Протеины и белки: Белок и протеин. Сравнение и польза

Содержание

Белок и протеин. Сравнение и польза

Информация о материале
Категория: Питание
Опубликовано: 12 июня 2015
Просмотров: 3279

Знать о белке всё не помешает никому. Белок необходим каждому человеку. А вот почему, а также другие не менее важные вопросы подняты здесь.

ЗАЧЕМ ЧЕЛОВЕКУ НУЖЕН БЕЛОК?

Первостепенная функция белка – это своевременное обновление всех белковых структур, т.е. фактически всего тела.

Однако, кроме основных задач по построению нашего тела, каждый белок, точнее аминокислоты, из которых он состоит, выполняет ещё и различные важные для организма функции.

Гистидин  – образования гликогена в печени как результат регулируется функции энзимов.

Лизин учувствует в обеспечении сбалансированного жирового обмена в печени и желчном пузыре.

Метионин отвечает за формирование рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислоты. Это также мощный антиоксидант, который подавляет свободные радикалы, высвобождаемые алкоголем. Также метионин помогает усвоению селена –  микроэлемента и мощного антиоксиданта. Участвует в синтезе креатина. Является составной частью гемоглобина и множества тканей организма. Защищает поджелудочную железу и печень.

Фенилаланин, принятый натощак от 200 до 500 мг, подавляет аппетит. Происходит стимуляция выработки норадреналина, а и высвобождение «холецистокинина», который подает мозгу сигнал, говорящий о достаточном количестве пищи для комфортного существования.

Треонин координирует и обеспечивает взаимодействие других аминокислот. Благодаря ему растут кости.

Триптофан – великолепное натуральное снотворное, обеспечивающее здоровый сон.

Валин  используется мышцами как топливо, что сберегает от расщепления более ценные  аминокислоты. Поддерживает в организме триптофан.

Изолейцин очень похож на валин.  Разветвлённые цепочки являются исходным материалом при образовании глютамина и аланина. Как и валин используется мышцами в качестве топлива.

Лейцин поддерживает триптофан.

ЧЕМ БЕЛОК ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ ПРОТЕИНА?

Организация питания в конечном счёте сводится к двум глобальным задачам. Первая – это обеспечить набором необходимых элементов для построения новых клеток и обновления действующих. Вторая – это получение достаточного количества энергии. Остальные задачи питания также важны, однако эти две – первостепенная задача в повседневном питании.

При традиционном питании получить минимально нужное количество энергии организму, как правило, не составляет труда. 60-70% энергии поступает вместе с углеводами. Жир вдвое энергоёмок, но для использования как энергии организм расщепляет жир до глюкозы, поэтому за счёт жиров энергопотребление удовлетворяется только на 20-30%.

Белки также источник энергии для организма. Это доля в пределах 25%.

Однако главное предназначение поступающих белков – это обеспечить наш организм необходимыми «кирпичиками» для построения и обновление собственных клеточек.

Белок – это то из чего построен наш организм. Всё тело человека построено из белка: зубы, мягкие ткани, кожа и т.д. Эти белки, конечно, различаются. Однако состоят из одних и тех же компонентов. Эти компоненты – это аминокислоты.

В природе обнаружено и исследовано  450  аминокислот. Однако наш организм состоит только из 20. При этом, если в пище нет полного набора из этих 20, запускается механизм синтеза и организм недостающие аминокислоты синтезирует из исходников, которые добываются при расщеплении белков. Однако по каким-то причинам синтезировать мы можем далеко только 12. Возможно, что когда-то в питании человека остальных 8 было так много, что не было никакого смысла в их синтезе. Как бы там ни было, но так уж получилось, что 8 из них синтезировать организм человека, увы, не умеет.

Чтобы не создавать ненужных иллюзий, требуется оговорка: питаясь привычной пищей на 100%, не получать тот или иной белок просто не возможно. Проблемы возникают с количеством, соотношением  и усвоением.

КОЛИЧЕСТВО

Аминокислота

Минимальная потребность
г/сутки

Потребность в расчёте
на массу тела, мг/кг

лизин

5,5

12

метионин

3,5

13

триптофан

1,0

3,5

валин

5,0

10

лейцин

7,0

14

изолейцин

4,0

10

треонин

 4,0

7

фенилаланин

5,0

14

Дефицитные, по которым определяют ценность белка, это три первые  аминокислоты: лизин, метионин, триптофан.

СООТНОШЕНИЕ

При использовании аминокислот для построения клеточных (белковых) структур организму требуется полный набор необходимых аминокислот. Если хотя бы одной аминокислоты не хватает, строительство даже и не начнётся. Если же этой кислоты мало для полного обновления белка, обновление остановится, как только эта аминокислота закончится. При этом аминокислоты «не резервируются» и подождать пока «прибудут» недостающие аминокислоты организм не может. Поэтому всё, что осталось от первостепенной задачи используется для других нужд и отправляется в печень для переработки на жир.

УСВОЕНИЕ

Количество аминокислот, теоретически присутствующее в пище, поступает связанными в белках. Для усвоения организм, попросту говоря, освобождает, расщепляет эти связи. Процесс такого «освобождения» начинается уже при приготовлении пищи. Иногда даже раньше. Например, мясо извлекается из-под кожи, орехи извлекаются из скорлупы. Тепловая обработка и измельчение, нужное сочетание продуктов питания при приёме пищи тоже улучшат усвоение.

Под понятием протеины принято называть выделенные и прошедшие ту или иную обработку белки. Протеин по сути это белок в форме порошка

КАКОЙ САМЫЙ ЛУЧШИЙ ИСТОЧНИК БЕЛКА?

Известно, что протеин бывает полноценным и не полноценным. Первый включает в себя девять незаменимых аминокислот, которые наше тело, к сожалению, создать не может. Это мясо, птица, рыба, молочные продукты, яйца. 

Существует ряд методов его оценки, в частности, по его биологической ценности (BV) и по коэффициенту аминокислотной усвояемости (PDCAAS). Последний является наиболее оптимальным с точки зрения FDA. Согласно PDCAAS, в первую категорию попадают сывороточный протеин, творог, яичный и соевый белок. Однако большей пользы от белка можно добиться, если включить в рацион различные его источники, в том числе растительные.

Наиболее качественными считаются молочные белки, мясо, птица, рыба, яичный белок и соя, поскольку они содержат незаменимые аминокислоты, необходимые для восстановления и роста тканей организма.

МОЖНО ЛИ СОЧЕТАТЬ РАЗНЫЕ ИСТОЧНИКИ БЕЛКА ЗА ОДИН ПРИЕМ ПИЩИ?

Можно. Более того, есть такое понятие, как коэффициент эффективности белков (PER). Это означает, что суммарное PER будет выше, если сочетать животный и растительный белок, чем у каждого из них в отдельности. Что касается сочетания животных белков, то их сочетания регулярно встречаются в рецептах – курица в кляре из яиц, сырники, запеканки т.д. Конечно, для завтрака и для позднего ужина сочетание животных белков не лучший вариант.

ПРАВДА, ЧТО УСВАИВАЕТСЯ ТОЛЬКО 30 Г БЕЛКА ЗА РАЗ?

Нет. В нашем желудке нет супер-точных весов, которые будут отмерять эти граммы. Однако переедать нет смысла, гораздо эффективнее будет распределить его на каждый прием пищи, тем самым равномерно снабжать тело аминокислотами в течение дня. Стандартная фитнес-порция 100-150 г птицы или рыбы – это как раз примерно 25-35 г белка. Кроме того, такое дробное употребление протеина не будет перегружать пищеварительную систему.

ТОЛСТЕЮТ ЛИ ОТ БЕЛКА?

Да, если переедать. Белок – незаменимый компонент питания, необходимый в первую очередь для пластических нужд организма, но если есть больше калорий, чем нужно, то избыток калорий отложится в жир. Если доля белка в рационе повышается, то увеличиваются белковые окисления, следовательно, тело будет использовать меньше энергии из жиров и углеводов.

НЕОБХОДИМО ЛИ ЕСТЬ БЕЛОК ВО ВРЕМЯ ПОХУДЕНИЯ?

Да, он помогает контролировать аппетит, что позволяет съесть меньше калорий, а согласно исследованию, проводившемуся в Вашингтонском университете, люди, придерживавшиеся диеты, где белок составлял 30% от числа всех ккал, потеряли больше жира, чем те, кто придерживался рациона с 15% данного макронутриента.

Кроме того, белок просто обязан быть в диетическом рационе, поскольку обладает высоким термическим эффектом. При употреблении белковой пищи сжигается 20-35% полученных от нее калорий. Для сравнения термический эффект углеводов составляет 5-15%, а жиров – всего лишь 0-5%.

ЧТО ЛУЧШЕ: РЕАЛЬНАЯ ЕДА ИЛИ ДОБАВКИ?

Реальная еда, но после тренировки – добавки. Во-первых, протеиновые коктейли быстро усваиваются. Во-вторых, размешать в шейкере коктейль гораздо удобнее, чем приготовить курицу. Однако спортивное питание ни в коем случае не должен заменять полноценное питание. С продуктами питания, помимо аминокислот, поступает множество питательных веществ, а при похудении тратятся дополнительные калории на переваривание пищи.

КОГДА НУЖНО БОЛЬШЕ ПРОТЕИНА?

В большем количестве протеина нуждаются во время низкокалорийных диет, при тяжелых тренировках, во время восстановления после болезни или травмы. В таких случаях необходимо съедать протеина минимум 1 г/1 кг веса.

ПОМОГАЕТ ЛИ БЕЛОК УВЕЛИЧИТЬ МЫШЦЫ?

Да, но в разумных пределах. Высококалорийная диета, где 30-35% от ккал будет приходиться на белок – оптимально.

ЕСЛИ ЕСТЬ ДОСТАТОЧНО РЫБЫ, КУРИЦЫ, ЯИЦ, ГОВЯДИНЫ И СОИ, МОЖНО ЛИ ОБОЙТИСЬ БЕЗ СПОРТИВНЫХ ДОБАВОК?

Конечно, поскольку добавки нужны для того, чтобы восполнить недостаток белка в рационе. Разумеется, если есть желание оптимизировать питание под свои цели, то протеиновый коктейль (сыворотка или многосоставный порошок, например, сыворотка+казеин) после тренировки будет очень хорошим вариантом.

МОЖНО ЛИ ПОЛУЧИТЬ ДОСТАТОЧНОЕ КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА МОЛОЧНОЙ СЫВОРОТКИ ИЗ МОЛОКА?

Нет. В 100 г молока примерно 2,8 г белка, а также 4 г углеводов и 0,5 г жиров, если брать обезжиренное молоко. В 30 г порции сывороточного протеина – примерно 24 г белка, 1-2 г жиров и 3 г углеводов. Кроме того, в молочных продуктах белок представлен 70-80% казеина и 20-30% сыворотки, поэтому глупо надеяться, что употребляя молоко в относительно диетических количествах, можно оценить все преимущества сывороточного протеина.

В ЧЕМ РАЗНИЦА МЕЖДУ БЫСТРЫМ И МЕДЛЕННЫМ БЕЛКОМ?

Быстрый белок (белок молочной сыворотки) усваивается в течение короткого времени – примерно 2 часа. Медленный (казеин) — требует 7-8 часов для усвоения

БЫСТРЫЕ ЛУЧШЕ МЕДЛЕННЫХ?

Нет. Лучший вариант – присутствие в рационе различных источников протеина. Если сочетать быстрый и медленный белок, то можно не только интенсифицировать поступление аминокислот в мышцы во время тренировки, но и минимизировать распад мышц после нее. Например, сывороточный протеин – лучший выбор после тренировки, если через два часа вы сможете нормально поесть. Если же нет, то выгодной комбинацией станет сывороточный белок и казеин или многосоставный протеин. Если говорить о твердой пище, то яичные белки после тренировки – более удачный выбор, чем творог, который содержит преимущественно казеин.

ВРЕДИТ ЛИ БЕЛОК ПОЧКАМ?

Зависит от его количества. Поэтому людям, которые страдают от хронических заболеваний почек, следует воздерживаться от белковых диет. Протеин нужно употреблять в разумных количествах, отвечающих конкретно вашим потребностям и целям. При этом следует позаботиться о воде для возмещения потери жидкости.

ОТКУДА БРАТЬ БЕЛОК ВЕГЕТАРИАНЦАМ?

Натуральные растительные источники, как зерно-бобовые, орехи, а также соевые и молочные продукты и добавки сывороточного, соевого протеина, казеина, аминокислоты BCAA. Главное, в вегетарианском рационе – разнообразие. Только так можно восполнить потребности организма в аминокислотах, витаминах, минералах.

 

Читайте также:

 

Все, что необходимо знать о белке

Белки (протеины, полипептиды) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 22 стандартные аминокислоты. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Белки являются незаменимым компонентом пищи.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров – полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Кроме того, белки выполняют и сократительную функцию – все произвольные и непроизвольные движения производятся за счет сокращений белковых молекул.

Для спортсмена важны и строительная, и сократительная функции, потому что достижение спортивных целей, направленных как на снижение массы тела, так и на увеличение мышечной массы, возможно только при гармоничном функционировании всех систем, в которых задействованы белки.

Чтобы глубже проникнуть в процессы синтеза белка, необходимо ознакомиться с таким понятием, как азотистый баланс.

Азотистый баланс – это соотношение количества азота, поступившего в организм с пищей и выделенного из него. Так как основным источником азота в организме является белок, то по азотистому балансу можно судить о соотношении количества поступившего и разрушенного в организме белка.

У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие – «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).  Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного) наблюдается в растущем организме или при наращивании мышечной массы. Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного) наблюдается при ограничении поступления белка во время диет, направленных на снижение массы тела, и длительных тренировках без адекватного питания.

В истории биохимии проводились эксперименты, когда человека кормили только углеводами и жирами («безбелковая диета»). В этих условиях измеряли азотистый баланс. Через несколько дней выведение азота из организма уменьшалось до определенного значения, и после этого поддерживалось длительное время на постоянном уровне: человек терял ежесуточно 53 мг азота на кг веса в сутки (примерно 4 г азота в сутки).

Такое количество азота соответствует примерно 23-25 г белка в сутки. Эту величину назвали «коэффициент изнашивания». Затем ежедневно добавляли в рацион 10 г белка, и выведение азота при этом повышалось. Но все равно наблюдался отрицательный азотистый баланс. Тогда в пищу стали добавлять 40-50 г белка в сутки.  При таком содержании белка в пище наблюдался нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие).  Эту величину (40-50 г белка в сутки) назвали физиологическим минимумом белка.

Ряд проведенных исследований показал, что норма белка в питании составляет 110-120 г в сутки.

Роль белков в бодибилдинге и фитнесе

Итак, становится понятно, что существование без поступления белков с пищей невозможно. Однако если с пищей можно получать достаточное количество протеина, почему в спорте ему уделяется столько внимания? Учитывая многообразие функций и биологических эффектов белков и их составляющих – аминокислот, в спортивной медицине белки используют для регуляции метаболизма, чтобы достичь желаемой цели, будь то снижение массы тела, набор массы или сохранение здоровой физической формы. Рассмотрим детальнее функции белков, актуальные для конкретноых спортивных целей.

Снижение массы тела

Необходимость приема протеинов, особенно белков высокой степени очистки – изолятов и гидролизатов, при снижении массы тела диктуется следующим:

1. Сокращение количества жира в организме, прежде всего, подразумевает низкокалорийное питание. Это ведет к дефициту белка, чего нельзя допускать, так как это может привести к различным заболеваниям. В частности, снижение иммунной защиты организма, нарушение синтеза белков соединительной ткани дермы и ее придатков: кожа теряет свою упругость, становится сухой и дряблой, образуются преждевременные морщины, волосы истончаются и плохо растут. У женщин нарушается менструальный цикл.

2. Ощущая нехватку белков организм включает адаптивные реакции, направленные на синтез жизненно-важных полипептидов (ферментов, рецепторов, биогенных регуляторов, гемоглобина и др.) из продуктов распада менее важных, при этом в первую очередь разрушаются сократительные белки, то есть теряется мышечная масса.

3. Деградация жирных кислот: β-окисление протекает при участии большого количества ферментов, то есть белков. Таким образом, сжигание жира невозможно без участия белков.

4. Усвоение белков требует на 30% больше энергии, чем усвоение углеводов или жиров, поэтому фактическая калорийность белков не 4,1 ккал, а около 3 ккал на 1 г. Для того, чтобы компенсировать возросшие энергозатраты, организм начинает использовать свой энергетический запас – жировое депо (так называемое специфически динамическое действие пищи). Неудивительно, что в таких условиях жировая ткань начинает активно расходоваться, компенсируя нужды организма.

5. В условиях голодания организм старается поддержать гомеостаз, то есть при поступлении питательных веществ пытается  создать энергетические запасы в виде жира. В отличии от углеводов, поступление аминокислот не вызывает ускоренный синтез жиров.

6. Белок не только сам требует большего времени на его усвоение, но и удлиняет процесс усвоения углеводов. Это снижает суммарный гликемический индекс потребляемой пищи и позволяет без скачков инсулина длительное время поддерживать достаточный уровень сахара в крови. А это дает возможность эффективно и без проблем справляться с чувством голода.

Сохранение формы

Как уже было написано выше, норма белка составляет 110-120 г в сутки. Принимая во внимание то, что основная масса людей подвержена состоянию гиподинамии, даже не смотря на занятия спортом, потребление нормы белка будет приводить к избыточному поступлению калорий, так как большинство продуктов содержат низкое количество белка. Спортивное питание решает эту проблему, предлагая концентрированный белок без жиров и углеводов.

Набор массы

При наборе мышечной массы польза белков очевидна, а именно:

какие бывают и чем отличаются?

© nadianb — stock.adobe.com

Выбор протеинового коктейля – дело непростое. На рынке представлено широчайший ассортимент разнообразных товаров. Каждый производитель подчеркивает преимущества своего белка и умело скрывает недостатки. В итоге атлеты неправильно подбирают сырье для своего плана питания, а их результативность снижается.

Какие виды протеина сейчас популярны на рынке, и какой источник белка нужен именно вам? Подробные ответы на эти вопросы вы найдете в статье.

Общие сведения

Базовые сведения о протеинах известны каждому атлету. Однако далеко не все спортсмены могут определить, какой вид белка подойдет именно им для решения той или иной задачи.

Условно разделим цели атлетов:

  • набор грязной массы;
  • набор чистой массы;
  • увеличение силовых показателей;
  • увеличение функциональной силы;
  • похудение и сушка.

Однако помните, что это не все цели, ради которых люди идут в зал, и уж тем-более – в кроссфит центры. На деле мотивы и задачи более разнообразны.

Чтобы определить, какой протеин подходит для той или иной цели, их разделяют в соответствии с основными параметрами:

  • Срок всасывания. Определяет, насколько быстро тот или иной вид белка расщепиться на простейшие аминокислоты, и следовательно, быстрее запустит анаболические восстановительные процессы. Самые быстрые протеины способны заменить аминокислотные. Медленные же наоборот предназначены, чтобы питать организм на протяжении всего дня и уменьшать общий катаболизм.

Примечание: последнее возможно, только в том случае, если у организма достаточно энергии для синтеза аминокислот. В противном случае даже медленный белок будет расщеплен до простейшей энергии и выполнит функцию длинносоставных углеводов, да еще и с выделением ненужных кислот, которые ускорят метаболизм и вызовут острое чувство голода.

  • Аминокислотный профиль. Аминокислотный профиль бывает полным и неполным. В случае, если аминокислотный профиль полный – белок называют комплексным. Такой вид протеина позволяет полностью питать организм всеми необходимыми веществами для прогресса, однако он имеет свои минусы. В тоже время, если аминокислотный профиль неполный, уделяют особое внимание внутреннему составу и балансу аминокислот. Это позволяет понять, чего не хватает организму и добавить это из натуральной пищи.
  • Нагрузка на ЖКТ. Как ни странно, но гидролизованный белок, который создан для почти мгновенного усваивания, тоже не идеален. В зависимости от вида входящего сырья он может раздражать желудочно-кишечный тракт, что заставит вас дополнительно питать его гейнерами и натуральной пищей либо вовсе не участвовать в общих процессах пищеварения, моментально всасываясь в кровь через печень и почки.

Вот и все, чем обычно руководствуются при выборе протеина.

Какой выбрать

Рассмотрим основные виды протеина в современной фитнес-культуре. Для этого рекомендуем ознакомиться с таблицей. По ней вы быстро выделите нужные исключительно для вас белковые группы и узнаете, как работает тот или иной вид сырьевого белка.

Вид протеиновой смеси

Что собой представляет
КазеинПролонгированный белок, питающий организм на протяжении всех суток. Имеет неполный аминокислотный профиль.
Молочный протеинДля тех, кто спокойно переносит лактозу. Низкокачественное сырье, неполный аминокислотный профиль.
Соевый изолятЛишен недостатков сои – дешев, но имеет неполный аминокислотный профиль.
Комплексный яичныйОбладает полным аминокислотным составом, но очень тяжело переваривается.
ГидроизолятСамый дешевый белок, используемый в классическом питании в качестве добавок к молочным продуктам низкого качества. Неполный аминокислотный профиль.
Многокомпонентные смесиДает возможность комбинировать из разных дешевых сырьевых протеинов, создавая идеальный комплексный белок.

На самом деле на рынке присутствует огромное количество гибридов и других источников белка. В последнее время все большую популярность набирает грибной протеин, который продается исключительно в США.

Есть еще и различные сырьевые белки, которые не носят название «протеин», например, пивные дрожжи, которые активно использовались бодибилдерами еще на заре золотой эпохи. Однако рядовому посетителю фитнес-центра приобрести их будет непросто. Кроме того, существует огромное количество факторов, которые мешают полноценному усваиванию белка из этих сырьевых источников.

Подробнее о сывороточном белке

Профайл белка:

  • Источник: высушенная сыворотка.
  • Аминокислотный профиль: присутствуют основные незаменимые аминокислоты.
  • Основная задача: закрытие белкового окна после тренировки.
  • Скорость всасывания: предельно высокая.
  • Стоимость: относительно невысокая.
  • Нагрузка на ЖКТ: относительно невысокая.
  • Эффективность: одна из лучших.

Сывороточный протеин – это классика бодибилдинга. Его предельная скорость всасывания сделала его многопрофильным. Он позволяет закрыть катаболические процессы и стимулировать анаболические процессы практически сразу после окончания тренировки. Но самое главное – это его стоимость. Это один из самых дешевых источников качественного белка.

© thaiprayboy — stock.adobe.com

Подробнее о казеине

Профайл белка:

  • Источник: гидролизованный белок из творожной массы.
  • Аминокислотный профиль: присутствуют основные незаменимые аминокислоты.
  • Основная задача: комплексное питание пролонгированного действия основными незаменимыми аминокислотами.
  • Скорость всасывания: предельно низкая.
  • Стоимость: один из самых дорогих видов протеинов для набора массы.
  • Нагрузка на ЖКТ: достаточно сильно загружает желудочно-кишечный тракт. Возможны запоры и другие дисфункции пищеварительной системы.
  • Эффективность: при неправильном применении нулевая. При правильном применении полностью останавливает катаболические процессы в комбинировании с другими средствами спортивного питания.

Как и сывороточный белок, считается одним из классических методов поддержания постоянного синтеза нового мышечного белка. По причине своих особенностей его принимают в основном в ночное время, когда пищеварительная система не способна работать на полную катушку – казеин постепенно растворяясь питает все на протяжении всей ночи.

Молоко must-have

Профайл белка:

  • Источник: молочное сырье
  • Аминокислотный профиль: присутствуют основные незаменимые аминокислоты.
  • Основная задача: закрытие белкового окна после тренировки.
  • Скорость всасывания: предельно низкая.
  • Стоимость: относительно невысокая.
  • Нагрузка на ЖКТ: высокая. Возможны запоры и прочие дисфункции пищеварительной системы.
  • Эффективность: довольно низкая.

Более дешевая версия сывороточного белка. Не получила широкого распространения из-за большей нагрузки на ЖКТ и наличия лактозы, которая ограничивает прием белка до 60 г в сутки. Имеет более широкий аминокислотный профиль.

Соевый изолят

Профайл белка:

  • Источник: сложно гидролизованный соевый субстрат.
  • Аминокислотный профиль: неполный. Требует дополнительного питания со стороны основной пищи.
  • Основная задача: питание аминокислотами атлетов, не употребляющих мясные и молочные продукты. Генерация фитоэстрогенов для женщин, позволяющая избежать проблем, связанных с изменением гормонального цикла.
  • Скорость всасывания: предельно низкая.
  • Стоимость: относительно невысокая.
  • Нагрузка на ЖКТ: серьезная. Возможны запоры и другие дисфункции пищеварительной системы.
  • Эффективность: довольно низкая.

Первые попытки создать идеальный растительный белок. При правильной закупке обойдется в десятки раз дешевле, чем сывороточный протеин. В отличие от классического соевого протеина, соевый изолят почти полностью лишен фитоэстрогенов, однако его ценность для атлетов силового профиля все еще находиться под большим вопросом.

Комплексный яичный

Профайл белка:

  • Источник: яичный порошок.
  • Аминокислотный профиль: полный аминокислотный профиль. Присутствуют все необходимые и незаменимые аминокислоты для роста атлета.
  • Основная задача: комплексное питание пролонгированного действия основными незаменимыми аминокислотами.
  • Скорость всасывания: предельно низкая.
  • Стоимость: один из самых дорогих протеинов.
  • Нагрузка на ЖКТ: высокая. Возможны запоры и другие дисфункции пищеварительной системы
  • Эффективность: наивысшая.

Практически идеальный белок, созданный из яичного порошка. Имеет в своем составе все необходимые для роста аминокислоты. Единственный недостаток – побочный эффект в виде запоров, который практически не минуем при постоянном употреблении

Гидролизат – куда уж дешевле

Профайл белка:

  • Источник: неизвестен.
  • Аминокислотный профиль: неполный. Требует дополнительного питания со стороны основной пищи.
  • Основная задача: питание аминокислотами атлетов, не употребляющих мясные и молочные продукты. Генерация фитоэстрогенов для женщин, чтобы избежать проблем связанных с изменением гормонального цикла.
  • Скорость всасывания: варьируется в зависимости от качества изначального сырья
  • Стоимость: относительно невысокая.
  • Нагрузка на ЖКТ: высокая. Вероятны запоры и другие дисфункции пищеварительной системы.
  • Эффективность: довольно низкая.

Гидролизат протеина был популярным разрекламированным средством несколько лет назад. В это время он был одним из самых дорогих источников белка. Однако в дальнейшем выяснилось, что из-за полной гидратации белка невозможно определить его изначальное сырье, при этом некоторые аминокислоты под воздействием такой гидратации утрачивали свои изначальные части, что практически полностью нивелировало их ценность для атлета.

Многокомпонентный белок

Профайл белка:

  • Источник: варьируется в зависимости от входящих компонентов.
  • Аминокислотный профиль: присутствуют основные незаменимые аминокислоты.
  • Основная задача: закрытие белкового окна после тренировки
  • Скорость всасывания: варьируется в зависимости от входящих компонентов.
  • Стоимость: варьируется в зависимости от входящих компонентов.
  • Нагрузка на ЖКТ: зависит от состава.
  • Эффективность: зависит от входящих компонентов.

Обычно это комплексный субстрат, который должен включать в себя преимущества каждого из белков, нивелируя недостатки. Стоит покупать только у проверенных производителей.

Итоги

Теперь вы знаете, какие виды протеина бывают и для чего они подходят. А самое главное – как использовать преимущества того или иного вида белка, чтобы достичь поставленной вами цели.

Однако не стоит забывать главную премудрость силового спорта. Как бы сильно вы не увлекались белковыми коктейлями:

  1. Сделайте так, чтобы большая часть вашего белка поступала из натуральной пищи.
  2. Не употребляйте белок сверх меры. Даже лучший протеин все равно может посадить вашу мочевую систему и почки, что значительно снизит радость от достижения показателей.

И не забывайте про энергетический баланс, который достигается избытком калорийности.

Оцените материал

Научный консультант проекта. Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат). Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура). Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

белков

Аминокислоты

Белки — самые разнообразные биомолекулы на Земле, выполняющие множество функций, необходимых для жизни. Белковые ферменты — это биологические катализаторы, поддерживающие жизнь, регулируя, где и когда происходят клеточные реакции. Структурные белки обеспечивают внутреннюю и внешнюю поддержку для защиты и поддержания формы клеток. Например, кератины представляют собой важный класс структурных белков, обнаруженных в волосах, коже, ногтях и перьях животных. Белки подвижности обеспечивают основу для движения клеток и всего организма, включая белки мышечных двигателей, которые могут перемещать целые животные! Мембранные белки передают сигналы во время межклеточной коммуникации, транспортируют молекулы в клетки и из них и защищают живые организмы, идентифицируя и помечая захватчиков.

Функции белков настолько разнообразны из-за множества уникальных трехмерных структур, которые образуют белковые полимеры. Несмотря на такое разнообразие, белки также имеют несколько общих структурных характеристик своих мономеров — аминокислот. Структурное сходство аминокислот делает синтез белка единообразным и регулируемым процессом; однако каждая аминокислота также содержит уникальный структурный компонент. Конкретные различия между каждой аминокислотой взаимодействуют, создавая уникальные трехмерные белковые структуры.В совокупности сходства и различия между аминокислотами объясняют, как клетки могут создавать разнообразный пул белков из одного и того же набора строительных блоков.

В каждой аминокислоте существует один центральный атом углерода — альфа-углерод (альфа-углерод). Из четырех групп атомов, ковалентно связанных с α-углеродом, три одинаковы для всех аминокислот. -Углерод всегда напрямую связан с одной аминогруппой и одной карбоксильной группой (карбоновой кислотой). Название «аминокислота» происходит из-за наличия этих двух функциональных групп (аминокислота + кислота).Все аминокислоты имеют третью общую ковалентную связь с атомом водорода, но четвертый атом (или атомная группа), связанный с α-углеродом, уникален в каждой аминокислоте.

Четвертая α-углеродная связь может соединяться с другим одиночным атомом водорода, как в глицине, или с группой атомов. Группы атомов различаются по размеру, полярности или заряду. Например, лизин содержит большую ионную группу атомов. Для простоты, когда конкретная аминокислота не идентифицирована, биологи используют термин «R-группа» для обозначения четвертого атома или группы, связанной с α-углеродом. Термин «R» обозначает остальную часть молекулы и используется при обсуждении общей структуры и реакционной способности аминокислот без усложнения структуры включением деталей R-группы.

Синтез белка включает построение полимера из аминокислот со сложной трехмерной структурой. Синтез дегидратации образует пептидную связь между аминокислотами и высвобождает молекулу воды. Дипептид образуется, когда между двумя отдельными аминокислотами создается пептидная связь, соединяющая углерод карбоксильной группы одной аминокислоты и азот аминогруппы другой аминокислоты.Поскольку дополнительные аминокислоты связываются посредством синтеза дегидратации, короткая цепь (пептид) растет. Полипептиды образуются, когда длина пептидной цепи достигает ста или более аминокислот. Белки образуются в виде аминокислот в одном или нескольких полипептидах, химически взаимодействуя с образованием сложной трехмерной структуры.

Живые организмы синтезируют почти все белки, используя всего двадцать различных аминокислот. Полипептиды образуют уникальную трехмерную структуру в зависимости от типа и положения (последовательности) этих аминокислот.Внутри последовательности R-группы аминокислот образуют химические взаимодействия, которые создают особую трехмерную структуру. Эти R-группы обычно называют «боковыми цепями», потому что они не участвуют в пептидных связях. R-группы выступают на стороне полипептида, позволяя им химически взаимодействовать друг с другом. Взаимодействия с боковыми цепями образуют специфическую структуру каждого белка, структуру, уникально способную выполнять клеточную функцию этого белка.

Функциональные группы белков

Это упражнение проверяет вашу способность определять функциональные группы аминокислот в белках.

Построение и расщепление белков

Это задание проверяет вашу способность идентифицировать реагенты и продукты синтеза и гидролиза белка.

Структура и функция белка

В отличие от полисахаридов, полипептидные цепи собраны с большим разнообразием аминокислот в каждом полимере. Набор из двадцати аминокислот, обычно содержащихся в биологических белках, напрямую отвечает за разнообразие белковых структур в живых клетках.Каждый белок отличается по нескольким аспектам, которые определяют структуру и, следовательно, функцию. Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Гены клетки определяют длину каждой полипептидной цепи, а также тип и положение каждой аминокислоты в последовательности. Вместе эти факторы определяют структуру белка, которая определяет функцию, которую белок может выполнять.

Как структура белка определяет функцию? Трехмерная форма каждого белка идеально подходит для выполнения одной конкретной функции.Например, аквапорины — это канальные белки, которые образуют небольшие туннели через клеточную мембрану. Внутренняя поверхность аквапориновых туннелей имеет определенный диаметр и полярность. Эта структура идеально подходит для транспортировки молекул воды, но очень мало чего другого, обеспечивая специфичность и функцию. Если структура белка изменяется, меняется и его способность функционировать.

Зная важность структуры белка в определении функции, как тогда определяется структура белка? Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны сначала спросить, как только двадцать аминокислот могут создать разнообразие белков, которые мы видим в живых организмах.Это разнообразие легко объяснить тем, как полипептиды образуют последовательность. Представьте себе создание дипептида с использованием двадцати общих аминокислот. Существует двадцать вариантов для первого положения и двадцать вариантов для второго положения этого двух аминокислотного пептида. Математические расчеты говорят нам, что мы можем синтезировать четыреста различных дипептидов! Для каждых дополнительных аминокислот в пептиде мы снова умножаем это количество вариантов на двадцать. Представьте себе, сколько различных полипептидов может существовать в природе, имея более ста аминокислот в средней последовательности!

Помимо увеличения вариативности, каждая из двадцати общих аминокислот играет жизненно важную роль в структуре и функции белков во всех живых организмах. В то время как производители, такие как растения, синтезируют все двадцать распространенных аминокислот, потребители, которые получают энергию, поедая биомолекулы, полагаются на потребление с пищей для получения одной или нескольких аминокислот. Люди синтезируют десять из двадцати обычных аминокислот, а остальные десять должны быть получены с пищей. Хотя все аминокислот необходимы для жизни человека, «незаменимые аминокислоты» — это те аминокислоты, которые человек не может синтезировать самостоятельно. Употребление в пищу продуктов, богатых белком, обеспечивает клетки этими незаменимыми аминокислотами.

Живые организмы, управляемые генами, синтезируют полипептиды с использованием аминокислот. Уникальный порядок аминокислот в полипептиде называется первичной структурой и представляет собой первый уровень трехмерной структуры (конформации) белка. Первичная структура определяет каждый дополнительный уровень химических взаимодействий, управляя формированием окончательной конформации белка.

Если структура определяет функцию, как первичная последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру? В процессе, называемом сворачиванием белка, между аминокислотами в белке образуются стабильные химические взаимодействия, изгибая и скручивая полимер в трехмерную форму.Сворачивание белков иногда требует помощи молекулярных белков-шаперонов, которые связывают вновь образующиеся полипептиды и способствуют формированию структуры.

Сворачивание белка включает три уровня химических взаимодействий, называемых вторичной, третичной и четвертичной структурой. Вторичная структура создается за счет образования водородных связей между соседними аминокислотами во время синтеза белка. Водородные связи во вторичной структуре включают полярные амино- и карбоксильные группы аминокислот, но не включают R-группы.По мере того как пептидная цепь продолжает расти, взаимодействия между боковыми цепями аминокислот (R-группами) формируют третичную структуру полипептида. Боковые цепи взаимодействуют друг с другом посредством:

  1. образование водородных связей в боковой цепи.
  2. агрегация гидрофобных боковых цепей.
  3. образование ионных (солевой мостик) и ковалентных (дисульфидный мостик) связей.

Хотя все химические взаимодействия важны для третичной структуры, белки сворачиваются в основном в ответ на то, какие боковые цепи способны образовывать водородные связи с водой.Поскольку молекулы воды составляют большую часть внутреннего раствора клетки, неполярные боковые цепи исключаются из раствора и объединяются по мере образования водородных связей с полярными и ионными боковыми цепями. Эти гидрофобные взаимодействия являются самым сильным детерминантом.

Обнаружение взаимодействия белок-белок: методы и анализ

Взаимодействие белок-белок играет ключевую роль в прогнозировании белковой функции целевого белка и лекарственной способности молекул. Большинство генов и белков реализуют результирующие фенотипические функции как набор взаимодействий.Методы in vitro, и in vivo, , такие как аффинная очистка, Y2H (гибрид дрожжей 2), TAP (тандемная аффинная очистка) и т. Д., Имеют свои собственные ограничения, такие как стоимость, время и т. Д., И результирующие наборы данных шумят и имеют больше ложных срабатываний, чтобы пояснить функцию молекул лекарства. Таким образом, были разработаны методы in silico, , которые включают подходы на основе последовательностей, подходы на основе структуры, близость хромосом, слияние генов, гибрид in silico 2, филогенетическое дерево, филогенетический профиль и подходы, основанные на экспрессии генов.Выяснение сетей взаимодействия белков также вносит большой вклад в анализ путей передачи сигналов. Недавние разработки также привели к созданию сетей, имеющих все взаимодействия белок-белок, с использованием вычислительных методов для сигнальных путей и идентификации белковых комплексов при определенных заболеваниях.

1. Введение

Белок-белковые взаимодействия (ИПП) регулируют широкий спектр биологических процессов, включая межклеточные взаимодействия, метаболический контроль и контроль развития [1]. Белково-белковое взаимодействие становится одной из основных задач системной биологии. Нековалентные контакты между боковыми цепями остатков лежат в основе сворачивания белка, сборки белка и PPI [2]. Эти контакты вызывают различные взаимодействия и ассоциации между белками. Основываясь на контрастных структурных и функциональных характеристиках, ИПП можно классифицировать несколькими способами [3]. В зависимости от поверхности взаимодействия они могут быть гомо- или гетероолигомерными; судя по их стабильности, они могут быть обязательными или необязательными; если судить по их стойкости, они могут быть временными или постоянными [4].Данный PPI может быть комбинацией этих трех конкретных пар. Временные взаимодействия будут формировать сигнальные пути, в то время как постоянные взаимодействия будут формировать sta

Диетический белок и хроническое заболевание почек — Белковые и фосфорные продукты

Без белка наши тела не смогли бы излечиться от травм, остановить кровотечение или бороться с инфекцией. Вот почему употребление белка так важно для поддержания здоровья. В среднем человеку требуется от 40 до 65 граммов белка каждый день.

Однако белок может быть непростой задачей для людей с хронической болезнью почек (ХБП). Хотя белок является необходимым питательным веществом, пациенты часто сталкиваются с дилеммой ограничения потребления белка.

Белок и пациент с ХБП

Когда белок попадает в организм, образуются белковые отходы. В здоровых почках есть миллионы нефронов, которые фильтруют эти отходы. Затем он выводится из организма с мочой.

Нездоровые почки теряют способность выводить белковые отходы, и они начинают накапливаться в крови. Потребление белка с пищей для пациентов с ХБП зависит от стадии заболевания почек, статуса питания и размера тела. Консультации с дипломированным диетологом рекомендуются для планирования и контроля диеты с низким или высоким содержанием белка.

Белок и стадии CKD

Пять стадий ХЗП определяются скоростью клубочковой фильтрации (СКФ), показывающей, насколько хорошо функционируют ваши почки.

На 1 стадии ХЗП СКФ составляет 90 или выше, что является нормальным явлением. Однако в моче обнаруживаются аномальные уровни белка. На 2 стадии СКФ составляет 60-89. На 3 этапе СКФ до 30-59. На стадии 4 СКФ резко снижается до 15-29.

Стадия 5, последняя стадия заболевания почек, известная как терминальная стадия почечной недостаточности или ТПН, возникает, когда СКФ падает ниже 15, а функции почек практически отсутствуют.

Хотя стадия 4 указывает на серьезное снижение функции почек, вы все равно можете жить без диализа.Поскольку от болезни почек нет лекарства, основное внимание уделяется поддержанию вашего питания и сокращению накопления белковых отходов. Избыток белка может вызвать тошноту, потерю аппетита, рвоту, слабость, изменение вкуса и зуд.

Если вы находитесь на стадиях 1, 2 или 3, потребление белка может быть ограничено до 12–15 процентов от ежедневного потребления калорий. Это тот же уровень, который рекомендован Нормами диетического потребления (DRI) для здорового питания нормальных взрослых.Если вы находитесь на 4 стадии ХБП, диетолог может посоветовать вам снизить потребление белка до 10 процентов от суточной нормы калорий.

Белок и ESRD

Пациентам, находящимся на стадии 5 и у которых почки работают менее чем на 10 процентов, необходим диализ, чтобы заменить отказавшие почки или до тех пор, пока не станет возможной трансплантация почки.

Диализ удаляет белковые отходы из крови, и диета с низким содержанием белка больше не требуется.К сожалению, некоторые аминокислоты удаляются во время диализа. Для восполнения потери белка необходимо более высокое потребление белка.

Диабет, ХБП и белок

Если у вас ХБП в результате диабета, ваш диетолог и врач помогут вам контролировать диабет. Хороший контроль уровня глюкозы и артериального давления может помочь замедлить прогрессирование заболевания почек у людей с диабетом. Ваш диетолог определит необходимый вам уровень ограничения белка.

Некоторые белки лучше других?

Продукты с высоким содержанием белка, такие как мясо, молоко и яйца, могут быть с высоким содержанием жира и холестерина. Если у вас высокий уровень холестерина или сердечно-сосудистые заболевания, ваш врач и диетолог могут порекомендовать есть больше полезных для сердца белков. Хороший выбор — рыба, куриная грудка, нежирные соевые продукты, а также нежирные молочные продукты.

Фосфор — это минерал, который накапливается в крови по мере прогрессирования почечной недостаточности.Вам могут посоветовать отказаться от продуктов с высоким содержанием белка и фосфора, если ваш уровень превышает нормальный. Молоко, йогурт, сыр, сушеные бобы и горох, орехи и семена, арахисовое масло и некоторые соевые продукты содержат большое количество белка и фосфора.

Как регулируется белок?

Чтобы убедиться, что вы получаете нужное количество белка для вашего состояния, сначала поговорите со своим почечным диетологом, чтобы получить конкретные рекомендации относительно потребления белка.Это число будет зависеть от вашей стадии ХБП, результатов лабораторных исследований, размера тела и других состояний здоровья.

Если вам назначена диета с низким содержанием белка, порции белковой пищи будут меньше, чем обычно. Для человека среднего роста потребление мяса, птицы или рыбы ограничено от 4 до 6 унций в день.

Если я не могу есть белок, что я могу есть?

Хотя ваш рацион может быть ограничен продуктами с высоким содержанием белка, вы по-прежнему будете есть различные продукты, такие как яйца, молоко, мясо, птицу, рыбу, фрукты, овощи и зерновые.Достаточное количество калорий важно для предотвращения разрушения мышц и потери веса. Вам могут посоветовать есть больше полезных жиров, таких как оливковое масло, или принимать добавки, которые помогут получить достаточно калорий.

В зависимости от вашего состояния вам также может потребоваться ограничить потребление натрия, калия или фосфора. Это определяется вашим кровяным давлением и вашими лабораторными показателями. Вас проконсультирует врач-диетолог.

структура белка

СТРУКТУРА БЕЛКОВ


 

На этой странице объясняется, как аминокислоты объединяются, чтобы образовать белки, и что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков.Четвертичная структура не рассматривается. Это относится только к белкам, состоящим из более чем одной полипептидной цепи. Четвертичная структура упоминается в программе химии IB, но ни в одной другой учебной программе этого уровня в Великобритании.


Примечание: Четвертичная структура может быть очень сложной, и я не знаю точно, какой глубины требуется для этого в программе IB (поэтому я ее не включил). Я подозреваю, что то, что требуется, довольно тривиально.Студенты IB должны спросить совета у своего учителя или лектора.



 

Первичная структура белков

Нанесение аминокислот

В химии, если бы вы изобразили структуру общей 2-аминокислоты, вы, вероятно, изобразили бы ее так:

Однако для рисования структур белков мы обычно скручиваем его так, чтобы группа «R» выступала сбоку.Так будет намного легче увидеть, что происходит.

Это означает, что две простейшие аминокислоты, глицин и аланин, будут показаны как:


 

Пептиды и полипептиды

Глицин и аланин могут сочетаться с удалением молекулы воды с образованием дипептида . Это может произойти одним из двух способов — таким образом, вы можете получить два разных дипептида.

Либо:

или:

В каждом случае связь, показанная синим цветом в структуре дипептида, известна как пептидная связь . В химии это также известно как амидная связь, но, поскольку мы сейчас находимся в области биохимии и биологии, мы будем использовать их термины.

Если вы соедините три аминокислоты вместе, вы получите трипептид. Если вы соединили все партии вместе (как в белковой цепочке), вы получите полипептид .

Белковая цепь будет содержать от 50 до 2000 аминокислотных остатков . Вы должны использовать этот термин, потому что, строго говоря, пептидная цепь не состоит из аминокислот. Когда аминокислоты соединяются вместе, молекула воды теряется. Пептидная цепь состоит из того, что остается после потери воды, другими словами, состоит из аминокислотных остатков и .

По соглашению, когда вы рисуете пептидные цепи, группа -NH 2 , которая не была преобразована в пептидную связь, записывается в левом конце.Неизмененная группа -COOH написана в правом конце.

Конец пептидной цепи с группой -NH 2 известен как N-конец , а конец с группой -COOH является C-концом .

Следовательно, белковая цепь (с N-концом слева) будет выглядеть так:


 


 

Группы «R» происходят из 20 аминокислот, которые встречаются в белках.Пептидная цепь известна как основная цепь , а группы «R» известны как боковые цепи .


Примечание: В случае, когда группа «R» происходит от аминокислоты пролина, картина нарушается. В этом случае водород на азоте, ближайшем к группе «R», отсутствует, и группа «R» замкнута и присоединена к этому азоту, а также к атому углерода в цепи.

Я упоминаю об этом для полноты — , а не , потому что вы должны были знать об этом по химии на этом вводном уровне.



Первичная структура белков

Вот проблема! Термин «первичная структура» используется двояко.

В простейшем случае этот термин используется для описания порядка аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать белок. Другими словами, если вы замените группы «R» на последней диаграмме реальными группами, вы получите первичную структуру определенного белка.

Эта первичная структура обычно отображается с использованием сокращений для аминокислотных остатков.Эти сокращения обычно состоят из трех или одной буквы.

Используя трехбуквенные сокращения, часть белковой цепи может быть представлена, например:

Если вы посмотрите внимательно, вы заметите среди других аббревиатуры глицина (Gly) и аланина (Ala).

Если вы проследите всю белковую цепь до ее левого конца, вы найдете аминокислотный остаток с неприсоединенной группой -NH 2 . N-конец всегда пишется слева от диаграммы первичной структуры белка — независимо от того, рисуете ли вы ее полностью или используете эти сокращения.


 

Более широкое определение первичной структуры включает все особенности белка, которые являются результатом ковалентных связей. Очевидно, что все пептидные связи состоят из ковалентных связей, так что это не проблема.

Но у белков есть еще одна особенность, которая также связана ковалентно. В нем участвует аминокислота цистеин.

Если две боковые цепи цистеина заканчиваются рядом друг с другом из-за сворачивания пептидной цепи, они могут реагировать с образованием серного мостика .Это еще одна ковалентная связь, и поэтому некоторые люди считают ее частью первичной структуры белка.

Из-за того, как серные мостики влияют на укладку белка, другие люди считают это частью третичной структуры (см. Ниже). Очевидно, это потенциальный источник путаницы!


Важно: Вам необходимо знать, где именно ваши эксперты собираются включать серные мостики — как часть первичной структуры или как часть третичной структуры.Вам необходимо проверить свою текущую программу и прошлые работы. Если вы изучаете учебную программу в Великобритании и не получили ее, перейдите по этой ссылке, чтобы узнать, как их получить.



 

Вторичная структура белков

В длинных белковых цепях есть области, в которых цепи организованы в регулярные структуры, известные как альфа-спирали (альфа-спирали) и бета-складчатые листы. Это вторичные структуры в белках.

Эти вторичные структуры удерживаются вместе водородными связями. Они образуются, как показано на схеме, между одной из неподеленных пар на атоме кислорода и водородом, присоединенным к атому азота:

Хотя водородные связи всегда находятся между группами C = O и H-N, их точный образец отличается в альфа-спирали и бета-складчатом листе. Когда вы перейдете к ним ниже, найдите время, чтобы убедиться, что вы видите, как работают две разные аранжировки.


Важно: Если вас не устраивает водородная связь и вы не уверены, что означает эта диаграмма, перейдите по этой ссылке, прежде чем продолжить.То, что далее следует, в любом случае достаточно сложно визуализировать, не беспокоясь о том, что такое водородные связи!

Вы также должны точно узнать, сколько деталей вам нужно знать об этом следующем бите. Вполне может быть, что все, что вам нужно, — это слышать об альфа-спирали и знать, что она удерживается вместе водородными связями между группами C = O и N-H. Еще раз, вам нужно проверить свой учебный план и прошлые работы — особенно отметить схемы для прошлых работ.

Если вы перейдете по любой из этих ссылок, используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Альфа-спираль

В альфа-спирали белковая цепь скручена как слабо скрученная пружина. «Альфа» означает, что если вы посмотрите вниз по длине пружины, то увидите, что скручивание происходит по часовой стрелке, когда она удаляется от вас.


Примечание: Если ваше визуальное воображение столь же безнадежно, как и мое, единственный способ действительно понять это — взять кусок проволоки и свернуть его в форму пружины.Подойдет немного компьютерного свинца.

По правде говоря, если вы изучаете химию, вам вряд ли понадобится это знать. Если в вашей программе есть вторичная структура белка, ваши экзаменаторы, скорее всего, захотят, чтобы вы знали, как эти структуры удерживаются вместе за счет водородных связей. Чтобы убедиться, проверьте прошлые документы.

Если вы читаете это как студент, изучающий биохимию или биологию, и вам предложили другой способ распознавания альфа-спирали, придерживайтесь того метода, который вам был предложен.



Следующая диаграмма показывает, как альфа-спираль удерживается вместе водородными связями. Это очень упрощенная диаграмма, на которой отсутствует множество атомов. Мы поговорим об этом более подробно после того, как вы ознакомитесь с ним.

Что не так со схемой? Две вещи:

Прежде всего, показаны только атомы на частях катушек, обращенных к вам. Если вы попытаетесь показать все атомы, все станет настолько сложным, что практически невозможно понять, что происходит.

Во-вторых, я не делал никаких попыток получить правильные валентные углы. Я намеренно нарисовал все связи в основе цепочки, как если бы они лежали вдоль спирали. По правде говоря, они везде торчат. Опять же, если нарисовать ее правильно, спираль увидеть практически невозможно.

Итак, на что нужно обратить внимание?

Обратите внимание, что все группы «R» торчат боком от главной спирали.

Обратите внимание на правильное расположение водородных связей.Все группы N-H направлены вверх, а все группы C = O направлены вниз. Каждый из них участвует в водородной связи.

И, наконец, хотя вы не видите этого на этой неполной диаграмме, каждый полный виток спирали содержит 3,6 (приблизительно) аминокислотных остатка.

Если бы у вас было целое число аминокислотных остатков на ход, каждая группа имела бы идентичную группу под собой на следующем ходу. В таких условиях водородная связь невозможна.

Каждый поворот имеет 3 полных аминокислотных остатка и два атома от следующего. Это означает, что каждый виток смещен от тех, что вверху и внизу, так что группы N-H и C = O приведены в соответствие друг с другом.


 

Бета-гофрированные листы

В листе с бета-гофрировкой цепи сложены так, что они лежат рядом друг с другом. Следующая диаграмма показывает так называемый «антипараллельный» лист. Все это означает, что ближайшие цепочки движутся в противоположных направлениях.Учитывая то, как происходит именно это сворачивание, это может показаться неизбежным.

На самом деле, это не обязательно! Возможно более сложное сворачивание, чтобы цепочки соседей действительно двигались в том же направлении. Сейчас мы выходим далеко за рамки требований британской химии A level (и ее эквивалентов).

Сложенные цепи снова удерживаются вместе водородными связями с участием тех же групп, что и в альфа-спирали.


Примечание: Обратите внимание, что нет причин, по которым эти листы должны быть сделаны из четырех частей сложенной цепочки рядом друг с другом, как показано на этой схеме.Это был произвольный выбор, и диаграмма хорошо вписывалась в экран!



 

Третичная структура белков

Что такое третичная структура?

Третичная структура белка — это описание того, как вся цепь (включая вторичные структуры) складывается в свою окончательную трехмерную форму. Это часто упрощается в моделях, подобных следующей для фермента дигидрофолатредуктазы.Конечно, ферменты основаны на белках.


Примечание: Эта диаграмма была получена из банка данных белков RCSB. Если вы хотите найти дополнительную информацию о дигидрофолатредуктазе, их ссылочный номер — 7DFR.

В структуре этого фермента нет ничего особенного. Я выбрал его, потому что он содержал только одну белковую цепь и имел в себе примеры обоих типов вторичной структуры.



Модель показывает альфа-спирали во вторичной структуре в виде витков «ленты». Листы с бета-гофрировкой показаны как плоские кусочки ленты, оканчивающиеся стрелкой. Биты белковой цепи, которые представляют собой просто случайные катушки и петли, показаны как биты «строки».

Цветовая кодировка в модели помогает вам ориентироваться в конструкции — переходя от темно-синего к красному.

Вы также заметите, что в этой конкретной модели заблокированы две другие молекулы (показаны как обычные молекулярные модели).Это две молекулы, реакцию которых катализирует этот фермент.


 

Что удерживает белок в его третичной структуре?

Третичная структура белка поддерживается взаимодействиями между боковыми цепями — группами «R». Это может произойти несколькими способами.

Ионные взаимодействия

Некоторые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) содержат дополнительную группу -COOH. Некоторые аминокислоты (например, лизин) содержат дополнительную группу -NH 2 .

Вы можете получить перенос иона водорода от -COOH к группе -NH 2 с образованием цвиттерионов, как и в простых аминокислотах.

Очевидно, вы могли бы получить ионную связь между отрицательной и положительной группой, если бы цепи были сложены таким образом, чтобы они были близко друг к другу.


 

Водородные связи

Обратите внимание, что сейчас мы говорим о водородных связях между боковыми группами, а не между группами, фактически находящимися в основной цепи цепи.

Многие аминокислоты содержат группы в боковых цепях, у которых есть атом водорода, присоединенный к атому кислорода или азота. Это классическая ситуация, когда может возникнуть водородная связь.

Например, аминокислота серин содержит группу -ОН в боковой цепи. Вы можете установить водородную связь между двумя остатками серина в разных частях свернутой цепи.

Вы можете легко представить себе подобное водородное связывание с участием групп -OH, или групп -COOH, или групп -CONH 2 , или групп -NH 2 в различных комбинациях — хотя вы должны быть осторожны, чтобы помнить, что -COOH группа и группа -NH 2 будут образовывать цвиттерион и производить более сильную ионную связь вместо водородных связей.


 

дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса

Некоторые аминокислоты имеют довольно большие углеводородные группы в боковых цепях. Ниже приведены несколько примеров. Временные колеблющиеся диполи в одной из этих групп могут индуцировать противоположные диполи в другой группе в соседней свернутой цепочке.

Создаваемых сил рассеивания будет достаточно, чтобы скрепить сложенную конструкцию.


Важно: Если вас не устраивают силы рассеяния Ван-дер-Ваальса, вам следует перейти по этой ссылке.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Серные мостики

Серные мостики, которые образуются между двумя остатками цистеина, уже обсуждались в разделе первичных структур. Где бы вы их ни разместили, это никак не повлияет на их формирование!


 

 

Куда бы вы сейчас хотели пойти?

В меню аминокислот и белков.. .

К меню прочих органических соединений. . .

В главное меню. . .


 

© Джим Кларк 2004 (последнее изменение — ноябрь 2016 г.)

Руководство по очистке белков | Введение в методы очистки белков

Белки — это биологические макромолекулы, которые поддерживают структурную и функциональную целостность клетки, и многие заболевания связаны с нарушением функции белков.Очистка белков — это основной этап анализа отдельных белков и белковых комплексов и выявления взаимодействий с другими белками, ДНК или РНК. Существуют различные стратегии очистки белка для решения задач желаемого масштаба, производительности и последующих применений. Оптимальный подход часто необходимо определять эмпирически.

Очистка белка

Наилучший протокол очистки белка зависит не только от очищаемого белка, но и от многих других факторов, таких как клетка, используемая для экспрессии рекомбинантного белка (например,g., прокариотические клетки по сравнению с эукариотическими клетками). Escherichia coli остается первым выбором многих исследователей для получения рекомбинантных белков из-за простоты использования, быстрого роста клеток и низкой стоимости культивирования. Белки, экспрессируемые в E. coli , могут быть очищены в относительно высоких количествах, но эти белки, особенно эукариотические белки, могут не проявлять должной белковой активности или сворачивания. Культивируемые клетки млекопитающих могут предложить лучший вариант для получения правильно уложенных и функциональных белков млекопитающих с соответствующими посттрансляционными модификациями (Geisse et al .1996). Однако низкие уровни экспрессии рекомбинантных белков в культивируемых клетках млекопитающих затрудняют их очистку. В результате достижение удовлетворительного выхода и чистоты зависит от высокоселективного и эффективного захвата этих белков из сырых клеточных лизатов.

Для упрощения очистки метки аффинной очистки могут быть слиты с интересующим рекомбинантным белком (Nilsson et al . 1997). Обычные теги слияния представляют собой полипептиды, небольшие белки или ферменты, добавленные к N- или C-концу рекомбинантного белка.Биохимические особенности различных меток влияют на стабильность, растворимость и экспрессию белков, к которым они присоединены (Stevens et al. 2001). Использование векторов экспрессии, которые включают тег слияния, облегчает очистку рекомбинантного белка.

Выделение белковых комплексов

Основная цель протеомики — выяснение функции белков и организации сложных сетей, ответственных за ключевые клеточные процессы. Анализ взаимодействий белок: белок может дать ценную информацию о каскадах клеточных сигналов, участвующих в этих процессах, а анализ взаимодействий белок: нуклеиновая кислота часто позволяет получить важную информацию о биологических процессах, таких как регуляция мРНК, ремоделирование хромосом и транскрипция.Например, факторы транскрипции играют важную роль в регуляции транскрипции, связываясь со специфическими сайтами узнавания на хромосоме, часто на промоторе гена, и взаимодействуя с другими белками в ядре. Эта регуляция необходима для жизнеспособности, дифференцировки и роста клеток (Mankan и др. , 2009; Gosh и др. , 1998).

Анализ белков: взаимодействия белков часто требуют простых методов иммобилизации белков на твердых поверхностях в правильной ориентации без нарушения структуры или функции белка.Эта иммобилизация не должна нарушать связывающую способность и может быть достигнута с помощью аффинных меток. Иммобилизация белков на чипах — популярный подход для анализа взаимодействий белок: ДНК и белок: белок и идентификации компонентов белковых комплексов (Hall et al. , 2004; Hall et al. 2007; Hudson and Snyder, 2006). Функциональные белковые микрочипы обычно содержат полноразмерные функциональные белки или белковые домены, связанные с твердой поверхностью. Флуоресцентно меченая ДНК используется для зондирования массива и идентификации белков, которые связываются с конкретным зондом.Белковые микроматрицы обеспечивают метод высокопроизводительной идентификации взаимодействий белок: ДНК. Иммобилизованные белки также можно использовать в анализах белков с понижением уровня для выделения партнеров по связыванию белков in vivo (клетки млекопитающих) или in vitro. Другие последующие приложения, такие как масс-спектрометрия, не требуют иммобилизации белка для идентификации белковых партнеров и отдельных компонентов белковых комплексов.

рекомбинантных белков человека | Клоны кДНК человека TrueORF | Белки человека полной длины

Свяжитесь с нами | Зарегистрируйтесь или войдите | Корзина