Википедия лейцин: Изолейцин: значение и функции в организме, содержание в продуктах питания

Лейцин — Leucine — qwe.wiki

Лейцин

L- лейцин
Имена
Название ИЮПАК Лейцин
Другие имена 2-амино-4-метилпентановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard	100.000.475
КЕГГ
UNII
InChI = 1S / C6h23NO2 / c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 / h5-5H, 3,7h3,1-2h4, (H, 8,9) / t5- / m0 / s1 Y Ключ: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N  Y InChI = 1 / C6h23NO2 / c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 / h5-5H, 3,7h3,1-2h4, (H, 8,9) / t5- / m0 / s1 Ключ: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVBU
CC (C) C [C @@ H] (C (= O) O) N
Свойства
	C 6 H 13 N O 2
Молярная масса	131,175  г · моль -1
Кислотность (p K a )	2,36 (карбоксил), 9,60 (амино)
	-84,9 · 10 −6 см 3 / моль
Страница дополнительных данных
	Показатель преломления ( n ), диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические данные	Фазовое поведение твердое тело – жидкость – газ
	УФ , ИК , ЯМР , МС
N проверить  ( что есть   ?) YN
Ссылки на инфобоксы

Лейцин (символ Leu или L ) является незаменимой аминокислотой , которая используется в биосинтезе из белков . Лейцин представляет собой α-аминокислота, то есть она содержит альфа- аминогруппы (которая находится в протонированной -NH ₃ ⁺ формы в биологических условиях), в альфа- кислотной группы карбоновой (которая находится в депротонированной -COO ^— форма под биологическим условий) и изобутильной группы боковой цепи , что делает ее неполярной алифатической аминокислотой. Он необходим для человека, то есть организм не может его синтезировать: он должен быть получен с пищей. Источниками питания человека являются продукты, содержащие белок, такие как мясо, молочные продукты, соевые продукты, бобы и другие бобовые. Он кодируется с помощью кодонов UUA, UUG, CUU, CUC, Cua и CUG.

Подобно валину и изолейцину , лейцин является аминокислотой с разветвленной цепью . Основными конечными продуктами метаболизма лейцина являются ацетил-КоА и ацетоацетат ; следовательно, это одна из двух исключительно кетогенных аминокислот , а лизин — другой. Это самая важная кетогенная аминокислота для человека.

Лейцин и β-гидрокси β-метилмасл ноя кислота , незначительный лейцин метаболит , обладают фармакологической активностью в организме человека , и были продемонстрированы способствовать биосинтезу белка через фосфорилирование в механистической мишени рапамицина (MTOR).

Диетический лейцин

L-лейцин, как пищевая добавка , имеет E-номер E641 и классифицируется как усилитель вкуса .

Требования

Совет по пищевым продуктам и питанию (FNB) Института медицины США установил рекомендуемые диетические нормы (RDA) для незаменимых аминокислот в 2002 году. Для лейцина, для взрослых 19 лет и старше, 42 мг / кг массы тела / день.

Источники

Пищевые источники лейцина

Еда	г / 100г
Концентрат сывороточного протеина , сухой порошок	10,0–12,0
Концентрат соевого белка , сухой порошок	7,5-8,5
Концентрат горохового протеина , сухой порошок	6,6
Соевые бобы , зрелые семена, жареные, соленые	2,87
Семена конопли очищенные	2,16
Говядина , круглая, верхняя часть, сырая	1,76
Арахис	1,67
Рыба , лосось, розовый, сырой	1,62
Зародыши пшеницы	1,57
Миндаль	1,49
Курица , бройлеры или фритюрницы, бедра, сырые	1,48
Куриное яйцо , желток, сырое	1,40
Овес	1,28
Эдамаме (соевые бобы, зеленые, сырые)	0,93
Фасоль, пинто, приготовленная	0,78
Чечевица , приготовленная	0,65
Нут , приготовленный	0,63
Кукуруза , желтая	0,35
Молоко коровье цельное , 3,25% жирности	0,27
Рис коричневый, среднезернистый, приготовленный	0,19
Молоко , человеческое, зрелое, жидкое	0,10

Влияние на здоровье

Было обнаружено, что в качестве пищевой добавки лейцин замедляет деградацию мышечной ткани за счет увеличения синтеза мышечных белков у старых крыс. Однако результаты сравнительных исследований противоречивы. Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин. Необходимы дополнительные исследования, желательно основанные на объективной случайной выборке общества. Такие факторы, как выбор образа жизни, возраст, пол, диета, упражнения и т. Д., Должны быть учтены в анализах, чтобы изолировать эффекты дополнительного лейцина как отдельного препарата или его приема вместе с другими аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA). До тех пор лейцин нельзя считать основной причиной мышечного роста или оптимального поддержания здоровья всего населения.

И L-лейцин, и D-лейцин защищают мышей от судорог. D-лейцин также прекращает судороги у мышей после начала судорожной активности, по крайней мере так же эффективно, как диазепам, и без седативных эффектов. Сниженное потребление L-лейцина с пищей способствует ожирению у мышей. Высокий уровень лейцина в крови связан с инсулинорезистентностью у людей, мышей и грызунов. Это может быть связано с действием лейцина на стимуляцию передачи сигналов mTOR . Ограничение в рационе лейцина и других BCAA может обратить вспять вызванное диетой ожирение у мышей дикого типа за счет увеличения расхода энергии и может ограничить набор жировой массы у гиперфагических крыс.

Безопасность

Токсичность лейцина, наблюдаемая при декомпенсированной болезни мочи кленовым сиропом , вызывает делирий и неврологические нарушения и может быть опасной для жизни.

Высокое потребление лейцина может вызвать или усугубить симптомы пеллагры у людей с низким статусом ниацина, поскольку это препятствует превращению L-триптофана в ниацин.

Лейцин в дозе более 500 мг / кг / сут наблюдался при гипераммониемии . Таким образом, неофициально, допустимый верхний уровень потребления (UL) лейцина для здоровых взрослых мужчин может быть предложен на уровне 500 мг / кг / день или 35 г / день при острых диетических условиях.

Фармакология

Фармакодинамика

Лейцин — это пищевая аминокислота, способная напрямую стимулировать синтез миофибриллярного мышечного белка . Этот эффект лейцина является результатом его роли в качестве активатора механистической мишени рапамицина (mTOR), серин-треониновой протеинкиназы, которая регулирует биосинтез белка и рост клеток . Активация mTOR лейцином опосредуется через Rag GTPases , связывание лейцина с лейцил-тРНК синтетазой , связывание лейцина с сестрином 2 и, возможно, другие механизмы.

Обмен веществ у человека

Метаболизм лейцина происходит во многих тканях человеческого тела ; однако большая часть диетического лейцина метаболизируется в печени , жировой и мышечной ткани . Жировая и мышечная ткань используют лейцин для образования стеролов и других соединений. Комбинированное использование лейцина в этих двух тканях в семь раз больше, чем в печени.

У здоровых людей примерно 60% пищевого L- лейцина метаболизируется через несколько часов, при этом примерно 5% (  диапазон 2–10% ) диетического L- лейцина превращается в β-гидрокси β-метилмасляную кислоту (HMB). Около 40% диетического L- лейцина превращается в ацетил-КоА , который впоследствии используется в синтезе других соединений.

Подавляющее большинство метаболизма L- лейцина первоначально катализируется ферментом аминотрансферазой аминокислоты с разветвленной цепью , продуцирующим α-кетоизокапроат (α-KIC). α-ИКК в основном метаболизируются митохондриальный фермент с разветвленной цепью альфа-кетокислотой — дегидрогеназой , который преобразует его в изовалерил-КоА . Изовалерил-КоА впоследствии метаболизируется изовалерил-КоА дегидрогеназой и превращается в МС-КоА , который используется в синтезе ацетил-КоА и других соединений. Во время дефицита биотина HMB может быть синтезирован из MC-CoA с помощью еноил-CoA гидратазы и неизвестного фермента тиоэстеразы , которые превращают MC-CoA в HMB-CoA и HMB-CoA в HMB соответственно. Относительно небольшое количество альфа-KIC метаболизируется в печени с помощью цитозольного фермента 4-hydroxyphenylpyruvate диоксигеназы (ИКК диоксигеназы), который преобразует альфа-KIC к ВМН. У здоровых людей этот второстепенный путь, который включает превращение L- лейцина в α-KIC, а затем в HMB, является преобладающим путем синтеза HMB.

Небольшая часть метаболизма L- лейцина — менее 5% во всех тканях, за исключением семенников, где он составляет около 33% — первоначально катализируется лейцинаминомутазой , производящей β-лейцин , который впоследствии метаболизируется в β-кетоизокапроат (β- KIC), β-кетоизокапроил-КоА , а затем ацетил-КоА с помощью ряда не охарактеризованных ферментов.

Метаболизм HMB катализируется неизвестным ферментом, который превращает его в β-гидрокси β-метилбутирил-КоА ( HMB-CoA ). HMB-CoA метаболизируется либо еноил-CoA гидратазой, либо другим не охарактеризованным ферментом, производя β-метилкротонил-CoA ( MC-CoA ) или гидроксиметилглутарил-CoA ( HMG-CoA ) соответственно. Затем MC-CoA превращается ферментом метилкротонил-CoA-карбоксилазой в метилглутаконил-CoA ( MG-CoA ), который впоследствии превращается в HMG-CoA с помощью метилглутаконил-CoA гидратазы . Затем HMG-CoA расщепляется на ацетил-CoA и ацетоацетат с помощью HMG-CoA- лиазы или используется в производстве холестерина через мевалонатный путь .

Синтез в нечеловеческих организмах

Лейцин является незаменимой аминокислотой в рационе животных, потому что у них отсутствует полный ферментный путь для его синтеза de novo из потенциальных соединений-предшественников. Следовательно, они должны глотать его, как правило, как компонент белков. Растения и микроорганизмы синтезируют лейцин из пировиноградной кислоты с помощью ряда ферментов:

Синтез небольшой гидрофобной аминокислоты валина также включает начальную часть этого пути.

Химия

( S ) -лейцин (или L- лейцин), слева; ( R ) -лейцин (или D- лейцин), справа, в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Лейцин — это аминокислота с разветвленной цепью (BCAA), поскольку она обладает алифатической боковой цепью, которая не является линейной.

Рацемический лейцин подвергали синхротронному излучению с круговой поляризацией, чтобы лучше понять происхождение биомолекулярной асимметрии. Было индуцировано энантиомерное увеличение на 2,6%, что указывает на возможное фотохимическое происхождение гомохиральности биомолекул .

Смотрите также

Ноты

Ссылки

внешние ссылки

Лейцин — это… Что такое Лейцин?

Лейцин — Лейцин …   Википедия

ЛЕЙЦИН — (сокр. Leu, Лей), L a амино изокапроновая к та, незаменимая аминокислота; входит в состав почти всех белков животных и растений. Один из продуктов распада Л. в организме 3 окси 5 ме тилглутаровая к та (в виде ацилкофермента А) важное… …   Биологический энциклопедический словарь

лейцин — СН3СН(СН3)СН2СН(Nh3)СООН, алифатическая аминокислота. Входит в состав всех природных белков. Применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. Незаменимая аминокислота. * * * ЛЕЙЦИН ЛЕЙЦИН, Ch4CH(Ch4)Ch3CH(Nh3)COOH,… …   Энциклопедический словарь

ЛЕЙЦИН — ЛЕЙЦИН, Ce h23 N02, одна из аминокислот, в природе встречается в виде 3 изомеров. 1) l лейцин, а аминоизобутилуксусная к та: 3N)CH Ch3 CH(Nh3) СО ОН. Oil/ Кристаллизуется в блестящих, белых, очень тонких пластинках, довольно трудно растворимых в… …   Большая медицинская энциклопедия

ЛЕЙЦИН — Ch4CH(Ch4)Ch3CH(Nh3)COOH, алифатическая аминокислота. Входит в состав всех природных белков. Применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. Незаменимая аминокислота …   Большой Энциклопедический словарь

ЛЕЙЦИН — ([СН3]2СНСН2СНМН2СООН), белая, растворимая, основная АМИНОКИСЛОТА, содержащаяся в белках …   Научно-технический энциклопедический словарь

лейцин — сущ., кол во синонимов: 1 • аминокислота (36) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

лейцин — Аминокислота C6h23NO2 [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN leucine …   Справочник технического переводчика

ЛЕЙЦИН — ЛЕВКИТ или ЛЕЙЦИН, ЛЕЙКОЛИТ (греч. leukos белый). Органическое азотистое вещество, образующееся при разложении азотистых органических веществ, в особенности от действия кислоты и щелочи. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка …   Словарь иностранных слов русского языка

лейцин — leucinas statusas T sritis chemija formulė (CH₃)₂CHCH₂CH(NH₂)COOH santrumpa( os) Leu, L atitikmenys: angl. leucine rus. лейцин ryšiai: sinonimas – 2 amino 4 metilpentano rūgštis …   Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

лейцин — незаменимая аминокислота ( аминоизокапроновая кислота), содержащаяся во всех животных и растительных белках; наследственное нарушение обмена Л. лежит в основе некоторых болезней, напр. болезни кленового сиропа …   Большой медицинский словарь

Лейцин Википедия

Лейцин
Общие
Сокращения	Лей, Leu, L UUA,UUG;CUU,CUC,CUA,CUG
Хим. формула	HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2
Рац. формула	C6H13NO2
Физические свойства
Молярная масса	131,18 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	61-90-5
PubChem	6106
Рег. номер EINECS	200-522-0
SMILES
InChI
ChEBI	15603 и 57427
ChemSpider	5880
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

Лейцин (сокр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентановая кислота; от греч. leukos — «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO₂CCH(NH₂)CH₂CH(CH₃)₂. Имеет в своей структуре один хиральный центр и может существовать в виде D- или L-оптических изомера, а также в виде рацемата (смеси равных количеств D- и L-изомера). В живых организмах встречается в виде L-изомера. При повышении уровня эстрона в организме способствует его уменьшению.

Физические свойства

Бесцветный порошок с температурой плавления 293°C (чистый D- или L-изомеры) и 332°C (D,L рацемат). Ограниченно растворим в воде, плохо в этаноле, хорошо в растворах щелочей и кислот, не растворим в диэтиловом эфире. pKa(COOH)=2.36, pKa(NH₃⁺)=9.6. Изоэлектрическая точка pI=6.04. Удельное вращение [α]_D L-лейцина в воде при 25°С составляет -14.4

Получение

Впервые выделен из мышечного волокна и шерсти в 1820 году А. Браконно. Впервые синтезирован взаимодействием 2-бром-4-метилпентановой кислоты с аммиаком в 1904 году Э.Фишером.

Природное значение

Незаменимая аминокислота, то есть она в организме человека, как и в организмах животных, не синтезируется. Лейцин синтезируется растениями и микроорганизмами из пировиноградной кислоты. Его кодоны: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG. Лейцин входит в состав природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Входит в состав многих БАД. L-лейцин — пищевая добавка E641 классифицируется как усилитель вкуса.

что это такое, в каких продуктах содержатся

Аминокислоты для спортсмена важны не менее белка. Насыщая кровь этими составами, человек, занимающийся спортом, получает набор веществ, необходимых для мышечного корсета и набора массы. В мире спортивного питания существует комплекс из трёх аминокислот ВСАА – валин, лейцин, изолейцин. Три вещества взаимодействуют совместно, поэтому и принимать их рекомендуется вместе. ВСАА – мышечное топливо – средством, стимулирующим работу мышц. Во время своей работы мышцы расходуют аминокислоты, необходимо регулярно пополнять запас этого вещества в теле. Существует утверждение, что при отсутствии в теле должной дозировки ВСАА мышцы просто не будут расти.

Полезные свойства и суточная потребность

Лейцин, изолейцин и валин обладают набором свойств, стимулирующих работу мышечной силы, накопление эффекта укрепления мышц. Аминокислоты обладают таким запасом полезных веществ, который стимулирует белковый синтез – производство полипептидных цепей при трансляции – усвоении белка. ВСАА составляет около 30% всей мышечной ткани. Научно доказано – аминокислоты усваиваются быстро, и когда остальные полезные вещества только попали в тело, ВСАА уже удвоились и начали приносить телу спортсмена пользу – мышечные клетки начали набирать энергию, которая содержится в лейцине, валине и изолейцине.
Польза аминокислот:
1. Комплекс из трёх аминокислот стимулирует избавление от жировых отложений. При регулярном приеме происходит сушка – мышцы подсушиваются, избавляясь от жировой прослойки. Становится заметен рельеф и результаты усердных тренировок.
2. Притупление чувства голода. Во время употребления аминокислот насыщение происходит гораздо быстрее – человек съедает меньше, при этом телу больше не требуется, так как остаток витаминов, минералов, белков и других полезных веществ он получает из пищевых добавок.
3. Лейцин и изолейцин блокируют производство кортизола – гормона, разрушающего мышцы после тренировки – именно он вызывает крепатуру и сильную боль в мышцах на следующий день после тренировки. Предотвращается разрушение мышц, ощущения становятся комфортнее.

4. L-isoleucine стимулирует выработку инсулина. Он снижает концентрацию сахара в крови и предотвращает развитие сахарного диабета.
5. Улучшает выносливость и способность тела быстро восстанавливаться между подходами. Разбираясь, для чего нужен валин, стоит отметить его способность расслаблять мышцы. После рассасывания в организме, мышцы почти не болят, спортсмен способен сделать больше повторений с меньшими энергетическими затратами.
6. Благоприятно воздействует на сердце. Работа сердечной мышцы улучшается, усиленное сердцебиение снижается и сердце работает эффективнее.
7. Лейцин, изолейцин, валин улучшают работу мозга, позволяя ему работать в полную силу.
8. Защищает иммунитет от проникновения болезнетворных бактерий.9
9. Увеличивает сухость мышечной массы.
Лейцин, валин и изолейцин содержат продукты: мясо – в основном говядина, гречка, рис и бобовые.

Обратите внимание.
Чтобы получить суточную норму вещества придётся съесть около трёх килограммов мяса, что практически нереально.

Суточная норма пищевой добавки – 5-6 грамм, что составляет три капсулы в день.

Содержание аминокислот в продуктах

Каждая аминокислота обладает уникальными свойствами. Для лучшего усвоения рекомендуется употреблять несколько блюд с разными аминокислотами: мясо с валиком, яйца с лейцином и орехи с изолейцином. Работая вместе, аминокислоты имеют более сильный эффект.
Валин. Содержится в зерновых, бобовых, в грибах, арахисе, молочных продуктах (особенно, в твороге) и мясе.
Изолейцин. Им богаты орехи разных видов – кешью, миндаль, нут, яйца, мясо птицы, рыба, говяжья и куриная печень, соя, пророщенные семена чиа, чечевица, крупы, рожь.
Лейцин: бурый рис, орехи любого типа, овёс, пшено, индейка, амарант, молочные продукты, яйца.
В некоторых случаях аминокислоты взаимозаменяемы: вместо лейцина в большей степени можно употреблять изолейцин, а вместо изолейцина валин.

Лейцин

Лейцин – алифатическая аминокислота в виде изомера или рацемата. Белый порошок, хорошо растворимый в воде, что облегчает его употребление. Растворяется в щелочах и кислотах. Аминокислота, которая не производится в теле человека или в крови животного. Есть в составе природных белков, необходимых для нормального функционирования печени и селезенки. Достаточное количество лейцина в организме предотвращает анемию.

В некоторых случаях существует мнение, что при регулярном употреблении лейцина вкусовые рецепторы человека начинают работать лучше – различают больше вкусовых разнообразий, как итог – каждый приём пищи дарит большее наслаждение. В химической промышленности аминокислоту относят к особому виду пищевых добавок – усилителю вкуса Е641. Суточная норма лейцина для здорового человека – 8 грамм.
Характеристика лейцина:
1. Рекомендуется употреблять лейцин, как и любую аминокислоту, во время еды. Такое питание стимулирует лучшее усвоение веществ – эффект от воздействия аминокислот на кровь улучшается.
2. Лейцин легко взаимодействует с другими веществами, не вступая в противоречие.
3. Положительно воздействует на среду желудочно-кишечного тракта: снижает кислотность, уменьшает боли, возникающие вследствие приёма анаболических препаратов.
4. Уменьшает толщину жировых отложений, снижает вес.
5. Уменьшает уровень глюкозы в крови, не лишая тело энергии.
6. Объединяясь с цитруллином, способствует наращиванию мышечной массы.
7. В первую очередь подходит спортсменам, занимающимся пауэрлифтингом и бодибилдингом – тем, где требуется взаимодействие с тяжелыми весами.

Внимание.
Исследования эффекта воздействия на тела показывают, что лейцин способен работать самостоятельно – без добавки в виде других аминокислот.

Валин

Поддерживает структурную целостность организма. Любые мышцы, постепенно разрушаясь во время тренировки, воздействуют на восстановительную систему организма. Валин способствует заживлению мышц между подходами.
Особенные характеристики валина:
1. Стимулирующее воздействие на общее состояние: стимулирование выработки энергии за счёт выработки глюкозы.
2. Увеличение выносливости – мышцы сокращаются быстрее, что помогает спортсменам сделать больше подходов.
3. Оказывает противодействие негативному воздействию алкоголя и наркотических веществ на состояние.
4. Уменьшает болевой порог.

5. Регулирует гормон роста и его производство телом.
6. Помогает в улучшении состояния при склерозе.
7. Успокаивает нервную систему и улучшает сон.
8. Снижает аппетит. Спортсмен съедает меньше, в результате уменьшается жировая прослойка.
Идеальная дозировка валина – 4 грамма в сутки. Однако точное количество подбирается индивидуально – в зависимости от веса и общего состояния организма.
Валин обладает рядом противопоказаний, поэтому перед началом применения требуется индивидуальная консультация:
• нарушение работы сердечно-сосудистой системы;
• беременность и период лактации;
• запрещается употребление детьми и подростками;
• сахарный диабет;
• индивидуальная непереносимость;
• заболевание печени и почек;

• вегето-сосудистая дистония;
• заболевания крови;
• проблемы с костной системой организма.
Побочные эффекты приёма аминокислот заключаются в тошноте, сильной головной боли и учащенном сердцебиении. Похожими симптомами выражается и передозировка.

Изолейцин

Изолейцин – важный элемент для формирования красивого мышечного корсета. Его недостаток в организме характеризуется симптомами гипогликемии. В результате тело ослабляется, провоцируется дистрофия мышц, возникают психические заболевания и физические расстройства. Важной является и возможность переизбытка вещества – кровь становится слишком густой, теряет возможность к свертываемости. Возрастает вероятность тяжёлых кровотечений.

Внимание.
Непереносимость изолейцина выражается в аллергических реакциях, покраснении кожи.

Изолейцина больше всего в рыбе. Вещество легко подвергается воздействию высоких температур – его можно получить из запечённой в духовке рыбы.
Питание должно быть сбалансированным – в меню ежедневно должны поступать аминокислоты трёх видов. ВСАА рекомендованы к употреблению спортсменам, у которых занятия связаны с использованием тяжелых весов. Разместил: kmmenu [offline]
Дата: 12.04.2019 / 17:43

роль в организме, польза и вред, в каких продуктах содержится

Комплекс незаменимых аминокислот – одна из самых универсальных и необходимых спортивных добавок. В составе ВСАА содержится лейцин, его изомер – изолейцин и валин. На что же влияет эта аминокислота, и какова ее роль в организме. Во многих добавках именно изолейцина содержится меньше всего либо поровну с валином. Разберемся для чего принимать добавки с этой аминокислотой и какие есть противопоказания к приему.

Содержание

Какую роль в организме выполняет аминокислота изолейцин

Изолейцин – незаменимая аминокислота с разветвленной боковой цепью, которая не синтезируется в организме самостоятельно, а только поступает из пищи, является компонентом многих белков и обладает анаболическими свойствами, участвуя в энергетическом обмене.

Благодаря особой структуре молекулы, наряду с лейцином и валином, аминокислота входит в состав комплексов ВСАА (в переводе аббревиатура означает «аминокислоты с разветвленными боковыми цепями»).

Если в организме не хватает лейцина и валина, Л-изолейцин способен превращаться в эти аминокислоты.

Л-изолейцин участвует в образовании эритроцитов в крови, энергетическом обмене и утилизации глюкозы. Аминокислота метаболизируется в мышцах.

В медицине Л-изолейцин в составе препаратов используется для:

• Лечения астении.
• Предотвращения болезни Паркинсона и заболеваний сердечно-сосудистой системы.
• Лечения мышечной дистрофии.
• Реабилитации после травм и операций.
• Лечения воспалительных и острых заболеваний кишечника.

В каких продуктах содержится изолейцин

Изолейцин в большом количестве содержится в животной пище:

• Мясо птицы, в том числе куриное мясо.
• Свинина, говядина, кролик.
• Морская рыба.
• Печень.
• Куриные и перепелиные яйца.
• Молоко, сметана, кефир, творог.
• Сыр твердых сортов.

А также аминокислоту можно получить из растительных источников:

• Миндаль, арахис, кешью, нут.
• Чечевица, хумус, кукуруза, соевые бобы.
• Рожь, гречка, рис.
• Капуста, зелень.
• Хлебобулочные изделия, в том числе Бородинский хлеб.

Для чего применяют L-изолейцин в спорте

Почему аминокислота так популярна в спорте и используется в комплексах ВСАА? Все потому, что аминокислота участвует в синтезе новых мышечных волокон, а значит, обладает анаболическим свойством. Благодаря тому, что аминокислота расщепляется в течение 20-30 минут и поступает сразу в мышцы, которым необходимо быстрое восстановление после тяжелых физических нагрузок, а не в печень. Это объясняет, почему после тренировки и во время ее для дальнейшего роста мышц и предотвращения катаболизма необходимы ВСАА, в том числе Л-изолейцин.

Польза аминокислоты

• Участвует в производстве гемоглобина, влияет на качество крови, нормализует давление.
• Способствует росту и образованию новых мышечных волокон.
• Снижает уровень сахара и холестерина в крови.
• Участвует в энергетическом обмене, служит источником энергии для мышц и мозга.
• Предупреждает разрушение мышечных волокон.
• Регенерирует поврежденные ткани.
• Повышает выносливость.
• Стимулирует работу ЦНС и ПНС.
• Повышает иммунитет, вырабатывая гормоны и ферменты.
• Способствует детоксикации организма.

Побочные эффекты и вред

• В редких случаях: аллергические реакции – экзема, дерматит, конъюнктивит.
• Непереносимость аминокислоты: тошнота, рвота, нарушение сна, головная боль, повышение температуры тела.
• При передозировке вещества появляется тошнота, рвота, органическая ацидемия, появляется специфический запах пота и мочи, судороги, нарушение дыхания и сердечного ритма, почечная недостаточность.
• Возможны апатия, сгущение крови, повышение уровня аммиака и общее отравление организма.

Противопоказания

1. Нарушение выведения изолейцина.
2. Ацидоз.
3. Хронические заболевания почек.
4. Заболевания кардиореспираторной системы и нарушение сердечного ритма.

При приеме изолейцина запрещается принимать витамин В9 (фолиевая кислота), аминокислота снижает концентрацию В9 в крови.

Хотя существует информация о том, что препараты с изолейцином безвредны для беременных и плода, все же необходимо в обязательном порядке принимать любые препараты строго по назначению врача!

Как принимать в бодибилдинге

Норма изолейцина для человека рассчитывается по формуле: 50-70 мг на каждый килограмм веса.

В составе ВСАА изолейцин содержится в среднем в количестве 1-2 грамм на порцию. Принимать комплекс необходимо по инструкции, не превышая максимальную дозировку.

При занятиях бодибилдингом потребность в изолейцине возрастает до 4-6 грамм в сутки.

1. Рекомендуется принимать одну порцию ВСАА до тренировки за полчаса или во время, а вторую порцию сразу после завершения нагрузки.
2. В дни отдыха принимать порцию ВСАА можно утром, а вторую в течение дня между приемами пищи.

С каким спортпитом можно совмещать

Изолейцин в порошковой форме в составе ВСАА можно добавлять в протеин и гейнер, так как соединение лучше усваивается с жирами.

Также можно принимать с комплексом аминокислот полного цикла в разное время.

Топ-3 добавки с Л-изолейцином

1. Olimp Bcaa Xplode 1000 грамм – в одной порции порошковой добавки (10 г) содержится 1500 мг изолейцина, 3000 мг лейцина, 1500 мг валина в соотношении 2:1:1, а также 1000 мг глютамина и 2 мг витамина В6. Продукт содержит 100 порций.

2. Optimum Nutrition BCAA 1000 – одна порция (2 капсулы) содержит: 500 мг лейцина, 250 мг изолейцина, 250 мг валина в соотношении 2:1:1. Принимать 1 порцию по 3 раза в день.

3. Scitec Nutrition BCAA Xpress – порошковая форма в соотношении 2:1:1 (лейцин – 2500 мг, изолейцин – 1250 мг, валин – 1250 мг). Одна порция составляет 7 грамм – пол мерной ложки. Порция разводится в воде или соке.

Заключение

Помимо своего анаболического свойства при наборе мышечной массы, изолейцин необходим и тем, кто сушится. Здесь проявляется его антикатаболический эффект: при дефиците углеводов в диете, энергии и питательных веществ мышцам недостаточно, без дополнения аминокислотами, организм начинает разрушать собственные мышцы, именно этому и препятствует аминокислота. Поэтому добавка нужна как мужчинам, так и женщинам, которые набирают массу или сушатся.

А также читайте, зачем принимают аминокислоту триптофан →

Leucina — Википедия, свободная энциклопедия

Leucina
Номер IUPAC
Ácido 2-амино-4-метилпентаноико
Общие
Símbolo químico	Leu, L
Fórmula estructural
Формула молекулярная	C 6 H 13 NO 2
Identificadores
Número CAS	61-90-5 [1]
ЧЭБИ	57427 15603, 57427
ChEMBL	CHEMBL291962
ChemSpider	5880
Лекарственный банк	DB00149
PubChem	6106
UNII	1QSS9D5DR6 GMW67QNF9C, 1QSS9D5DR6
KEGG	C00123 D00030, C00123
Propiedades físicas
Densidad	1165 кг / м³; 1165 г / см³
Моляр по маса	131,17 г / моль
Punto de fusión	566 К (293 ° C)
Propiedades químicas
Acidez	2,32; 9,58 pK a
Familia	Aminoácido
Esencial	Sí
Codón	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
Punto isoeléctrico (pH)	5,98
Valores en el SI y en condiciones estándar (25 ℃ y 1 атм), salvo que se indique lo contrario.

La leucina (abreviada Leu o L ) ^[2] es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA или CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas. ^[3] La leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado. ^[4]

Propiedades

• Формула: C6h23NO2
• Наименование ИЮПАК: лейцин
• Маса молярный: 131,17 г / моль

En 1819, el farmacéutico y químico francés Joseph Louis Proust, logró aislar dos sustancias a base de harina de trigo, que denominó como de «ácido caséico» и «óxido caseoso». ^[5] Un año más tarde, Henri Braconnot aisló una nueva sustancia, aparentemente por hidrólisis ácida de la fibra muscular y de la lana y la llamó por el color blanco de los cristales «Leuicin». ^[6] Эдуард Малдер воссоединился в 1839 году с идентификаторами возможных композиций. ^[7] Pero hasta 1891 no lograron el químico alemán Ernst Schulze y su doctorando Arthur Likiernik la constitución de la L-leucina adecuadamente. ^[8]

Véase también [редактор]

Enlaces externos [редактор]

Referencias [editar]

1. ↑ Número CAS
2. ↑ Совместная комиссия IUPAC-IUBMB по биохимической номенклатуре.«Номенклатура и символика аминокислот и пептидов». Рекомендации по органической и биохимической номенклатуре, символам и терминологии и т.д. Проверено 17 мая 2007 г.
3. ↑ L. Combaret, et al. Центр исследования питания человека Клермон-Феррана. Диета с добавлением лейцина восстанавливает дефектное постпрандиальное ингибирование протеасомозависимого протеолиза в скелетных мышцах старых крыс] «. Журнал физиологии, том 569, выпуск 2, стр. 489-499. Проверено 25 марта 2008 г.
4. ↑ J. Rosenthal, et al.Медицинский факультет Университета Торонто, Торонто, Канада. «Метаболическая судьба лейцина: значительный предшественник стерола в жировой ткани и мышцах». Американский журнал физиологии Vol. 226, № 2, с. 411-418. Проверено 25 марта 2008.
5. ↑ Л. Дж. Пруст, Sur le Principe qui assaisonne les Fromages., Ann Chim Phys, Band 10, S. 29ff (1819)
6. ↑ H: Браконно, Memoire sur un Principe specific aux graines de la famillie des légumineuses, et analysis des pois et des haricots., Ann Chim Phys, Band 34, S. 68ff (1820).
7. ↑ С. Хансен: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 в Париже до 1935 года в Иллинойсе. Архив от 15 июня 2016 года на Wayback Machine. Берлин 2015.
8. ↑ Э. Шульце, А. Ликерник, Uber die Construction des Leucins, Ber Deutschen Chem Ges, Band 24, S. 669ff (1891)

.

Leucin — Wikipedia

Leucin , abgekürzt Leu или L , истинный протеиноген α -Aminosäure. Es kristallisiert in weißen Plättchen, wovon sich auch der Name herleitet (гр. Λευκός: weiß).

Leucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Isoleucin, Norleucin und tert -Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Für höhere Lebewesen ist L -Leucin [Синоним: ( S ) -Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt.Das Spiegelbildisomer (синоним: энантиомер) из L -Leucin ist das D -Leucin [синоним: ( R ) -Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor.

In diesem Text betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L -Leucin [Синоним: ( S ) -Leucin]. Wenn в diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz «Leucin» erwähnt wird, ist stets L -Leucin gemeint. Racemisches DL -Лейцин [Синоним: ( RS ) -Лейцин] и энантиомеренреины D -Лейцин [Синоним: ( R ) -Лейцин] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung.Die Racemisierung von L -Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung — einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial — herangezogen werden. ^[6]

L -Leucin wird von den Codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG kodiert.

1819 konnte der französische Pharmazeut und Chemiker Joseph Louis Proust zwei Substanzen aus Weizenmehl isolieren, die er als «acide caséique» и «оксид caséeux» bezeichnete. ^[7] Ein Jahr darauf isolierte Henri Braconnot eine scheinbar neue Substanz durch saure Hydrolyse aus Muskelfaser und Wolle und nannte diese aufgrund der weißen Färbung der Kristalle Leucin. ^[8] Эдуард Мулдер erkannte 1839 die Identität der beiden Stoffe und diskutierte die mögliche Zusammensetzung. ^[9] Aber erst 1891, немецкий химикер Эрнст Шульце и его доктор Артур Ликерник, учредитель L -Leucin richtig festzustellen. ^[10]

Leucin ist — peptidisch gebunden — Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Leucin am Gesamtprotein angegeben: ^[11]

Lebensmittel	Gesamtprotein	лейцин	Антейл
Rindfleisch, roh	21,26 г	1691 мг	0 8,0%
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 г	1732 мг	0 7,5%
Lachs, roh	20,42 г	1615 мг	0 7,9%
Hühnerei	12,58 г	1088 мг	0 8,6%
Кухмильч, 3,7% Фетт	0 3,28 г	0 321 мг	0 9,8%
Walnüsse	15,23 г	1170 мг	0 7,7%
Weizen-Vollkornmehl	13,70 г	0 926 мг	0 6,8%
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 г	0850 мг	12,3%
Reis, ungeschält	0 7,94 г	0 657 мг	0 8,3%
Эрбсен, getrocknet	24,55 г	1760 мг	0 7,2%

Leucin liegt überwiegend als «inneres Salz» bzw.Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert.

Zwitterionen von L -Leucin (ссылки) bzw. D -Лейцин (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Leucin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.Der isoelektrischer Punkt liegt bei 5,98. ^[12] Racemisches Leucin, welches zum besseren Verständnis der Homochiralität in der Biosphäre zirkular polarisierter Synchrotron-Strahlung ausgesetzt wurde, zeigt einen Enantiomerenüberschuss von 2,6%. ^[13]

L -Leucin ist wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe. Es unterstützt die Proteinbiosynthese в Muskulatur und Leber, hemmt den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse. Wie L -Isoleucin kann auch L -Leucin als Energielieferant dienen.

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, от 10 до 50 мг лейцина за килограмм Körpergewicht. ^[14] Ein Mangel ist entweder durch ungenügende Zufuhr mit der Nahrung oder Unterversorgung mit Vitamin B6 bedingt.

L -Лейцин представляет собой небен глицин и другие протеиногенен L -Aminosäuren Bestandteil von medizinischen Infusionslösungen.

Im Kraftsport wird Leucin als Nahrungsergänzungsmittel für den Muskelaufbau verwendet.

• Ханс Бейер и Вольфганг Вальтер: Lehrbuch der Organischen Chemie , 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Штутгарт, 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
• Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine ​​, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
• Джесси Филип Гринштейн и Милтон Винитц: Химия аминокислот , John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
• Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Производство и использование аминокислот , In: Angewandte Chemie International Edition на английском языке , 1978, 17 , S.176–183.

1. ↑ Eintrag zu E 641: L-leucine in der Europäischen Datenbank für Lebensmittelzusatzstoffe, abgerufen am 6. августа 2020.
2. ↑ Eintrag zu LEUCINE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 6. августа 2020 г.
3. ↑ ^{a b c d} Eintrag zu l-Leucin. В: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 25. декабря 2014 г.
4. ↑ ^{a b} Datenblatt Leucin (PDF) bei Carl Roth, abgerufen am 18.Декабрь 2012 г.
5. ↑ ^{a b} Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie , S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
6. ↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine ​​, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
7. ↑ L. J. Proust: Sur le Principe qui assaisonne les Fromages. , Ann Chim Phys, Band 10, S. 29ff (1819).
8. ↑ Х.Braconnot: Memoire sur un Principe speculier aux graines de la famillie des légumineuses, et analysis des pois et des haricots. Ann Chim Phys, Band 34, S. 68ff (1820).
9. ↑ Сабина Хансен: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 в Париже до 1935 года в Иллинойсе. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive ) Berlin 2015.
10. ↑ Э. Шульце, А. Ликерник: Über die Construction des Leucins. Ber Deutschen Chem Ges, Band 24, S.669ff (1891).
11. ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
12. ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids , Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
13. ↑ Meierhenrich: Аминокислоты и асимметрия жизни , Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.
14. ↑ А. В. Курпад, М. М. Реган, Т. Радж, Дж. В. Гнану: Потребность в аминокислотах с разветвленной цепью у здоровых взрослых людей , in: J.Nutr. , 2006, 136 (1 приложение) , S. 256S – 263S; PMID 16365094.

.

лейцин — Википедия

лейцин
L ou S (+) — лейцин D ou R (-) — лейцин
Идентификация
Nom UICPA	2-амино-4-метилпентаноик кислоты
Синонимы	L, Лей
N или CAS	328-39-2 (racémique) 61-90-5 L ou S (+) 328-38-1 D ou R (-)
N или ECHA	100.000,475
N или CE	200-522-0 L 206-327-7 D
N или E	E641 L
FEMA	3297 л
УЛЫБКИ
InChI	InChI: vue 3D InChI = 1 / C6h23NO2 / c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 / h5-5H, 3,7h3,1-2h4, (H, 8,9) ) / t5- / m0 / s1 InChIKey: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVBU Std.InChI: vue 3D InChI = 1S / C6h23NO2 / c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 / h5-5H, 3,7h3,1-2h4, (H, 8,9) / t5- / m0 / s1 Станд. InChIKey: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N
Propriétés chimiques
Formule brute	C 6 H 13 NO 2 [Isomères]
Masse molaire [2]	131,1729 ± 0,0065 г / моль C 54,94%, H 9,99%, N 10,68%, O 24,39%,
пКа	2,4 и 9,6 [1]
Propriétés biochimiques
Кодоны	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
pH изоэлектричный	5,98 [1]
Acide aminé essentiel	уи
Происшествие с вершинами	7,6% [3]
Предостережения
SIMDUT [4]
Produit non contrôlé nélé 900 SELON Les Critères de Classification du SIMDUT.
Unités du SI et CNTP , индикация sauf напротив.
модификатор

La лейцин (аббревиатуры IUPAC-IUBMB: Leu et L ), du grec ancien λευκός (blanc, éclatant ^[5] ) ^[6] , est unacide α-aminé dont l’énantiomère L — это 22 протеиногенных аминокислот, а также 9 незаменимых аминокислот для человека.Elle fait partie des acides aminés branchés (BCAA аминокислота с разветвленной цепью ) avec la valine et l’isoleucine.

Elle кодируется для сообщений ARN по кодонам UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG.

Une fois dans la cellule, la leucine peut ^[7]

1. réguler les processus cellulaires, замеченный стимулятор синтетического протеина мускулатуры, активант комплекса 1 mTOR (mTORC1), протеинкиназа
2. être incorporée dans une protéine (protéinogenèse)
3. — это деградируемый продукт, передающийся из группы аминов в α-цетоглутарат, который подвергается реакции трансаминирования.

Les produits finaux du métabolisme de la leucine dans cette troisième voie sont l’acétyl-CoA et l’acétoacétate. Elle fait donc partie des acides aminés exclusive cétoformateurs, avec la lysine ^[8] .

La L -leucine a une saveur sucrée (son seuil de détection est de 11–13 ммоль • ^-1 ) et est utilisée dans l’AL’Almentation en Europe, com excusteur de goût pour renforcer le goût d’une denrée alimentaire. C’est un additif alimentaire répertorié sous le numéro E641.

L’institut Food and Nutrition Board рассчитывает AJR (Apport journalier Recommandé) на 42 мг / кг корпуса / младший для добавок 19 и ^[9] , на 2,94 г / мл для индивидуальных 70 кг .

«Протеины животных без общего происхождения», плюс богатство на животных, живущих в естественных условиях. Общее содержание лейцина от 8,5 до 9% и мем плюс 10% для светлых производств в составе 6-8% (van Vliet et al ^[10] , 2015 ).

Основа пищевых композиций (База данных о составе пищевых продуктов USDA ^[11] ) содержит лейцин 4 975 пищевых продуктов. Nous en extrayons le tableau suivant:

Питание налить 100 г	лейцин содержание	Leucine contenu en% des protéines tot.
Œuf, blanc, en poudre	7,17	8,49%
Soja, изолят протеинов	6,78	7,67%
Morue de l’Atlantique, salée	5,11	8,13%
Spiruline, en poudre	4,95	8,61%
Грюйер	3,1	10,40%
Escalope de veau	2,88	7,96%
Lait entier, en poudre	2,58	9,80%
Germe de blé	1,57	6,78%
Protéine de lactosérum (сыворотка)	1,19	9,2%
Yaourt entier, природа	0,58	16,71%

.

La base USDA contient 178 commerciaux à base de lactosérum ( whey ), intitulés «батончик сывороточного протеина», «чистый сывороточный протеиновый коктейль», «чистый сывороточный протеиновый порошок» и т. Д. Nous avons retenu le n ° 01115 «Whey , сладкое, сушеное »qui donne une analysis en leucine qui est toutefois bien inférieure à celle donnée par van Vliet et al ^[10] .

Номинальный столбец «лейцин (содержание)» используется для калькулятора аппорта лейцина в питании. La Colonne (% des protéines tot.) suivante donne une индикация на основе meilleur assembly d’acides aminés au sein d’une protéine посредником à une moins grande conversion en urée et donc à une plus grande protéosynthèse. Автомобиль в соответствии с таблицей Tujioka et al. ^[12] (2011), синтез протеинов в тканях, содержащихся в составе, с относительной концентрацией аминов кислот.

Dans les années 1970-80, plusieurs labratoires ont montré que les acides aminés pouvaient стимулятор синтетического протеина Musculaire ^[13] et inhiber la protéolyse.Это доказывает, что центральное жуэ с лейцином происходит в процессе контроля над равновесным протезинтезом / протеолизом (классическая история Буз и Рейд ^[14] , 1975).

Les chercheurs qui ont étudié l’effet de la prien de protéines, possible des taux de leucine plus ou moins élevés sur la protéosynthèse musculaire en on this c’était le contenu en leucine des protéines facte detait le. Ainsi Tang et al 2009 ^[15] , ont compare trois groupes de jeunes hommes auxquels ils ont faire des empires de resistance ^{[n 1]} suivis d’une prize d’une boisson Possédant le même contenu en acides aminés essentiels (10 г) sous forme d’hydrolat de petit-lait, de caséine ou de protéines de soja.L’ingestion de protéines de petit-lait s’est traduite par une density plasmatique en leucine plus élevée et une стимулирование синтетической защиты мускулов, nettement plus grande, с сохранением 33% для supérieure par rapport aux protéines de soja etrieure 122% fois par rapport à la caséine.

Toutefois la synthèse protéique musculaire à un moment not n’est qu’un indicateur d’un Potentiel de remdelage des musculaire. Un gain de masse musculaire ne peut se faire que sur le long term, de nombreux facteurs pouvant aussi intervenir sur l’inportal de la protéosynthèse по отношению к protéolyse.Il a ainsi été montré que la Supplémentation Sur le long terme de leucine n’accroit pas la masse musculaire des personnes âgées ^[16] .

Май 2013 г., Volek et al. ^[17] ont pu montrer que la qualité des protéines (caractérisée par un bon assemblage d’acides aminés), связанный с физическими упражнениями, помогающими выполнять определенную роль. Это сравнение троих групп людей, которые должны соответствовать изо-калорийным добавкам с молоком, содой или глюцидами после упражнений по сопротивлению и прочим 9 месяцев.Le gain de masse maigre fut plus important pour le petit-lait (3,3 ± 1,5 кг) que pour les glucides (2,3 ± 1,7 кг) et le soja (1,8 ± 1,6 кг) . La masse grasse décrut légèrement pour les trois groupes sans différences notoires. Ainsi les trois groupes eurent des résultats Contrastés Malgré un apport calorique et protéique semblable: les protéines de petit-lait plus riches en leucine et s’absorbant plus quick, accroissent plus fortement la protéosynthèse musculaire. L’activité de musculation vient renforcer l’activité de protéosynthèse ^[18] et en améliorant la sensibilité à l’insuline, elle ralentit la protéolyse.Une étude portant sur des personnes âgées (74 ± 1) и pu établir que les protéines de lactosérum стимуляторы плюс эффективность l’accrétion ^{[n 2]} protéique que celles de la caséine.

Мышцы, которые не действуют на ткани, реагируют на введение лейцина. La synthèse protéique s’accroît aussi dans les fabricus adipeux blancs, le foie, le cœur, les reins et le pancréas ^[19] .

La digestion des aliments protéinés libère dans l’intestin des acides aminés libres.Après escapeir traversé les entérocytes de l’épithélium Кишечник, ils se dirigent vers le foie par la veine porte. Mais contrairement aux acides aminés non branchés, la leucine n’y est pas métabolisée et pas ainsi dans la circuit générale. Cette caractéristique — это уникальные блюда, приготовленные с использованием кислот. Aussi, après un repas, la Concentration Plasmique en Leucine augmente. Лейцин, который переносится через клеточные мембраны, относится к семейству переносчиков аминов типа L ^[7] (обозначения LAT1, LAT2, LAT3, LAT4).Il existe aussi une synthèse de novo (endogène) d’acides aminés mais ce n’est pas le cas de la leucine puisque c’est un acide aminé essentiel.

Malgré le caractère Obligatoire de l’apport exogène d’acides aminés sous forme d’aliment protéinés, il faut se souvenir que la source Principale d’acides aminés pour l’organisme est la protéolyse (наш протезный катаболизм) на 75% de l’apport total ^[20] . Внутриклеточная деградация протеинов (anormales ou détériorées) происходит само по себе в лизосомах или протеасомах.C’est eux qui produisent les trois quart des acides aminés. Il ne faut pas confondre cette cette dégradation des protéines (protéolyse) avec la dégradation des acides aminés (ou transamination) que nous allons voir ci-dessous.

Рис. 1 Les 3 voies métaboliques de la leucine

Une fois dans le cytosol de la cellule, la leucine peut ^[7]

1. — это катаболизм: передача группы α -амина лейцина на l’α-цетоглутарат для бывшего глутамата и альфа-цетоизокарпроата (KIC) является катализатором BCATm и BCATc.20% лейцина в окружающей среде конвертируется в KIC ^[7] . Cette étape est appelée la transamination
2. réguler les processus cellulaires, notammenttimuler la synthèse protéique, en activant la voie de signalisation mTORC1
3. être incorporée dans un protéine lors de la traduction de l’ARN messager par les ribosomes.

Le démarrage de la de la leucine se fait Principalement dans les митохондрии, скелетные мышцы и ткани ^[7] .L’enzyme BCATm s’exprime dans la plupart des fabrics sauf les hepatocytes du foie. La BCATc par contre, s’exprime essentiellement dans le système nerveux. Метаболиты, которые используются для производства энергии ^[7] (су-форма для АТП). Трансаминирование лейцина с помощью BCATm, позволяющее регулировать требуемый уровень лейцина в отдельных функциях (Synthèse protéique et voie mTORC1). Elle permet aussi de prévenir les excès de focus en leucine qui peuvent être très dommageables; ils peuvent en effet se манифестер по мере развития опухоли в соответствии с текущим периодом 2014 года по сырью, добавкам лейцина и суфранту рака панкреаса ^[21] .После того, как пациенты могут избавиться от кахексии, добавление лейцина способствует прогрессированию опухоли ^[7] .

Регулировка mTORC1 в отношении лейцина и аминов кислот [модификатор | модификатор кода файла]

Молекулярный механизм стимуляция синтетического протеина se joue au niveau d’un complexeensematique nommé mTOR ^{[n 3]} , активная серин-треониновая киназа, découvert en 1994 ^[22] . Lorsque la kinase mTOR est associée à d’autres protéines (dont la protéine RAPTOR), elle forme le complexe mTORC1 , qui fonctionne com l’intégrateur des signaux de disponibilité des foodments, de l’énergie ou du de Potentiel redox de la protéosynthèse.Pour être actif ce Complexe doit se localiser à la surface du lysosome o se Trouve son coactivateur Rheb. Une fois activé, комплекс mTORC1, ингибирующий автофагию и усиленный синтетический протеин и круассан-целю.

Комплекс mTORC1 фосфорильных субстратов номбрёкса, в частности, не подразумевается в переводе сообщений ARN и протеинов. La dérégulation de la voie mTOR caractérise des maladies telles que l’obésité, le diabète de type 2, le рак и нейродегенеративные препараты ^[23] .

Рис. 2 Регулировка активности mTORC1 par les acides aminés (d’après Yann Cormerais ^[24] ). Sur ce schéma, les ингибиторы sont en jaune ocre, les activurs en vert. SESTRIN2 — это сенсор лейцина, а CASTOR1 — это сенсор аргинина (Arg), который является ингибитором GATOR2. Эти двойные сенсоры не ингибируют, как и другие кислоты, соответствующие амины, таким образом, позволяют активировать GATOR2 и ингибировать GATOR1, а также способствуют повторному включению GTP de RAG-A / B и не восстанавливают лизосомный de mTORC1.Gln = глутамин, Glu = глутаминовая кислота

Регулировка комплекса mTORC1 с использованием аминокислотных остатков, являющихся заместителями последних лет, 1990 г., после травм де Хара и др. ^[25] démontrant qu’une carence en acides aminés, notamment en leucine, supprime la phosphorylation des deux voies aval, S6K1 et 4E-BP1 (voir рис. 1), même en présence de facteurs de croissance. Механизм регулирования этого процесса, который был добавлен в 2008 году, включает в себя RAG ^{[№ 4]} и другие роли, которые он имеет.Комплекс RAG, ассоциированный с RAGULATOR, отвечает за обработку комплекса mTORC1 на мембране лизосомы ^[24] .

Connaissance du mécanisme d’activation de mTOR par la leucine a maintenant beaucoup progressé. Тропический комплекс для раскрытия льда, наши отсылки к лекторам Янна Кормераиса ^[24] или Жака Робера ^[22] . La leucine intervient au niveau d’un super-complexe composé de GATOR1 et GATOR2. En 2015 et 2016, deux études ^{[26] , [27]} ont montré que la protéine Sestrin2 se fixe sur GATOR2 et l’inhibe de façon dépendante de la leucine.В присутствии лейцина, GATOR2 является фиксированным для GATOR1 и блокируется, чтобы эффективно задействовать mTORC1 и его активацию по Rheb. Ces résultats Explicit, Presque 20 ans plus tard, les premières наблюдения де Хара и др. по регуляции mTORC1 по лейцину.

En plus de l’explication par l’axe Castor1 / Sestrin2-GATOR2 / 1-Rags, une étude de 2011 a Suggéré que la detection des acides aminés se faisait à l’intérieur du lysosome ^[28] où les acides амины, полученные от аккумулятора для активации mTORC1.Трансмембранный переносчик SLC38A9 аргинина, взаимодействующий с суперсложным комплексом Rags-RAGULATOR и его недееспособность, включает активацию mTORC1 в качестве аргинина.

mTORC1 peut aussi être activé, indépendamment par l’insuline et IGF-1, через комплекс TSC.

Регулировка защиты синтезатора для mTORC1 [модификатор | модификатор кода файла]

mTORC1 joue un majeur rôle majeur dans la Coordinate Entre d’une part la synthèse des ribosomes et la traduction des ARNm et d’autre part of lenergétique et la disponibilité en Nutrition.

Рис. 3 Контроль протекания синтеза на mTORC1

Une voie de contrôle de la synthèse protéique pas la pésphorylation de la protéine eIF4E (en), effectuée par mTORC1 (рис. 1). Протез 4E-BP1 является созданным по факту инициирования eIF4E является ответственным за набор по сложному инициированию прически ARNm (рис. 3). Один активный комплекс mTORC1, фосфорил 4E-BP1, который десолидаризируется на уровне eIF4E, обеспечивает постоянное пополнение собственного протеина, eIF4G и частичное использование eIF4A в экстрамитирующем 5 ’на ARNm.Le complexe ainsi formé, состоящий из рибосомного комплекса 48S, который позволяет передавать сообщения ARN Cap-dépendants ^{[29] , [n 5]} .

L’autre voie de contrôle de la synthèse protéique pas par la фосфорилирование белков S6K1 и S6K2 ^[30] (toujours par mTORC1). Lorsqu’elle n’est pas phosphorylée, la S6K se fixe et ингибирующий комплекс avec eIF3, блокирующий, не связанный с инициацией перевода.Mais une fois activée par mTORC1, la S6K separe de eIF3 lui permettant de se fixer au complexd’initiation ^[24] .

1. ↑ упражнения де мускулатуры
2. ↑ Первоначальный синтезированный протез, протезирование через протезирование или «протезирование аккреции»
3. ↑ mTOR = механистическая мишень рапамицина «cible mécanique de la rapamycine», медикаментозный иммуносупрессор
4. ↑ Ras-родственные GTPases
5. ↑ les protéines ribosomiques (составляющая рибосом) sont issues de la traduction d’ARNm Partuliers quissible tous unlement 5 ’Terminal OligoPyrimidine (5’TOP) à l’extrémité 5’ de leur 5’UTR

1. ↑ ^{a et b} (ru) Фрэнсис А.Кэри, « Таблица значений pKa и pI », Департамент химии университета Калгари, 2014 (см. 26 июля 2015 г.)
2. ↑ Masse molaire Calculée d’après « Атомные веса элементов 2007 », на www.chem.qmul.ac.uk.
3. ↑ (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l’université du Tennessee (см. От 26 июля 2015 г.)
4. ↑ «Leucine (l-)» в основе химикатов Reptox CSST (Organisme Québécois ответственный за безопасность и безопасность), см. 25 апреля 2009 г.
5. ↑ Abrégé du dictionnaire Grec-Français A.Байи, л. 531.
6. ↑ Étymol. et Hist. 1832 (Раймонд). Composé de leuc (o) — * et de -ine *
7. ↑ ^{a b c d e f et g} Элица А. Ананьева, Джонатан Д. Пауэлл, Сьюзен М. Хатсон, « Метаболизм лейцина в активации Т-клеток: передача сигналов mTOR и за его пределами », Advances in Nutrition , vol. 7, n ^o 4, 2016 , p. 798-805 (lire en ligne)
8. ↑ Дениз Ферье, Биохимия (шестое издание) , Уолтерс Клувер, Липпинкотт Уильям и Уилкинс, 2014
9. ↑ Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины национальных академий, Рекомендации по питанию, , The National Academies Press, 2005 (lire en ligne)
10. ↑ ^{и т. Д.} Стефан ван Влит, Николас А. Бурд и Люк Дж. К. ван Лун, « Анаболический ответ скелетных мышц на потребление белка растениями — по сравнению с потреблением белка животными, », Journal of Nutrition , vol. 145, 30 июля 2015 г. , стр. 1981-91
11. ↑ « Leucine » (от 23 декабря 2018 г.)
12. ↑ Kazuyo Tujioka et al., « Влияние качества состава пищевых аминокислот на синтез мочевины у крыс, », J. Nutr. Sci. Витаминол , об. 57, 2011 , стр. 48-55
13. ↑ Garlick PJ, Grant I., « Вливание аминокислот увеличивает чувствительность синтеза мышечного белка in vivo к инсулину.Действие аминокислот с разветвленной цепью », Biochim. J , n ^o 254, 1988 , p. 579-584
14. ↑ Buse MG, Reid SS., « Leucine. Возможный регулятор белкового обмена в мышцах. », J. Clin. Инвестировать. , об. 56, 1975 , стр. 1250–1261
15. ↑ Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М., « Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин », J Appl Physiol , об. 107, 2009 , стр. 987-92
16. ↑ Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ, « Долгосрочный прием лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин. », Am. J. Clin. Nutr. , об. 89, n ^o 5, 2009 , p. 1468-75
17. ↑ Volek JS et al, « Добавка сывороточного протеина во время силовых тренировок увеличивает безжировую массу тела », J Am Coll Nutr., об. 32, n ^o 2, 2013 , p. 122-35
18. ↑ Xavier Bigard CERIN, « Quelles stratégies pour minimiser la sarcopénie du sujet âgé, septembre 2013 »
19. ↑ Жуан А.Б. Педросо, Таис Т. Зампиери, Хосе Донато-младший, « Обзор эффектов добавок l-лейцина в регуляции приема пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы », Nutrients , vol. 7, n ^o 5, 2015 , p. 3914-3937
20. ↑ Стефан Шнайдер, Nutrition, Collège des Enseignants de Nutrition , Elsevier Masson, 2014 , 534 p.
21. ↑ К.А. Liu et al., « Добавка лейцина по-разному увеличивает рост рака поджелудочной железы у худых и полных мышей. », Cancer Metab , vol. 2, n ^o 1, 2014
22. ↑ ^{a et b} Jacques Robert, « mTOR un protéine multifonctionnelle impliquée (entre autres) dans l’angiogenèse », VEGF Actu , vol. 33, 2013 (lire en ligne)
23. ↑ Nicolas Saucisse, Dissection du rôle de la voie intracellulaire de mTORC1 dans les circuit hypothalamiques à la melanocortine regulant la prize alimentaire , Thèse, Neuroscience, Université de Bordeaux, , 2016 en.
24. ↑ ^{a b c et d} Yann Cormerais, Acides aminés et рак: LAT1, un transporteur essentiel à l’activité mTORC1 et la croissance tumorale , Thèse, Université Nice Sophia Antipolis, l’ophia Antipolis, l’intepolire.com
25. ↑ Hara, Yonezawa et al., « Аминокислотная недостаточность и mTOR регулируют киназу p70 S6 и eIF-4E BP1 через общий эффекторный механизм », J Biol Chem , vol. 273, n ^o 23, 1998 , p. 14484-94
26. ↑ Kim, J.S., S.H. Ro et al., «, Sestrin2 ингибирует mTORC1 посредством модуляции комплексов GATOR », Sci Rep , vol. 5, n ^o 9502, 2015
27. ↑ Вольфсон, Чандранупонг и др., « Сестрин2 — датчик лейцина для пути mTORC1 », Science , vol. 351, n ^o 6268, 2016 , p. 43-48
28. ↑ Zoncu, Bar-Peled et al., « mTORC1 воспринимает лизосомальные аминокислоты посредством механизма вывернутого наизнанку, который требует вакуолярной H + АТФазы », Science , vol. 334, n ^o 6056, 2011 , p. 678-683
29. ↑ Благден, С.П., Уиллис А.Е., « Биологическая и терапевтическая значимость трансляции мРНК при раке », Nat Rev Clin Oncol , vol. 8, 2011 , стр. 280-91
30. ↑ Thoreen C.C., Chantranupong H.R et al., « Объединяющая модель для mTORC1-опосредованной регуляции трансляции мРНК », Nature , vol. 485, n ^o 7593, 2012 , p. 109-113

Связи статей [модификатор | модификатор кода файла]

Liens externes [модификатор | модификатор кода файла]

.

лейцин — Википедия

Als Leucine fasst man zunächst die vier isomeren Aminosäuren Leucin, Isoleucin, tert -Leucin und Norleucin zusammen. Im Vergleich mit den vier Butanolen kann man sie als butylsubstituierte Glycine auffassen; Damit sind alle vier Varianten vertreten. Die Zahl der maximal möglichen aliphatischen Aminosäuren mit n Kohlenstoffatomen in der Seitenkette (ohne Berücksichtigung der Stereoisomere) ist gleich der Zahl der ternären Baumgraphen mit n Knoten.Das ergibt die Zahlenfolge 1 (für n = 0), 1, 1, 2, 4, 8, 17,… ^[1] Für n = 4 ergeben sich также 4 Möglichkeiten. Diese werden gerade durch die oben genannten Aminosäuren realisiert.

Leucin und Isoleucin gehören zu den proteinogenen Aminosäuren, d. h., sie sind Bausteine ​​der Proteine ​​von Lebewesen und über den genetischen Code kodiert.

Berücksichtigt man noch die Stereoisomerie, поэтому sind noch 6 weitere Isomere hinzu zu rechnen: (a) D -Лейцин, (b) D -изолейцин, (c) L — алло -изолейцин, ( г) D — алло -изолейцин, (д) ​​ D — трет -Лейцин и (е) D -норлейцин.Sie werden jeweils unter den ihnen zugehörigen Aminosäureartikeln beschrieben.

Das Cycloleucin (1-Aminocyclopentan-1-carbonsäure) kann als cyclisches Derivat des Norleucins aufgefasst werden. Von diesem unterscheidet es sich u. а. durch eine um zwei Wasserstoffatome geringere Molmasse (129,16 г · моль ^-1 ). Bestimmendes Strukturelement ist ein Cyclopentanring. Das α-Kohlenstoffatom ist zudem kein Stereozentrum; Циклолейцин также не является хиральным.

Strukturformel des Cycloleucins

• Джереми М.Берг, Джон Л. Тимочко, Люберт Страйер: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Гейдельберг, 2007 г. ISBN 978-3-8274-1800-5.
• Дональд Воет, Джудит Г. Воет: Биохимия. 3. Auflage, John Wiley & Sons, Нью-Йорк 2004. ISBN 0-471-19350-X.
• Брюс Альбертс, Александр Джонсон, Питер Уолтер, Джулиан Льюис, Мартин Рафф, Кейт Робертс: Молекулярная биология клетки , 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

1. ↑ К.Грюцманн, С. Бёкер, С. Шустер: Комбинаторика алифатических аминокислот , Naturwissenschaften 98 (2011) S. 79–86 (DOI: 10.1007 / s00114-010-0743-2; PMID 21120449).

.