Строение и состав атф: АТФ и другие органические соединения клетки — урок. Биология, 9 класс.

Строение АТФ-синтазы. Биологическая химия

Строение АТФ-синтазы. Биологическая химия

ВикиЧтение

Биологическая химия
Лелевич Владимир Валерьянович

Содержание

Строение АТФ-синтазы

АТФ-синтаза – интегральный белок внутренней мембраны митохондрий. Он расположен в непосредственной близости к дыхательной цепи и обозначается как V комплекс. АТФ-синтаза состоит из 2 субъединиц, обозначаемых как F₀ и F₁. Гидрофобный комплекс F₀ погружен во внутреннюю мембрану митохондрий и состоит из нескольких протомеров, образующих канал по которому протоны переносятся в матрикс. Субъединица F₁ выступает в митохондриальный матрикс и состоит из 9 протомеров. Причем три из них связывают субъединицы F₀ и F₁, образуя своеобразную ножку и являются чувствительными к олигомицину.

Суть хемиоосмотической теории: за счет энергии переноса электронов по ЦТД происходит движение протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану в межмембранное пространство, где создается электрохимический потенциал (??Н

+), который приводит к конформационной престройке активного центра АТФ-синтазы, в результате чего становится возможным обратный транспорт протонов через протонные каналы АТФ-синтазы. При возвращении протонов назад электрохимический потенциал трансформируется в энергию макроэргической связи АТФ. Образовавшаяся АТФ с помощью белка-переносчика транслоказы перемещается в цитозоль клетки, а взамен в матрикс поступают АДФ и Ф_н.

Коэффициент фосфорилирования (Р/О) – число атомов неорганического фосфата, включенных в молекулы АТФ, в пересчете на один атом использованного поглощенного кислорода.

Пункты фосфорилирования – участки в дыхательной цепи, где энергия транспорта электоронов используется на генерацию протонного градиента, а затем в ходе фосфорилирования запасается в форме АТФ:

1. 1 пункт – между пиридинзависимой и флавинзависимой дегидрогеназами; 2 пункт – между цитохромами b и с₁; 3 пункт – между цитохромами а и а₃.

2. Следовательно, при окислении НАД-зависимых субстратов коэффициент Р/О равен 3, так как электроны от НАДН транспортируются с участием всех комплексов ЦТД. Окисление ФАД-зависимых субстратов идет в обход I комплекса дыхательной цепи и Р/О равен 2.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Строение

Строение Колибри образуют весьма цельное семейство Trochilidae. Они малы; самые крупные – не больше ласточки, самые мелкие – крошечные создания, не крупнее шмеля. Они отличаются очень коротенькими ножками и маленькими лапками, очень длинными острыми крыльями, длинным тонким

V. Состав и строение живых тел

V. Состав и строение живых тел Наблюдая жизнь растений, животных и человека, мы видим, что с ними непрестанно совершаются самые разнообразные перемены: они растут, размножаются, стареют, умирают. Внутри них постоянно движутся разные соки, газы, пища и пр. Поступающие в

Строение ВТМ

Строение ВТМ Вирус табачной мозаики изучен гораздо лучше других вирусов. Его размеры и форма нам уже хорошо известны. Но каково внутреннее строение частицы этого вируса?Рибонуклеиновая кислота находится в вирусной частице в виде простых спиралей, которые скрыты в

КЛЕТОЧНОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЗМОВ СТРОЕНИЕ КЛЕТКИ. ПРИБОРЫ ДЛЯ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРОЕНИЯ КЛЕТКИ

КЛЕТОЧНОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЗМОВ СТРОЕНИЕ КЛЕТКИ. ПРИБОРЫ ДЛЯ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРОЕНИЯ КЛЕТКИ 1. Выберите один наиболее правильный ответ.Клетка – это:A. Мельчайшая частица всего живогоБ. Мельчайшая частица живого растенияB. Часть растенияГ. Искусственно созданная единица для

9.1. Строение пищеварительного канала

9.1. Строение пищеварительного канала Пищеварительный канал состоит из системы органов, которые производят механическую и химическую обработку пищи и ее всасывание. У человека пищеварительный канал имеет вид трубки длиной 8-10 м. Стенка пищеварительной трубки состоит из

2. НЕЙРОН. ЕГО СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ

2. НЕЙРОН. ЕГО СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ Мозг человека состоит из 10 12 нервных клеток. Обычная нервная клетка получает информацию от сотен и тысяч других клеток и передаёт сотням и тысячам, а количество соединений в головном мозге превышает 10 14 — 10 15 . Открытые более 150 лет тому назад

2. Строение и жизнь микробов

2. Строение и жизнь микробов Итак, микробами называются мельчайшие живые организмы, невидимые простым глазом. Как мы узнали из предыдущей главы, к микробам относятся разнообразные формы живой материи, имеющие как клеточную, так и неклеточную организацию.Различают

Глава 1. Строение мозга

Глава 1. Строение мозга Мозг человека – самый сложный и загадочный орган тела. Для того чтобы его понять, человечеству пришлось потратить несколько столетий, но чем дальше мы продвигаемся в изучении, тем больше возникает новых вопросов. По большому счету, мозг

Строение зуба

Строение зуба Зубы – органы ротовой полости, выполняющие различные функции, главной из которых является механическая обработка корма. Общий план структуры зубов характерен для обеих генераций (молочной и постоянной). Анатомически в зубе различают коронку, шейку и

История, легенда и строение

История, легенда и строение Бомбилья, она же бомбижья, бомбиша, момбиша, бомба (в Бразилии), масасса (в Сирии и Ливане) – это трубочка, через которую пьют мате. Бомбилья может быть бамбуковой, тростниковой, одноразовой пластмассовой, но чаще всего она металлическая. В

— вращательный катализ — Биохимия

Механизм синтеза АТФ при участии АТФ-синтазы получил название вращательный катализ (роторный катализ, ротационный катализ).

Фермент АТФ-синтаза состоит из множества белковых цепей, формирующих два больших компонента:

• компонент Fо (олигомицин-чувствительный) – его функция каналообразующая, через него выкачанные наружу ионы водорода устремляются в матрикс,
• компонент F1 (fraction 1, англ. — часть 1) – его функция каталитическая. Именно он, используя энергию протонного градиента, синтезирует АТФ.

Строение компонента Fо

Данный компонент погружен в мембрану, является интегральным белком цилиндрической формы, образован субъединицами типов a и b, и 10-12 субъединицами типа с, собранными в единый комплекс.  В каждой из c-субъединиц есть отрицательно заряженные центры связывания протонов – остатки аспарагиновой кислоты. Эти центры взаимодействуют с полуканалами для ионов H⁺, открывающимися наружу (в межмембранное пространство), и внутрь (в матрикс).

a— и b—Субъединицы являются структурными. Их задача — обеспечить прикрепление к мембране F1-компонента.

Строение АТФ-синтазы

Строение компонента F1

Молекулы этого компонента состоят из девяти субъединиц пяти различных типов (3α, 3β, γ, δ, ε). Основной функциональной субъединицей F1-компонента является гексамер, состоящий из 3α- и 3β-субъединиц. Через δ-субъединицу гексамер присоединен к b-субъединице (Fo), которая в свою очередь зацеплена в мембране за a-субъединицу Fo-компонента. Таким образом, гексамер 3αβ фиксирован и неподвижен. Каталитический центр, в котором и происходит синтез АТФ, находится в β-субъединице.

γ-Субъединица одним концом жестко связана с комплексом c-субъединиц (Fo), другим концом она входит внутрь гексамера 3αβ. С ней дополнительно связана минорная субъединица ε.

Взаимодействие F1 и Fo

Синтез АТФ происходит за счет энергии, высвобождающейся при прохождении протонов через каналы комплекса Fo.

Протоны из межмембранного пространства достигают своих центров связывания на с-субъединицах (Fo) через входной полуканал  и прикрепляются к аспартату, нейтрализуя его отрицательный заряд. Лишенная заряда с-субъединица меняет свою конформацию и принуждает Fo-комплекс вращаться вокруг своей оси, доставляя протоны к другому полуканалу, который направлен уже в матрикс митохондрий. Поскольку концентрация ионов H⁺ в матриксе низка, то они легко отрываются от аспартата и уходят внутрь, а оставшийся, уже заряженный, аспартат не позволяет комплексу вращаться в обратном направлении.

При связывании ионов H⁺ происходит поворот не только комплекса c-субъединиц Fo-компонента, но и жестко связанной с ним γ-субъединицы F1-компонента. Стержень γ–субъединицы проворачивается внутри неподвижного гексамера 3αβ и при каждом повороте на 120° она поочередно вступает в контакт с каталитическими β-субъединицами, что меняет их функционирование. 

Взаимодействие 

γ-субъединицы с β-субъединицами при синтезе АТФ

β-субъединицы могут находиться в трех конформациях, выполняющих разную функцию:

• loose, L  (англ. слабо связано) – удерживает АДФ и ион фосфата,
• tight, T  (англ. тесно) – «прижимает» молекулы АДФ и фосфат-иона, т.е. происходит 
  синтез АТФ,
• open, O  (англ. открыто) – в этом состоянии субъединица высвобождает АТФ и захватывает АДФ и ион фосфата.

 При каждом обороте γ-субъединицы на 360º синтезируются три молекулы АТФ. 

 

Аденозинтрифосфат (АТФ): определение, структура, функция

Содержание:

• Определение
• Функция АТФ
  • (a) Метаболизм, синтез и активный транспорт
  • (b) Роль в клеточной структуре и движении 9 0006
  • ( c) Передача клеточных сигналов
  • (d) Синтез ДНК и РНК
  • (e) Активация аминокислот в синтезе белков
  • (f) Связывание с белками

Определение

Ad энозинтрифосфат (АТФ) представляет собой небольшую молекулу, присутствующую в клетках. Он действует как кофермент и является единицей для передачи метаболической энергии. Он транспортирует химическую энергию внутри клеток. Он несет энергию туда, куда нужно. Большинству клеточных функций требуется энергия для осуществления синтеза белков, синтеза мембран, движения клетки, клеточного деления, транспорта различных растворенных веществ и т. д. Когда АТФ гидролизуется до АДФ (аденозиндифосфата) и неорганического фосфата, расщепление ковалентной связи фосфата высвобождает энергию, которая используется для метаболической активности.

Структура АТФ

АТФ является одним из конечных продуктов фотофосфорилирования, аэробного дыхания и ферментации. Он используется ферментами и структурными белками во многих клеточных процессах, включая реакции биосинтеза, подвижность и деление клеток. Одна молекула АТФ содержит аденин, рибозу и три фосфатные группы. В образовании АТФ участвует фермент АТФ-синтаза. Продукт с одной фосфатной группой называется аденозинмонофосфатом (АМФ). Продукт с двумя фосфатными группами называется аденозиндифосфатом (АДФ), а продукт с тремя фосфатными группами называется аденозинтрифосфатом (АТФ).

В биосинтез АТФ вовлечены три основных механизма. Они следующие:

• Фосфорилирование на уровне субстрата
• Окислительное фосфорилирование при клеточном дыхании
• Фотофосфорилирование при фотосинтезе.

Первые два процесса распространены в метаболизме животных, включая человека. Метаболические процессы используют АТФ в качестве источника энергии для обратного преобразования в АДФ и АМФ. В человеческом организме содержится около 250 граммов АТФ, который ежедневно превращается в процессе метаболизма.

АТФ используется в качестве субстрата в путях передачи сигнала киназами, которые фосфорилируют белки и липиды. Он также используется ферментом аденилатциклазой, который использует АТФ для производства циклического АМФ (цАМФ). Молекулы, секретируемые для выполнения функции обмена сообщениями, называются вторичными мессенджерами. цАМФ является вторичным мессенджером. Помимо своей роли в передаче сигналов и энергетическом метаболизме, АТФ также включается в нуклеиновые кислоты полимеразами в процессе транскрипции. Считается, что АТФ является нейротрансмиттером.

В структуре АТФ три фосфатные группы присоединены к 5 — атому углерода пентозного сахара. Пентоза представляет собой рибозу в случае РНК и дезоксирибозу в случае ДНК. Именно добавление и удаление этих фосфатных групп взаимопревращает АТФ, АДФ и АМФ. Впервые он был искусственно синтезирован в лаборатории в 1948 году. АТФ хорошо растворим в воде и стабилен в диапазоне рН 6,8-7,4. Он быстро гидролизуется при экстремальных значениях pH.

Стандартное количество энергии, выделяемой при гидролизе АТФ, составляет:

АТФ + H ₂ O —> АДФ + Pi    Выделяет энергию 30,5 кДж/моль (7,3 ккал/моль) /моль (10,9 ккал/моль)

АТФ имеет несколько отрицательно заряженных групп в нейтральном растворе. Следовательно, он хелатирует с металлами с очень высоким сродством. В клетках АТФ в основном существует в виде комплекса с Mg ⁺⁺ .

Функция АТФ

Выполняет в клетке следующие функции:

(a) Метаболизм, синтез и активный транспорт

АТФ расходуется в клетке в ходе энергозатратных (эндергонических) процессов и может образовываться в результате энерговысвобождающих (экзергонических) процессов. Таким образом, он передает энергию между различными метаболическими реакциями. Это основной источник энергии для большинства клеточных реакций. Это включает в себя синтез ДНК, РНК и белков. Он также играет важную роль в транспорте макромолекул через клеточные мембраны, т.е. экзоцитоз и эндоцитоз.

(b) Роль в клеточной структуре и передвижении

Он играет важную роль в поддержании клеточной структуры, облегчая сборку и разборку компонентов цитоскелета. Он также необходим для сокращения актина и миозина, белков, присутствующих в мышечных волокнах. Этот процесс является одной из основных энергетических потребностей животных и необходим для передвижения и дыхания.

(c) Передача сигналов клетками

Внеклеточный АТФ (eATP) также является сигнальной молекулой. АТФ, АДФ и аденозин распознаются пуринергическими рецепторами, которые в изобилии присутствуют в системах млекопитающих.

Сигнальная роль важна для ЦНС и периферической нервной системы (ПНС). Зависимое от активности высвобождение АТФ из синапсов, аксонов и глии активирует пуринергические мембранные рецепторы, известные как P ₂ . В отличие от рецепторов P ₂ , АТФ не является сильным агонистом рецепторов P ₁ . Все аденозиновые рецепторы активируют одно подсемейство митоген-активируемых протеинкиназ. Действия аденозина антагонистичны или синергичны действиям АТФ. В ЦНС аденозин модулирует развитие нервной системы, нейронную и глиальную передачу сигналов и контролирует иммунную систему.

Он также важен для внутриклеточной передачи сигналов, связанных с процессом передачи сигнала. Он используется киназами в качестве источника фосфатных групп в реакциях переноса фосфата. Активность киназ на таких субстратах, как белки или мембранные липиды, представляет собой обычные формы передачи сигнала. Фосфорилирование белка киназой может активировать каскадоподобный каскад митоген-активируемых протеинкиназ.

Он также используется аденилатциклазой в путях передачи сигнала, связанных с G-белком. Он превращается во вторичный мессенджер цАМФ, участвующий в запуске кальциевых сигналов путем высвобождения кальция из внутриклеточных запасов. Эта форма передачи сигнала важна для работы мозга и различных других клеточных процессов.

(d) Синтез ДНК и РНК

ДНК представляет собой полимер дезоксирибонуклеотидов. Нуклеотиды синтезируются действием фермента рибонуклеотидредуктазы (РНР) на соответствующие рибонуклеотиды. Регуляция RNR и родственных ферментов поддерживает баланс dNTP относительно друг друга и относительно NTP в клетке. Очень низкая концентрация НТФ ингибирует синтез и восстановление ДНК и губительна для клетки. Аномальное соотношение dNTP является мутагенным из-за повышенной вероятности того, что фермент ДНК-полимераза включит неправильный dNTP во время синтеза ДНК. Предполагается, что регуляция дифференциальной специфичности RNR является механизмом изменения относительных размеров внутриклеточных пулов dNTP при клеточном стрессе, подобном гипоксину.

При синтезе РНК нуклеиновой кислоты аденозин, полученный из АТФ, является одним из четырех нуклеотидов, которые включаются непосредственно в молекулы РНК ферментом РНК-полимеразой. Энергия, приводящая в движение этот полимер, исходит от распада пирофосфата (например, АДФ). Процесс аналогичен биосинтезу ДНК, за исключением того факта, что АТФ восстанавливается до дезоксирибонуклеотида (д-АТФ) перед включением в ДНК.

(e) Активация аминокислот в синтезе белка

Ферменты аминоацил-т-РНК-синтетазы используют АТФ в качестве источника энергии для присоединения молекулы тРНК к соответствующей аминокислоте, образуя комплекс аминоацил-т-РНК, готовый к трансляции на рибосомах. Необходимая энергия становится доступной в результате гидролиза АТФ до АМФ за счет удаления двух фосфатных групп. Активация аминокислоты относится к присоединению аминокислоты к ее транспортной РНК (тРНК). Аминоацилтрансфераза связывает АТФ с аминокислотами. При этом высвобождаются две фосфатные группы. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. На этом этапе используется AMP.

(f) Связывание с белками

Некоторые белки связываются с АТФ в характерной белковой складке, называемой складкой Россмана. Это общий структурный домен, связывающий нуклеотиды, который также может связывать кофермент НАД. Наиболее распространенные АТФ-связывающие белки, известные как киназы, имеют небольшое количество общих складок. Все протеинкиназы имеют общие структурные особенности, специализирующиеся на связывании АТФ и переносе фосфатов.

АТФ в комплексе с белками требует присутствия двухвалентного катиона, такого как магний, который связывается с фосфатными группами АТФ. Присутствие магния значительно снижает константу диссоциации АТФ от его партнера по связыванию с белком, не влияя на способность фермента катализировать свою реакцию после связывания с ним АТФ. Таким образом, присутствие ионов магния может служить механизмом регуляции киназы.

 

Категории Биология

Как бы вы описали структуру и функцию АТФ?

Ответить

Проверено

249 тыс.+ просмотров

Подсказка: АТФ означает аденозинтрифосфат, который представляет собой органическое соединение, помогающее обеспечивать энергией живые клетки и участвующее в различных метаболических процессах.

Полный ответ:
АТФ можно описать как запасающие энергию молекулы, вырабатываемые в митохондриях. Эти молекулы также называют «электростанцией клетки». Эти молекулы функционируют как энергетическая валюта для клеток. Он играет жизненно важную роль в хранении энергии и транспортировке ее внутри клетки для поддержки химических реакций и активности организма.
В центре АТФ находится молекула аденозинмонофосфата (АМФ), которая состоит из молекулы аденина, связанной с молекулой рибозы, и одной фосфатной группы. Рибозу можно определить как пятиуглеродный сахар, который можно наблюдать в РНК, а АМФ — это нуклеотид, который можно наблюдать в РНК.