Лейцин и его эффективное использование для роста и восстановления мышц
Чтобы нарастить мышечную массу нужно усердно тренироваться, придерживаться сбалансированного питания, а также не забывать о пищевых добавках. Для того чтобы использование пищевых добавок было эффективным необходимо понимать, как в организме происходят отдельные химические процессы, влияющие на формирование мышц и уменьшение процента жира в организме. Мы поделимся с вами несколькими фактами о лейцине, аминокислоте, которая имеет решающее значение для синтеза белка.
Что такое лейцин?
Лейцин является незаменимой аминокислотой, которую организм не может вырабатывать сам. Существует 9 незаменимых аминокислот, и лейцин является одним из наиболее важных, поэтому важно получать его из пищи или пищевых добавок.
Лейцин является частью BCAA, аминокислот с разветвленной цепью, о которых можно узнать больше в нашей статье о Действии BCAA на организм. Речь идет в частности о трех аминокислотах – лейцин, изолейцин и валин, которые разрушаются в мышцах, а не в печени. BCAA помогают увеличить производство энергии и синтез белка в мышцах во время тренировок.
Лейцин считается основной и наиболее важной аминокислотой BCAA, поскольку он обладает множеством полезных свойств для организма. Он особенно популярен благодаря своему свойству наращивать мышцы и активировать белок, известный как mTOR, который запускает синтез мышечного белка. Конечно, изолейцин и валин также помогают активировать mTOR, но не так сильно, как лейцин. [1] [2]
Лейцин также отличается от двух других аминокислот BCAA тем, что он наиболее интенсивно изучался в изолированном состоянии, а не только как часть BCAA. В исследованиях лейцина ученые в основном сосредотачивались на синтезе мышечного белка и его влиянии на анаболический процесс или на способность стимулировать выработку глюкозы и инсулина.
Лейцин классифицируется в двух формах, таких как:
- L-лейцин – это естественная форма аминокислоты лейцина, которая содержится в белке и чаще всего используется в качестве пищевой добавки.
- D-лейцин – это форма L-лейцина, которая производится в лабораториях, а также служит для приготовления пищевых добавок.
Преимущества лейцина включают более быстрое сжигание жира, улучшение регенерации мышц и физической работоспособности. В следующих строках мы подробнее расскажем о пользе лейцина. [1]
6 преимуществ использования лейцина
Лейцин обладает многими положительными свойствами, которые особенно важны для спортсменов. Если вы хотите набрать мышечную массу и при этом избавиться от лишнего жира, или же ищете эффективную пищевую добавку для регенерации мышц, обязательно прочитайте статью до конца. Мы расскажем, как эффективно использовать лейцин для роста мышц и о его научно доказанных свойствах.
1. Способствует росту мышц
Лейцин пользуется большой популярностью в кругу спортсменов и культуристов благодаря его свойству значительно увеличить прирост мышечной массы. Он относится к ключевым аминокислотам, которые участвуют в синтезе белка, и, следовательно, помогает стимулировать рост мышц после тренировки. [5]
Как это работает? Было показано, что лейцин активирует mTOR, белок, который отвечает за синтез белка. MTOR действует как датчик энергии и питательных веществ из доступных аминокислот, а именно лейцина, который, в свою очередь, запускает синтез белка. Активация mTOR имеет решающее значение для увеличения мышечной массы. [22]
Это означает, что низкий уровень лейцина в кровообращении указывает на то, что в организме недостаточно белка для синтеза новых мышечных белков, а затем mTOR деактивируется. С другой стороны, если уровень лейцина увеличивается, mTOR получает сигнал о том, что в организме достаточно белка, чтобы синтезировать новые белки мышечной ткани и таким образом запускается синтез белка.
Исходя из результатов исследований не совсем ясно, как лейцин может активировать mTOR. Однако подтверждено, что mTOR чувствителен к концентрации лейцина и уровням АТФ (аденозинтрифосфата). [23] [24] Роль лейцина в этом процессе не ограничивается активацией синтеза белка, лейцин также регулирует весь процесс формирования мышц. Чем выше уровень лейцина, тем больше рост мышц. [7] Исследования подтверждают, что один лейцин способен увеличить синтез белка на 25% [20] Давайте рассмотрим несколько примеров.
Эксперты провели исследование, где испытуемые провели 45-минутную силовую тренировку. Затем эти участники были разделены на 3 группы, каждая из которых принимала разные комбинации добавок. Одна группа употребляла только углеводы, другая – углеводы и 30 г белка, а третья – углеводы, белок и лейцин. [25]
Исследование показало, что у третьей группы, которая принимала комбинацию углеводы-белки-лейцин, наблюдалось снижение расщепления белка и значительное увеличение синтеза белка, чем у группы, которая принимала комбинация углеводы–белки. В то же время результаты третьей группы были гораздо лучше, чем у первой группы, которая употребляла только углеводы. [25]
Возможное объяснение этому состоит в том, что белку требуется больше времени, чтобы из желудка попасть в кишечник, а в конечном итоге в кровообращение. Даже с быстро усваиваемым белком, таким как сывороточный белок, может потребоваться несколько часов для циркуляции лейцина. Напротив, лейцин в виде отдельной добавки быстрее всасывается, тем самым увеличивая уровень лейцина в плазме крови и активируя вышеупомянутые анаболические процессы. [25]
Вас можуть зацікавити ці продукти:
Другим примером является исследование 2017 года, в котором также проверялось влияние различных комбинаций добавок в разных дозах на увеличение синтеза белка. В исследовании участвовали 40 мужчин, со средним возрастом 21 год, которые были разделены на 3 группы. Первая группа принимала 25 г сывороточного протеина, содержащего 3 г лейцина. Вторая группа употребляла только 6,25 г сывороточного протеина, содержащего 0,75 г лейцина, а третья группа потребляла 6,25 г сывороточного протеина вместе с добавкой BCAA, таким образом, всего 5 г лейцина. [21]
Результаты показали, что 6,25 г сывороточного протеина вместе с высокой дозой лейцина – 5 г повышали анаболизм лучше, чем та же доза протеина с меньшим количеством лейцина (3 г). Кроме того, такая доза была настолько же эффективна для увеличения синтеза белка, как и высокая доза белка, которая составляет 25 г. Отсюда следует, что повышенная доза лейцина может компенсировать оптимальную дозу сывороточного протеина, и при этом синтез белка будет одинаково интенсивным. [21]
2. Улучшает спортивные показатели
Свойства и преимущества лейцина принесут пользу не только для бодибилдеров, но также и для опытных и начинающих спортсменов. Он улучшает физическую работоспособность даже во время аэробной физической активности. В одном исследовании выяснилось, что прием лейцина в течение шести недель значительно улучшил выносливость и силу у каноистов. Аналогичным образом, исследования подтверждают, что лейцин увеличивает мышечную массу и улучшает функциональные показатели у пожилых людей. [11] [12]
3. Усиливает сжигание жира
Если вы пытаетесь нарастить мышцы, и в тоже время сжечь жир на животе, лейцин – отличный выбор. Несколько исследований подтвердили, что лейцин эффективно помогает бороться с подкожным жиром. Опрос 2015 года показал, что аминокислота лейцин уменьшает накопление жира и предотвращает ожирение, связанное с питанием. [14]
4. Способствует регенерации мышц
Мышечная боль является естественным следствием хорошей тренировки. Однако после очень интенсивной физической активности, боль в мышцах может вывестиспортсмена из тренировочного режима. Тогда поможет лейцин.
Обнадеживающие результаты исследований показывают, что лейцин играет важную роль в восстановлении мышц. Одно исследование подтвердило, что потребление лейцина сразу после тренировки помогает восстановить мышцы и активировать синтез мышечного белка. Другое исследование показало, что добавки лейцина улучшают как регенерацию, так и выносливость даже в дни после тренировок. [15] [16]
5. Стабилизирует уровень сахара в крови
Гипергликемия или высокий уровень сахара в крови могут вызывать усталость, значительную потерю веса и повышенную жажду. Однако если не лечить повышенный уровень сахара, то это может привести к более серьезным последствиям, таким как повреждение нервов, проблемы с почками или риск кожных инфекций.
Некоторые исследования показывают, что лейцин может быть полезен для поддержания стабильного уровня сахара в крови. Исследование подтвердило, что лейцин, принимаемый с глюкозой, помогает стимулировать секрецию инсулина, тем самым снижая уровень сахара в крови. Другое исследование также предполагает, что лейцин способен облегчить передачу сигналов инсулина и потребление глюкозы, чтобы помочь стабилизировать уровень сахара в крови. [17] [18]
6. Предотвращает потерю мышц у пожилых людей
В организме происходит много изменений в процессе старения. Постепенное ухудшение состояния скелетных мышц, также называемое саркопенией, является одним из наиболее значимых симптомов пожилого возраста. Такое состояние может вызвать слабость и снижение выносливости, что приводит к снижению физической активности.
Именно лейцин помогает замедлить повреждение мышц. Одно исследование показало, что лейцин улучшает синтез мышц у пожилых людей, которые также принимали достаточное количество белка с пищей. Дальнейшие исследования опубликовали аналогичные результаты. Было обнаружено, что употребление добавок лейцина помогает снизить потерю веса, вызванную недоеданием у пожилых людей. [8] [9]
Источники лейцина
Для того, чтобы получить максимальную пользу от лейцина следует внимательно следить за его потреблением. Лейцин содержится в обычных продуктах, так как он является неотъемлемой частью богатой белком пищи. [3]
Если вы хотите узнать количество потребления лейцина из пищи, это будет довольно сложно, потому что на этикетках обычных продуктов можно найти только количество белка, но не лейцина. Однако специалисты в данной области утверждают, что количество лейцина, который содержится в белке, составляет около 5-10%. В следующей таблице приведены продукты с наибольшей долей лейцина. Большинство из них – это продукты, которые вы, вероятно, употребляете каждый день. [3]
| Продукты | Лейцин на 100 г |
|---|
| Сывороточный протеин Whey | 10 – 12 г |
| Соевый протеин | 7,5 – 8,5 г |
| Соевые бобы | 2,87 г |
| Говядина | 1,76 г |
| Арахис | 1,67 г |
| Лосось | 1,62 г |
| Миндаль | 1,49 г |
| Куриная грудка | 1,48 г |
| Яйца | 1,4 г |
| Чечевица | 0,65 г |
| Нут (турецкий горох) | 0,63 г |
Дневная норма лейцина
Оптимальная доза лейцина составляет 2000-5000 мг в день. Лейцин следует принимать натощак или вместе с едой с низким содержанием белка, которая, следовательно, содержит меньшее количество лейцина. [1]
Если вы занимаетесь спортом и хотите эффективно использовать лейцин для роста мышц и максимизировать его эффект, вам следует выполнить следующие шаги [4]:
- Потребляйте 2,5 г лейцина (или 5 г BCAA) за 30 минут до тренировки, чтобы поддержать анаболизм.
- Добавьте еще 5 г лейцина (или 10 г BCAA) к протеиновому коктейлю после тренировки. Добавление лейцина к сывороточному протеину может быть очень эффективным для дальнейшей стимуляции синтеза белка.
- Потребляйте 5 г лейцина перед сном, чтобы ускорить восстановление после тренировки.
- Потребляйте лейцин между приемами пищи, так как он может помочь быстро восстановить мышцы. Поэтому люди, которые соблюдают диету и пытаются нарастить мышечную массу, должны включать в свой рацион 2-3 г лейцина. Таким образом удастся побороть катаболизм и предотвратить распад мышц.
Побочные эффекты лейцина
В основном, лейцин не вызывает серьезных побочных эффектов, если не потреблять избыточное количество. Одно исследование, с участием 5 здоровых мужчин, которые принимали 1250 мг лейцина на килограмм массы тела, что в 25 раз превышало среднюю дневную норму, показало, что такие высокие дозы лейцина вызывали увеличение концентрации аммиака в организме. В результате этого исследования, выявили максимальную дозу потребления лейцина – 500 мг / кг массы тела в день. [12]
Однако лейцин может влиять на действие некоторых лекарств. Например, доза 30 г лейцина в день оказывает неблагоприятное воздействие на витамин В6 и В3. Избыток лейцина не позволяет организму вырабатывать эти витамины, которые могут привести к заболеваниям из-за их недостатка. Одним из таких заболеваний является пеллагра, симптомом которой являются поражения кожи, выпадение волос и проблемы с желудком. [7] [13]
Потребление лейцина с источником глюкозы повышает уровень инсулина и снижает уровень сахара в крови. Потребление лейцина наряду с диабетическим лечением, таким как инъекции инсулина, может удерживать сахар на очень низком уровне. Поэтому пациентам с гипогликемией не следует принимать лейцин. Все пациенты с диабетом должны проконсультироваться с врачом перед приемом лейцина. [7] Также, лейцин в качестве пищевой добавки не следует принимать беременным и кормящим женщинам.
Мы надеемся, что мы помогли Вам узнать о том, как сделать потребление лейцина еще более эффективным для роста мышц и быстрой регенерации. Напишите нам в комментарий используете ли Вы добавки лейцина и каков Ваш опыт их потребления. Если вам понравилась статья и она была полезной, поддержите нас репостом.
Источники:
[1] Kamal Patel. Leucine. – https://examine.com/supplements/leucine/
[2] Shimomura Y, Yamamoto Y, Bajotto G, Sato J, Murakami T? Shimomura N, Kobayoshi H, Mawatari K. Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16424141
[3] Malia Frey. What is leucine? A guide to leucine foods and leucine supplements – https://www.verywellfit.com/how-to-use-leucine-for-weight-loss-3495727
[4] Jonathan Mike. Supplemental leucine: How it powers muscle growth – https://www.bodybuilding.com/fun/supplemental-leucine-how-it-powers-muscle-growth.html
[5] Mero A. Leucine supplementation and intensive training – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10418071
[6] Balage M, Dardevet D. Long-term effects of leucine supplementation on body composition – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20110810
[7] Leucine. Dosage, benefits and side effects – https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
[8] Casperson SL, Sheffield-Moore M, Hewlings SJ, Paddon-Jones D. Leucine supplementation chronically improves muscle protein synthesis in older adults consuming the RDA for protein. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22357161
[9] Rachael Link.Leucine: The muscle-building amino acid your body needs – https://draxe.com/leucine/
[10] Dontao J Jr, Pedrosa RG, Cruzat VF, Pires IS, Tirapegui J.Effects of leucine supplementation on the body composition and protein status of rats submitted to food restriction. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16600817/
[11] Joao A. B. Pedroso, Thais T: Zampieri, Jose Donato Jr. Reviewing the effects of l-leucin supplementation in the regulation of food intake, energy balance and glucose homeostasis – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4446786/
[12] Elango R, Chapman K, Rafi M, Ball RO, Pencharz PB. Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22952178
[13] University Rochester medical center.Leucine – https://www.urmc.rochester.edu/encyclopedia/content.aspx?contenttypeid=19&contentid=Leucine
[14] Joao A. B. Pedroso, Thais T: Zampieri, Jose Donato Jr.Reviewing the effects of l-leucin supplementation in the regulation of food intake, energy balance and glucose homeostasis – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4446786/
[15] Layman DK.Role of leucine in protein metabolism during exercise and recovery. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12501002
[16] Thomson JS, Ali A, Rowlands DS .Leucine-protein supplemented recovery feeding enhances subsequent cycling performance in well-trained men. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21609286
[17] Kalogeropoulou D, Lafave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ — Leucine, when ingested with glucose, synergistically stimulates insulin secretion and lowers blood glucose. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19013300
[18] Liu H, Liu R, Li X, Wang X, May Y, Guo H, Hao L, Yao P, Liu L, Wang D, Yang X. Leucine facilitates the insulin-stimulated glucose uptake and insulin signaling in skeletal muscle cells: involving mTORC1 and mTORC2. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24806638
[19] Joe Cohen. Top 7 health benefits of leucine + side effects – https://selfhacked.com/blog/leucine-health-benefits-side-effects/
[20] Buse MG, Reid SS .Leucine. A possible regulator of protein turnover in muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1237498
[21] Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, Hector AJ, Mitchell CJ, Moore DR? Stellingwerff T, Breuille D, Offord EA, Baker SK, Phillips SM. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial.– https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24284442
[22] Anthony JC, Yoshizawa F, Anthony TG, Vary TC, Jefferson LS, Kimball SROV. Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats viac a rapamycin-sensitive pathway. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11015466
[23] Crozier SJ, Kimball SR, Emmert SW, Anthony JC, Jefferson LS. Oral leucine administration stimulates protein synthesis in rat skeletal muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15735066
[24] Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-activated protein kinase supresses protein synthesis in rat skeletal muscle through down-regulated mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling.– https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11997383
[25] Koopman R, Wagenmakers AJ, Manders RJ, Zorenc AH, Senden JM, Gorselink M, Keizer HA, van Loon LJ. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1556225
Аминокислота Лейцин
Что такое лейцин?
Лейцин является одним из компонентов BCAA. Это незаменимая аминокислота, входящая в состав всех белков организма. Среди аминокислот с разветвленной цепочкой лейцин считается главным – его всегда столько же, сколько двух других вместе взятых, или даже в 2-4 раза больше (в зависимости от состава конкретной добавки). Лейцин содержится во всех белках, но в животных его больше, чем в растительных.
Среди аминокислот BCAA лейцин проявляет самую большую анаболическую активность. Он стимулирует синтез белка в мышцах через механизм mTOR, а также другими способами. Кроме того, он подавляет катаболизм, является сырьем для строительства белков, может служить источником энергии. Переработка лейцина происходит в мышцах, а не в печени, поэтому из пищеварительного тракта эта аминокислота очень быстро попадает в мышечные клетки, стимулируя их рост. При этом лейцин стимулирует синтез не только мышечной ткани, но и других белков, например, коллагена, белка кожи и сухожилий.
Лейцин, кроме того, активирует синтез белка UCP3, усиливающего активность митохондрий, сжигающих жиры. Он стимулирует процессы окисления жиров и замедляет рост жировой ткани, благодаря чему может вносить серьезный вклад в процессы похудения, заставляя организм поглощать больше кислорода и сжигать больше калорий.
Формула/синтез лейцина
По химическому строению лейцин подобен изолейцину, они являются структурными изомерами. Эмпирическая формула лейцина (C6h23NO2) тождественна формуле изолейцина. Тем не менее, различие в структуре молекул обуславливает различие их свойств и участие в разных обменных процессах.
Лейцин гораздо сильнее влияет на рост мышечных волокон, чем другие аминокислоты, поэтому его долю в составе комплекса нередко увеличивают в несколько раз, а также предлагают принимать в чистом виде.
Как и его изомер, лейцин тоже стимулирует выработку инсулина, улучшающего питание мышц глюкозой, но параллельно он активирует механизмы, блокирующие инсулин. Из-за этого влияние лейцина на поглощение глюкозы намного слабее чем у изолейцина.
Добавки с лейцином
Аминокислоту лейцин чаще всего можно встретить в составе комплексов BCAA. Традиционная форма с соотношением 2:1:1 полностью соответствует природному соотношению этих аминокислот в натуральных белках. Но если интересует именно лейцин, то можно обратить внимание на комплексы с составом 4:1:1 и 8:1:1, а также на монодобавки с чистым лейцином. Некоторые считают, что сочетание лейцина с изолейцином и валином обеспечивает более сбалансированное действие, а также позволяет не переплачивать. Но другие уверены, что чистый лейцин более эффективен в похудении и наборе мышечной массы. Однозначного ответа нет, поэтому каждый выбирает для себя то, что ему больше нравится.
Кроме того, лейцин входит в состав других аминокислотных комплексов (например, EAA – полный набор незаменимых аминокислот) и предтренировочных добавок (в сочетании с креатином, карнитином, цитруллином и т.д.).
Принимать их необходимо с рекомендациями производителя конкретной добавки. Но чаще всего добавки BCAA или отдельно лейцина принимают перед тренировкой (за 20-30 минут), либо сразу после.
При выборе добавок с лейцином необходимо обращать внимание на наличие вкусовых ингредиентов, потому что сам по себе лейцин обладает горьким вкусом, неприятным для большинства потребителей.
Суточная потребность в лейцине оценивается примерно в 31 мг/кг. Для спортсмена весом 65 кг это означает дозировку 2 г. Примерно такое количество лейцина содержится в стандартной порции BCAA.
Зачем лейцин нужен спортсменам?
Лейцин позволяет ускорить рост сухой мышечной массы, поэтому он применяется и при массонаборе, и при работе на рельеф, при сушке. Прием лейцина помогает замедлить рост жировой прослойки, поэтому он важен для атлетов, которые стремятся контролировать свой вес.
Тем, кто просто тренируется для похудения лейцин помогает сохранить максимум мышц в условиях дефицита калорий. Организм больше берет энергии из жировых запасов, меньше расщепляя мышечную ткань. Это дает возможность при похудении сохранить силу, работоспособность, нормальный мышечный рельеф, делая фигуру более атлетичной и привлекательной.
Лейцин восполняет дефицит полноценного белка в рационе, делая его более сбалансированным. Прием этой аминокислоты обеспечивает энергетическую наполненность мышц, достаточную для продолжительных или интенсивных тренировок.
Лейцин | Химия онлайн
Лейцин – одна из незаменимых аминокислот, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Лейцин входит в состав всех природных белков.
Лейцин относится к трем разветвленным аминокислотам.
Лейцин является одним из самых крупных среди аминокислот. Он относится к неполярным гидрофобным аминокислотам.
По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи протеиногенных аминокислот, различают глюкопластичные (глюкогенные) и кетопластичные (кетогенные) аминокислоты. Единственной кетопластичной аминокислотой является лейцин.
Лейцин, является строительным материалом белковой молекулы, построенной из остатков аминокислот, связанных в полимерные цепи. В человеческом организме 5 миллионов белков, причем ни один из белков человека не идентичен с белком любого другого живого организма.
Лейцин входит в состав всех белков животных и растений, а также является одним из промежуточных продуктов синтеза и распадения белковых веществ. Широко распространен в животных организмах и в растениях; у человека, встречается в поджелудочной железе, селезенке, печени, почках, в составе белков сыворотки крови, в мышечной ткани.
Лейцин — 2-амино-4-метилпентановая или α-амино-изокапроновая кислота.
Лейцин (Лей, Leu, L) — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH (NH2) CH2CH (CH3)2.
Алифатическая цепь разветвлена, в ней 3 звена. Лейцин не имеет заряда и ароматического ядра.
Лейцин выделен в 1820 году из мышечной ткани А. Браконно.
Суточная потребность человека в лейцине составляет 4-6 грамм.
Физические свойстваЛейцин представляет собой белые кристаллы или кристаллический порошок с перламутровым блеском, без запаха и со слегка ощущаемым вкусом. Ограниченно растворяется в воде, плохо в этаноле, растворяется в водных растворах кислот и щелочей, не растворяется в диэтиловом эфире. Температура плавления 293-2950C (с разл.).
Основные функцииЛейцин участвует в обеспечении азотистого равновесия, в обмене белков и углеводов. Предохраняет мышцы и другие ткани, за исключением костной, от постоянного распада. Служит специфическим источником энергии для мышц на клеточном уровне.
Лейцин необходим для построения и развития мышечной ткани, синтеза протеина организмом, для укрепления иммунной системы. Понижает содержание сахара в крови и способствует быстрейшему заживлению ран и срастанию костей.
Лейцин предотвращает перепроизводство серотонина и наступление усталости, связанное с этим процессом.
Метаболизм Метаболизм лейцина играет важнейшую роль в цепи превращений свободных аминокислот в организме человека. В отличие от других аминокислот, метаболизируемых главным образом в печени, лейцин утилизируется в мышцах и почках.
Метаболизм лейцина стимулирует рост мышц и одновременно подавляет дальнейшую потерю мышечной массы.
Биологическая рольДействуя вместе с валином и изолецином он защищает мышечные ткани и является источниками энергии, а также способствует восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому его прием рекомендуют в восстановительный период после травм и операций.
Лейцина способен стимулировать секрецию инсулина.
Инсулин –гормон, напрямую участвующий в транспорте глюкозы и аминокислот в клетки. Таким образом, поступление достаточного количества аминокислот напрямую усиливает синтез белка и стимулирует рост клеток.
Лейцин участвует в секреции гормона роста. Секреция гормона роста особенно высока в период полового созревания. Гормон роставлияет на рост костей, хрящей, сухожилий, связок и мышц, в меньшей степени — висцеральных органов. Он также тормозит рост жировой клетчатки. Выделяется гормон роста особенно интенсивно ночью, во время глубокой фазы сна, и в первые несколько часов после засыпания.
Природные источникиКоричневый рис, бобы, лесные орехи, соя, сыр (твердый, моцарелла), яйца, пшеница, мясо (говядина, свинина, индейка, курица), печень говяжья, рыба (семга, кета, лосось), кальмар филе, чечевица, фасоль белая, маш, горох.
Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме. Также избыток лейцина способен нарушать метаболизм белков, чем негативно влияет на увеличение мышечной массы.
Недостаток лейцина может быть обусловлен либо неудовлетворительным питанием, либо нехваткой витамина B6. Отсутствие или недостаток лейцина приводит к отрицательному балансу азота и прекращению роста у детей. к падению массы тела, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности — к гибели организма. Его дефицит может спровоцировать гипогликемию у младенцев.
Области примененияЛейцин вместе с глутаминовой кислотой, метионином и др. аминокислотами применяется при лечении заболеваний печени, анемии, токсикозах, невритах, мышечной дистрофии, полиомиелите, а также при некоторых психических заболеваниях.
Способствует лечению костей, кожи и мышечной ткани и рекомендуется в период восстановления после хирургических операций и травм.
Лейцин используется для понижения уровня сахара в крови и стимуляции выделения гормона роста. Как противошоковое средство, т.к. лейцин одна из трех аминокислот которые, не изменяясь, проходят через печень и поступают в мозг.
Лейцин необходим для роста как стимулятор синтеза белка в мышцах, людям страдающим алкогольной и наркотической зависимостью.
В сельском хозяйстве кормовой лейцин используется в качестве добавки к основному корму с целью его влияния на увеличение привеса животных.
Лейцин в спортеЛейцин для спортсменов играет особую роль. Лейцин выполняет важную роль в создании новых мышечных тканей в организме, способствует увеличению синтеза белка. В то же время лейцин подавляет разрушение белковых молекул, что очень важно для мышечного роста.
Таким образом, можно уменьшить распад белков после интенсивных тренировок при увеличении потребления лейцина.
Лейцин немаловажен и в процессах получения энергии. Он косвенно экономит запасы глюкозы и подавляет их разрушение. Лейцин предотвращает мышечный катаболизм (разрушение). Комбинированный прием всех трех аминокислот с разветвленными боковыми цепями (лейцин, изолейцин и валин (ВСАА)) особенно эффективен.
Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином (BCAA). Их следует принимать с осторожностью, чтобы не вызвать гипогликемии.
Прием лейцина лишь в изолированном виде, разделенный на несколько порций в течение дня, не имеет смысла.
Избыток лейцина способен нарушать метаболизм белков, чем негативно влияет на увеличение мышечной массы. Поэтому рекомендуется принимать лейцин в сочетании с другими аминокислотами или белками пищи, сывороточным протеином, или просто овсяной кашей.
Чтобы лейцин, изолейцин и валин усваивались полностью, в организм должно быть обеспечено достаточное поступление витаминов из группы В. Прежде всего, это витамины В5 и В6. Без этих двух витаминов оптимальный белковый обмен в печени не может быть осуществлен в полной мере.
Заметные практически сразу результаты могут быть достигнуты с BCAA или лейцином только в случае использования их как лекарство для лечения некоторых болезней. Положительное действие BCAA оказывают при заболеваниях печени (цирроз, дистрофия), при фенилкетонурии, при психических болезнях (шизофрения).
Уровень белка плазмы крови альбумина зависит от концентрации ВСАА в крови. Уменьшение концентрации лейцина, изолейцина и валина приводит к падению в плазме уровня альбумина. Это, в свою очередь, означает, что осмотическое давление крови падает. Такая ситуация может привести к задержке жидкости и отекам. Таким образом, BCAA поддерживают и водный обмен в организме.
Лекарственные препаратыЛейцин
Лейцин оказывает иммуностимулирующее действие, активирует процессы биосинтеза аминокислот, их предшественников и метаболитов. Ослабляет нарушения обмена веществ, возникающие при стрессе. Является исходным веществом для синтеза белка.
Аминокислоты
Классификация аминокислот
Аминокислота лейцин – ее важность и роль в спорте
Лейцин, это незаменимая алифатическая аминокислота с разветвленной цепочкой, а за своим объемом одна из самых больших аминокислот.
Для всех природных белков, основной составляющей является Лейцин, который также принимает активное участие в распаде и синтезе протеина. Что касается человеческого организма, то в нем лейцин содержится в существенных количествах в почках, печени, селезенке, поджелудочной железе, в мышечных тканях и клетках, а также в составе белков сыворотки крови.
Лейцин является незаменимой аминокислотой, которая не синтезируется клетками организма, а в организм поступает исключительно с белками, которые входят в состав натуральной пищи. Нехватка или отсутствие лейцина в организме человека может привести к снижению массы тела, остановке развития и роста, а также к нарушению обмена веществ.
Пищевыми источниками лейцина являются: лесные орехи, бобы, соевая мука, коричневый рис, яичные белки, мясо (куриные грудки, лосось, говяжье филе) и цельная пшеница.
В зависимости от уровня нагрузок и образа жизни, потребность организма человека в лейцине может составлять от 6 до 15 г в сутки.
Биологическая роль лейцина
- снижает в крови уровень сахара;
- обеспечивает азотистый баланс;
- предотвращает появление усталости;
- необходим для нормального развития и построения мышечных тканей;
- защищает ткани и клетки мышц от постоянно распада;
- на клеточном уровне, является специфическим источником энергии;
- способствует укреплению иммунной системы и быстрому заживлению ран.
Применение
На сегодняшний день лейцин в сочетании с метионином, глютаминовой кислотой и другими аминокислотами, активно используют для лечения болезней печени, мышечной дистрофии, анемии, при синдроме Менкеса и некоторых формах токсикоза.
Лейцин и спортивное питание
Лейцин относится к «BCAA аминокислотам» (изолейцин, лейцин и валин). Благодаря множеству исследований доказано, что из всех аминокислотой, самой эффективной является лейцин. Благодаря именно подъему уровня этого вещества, после приема пищи он и выступает неким сигналом для соединения белков с мышечными клетками.
Существует множество научных доказательств того, что у спортсменов при приеме таких аминокислот, во время тренировок снижается уровень расщепления мышечного белка, при этом лейцин оказывает мощное влияние в скелетных мышцах на анаболизм. Помимо того, BCAA способствуют ослаблению мышечной утомляемости после тренировок и способствуют быстрому восстановлению организма после выматывающих тренировок в зале.
Регулирование уровня глюкозы
К образованию аминокислот аланина и глютамина (которые являются важными элементами в процессе поддержки в организме уровня глюкозы), приводит распад лейцина в скелетной мышце.
Благодаря довольно таки продолжительному циклу в организме человека образуется печеночная глюкоза, где этот элемент является исходным материалом для ее образования. А это означает, что человек с помощью лейцина может садиться на любую низко углеводную диету с целью поддержания в крови здорового уровня глюкозы.
Выводы
В итоге мы можем сделать вывод, что лейцин, это эффективное вспомогательное средство, которое во время разных диет повышает работоспособность человека. А также прием его и других аминокислот, таких как BCAA помогает спортсменам не только увеличивать мышечную массу или уменьшать жировые отложения, но и повышает выносливость и улучшает качество выполнения упражнений в процессе тренировки.
Лейцин и его влияние на рост мышц.
Незаменимая аминокислота L-Leucine
▶️Образование новых мышечных клеток
▶️Выработка гормона роста
▶️Регенерация разрушенных мышечных клеток
▶️Сжигание жира
Известно, что употребление большого количества белка насыщает организм аминокислотами, которые необходимы для роста мышечной массы. Однако стоит уточнить, что некоторые незаменимые аминокислоты влияют на образование новых мышечных клеток в большей степени, чем остальные. Такой аминокислотой и является лейцин.
Лейцин – это одна из аминокислот ВСАА, уникальным свойством которой является способность стимулировать синтез мышечного белка. На самом деле она воздействует на рост мышечной массы в 10 раз больше любой другой аминокислоты. Данный эффект не раз изучался в научных лабораториях.
В одном из исследований, опубликованном в журнале про питание Journal of Nutrition, утверждается, что лейцин, попадая в организм, активирует внутриклеточный сигнальный комплекс mTOR. Данный комплекс подает сигнал ядру клетки о том, что среда в организме подходит для образования новых мышечных клеток. Было установлено, что чем больше лейцина содержится в организме, тем активнее действует mTOR, следовательно, быстрее растут мышцы.
Кроме того, исследования показали, что добавление небольшой порции лейцина в обычный рацион в сочетании с регулярными тренировками помогает значительно быстрее набрать сухую мышечную массу, а также уменьшить процент жира в организме. Последний эффект связан с тем, что лейцин стимулирует выработку гормона роста в организме, который и помогает сжигать лишний жир для выработки энергии.
Комплекс SAN Performance Leucine поможет стимулировать образование новых мышечных тканей куда быстрее, чем любая другая аминокислота. Каждая порция из 5 г лейцина ускорит процессы роста и регенерации мышечных клеток, от чего тело станет более мускулистым и рельефным. Лейцин в продукте представлен в форме быстрорастворимого порошка, что способствует его скорейшему усвоению, следовательно, практически мгновенному влиянию на сигнальный путь mTOR, дающий команду к началу синтеза мышечных клеток. А благодаря влиянию на гормональный фон лейцин также способствует уменьшению жировой ткани.
Лейцин ✔️ Показания, подготовка, результаты анализа
Общее описание анализа
Лейцин – одна из 13 незаменимых аминокислот. Главная функция лейцина – синтез пептидных соединений в организме. Также эта аминокислота противодействует катаболическим процессам в мышцах.
В нашем организме лейцин не синтезируется, а поступает вместе с пищей. Аминокислота содержится в таких продуктах:
- бобы;
- орехи;
- пшеница;
- рис;
- мясо курицы;
- куриные яйца;
- говядина;
- лосось.
Лейцин существенно влияет на состояние иммунной системы. Также защищает организм от негативного воздействия факторов внешней среды.
Кроме того, аминокислота непосредственно задействована в восстановлении тканей и нормализации работы внутренних органов.
Лейцин положительно влияет на синтез инсулина, а это ведет к улучшению самочувствия. Употребление данной аминокислоты способствует снижению уровня стресса и способствует укреплению психики.
Лейцин используется в терапии заболеваний печени и ЖКТ, при дистрофии и разного рода психологических расстройствах.
Как подготовиться к анализу?
Внимание! Исполнение правил подготовки к лабораторным исследованиям влияет на качество результатов, поэтому необходимо точно придерживаться техники подготовки.
Подготовка к сдаче анализа на лейцин
- Забор крови производится утром на пустой желудок (последний прием пищи минимум за 8 часов до анализа).
- Минимум за сутки до исследования исключите употребление спиртного.
- Ограничьте интенсивные занятия спортом, а также жирное и жареное в рационе питания.
- За несколько часов до анализа не курите табачные изделия.
- Перед забором крови постарайтесь физически и эмоционально расслабиться.
Если вы принимаете медикаментозное лечение, проконсультируйтесь с лечащим врачом о необходимости его отмены перед исследованием.
Интерпретация результатов
Интерпретация результатов
Лейцин норма: 48.97 — 255.92 мкмоль/л.
Лейцин повышенный уровень:
- кетоацидурия;
- ожирение;
- вирусный гепатит.
Лейцин пониженный уровень:
- острое голодание;
- гиперинсулинизм;
- печеночная энцефалопатия
BCAA Flash ZERO — BioTechUSA
Описание
- 0 глютена
- 0 лактозы
- 0 углеводов
- 0 жиров
- 6 000 мг BCAA в соотношении 2:1:1 в каждой порции
- С добавлением условно незаменимой аминокислоты глютамина
- С витамином B6
- Порошковый ароматизированный продукт
- Низкое содержание натрия
- С природным подсластителем стевией
- Без консервантов
- Без аспартама
- Без допинга
СТРОИТЕЛЬСТВО И ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЗАРЯД МЫШЦ
Ароматизированный аминокислотный порошок BCAA Flash Zero BioTechUSA содержит аминокислоты лейцин, изолейцин и валин (в пропорции 2:1:1), которые значительно усиливают эффективность друг друга в строительстве мышц и наполнении их энергией; пропорция этих аминокислот в продукте соответствует в их естественному соотношению в мышцах. Мы также добавили витамин В6 для улучшения метаболизма белков и гликогена, снижения утомляемости и усталости. Мы использовали стевию – натуральный растительный подсластитель – для улучшения вкуса BCAA Flash Zero.
КОГДА МЫ ГОВОРИМ НОЛЬ МЫ ПОДРАЗУМЕВАЕМ НОЛЬ
BCAA Flash Zero – аминокислотный продукт в форме порошка, пригодный для любых типов тренировок, в котором мы просто обнулили содержание всего ненужного: в нем нет глютена, лактозы, аспартама, углеводов, консервантов и добавленного сахара.
Мы рекомендуем BCAA Flash Zero:
- и мужчинам, и женщинам
- для тренировок всех типов
- для быстрого и низкокалорийного пополнения запаса аминокислот перед тренировкой
- чтобы сохранить мышцы во время продолжительной тренировки
Или если вы:
- находитесь на диете
- готовитесь к соревнованиям (фитнес)
- диабетик
- чувствительны к лактозе
- чувствительны к глютену
ЗАЧЕМ ВАМ НУЖНЫ АМИНОКИСЛОТЫ?
Аминокислоты являются строительными блоками одного из наших основных питательных веществ – белка, который присутствует повсеместно в организме человека. Некоторые аминокислоты организм человека способен производить (заменимые аминокислоты), тогда как аминокислоты, принадлежащие к другой группе (незаменимые аминокислоты), поступают с пищей. Из всего набора аминокислот только 20 участвуют в формировании структуры белков. Аминокислоты играют основополагающую роль во всех физиологических процессах, таких как пищеварение, функции печени или заживление ран. Аминокислоты поддерживают кожу, связки, мышцы, сухожилия, внутренние органы, железы, волосы и ногти. Они участвуют в производстве гормонов, веществ-нейропередатчиков и ферментов. Кроме того, белки производят энергию и способны превращаться в углеводы и липиды. Богатейшим источником основных аминокислот являются продукты животного происхождения, тогда как растительная пища часто не содержит всех этих аминокислот.
РАЗВЕТВЛЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
BCAA, то есть разветвленные аминокислоты, включают три аминокислоты: валин, изолейцин и лейцин, каждая из которых играет особенно важную роль в строительстве мышц. Валин снабжает мышцы энергией, он также в значительной степени участвует в клеточном метаболизме. Изолейцин – аминокислота, необходимая для производства гемоглобина, она также способствует восстановлению. Лейцин вносит вклад в восстановление костей, кожи и мышц и сам по себе способен повышать всасывание белков. Три аминокислоты, составляющих BCAA, в значительной степени усиливают эффективность друг друга в процессе строительства мышц и питания их энергией; они присутствуют продукте в их естественной, характерной для мышц пропорции.
Как и все продукты BioTechUSA, BCAA Flash Zero состоит из безопасных, тщательно отобранных ингредиентов.
Способ применения
Смешайте одну порцию (2 мерные ложки) с 300 мл воды и выпейте за 15 минут до или во время тренировки.
Ингредиенты
Green Apple: L-leucine, L-valine, L-isoleucine,L-glutamine, apple flavour, acid (citric acid), anti-cakingagent (silicon dioxide), sweeteners (sucralose, steviolglycosides), salt, pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6),colours (tartrazine*). * Tartrazine: May have an adverseeffect on activity and attention in children. Made in aplant that also manufactures milk, soy, egg and mustardcontaining foods.
Orange: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,orange flavour, acid (citric acid), anti-caking agent (silicondioxide), sweeteners (sucralose, steviol glycosides), salt,pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6), colours (tartrazine,Ponceau 4R)*. * Tartrazine, Ponceau 4R: May have anadverse effect on activity and attention in children. Madein a plant that also manufactures milk, soy, egg andmustard containing foods.
Cola: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), colour (plain caramel), flavour, anticakingagent (silicon dioxide), sweeteners (sucralose,steviol glycosides), salt, pyridoxine hydrochloride (VitaminB6). Made in a plant that also manufactures milk, soy, eggand mustard containing foods.
Blue Grape: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,flavour, acid (citric acid), anti-caking agent (silicon dioxide),sweeteners (sucralose, steviol glycosides, acesulfame-K), salt,pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6), colours (Ponceau 4R*,indigotine). * Ponceau 4R: May have an adverse effect onactivity and attention in children. Made in a plant that alsomanufactures milk, soy, egg and mustard containing foods.
Pineapple-Mango: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), flavours, anti-caking agent (silicon dioxide),sweeteners (sucralose, steviol glycosides), salt, pyridoxinehydrochloride (Vitamin B6), colours (tartrazine, Ponceau 4R*).* Ponceau 4R: May have an adverse effect on activity andattention in children. Made in a plant that also manufacturesmilk, soy, egg and mustard containing foods.
Peach Ice Tea: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), flavours, black tea, anti-caking agent(silicon dioxide), sweeteners (sucralose, steviol glycosides),salt, pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6). Made in a plantthat also manufactures milk, soy, egg and mustardcontaining foods.
Как аминокислота лейцин активирует ключевой регулятор роста клеток mTOR
Белок mTOR представляет собой тип фермента, называемого киназой, и он функционирует в двух различных комплексах, называемых mTORC1 и mTORC2. mTORC1 ускоряет рост и пролиферацию клеток в ответ на доступность питательных веществ и гормонально-зависимые сигналы, которые способствуют делению клеток. Написано в Nature , Chen et al . 1 дают представление о том, как mTORC1 регулируется определенной аминокислотой — лейцином.
mTORC1 выполняет свою роль, регулируя определенные анаболические (синтетические) и катаболические (деградационные) процессы. Они включают синтез белка; производство аппаратов для синтеза белков в виде рибосом; липидный синтез; и аутофагия, процесс деградации, опосредованный органеллами, называемыми лизосомами 2 . Дефицит mTORC1 причастен к различным заболеваниям человека, включая рак, нейродегенерацию, метаболические заболевания и атрофию мышц, а также связан с изменениями, вовлеченными в процесс старения 3 .Тем не менее, несмотря на его большое физиологическое и клиническое значение, то, как на передачу сигналов mTORC1 влияют вышестоящие регуляторные факторы, до конца не изучено.
Аминокислота лейцин является мощным стимулятором mTORC1: она блокирует ингибирующее действие белка сестрина 2 на комплекс GATOR2, который активирует mTORC1 4 . Такая регуляция связывает клеточный статус питательных веществ — уровень внутриклеточных аминокислот — с контролем роста клеток (рис. 1).
Рисунок 1 | Механизм активации комплекса mTORC1, который зависит от уровня конкретных аминокислот. Комплекс mTORC1 регулирует рост клеток, и его активность регулируется внутриклеточной доступностью аминокислот. Чен и др. . 1 сообщают о своем открытии, что белок SAR1B действует в этом пути. a . Если уровни аминокислот низкие, SAR1B и два других белка, CASTOR1 и сестрин 2, ингибируют белковый комплекс GATOR2 (который состоит из белков MIOS, SEh2L, WDR24, SEC13 и WDR59). SAR1B ингибирует MIOS, а сестрин 2 ингибирует SEh2L. Комплекс GATOR1 (субъединицы здесь не названы) ингибирует ферменты RagA, RagB, RagC и RagD, а неактивный комплекс mTORC1 не может быть задействован в органелле, называемой лизосомой.b , Высокий уровень аминокислоты лейцин (Leu) ингибирует SAR1B и сестрин 2, а высокий уровень аргинина (Arg) ингибирует CASTOR1. В результате GATOR2 способен ингибировать GATOR1. Ферменты Rag, которые больше не ингибируются, затем рекрутируют mTORC1 в лизосому, и mTORC1 активируется белком Rheb (который может определять аспекты клеточной функции, такие как уровни энергии). Таким образом, этот путь может объединять информацию о клетке, чтобы инициировать рост, когда условия подходят.
Чен и его коллеги показали, что лейцин также воспринимается другим регуляторным фактором в клетках млекопитающих, белком SAR1B, который представляет собой тип фермента, называемого малой GTPase.Авторы сообщают, что снижение экспрессии гена SAR1B делает клетки нечувствительными к дефициту лейцина и активирует путь mTORC1. Подобно тому, как функционирует сестрин 2, SAR1B физически взаимодействует с GATOR2 при удалении лейцина, влияя на функцию GATOR2. Однако авторы показывают, что SAR1B связывается с другой субъединицей GATOR2 (белком MIOS) из сестрина 2 (который связывается с белком SEh2L). Когда уровни лейцина в клетке достаточно высоки, аминокислота связывается с SAR1B, вызывая конформационные изменения в белке, который затем диссоциирует от GATOR2.Освободившийся GATOR2 ингибирует другой белковый комплекс, GATOR1, который заставляет четыре фермента Rag GTPase 5 (RagA, RagB, RagC и RagD) рекрутировать mTORC1 на поверхность лизосомы, где фермент Rheb GTPase активирует mTOR (рис. 1) . Таким образом, ингибирующая функция GATOR1 в отношении GTPases Rag является SAR1B-зависимой. Потеря функции SAR1B позволяет mTORC1 локализоваться в лизосомах даже в условиях голодания по лейцину.
Авторы обнаружили, что SAR1B и сестрин 2 обнаруживают лейцин, распознавая различные части структуры аминокислоты.Они сообщают, что SAR1B распознает аминогруппу и боковую цепь лейцина, тогда как было известно 6 , что сестрин 2 идентифицирует амино- и карбоксильные группы лейцина. Эти два лейциновых сенсора связываются с аминокислотой с разной аффинностью: SAR1B имеет более высокую аффинность связывания, чем сестрин 2. Эти особенности позволяют активации mTORC1 происходить в два этапа, последовательно вызывая диссоциацию SAR1B и сестрина 2 от GATOR2 при различных внутриклеточных лейцинах. концентрации.Кроме того, относительные уровни SAR1B и сестрина 2 в клетке могут различаться в разных тканях. На субклеточном уровне часть SAR1B локализуется в лизосомах, а лейцин стимулирует его диссоциацию как от GATOR2, так и от лизосом. В совокупности данные авторов указывают на то, что SAR1B является ранее неизвестным сенсором лейцина, который регулирует активность mTORC1 посредством модуляции GATOR2.
Авторы сообщают, что ингибирование белка SAR-1, аналог SAR1B человека у нематодного червя Caenorhabditis elegans , также делает червячную версию mTORC1, называемую Ce TORC1, нечувствительной к недостатку питательных веществ в GATOR2-зависимом организме. манера.Когда человеческий ген SAR1B вводится нематодам, дефектным по продукции SAR-1, чувствительность Ce TORC1 к ограничению питательных веществ восстанавливается. И, в соответствии с функцией Ce TORC1 при старении 7 , SAR-1 влияет на продолжительность жизни C. elegans в условиях длительного голодания. Эти результаты предполагают, что роль SAR1B в контроле mTORC1 эволюционно сохраняется.
В соответствии с ассоциацией между гиперактивностью mTORC1 и раком 2 , Chen et al .сообщают, что ген SAR1B часто удаляется в опухолях легких, называемых плоскоклеточной карциномой и аденокарциномой. Авторы также обнаружили, что обработка культивированных SAR1B-дефицитных человеческих клеток ингибитором mTORC1 рапамицином значительно подавляет пролиферацию. Наконец, устранение активности SAR1B способствует росту опухоли у мышей, которым трансплантировали опухолевые клетки человека. Эти данные позволяют предположить, что SAR1B может служить мощной мишенью для противоопухолевой терапии.
Ранее было показано, что 8 , 9 аргинин является еще одной незаменимой аминокислотой, которая активирует путь mTORC1 (рис.1). Эта аминокислота воспринимается белком CASTOR1, который также напрямую взаимодействует с GATOR2 8 , 9 . Потеря функции CASTOR1 или избытка аргинина также приводит к активации mTORC1.
Почему эти две аминокислоты, лейцин и аргинин, по-видимому, играют особую роль в контроле передачи сигналов mTORC1, учитывая, что они воспринимаются 4 , 9 различными модуляторами GATOR2? Генетический код организма имеет избыточность, потому что разные триплеты нуклеотидов (кодоны) могут определять одну и ту же аминокислоту.Каждый метионин и триптофан кодируются одним кодоном, тогда как все другие аминокислоты определяются несколькими кодонами. Интересно, что лейцин и аргинин — две из трех аминокислот, которые определяются по наибольшему количеству кодонов — всего шесть. Относительная частота данной аминокислоты в белке зависит от количества кодонов, которые могут ее кодировать (см. Go.nature.com/36xqd3l)
Таким образом, возможно, что эволюционировала система, в которой аминокислоты, которые Чаще всего используются в белках, которые также функционируют как сигнальные факторы, определяющие активность главного организатора роста клеток, mTORC1.Действительно, третьей аминокислотой, которая определяется шестью кодонами, является серин, и есть доказательства, что эта аминокислота также участвует в контроле mTORC1 10 . Внутриклеточный уровень метионина, одной из аминокислот, которая встречается в белках реже, определяется белком SAMTOR, который побуждает GATOR1 репрессировать передачу сигналов mTORC1 11 .
Вместе эти данные прослеживают модель, в которой регуляторные факторы, модулирующие активность mTORC1, могут определять внутриклеточный уровень определенных аминокислот, ограничивающих скорость синтеза белка.Используя эту стратегию, не будет необходимости контролировать внутриклеточную концентрацию каждой аминокислоты в клетке; вместо этого нужно будет отслеживать только те, которые используются наиболее и реже всего в синтезе белка. Это сделало бы возможным развитие и функционирование относительно простой, надежной и экономичной регулирующей сети для поддержания баланса между синтезом и деградацией белка.
Конкурирующие интересы
Автор заявляет об отсутствии конкурирующих интересов.
Обзор влияния добавок l-лейцина на регулирование приема пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы
Питательные вещества. 2015 Май; 7 (5): 3914–3937.
* Автор, которому следует адресовать корреспонденцию; Электронная почта: rb.psu.bci@otanodj; Тел .: + 55-11-3091-0929; Факс: + 55-11-3091-7285.
Поступило 27 марта 2015 г .; Принята к печати 12 мая 2015 г.
Авторские права © 2015, авторы; лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья цитировалась в других статьях в PMC.
Abstract
Лейцин является хорошо известным активатором мишени рапамицина (mTOR) млекопитающих. Поскольку передача сигналов mTOR регулирует несколько аспектов метаболизма, потенциал лейцина в качестве пищевой добавки для лечения ожирения и сахарного диабета был исследован. Целью настоящего обзора было обобщить и обсудить имеющиеся данные о механизмах и влиянии добавок лейцина на регуляцию приема пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы.Основываясь на имеющихся данных, мы заключаем, что, хотя центральная инъекция лейцина снижает потребление пищи, этот эффект плохо воспроизводится, когда лейцин предоставляется в качестве пищевой добавки. Следовательно, нет убедительных доказательств того, что пероральный прием лейцина значительно влияет на потребление пищи, хотя несколько исследований показали, что добавление лейцина может помочь уменьшить ожирение в определенных условиях. Однако необходимы дополнительные исследования, чтобы оценить влияние добавок лейцина у субъектов, уже страдающих ожирением.Наконец, хотя несколько исследований показали, что добавление лейцина улучшает гомеостаз глюкозы, основные механизмы, участвующие в этих потенциальных положительных эффектах, остаются неизвестными и могут частично зависеть от потери веса.
Ключевые слова: аминокислот с разветвленной цепью, ожирение, сахарный диабет, синтез белка, центральная нервная система, mTOR
1. Введение
Некоторые питательные вещества обладают питательными свойствами, которые превышают их роль в качестве источников энергии или предшественников молекул.Так обстоит дело с аминокислотой с разветвленной цепью (BCAA) l-лейцином (в этой рукописи мы будем использовать термин лейцин). Лейцин — незаменимая аминокислота для синтеза белка. Кроме того, как и другие аминокислоты, углеродный скелет лейцина можно использовать для генерации АТФ. Однако лейцин также может регулировать несколько клеточных процессов, таких как синтез белка, регенерация тканей и метаболизм. Таким образом, добавление лейцина изучается при различных состояниях, таких как старение, мышечные поражения, белковая / энергетическая депривация, ожирение и сахарный диабет.Поскольку доступность лейцина влияет на сигнальные пути, участвующие в регуляции метаболизма, и поскольку частота метаболических заболеваний достигла угрожающих уровней во всем мире, исследование пищевых добавок, потенциально полезных для лечения и профилактики ожирения и сахарного диабета, приобрело первостепенное значение. Таким образом, цель настоящего обзора состояла в том, чтобы обобщить и обсудить имеющиеся данные о механизмах и эффектах добавок лейцина в регуляции потребления пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы.
2. Внутриклеточные механизмы, активируемые лейцином
На протяжении десятилетий было известно, что аминокислоты являются важными регуляторами синтеза белка [1]. Хотя синтез белка можно стимулировать несколькими изолированными аминокислотами [2], лейцин оказывает особенно сильное действие [3,4,5,6]. Инициирование трансляции мРНК является основным механизмом, с помощью которого лейцин стимулирует синтез белка. Классические исследования показали, что регуляция трансляции мРНК лейцином зависит от мишени рапамицина (mTOR) у млекопитающих, поскольку рапамицин, специфический ингибитор mTOR, способен ослаблять эффекты лейцина [4,7,8,9].mTOR — это серин / треониновая киназа, которая участвует в регуляции множества клеточных процессов, включая синтез белка и рост, пролиферацию и выживание клеток. mTOR контролирует синтез белка через комплекс mTOR 1 (mTORC1), который включает сам mTOR и другие белки, а именно: регуляторно-связанный белок mTOR (Raptor), летальный для млекопитающих с белком 8 SEC13 (MLST8), богатый пролином субстрат Akt / PKB 40 кДа (PRAS40) и белок, взаимодействующий с mTOR, содержащий домен DEP (DEPTOR) ().Этот белковый комплекс является важным сенсором питательных веществ, который регулируется аминокислотами (особенно лейцином), а также факторами роста и гормонами, которые выделяются в ответ на прием питательных веществ (, то есть , инсулин). mTORC1 имеет два основных механизма активации через комплекс туберозного склероза (TSC1 / 2) и комплекс Rag. Гормоны, такие как инсулин и фактор роста инсулина-1 (IGF-1), активируют комплекс mTORC1 в первую очередь через комплекс TSC [10]. Однако зависимая от аминокислот активация mTORC1 происходит через комплекс Rag [11] ().Присутствие аминокислот активирует гетеродимеры Rag GTPase, которые взаимодействуют с Raptor. Это взаимодействие изменяет внутриклеточную локализацию mTOR в компартмент, который также содержит гомолог Ras, обогащенный белком мозга (Rheb), что приводит к активации комплекса mTORC1 [11]. Недавние исследования показали, что фермент, который катализирует связывание лейцина с его транспортной РНК (тРНК), отвечает за определение клеточных уровней лейцина и активацию комплекса Rag [12]. В этом отношении лейцил-тРНК синтетаза играет неканоническую роль, напрямую связываясь с Rag GTPase аминокислотно-зависимым образом, и действует как белок, активирующий GTPase для Rag GTPase, способствуя активации mTORC1 [12] ().Кроме того, клеточное поглощение L-глутамина и его последующий быстрый отток в присутствии незаменимых аминокислот (, т.е. , лейцин) представляют собой лимитирующую стадию активации mTOR [13]. Блокирование члена 5 семейства 1-носителя растворенного вещества (SLC1A5), который является высокоаффинным переносчиком L-глутамина, приводит к ингибированию mTORC1 (). Активность mTORC1 зависит от двунаправленного переносчика, который регулирует одновременный отток L-глутамина из клеток и транспорт лейцина (и других незаменимых аминокислот) в клетки.Этот двунаправленный транспорт аминокислот опосредуется гетеродимерным двунаправленным антипортерным семейством растворенных носителей 7, членом 5 (SLC7A5) / SLC3A2 [13]. В целом эта система регулирует внутриклеточную концентрацию незаменимых аминокислот, которая необходима для активации комплекса Rag-mTORC1 ().
Внутриклеточные механизмы, активируемые лейцином. Мишень рапамицинового комплекса 1 (mTORC1) у млекопитающих включает mTOR, Raptor, mLST8, PRAS40 и DEPTOR. mTORC1 активируется аминокислотами (особенно лейцином), а также гормонами, такими как лептин, инсулин и IGF-1.mTORC1 может активироваться разными путями. Гормональная активация в основном происходит через комплекс TSC. Однако зависимая от аминокислот активация mTORC1 происходит через комплекс Rag. Лейцил-тРНК синтетаза отвечает за определение клеточных уровней лейцина и активацию комплекса Rag. Поглощение клетками L-глутамина и его последующий быстрый отток в присутствии лейцина представляют собой лимитирующую стадию активации mTOR. Белок p70-S6 киназа 1 (S6K1) и эукариотический фактор инициации 4E (eIF4E), связывающий белок 1 (4E-BP1), являются ключевыми нижестоящими мишенями для mTORC1.S6K1 также фосфорилирует компоненты пути передачи сигналов инсулина, что может привести к инсулинорезистентности в ситуациях избытка питательных веществ, например, при ожирении. Для анорексигенного действия лептина требуются пути передачи сигналов как фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат-3-киназы (PI3K), так и mTOR / S6K1. Поскольку mTOR является нижестоящей мишенью передачи сигналов PI3K, острые анорексигенные эффекты лептина могут зависеть от пути PI3K / mTOR / S6K1.
Белки p70-S6 киназа 1 (S6K1) и эукариотический фактор инициации 4E (eIF4E), связывающий белок 1 (4E-BP1), являются ключевыми нижестоящими мишенями mTORC1 и, следовательно, зависят от доступности лейцина ().Эти белки при фосфорилировании mTORC1 приводят к инициации трансляции мРНК и синтезу белка. Хотя рибосомный белок S6 является классической мишенью для фосфорилирования серина / треонина S6K1, S6K1 также может фосфорилировать компоненты сигнального пути инсулина [14] (). Этот эффект имеет отношение к индукции инсулинорезистентности в ситуациях избытка питательных веществ, например, при ожирении [14,15]. Гипоталамический S6K1 также регулирует энергетический баланс [16]. Эти темы будут рассмотрены позже в этом обзоре.Лейцин может также передавать сигналы другими путями в дополнение к пути mTOR. Например, несколько исследований показали, что лейцин может изменять активацию AMP-активируемой протеинкиназы (AMPK) [17,18,19,20,21,22,23]. Индуцированная лейцином модификация передачи сигналов AMPK, возможно, вызывает изменения клеточного метаболизма и может опосредовать некоторые эффекты лейцина. Более того, на общий контрольный путь недепрессируемой киназы 2 (GCN2) также влияет доступность лейцина [24]. Более конкретно, депривация лейцина увеличивает передачу сигналов GCN2, которая, в свою очередь, фосфорилирует эукариотический фактор инициации 2α (eIF2α).Этот эффект приводит к подавлению трансляции белков [25]. Активация этого пути путем изменения уровня лейцина может изменить чувствительность к инсулину [24]. Передача сигналов eIF2α в гипоталамусе также регулирует потребление пищи [26].
3. Лейцин-чувствительные ткани
Предыдущие исследования показали, что многие ткани реагируют на лечение лейцином в острой и хронической форме (). Например, пероральное введение лейцина увеличивает синтез белка в белой жировой ткани, скелетных мышцах, печени, сердце, почках и поджелудочной железе [5,7,9,27,28,29,30].Во всех этих тканях, кроме почек, лейцин увеличивает фосфорилирование S6K1 и 4E-BP1, что указывает на активацию сигнального пути mTOR [9,28]. Также было показано, что пероральный прием лейцина вызывает фосфорилирование S6K1 в гипоталамусе [31]. Метаболизм лейцина зависит от первой и обратимой стадии трансаминирования, которая катализируется ферментом трансаминазой аминокислот с разветвленной цепью (BCAT) (). BCAT имеет две изоформы, которые кодируются разными генами. Цитозольная форма BCAT (BCATc; кодируемая геном Bcat1 ) высоко экспрессируется в головном мозге / периферических нервах и почти отсутствует в других тканях.Митохондриальная форма BCAT (BCATm; кодируется геном Bcat2 ) экспрессируется во многих тканях [27,32,33,34]. Важно отметить, что ни одна из изоформ не экспрессируется в печени или кишечнике, что позволяет BCAA обходить систему воротной вены, не подвергаясь метаболизму после их всасывания в кишечнике (2). Эта характеристика уникальна среди аминокислот. Следовательно, системные уровни BCAA значительно повышаются после еды, позволяя всем тканям в организме ощущать потребление BCAA, тогда как другие аминокислоты сильно метаболизируются в кишечнике или печени, прежде чем попасть в системный кровоток ().Вторая и необратимая стадия метаболизма лейцина катализируется комплексом дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью (BCKDK), который экспрессируется во многих тканях. Предыдущие исследования показали, что окисление BCAA саморегулируется. Следовательно, повышенные уровни BCAA вызывают более высокую активность BCAT и BCKDK комплексов [35,36]. Этот механизм предотвращает чрезмерный уровень BCAA, который в противном случае мог бы быть токсичным [37]. Следовательно, изменения в экспрессии комплексов BCAT и BCKDK в ответ на добавление лейцина могут представлять собой альтернативный способ идентификации лейцин-чувствительных тканей.Zampieri et al. [31,38] обнаружил, что хроническое добавление лейцина в питьевую воду увеличивает экспрессию BCATc, BCATm и BCKDK в гипоталамусе мышей и крыс, потребляющих либо обычную диету для грызунов, либо диету с высоким содержанием жиров (HFD). Эти результаты предоставили дополнительные доказательства того, что центральная нервная система (ЦНС), включая гипоталамус, также чувствительна к изменениям в потреблении лейцина.
Ткани, чувствительные к лейцину. После приема пищи, богатой белками, уровни циркулирующих BCAA значительно увеличиваются, тогда как другие аминокислоты сильно метаболизируются в кишечнике или печени, прежде чем попадут в системный кровоток.Трансаминаза аминокислот с разветвленной цепью (BCAT) катализирует первую и обратимую стадию трансаминирования деградации лейцина. Этот фермент не экспрессируется в печени, что позволяет BCAA обходить систему воротной вены после их всасывания в кишечнике. В головном мозге лейцин метаболизируется цитозольной формой BCAT (BCATc), тогда как в других тканях (например, белой жировой ткани, скелетных мышцах и поджелудочной железе) преобладает митохондриальная форма BCAT (BCATm).
4. Центральные эффекты лейцина
ЦНС является важным местом для регулирования потребления пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы [39].Поскольку лейцин влияет на критические клеточные процессы через активацию mTOR, важно определить, экспрессируется ли этот фермент в головном мозге и оказывает ли соответствующее влияние на нервную систему. В связи с этим Cota et al. [40] обнаружили, что, хотя mTOR повсеместно распределен в ЦНС, фосфорилированная форма mTOR по Ser 2448 (pmTOR) экспрессируется более ограниченно. pmTOR сильно локализован в ядрах гипоталамуса, которые участвуют в регуляции энергетического баланса, включая паравентрикулярное ядро гипоталамуса (PVH) и дугообразное ядро гипоталамуса (ARH).Аналогичный характер распределения наблюдали для активированной формы S6K1 (фосфорилированной по Thr 389 , pS6K1). В ARH существуют нейрохимически и функционально определенные популяции нейронов. Клетки, расположенные ближе к третьему желудочку, коэкспрессируют нейропептид Y (NPY), агути-родственный пептид (AgRP) и γ-аминомасляную кислоту (ГАМК). Эти клетки стимулируют прием пищи и поэтому подавляются при приеме питательных веществ. Другая популяция клеток, расположенных более латерально в ARH, коэкспрессирует проопиомеланокортин (POMC) и транскрипт, регулируемый кокаином и амфетамином (CART).Эти клетки способствуют сокращению потребления пищи и активируются при приеме питательных веществ [39]. Примерно 90% клеток NPY / AgRP / GABA экспрессируют pmTOR и pS6K1, тогда как эти фосфорилированные белки обнаруживаются в 45% клеток POMC / CART в ARH [40]. Голодание снижает экспрессию гипоталамуса pS6K1 и pmTOR [40]. Интересно, что интрацеребровентрикулярное (icv) введение лейцина резко снижает потребление пищи и массу тела крыс, и эти эффекты блокируются рапамицином [40]. Другое исследование показало, что изменения в гипоталамической активности S6K1 изменяют энергетический гомеостаз крыс [16].Вызванная вирусом гипер-активация S6K1 в медиобазальном гипоталамусе (MBH), который включает ARH и другие ядра, снижает экспрессию NPY / AgRP, потребление пищи, прибавку в весе и расход энергии у крыс [16]. Более того, конститутивная активация S6K1 в MBH увеличивает острые анорексигенные эффекты лептина и защищает животных от вызванного диетой ожирения и инсулинорезистентности [16]. Кроме того, в / в инфузия анорексигенного гормона лептина увеличивает экспрессию гипоталамуса pS6K1 и снижает потребление пищи и массу тела рапамицин-зависимым образом [16,40].В целом, эти результаты предполагают, что передача сигналов mTOR / S6K1 в гипоталамусе регулирует потребление пищи и энергетический баланс и опосредует острые анорексигенные эффекты лептина. Поскольку предыдущие исследования показали, что острые анорексигенные эффекты лептина также опосредуются передачей сигналов PI3K [41,42] и что mTOR является нижестоящей мишенью передачи сигналов PI3K [10], острые анорексигенные эффекты лептина могут зависеть от PI3K / mTOR. / Путь S6K1 ().
Несколько исследований изучали, какие нейронные цепи необходимы для центральных эффектов лейцина ().Инфузия лейцина MBH индуцирует экспрессию c-Fos, маркера нейрональной активации, в PVH и ARH, а также в ядре солитарного тракта (NTS), которое представляет собой структуру, расположенную в хвостовом стволе мозга [43] () . Нейроны NTS получают сенсорную информацию из желудочно-кишечного тракта и интегрируют ее с другими сигналами для регулирования приема пищи. Снижение потребления пищи, вызванное инфузией лейцина MBH, блокируется либо рецептором меланокортина, либо антагонистом рецептора окситоцина, что позволяет предположить, что нейронная цепь между системой меланокортина (клетки POMC) и PVH-реактивными нейронами с окситоцином, вероятно, необходима для центральных эффектов лейцин [43].Прямое введение лейцина в NTS также снижает потребление пищи и массу тела, указывая на то, что как экстрагипоталамические (NTS), так и гипоталамические (ARH и PVH) участки участвуют в центральном влиянии лейцина на питание [44] (). Однако другие исследования показали, что пероральное введение лейцина не вызывает экспрессию c-Fos в PVH, ARH или NTS [31,45]. В одном из таких исследований пероральное введение лейцина индуцировало экспрессию c-Fos в области постремы (AP), которая является важной структурой мозга, отвечающей за обнаружение токсинов и контроль тошноты и рвоты [31] ().Активация клеток в AP лейцином может объяснить, почему некоторые исследования наблюдали отвращение вкуса у животных, потребляющих диету, богатую лейцином [17,46]. Кроме того, нейроны, экспрессирующие орексин, в латеральной области гипоталамуса (LHA) также участвуют в регуляции энергетического баланса и реагируют на аминокислоты. Однако, хотя заменимые аминокислоты активируют нейроны, экспрессирующие орексин, лейцин не оказывает никакого эффекта [45] ().
Нейронные цепи, необходимые для центрального воздействия лейцина на питание.Центральное введение лейцина (интрацеребровентрикулярное или паренхиматозное) резко снижает потребление пищи и массу тела. Этот ответ обусловлен активацией ядер гипоталамуса, участвующих в регулировании энергетического баланса, включая паравентрикулярное ядро гипоталамуса (PVH) и дугообразное ядро гипоталамуса (ARH), а также внегипоталамические участки, такие как ядро гипоталамуса. солитарный тракт (НТС). Напротив, пероральное введение лейцина не вызывает нейрональную активацию в PVH, ARH или NTS, но вызывает экспрессию c-Fos в области postrema (AP).Следовательно, нет убедительных доказательств того, что пероральный прием лейцина влияет на прием пищи. CVO, обходной желудочковый орган; ME, среднее возвышение.
5. Регулирует ли лейцин прием пищи?
Как упоминалось ранее, несколько исследований показали, что центральная инфузия лейцина снижает потребление пищи грызунами [17,40,43,44,46,47]. Однако способность лейцина регулировать прием пищи спорна. Для изучения влияния лейцина на потребление пищи использовалось множество подходов к добавлению, включая добавление лейцина в питьевую воду, диету и через желудочный зонд, а также путем подкожных (п / к), внутрибрюшинных (в / б) и центральных инъекций.Чтобы уточнить, может ли добавка лейцина влиять на пищевое поведение, мы обобщили результаты исследований, в которых регистрировалось потребление пищи грызунами или людьми, принимавшими лейцин (, и). Эти исследования были организованы в соответствии с путями добавления лейцина (центральным введением, с диетой или с питьевой водой / другими путями). Интересно, что во всех исследованиях, оценивающих эффекты центральной инфузии лейцина, наблюдалось снижение потребления пищи [17,40,43,44,46,47].Эти результаты показали, что лейцин может ингибировать прием пищи, напрямую воздействуя на ЦНС (). Этот результат неудивителен, потому что хорошо известно, что мозг способен ощущать изменение уровня питательных веществ, чтобы регулировать энергетический баланс [43]. Однако из 30 исследований, изучающих влияние добавок лейцина в рацион, два исследования показали увеличение потребления пищи у животных, получавших лейцин [48,49], и только четыре исследования сообщили о снижении потребления пищи в группах, принимавших лейцин [17,46] , 50,51] ().В этих исследованиях два наблюдали усиление вкусового отвращения к диете, богатой лейцином, что может объяснить снижение потребления пищи [17,46]. Чтобы избежать возможного отвращения к диете, в нескольких исследованиях добавляли лейцин в питьевую воду (). Из 13 исследований два показали, что добавление лейцина снижает потребление пищи в определенных условиях [52,53]. Например, добавление лейцина в питьевую воду уменьшало потребление пищи в полигенной модели, предрасположенной к диабету 2 типа (мыши RCS10), но не влияло на потребление пищи в моногенной модели, предрасположенной к ожирению и тяжелой инсулинорезистентности (мыши желтого агути) [ 52].В другом исследовании добавление лейцина в питьевую воду уменьшало потребление пищи у мужчин, но не у женщин, потребляющих обычную диету для грызунов. У мышей, потребляющих HFD, эффекта не наблюдалось [53]. Кроме того, в одном исследовании сообщалось об увеличении потребления пищи животными с добавлением лейцина в питьевую воду [54]. Никаких изменений в потреблении пищи не наблюдалось у мышей, получавших лейцин через желудочный зонд, внутрибрюшинно или подкожно (). Таким образом, центральный анорексигенный эффект лейцина плохо отражается, когда добавление лейцина осуществляется перорально ().
Таблица 1
Резюме исследований, в которых изучали влияние центрального лечения лейцином на питание.
| Ссылка | Маршрут | Продолжительность | Комментарии | Влияние на кормление |
|---|
| [40] | icv | Острый | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | icv | Острый | — | Сниженный |
| [43] | MBH | Острый / 7 дней | Потребление пищи уменьшилось в первые 2 дня | |
Снижение 44] | NTS | Острый | — | Сниженный | | [46] | icv | Острый | — | Сниженный | icv3 Сниженный — | Уменьшено |
Таблица 2
Резюме исследований at исследовал влияние добавок лейцина в диету на кормление.
| Ссылка | Маршрут | Продолжительность | Комментарии | Влияние на кормление |
|---|
| [55] | Диета | 14 дней | 9018 беременных крыс Нормальные и опухолевые
| [56] | Диета | Острая | Взрослые и старые крысы, лишенные пищи на ночь | Без изменений |
| [57] | Диета | 20 дней | беременные крысы с нормальными опухолями | Без изменений |
| [58] | Диета | 12 дней | Молодые и беременные крысы с опухолями | Без изменений |
| [59] | Диета | 10 дней | Взрослые и старые крысы | Без изменений |
| [60] | Диета | 14 дней | Лейцин увеличил размер ночного приема пищи | 90 183 Без изменений
| [61] | Диета | 9 недель | Добавки лейцин + фенилаланин | Без изменений |
| [62] | Диета | 7 дней |
| [17] | Диета | 3 недели | Отрицательное отношение к диете с высоким содержанием лейцина в 1 °, но не во 2 ° и 21 ° дни. | Понижено |
| [63] | Диета | 12 недель | Здоровые пожилые мужчины. Потребление энергии и состав макроэлементов рассчитывались на основании данных о рационе питания. | Без изменений |
| [64] | Диета | 8 недель | Регулярная диета и диета с высоким содержанием жиров | Без изменений |
| [65] | Диета | 21 день | 9018 крыс Без изменений
| [66] | Диета | 5 недель | — | Без изменений |
| [67] | Диета | 24 недели | Пожилые мужчины с диабетом 2 типа; Записи о 3-дневном рационе питания для оценки потребления энергии и макроэлементов. | Без изменений |
| [68] | Диета | 6 недель | Крысы, ранее страдающие ожирением | Без изменений |
| [21] | Диета | 6 недель | Обычная диета | | Без изменений |
| [50] | Диета | 7 дней | Мыши, получавшие HFD; лейцин оказывал те же эффекты, что и добавки аланина. | Уменьшено |
| [51] | Диета | 20 недель | Мыши, потребляющие HFD | Уменьшены |
| [69] | 9018 9018 [69] | Старые дни диеты односторонняя гипсовая повязка задних конечностей | Без изменений |
| [70] | Диета | 9 месяцев | Старые крысы | Без изменений |
| [48] | Диета | 6 месяцев только в первые 2 недели приема добавок | Увеличено / Без изменений |
| [71] | Диета | 8 недель | Крысы, потребляющие HFD | Без изменений |
| [46] 9018 | 4 дня | Выраженное отвращение к вкусу | Снижено |
| [49] | Диета | 9018 3 24 недели Лейцин увеличил потребление пищи только в некоторых точках эксперимента | Увеличил / Без изменений |
| [72] | Диета | 2 недели | Восстановление питания | Без изменений |
[73]| Диета | 40 дней | Взрослые крысы, выздоравливающие после одностороннего повязки задних конечностей | Без изменений |
| [74] | Диета | 6 недель | Диета с ограничением калорийности 30% Нет | изменений
| [75] | Диета | 27 недель | — | Без изменений |
| [47] | Диета | 12 дней | — | Без изменений |
| [ |
]| Диета | 8 недель | Крысы без ожирения, инсулинорезистентные | Без изменений |
Таблица 3
Резюме исследования, в которых изучали влияние добавок лейцина в питьевую воду или при других способах кормления.
| Ссылка | Маршрут | Продолжительность | Комментарии | Влияние на кормление |
|---|
| [27] | Вода | 12 дней | | | | | | добавка лейцина 9018 [54] | Вода | 14 недель | Увеличено в группе с чау-диетой. Без изменений в группе HFD. | Увеличено / Без изменений |
| [77] | Вода | 14 недель | Мыши, потребляющие HFD | Без изменений |
| [52] | Потребление воды 829184 | снизился у мышей RCS10, но не наблюдалось никаких изменений у мышей желтого агути. | Уменьшено / Без изменений |
| [78] | Вода | 8 недель | Мыши, потребляющие HFD | Без изменений |
| [79] | Вода | недель | Отходы Матери, вскармливаемые HFD Без изменений |
| [80] | Вода | 8 недель | Добавки при обычном рационе и рационе с высоким содержанием жира | Без изменений |
| [81] | Вода 17 | недель Мыши, потребляющие нормальную диету и диету с высоким содержанием жиров | Без изменений |
| [53] | Вода | 9 недель | Потребление пищи уменьшилось у самцов, но не у самок.Отсутствие лейцинового эффекта у мышей, получавших HFD. | Снижено / Без изменений |
| [46] | Вода | 18 дней | — | Без изменений |
| [31] | Вода | высокий расход | 6 недель | -жирные диеты и ob / ob мыши Без изменений |
| [38] | Вода | 6 недель | Крысы, потребляющие нормальную и высокожировую диету | Без изменений |
| [82] | [82] | [82] | Вода | 21 неделя | Мыши с ожирением в прошлом | Без изменений |
| [46] | Через желудочный зонд | 3 дня | — | Без изменений |
| | | | | 9018 | — | Без изменений |
| [83] | Через желудочный зонд | 10 дней | Добавки во время восстановления скелетных мышц | Без изменений |
| [46] | ip | 3 дня | — | Без изменений |
| [46] | sc | 3 дня | — | Без изменений |
Результаты вызванные пероральным или центральным приемом лейцина, можно объяснить способностью лейцина преодолевать гематоэнцефалический барьер (ГЭБ) и достигать ЦНС.Хотя предыдущее исследование показало, что пища, обогащенная 4% лейцином, может увеличить концентрацию лейцина в спинномозговой жидкости до 44% [43], остается неизвестным, достаточно ли это изменение, чтобы уменьшить потребление пищи или сохраниться в долгосрочной перспективе. В этом же исследовании диета с высоким содержанием белка не приводила к значительному увеличению концентрации лейцина в спинномозговой жидкости. Кроме того, изменения уровня лейцина в плазме были примерно в семь раз выше, чем в спинномозговой жидкости [43].Следовательно, необходимы дополнительные исследования, чтобы установить минимальное повышение уровня центрального лейцина, которое существенно повлияет на потребление пищи. ГЭБ и глиальные клетки поддерживают концентрацию аминокислот в паренхиме ЦНС на хорошо контролируемых уровнях. Это важно, потому что некоторые повсеместно распространенные нейротрансмиттеры представляют собой аминокислоты (
, т.е. , глутамат и глицин) или молекулы, полученные из аминокислот (
, то есть , ГАМК, дофамин, норадреналин, серотонин и гистамин). Более ранние исследования показали, что доступность лейцина влияет на синтез аминокислотных нейромедиаторов, таких как глутамат [34,84].Резкие изменения уровня аминокислот в головном мозге могут вызвать гибель клеток и серьезную дисфункцию нейронов. Например, чрезмерная активация рецептора N-метил-D-аспартата (NMDA), который является рецептором глутамата, вызывает гибель нейронов [85]. Точно так же лечение глутаматом натрия в молодом возрасте, когда ГЭБ не полностью сформирован, вызывает поражения в нескольких областях мозга [86]. Следовательно, употребление определенных аминокислот не обязательно приводит к выраженным изменениям их уровней в головном мозге.Точно так же прямое введение аминокислот в мозг не обязательно воспроизводит физиологические эффекты, вызванные пероральными добавками, и, следовательно, может вызывать супрафизиологические эффекты. Даже ядра головного мозга, расположенные рядом с окружными желудочковыми органами (CVO), не свободны от влияния ГЭБ. Например, ARH близок к среднему возвышению (ME), а NTS близок к AP (). Кровеносные сосуды в этих областях позволяют питательным веществам и гормонам легче проникать в ЦНС.Тем не менее, ГЭБ и глиальные клетки в этих областях остаются способными контролировать резкие изменения концентрации молекул. Таким образом, имеющиеся данные свидетельствуют о том, что пероральный прием лейцина не оказывает никакого или очень слабого воздействия на прием пищи (). Поскольку предыдущие исследования предполагали роль добавок лейцина в лечении ожирения [87], практическое значение состоит в том, что, если лейцин регулирует энергетический баланс и способствует уменьшению ожирения, этот эффект, вероятно, не опосредован изменениями в приеме пищи.
6. Влияние лейцина на состав тела, ожирение и расход энергии
Несмотря на отсутствие доказательств того, что пероральный прием лейцина влияет на потребление пищи (и), многочисленные исследования показали, что добавление лейцина снижает ожирение в определенных условиях. Например, добавление лейцина увеличивает потерю жира в организме в период ограничения питания [88], уменьшает накопление жира во время старения [70] и частично предотвращает развитие ожирения, вызванного диетой [17,51,54,71,78, 80,81].Тем не менее, примечательно, что не все исследования показали, что лейцин предотвращает ожирение, обусловленное диетой или возрастом [31,48,77]. Вероятный эффект снижения веса лейцина опосредуется изменениями в энергоэффективности, вызванными повышенным расходом энергии. Например, добавление лейцина увеличивает расход энергии у мышей, потребляющих HFD [51,54,81], и у мышей с генетическим ожирением [52]. Она и др. [32] предоставил элегантные результаты, показывающие, что повышенные уровни BCAA в плазме, вызванные нарушением гена BCATm , привели к увеличению потребления кислорода.Следовательно, мыши BCATm — / — демонстрируют пониженную массу тела и ожирение, хотя эти мыши также демонстрируют повышенное потребление пищи. Интересно, что изменения в двигательной активности, уровнях разобщающего белка, симпатической активности или уровнях гормонов щитовидной железы не были ответственны за увеличение расхода энергии у мышей BCATm — / — . Однако авторы наблюдали активный цикл повышенного синтеза и распада белка. Этот бесполезный цикл потребляет энергию, что объясняет худой фенотип мышей BCATm — / — [32,89].Следовательно, влияние лейцина на регуляцию энергетического баланса может быть в первую очередь вызвано стимуляцией синтеза белка, что подчеркивает, что периферические эффекты лейцина, вероятно, преобладают над его центральным действием в изменении энергетического баланса. Более того, усиление синтеза белка, вызванное высоким уровнем лейцина, не обязательно приводит к более высокому приросту белка, потому что скорости синтеза и разложения белка тесно связаны. Этот факт имеет клиническое значение, поскольку лейцин изучался как терапевтическая добавка для предотвращения потери мышечной массы и протеина во время старения.Таким образом, несмотря на хорошо известные стимулирующие эффекты лейцина на синтез белка, добавление лейцина стареющим крысам [48,70,90] или людям [63,67], по-видимому, не привело к увеличению мышечной и белковой массы тела.
Интересно, что в нескольких исследованиях не было обнаружено влияния на ожирение [52,81,82] или даже предрасположенность к накоплению большего количества жира [38,48,68] у животных, которые начали получать добавку лейцина, когда они уже страдали ожирением. Вероятное объяснение этих разногласий в том, что активация mTORC1 может способствовать накоплению жира в адипоцитах путем подавления липолиза и стимуляции липогенеза de novo [91].Кроме того, у мышей с нарушенным комплексом mTORC1 обнаруживается меньше жировой ткани, что указывает на то, что отложение жира может зависеть от активности mTORC1 [92]. Добавление BCAA беременным крысам, потребляющим диету с ограничением белка, восстановило жировую массу их потомства до уровней, аналогичных таковым у животных без ограничений [93]. Следовательно, эффекту снижения веса лейцина можно противодействовать прямым действием лейцина на адипоциты, стимулируя адипогенные процессы [91,94]. Этот эффект наблюдается в ситуациях, когда животные уже страдают ожирением и резистентны к инсулину еще до приема лейцина.Необходимы дополнительные исследования для определения молекулярных механизмов, ответственных за эти эффекты. Некоторые авторы предположили синергизм между BCAA и липидами в развитии метаболической дисфункции во многих тканях [95,96]. Было высказано предположение, что повышенное окисление BCAA и жирных кислот может привести к митохондриальному стрессу, вызванному обилием метаболитов в цикле Кребса, что приводит к метаболическим дисфункциям [95,96].
Лептин — ключевой гормон, участвующий в регуляции приема пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы [39].Поскольку лейцин имеет прямое воздействие на адипоциты и поскольку синтез лептина чувствителен к рапамицину, некоторые авторы исследовали, может ли лейцин регулировать концентрацию лептина в плазме [97]. Эти авторы заметили, что повышенный уровень лейцина после еды частично ответственен за постпрандиальное повышение уровня лептина в плазме [97]. Если добавление лейцина может увеличить секрецию лептина, этот эффект может способствовать снижению веса. Тем не менее, люди с ожирением часто проявляют гиперлептинемию и резистентность к лептину [39,98].Следовательно, секреция лептина, опосредованная лейцином, может иметь меньшее физиологическое значение у лиц с ожирением. Кроме того, у тучных людей или грызунов уже наблюдается высокий уровень циркулирующих BCAA [99]. Следовательно, добавление лейцина / BCAA может вызвать более низкие пропорциональные изменения в уровнях циркулирующих аминокислот у субъектов с ожирением. В целом лейцин вряд ли окажет положительное влияние в качестве пищевой добавки, помогающей при лечении ожирения.
7. Регулирование гомеостаза глюкозы лейцином
Предыдущие исследования наблюдали улучшение толерантности к глюкозе у животных, получавших лейцин [51,54,71,78,80,81,82].Например, добавление лейцина в питьевую воду предотвращало индуцированную HFD гипергликемию и инсулинорезистентность у мышей [54]. Хотя снижение жировой массы может частично объяснять эти эффекты, Eller et al. [71] заметил, что улучшение контроля глюкозы происходило независимо от изменений в составе тела. Следовательно, добавление лейцина может улучшить гомеостаз глюкозы и предотвратить, по крайней мере, часть индуцированной диетой резистентности к инсулину. Механизмы, лежащие в основе воздействия лейцина на контроль глюкозы, остаются неизвестными.Поджелудочная железа является потенциально важной тканью-мишенью для лейцина, которая может влиять на гомеостаз глюкозы. Лейцин стимулирует синтез белка в β- и ацинарных клетках поджелудочной железы через сигнальный путь mTOR [9,100]. Кроме того, лейцин обладает инсулинотропными свойствами [61,81,101,102,103]. Следовательно, повышенная секреция инсулина у людей, принимающих лейцин, может улучшить их постпрандиальный уровень глюкозы. Однако рекомендуется соблюдать осторожность при использовании добавок лейцина в определенных ситуациях.Добавление лейцина беременным крысам привело к снижению образования β-клеток у их потомства, что потенциально могло увеличить риск сахарного диабета 2 типа в более позднем возрасте [104]. Кроме того, добавление лейцина усиливает рост опухоли на мышиной модели рака поджелудочной железы [75].
Другие механизмы, помимо регуляции секреции инсулина, вероятно, участвуют в влиянии лейцина на контроль глюкозы. Несколько исследований показали, что животные, получавшие лейцин, показали улучшенную чувствительность к инсулину [54,71,80,81].Кроме того, добавление лейцина снижает экспрессию глюкозо-6-фосфатазы в печени мышей, потребляющих HFD, что свидетельствует о снижении глюконеогенеза [49,54]. Добавка лейцина увеличивает экспрессию SIRT1 и предотвращает митохондриальную дисфункцию в печени мышей с ожирением, вызванным диетой [80]. Кроме того, у животных, получавших лейцин, улучшились стеатоз печени и липидный обмен [50,51,54,78,80,105]. Добавки BCAA или лейцина также влияют на метаболизм глюкозы и синтез гликогена в скелетных мышцах [71,78,80,106].Следовательно, прямое воздействие лейцина на чувствительные к инсулину ткани, такие как печень и скелетные мышцы, может влиять на гомеостаз глюкозы в организме. Парадоксально, но классические исследования показали, что высокие физиологические концентрации BCAA подавляют ранние этапы передачи сигналов инсулина [4] и что инфузия аминокислот резко вызывает инсулинорезистентность в скелетных мышцах человека [107]. Совсем недавно некоторые исследования показали, что люди с ожирением и худощавые люди различаются по метаболизму BCAA и что BCAA могут способствовать инсулинорезистентности при ожирении у людей [95,96].Balage et al. [66] заметил, что пятинедельный прием лейцина вызывает задержку постпрандиальной стимуляции на ранних этапах передачи мышечного инсулина, что приводит к общей непереносимости глюкозы. Резистентность к инсулину также индуцируется сверхактивацией пути mTOR / S6K1 [108]. Соответственно, отсутствие S6K1 защищает от ожирения, вызванного возрастом и диетой, и повышает чувствительность к инсулину [15]. Кроме того, гиперинсулинемия приводит к инсулинорезистентности в печени и скелетных мышцах через механизм, чувствительный к рапамицину [109].Следовательно, чрезмерная активация mTOR / S6K1 аминокислотами или инсулином приводит к инсулинорезистентности. Механизм, предложенный для объяснения этих эффектов, заключается в повышенном S6K1-опосредованном фосфорилировании сериновых остатков субстрата инсулинового рецептора (IRS) -1 [109,110,111] (). Заметно повышенная активность S6K1 и повышенное фосфорилирование серина IRS-1 наблюдаются у животных, потребляющих HFD, или в моделях с генетическим ожирением и диабетом [15,112,113,114]. Таким образом, сериновое фосфорилирование IRS-1 считается ключевым признаком инсулинорезистентности.
Поскольку жировая ткань является важной лейцин-чувствительной тканью [28], добавление лейцина может изменить характер секреции адипокинов на более благоприятный профиль. Предыдущие исследования показали, что добавление лейцина крысам, ранее страдающим ожирением, увеличивало уровень адипонектина [68]. В другом исследовании добавление лейцина снижало уровни воспалительных маркеров в белой жировой ткани [78]. Соответственно, комбинированный прием лейцина и пиридоксина увеличивал уровни адипонектина и снижал концентрацию окислительных и воспалительных маркеров в плазме пациентов с ожирением [115].Следовательно, улучшенный контроль глюкозы у животных, получавших лейцин, может быть вторичным по отношению к более благоприятному воспалительному профилю и паттерну секреции цитокинов в жировой ткани. Кроме того, увеличение жировой массы из-за добавок лейцина может увеличить поглощение глюкозы адипоцитами, что может помочь снизить уровень глюкозы в крови на моделях животных с ожирением [49,82].
ЦНС играет важную роль в регуляции гомеостаза глюкозы [116]. Хотя нет четких доказательств того, что пероральный прием лейцина может влиять на потребление пищи, влияние лейцина на контроль глюкозы может потребовать более низких изменений в центральных уровнях лейцина, которые могут быть достигнуты с помощью пероральных добавок.Сообщалось о различных пороговых значениях, которые влияют на потребление пищи и контроль уровня глюкозы в других ситуациях. Например, лечение низкими дозами лептина, которое не влияло на потребление пищи или массу тела лептин-дефицитных ( ob / ob ) мышей, позволило снизить их уровни глюкозы и инсулина [117]. Предыдущие исследования показали, что лейцин деполяризует нейроны POMC in vitro [43] и что инфузия лейцина icv увеличивает экспрессию POMC в гипоталамусе [17]. Поскольку нейроны POMC критически вовлечены в регуляцию гомеостаза глюкозы и чувствительности печени к инсулину [118], активация нейронов POMC может быть ответственна за опосредование, по крайней мере, части антидиабетических эффектов лейцина.
Наконец, имеется скудная информация о влиянии добавок лейцина на секрецию гормонов кишечника или на микробиоту кишечника. Изменения кишечной микробиоты [119] или кишечных гормонов [120] могут оказывать значительное влияние на регуляцию энергетического и глюкозного гомеостаза. Одно из немногих исследований, в которых изучали влияние лейцина на кишечник, показало, что лейцин стимулирует уровни и секрецию мРНК глюкагоноподобного пептида-1 (GLP-1) [121]. Было показано, что либо GLP-1, либо эксендин-4, агонист GLP-1 длительного действия, усиливают толерантность к глюкозе [122, 123].Тем не менее, будущие исследования, которые непосредственно оценивают эти возможности, необходимы для улучшения нашего понимания механизмов, лежащих в основе потенциальных положительных эффектов лейцина на гомеостаз глюкозы.
8. Заключительные замечания
Потенциальные эффекты от приема лейцина суммированы в. Поскольку лейцин регулирует несколько клеточных процессов через mTOR и, возможно, через другие сигнальные пути, вероятные положительные эффекты добавок лейцина были оценены в различных ситуациях, в том числе в качестве пищевой добавки для лечения ожирения и сахарного диабета.
Возможные эффекты лейцина в регуляции энергетического баланса и гомеостаза глюкозы. Эта схема суммирует имеющиеся данные о вероятном воздействии добавок лейцина на различные ткани и его последующих последствиях.
Частично интерес к изучению потенциального терапевтического применения добавок лейцина возник в результате исследований, в которых было обнаружено, что лейцин может быть одним из «активных ингредиентов» в диетах с высоким содержанием белка [17,51,87,124].Несколько исследований показали, что диета с высоким содержанием белка может быть полезной для контроля веса и контроля уровня глюкозы [87,124,125]. Однако в настоящем обзоре мы сосредоточились только на исследованиях, в которых непосредственно изучались добавки лейцина / BCAA. Среди практических выводов, которые вытекают из данных, обобщенных и обсуждаемых в настоящем обзоре, первое заключается в том, что нет убедительных доказательств того, что пероральный прием лейцина может снизить потребление пищи. Примечательно, что центральная инъекция лейцина снижает потребление пищи; однако этот эффект плохо воспроизводится, когда лейцин предоставляется в качестве пищевой добавки, что ставит под сомнение его терапевтическое применение.Кроме того, несколько исследований показали, что добавление лейцина может помочь уменьшить ожирение в определенных условиях. Тем не менее, необходимы дополнительные исследования для оценки воздействия добавок лейцина у уже страдающих ожирением субъектов. Исследования, которые инициировали добавление лейцина к уже страдающим ожирением животным, не обнаружили положительных эффектов лейцина или даже не обнаружили ухудшения степени ожирения. Следовательно, исходя из представленных данных, добавление лейцина вряд ли будет полезным в качестве пищевой добавки для лечения ожирения.Наконец, мы обсудили потенциальные терапевтические эффекты лейцина в улучшении гомеостаза глюкозы. Хотя некоторые исследования показали, что добавление лейцина улучшает толерантность к глюкозе, основные механизмы, участвующие в этих эффектах, остаются неизвестными и могут частично зависеть от потери веса.
Благодарности
Мы благодарим Исследовательский фонд Сан-Паулу (FAPESP-Brazil) за грант 10 / 18086-0 и стипендии 12 / 15517-6 и 13 / 25032-2.
Вклад авторов
Автор рукописи: Хосе Донато-младший.Подготовили рисунки: Жоао А. Б. Педросо и Тайс Т. Зампьери. Написал и отредактировал рукопись: Жоао А. Б. Педросо, Тайс Т. Зампьери. и Хосе Донато младший
Конфликт интересов
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Ссылки
1. Гарлик П.Дж. Роль лейцина в регуляции метаболизма белков. J. Nutr. 2005; 135: 1553S – 1556S. [PubMed] [Google Scholar] 2. Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Контроль инициации трансляции посредством интеграции сигналов, генерируемых гормонами, питательными веществами и упражнениями.J. Biol. Chem. 2010; 285: 29027–29032. DOI: 10.1074 / jbc.R110.137208. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Хонг С.О., Лайман Д.К. Влияние лейцина на
синтез и деградацию белка in vitro в скелетных мышцах крыс. J. Nutr. 1984; 114: 1204–1212. [PubMed] [Google Scholar] 4. Патти М.Э., Брамбилла Э., Лузи Л., Ландакер Э.Дж., Кан К.Р. Двунаправленная модуляция действия инсулина аминокислотами. J. Clin. Расследование. 1998; 101: 1519–1529. DOI: 10,1172 / JCI1326. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 5.Энтони Дж.К., Энтони Т.Г., Кимбалл С.Р., Вари Т.К., Джефферсон Л.С. Перорально вводимый лейцин стимулирует синтез белка в скелетных мышцах постабсорбтивных крыс в сочетании с повышенным образованием eif4f. J. Nutr. 2000. 130: 139–145. [PubMed] [Google Scholar] 6. Энтони Дж. К., Энтони Т. Г., Непрофессионал Д. К. Добавки лейцина ускоряют восстановление скелетных мышц у крыс после физических упражнений. J. Nutr. 1999. 129: 1102–1106. [PubMed] [Google Scholar] 7. Кимбалл С.Р., Шанц Л.М., Хорецкий Р.Л., Джефферсон Л.S. Leucine регулирует трансляцию специфических мРНК в миобластах 16 посредством mtor-опосредованных изменений доступности eif4e и фосфорилирования рибосомного белка s6. J. Biol. Chem. 1999; 274: 11647–11652. DOI: 10.1074 / jbc.274.17.11647. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Энтони Дж. К., Йошизава Ф., Энтони Т. Г., Вари Т. К., Джефферсон Л. С., Кимбалл С. Р. Лейцин стимулирует инициацию трансляции в скелетных мышцах постабсорбтивных крыс посредством чувствительного к рапамицину пути. J. Nutr. 2000; 130: 2413–2419.[PubMed] [Google Scholar] 9. Сюй Г., Квон Г., Маршалл К.А., Лин Т.А., Лоуренс Дж.С., младший, МакДэниел М.Л. Аминокислоты с разветвленной цепью необходимы для регуляции киназ phas-i и p70 s6 бета-клетками поджелудочной железы. Возможная роль в трансляции белков и митогенной передаче сигналов. J. Biol. Chem. 1998; 273: 28178–28184. DOI: 10.1074 / jbc.273.43.28178. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Мендоза М.С., Эр Э.Е., Бленис Дж. Пути ras-erk и pi3k-mtor: перекрестные помехи и компенсация. Trends Biochem.Sci. 2011; 36: 320–328. DOI: 10.1016 / j.tibs.2011.03.006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Санджак Ю., Петерсон Т.Р., Шауль Ю.Д., Линдквист Р.А., Торин К.С., Бар-Пелед Л., Сабатини Д.М. Gtpases rag связывают raptor и опосредуют передачу сигналов аминокислот с mtorc1. Наука. 2008; 320: 1496–1501. DOI: 10.1126 / science.1157535. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 12. Han J.M., Jeong S.J., Park M.C., Kim G., Kwon N.H., Kim H.K., Ha S.H., Ryu S.H., Kim S. Лейцил-трна-синтетаза является внутриклеточным сенсором лейцина для сигнального пути mtorc1.Клетка. 2012; 149: 410–424. DOI: 10.1016 / j.cell.2012.02.044. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Никлин П., Бергман П., Чжан Б., Триантафеллоу Э., Ван Х., Найфелер Б., Ян Х., Хилд М., Кунг К., Уилсон К. и др. Двунаправленный транспорт аминокислот регулирует мотор и аутофагию. Клетка. 2009; 136: 521–534. DOI: 10.1016 / j.cell.2008.11.044. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 14. Tremblay F., Brule S., Hee Um S., Li Y., Masuda K., Roden M., Sun X.J., Krebs M., Polakiewicz R.D., Thomas G., и другие. Идентификация irs-1 ser-1101 как мишени s6k1 при инсулинорезистентности, вызванной питательными веществами и ожирением. Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 2007; 104: 14056–14061. DOI: 10.1073 / pnas.0706517104. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Ум С.Х., Фриджерио Ф., Ватанабе М., Пикард Ф., Хоакин М., Стикер М., Фумагалли С., Аллегрини П.Р., Козма С.С., Ауверкс Дж. И др. Отсутствие s6k1 защищает от ожирения, вызванного возрастом и диетой, одновременно повышая чувствительность к инсулину. Природа. 2004; 431: 200–205.DOI: 10,1038 / природа02866. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Блуэ К., Оно Х., Шварц Г.Дж. Медиобазальная гипоталамическая киназа 1 p70 s6 модулирует контроль энергетического гомеостаза. Cell Metab. 2008. 8: 459–467. DOI: 10.1016 / j.cmet.2008.10.004. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Ропель Э. Р., Паули Дж. Р., Фернандес М. Ф., Рокко С. А., Марин Р. М., Морари Дж., Соуза К. К., Диас М. М., Гомеш-Маркондес М. Центральная роль нейрональной amp-активируемой протеинкиназы (ampk) и мишени рапамицина (mtor) у млекопитающих в снижении веса, вызванном диетой с высоким содержанием белка.Сахарный диабет. 2008; 57: 594–605. DOI: 10.2337 / db07-0573. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Fu L., Bruckbauer A., Li F., Cao Q., Cui X., Wu R., Shi H., Zemel MB, Xue B. Лейцин усиливает эффекты метформина на чувствительность к инсулину и гликемический контроль при диете. ожирение мышей. Обмен веществ. 2015 в печати. [PubMed] [Google Scholar] 19. Лян К., Карри Б.Дж., Браун П.Л., Земель М.Б. Лейцин модулирует митохондриальный биогенез и передачу сигналов sirt1-ampk в мышечных трубках c2c12. J. Nutr. Метаб. 2014; 2014: 239750.DOI: 10,1155 / 2014/239750. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Брукбауэр А., Земель М. Б. Синергетические эффекты полифенолов и метилксантинов с лейцином на ampk / сиртуин-опосредованный метаболизм в мышечных клетках и адипоцитах. PLoS ONE. 2014; 9: e89166. DOI: 10.1371 / journal.pone.0089166. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Брукбауэр А., Земель М.Б., Торп Т., Акула М.Р., Стаки А.С., Осборн Д., Мартин Э. Б., Кеннел С., Уолл Дж. С. Синергетические эффекты лейцина и ресвератрола на чувствительность к инсулину и метаболизм жиров в адипоцитах и мышах.Nutr. Метаб. (Лондон) 2012; 9: 77. DOI: 10.1186 / 1743-7075-9-77. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Wilson G.J., Layman D.K., Moulton C.J., Norton L.E., Anthony T.G., Proud C.G., Rupassara S.I., Garlick P.J. Лейцин или углеводные добавки снижают фосфорилирование ampk и eef2 и продлевают синтез мышечного белка после приема пищи у крыс. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2011; 301: E1236 – E1242. DOI: 10.1152 / ajpendo.00242.2011. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23.Сяо Ф., Хуан З., Ли Х., Ю Дж., Ван К., Чен С., Мэн К., Ченг Ю., Гао Х., Ли Дж. И др. Депривация лейцина увеличивает чувствительность печени к инсулину через пути gcn2 / mtor / s6k1 и ampk. Сахарный диабет. 2011; 60: 746–756. DOI: 10.2337 / db10-1246. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24. Zhang P., McGrath B.C., Reinert J., Olsen D.S., Lei L., Gill S., Wek S.A., Vattem K.M., Wek R.C., Kimball S.R. и др. Киназа gcn2 eif2alpha необходима для адаптации к аминокислотной депривации у мышей.Мол. Клетка. Биол. 2002; 22: 6681–6688. DOI: 10.1128 / MCB.22.19.6681-6688.2002. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Галлинетти Дж., Харпутлугил Э., Митчелл Д. Biochem. J. 2013; 449: 1–10. DOI: 10,1042 / BJ20121098. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 26. Маурин А.К., Бенани А., Лорсиньол А., Бренашо Х., Парри Л., Карраро В., Гиссар К., Авероус Дж., Жус К., Брюа А. и др. Передача сигналов eif2alpha в гипоталамусе регулирует потребление пищи. Cell Rep. 2014; 6: 438–444. DOI: 10.1016 / j.celrep.2014.01.006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 27. Линч С.Дж., Хатсон С.М., Пэтсон Б.Дж., Вавал А., Вэри Т.С. Тканеспецифические эффекты хронических диетических добавок лейцина и норлейцина на синтез белка у крыс. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2002; 283: E824 – E835. DOI: 10.1152 / ajpendo.00085.2002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Линч К.Дж., Патсон Б.Дж., Энтони Дж., Вавал А., Джефферсон Л.С., Вэри Т.С. Лейцин — это питательный сигнал прямого действия, регулирующий синтез белка в жировой ткани. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2002; 283: E503 – E513. DOI: 10.1152 / ajpendo.00084.2002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 29. Энтони Т.Г., Энтони Дж.С., Йошизава Ф., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Пероральное введение лейцина стимулирует трансляцию мРНК рибосомального белка, но не общие скорости синтеза белка в печени крыс. Дж.Nutr. 2001; 131: 1171–1176. [PubMed] [Google Scholar] 30. Ijichi C., Matsumura T., Tsuji T., Eto Y. Аминокислоты с разветвленной цепью способствуют синтезу альбумина в первичных гепатоцитах крысы через систему передачи сигнала mtor. Biochem. Биофы. Res. 2003. 303: 59–64. DOI: 10.1016 / S0006-291X (03) 00295-X. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 31. Зампиери Т.Т., Педросо Дж.А., Фуриго И.С., Тирапеги Дж., Донато Дж., Мл. Пероральный прием лейцина воспринимается мозгом, но не снижает потребление пищи и не вызывает анорексический паттерн экспрессии генов в гипоталамусе.PLoS ONE. 2013; 8: e84094. DOI: 10.1371 / journal.pone.0084094. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32. Ше П., Рид Т.М., Бронсон С.К., Вари Т.К., Хайнал А., Линч С.Дж., Хатсон С.М. Нарушение bcatm у мышей приводит к увеличению расхода энергии, связанного с активацией цикла бесполезного обмена белка. Cell Metab. 2007; 6: 181–194. DOI: 10.1016 / j.cmet.2007.08.003. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 33. Свитт А.Дж., Вуд М., Суряван А., Валлин Р., Уиллингем М.К., Хатсон С. Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью: уникальное разделение ферментов пути в системах органов и периферических нервах. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2004; 286: E64 – E76. DOI: 10.1152 / ajpendo.00276.2003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 34. Гарсия-Эспиноза М.А., Валлин Р., Хатсон С.М., Свитт А.Дж. Широко распространенная нейрональная экспрессия аминотрансферазы с разветвленной цепью в центральной нервной системе: влияние на метаболизм лейцина / глутамата и передачу сигналов с помощью аминокислот. J. Neurochem. 2007. 100: 1458–1468.[PubMed] [Google Scholar] 35. Пакстон Р., Харрис Р.А. Регулирование киназы альфа-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью. Arch. Biochem. Биофиз. 1984. 231: 48–57. DOI: 10.1016 / 0003-9861 (84)
-8. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Харрис Р.А., Джоши М., Джеунг Н.Х. Механизмы, ответственные за регуляцию катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Biochem. Биофиз. Res. Commun. 2004. 313: 391–396. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2003.11.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 37. Имамура В., Йошимура Р., Такай М., Ямамура Дж., Канамото Р., Като Х. Неблагоприятные эффекты чрезмерного потребления лейцина зависят от потребления белка с пищей: транскриптомный анализ для выявления полезных биомаркеров. J. Nutr. Sci. Витаминол. 2013; 59: 45–55. DOI: 10.3177 / jnsv.59.45. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 38. Зампиери Т.Т., Торрес-Леал Ф.Л., Кампана А.Б., Лима Ф.Б., Донато Дж., Мл. Добавка l-лейцина ухудшает ожирение у уже страдающих ожирением крыс, способствуя гипоталамическому паттерну экспрессии генов, который способствует накоплению жира.Питательные вещества. 2014; 6: 1364–1373. DOI: 10.3390 / nu6041364. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 40. Кота Д., Пру К., Смит К.А., Козма С.С., Томас Г., Вудс С.С., Сили Р.Дж. Передача сигналов Hypothalamic mtor регулирует потребление пищи. Наука. 2006; 312: 927–930. DOI: 10.1126 / science.1124147. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Донато Дж. Младший, Фразао Р., Элиас К.Ф. Путь передачи сигналов pi3k опосредует биологические эффекты лептина. Arq. Бюстгальтеры. Эндокринол. Метабол. 2010; 54: 591–602. DOI: 10.1590 / S0004-27302010000700002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 42. Нисвендер К.Д., Мортон Г.Дж., Стернс В.Х., Родс С.Дж., Майерс М.Г., мл., Шварц М.В. Внутриклеточная передача сигналов. Ключевой фермент лептин-индуцированной анорексии. Природа. 2001; 413: 794–795. DOI: 10,1038 / 35101657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 43. Blouet C., Jo Y.H., Li X., Schwartz G.J. Медиобазальное восприятие лейцина в гипоталамусе регулирует потребление пищи за счет активации цепи гипоталамус-ствол мозга. J. Neurosci. 2009; 29: 8302–8311.DOI: 10.1523 / JNEUROSCI.1668-09.2009. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 44. Блуэ К., Шварц Г.Дж. Чувствительность ствола мозга к питательным веществам в ядре единственного тракта препятствует питанию. Cell Metab. 2012; 16: 579–587. DOI: 10.1016 / j.cmet.2012.10.003. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Карнани-Махеш М., Апергис-Скоут Дж., Адамантидис А., Дженсен Л.Т., де Лесеа Л., Фуггер Л., Бурдаков Д. Активация центральных нейронов орексина / гипокретина диетическими аминокислотами. Нейрон.2011; 72: 616–629. DOI: 10.1016 / j.neuron.2011.08.027. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 46. Koch C.E., Goddeke S., Kruger M., Tups A. Влияние центрального и периферического лейцина на энергетический обмен у джунгарского хомяка (phodopus sungorus) J. Comp. Physiol. B Biochem. Syst. Environ. Physiol. 2013; 183: 261–268. DOI: 10.1007 / s00360-012-0699-у. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лэгер Т., Рид С.Д., Хенаган Т.М., Фернандес Д.Х., Тагави М., Аддингтон А., Мунцберг Х., Мартин Р.Дж., Хатсон С.М., Моррисон К. Лейцин действует в головном мозге, подавляя потребление пищи, но не действует как физиологический сигнал о низком содержании белка в рационе. Являюсь. J. Physiol. Regul. Интегр. Комп. Physiol. 2014; 307: R310 – R320. DOI: 10.1152 / ajpregu.00116.2014. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 48. Зеанандин Г., Балаге М., Шнайдер С.М., Дюпон Дж., Эбютерн Х., Мот-Сатни И., Дардевет Д. Дифференциальный эффект длительного приема лейцина на скелетные мышцы и жировую ткань у старых крыс: путь передачи сигналов инсулина подход.Возраст. 2012; 34: 371–387. DOI: 10.1007 / s11357-011-9246-0. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 49. Ли Х., Ван Х., Лю Р., Ма Й., Го Х., Хао Л., Яо П., Лю Л., Сунь Х., Хе К. и др. Хронический прием лейцина увеличивает массу тела и чувствительность к инсулину у крыс на диете с высоким содержанием жиров, вероятно, за счет стимуляции передачи сигналов инсулина в тканях-мишенях для инсулина. Мол. Nutr. Food Res. 2013; 57: 1067–1079. DOI: 10.1002 / mnfr.201200311. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Фройденберг А., Петцке К.J., Klaus S. Диетические добавки с l: -лейцином и l: -аланином имеют сходные острые эффекты в предотвращении ожирения, вызванного диетой с высоким содержанием жиров. Аминокислоты. 2012; 44: 519–528. DOI: 10.1007 / s00726-012-1363-2. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Фройденберг А., Петцке К.Дж., Клаус С. Сравнение высокопротеиновых диет и добавок лейцина в профилактике метаболического синдрома и связанных с ним расстройств у мышей. J. Nutr. Biochem. 2012; 23: 1524–1530. DOI: 10.1016 / j.jnutbio.2011.10.005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 52.Гуо К., Ю. Ю. Х., Хоу Дж., Чжан Ю. Хронический прием лейцина улучшает гликемический контроль в этиологически различных моделях ожирения и сахарного диабета у мышей. Nutr. Метаб. (Лондон) 2010; 7: 57. DOI: 10.1186 / 1743-7075-7-57. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 53. Drgonova J., Jacobsson J.A., Han J.C., Yanovski J.A., Fredriksson R., Marcus C., Schioth H.B., Uhl G.R. Участие переносчика нейтральных аминокислот slc6a15 и лейцина в фенотипах, связанных с ожирением. PLoS ONE. 2013; 8: e68245.DOI: 10.1371 / journal.pone.0068245. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Zhang Y., Guo K., LeBlanc R.E., Loh D., Schwartz G.J., Yu Y.H. Увеличение потребления лейцина с пищей снижает ожирение, вызванное диетой, и улучшает метаболизм глюкозы и холестерина у мышей с помощью различных механизмов. Сахарный диабет. 2007. 56: 1647–1654. DOI: 10.2337 / db07-0123. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 55. Вентруччи Г., Мелло М.А., Гомеш-Маркондес М.С. Влияние диеты с добавлением лейцина на изменения состава тела у беременных крыс с опухолью Walker 256.Braz. J. Med. Биол. Res. 2001; 34: 333–338. DOI: 10.1590 / S0100-879X2001000300006. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 56. Dardevet D., Sornet C., Bayle G., Prugnaud J., Pouyet C., Grizard J. Постпрандиальная стимуляция синтеза мышечного белка у старых крыс может быть восстановлена приемом пищи с добавлением лейцина. J. Nutr. 2002; 132: 95–100. [PubMed] [Google Scholar] 57. Вентруччи Г., де Мелло М.А., Гомеш-Маркондес М.С. Влияние диеты с добавлением лейцина на всасывание в кишечнике у беременных крыс с опухолями.BMC Рак. 2002; 2: 7. DOI: 10.1186 / 1471-2407-2-7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 58. Gomes-Marcondes M.C., Ventrucci G., Toledo M.T., Cury L., Cooper J.C. Диета с добавлением лейцина улучшила содержание белка в скелетных мышцах у молодых крыс с опухолями. Braz. J. Med. Биол. Res. 2003. 36: 1589–1594. DOI: 10.1590 / S0100-879X2003001100017. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 59. Rieu I., Sornet C., Bayle G., Prugnaud J., Pouyet C., Balage M., Papet I., Grizard J., Dardevet D.Десятидневное кормление с добавкой лейцина благотворно влияет на постпрандиальный синтез мышечного белка у старых крыс. J. Nutr. 2003. 133: 1198–1205. [PubMed] [Google Scholar] 60. Бассил М.С., Хвалла Н., Обейд О.А. Схема питания самцов крыс, получающих диету с добавками гистидина, лейцина или тирозина. Ожирение (Серебряная весна) 2007; 15: 616–623. DOI: 10.1038 / oby.2007.565. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Донато Дж., Младший, Педроса Р.Г., де Араухо Дж. А., младший, Пирес И.С., Тирапеги Дж. Эффекты добавления лейцина и фенилаланина во время периодических периодов ограничения пищи и возобновления кормления у взрослых крыс.Life Sci. 2007; 81: 31–39. DOI: 10.1016 / j.lfs.2007.04.015. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Чжун Б., Сакаи С., Саеки Т., Канамото Р. Избыточное потребление лейцина индуцирует сериндегидратазу в печени крыс. Biosc. Biotechnol. Biochem. 2007. 71: 2614–2617. DOI: 10.1271 / bbb.70512. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 63. Verhoeven S., Vanschoonbeek K., Verdijk L.B., Koopman R., Wodzig W.K., Dendale P., van Loon L.J. Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин.Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009. 89: 1468–1475. DOI: 10.3945 / ajcn.2008.26668. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 64. Bong H.Y., Kim J.Y., Jeong H.I., Moon M.S., Kim J., Kwon O. Влияние гидролизатов кукурузного глютена, аминокислот с разветвленной цепью и лейцина на снижение массы тела у тучных крыс, вызванное диетой с высоким содержанием жиров. Nutr. Res. Практик. 2010. 4: 106–113. DOI: 10.4162 / nrp.2010.4.2.106. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 65. Лопес Н., Санчес Дж., Пико К., Палоу А., Серра Ф. Добавка L-лейцина в рацион кормящих крыс приводит к тенденции к увеличению соотношения постная масса / жир, связанной с более низкой экспрессией орексигенных нейропептидов в гипоталамусе.Пептиды. 2010. 31: 1361–1367. DOI: 10.1016 / j.peptides.2010.03.028. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 66. Balage M., Dupont J., Mothe-Satney I., Tesseraud S., Mosoni L., Dardevet D. Добавление лейцина крысам вызывало задержку сигнального пути ir / pi3k в мышцах, связанное с общим нарушением толерантности к глюкозе. J. Nutr. Biochem. 2011; 22: 219–226. DOI: 10.1016 / j.jnutbio.2010.02.001. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 67. Лендерс М., Вердейк Л.Б., ван дер Хувен Л., ван Краненбург Дж., Хартгенс Ф., Wodzig W.K., Saris W.H., van Loon L.J. Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу и не влияет на гликемический контроль у пожилых мужчин с диабетом 2 типа. J. Nutr. 2011; 141: 1070–1076. DOI: 10.3945 / jn.111.138495. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Торрес-Леал, Флорида, Фонсека-Аланиз М.Х., Теодоро Г.Ф., де Капитани, доктор медицины, Вианна Д., Панталеао Л.К., Матос-Нето Е.М., Роджеро М.М., Донато Дж., Младший, Тирапеги Дж. Добавка лейцина улучшает концентрацию адипонектина и общего холестерина. несмотря на отсутствие изменений в ожирении или гомеостазе глюкозы у крыс, ранее получавших диету с высоким содержанием жиров.Nutr. Метаб. (Лонд.) 2011; 8: 62. DOI: 10.1186 / 1743-7075-8-62. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 69. Magne H., Savary-Auzeloux I., Migne C., Peyron MA, Combaret L., Remond D., Dardevet D. В отличие от сывороточных и высокопротеиновых диет, диетические добавки без лейцина не могут обратить вспять отсутствие восстановления мышечной массы после длительная иммобилизация при старении. J. Physiol. 2012; 590: 2035–2049. DOI: 10.1113 / jphysiol.2011.226266. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 70.Вианна Д., Ресенде Г.Ф., Торрес-Леал Ф.Л., Панталеао Л.С., Донато Дж., Младший, Тирапеги Дж. Длительный прием лейцина снижает увеличение жировой массы без изменения статуса белка в организме стареющих крыс. Питание. 2012; 28: 182–189. DOI: 10.1016 / j.nut.2011.04.004. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 71. Эллер Л.К., Саха Д.К., Ширер Дж., Реймер Р.А. Диетический лейцин улучшает чувствительность к инсулину всего тела независимо от жира у крыс спрэг-доули, страдающих ожирением, вызванным диетой. J. Nutr. Biochem. 2013; 24: 1285–1294.DOI: 10.1016 / j.jnutbio.2012.10.004. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 72. Педроса Р.Г., Донато Дж. Младший, Пирес И.С., Тирапеги Дж. Добавка лейцина увеличивает концентрацию инсулиноподобного фактора роста 1 в сыворотке крови и соотношение белок / РНК в печени у крыс после периода восстановления питания. Прил. Physiol. Nutr. Метаб. 2013; 38: 694–697. DOI: 10.1139 / apnm-2012-0440. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 73. Savary-Auzeloux I., Magne H., Migne C., Oberli M., Breuille D., Faure M., Vidal K., Perrot M., Remond D., Combaret L. и др. Добавка к пище с лейцином и антиоксидантами способна ускорить восстановление мышечной массы после иммобилизации у взрослых крыс. PLoS ONE. 2013; 8: e81495. DOI: 10.1371 / journal.pone.0081495. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Педросо Дж. А., Нисимура Л. С., де Матос-Нето Е. М., Донато Дж., Младший, Тирапеги Дж. Лейцин улучшает состояние питания белков и регулирует метаболизм липидов в печени у крыс с ограничением калорийности. Cell Biochem. Funct. 2014; 32: 326–332.DOI: 10.1002 / cbf.3017. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 75. Лю К.А., Лашингер Л.М., Расмуссен А.Дж., Херстинг С.Д. Добавка лейцина по-разному увеличивает рост рака поджелудочной железы у худых и полных мышей. Cancer Metab. 2014; 2: 6. DOI: 10.1186 / 2049-3002-2-6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Тонг X., Ли В., Сюй Дж.Й., Хань С., Цинь Л.К. Влияние добавок сывороточного протеина и лейцина на инсулинорезистентность у крыс, не страдающих ожирением, у инсулинорезистентных модельных крыс. Питание.2014; 30: 1076–1080. DOI: 10.1016 / j.nut.2014.01.013. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 77. Наиризи А., Ше П., Вари Т.С., Линч С.Дж. Добавление лейцина в питьевую воду не влияет на предрасположенность мышей к ожирению, вызванному диетой. J. Nutr. 2009. 139: 715–719. DOI: 10.3945 / jn.108.100081. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 78. Макотела Ю., Эмануэли Б., Банг А.М., Эспиноза Д.О., Бушер Дж., Бибе К., Галл В., Кан С.Р. Диетический лейцин — модификатор инсулинорезистентности окружающей среды, действующий на несколько уровней метаболизма.PLoS ONE. 2011; 6: e21187. DOI: 10.1371 / journal.pone.0021187. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Чен Х., Симар Д., Тинг Дж.Х., Эркеленс Дж. J. Neuroendocrinol. 2012; 24: 1356–1364. DOI: 10.1111 / j.1365-2826.2012.02339.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 80. Ли Х., Сюй М., Ли Дж., Хе С., Се З. Добавка лейцина увеличивает экспрессию sirt1 и предотвращает митохондриальную дисфункцию и метаболические нарушения у мышей с ожирением, вызванных диетой с высоким содержанием жиров.Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2012; 303: E1234 – E1244. DOI: 10.1152 / ajpendo.00198.2012. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 81. Биндер Э., Бермудес-Сильва Ф.Дж., Андре К., Эли М., Ромеро-Зербо С.Ю., Лесте-Лассер Т., Беллуомо Л., Дюшан А., Кларк С., Обер А. и др. Добавка лейцина защищает от инсулинорезистентности, регулируя уровень ожирения. PLoS ONE. 2013; 8: e74705. DOI: 10.1371 / journal.pone.0074705. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82.Биндер Э., Бермудес-Сильва Ф.Дж., Эли М., Лест-Лассер Т., Беллуомо И., Кларк С., Дюшан А., Митье Г., Кота Д. Добавка лейцина модулирует утилизацию топливных субстратов и метаболизм глюкозы у людей, ранее страдающих ожирением. мышей. Ожирение (Серебряная весна) 2014; 22: 713–720. DOI: 10.1002 / oby.20578. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Перейра М.Г., Баптиста И.Л., Карлассара Е.О., Морискот А.С., Аоки М.С., Миябара Э. Добавка лейцина улучшает регенерацию скелетных мышц у крыс после криоповреждения.PLoS ONE. 2014; 9: e85283. DOI: 10.1371 / journal.pone.0085283. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Мурин Р., Хампрехт Б. Метаболическая и регуляторная роль лейцина в нервных клетках. Neurochem. Res. 2008. 33: 279–284. DOI: 10.1007 / s11064-007-9444-4. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Сиск К.Л., Нуньес А.А., Фиберт М.М. Дифференциальные эффекты электролитических и химических поражений гипоталамуса на импульсы левой руки у крыс. Являюсь. J. Physiol. 1988; 255: E583 – E590. [PubMed] [Google Scholar] 86. Пицци В.Дж., Барнхарт Дж., Фанслоу Д. Дж. Введение глутамата натрия новорожденным снижает репродуктивную способность самок и самцов мышей. Наука. 1977; 196: 452–454. DOI: 10.1126 / science.557837. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 87. Лайман Д.К., Уокер Д.А. Возможное значение лейцина в лечении ожирения и метаболического синдрома. J. Nutr. 2006; 136: 319С – 323С. [PubMed] [Google Scholar] 88. Донато Дж., Младший, Педроса Р.Г., Крузат В.Ф., Пирес И.С., Тирапеги Дж. Влияние добавок лейцина на состав тела и белковый статус крыс, подвергнутых ограничению в пище.Питание. 2006; 22: 520–527. DOI: 10.1016 / j.nut.2005.12.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 89. Фрид С.К., Уотфорд М. Льюцинг веса с бесполезным циклом. Cell Metab. 2007. 6: 155–156. DOI: 10.1016 / j.cmet.2007.08.009. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 90. Балаж М., Дардевет Д. Долгосрочное влияние добавок лейцина на композицию тела. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход. 2010; 13: 265–270. DOI: 10.1097 / MCO.0b013e328336f6b8. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 91. Чакрабарти П., Инглиш Т., Ши Дж., Смас К.М., Кандрор К.В. Рапамициновый комплекс 1 — мишень млекопитающих — подавляет липолиз, стимулирует липогенез и способствует накоплению жира. Сахарный диабет. 2010; 59: 775–781. DOI: 10.2337 / db09-1602. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 92. Полак П., Цибульски Н., Фейдж Дж., Ауверкс Дж., Рюгг М.А., Холл М.Н. Жировоспецифический нокаут хищника приводит к тому, что у худых мышей усиливается митохондриальное дыхание. Cell Metab. 2008. 8: 399–410. DOI: 10.1016 / j.cmet.2008.09.003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 93.Теодоро Г.Ф., Вианна Д., Торрес-Леал Ф.Л., Панталеао Л.С., Матос-Нето Э.М., Донато Дж., Младший, Тирапеги Дж. Лейцин необходим для ослабления задержки роста плода, вызванной ограниченным содержанием белка диетой у крыс. J. Nutr. 2012; 142: 924–930. DOI: 10.3945 / jn.111.146266. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 94. Эль-Чаар Д., Ганьон А., Сориски А. Ингибирование передачи сигналов инсулина и адипогенеза рапамицином: влияние на фосфорилирование киназы p70 s6 по сравнению с eif4e-bp1. Int. J. Obes. Relat. Метаб. Disord. 2004. 28: 191–198.DOI: 10.1038 / sj.ijo.0802554. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 95. Ньюгард К. Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением от худощавых и способствует развитию инсулинорезистентности. Cell Metab. 2009; 9: 311–326. DOI: 10.1016 / j.cmet.2009.02.002. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 96. Ньюгард К. Б. Взаимодействие между липидами и аминокислотами с разветвленной цепью в развитии инсулинорезистентности.Cell Metab. 2012; 15: 606–614. DOI: 10.1016 / j.cmet.2012.01.024. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 97. Линч С.Дж., Герн Б., Ллойд К., Хатсон С.М., Эйхер Р., Вэри Т.С. Лейцин в пище опосредует некоторое повышение концентрации лептина в плазме после приема пищи. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 2006; 291: E621 – E630. DOI: 10.1152 / ajpendo.00462.2005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 98. Педросо Дж. А., Буонфлио Д. К., Кардинали Л. И., Фуриго И. К., Рамос-Лобо А. М., Тирапеги Дж., Элиас К.Ф., Донато Дж. Младший. Инактивация socs3 в клетках, экспрессирующих рецептор лептина, защищает мышей от инсулинорезистентности, вызванной диетой, но не предотвращает ожирение. Мол. Метаб. 2014; 3: 608–618. DOI: 10.1016 / j.molmet.2014.06.001. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 99. She P., Van Horn C., Reid T., Hutson S.M., Cooney R.N., Lynch C.J. Повышение лейцина в плазме, связанное с ожирением, связано с изменениями ферментов, участвующих в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью. Являюсь. J. Physiol. Эндокринол.Метаб. 2007; 293: E1552 – E1563. DOI: 10.1152 / ajpendo.00134.2007. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 100. Sans M.D., Tashiro M., Vogel N.L., Kimball S.R., D’Alecy L.G., Williams J.A. Лейцин активирует трансляционный аппарат поджелудочной железы у крыс и мышей посредством mtor независимо от cck и инсулина. J. Nutr. 2006; 136: 1792–1799. [PubMed] [Google Scholar] 101. Филипутти Э., Рафачо А., Араужо Э. П., Сильвейра Л. Р., Тревизан А., Батиста Т. М., Кури Р., Веллозу Л. А., Кесада И., Боскеро А.C., et al. Увеличение секреции инсулина за счет добавления лейцина у истощенных крыс: возможное участие фосфатидилинозитол-3-фосфаткиназы / белка-мишени млекопитающих пути рапамицина. Обмен веществ. 2010; 59: 635–644. DOI: 10.1016 / j.metabol.2009.09.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 102. Van Loon L.J., Kruijshoop M., Verhagen H., Saris W.H., Wagenmakers A.J. Прием протеинового гидролизата и аминокислотно-углеводных смесей увеличивает у мужчин реакцию на инсулин в плазме после тренировки.J. Nutr. 2000; 130: 2508–2513. [PubMed] [Google Scholar] 103. Ван Лун Л.Дж., Сарис В.Х., Верхаген Х., Вагенмакерс А.Дж. Плазменные реакции инсулина после приема различных смесей аминокислот или белков с углеводами. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2000. 72: 96–105. [PubMed] [Google Scholar] 104. Rachdi L., Aiello V., Duvillie B., Scharfmann R. l-лейцин изменяет дифференцировку и функцию бета-клеток поджелудочной железы через сигнальный путь mtor. Сахарный диабет. 2012; 61: 409–417. DOI: 10.2337 / db11-0765. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 105.Педроса Р.Г., Донато Дж., Пирес И.С., Тирапеги Дж. Добавка лейцина улучшает белковый статус печени, но не снижает жировые отложения у крыс в течение 1 недели ограничения пищи. Прил. Physiol. Nutr. Метаб. 2010. 35: 180–183. DOI: 10.1139 / H09-132. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 106. Де Араужо Дж. А., младший, Фалавинья Г., Роджеро М. М., Пирес И. С., Педроса Р. Г., Кастро И. А., Донато Дж., Младший, Тирапеги Дж. Влияние хронических добавок с аминокислотами с разветвленной цепью на работоспособность, печень и мышцы содержание гликогена у тренированных крыс.Life Sci. 2006. 79: 1343–1348. DOI: 10.1016 / j.lfs.2006.03.045. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 107. Krebs M., Krssak M., Bernroider E., Anderwald C., Brehm A., Meyerspeer M., Nowotny P., Roth E., Waldhausl W., Roden M. Механизм индуцированной аминокислотами инсулинорезистентности скелетных мышц в люди. Сахарный диабет. 2002; 51: 599–605. DOI: 10.2337 / диабет.51.3.599. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 108. Шах О.Дж., Ван З., Хантер Т. Неправильная активация кассеты tsc / rheb / mtor / s6k вызывает истощение irs1 / 2, инсулинорезистентность и дефицит выживаемости клеток.Curr. Биол. 2004. 14: 1650–1656. DOI: 10.1016 / j.cub.2004.08.026. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 109. Ueno M., Carvalheira JB, Tambascia RC, Bezerra RM, Amaral ME, Carneiro EM, Folli F., Franchini KG, Saad MJ Регулирование передачи сигналов инсулина при гиперинсулинемии: роль фосфорилирования серина irs-1/2 и mtor / p70 s6k путь. Диабетология. 2005. 48: 506–518. DOI: 10.1007 / s00125-004-1662-6. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 110. Жиро Дж., Лешан Р., Ли Й.Х., Уайт М.Ф. Зависимое от питательных веществ и стимулируемое инсулином фосфорилирование субстрата-1 рецептора инсулина по серину 302 коррелирует с усилением передачи сигналов инсулина.J. Biol. Chem. 2004. 279: 3447–3454. DOI: 10.1074 / jbc.M308631200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 111. Zhang J., Gao Z., Yin J., Quon M.J., Ye J. S6k непосредственно фосфорилирует irs-1 по ser-270, чтобы способствовать инсулинорезистентности в ответ на передачу сигналов tnf- (альфа) через ikk2. J. Biol. Chem. 2008. 283: 35375–35382. DOI: 10.1074 / jbc.M806480200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 112. Hotamisligil G.S., Peraldi P., Budavari A., Ellis R., White M.F., Spiegelman B.M. Irs-1-опосредованное ингибирование активности тирозинкиназы рецептора инсулина при резистентности к инсулину, вызванной тнф-альфа и ожирением.Наука. 1996. 271: 665–668. DOI: 10.1126 / science.271.5249.665. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 113. Хиросуми Дж., Тункман Г., Чанг Л., Горгун Ч. З., Уйсал К. Т., Маеда К., Карин М., Хотамислигил Г. С. Центральная роль jnk в ожирении и инсулинорезистентности. Природа. 2002. 420: 333–336. DOI: 10.1038 / природа01137. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 114. Бомфим Т.Р., Форни-Джермано Л., Сатлер Л. Б., Брито-Морейра Дж., Хузель Дж. К., Декер Х., Сильверман М. А., Кази Х., Мело Х. Антидиабетический агент защищает мозг мыши от дефектной передачи сигналов инсулина, вызванной олигомерами abeta, ассоциированными с болезнью Альцгеймера.J. Clin. Расследование. 2012; 122: 1339–1353. DOI: 10,1172 / JCI57256. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 115. Земель М.Б., Брукбауэр А.Влияние лейцина и пиридоксинсодержащего нутрицевтика на окисление жиров, окислительный и воспалительный стресс у людей с избыточным весом и ожирением. Питательные вещества. 2012; 4: 529–541. DOI: 10.3390 / nu4060529. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 116. Донато Дж. Младший. Центральная нервная система как многообещающая мишень для лечения сахарного диабета.Curr. Вершина. Med. Chem. 2012; 12: 2070–2081. DOI: 10,2174 / 1568026128044. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 117. Пеллеймунтер М.А., Каллен М.Дж., Бейкер М.Б., Хехт Р., Винтерс Д., Бун Т., Коллинз Ф. Влияние продукта гена ожирения на регуляцию массы тела у мышей ob / ob. Наука. 1995; 269: 540–543. DOI: 10.1126 / science.7624776. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 118. Берглунд Э.Д., Вианна С.Р., Донато Дж., Мл., Ким М.Х., Чуанг Дж.С., Ли С.Э., Лаузон Д.А., Лин П., Брюле Л.Д., Скотт М.М. и др.Прямое действие лептина на нейроны pomc регулирует гомеостаз глюкозы и чувствительность печени к инсулину у мышей. J. Clin. Расследование. 2012; 122: 1000–1009. DOI: 10.1172 / JCI59816. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 119. Тернбо П.Дж., Лей Р.Э., Маховальд М.А., Магрини В., Мардис Э.Р., Гордон Дж.И. Микробиом кишечника, связанный с ожирением, с повышенной способностью собирать энергию. Природа. 2006; 444: 1027–1031. DOI: 10,1038 / природа05414. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 120. Мерфи К.Г., Блум С.Р. Гормоны кишечника и регуляция энергетического гомеостаза. Природа. 2006; 444: 854–859. DOI: 10,1038 / природа05484. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 121. Чен К., Реймер Р.А. Молочный белок и лейцин изменяют высвобождение glp-1 и мРНК генов, участвующих в метаболизме липидов в кишечнике in vitro . Питание. 2009. 25: 340–349. DOI: 10.1016 / j.nut.2008.08.012. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 122. Xu G., Stoffers D.A., Habener J.F., Bonner-Weir S. Эксендин-4 стимулирует как репликацию, так и регенерацию бета-клеток, что приводит к увеличению массы бета-клеток и повышению толерантности к глюкозе у крыс с диабетом.Сахарный диабет. 1999; 48: 2270–2276. DOI: 10.2337 / диабет.48.12.2270. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 123. Д’Алессио Д.А., Кан С.Е., Лейснер К.Р., Энсинк Дж. У. Глюкагоноподобный пептид 1 повышает толерантность к глюкозе как за счет стимуляции высвобождения инсулина, так и за счет увеличения инсулиннезависимой утилизации глюкозы. J. Clin. Расследование. 1994; 93: 2263–2266. DOI: 10.1172 / JCI117225. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 124. Обыватель Д.К. Роль лейцина в диетах для похудания и гомеостазе глюкозы.J. Nutr. 2003; 133: 261С – 267С. [PubMed] [Google Scholar] 125. Лейман Д.К., Буало Р.А., Эриксон Д.Дж., Художник Дж.Э., Шиуэ Х., Сатер К., Кристу Д.Д. Уменьшение соотношения углеводов и белков в рационе улучшает состав тела и липидный профиль крови во время похудания у взрослых женщин. J. Nutr. 2003. 133: 411–417. [PubMed] [Google Scholar] Продукты с лейцином и лейциновые добавки: полное руководство Вероятно, вы видели добавки с лейцином на полках в местном магазине витаминов или в аптеке.На упаковке продуктов часто утверждается, что это вещество может помочь вам нарастить мышцы или избавиться от жира более эффективно. Но действительно ли вам нужна добавка лейцина, чтобы воспользоваться этими преимуществами? Что, если вы просто съедите больше продуктов с лейцином? Научные исследования и советы экспертов могут помочь вам принять решение. Что такое лейцин? Лейцин, или l-лейцин, — незаменимая аминокислота. Аминокислоты — это строительные блоки белка. Белок помогает вашему телу наращивать и поддерживать мышцы.Эссенциальная аминокислота — это аминокислота, которая должна быть включена в ваш рацион, потому что ваш организм не вырабатывает ее самостоятельно. Но лейцин — это особый тип незаменимых аминокислот, называемых аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA). Есть три аминокислоты с разветвленной цепью: изолейцин, лейцин и валин. Эти BCAA стимулируют синтез белка в мышцах. Проще говоря, они помогают организму улучшить здоровье, повысить спортивные результаты и бороться с потерей мышечной массы. Сколько лейцина мне нужно? U.S. Министерство сельского хозяйства США (USDA) дает рекомендации по потреблению макроэлементов, таких как белок. Например, согласно Руководству по питанию для американцев на 2020–2025 годы, взрослая женщина должна потреблять около 46 граммов белка (или от 10% до 35% их дневных калорий). Взрослые мужчины должны потреблять примерно 56 граммов белка в день. Другие организации здравоохранения предоставляют рекомендации в зависимости от веса и вида деятельности. Например, Американский колледж спортивной медицины предполагает, что спортсмены, которые включают силовые тренировки в свои тренировки, потребляют 0.От 5 до 0,8 граммов белка на фунт массы тела каждый день. Но эти рекомендации не обязательно разбивают рекомендации по белку на конкретные рекомендации по лейцину или другим незаменимым аминокислотам. Однако некоторые исследователи высказали предположения. Лейцин RDA В 10-м издании Рекомендуемых диетических норм (RDA) перечислены потребности в лейцине — всего 14 мг / кг / день для взрослых, но гораздо более высокие нормы для молодых людей. Однако одно широко цитируемое исследование 1999 г. рекомендует увеличить потребление лейцина с пищей до 45 мг / кг / день для людей, ведущих малоподвижный образ жизни, и более для тех, кто участвует в интенсивных тренировках.Более поздние исследования рекомендуют 40 мг / кг массы тела в день, а многие другие рекомендуют дозы в этом диапазоне. Продукты с лейцином Если вы решите контролировать свое потребление лейцина, чтобы увидеть, как ваше потребление соотносится с рекомендованными рекомендациями, вам может быть трудно получить точные цифры. Хотя общий белок указан на этикетке пищевых продуктов, которые вы покупаете, на этикетке не указано, сколько из этого белка составляет лейцин. Однако некоторые ученые подсчитали, что содержание лейцина в белке колеблется от 5% до 10%.Если вы хотите увеличить потребление, следующие продукты — это продукты с высоким содержанием лейцина. Многие из них — это продукты, которые вы, вероятно, уже едите. Вот сколько граммов лейцина содержится в 100 граммах следующих продуктов: - Миндаль : 1,47 г
- Говяжий фарш : 2,15 г
- Цыпленок : 1,86 г
- Нут : 0,63 г
- Яйца : 1,08 г
- Чечевица : 0,65 г
- Арахис : 1.67 г
- Лосось : 1,61 г
- Соевые бобы : 1,36 г
- Соевый протеиновый порошок : 4,6 г
- Сухой сывороточный протеин : 7,6 г
Другие продукты с лейцином включают молоко, кукурузу, коричневый рис, сыр, семена чиа, осьминогов и свинину. Добавки с лейцином Если вы думаете, что получаете недостаточно этой аминокислоты с разветвленной цепью, у вас может возникнуть соблазн использовать добавку лейцина. Есть разные причины, по которым люди могут использовать один из популярных продуктов.Исследования добавок лейцина дали разные результаты, основанные на разных целях. Лейцин для спортивных тренировок Добавки L-лейцина популярны в бодибилдинге и в спорте. Поскольку известно, что BCAA способствуют росту мышц, порошки и таблетки широко продаются в Интернете и в магазинах здорового питания. Большинство добавок лейцина содержат от 3 до 5 граммов лейцина на порцию. Потребители могут принимать более одной порции добавки в день. Так стоят ли добавки l-лейцина для бодибилдеров или спортсменов, занимающихся силовыми тренировками? Исследования дали неоднозначные результаты. Например, в одном исследовании мужчин студенческого возраста исследователи обнаружили, что добавление лейцина не улучшило силу или массу скелетных мышц в течение 3-месячного периода тестирования. Однако исследователи заметили клеточные изменения в мышцах, которые могут принести пользу, если прием добавок и тренировки будут продолжаться дольше. Другое исследование, опубликованное в 2017 году, показало, что добавление лейцина (3 грамма в день после тренировки) не увеличивало силу или мышечную массу у здоровых молодых людей, которые в целом потребляли достаточное количество белка. Однако другие исследования показали, что добавки лейцина могут помочь увеличить мышечную массу во время интенсивных силовых тренировок; Дальнейшие исследования добавок лейцина для спортсменов продолжаются. Лейцин для похудания Уже несколько лет исследователи изучают влияние лейцина на потерю веса. Некоторые ученые считают, что лейцин может помочь вашему телу сохранить мышечную массу во время диеты. Поддержание мышечной массы важно как для первоначальной потери веса, так и для поддержания веса, потому что эти мышцы помогают вашему телу сжигать больше калорий каждый день. Другие ученые считают, что лейцин может помочь улучшить гомеостаз глюкозы и инсулина — большое преимущество для людей, сидящих на диете, которые постоянно испытывают тягу к еде. Авторы одного исследования предполагают, что BCAA, в частности l-лейцин, могут играть ключевую роль в помощи людям, сидящим на диете, в стабилизации уровня сахара в крови и поддержании мышечной массы. Другие исследователи пришли к аналогичным результатам. Исследование 2006 года предполагает, что лейцин может играть роль в лечении ожирения и метаболического синдрома. Исследования добавок с l-лейцином не смогли показать убедительных результатов, что лейцин может вызывать потерю веса .Фактически, поскольку многие добавки с лейцином предназначены для тяжелоатлетов, которые хотят набрать веса, продукты могут содержать значительное количество калорий. Лейцин для хорошего самочувствия Потребители могут принять добавку с лейцином просто для улучшения своего здоровья и самочувствия. Если вы обеспокоены тем, что не получаете достаточно этого жизненно важного питательного вещества, у вас может возникнуть соблазн купить добавку. Но специалисты по питанию говорят, что вам это, вероятно, не нужно. Кэтрин Брукинг MS, RD является соучредителем AppforHealth.com. Она признает, что существует некоторая научная поддержка добавок лейцина среди бодибилдеров и даже среди пожилых людей, которым необходимо поддерживать мышечную массу. Но она говорит, что большинство взрослых в США потребляют достаточное количество лейцина в своем рационе. Кроме того, она говорит, что лейцин в пище, вероятно, более полезен, чем лейцин в добавках. «Исследования показывают, что для достижения эффективности лейцин следует употреблять как часть белковой диеты, а не просто принимать в виде капсул», — говорит она. Слово Verywell Несмотря на то, что убедительные доказательства ускользнули от исследователей, у вас все же может возникнуть соблазн принять добавку лейцина на всякий случай, если это может помочь. Но лучший вариант — увеличить потребление продуктов с лейцином. Если ваша цель — похудеть, вам следует выбирать продукты с лейцином с низким содержанием калорий и готовить продукты с минимальным добавлением жира и калорий. Вы также можете убедиться, что потребляете достаточное количество белка в своем ежедневном рационе, и включите силовые тренировки в свой распорядок тренировок для наращивания и поддержания мышц.Если вы обеспокоены тем, что получаете недостаточно лейцина, поговорите с зарегистрированным диетологом или спортивным диетологом, чтобы составить сбалансированный план питания для улучшения здоровья, самочувствия или спортивных результатов. лейцин — обзор | Темы ScienceDirect Метаболизм Большая часть лей расщепляется по основному катаболическому пути на ацетоацетат и ацетил-КоА в последовательности из шести катализируемых ферментами стадий, которые инициируются переносом аминогруппы в альфа-кетоглутарат (рис.57). Полное окисление Leu по этому пути зависит от адекватной доступности тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, пантотената, биотина, убихинона и липоевой кислоты. Гораздо меньшее количество (5–10%) окисляется через HMB. Другая альтернативная метаболическая последовательность, бета-кето-путь, по-видимому, имеет значение только в семенниках. Этот путь примечателен тем, что его первоначальная реакция катализируется одним из трех ферментов, которым в качестве простетической группы требуется кобаламин. Рисунок 8.57.Метаболизм l-лейцина. Основной катаболический путь : Распад Leu в митохондриях может начаться с передачи его аминогруппы на альфа-кетоглутарат трансаминазой BCAA (EC2.6.1.42). Активность альтернативного фермента, l-лейцинаминотрансферазы (LAT, EC2.6.1.6), значима только в нескольких специализированных тканях, таких как семенники (клетки Сертоли) и поджелудочная железа. Образовавшаяся альфа-кетоизокапроновая кислота затем подвергается окислительному декарбоксилированию; эта реакция необратима.Фермент, ответственный за эту активность, альфа-кетокислота дегидрогеназа с разветвленной цепью (EC1.2.4.4), представляет собой большой комплекс в митохондриальном матриксе, состоящий из множества копий трех различных субъединиц. Субъединица E1 катализирует реакцию декарбоксилирования с восстановленным CoA в качестве косубстрата. Сам E1 представляет собой гетеродимер альфа-цепи с тиаминпирофосфатом в качестве простетической группы и бета-цепи. Субъединица E2 закрепляет остаток липоевой кислоты, который служит акцептором декарбоксилированного субстрата, переносит его на ацетил-КоА и при этом восстанавливает липоамид до дигидролипоамида.Компонент липоамиддегидрогеназы, субъединица E3 (EC1.8.1.4), переносит водород из дигидролипоамида через его группу FAD в NAD. Система расщепления глицина (EC1.4.4.2) и дегидрогеназы для пирувата (EC1.2.4.1) и альфа-кетоглутарата (EC2.3.1.61) используют одну и ту же субъединицу фермента. Ферментный комплекс инактивируется фосфорилированием ([3-метил-2-оксобутаноатдегидрогеназа (липоамид)] киназа, EC2.7.1.115) и реактивируется дефосфорилированием ([3-метил-2-оксобутаноатдегидрогеназа (липоамид)] -фосфатаза, EC3.1.3.52). Альфа-кетокислотная дегидрогеназа с разветвленной цепью является дефектной при болезни мочи кленового сиропа, что влияет на расщепление Leu, а также других BCAA, l-изолейцина и l-валина. Следующая стадия, превращение изовалерил-КоА в 3-метилкротонил-КоА, катализируется изовалерил-КоА дегидрогеназой (EC1.3.99.10). Этот фермент не идентичен аналогичному ферменту (2-метилацил-КоА дегидрогеназа, EC1.3.99.12) для продуктов метаболизма ацил-КоА l-валина и l-изолейцина. Изовалерил-КоА-дегидрогеназа представляет собой флавопротеин, тесно связанный с электрон-переносящим флавопротеином (ETF) и другим флавопротеином, ETF-дегидрогеназой (EC1.5.5.1). FAD используется в каждом из этих трех компонентов митохондриальной системы переноса электронов для образования каскада, который в конечном итоге восстанавливает убихинон до убихинола; затем его можно использовать непосредственно для синтеза АТФ посредством окислительного фосфорилирования. Чрезмерные количества изовалерил-КоА, которые накапливаются до нейротоксичных уровней у пациентов с дефицитом изовалерил-КоА-дегидрогеназы, могут конъюгироваться с глицин-N-ацилазой (EC2.3.1.13) и выводиться с мочой в виде изовалерилглицина. Биотинсодержащий фермент, метилкротонил-КоА-карбоксилаза (EC6.4.1.4), катализирует следующее необратимое превращение в транс-3-метилглутаконил-КоА с последующей гидратацией (метилглутаконил-КоА-гидратаза, EC4.2.1.18) до гидроксиметилглутарил-КоА (HMG-CoA). HMG-CoA редуктаза (EC1.1.1.34) катализирует реакцию, которая связывает HMG-CoA с путем синтеза холестерина. Действительно, было обнаружено, что Leu обеспечивает значительную долю углерода в de novo синтезированном холестерине (Bloch et al., 1954). Альтернативно, HMG-CoA можно расщепить на ацетил-CoA и ацетоацетат с помощью HMG-CoA-лиазы (EC4.1.3.4). Бета-гидрокси-бета-метилбутират : превращение в HMB составляет 5–10% катаболизма Leu (Nissen and Abumrad, 1997). Альфа-кетоизокапроатдиоксигеназа, цитозольный железосодержащий фермент, ответственный за окислительное декарбоксилирование, на самом деле может быть 4-гидроксифенилпируватдиоксигеназой (EC1.13.11.27, катализирует вторую стадию катаболизма тирозина), судя по очень похожим свойствам (Nissen and Abumrad, 1997 ). Известно, что последующие шаги альтернативно присоединяются к основному пути на уровне 3-метилкротонил-КоА или ГМГ-КоА.Ферменты, необходимые для этих реакций, еще недостаточно хорошо изучены. Бета-кето-путь : Альтернативный путь деградации Leu происходит через l-бета-лейцинаминомутазу (EC5.4.3.7) и генерирует бета-гидрокси-бета-метилбутират; этому ферменту необходим аденозилкобаламин. Значительная активность l-бета-лейцинаминомутазы присутствует в семенниках, где около трети метаболизма Leu проходит через бета-кето-путь. Во всех других исследованных тканях поток лейцина по пути бета-кето составляет менее 5% метаболизма Leu (Poston, 1984).Ферменты, ответственные за этот путь, еще недостаточно хорошо изучены. Что такое лейцин и изолейцин? Лейцин и изолейцин входят в число 20 аминокислот, которые естественным образом содержатся в организме человека. Они очень похожи по строению, но имеют небольшие различия, которые изменяют их физиологические свойства. молекуул_бе | Shutterstock Обе эти аминокислоты являются неполярными и алифатическими и имеют боковую цепь из четырех атомов углерода, выходящую из основной аминокислотной структуры.Скелетная структура лейцина показана ниже. Скелетная структура изолейцина показана ниже. Оба содержат одинаковые карбоксильные и аминогруппы и имеют схожий размер, но имеют разную структуру боковых цепей. Это пример структурных изомеров, в которых атомы углерода находятся в разных положениях. Роль лейцина в организме Обе эти аминокислоты выполняют множество важных функций в организме, но, несмотря на их схожую структуру, эти роли имеют тенденцию различаться.Лейцин важен для общего здоровья мышц. Он может стимулировать синтез белка и уменьшить распад белка, особенно мышечного белка, после физической травмы. Лейцин также увеличивает уровень инсулина в крови, что приводит к аналогичному эффекту на белки в мышечной ткани. Лейцин также важен для регуляции уровня сахара в крови, поскольку он действует как источник глюконеогенеза (синтеза глюкозы из неуглеводных) в печени.Это помогает заживлению тела и мышц. Роль изолейцина в организме Изолейцин выполняет множество различных функций в организме. Он разделяет некоторые функции с лейцином в регулировании уровня глюкозы в крови и заживлении ран, но также имеет несколько уникальных функций. Изолейцин играет роль в детоксикации азотистых отходов, таких как аммиак, которые затем выводятся из организма почками. Изолейцин также необходим для производства и образования гемоглобина и производства красных кровяных телец.Следовательно, это важная аминокислота в процессе восстановления после кровопотери или анемии. Дефицит лейцина и изолейцина Обе эти аминокислоты получают из сыра, яиц, большинства видов мяса, семян и орехов. Эти продукты обычно присутствуют в рационе, поэтому дефицит в них встречается довольно редко. Дефицит изолейцина чаще всего встречается у пожилых людей и может привести к ослаблению и истощению мышц, а также к тремору. Дефицит лейцина встречается гораздо реже, но может приводить к аналогичным симптомам, таким как мышечная слабость и колебания уровня сахара в крови Аминокислоты с разветвленной цепью Лейцин, изолейцин и валин (другая аминокислота) сгруппированы как аминокислоты с разветвленной цепью или BCAA.Все BCAA необходимы для жизни человека. Они необходимы для физиологической реакции на стресс, для выработки энергии и, в частности, для нормального обмена веществ и здоровья мышц. Эти аминокислоты с разветвленной цепью также, как правило, популярны у бодибилдеров и других людей, которые сосредоточены на наращивании физической силы, потому что потребление BCAA может уменьшить потерю мышечной массы и обеспечить более быстрое восстановление мышц. Применение BCAA BCAA вводят пациентам, выздоравливающим после травм или операций, для заживления мышц и ран.Они также могут помочь в лечении определенных типов поражения печени, часто встречающихся у алкоголиков, и уменьшить симптомы заболевания печени. Еще одно состояние, при котором могут быть полезны BCAA, — это фенилкетонурия, при которой организм не может синтезировать аминокислоту фенилаланин. Прием BCAA может помочь организму справиться с нехваткой этой аминокислоты. Эти аминокислоты также полезны при лечении анорексии, поскольку у таких людей часто слабые или тонкие мышцы, которые необходимо наращивать.В этих условиях лейцин и изолейцин особенно полезны для наращивания мышечной массы. Дополнительная литература видов применения, преимущества, побочные эффекты, дозы, меры предосторожности и предупреждения Асканази, Дж., Ферст, П., Мичелсен, CB, Элвин, Д.Х., Виннарс, Э., Гамп, Ф.Е., Стинчфилд, Ф.И., и Кинни, Дж. М. Мышечные и плазменные аминокислоты после травмы: гипокалорийная глюкоза по сравнению с аминокислотой настой. Ann Surg. 1980; 191 (4): 465-472. Просмотр аннотации. Бассит Р. А., Савада Л. А., Бакурау Р. Ф., Наварро Ф. и Коста Роса Л. Ф. Влияние добавок BCAA на иммунный ответ триатлонистов. Медико-спортивные упражнения. 2000; 32 (7): 1214-1219. Просмотр аннотации. Берри, Х. К., Бруннер, Р. Л., Хант, М. М., и Уайт, П. П. Валин, изолейцин и лейцин. Новое средство от фенилкетонурии. Ам Дж. Дис Чайлд 1990; 144 (5): 539-543. Просмотр аннотации. Бигард, А. X., Лавье, П., Ульманн, Л., Легран, Х., Дус, П., и Guezennec, C. Y. Добавки аминокислот с разветвленной цепью во время повторяющихся длительных лыжных упражнений на высоте. Int.J Sport Nutr 1996; 6 (3): 295-306. Просмотр аннотации. Биоло, Г., Де, Чикко М., Даль, Мас, В., Лорензон, С., Антонионе, Р., Чокки, Б., Бараццони, Р., Занетти, М., Доре, Ф., и Guarnieri, G. Ответ кинетики мышечного белка и глутамина на аминокислоты с разветвленной цепью у пациентов интенсивной терапии после радикальной онкологической хирургии. Питание 2006; 22 (5): 475-482. Просмотр аннотации. Бломстранд, Э. и Ньюсхолм, Э. А. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации ароматических аминокислот в мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1992; 146 (3): 293-298. Просмотр аннотации. Blomstrand, E. и Saltin, B. Потребление BCAA влияет на белковый метаболизм в мышцах у людей после, но не во время физических упражнений. Am J Physiol Endocrinol. Metab 2001; 281 (2): E365-E374. Просмотр аннотации. Бломстранд, Э., Андерссон, С., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Е. А. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации аминокислот в плазме и мышцах у людей. Acta Physiol Scand. 1995; 153 (2): 87-96. Просмотр аннотации. Бломстранд, Э., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Э. А. Введение аминокислот с разветвленной цепью во время длительных упражнений — влияние на работоспособность и концентрацию некоторых аминокислот в плазме. Eur J Appl.Physiol Occup.Physiol 1991; 63 (2): 83-88. Просмотр аннотации. Бломстранд, Э., Моллер, К., Секер, Н. Х. и Нюбо, Л. Влияние приема углеводов на обмен аминокислот в мозге во время длительных физических упражнений у людей. Acta Physiol Scand. 2005; 185 (3): 203-209. Просмотр аннотации. Бодамер, О. А., Хусейн, К., Моррис, А. А., Лангханс, К. Д., Рейтинг, Д., Маятепек, Э., и Леонард, Дж. В. Кинетика глюкозы и лейцина при идиопатической кетотической гипогликемии. Arch.Dis Child 2006; 91 (6): 483-486. Просмотр аннотации. Borsheim, E., Bui, Q.U., and Wolfe, R.R. Концентрации аминокислот в плазме во время поздней реабилитации у пациентов с черепно-мозговой травмой. Arch.Phys.Med Rehabil. 2007; 88 (2): 234-238. Просмотр аннотации. Bossola, M., Scribano, D., Colacicco, L., Tavazzi, B., Giungi, S., Zuppi, C., Luciani, G., and Tazza, L. Анорексия и уровни свободного триптофана в плазме, аминокислоты с разветвленной цепью и грелин у пациентов, находящихся на гемодиализе. Дж. Рен Нутр 2009; 19 (3): 248-255. Просмотр аннотации. Броснан, Дж.Т. и Броснан, М. Е. Аминокислоты с разветвленной цепью: регуляция ферментов и субстратов. J Nutr 2006; 136 (1 приложение): 207S-211S. Просмотр аннотации. Калви, Х., Дэвис, М., и Уильямс, Р. Контролируемое испытание пищевых добавок с обогащением аминокислот с разветвленной цепью и без него при лечении острого алкогольного гепатита. J Hepatol. 1985; 1 (2): 141-151. Просмотр аннотации. Карли, Г., Бонифази, М., Лоди, Л., Лупо, К., Мартелли, Г., и Вити, А. Изменения в вызванной физической нагрузкой гормональной реакции на введение аминокислот с разветвленной цепью.Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 64 (3): 272-277. Просмотр аннотации. Чуанг, Дж. К., Ю, К. Л. и Ван, С. Р. Модуляция пролиферации лимфоцитов человека с помощью аминокислот. Clin Exp.Immunol. 1990; 81 (1): 173-176. Просмотр аннотации. Colker CM, Swain MA Fabrucini B Shi Q Kalman DS. Влияние дополнительного белка на композицию тела и мышечную силу у здоровых, атлетичных взрослых мужчин. Текущие терапевтические исследования, клинические и экспериментальные 2000; 61 (1): 19-28. Дэвис, Дж.М., Уэлш, Р. С., Де Вольв, К. Л., и Олдерсон, Н. А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на утомляемость во время прерывистого высокоинтенсивного бега. Int.J Sports Med 1999; 20 (5): 309-314. Просмотр аннотации. De Palo EF, Metus P Gatti R Previti O Bigon L De Palo CB. Аминокислоты с разветвленной цепью: хроническое лечение и выполнение мышечной нагрузки у спортсменов: исследование уровней ацетил-карнитина в плазме. Аминокислоты 1993; 4 (3): 255-266. ди, Луиджи Л., Гвидетти Л., Пигоцци, Ф., Балдари, К., Казини, А., Нордио, М., и Романелли, Ф. Добавки с острыми аминокислотами усиливают реакцию гипофиза у спортсменов. Медико-спортивные упражнения. 1999; 31 (12): 1748-1754. Просмотр аннотации. Egberts, E.H., Schomerus, H., Hamster, W., and Jurgens, P. [Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Плацебо-контролируемое двойное слепое перекрестное исследование]. Z.Ernahrungswiss. 1986; 25 (1): 9-28. Просмотр аннотации. Энгелен, М. П., Rutten, E.P., De Castro, C.L., Wouters, E.F., Schols, A.M. и Deutz, N.E. Добавление в соевый белок аминокислот с разветвленной цепью изменяет белковый обмен у здоровых пожилых людей и даже в большей степени у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких. Am J Clin Nutr 2007; 85 (2): 431-439. Просмотр аннотации. Эрикссон, Л.С., Перссон, А. и Варен, Дж. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении хронической печеночной энцефалопатии. Gut 1982; 23 (10): 801-806. Просмотр аннотации. Эссен-Густавссон, Б.и Бломстранд, E. Влияние физических упражнений на концентрацию свободных аминокислот в пулах волокон типа I и типа II в мышцах человека с уменьшенными запасами гликогена. Acta Physiol Scand. 2002; 174 (3): 275-281. Просмотр аннотации. Evangeliou, A., Spilioti, M., Doulioglou, V., Kalaidopoulou, P., Ilias, A., Skarpalezou, A., Katsanika, I., Kalamitsou, S., Vasilaki, K., Chatziioanidis, I. ., Гарганис, К., Павлоу, Э., Варламис, С., и Николаидис, Н. Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве дополнительной терапии кетогенной диеты при эпилепсии: пилотное исследование и гипотеза.J Child Neurol. 2009; 24 (10): 1268-1272. Просмотр аннотации. Freyssenet, D., Berthon, P., Denis, C., Barthelemy, JC, Guezennec, CY, and Chatard, JC Влияние 6-недельной программы тренировок на выносливость и добавок аминокислот с разветвленной цепью на гистоморфометрические характеристики пожилых людей человеческие мышцы. Arch. Physiol Biochem 1996; 104 (2): 157-162. Просмотр аннотации. Гейн, П. К., Пикоски, М. А., Болстер, Д. Р., Мартин, В. Ф., Мареш, К. М. и Родригес, Н. Р. Посттренировочная реакция обмена белков всего тела на три уровня потребления белка.Медико-спортивные упражнения. 2007; 39 (3): 480-486. Просмотр аннотации. Гамрин, Л., Берг, Х. Э., Эссен, П., Теш, П. А., Халтман, Э., Гарлик, П. Дж., МакНурлан, М. А. и Вернерман, Дж. Влияние разгрузки на синтез белка в скелетных мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1998; 163 (4): 369-377. Просмотр аннотации. Ganzit GP, Benzio S Filippa M Goitra B Severin B Gribaudo CG. Эффекты перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у бодибилдеров. Медицина Делло Спорт 1997; 50 (3): 293-303. Гибала, М. Дж. Регулирование метаболизма аминокислот в скелетных мышцах во время физических упражнений. Международный журнал J Sport Nutr Exerc.Metab 2001; 11 (1): 87-108. Просмотр аннотации. Gil R and Neau JP. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование аминокислот с разветвленной цепью и L-треонина для краткосрочного лечения признаков и симптомов бокового амиотрофического склероза. La semaine des (Париж) 1992; 68: 1472-1475. Gomez-Merino, D., Bequet, F., Berthelot, M., Riverain, S., Chennaoui, M., and Guezennec, C.Y. Доказательства того, что аминокислота с разветвленной цепью L-валин предотвращает вызванное физической нагрузкой высвобождение 5-HT в гиппокампе крыс. Международный журнал J Sports Med 2001; 22 (5): 317-322. Просмотр аннотации. Грир, Б. К., Вудард, Дж. Л., Уайт, Дж. П., Аргуэлло, Э. М., и Хеймс, Э. М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью и индикаторы повреждения мышц после упражнений на выносливость. Международный журнал J Sport Nutr Exerc.Metab 2007; 17 (6): 595-607. Просмотр аннотации. Grungreiff K, Kleine F-D Musil HE Diete U Franke D Klauck S Page I Kleine S Lossner B Pfeiffer KP.Обогащенные валином аминокислоты с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии. Энцефалопатия З. Гастроэнтерол. 1993; 31 (4): 235-241. Хабу, Д., Нисигучи, С., Накатани, С., Ли, К., Эномото, М., Тамори, А., Такеда, Т., Охфудзи, С., Фукусима, В., Танака, Т. ., Кавамура, Э., и Шиоми, С. Сравнение влияния гранул BCAA на декомпенсированный и компенсированный цирроз. Гепатогастроэнтерология 2009; 56 (96): 1719-1723. Просмотр аннотации. Худ, Д. А. и Терджунг, Р.L. Обмен аминокислот во время физических упражнений и после тренировок на выносливость. Sports Med 1990; 9 (1): 23-35. Просмотр аннотации. Хоппе, К., Мольгаард, К., Вааг, А., Баркхольт, В., и Михаэльсен, К. Ф. Высокое потребление молока, но не мяса, увеличивает s-инсулин и инсулинорезистентность у 8-летних мальчиков. Eur J Clin Nutr 2005; 59 (3): 393-398. Просмотр аннотации. Джекман, С. Р., Витард, О. К., Джекендруп, А. Э. и Типтон, К. Д. Прием аминокислот с разветвленной цепью может уменьшить болезненность при эксцентрических упражнениях.Медико-спортивные упражнения. 2010; 42 (5): 962-970. Просмотр аннотации. Хименес Хименес, Ф.Дж., Ортис, Лейба К., Гарсия Гармендиа, Дж. Л., Гарначо, Монтеро Дж., Родригес Фернандес, Дж. М. и Эспигадо, Тосино, И. [Проспективное сравнительное исследование различных аминокислотных и липидных растворов при парентеральном питании пациентов, перенесших трансплантацию костного мозга]. Nutr Hosp. 1999; 14 (2): 57-66. Просмотр аннотации. Калкан, Укар С., Кокер, М., Хабиф, С., Саз, Э. У., Карапинар, Б., Укар, Х., Китис, О.и Duran, M. Первое применение N-карбамилглутамата у пациента с декомпенсированной болезнью мочи кленового сиропа. Metab Brain Dis 2009; 24 (3): 409-414. Просмотр аннотации. Kalogeropoulou, D., Lafave, L., Schweim, K., Gannon, M.C. и Nuttall, F.Q. Лейцин, при приеме внутрь с глюкозой, синергетически стимулирует секрецию инсулина и снижает уровень глюкозы в крови. Метаболизм 2008; 57 (12): 1747-1752. Просмотр аннотации. Кавамура, Э., Хабу, Д., Морикава, Х., Эномото, М., Кавабе, Дж., Тамори, А., Сакагути, Х., Saeki, S., Kawada, N., and Shiomi, S. Рандомизированное пилотное испытание пероральных аминокислот с разветвленной цепью при раннем циррозе: проверка с использованием прогностических маркеров для состояния перед трансплантацией печени. Liver Transpl. 2009; 15 (7): 790-797. Просмотр аннотации. Койвусало, А. М., Тейкари, Т., Хокерстедт, К., и Исониеми, Х. Диализ альбумина оказывает благоприятное влияние на аминокислотный профиль при печеночной энцефалопатии. Metab Brain Dis 2008; 23 (4): 387-398. Просмотр аннотации. Купман, Р., Вердейк, Л. Б., Белен, М., Gorselink, M., Kruseman, A. N., Wagenmakers, A.J., Kuipers, H., and van Loon, L.J. Совместное употребление лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br.J Nutr 2008; 99 (3): 571-580. Просмотр аннотации. Koopman, R., Verdijk, L., Manders, RJ, Gijsen, AP, Gorselink, M., Pijpers, E., Wagenmakers, AJ, and van Loon, LJ Совместное употребление белка и лейцина стимулирует синтез мышечного белка в одинаковой степени у молодых и пожилых худощавых мужчин.Am J Clin Nutr 2006; 84 (3): 623-632. Просмотр аннотации. Куцудзава, Т., Сиоя, С., Курита, Д., и Хайда, М. Уровни аминокислот с разветвленной цепью в плазме и метаболизм мышечной энергии у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких. Clin Nutr 2009; 28 (2): 203-208. Просмотр аннотации. Долгосрочное пероральное введение аминокислот с разветвленной цепью после радикальной резекции гепатоцеллюлярной карциномы: проспективное рандомизированное исследование. Группа хирургии печени Сан-ин. Br.J Surg. 1997; 84 (11): 1525-1531.Просмотр аннотации. Мэдсен, К., Маклин, Д. А., Киенс, Б., и Кристенсен, Д. Влияние глюкозы, глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью или плацебо на результативность велосипеда на дистанции более 100 км. J. Appl. Physiol. 1996; 81 (6): 2644-2650. Просмотр аннотации. Малгожевич, С., Дебска-Слизиен, А., Рутковски, Б., и Лисяк-Шидловска, В. Концентрация аминокислот в сыворотке крови в зависимости от статуса питания у пациентов, находящихся на гемодиализе. Дж. Рен Нутр 2008; 18 (2): 239-247. Просмотр аннотации. Марчезини, Г., Бьянки, Г., Merli, M., Amodio, P., Panella, C., Loguercio, C., Rossi, Fanelli F., and Abbiati, R. Пищевые добавки с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени: двойное слепое рандомизированное исследование. испытание. Гастроэнтерология 2003; 124 (7): 1792-1801. Просмотр аннотации. Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Сакураи, М., Хигучи, Т., и Мията, Х. Прием аминокислот с разветвленной цепью снижает болезненность, повреждение и воспаление мышц во время интенсивных тренировок. программа. J Sports Med Phys.Фитнес 2009; 49 (4): 424-431. Просмотр аннотации. Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Цудзимото, Х. и Мицудзоно, Р. Прием аминокислот с разветвленной цепью увеличивает порог лактата во время дополнительных упражнений у тренированных людей. J Nutr Sci Vitaminol. (Токио) 2009; 55 (1): 52-58. Просмотр аннотации. Mendenhall, C., Bongiovanni, G., Goldberg, S., Miller, B., Moore, J., Rouster, S., Schneider, D., Tamburro, C., Tosch, T., and Weesner, Р. В. Совместное исследование алкогольного гепатита.III: Изменения в белково-калорийной недостаточности, связанные с 30-дневной госпитализацией с терапией энтеральным питанием и без нее. JPEN J Parenter, Enteral Nutr 1985; 9 (5): 590-596. Просмотр аннотации. Mikulski, T., Ziemba, A, Chmura J., Wisnik P., Kurek Z., Kaciuba, Uscilko H., and Nazar, K. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на психомоторные функции во время поэтапные упражнения на людях. Биология спорта (Варшава), 2002; 19 (4): 295-301. Миттлман, К.Д., Риччи, М. Р. и Бейли, С. П. Аминокислоты с разветвленной цепью продлевают физическую нагрузку во время теплового стресса у мужчин и женщин. Медико-спортивные упражнения. 1998; 30 (1): 83-91. Просмотр аннотации. Мур, Д.Р., Робинсон, М.Дж., Фрай, Д.Л., Танг, Дж. Э., Гловер, EI, Уилкинсон, С.Б., Прайор, Т., Тарнопольски, Массачусетс, и Филлипс, С.М. Реакция на дозу проглоченного белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнения с сопротивлением у юношей. Am J Clin Nutr 2009; 89 (1): 161-168. Просмотр аннотации. Морган, М.Ю., Хоули, К. Э. и Стамбук, Д. Аминокислотная толерантность у пациентов с циррозом после пероральной нагрузки белком и аминокислотами. Алимент, Фармакол., 1990; 4 (2): 183-200. Просмотр аннотации. Mori, M., Adachi, Y., Mori, N., Kurihara, S., Kashiwaya, Y., Kusumi, M., Takeshima, T., and Nakashima, K. Исследование двойного слепого кроссовера разветвленных цепная аминокислотная терапия у пациентов со спиноцеребеллярной дегенерацией. Журнал Neurol.Sci 3-30-2002; 195 (2): 149-152. Просмотр аннотации. Накая, Ю., Окита, К., Судзуки, К., Мориваки, Х., Като, А., Мива, Ю., Сираиси, К., Окуда, Х., Онджи, М., Канадзава, Х., Цубучи, Х., Като, С. , Кайто, М., Ватанабе, А., Хабу, Д., Ито, С., Исикава, Т., Кавамура, Н., и Аракава, Ю. Закуска, обогащенная BCAA, улучшает состояние питания при циррозе печени. Питание 2007; 23 (2): 113-120. Просмотр аннотации. Нильссон, М., Холст, Дж. Дж. И Бьорк, И. М. Метаболические эффекты смесей аминокислот и сывороточного протеина у здоровых субъектов: исследования с использованием напитков, эквивалентных глюкозе. Am J Clin Nutr 2007; 85 (4): 996-1004.Просмотр аннотации. Нодзаки, С., Танака, М., Мизуно, К., Атака, С., Мизума, Х., Тахара, Т., Сугино, Т., Шираи, Т., Эгути, А., Окуяма, К. ., Ёсида, К., Кадзимото, Ю., Курацунэ, Х., Каджимото, О., и Ватанабэ, Ю. Биохимические изменения, связанные с психической и физической усталостью. Питание 2009; 25 (1): 51-57. Просмотр аннотации. Поортманс, Дж., Парри, Биллингс М., Дюшато, Дж., Леклерк, Р., Брассер, М., и Ньюсхолм, Е. Концентрации аминокислот и цитокинов в плазме крови после марафонского забега.Португальский журнал исследований деятельности человека (Лиссабон) 1993; 9 (1): 9-14. Портье, Х., Шатар, Дж. К., Филайр, Э., Жоне-Девьен, М. Ф., Роберт, А. и Гезеннек, К. Ю. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на физиологические и психологические показатели во время морских гонок. Eur J Appl. Physiol 2008; 104 (5): 787-794. Просмотр аннотации. Росси-Фанелли, Ф., Риджио, О., Кангиано, К., Кашино, А., Де, Консилиис Д., Мерли, М., Стортони, М., и Джунчи, Г.Аминокислоты с разветвленной цепью и лактулоза в лечении печеночной комы: контролируемое исследование. Дисс. Наук, 1982; 27 (10): 929-935. Просмотр аннотации. Сайто Ю., Сайто Х., Накамура М., Вакабаяши К., Такаги Т., Эбинума Х. и Исии Х. Влияние молярного отношения разветвленных аминокислот к ароматическим на рост и экспрессию мРНК альбумина линий клеток рака печени человека в бессывороточной среде. Nutr Cancer 2001; 39 (1): 126-131. Просмотр аннотации. Schena, F., Guerrini, F., Tregnaghi, P., и Кайзер, Б. Добавки аминокислот с разветвленной цепью во время треккинга на большой высоте. Влияние на потерю массы тела, состава тела и мышечной силы. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 65 (5): 394-398. Просмотр аннотации. Scholl-Burgi, S., Haberlandt, E., Heinz-Erian, P., Deisenhammer, F., Albrecht, U., Sigl, SB, Rauchenzauner, M., Ulmer, H., and Karall, D. Соотношение аминокислот спинномозговой жидкости / плазмы у детей: влияние возраста, пола и противоэпилептических препаратов. Педиатрия 2008; 121 (4): e920-e926.Просмотр аннотации. Schon, MR, Heil, W., Lemmens, HP, Padval, D., Matthes, M., Puhl, G., Neuhaus, P., and Hammer, C. Ксеногенная экстракорпоральная перфузия печени у приматов улучшает соотношение аминокислот с разветвленной цепью в ароматические аминокислоты (соотношение Фишера). Eur Surg.Res 1999; 31 (3): 230-239. Просмотр аннотации. Sun, LC, Shih, YL, Lu, CY, Hsieh, JS, Chuang, JF, Chen, FM, Ma, CJ, and Wang, JY Рандомизированное контролируемое исследование общего парентерального питания, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у недоедающих пациенты с раком желудочно-кишечного тракта, перенесшие операцию.Am Surg. 2008; 74 (3): 237-242. Просмотр аннотации. Watson, P., Shirreffs, S.M. и Maughan, R.J. Влияние острого приема аминокислот с разветвленной цепью на длительные физические нагрузки в теплой среде. Eur J Appl. Physiol 2004; 93 (3): 306-314. Просмотр аннотации. Янг, В. Р., Бир, Д. М., и Пеллетт, П. Л. Теоретическая основа для увеличения текущих оценок потребности в аминокислотах у взрослого человека при экспериментальной поддержке. Am J Clin Nutr 1989; 50 (1): 80-92. Просмотр аннотации. Занетти, М., Бараццони, Р., Киванука, Э., и Тессари, П. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и инсулина на кинетику лейцина предплечья. Clin Sci (Лондон) 1999; 97 (4): 437-448. Просмотр аннотации. Зелло, Г. А., Уайкс, Л. Дж., Болл, Р. О., и Пенчар, П. Б. Последние достижения в методах оценки потребности в аминокислотах с пищей для взрослых людей. J Nutr 1995; 125 (12): 2907-2915. Просмотр аннотации. Аноним. Аминокислоты с разветвленной цепью и боковой амиотрофический склероз: неудача лечения? Итальянская группа по изучению БАС.Неврология 1993; 43: 2466-70. Просмотр аннотации. Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Сигнальные пути, участвующие в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. J Nutr 2001; 131: 856S-60S .. Просмотреть аннотацию. Энтони Дж. К., Ланг Ч., Крозье С. Дж. И др. Вклад инсулина в трансляционный контроль синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. Am J Physiol Endocrinol Metab 282: E1092-101 .. Просмотреть аннотацию. Аквилани Р. Пероральное введение аминокислот пациентам с сахарным диабетом: добавки или метаболическая терапия? Am J Cardiol 2004; 93: 21A-22A.. Просмотр аннотации. Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию аминокислот в плазме и мышцах во время длительных субмаксимальных упражнений. Питание 1996; 12: 485-90. Просмотр аннотации. Бломстранд Э, Хассмен П., Эк С. и др. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на ощущаемую нагрузку во время упражнений. Acta Physiol Scand 1997; 159: 41-9. Просмотр аннотации. Бранчи Л., Бранчи М., Шоу С., Либер К.С.Связь между изменениями аминокислот в плазме и депрессией у больных алкоголизмом. Am J Psychiatry 1984; 141: 1212-5. Просмотр аннотации. Cangiano C, Laviano A, Meguid MM, et al. Влияние перорального приема аминокислот с разветвленной цепью на анорексию и потребление калорий у онкологических больных. J Natl Cancer Inst 1996; 88: 550-2. Чуа С.Ю., Эллис Б.Дж., Мейберри Дж.Ф. Обострение печеночной энцефалопатии из-за аминокислот с разветвленной цепью — клинический случай. J Hum Nutr Diet 1992; 5: 53-6. DiPiro JT, Talbert RL, Yee GC и др .; ред. Фармакотерапия: патофизиологический подход. 4-е изд. Стэмфорд, Коннектикут: Appleton & Lange, 1999. Egberts EH, Schomerus H, Hamster W., Jurgens P. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Гастроэнтерология 1985; 88: 887-95. Просмотр аннотации. Fabbri A, Magrini N, Bianchi G, et al. Обзор рандомизированных клинических испытаний перорального лечения с помощью аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1996; 20: 159-64. Просмотр аннотации. Сотрудники «Факты и сравнения». Факты о лекарствах и их сравнение. Сент-Луис: Компания Wolters Kluwer (обновляется ежемесячно). Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Каталог одобренных FDA лекарственных препаратов. Доступно по адресу: http://www.accessdata.fda.gov/scripts/cder/drugsatfda/ (по состоянию на 28 июня 2005 г.). Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов) с пищей.Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 2002. Доступно по адресу: http://www.nap.edu/books/030 | 73/html/. Gietzen DW, Magrum LJ. Молекулярные механизмы в головном мозге, участвующие в анорексии из-за дефицита аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr 2001; 131: 851S-5S .. Просмотреть аннотацию. Харрис Р.А., Кобаяши Р., Мураками Т., Шимомура Ю. Регулирование экспрессии киназы дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в печени крысы. J Nutr 2001; 131: 841S-5S .. Просмотреть аннотацию. Хиросигэ К., Сонта Т., Суда Т. и др.Пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью улучшает состояние питания у пожилых пациентов, находящихся на хроническом гемодиализе. Циферблатная трансплантация нефрола 2001; 16: 1856-62 .. Просмотреть аннотацию. Hutson SM, Harris RA. Вступление. Симпозиум: Лейцин как пищевой сигнал. J Nutr 2001; 131: 839S-40S. Hutson SM, Lieth E, LaNoue KF. Функция лейцина в метаболизме возбуждающих нейротрансмиттеров в центральной нервной системе. J Nutr 2001; 131: 846S-50S .. Просмотреть аннотацию. Медицинский институт.Роль белка и аминокислот в поддержании и повышении работоспособности. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 1999. Доступно по адресу: http://books.nap.edu/books/030 | 69/html/309.html#pagetop
Kimball SR, Farrell PA, Jefferson LS. Приглашенный обзор: Роль инсулина в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах с помощью аминокислот или упражнений. J Appl Physiol 2002; 93: 1168-80 .. Просмотреть аннотацию.
Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Контроль синтеза белка по доступности аминокислот.Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2002; 5: 63-7 .. Просмотреть аннотацию.
Непрофессионал ДК. Роль лейцина в диетах для похудания и гомеостазе глюкозы. J Nutr 2003; 133: 261S-7S .. Просмотреть аннотацию.
Линч С.Дж., Хатсон С.М., Патсон Б.Дж. и др. Тканеспецифические эффекты хронических диетических добавок лейцина и норлейцина на синтез белка у крыс. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002; 283: E824-35 .. Просмотреть аннотацию.
Линч CJ. Роль лейцина в регуляции mTOR аминокислотами: результаты исследований структуры-активности.J Nutr 2001; 131: 861S-5S .. Просмотреть аннотацию.
MacLean DA, Graham TE, Saltin B. Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают метаболизм аммиака, уменьшая распад белка во время упражнений. Am J Physiol 1994; 267: E1010-22. Просмотр аннотации.
Маклин Д.А., Грэм Т.Э. Добавки аминокислот с разветвленной цепью усиливают реакцию на аммиак в плазме у людей во время физических упражнений. J Appl Physiol 1993; 74: 2711-7. Просмотр аннотации.
Mager DR, Wykes LJ, Ball RO, Pencharz PB. Потребность в аминокислотах с разветвленной цепью у детей школьного возраста определяется методом индикаторного окисления аминокислот (IAAO).J Nutr 2003; 133: 3540-5. Просмотр аннотации.
Маджумдар С.К., Шоу Г.К., Томсон А.Д. и др. Изменения в структуре аминокислот в плазме у хронических алкоголиков во время синдрома отмены этанола: их клинические последствия. Med Hypotheses 1983; 12: 239-51. Просмотр аннотации.
Марчезини Дж., Бьянки Дж., Росси Б. и др. Диетическое лечение с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени. Журнал Гастроэнтерол 2000; 35: 7-12. Просмотр аннотации.
Marchesini G, Dioguardi FS, Bianchi GP, et al.Длительное пероральное лечение аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии. Рандомизированное двойное слепое исследование с использованием казеина. Итальянская многоцентровая исследовательская группа. J. Hepatol 1990; 11: 92-101. Просмотр аннотации.
Мишель Х, Борис П., Обен Дж. П. и др. Лечение острой печеночной энцефалопатии у пациентов с циррозом печени обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью по сравнению с традиционной смесью аминокислот. Контролируемое исследование 70 пациентов. Печень 1985; 5: 282-9. Просмотр аннотации.
Мори Н., Адачи Ю., Такешима Т. и др.Аминокислотная терапия с разветвленной цепью при спиноцеребеллярной дегенерации: пилотное клиническое перекрестное исследование. Intern Med 1999; 38: 401-6. Просмотр аннотации.
Naylor CD, O’Rourke K, Detsky AS, Baker JP. Парентеральное питание аминокислот с разветвленной цепью при печеночной энцефалопатии. Метаанализ. Гастроэнтерология 1989; 97: 1033-42. Просмотр аннотации.
О’Киф С.Дж., Огден Дж., Дикер Дж. Энтеральная и парентеральная нутритивная поддержка с добавлением аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с энцефалопатией из-за алкогольной болезни печени.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1987; 11: 447-53. Просмотр аннотации.
Партин Ю.Ф., Пушкин Ю.Р. Тахиаритмия и гипомания при роговой козьей травке. Психосоматика 2004; 45: 536-7. Просмотр аннотации.
Плайтакис А., Смит Дж., Мандели Дж., Яр, Мэриленд. Пилотные испытания аминокислот с разветвленной цепью при боковом амиотрофическом склерозе. Ланцет 1988; 1: 1015-8. Просмотр аннотации.
Plauth M, Egberts EH, Hamster W и др. Длительное лечение латентной портосистемной энцефалопатии аминокислотами с разветвленной цепью.Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. J. Hepatol 1993; 17: 308-14. Просмотр аннотации.
Гордый CG. Регулирование факторов трансляции млекопитающих питательными веществами. Eur J Biochem 2002; 269: 5338-49 .. Просмотреть аннотацию.
Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Рид Л.Л. и др. Эффективность аминокислот с разветвленной цепью при лечении поздней дискинезии у мужчин. Am J Psychiatry 2003; 160: 1117-24 .. Просмотреть аннотацию.
Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Вебер Дж. Б. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают симптомы поздней дискинезии.Психофармакология (Берл) 1999; 143: 358-64. Просмотр аннотации.
Ричардсон М.А., Смолл А.М., Рид Л.Л. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью поздней дискинезии у детей и подростков. J Clin Psychiatry 2004; 65: 92-6. Просмотр аннотации.
Риордан С.М., Уильямс Р. Лечение печеночной энцефалопатии. N Engl J Med 1997; 337: 473-9.
Rosen HM, Yoshimura N, Hodgman JM, Fischer JE. Аминокислотный состав плазмы при печеночной энцефалопатии различной этиологии. Гастроэнтерология 1977; 72: 483-7.Просмотр аннотации.
Росси Фанелли Ф, Кангиано С., Капокачча Л. и др. Использование аминокислот с разветвленной цепью для лечения печеночной энцефалопатии: клинический опыт. Gut 1986; 27: 111-5. Просмотр аннотации.
Scarna A, Gijsman HJ, McTavish SF, et al. Эффект от напитка с разветвленной цепью аминокислот при мании. Br J Psychiatry 2003; 182: 210-3 .. Просмотреть аннотацию.
Stein TP, Schluter MD, Leskiw MJ, Boden G. Ослабление белкового истощения, связанного с постельным режимом, аминокислотами с разветвленной цепью.Питание 1999; 15: 656-60. Просмотр аннотации.
Сурьяван А., Хос Дж. У., Харрис Р. А. и др. Молекулярная модель метаболизма аминокислот с разветвленной цепью человека. Am J Clin Nutr 1998; 68: 72-81. Просмотр аннотации.
Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др. Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I. Клинические, функциональные и максимальные данные изометрического крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотр аннотации.
Теста Д., Карачени Т., Фетони В. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении бокового амиотрофического склероза.J. Neurol 1989; 236: 445-7. Просмотр аннотации.
ван Холл G, Raaymakers JS, Saris WH. Попадание в организм человека аминокислот с разветвленной цепью и триптофана во время продолжительных физических упражнений: неспособность повлиять на работоспособность. J. Physiol (Лондон) 1995; 486: 789-94. Просмотр аннотации.
van Loon LJ, Kruijshoop M, Menheere PP, et al. Прием аминокислот значительно увеличивает секрецию инсулина у пациентов с длительным диабетом 2 типа. Уход за диабетом 2003; 26: 625-30. Просмотр аннотации.
Vilstrup H, Gluud C, Hardt F и др.Аминокислота с разветвленной цепью в сравнении с лечением печеночной энцефалопатии глюкозой. Двойное слепое исследование 65 пациентов с циррозом печени. J Hepatol 1990; 10: 291-6. Просмотр аннотации.
Варен Дж., Денис Дж., Десурмонт П., Эрикссон Л.С. и др. Эффективно ли внутривенное введение аминокислот с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии? Многоцентровое исследование. Гепатол 1983; 3: 475-80. Просмотр аннотации.
Снижение мышечной усталости после 12-недельного приема богатых лейцином аминокислот в сочетании с умеренными тренировками у пожилых людей: рандомизированное плацебо-контролируемое двойное слепое исследование
Введение
Потеря мышечной массы, связанная с возрастом, характеризуется прогрессирующим уменьшением мышечная масса, сила и функции.Начиная с середины 1930-х годов, 3–8% массы скелетных мышц тела может теряться за десятилетие, и эта скорость потери ускоряется даже после 60 лет.1 Это непрерывное снижение мышечной массы сопровождается нарушением подвижности и, как следствие, снижение физической активности. Нарушение подвижности имеет медицинские последствия, такие как повышенный риск падений и переломов, повышенная заболеваемость, потеря независимости, депрессия и другие неблагоприятные последствия, и связано с потерей качества жизни. Интересно, что люди не связывают потерю подвижности с потерей мышечной массы и поэтому не принимают мер по профилактике.Вероятно, что снижение физической подвижности вызвано атрофией мышц и косвенно снижением стабильности суставов из-за саркопении в мышцах, окружающих сустав. Следовательно, потеря мышечной силы приводит к снижению защиты пораженных суставов от физических нагрузок и более высокому риску перегрузки суставов и сопутствующему нарушению гомеостаза хряща. Поскольку на гомеостаз хряща в любом случае влияет старение 2, потеря мышечной защиты может иметь дополнительный негативный эффект на здоровье суставов, что может привести к более раннему нарушению баланса.Сложному процессу возрастной потери мышечной массы способствует множество факторов, включая меньшую активность, отсутствие тренировок и неоптимальную диету.
Хотя механизмы, приводящие к возрастной потере мышечной массы, вероятно, многочисленны, считается, что непропорциональное соотношение распада мышечного белка по сравнению с синтезом мышечного белка имеет большое значение. Есть доказательства того, что повышенная доступность белка или аминокислот может сдвинуть метаболизм в сторону анаболизма и, в частности, усилить синтез мышечного белка у молодых и пожилых людей.4 Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA), в частности лейцин, могут быть ответственны за индуцированную аминокислотами стимуляцию синтеза мышечного белка.1 Лейцин, по-видимому, играет ключевую роль в регуляции синтеза мышечного белка, 5 и наиболее заметный фактор. эффекты на метаболизм аминокислот в скелетных мышцах наблюдались для лейцина.6 7 Одним из участков действия лейцина является киназа в сигнальном каскаде инсулина, ранее идентифицированная как мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR), которая играет центральную роль в регуляция синтеза белка.Лейцин также стимулирует активацию второго фактора инициации эукариотического фактора инициации 4G через mTOR-независимую киназу.6 Кроме того, лейцин, по-видимому, играет роль в снижении скорости деградации белка.5 6 8 Силовые тренировки и активность очень важны для предотвращения старения. связанная с этим потеря мышечной массы из-за его влияния на мышечную массу и синтез белка.1 Для инициирования синтеза мышечного белка и гипертрофии дополнительное, соответствующее питание, богатое белком, особенно BCAA, также важно для поддержки тренировочного эффекта и может положительно повлиять на соотношение синтеза белка и деградации белка.1 Синтез протеина в организме снижается от рождения к старости.9 Было показано, что пища с высоким содержанием белка не усиливает синтез миофибрилл10, а только аминокислоты стимулируют анаболизм мышечного протеина у молодых и пожилых людей11 12. Поскольку скелетная мышечная масса реагирует Из-за изменений в физической активности снижение активности у пожилых людей способствует комплексному прогрессу саркопении.13 Если упражнения, которые положительно влияют на гомеостаз белков, сочетаются с повышенным потреблением BCAA, особенно лейцина, они могут быть полезны для поддержания мышечной массы и функция мышц и предотвращение саркопении.
Литтл и Филлипс предложили три стимулятора синтеза белка: лейцин, инсулин и тренировки с отягощениями.14 Таким образом, комбинация упражнений с отягощениями с диетическим приемом аминокислот, обогащенных лейцином, должна представлять собой наиболее эффективную стратегию, способствующую положительной связи между синтезом белка и деградация. Из-за роли лейцина в пути синтеза белка и механизме деградации мышц основное внимание уделяется его влиянию на наращивание мышц и его способности поддерживать регенерацию.Целью этого исследования было оценить эффект 12-недельного приема богатых лейцином аминокислот в сочетании с умеренными тренировками у пожилых участников.
Материалы и методы
Дизайн исследования
Исследование представляло собой моноцентровое рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование в параллельных группах. Перед началом испытания добровольцы были подробно проинформированы об исследовании и подписали информированное согласие, прежде чем они были проверены на соответствие критериям. Исследование питания было одобрено соответствующим этическим комитетом Landesäerztekammer Baden-Württemberg, Германия, и проводилось в соответствии с ICH-GCP (Руководство Международного совета по гармонизации по надлежащей клинической практике) и в соответствии с Хельсинкской декларацией.В начале и в конце 12-недельной фазы приема добавок добровольцы выполнили стресс-тест с эксцентрической ходьбой с горы. Непосредственно перед каждым стресс-тестом, сразу после (0 часов) и через 3, 24, 48 и 72 часа после стресс-теста оценивали силу, болезненность мышц и биомаркеры. После первого стресс-теста испытуемых случайным образом распределяли в группу лейцина или плацебо в сочетании со специальным режимом тренировок с Nintendo Wii (Wii Fit Plus и Balance Board).Схема рандомизации была создана с использованием RandList (Тюбинген, Германия). Продукты исследования были помечены соответствующим номером субъекта. Субъекты получили номера субъектов в последовательном порядке. Исследование проводилось двойным слепым методом.
Субъекты
Расчет размера выборки был рассчитан с помощью GPower V.3.1.2. Размер выборки двух независимых групп (двусторонних) в соответствии с литературой 15, где истинная разница одного максимума повторения экспериментального и контрольного среднего ожидалась равной 16.5 ± 19 кг. Статистический расчет привел к включению 22 экспериментальных и 22 контрольных субъектов, чтобы иметь возможность отклонить нулевую гипотезу (степень = 0,8). Уровень альфа-ошибки был определен как 0,05. Принимая во внимание процент выбывших из 2 добровольцев в группе, было набрано 48 добровольцев (46 получили назначенное вмешательство, и 41 доброволец был проанализирован) с соотношением мужчин и женщин 1: 1 (см. Рисунок 1).
Рисунок 1
Распределение волонтеров.
Пять субъектов выбыли во время исследования, так как они не смогли выполнить стресс-тест во второй раз из-за травмы или боли в суставах.Субъекты получили травмы независимо от исследования. Кроме того, на момент включения не было известно о предыдущих травмах (например, остеоартрите).
Здоровые субъекты в возрасте от 55 до 75 лет с индексом массы тела от 19 до 30 кг / м², с низким уровнем активности и массой скелетных мышц от низкой до нормальной (индекс скелетной массы, определенный с помощью анализа биоэлектрического импеданса во время скрининга) были включены в текущее исследование (см. таблицы 1 и 2).
Таблица 1
Критерии включения и исключения для принятия решения о приемлемости исследования
Таблица 2
Антропометрические данные для мужчин и женщин, отнесенных к группам плацебо и лейцина
Вмешательство в режим питания
Исследуемые препараты потреблялись один раз в день в 200 мл воды перед максимальной активностью (непосредственно перед началом тренировки и в день без тренировок, утром перед выходом из дома).За несколько дней до визитов исследуемые соединения необходимо было принять за 24 часа до приема в исследовательском центре. Во время посещений исследуемые препараты принимались непосредственно перед стресс-тестом. Препарат Verum состоял из 3,2 г L-лейцина, 0,9 г L-валина, 0,9 г L-изолейцина. Плацебо приравнивается к препарату без активных ингредиентов.
Тренинг
Тренинг проводился в соответствии с рекомендациями ВОЗ для здоровых людей (три раза в неделю по 30 минут каждый) в ходе исследования и был начат после первоначального стресс-теста.Чтобы обеспечить стандартизацию и контроль исследования, испытуемые были проинструктированы использовать Nintendo Wii (Wii Fit Plus и Balance Board) для своих тренировок. Каждая тренировка была разделена на три 10-минутных раздела: аэробика, сила и баланс. В Таблице 3 представлена программа тренировок, которая менялась каждый месяц. Волонтеры получили план тренировок с подробной информацией, включая упражнения, продолжительность и интенсивность. Интенсивность тренировок увеличивалась еженедельно (см. Таблицу 3). За неделю до каждого визита добровольцев проинструктировали не тренироваться с Nintendo Wii, чтобы избежать влияния тренировок на производительность во время стресс-теста и дополнительно обеспечить регистрацию параметров в состоянии покоя.Тренировки регулярно контролировались путем извлечения протоколов тренировок, записанных с помощью Nintendo Wii.
Стресс-тест
Для оценки воздействия продукта на мышечную усталость добровольцы должны были выполнить эксцентрическую ходьбу под уклон (25% градиент на беговой дорожке (спецификации Woodway Ergo XERG90) с дополнительной нагрузкой 10% от веса тела (жилет-утяжелитель)). ). Женщины должны были ходить со скоростью 4 км / час, а мужчины — со скоростью 5 км / час. Для оценки индивидуального уровня работоспособности добровольцев просили ходить как можно дольше, не превышая максимум 40 минут при начальном стрессе. контрольная работа.Для второго стресс-теста был повторен индивидуальный протокол первого стресс-теста, чтобы обеспечить сопоставимую физическую нагрузку для каждого добровольца. В рамках клинического исследования использовался набор современных методов, включающих анализ маркеров боли, мышечной силы и хрящевой ткани, воспаления и мышечной дегенерации.
Оценка силы
Сила мышц измерялась в каждый момент времени путем определения среднего из двух изометрических максимальных произвольных сокращений (MVC) левой четырехглавой мышцы бедра.Для определения MVC использовали устройство для разгибания ног (David Health Solution, Хельсинки, Финляндия). Каждое измерение проводилось два раза, и использовалось среднее значение. Измерение силы проводилось хорошо обученным и опытным персоналом в стандартных условиях. Испытуемым было предложено постепенно сокращать мышцы до максимальной силы во время трехэтапной команды. Наблюдатель устно толкал добровольца до тех пор, пока система измерения силы не показывала никакого увеличения.Обычно время сжатия составляет около 4–5 с. Что касается более старшего коллектива, электромиостимуляция не использовалась для контроля MVC из-за этических аспектов.
Болезненность мышц
Добровольцев попросили оценить общую мышечную боль (болезненность мышц) по 10-сантиметровой визуальной аналоговой шкале. Добровольцы оценивали болезненность своих мышц до и в каждый момент времени после стресс-теста (0, 3, 24, 48 и 72 часа).
Биомаркеры
Набор тестов включал забор крови для определения сывороточной креатинкиназы (CK) в качестве маркера мышечной деградации и C-пропептида проколлагена типа II (CP2) и неоэпитопа расщепления коллаген-коллагеназой типа II (C2C) для выявления потенциального хряща синтез или разложение.Все биомаркеры оценивались в каждый момент времени (предварительный стресс-тест, 0, 3, 24, 48 и 72 часа после стресс-теста). Аликвоты сыворотки отбирали после центрифугирования (3000 g, 4 ° C, 10 мин) через 30 мин после сдачи крови. Все образцы были проанализированы партиями для каждого субъекта в конце исследования, чтобы избежать вариаций между исследованиями. КК определяли в стандартной лаборатории (Synlab, Leinfelden-Echterdingen, Германия). Для определения CP2 и C2C использовали конкурентный иммунный анализ (Ibex Pharmaceutical, Монреаль, Канада).Отношение значений C2C и CP2 <1 указывает на более высокий синтез хряща по сравнению с деградацией хряща. Однако значения> 1 отражают преобладание деградации хряща. Основным направлением исследования было наблюдение за влиянием вмешательства на мышечную функцию и мышечную дегенерацию. Наблюдение за гомеостазом хряща было случайным вопросом. Таким образом, был измерен репрезентативный маркер деградации хряща и синтетический маркер. Отношение C2C / CP2 дает хорошее представление о гомеостазе, поскольку оно включает деградацию и синтез хряща.
Оценка безопасности
Для оценки безопасности исследуемых продуктов при всех посещениях определялись показатели жизненно важных функций и образцы крови для стандартной лаборатории. Кроме того, были задокументированы побочные эффекты и сопутствующее лечение.
Статистика
Анализ и статистика выполнялись с помощью GraphPad Prism V.5.0 (SPSS и Microsoft Excel). Для оценки силы были определены различные периоды после стресс-теста: 0–3 часа были определены как острая фаза, а 24–72 часа были определены как фаза регенерации.Чтобы количественно оценить острые эффекты до и после вмешательства, дельта предварительного вмешательства до 0 часов и дельта предварительного вмешательства до 3 часов была усреднена для каждой группы и посещения. Исходя из этих резких сокращений численности, была рассчитана разница между периодом после вмешательства и до вмешательства. То же самое было сделано для временных точек фазы регенерации. Непарный t-критерий (различия между группами) по отдельным параметрам использовался для статистического анализа, если параметры были распределены по Гауссу (критерий Шапиро-Уилка).U-критерий Манна-Уитни использовался в случае ненормальных распределений. Такой же анализ между группами был проведен для отношения C2C / CP2. Для изменений внутри группы оценивали однофакторный дисперсионный анализ с повторными измерениями (rmANOVA). В случае значений CK наблюдались экстремальные выбросы. Таким образом, данные были преобразованы в журнал перед анализом. Для СК и визуальной аналоговой шкалы вычисляли площадь под кривой (AUC) и сравнивали между группами, используя непарный t-критерий или U-критерий Манна-Уитни, если необходимо.Для отношения C2C / CP2 значения были нормированы на момент времени предварительной обработки.
Результаты
Оценка силы
До, сразу после и через 3, 24, 48 и 72 часа после стресс-теста оценивали MVC четырехглавой мышцы бедра левой ноги для документирования потери мышечной силы, вызванной ходьбой с горы. Исходные условия до и после лечения существенно не различались ни для группы плацебо, ни для группы лейцина, что указывает на отсутствие тренировочного эффекта в MVC из-за вмешательства.
После стресс-теста можно было наблюдать явное снижение силы, вызванное ходьбой с горы, что было справедливо для стресс-теста до и после вмешательства и было заметно в группах плацебо и лейцина (rmANOVA; p <0,0001 для каждой). В частности, сразу после, а также через 3 и 24 часа после стресс-теста сила была значительно снижена из-за стресс-теста. На рисунках 2 и 3 изображена базовая скорректированная сила разгибания колена в каждый момент времени, чтобы показать снижение силы из-за ходьбы вниз с горы.В частности, в острой фазе (0–3 часа) режим «лейцин плюс тренировка» был способен компенсировать потерю силы, вызванную ходьбой с горы. На рис. 4 показаны усредненные различия (посещение 4 по сравнению с посещением 1) временных точек с поправкой на исходный уровень 0–3 часа и 24–48 часов. Это показывает степень снижения силы из-за вмешательства в острой фазе после стресс-теста и степень снижения силы в фазе восстановления после стресс-теста. Введение лейцина в сочетании с тренировками привело к снижению потери силы через 0–3 часа (острая фаза) по сравнению с плацебо и тренировками (p = 0.0439; рисунок 4). Для фазы регенерации (24–48 часов) разница между лейцином и плацебо была незначительной (p = 0,2134).
Рисунок 2
Базовая скорректированная потеря силы после эксцентрического стресс-теста для группы плацебо (среднее значение ± 95% ДИ). ч, часы; MVC, максимальное произвольное сокращение. *** р <0,001.
Рисунок 3
Базовая скорректированная потеря силы после эксцентрического стресс-теста для группы лейцина (среднее значение ± 95% ДИ). ч, часы; MVC, максимальное произвольное сокращение. *** р <0,001.
Рисунок 4
Снижение потери силы после вмешательства, описываемое как усредненные различия (посещение 4 по сравнению с посещением 1) исходных скорректированных временных точек 0 часов и 24–48 часов. Это отражает степень снижения силы из-за вмешательства в острой фазе после стресс-теста и степень снижения силы в фазе восстановления после стресс-теста (среднее значение + 95% ДИ). MVC, максимальное произвольное сокращение. * р <0,05.
Болезненность мышц
Участники сообщили о болезненности мышц после стресс-теста.На рис. 5 и 6 показано значительное увеличение болезненности мышц в обеих группах во время фазы регенерации до и после вмешательства (p <0,0001, таблица 4). Максимум болезненности мышц наблюдался через 48 часов после стресс-теста. Через 72 часа боль не вернулась к исходному уровню. В группах плацебо и лейцина наблюдались эффекты тренировки. После вмешательства уменьшилась болезненность мышц. Однако никаких лечебных эффектов не наблюдалось. AUC существенно не различалась между группами (p = 0.5798, рисунок 7).
Рисунок 5
Болезненность мышц после эксцентрического стресс-теста в группе плацебо (среднее значение ± 95% ДИ). ч, часы; Предварительное, предварительное вмешательство; ВАШ, визуально-аналоговая шкала. *** р <0,001, ** р <0,01.
Рисунок 6
Боль в мышцах после эксцентрического стресс-теста в группе лейцина (среднее значение ± 95% ДИ). ч, часы; Предварительное, предварительное вмешательство; ВАШ, визуально-аналоговая шкала. *** p <0,001, ** p <0,01.
Рисунок 7
Уменьшение болезненности мышц после вмешательства, описываемое как AUC разницы после вмешательства минус до вмешательства для плацебо и лейцина (среднее значение ± 95% ДИ).AUC, площадь под кривой, до 72 часов, до вмешательства до 72 часов.
Таблица 4
Средние значения (95% ДИ) для силы разгибания (MVC), болезненности мышц (VAS), отношения C2C к CP2 и логарифмированного CK с результатами повторных измерений ANOVA для групп плацебо и лейцина до и после лечения
Биомаркеры
До и после вмешательства уровни КФК были заметно повышены из-за ходьбы с горы (см. Таблицу 4), что указывает на усиление процессов дегенерации мышц. После вмешательства уровень CK был явно снижен в группах плацебо и лейцина по сравнению с уровнями CK до вмешательства (таблица 4).Однако разницы в снижении КК (AUC) между группами вмешательства не наблюдалось.
После стресс-теста соотношение C2C / CP2 значительно снизилось с течением времени в группах плацебо и лейцина до и после вмешательства (плацебо до вмешательства: p = 0,002; плацебо после вмешательства: p <0,001; лейцин до вмешательства: p = 0,0436; лейцин после вмешательства; p = 0,0403; таблица 4). В группе плацебо после вмешательства соотношение C2C / CP2 было отклонено больше по сравнению с исходным уровнем.В группе лейцина все было наоборот. После вмешательства можно было наблюдать уменьшение прогиба. Чтобы изучить различия между группами, острая фаза и фаза регенерации анализировались отдельно (рис. 8). В острой фазе снижение отклонения отношения C2C / CP2 было значительно увеличено (p = 0,038) за счет лейцина по сравнению с плацебо. В фазе регенерации разница между плацебо и лейцином была незначительной, но имела ту же тенденцию.
Рисунок 8
Уменьшение отклонения C2C / CP2 после вмешательства (среднее + 95% ДИ).C2C, неоэпитоп расщепления коллаген-коллагеназой типа II; CP2, C пропептид проколлагена II типа. * р <0,05.
Обсуждение
Целью настоящего исследования было изучить эффекты 12-недельного приема богатых лейцином аминокислот в сочетании с умеренными тренировками у нетренированных, здоровых пожилых людей. Основные результаты показывают, что добавление богатых лейцином аминокислот может противодействовать негативным последствиям эксцентрических упражнений. Лечение богатыми лейцином аминокислотами привело к снижению потери силы, вызванной физическими упражнениями, в острой фазе регенерации.
Эффекты эксцентрических упражнений на спуске-ходьбе
Используемый в настоящее время протокол упражнений успешно индуцировал мышечное повреждение, проявляющееся в значительном снижении силы, появлении болезненности мышц, повышении уровней CK и отклонении гомеостаза хряща (соотношение C2C / CP2). Отношение C2C / CP2 отражает влияние ходьбы под гору на гомеостаз хряща. Это представляет интерес для выяснения того, могут ли изменения в потере силы после ходьбы вниз влиять на нагрузку на суставы.Это подтверждает эффективность ходьбы вниз с горы в качестве модели для индукции мышечного повреждения нетренированного, здорового коллектива пожилых людей. Модель представляет собой реалистичную модель нагрузки, приближенную к повседневной жизни здоровых нетренированных пожилых людей с нормальной подвижностью. Степень мышечной дегенерации была сравнительно высокой. Ни один из оцениваемых параметров не вернулся к исходному уровню через 72 часа, что ранее наблюдалось в нескольких исследованиях, но в большинстве случаев в обученном коллективе16.
В дополнение к индуцированному повреждению мышц, ходьба под уклон явно нарушила гомеостаз хряща в здоровом коллективе без поражения суставов.Можно предположить, что из-за мышечной усталости мышечная защита суставов могла быть снижена, и механическое воздействие ходьбы вниз могло быть напрямую перенесено на комплекс суставов. В нормальном состоянии здоровья синтез и деградация хряща находятся в равновесии. Если процессы деградации усиливаются, например, из-за высокой механической нагрузки, компенсаторные механизмы активируют процессы синтеза для восстановления гомеостаза.17 Интересно, что нагрузка, вызванная ходьбой с горы в текущем исследовании, запускала синтез хряща в большей степени, чем деградация хряща. .Это соответствует литературным данным о достижении устойчивого состояния в здоровой ситуации.17 18 Стресс-тест, использованный в этом исследовании, кажется, также подходит для изучения изменений метаболизма суставов в здоровой ситуации.
Тренировочные эффекты
В текущем исследовании умеренная тренировка сочеталась либо с лечением обогащенными лейцином аминокислотами, либо с лечением плацебо. Как и ожидалось, эффекты тренировки могут быть задокументированы в обеих группах вмешательства. Поскольку исследуемые продукты, поддерживающие мышечную массу или структуру мышц, должны быть наиболее полезными в сочетании с тренировками, может быть сложно продемонстрировать превосходство продукта по сравнению с плацебо.В частности, в нетренированном коллективе тренировочные эффекты могут перекрывать эффекты добавок. Большинство параметров значительно улучшились после вмешательства: болезненность мышц после вмешательства была намного ниже в обеих группах, что также отражалось снижением дегенерации мышц (уровни КК). Стоит отметить, что эти явные тренировочные эффекты были достигнуты при тренировках умеренной интенсивности три раза в неделю по 30 минут, включая аэробные, силовые и балансовые тренировки.
Эффекты добавки
Потеря силы, вызванная мышечной усталостью, была менее выражена после 3 месяцев приема добавок в группе лечения по сравнению с плацебо.Снижение потери силы было значительным между группами в острой фазе в течение первых 3 часов после ходьбы с горы. Это означает, что острая потеря силы, вызванная протоколом стресса, была ниже после вмешательства в группе лечения по сравнению с плацебо. Было высказано предположение, что лучшая мышечная поддержка может защитить суставы от перегрузки за счет лучшей активной стабильности суставов. Чтобы оценить, может ли снижение потери силы после тренировки также защитить комплекс суставов, в ходе текущего исследования были определены биомаркеры гомеостаза хряща.В ходе текущего исследования в группе лечения можно было обнаружить значительно меньшее резкое отклонение отношения C2C / CP2 по сравнению с плацебо. Более низкий прогиб C2C / CP2 можно интерпретировать как меньшее нарушение гомеостаза суставов и отражение более высокого уровня устойчивого состояния.
Даже если это умозрительно, можно предположить, что в результате снижения потери силы в группе лейцина нагрузка суставного комплекса была уменьшена, что поддерживалось меньшим нарушением соотношения C2C / CP2.
И наоборот, в отношении болезненности мышц и уровней КФК не наблюдалось никаких эффектов, связанных с добавками. Это противоречит ранее опубликованным данным, согласно которым добавки BCAA, включая лейцин, показали эффективность в отношении мышечной силы, болезненности мышц и уровня КФК16. Однако в этом исследовании острые реакции не измерялись. Кроме того, коллектив состоял из тренированных с отягощениями молодых людей, которые тренировались с отягощениями дважды в неделю. Во время исследования они продолжили обычное обучение без дополнительной подготовки.Таким образом, вероятно, что тренировочные эффекты были ниже в исследовании Howatson13 по сравнению с нетренированным коллективом в текущем исследовании. Обычно в нетренированном коллективе даже умеренные базовые тренировки приводят к высоким тренировочным эффектам в первые недели. Предположительно, эти тренировочные эффекты включали эффекты добавок при мышечной болезненности и КФК в представленном исследовании.
Умеренная тренировка, по-видимому, меньше влияет на потерю силы после тренировки. Возможным объяснением может быть низкая интенсивность тренировок, выполняемых с использованием Nintendo Wii.В этом случае более высокая интенсивность может быть достигнута только за счет большего количества повторений, но не за счет более высокой тренировочной нагрузки. Таким образом, тренировочные эффекты в данном исследовании были преимущественно в области базовой тренировки и силовой выносливости.
Однако функциональные нарушения при эксцентрической ходьбе с горы переносятся лучше, если умеренная тренировка сочетается с добавлением аминокислот, обогащенных лейцином. Лейцин участвует в синтезе белка, влияя на путь mTOR19 и снижая деградацию белка.20 Эффективность BCAA в уменьшении повреждения мышц была показана ранее. 16 Представленные здесь результаты демонстрируют эффективность добавления богатых лейцином аминокислот у нетренированных пожилых людей. Комбинации с умеренными тренировками было достаточно, чтобы запустить метаболизм мышц, так что мышечная усталость была менее выражена после эксцентрических упражнений. Кроме того, уменьшение потери силы может способствовать лучшей защите мышц нагруженного суставного комплекса.
