Незаменимые аминокислоты как запомнить: необходимые и незаменимые. Аспидные Глуби Листопада

Содержание:

1. Роль аминокислот в организме человека
2. Польза аминокислот для здоровья
3. Самые значимые аминокислоты в организме
4. Как обеспечить организм необходимыми аминокислотами

Аминокислоты сегодня — один из актуальных трендов в сфере спорта, здоровья и красоты. Знатоки утверждают, что эти вещества способны на многое: нарастить мышцы, избавить от лишнего веса, привести в порядок нервную систему, разгладить морщины и многое-многое другое, не менее полезное и замечательное.

Но как сориентироваться в великом разнообразии аминокислот? Какие из них подойдут спортсменам, а какие станут эликсиром красоты и молодости? Самостоятельно разобраться в десятках названий порой так непросто. Поэтому мы подготовили для вас небольшую шпаргалку. С ее помощью вы легко определитесь, какие аминокислоты нужны именно вам.

Как работают аминокислоты в организме

Бытует мнение, что аминокислоты нужны исключительно спортсменам.

Стереотипом стал образ бодибилдера с внушительной гантелей в одной руке и упаковкой аминок в другой. На самом деле, аминокислоты нужны всем без исключения — от малышей до людей преклонных лет. Разберемся, почему?

Чтобы понять, насколько аминокислоты важны для каждого живого организма, необходимо понимать, что они из себя представляют.

Все организмы, в том числе и человеческий, состоят из белков. Он — основа всех тканей и органов. Кожа, мышцы, кости, волосы, ногти, кровь — это все белки. А аминокислоты — своеобразные кирпичики, из которых образуются белки. Так, например, в основе всем известного коллагена — цепочка из трех аминокислот. В нее входят глицин, пролин или лизин, а также аргинин.

По этой причине, те, кто утверждает, что препараты коллагена бесполезны, так как в желудке расщепляются до аминокислот, абсолютно не правы. Естественным образом коллаген как раз и синтезируется из тех аминокислот, которые попадают в организм вместе с пищей. Но далеко не всегда продукты питания могут обеспечить необходимые аминокислоты в нужном количестве.

Готовый же коллаген — это набор именно тех аминокислот и именно в тех пропорциях, которые необходимы организму для синтеза собственного коллагена. Поэтому, даже если какие-то молекулы коллагена организм не усваивает, а расщепляет до аминокислот, эти строительные единицы все равно объединяются и образуют белковую структуру.

Всего в природе встречается около 500 аминокислот. Но в синтезе белков в организме принимают участие всего 20 из них. Эти базовые аминокислоты принято делить на две группы:

Незаменимые

Те, которые организм не синтезирует самостоятельно и должен получать из дополнительных источников. К ним относятся: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Заменимые

Те, которые организм способен синтезировать самостоятельно из предшественников. К ним относятся: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Также есть условно-заменимые аминокислоты:

• Аргинин синтезируется в организме взрослого человека, но для детей является незаменимым
• Гистидин чаще всего синтезируется в недостаточном количестве, поэтому необходимо позаботится о дополнительном приеме этого вещества.

Полезные свойства аминокислот для здоровья

Каждая аминокислота обладает особыми свойствами и все они взаимодействуют между собой. Дефицит даже одной из них значительно затрудняет усвоение остальных. Поэтому очень важно обеспечить разнообразие в рационе, употреблять достаточное количество растительной и животной пищи, содержащей разные виды аминокислот.

Тем же, кто не имеет возможности разнообразить меню или придерживается диеты, ограничивающей белковые продукты, в особенности веганам, рекомендуется принимать аминокислоты в виде добавок.

Важнейшие аминокислоты в организме человека

Наиболее важными для правильных функций органов и систем организма являются следующие аминокислоты:

Фенилаланин

Прежде всего, эту аминокислоту ценят за способность регулировать аппетит. Фенилаланин высвобождает в больших количествах холецистокинин, который подает мозгу сигнал о том, что уже получено достаточное для насыщения количество пищи.

Поэтому, если вы часто переедаете, постарайтесь употреблять больше продуктов, богатых фенилаланином. А принимая натощак 200-500 мг этой аминокислоты, можно значительно облегчить процесс похудения.

Кроме того, фенилаланин положительно влияет на функции нервной системы: нормализует настроение, улучшает память, повышает концентрацию внимания. Также аминокислота стимулирует работу щитовидной железы, печени и поджелудочной железы.

Лейцин

Эта аминокислота является частью BCAA — аминокислот с разветвленной цепью. Кроме лейцина, к BCAA относятся валин и изолейцин. Их особенность заключается в том, что они разрушаются не в печени, а в мышцах.

В результате высвобождается большое количество энергии и увеличивается синтез белка в мышцах при силовых нагрузках.

За способность стимулировать рост мышц лейцин, как и другие BCAA аминокислоты, особенно ценят спортсмены.

Но лейцин имеет и другие полезные для организма свойства:

• Улучшат физическую форму и мышечную массу даже у тех, кто не занимается спортом
• Усиливает сжигание подкожной жировой прослойки, уменьшает отложение жира и предотвращает ожирение
• Способствует восстановлению мышц после высоких физических нагрузок
• Нормализует уровень глюкозы в крови, стимулируя синтез инсулина
• Предотвращает мышечную атрофию при снижении физической активности, в частности у пожилых людей и лежачих больных

Валин

Эта аминокислота также является частью BCAA. Валин является источником энергии в мышечной ткани.

Также спортсмены ценят его за способность стимулировать мышечный метаболизм и улучшать регенерацию тканей.

Люди, не занимающиеся спортом, также получат пользу от употребления валина.

Эта аминокислота:

• Насыщает организм энергией
• Снижает болевые ощущения и восприимчивость к температурным условиям
• Поддерживает оптимальный уровень серотонина и триптофана
• Стимулирует активность головного мозга
• Нормализует функции печени и желчного пузыря

Изолейцин

Эта аминокислота — последняя из трио BCAA. Наравне с лейцином и валином, изолейцин снабжает мышцы энергией и заметно повышает выносливость во время спортивных тренировок.

Кроме того, изолейцин:

• • Принимает участие в синтезе гемоглобина
• • Нормализует уровень глюкозы в крови
• • Положительно влияет на стрессоустойчивость

Треонин

Основное действие этой аминокислоты в организме направлено на правильное формирование всех белковых структур организма. Треонин является своеобразным координатором, который регулирует взаимодействие других аминокислот и процесс синтеза белков.

Достаточное количество треонина:

• Придает прочность костям и зубам
• Укрепляет мышцы и связки
• Предотвращает ожирение печени
• Повышает иммунитет и способствует выработке антител

Также, взаимодействуя с другими аминокислотами, треонин обеспечивает нормальное функционирование всех систем организма, способствует быстрой регенерации тканей и предупреждает нервные расстройства.

Лизин

Эта аминокислота является одной из наиболее ценных для организма человека. В первую очередь лизин ценят за мощное воздействие на иммунную систему.

Благодаря способности повышать синтез антител и эффективно бороться с вирусами, лизин активно применяют в программах лечения различных вирусных заболеваний, включая вирусный герпес.

Есть у лизина и другие полезные качества:

• Способствует правильному усвоению кальция, принимает участие в формировании кератина и коллагена
• Улучшает липидный обмен, ускоряет расщепление жиров, тем самым дает организму дополнительный заряд энергии
• Предупреждает образование холестериновых бляшек и тромбов, предотвращает атеросклероз и другие сердечно-сосудистые заболевания
• Нормализует деятельность надпочечников, снижает уровень кортизола, помогает избавиться от тревожности и негативных последствий стресса.

Триптофан

Бессонница и плохое настроение — ваш постоянный спутник?

Скорее всего, таким образом организм заявляет о дефиците триптофана — аминокислоты, отвечающей за синтез гормона счастья серотонина.

Начните принимать триптофан, и вы почувствуете, что нервное напряжение уходит, настроение заметно улучшается, а расслабиться и уснуть после трудного дня получается очень легко.

Также триптофан обеспечивает заметный терапевтический эффект при следующих заболеваниях:

• Частые головные боли, мигрени
• Неврозы и другие расстройства нервной системы
• Деменция
• Ожирение

Гистидин

Эта аминокислота — важнейший участник белкового обмена и неотъемлемая часть большинства протеинов.

Без гистидина был бы невозможен процесс регенерации тканей. Также он принимает участие в свертываемости крови, образовании эритроцитов и лейкоцитов.

Другими словами, если бы не было гистидина, то раны бы не заживали, а остановить кровотечение было бы невозможно.

Есть у гистидина и другие полезные свойства:

• Расслабляет капилляры, снижая вероятность сердечно-сосудистых заболеваний
• Препятствует развитию анемии
• Снижает аллергические проявления
• Стимулирует деятельность головного мозга и предупреждает синдром хронической усталости
• Служит профилактикой болезни Паркинсона и рассеянного склероза
• Способствует выведению радионуклидов, тяжелых металлов, а также прочих токсичных веществ
• Обладает мощным антиоксидантным действием

Метионин

Эта аминокислота принимает участие в формировании РНК и ДНК — только одна эта функция свидетельствует о важности метионина в организме. Но это далеко не все полезные качества, которыми он обладает.

Метионин:

• Является антиоксидантом, защищает клеточные мембраны от разрушения свободными радикалами
• Способствует усвоению селена
• Принимает участие в синтезе креатина
• Входит в состав гемоглобина
• Нормализует функции печени и поджелудочной железы

Кроме того, метионин положительно влияет на прочность тканей организма и способствует выведению шлаков и токсинов. В монопрепаратах этой аминокислоты нет, но она часто входит в состав аминокислотных комплексов.

Как обеспечить организм необходимым количеством аминокислот?

Заменимые аминокислоты организм способен синтезировать самостоятельно, а вот позаботиться о том, чтобы предоставить ему все незаменимые аминокислоты придется вам. Определенную часть этих веществ можно получить из продуктов питания. Поэтому важно планировать рацион таким образом, чтобы ежедневное меню включало продукты, называемые завершенными белками:

• Мясо
• Рыбу
• Домашнюю птицу
• Молочные продукты
• Яйца
• Сою
• Киноа
• Гречку

К сожалению, не всегда получается питаться так, чтобы вместе с едой получать все необходимые аминокислоты в полном объеме. А при их дефиците слабеет иммунная система, нарушаются функции всех органов и систем организма, могут появляться резкие изменения массы тела, как в большую, так и в меньшую стороны.

Быстро восполнить дефицит незаменимых аминокислот помогут готовые сбалансированные комплексы, которые содержат все необходимые для организма вещества. А если есть необходимость в дополнительном приеме определенной аминокислоты, на помощь придут монопрепараты.

Предлагаем вашему вниманию три лучших комплекса аминокислот из нашего ассортимента. А если понадобится помощь в выборе или появятся вопросы, вы всегда можете задать их нашему консультанту.

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ НИЗКОПРОТЕИНОВЫХ РАЦИОНОВ ПРИ ВЫРАЩИВАНИИ И ОТКОРМЕ МОЛОДНЯКА СВИНЕЙ | Голушко

1. Оптимизация рационов с учетом концепции идеального протеина» / А. А. Казанцев [и др.] // Свиноводство. – 2012. – № 2. – С. 52–54.

2. Каширина, М. В. «Идеальный протеин» для свиней / М. В. Каширина, Е. Н. Головко, М. О. Омаров // Животноводство России. – 2005. – № 9. – С. 29–30.

3. Кулинцев, В. В. Потребность в лизине молодняка свиней / В. В. Кулинцев, С. О. Османова, М. О. Омаров // Аграрная наука. – 2011. – № 9. – С. 25–27.

4. Подобед, Л. И. Протеиновое и аминокислотное питание сельскохозяйственной птицы: структура, источники, оптимизация / Л. И. Подобед, Ю. Н. Вовкотруб, В. В. Боровик. – Одесса, 2006. – С. 62.

5. Голушко, В. М. Сравнительная оценка различных пород и типов свиней по переваримости и эффективности использования кормов / В. М. Голушко, Г. Л. Папковский, Л. Н. Винник // Зоотехническая наука Беларуси: сб. тр. – Т. 26. – Минск, 1985. – С. 27–32.

6. Рядчиков, В. Г. Производство и рациональное использование белка / В. Г. Рядчиков, С. Л. Полежаев // Научные основы повышения продуктивности сельскохозяйственных животных: сб. докл. междунар. науч.-практ. конф., Краснодар, 22–23 апр. 2008 г. / СКНИИЖ. – Краснодар, 2008. – С. 55–65.

7. Гринштейн, Дж. Химия аминокислот и пептидов / Дж. Гринштейн, М. Винниц. – М.: Иностранная лит., 1966. – 832 с.

8. Майстер, А. Биохимия аминокислот / А. Майстер. – М., 1961. – 530 с.

9. Аlmquist, H. J. Proteins and amino acid in animal nutrition / H. J. Аlmquist // Аrch. Biochem. – New York: Raven press, 1944. – 117 p.

10. Dietary protein affects nitrogen excretion and ammonia emission from slurry of growing – finishing pigs / T. T. Canh [et al] // Langhout, and M. W. A. 1998. 16 Livest. Prod. Sci. – 1998. – Vol. 56. – P. 181–191.

11. Овсянников, А. И. Основы опытного дела в животноводстве / А. И. Овсянников. – М., 1976. – С. 136–144.

12. Нормированное кормление свиней: рекомендации / В. М. Голушко [и др.]. – Жодино, 2011. – С. 46.

13. Рокицкий, П. Ф. Биологическая статистика / П. Ф. Рокицкий. – Минск: Вышейшая школа, 1973. – 327 с.

путеводитель. Как изучить основы биохимии Как выучить аминокислоты быстро

Содержимое:

Биохимия соединяет в себе биологию и химию. Эта наука занимается изучением метаболических путей (химических превращений) в живых организмах на клеточном уровне. Помимо того, что биохимия изучает метаболические пути в растениях и микроорганизмах, она является экспериментальной наукой, для занятий которой необходимо соответствующее специальное оборудование. Эта обширная наука базируется на ряде основных понятий и идей, которые изучают в начале курса биохимии.

Шаги

Часть 1 Ознакомьтесь с основами

1. 1 Запомните структуру аминокислот. Аминокислоты являются строительными кирпичиками, из которых сложены все белки. При изучении биохимии необходимо запомнить структуру и свойства всех 20 аминокислот. Выучите их однобуквенные и трехбуквенные обозначения, чтобы вы могли легко распознавать их в дальнейшем.
   • Изучите пять групп аминокислот, по четыре кислоты в каждой группе.
   • Запомните важные свойства аминокислот, такие как заряд и полярность.
   • Вновь и вновь чертите структуру аминокислот до тех пор, пока она не отложится в вашей памяти.
2. 2 Ознакомьтесь со структурой белков. Белки состоят из цепочек аминокислот. Для знания основ биохимии необходимо распознавать различные уровни структуры белков и уметь изобразить наиболее важные из них (альфа-спирали и бета-листы). Существует четыре уровня структуры белков:
   • Первичная структура представляет собой линейное расположение аминокислот.
   • Вторичная структура соответствует участкам белка в виде альфа-спиралей и бета-листов.
   • Третичная структура — это трехмерное строение молекулы белка, которое обусловлено взаимодействием аминокислот. Это физиологическая форма белка. Третичная структура многих белков все еще неизвестна.
   • Четвертичная структура возникает в результате взаимодействия нескольких белков, которые образуют более крупную молекулу белка.
3. 3 Узнайте об уровне pH. Уровень pH раствора характеризует его кислотность. Он указывает на количество присутствующих в растворе ионов водорода и гидроксид-ионов. В кислых растворах содержится больше ионов водорода и сравнительно мало гидроксид-ионов. И наоборот, в щелочных растворах преобладают гидроксид-ионы.
   • Кислоты выполняют роль доноров ионов водорода (H +).
   • Щелочи являются акцепторами ионов водорода (H +).
4. 4 Научитесь определять pK a раствора. Константа диссоциации кислоты K a показывает, насколько легко кислота отдает ионы водорода в данном растворе. Эта константа определяется как K a = /. Для большинства растворов K a можно найти по таблицам в справочниках или интернете. Величина pK a определяется как отрицательный десятичный логарифм константы K a .
   • Сильные кислоты имеют очень низкие значения pK a .
5. 5 Научитесь находить pH по pK a с помощью уравнения Гендерсона-Гассельбаха. Это уравнение используют для приготовления буферных растворов в лабораторных условиях. Уравнение Гендерсона-Гассельбаха записывается в следующем виде: pH = pK a + lg [основание]/[кислота]. Величина pK a раствора равна уровню pH данного раствора в том случае, если концентрации кислоты и основания одинаковы.
   • Буферным называется такой раствор, уровень pH которого не меняется при добавлении умеренного количества кислоты или основания. Такие растворы важны для поддержания постоянного уровня pH.
6. 6 Узнайте об ионных и ковалентных химических связях. Ионная связь между атомами возникает в том случае, если один или несколько электронов переходят от одного атома к другому. В результате образуются положительный и отрицательный ионы, которые притягиваются друг к другу. При ковалентной связи атомы обмениваются электронными парами.
   • Важны и другие виды взаимодействия, такие как водородная связь, при которой возникает притяжение между атомами водорода и молекулами с высокой электроотрицательностью.
   • Тип связи между атомами определяет некоторые свойства молекул.
7. 7 Узнайте о ферментах. Ферменты представляют собой белки, которые играют важную роль в организме — они катализируют (ускоряют) биохимические реакции. Почти каждая биохимическая реакция в организме ускоряется с помощью определенного фермента, поэтому изучение каталитического действия ферментов является важнейшей задачей биохимии. Каталитические механизмы исследуются главным образом с точки зрения кинетики.
   • Ингибирование ферментов используется в фармакологии для лечения многих видов болезней.

Часть 2 Запомните метаболические пути

1. 1 Почитайте о метаболических путях и изучите соответствующие диаграммы. Существует множество важных метаболических путей, которые следует запомнить при изучении биохимии. В частности, к таким путям относятся: гликолиз, окислительное фосфорилирование, цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса), дыхательная цепь переноса электронов, фотосинтез.
   • Почитайте описание метаболических путей и изучите их изображения на диаграммах.
   • Не исключено, что на экзамене вас попросят нарисовать полную схему того или иного метаболического пути.
2. 2 Изучайте один путь за раз. Если вы попытаетесь одновременно выучить все метаболические пути, то запутаетесь и не сможете как следует запомнить ни один из них. Сосредоточьтесь на одном пути и посвятите ему несколько дней, прежде чем перейти к изучению следующего.
   • После того как вы запомните какой-либо путь, постарайтесь не забыть его. Почаще рисуйте этот путь, чтобы освежить память.
3. 3 Начертите основной путь. Начинайте с изучения основного метаболического пути. Некоторые пути представляют собой повторяющиеся циклы (цикл трикарбоновых кислот), другие имеют вид линейного процесса (гликолиз). Для начала запоминайте форму пути, где он начинается, какие вещества при этом распадаются и какие синтезируются.
   • В начале каждого цикла имеются исходные молекулы, такие как никотинамидадениндинуклеотид, аденозиндифосфат (АДФ) или глюкоза, и конечные продукты, например аденозинтрифосфат или гликоген. В первую очередь запомните исходные вещества и конечные продукты.
4. 4 Изучите коферменты и метаболиты. Теперь ознакомьтесь с данным путем более подробно. Метаболиты представляют собой промежуточные продукты, которые образуются в ходе процесса, они используются в последующих реакциях. Существуют также коферменты, которые делают реакцию возможной или ускоряют ее.
   • Не заучивайте материал автоматически, без понимания. Обращайте внимание на то, как одни вещества превращаются в другие, чтобы действительно понимать данный процесс, а не просто вызубрить его.
5. 5 Запишите необходимые ферменты. Конечный этап в изучении метаболического пути заключается в том, чтобы добавить к нему ферменты, необходимые для протекания реакций. Такое поэтапное запоминание пути облегчит вашу задачу. Вы завершите изучение метаболического пути после того, как запомните названия соответствующих ферментов.
   • После этого вы легко сможете записать все белки, метаболиты и молекулы, которые участвуют в данном метаболическом пути.
6. 6 Регулярно повторяйте изученные пути. Информацию подобного типа следует еженедельно освежать в памяти, иначе вы забудете ее. Каждый день повторяйте какой-то метаболический путь. К концу недели вы повторите все пути и сможете начать заново на следующей неделе.
   • Когда подойдет время контрольной работы или экзамена, вам не придется лихорадочно заучивать метаболические пути, поскольку вы уже будете их знать.

Часть 3 Организация учебы

1. 1 Читайте учебник. Чтение учебника необходимо при изучении любого предмета. Перед занятиями прочитайте соответствующий материал. Составьте краткий конспект того, что вы прочитали, — это позволит вам лучше подготовиться к занятиям.
   • Читайте вдумчиво. После каждого раздела делайте краткие пометки и записывайте наиболее важные моменты.
   • Попробуйте ответить на некоторые вопросы в конце раздела, чтобы проверить, как вы усвоили материал.
2. 2 Внимательно изучайте приведенные в учебнике рисунки. Эти рисунки содержат много важной информации и помогают лучше представить то, о чем рассказано в тексте. Часто намного легче понять что-либо, если взглянуть на рисунок, а не только прочитать текст.
   • Переносите важные рисунки в свой конспект, чтобы в дальнейшем вы могли вернуться к ним.
3. 3 Отмечайте свои записи разными цветами. В биохимии есть множество сложных процессов. Разработайте для своих записей систему цветов. Например, можно отмечать одним цветом сложный материал, а другой цвет использовать для простого и понятного вам материала.
   • Используйте подходящую вам систему. Не переписывайте бездумно конспект своего друга — так вы не добьетесь лучшего понимания материала.
   • Не переусердствуйте. Хотя слишком большое количество разных цветов и придаст вашему конспекту красочный вид, это не облегчит понимание материала.
4. 4 Задавайте вопросы. При чтении учебника записывайте возникающие у вас вопросы, а затем задавайте их в ходе лекции. Не бойтесь поднимать руку. Если вам что-нибудь не ясно, вполне возможно, что у других студентов также возникли вопросы по этому поводу.
   • Если вы не успели задать какие-то вопросы в ходе лекции, попробуйте поговорить с преподавателем после занятий.
5. 5 Сделайте карточки. В биохимии есть множество специальных терминов, с которыми вы могли не сталкиваться раньше. Выучите основные термины в начале курса, чтобы затем лучше понимать базирующиеся на них более сложные идеи и концепции.
   • Сделайте карточки с новыми терминами в бумажном или электронном виде. В последнем случае вы сможете записать их на свой мобильный телефон.
   • Когда у вас выдастся свободная минутка, доставайте карточки и просматривайте их.

Биохимия соединяет в себе биологию и химию. Эта наука занимается изучением метаболических путей (химических превращений) в живых организмах на клеточном уровне. Помимо того, что биохимия изучает метаболические пути в растениях и микроорганизмах, она является экспериментальной наукой, для занятий которой необходимо соответствующее специальное оборудование. Эта обширная наука базируется на ряде основных понятий и идей, которые изучают в начале курса биохимии.

Шаги

Часть 1

Запомните структуру аминокислот. Аминокислоты являются строительными кирпичиками, из которых сложены все белки. При изучении биохимии необходимо запомнить структуру и свойства всех 20 аминокислот. Выучите их однобуквенные и трехбуквенные обозначения, чтобы вы могли легко распознавать их в дальнейшем.

• Изучите пять групп аминокислот, по четыре кислоты в каждой группе.
• Запомните важные свойства аминокислот, такие как заряд и полярность.
• Вновь и вновь чертите структуру аминокислот до тех пор, пока она не отложится в вашей памяти.

Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок — своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине — это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.

Аминокислоты — что это такое?

Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) — органические соединения, на 16 % состоящие из аминов — органических производных аммония, — что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид — полузаменимые (условно заменяемые).

Заменимые аминокислоты

Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.

• Аланин — мономер биологических соединений и белков. Осуществляет один из главенствующих путей глюкогенеза, то есть в печени превращается в глюкозу, и наоборот. Высокоактивный участник метаболических процессов в организме.
• Аргинин — АМК, способная синтезироваться в организме взрослого, но не способная к синтезу в теле ребёнка. Содействует выработке гормонов роста и других. Единственный переносчик азотистых соединений в организме. Содействует увеличению мышечной массы и уменьшению жировой.
• Аспарагин — пептид, участвующий в азотном обмене. В ходе реакции с ферментом аспарагиназой отщепляет аммониак и превращается в аспарагиновую кислоту.
• Аспарагиновая кислота — принимает участие в создании иммуноглобулина, деактивирует аммиак. Необходим при сбоях в работе нервной и сердечно-сосудистой систем.
• Гистидин — используется для профилактики и лечения болезней ЖКТ; оказывает положительную динамику при борьбе со СПИДом. Уберегает организм от пагубного воздействия стресса.
• Глицин — нейромедиаторная аминокислота. Применяется в качестве мягкое успокоительное и антидепрессивное средство. Усиливает действие некоторых ноотропных препаратов.
• Глутамин — в большом объёме Активатор процессов восстановления тканей.
• Глутаминовая кислота — обладает нейромедиаторным действием, а также стимулирует метаболические процессы в ЦНС.
• Пролин — является одним из составляющих практически всех протеинов. Им особенно богаты эластин и коллаген, отвечающие за эластичность кожи.
• Серин — АМК, что содержится в нейронах головного мозга, а также способствует выделению большого количества энергии. Является производной глицина.
• Тирозин — составляющая тканей животных и растений. Может воспроизводиться из фенилаланина под действием фермента фенилаланингидроксилазы; обратного процесса не происходит.
• Цистеин — один из компонентов кератина, отвечающего за упругость и эластичность волос, ногтей, кожи. Ещё он является антиоксидантом. Может производиться из серина.

Аминокислоты, не способные к синтезу в организме, — незаменимые

Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.

• Валин — АМК, которая содержится практически во всех белках. Повышает координацию мышц и снижает чувствительность организма к температурным перепадам. Поддерживает гормон серотонин на высоком уровне.
• Изолейцин — естественный анаболик, который в процессе окисления насыщает энергией мышечную и мозговую ткани.
• Лейцин — аминокислота, улучшающая метаболизм. Является своеобразным «строителем» структуры белка.
• Эти три АМК входят в так называемый комплекс BCAA, особо востребованный среди спортсменов. Вещества этой группы выступают в качестве источника для увеличения объема мышечной массы, уменьшения жировой массы и поддержания хорошего самочувствия при особо интенсивных физических нагрузках.
• Лизин — пептид, ускоряющий регенерацию тканей, выработку гормонов, ферментов и антител. Отвечает за прочность сосудов, содержится в мышечном белке и коллагене.
• Метионин — пронимает участие в синтезе холина, недостаток которого может привести к усиленному накоплению жира в печени.
• Треонин — придает эластичность и силу сухожилиям. Очень положительно влияет на сердечную мышцу и зубную эмаль.
• Триптофан — поддерживает эмоциональное состояние, так как в организме преобразуется в серотонин. Незаменим при депрессиях и других психологических расстройствах.
• Фенилаланин — улучшает внешний вид кожи, нормализуя пигментацию. Поддерживает психологическое благополучие, улучшая настроение и привнося ясность в мышление.

Другие методы классификации пептидов

С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.

Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.

20 аминокислот: формулы (таблица)

Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.

Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки

Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка — процесс моделирования полипептидной («поли» — много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме — органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.

Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК — информационная РНК — тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.

Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК

В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.

Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.

Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина — в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина — в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.

Нехватка аминокислот при вегетарианстве

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, — миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.

Какое количество аминокислот нужно потреблять в день

В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.

Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.

Влияние пептидов на качество жизни обычного человека

Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.

Аминокислоты и спорт

Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.

Как уже писалось ранее, аминокислоты — основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.

20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.

Что происходит с организмом человека при нехватке или переизбытке аминокислот

Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.

Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.

Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее — враг хорошего».

В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.

Наверное, стоит начать с того, что организм человека примерно на четверть (или чуть меньше) состоит из протеинов, то есть, белков. Ребенку они необходимы для роста и развития. Можно сказать, что белки – это каркас, основа нашего тела.

При этом каждый белок выполняет свой, строго определенный объем работы: например, гемоглобин отвечает за обогащение организма малыша кислородом, миозин и актин — за развитие и сокращение мышц, инсулин влияет на обмен веществ, кератин является важной составляющей волос и ногтей, а без коллагена немыслимо образование костей, кожи и сухожилий. Благодаря белковой поддержке иммунная система ребенка противостоит инфекциям, а его психика легко справляется со стрессами.

Они бывают растительными и животными и поступают в организм во время приема пищи. Когда малыш кушает тот или иной продукт, содержащиеся в нем белки попадают в желудочно-кишечный тракт и расщепляются на аминокислоты. А затем из них формируются собственные белки человека – «строительный материал» для развития и постоянного обновления органов и тканей. Аминокислоты несут ответственность и за то, чтобы этот процесс был непрерывным: рост – стабильным, обновление клеток – бесперебойным, развитие мышления – постоянным.

К счастью, мамам не придется выискивать какие-то специальные или редкие продукты, чтобы обеспечить кроху столько необходимыми белками: они присутствуют в большинстве блюд, которыми традиционно кормят маленьких деток. Так, растительные белки малыш получает, в частности, из овощей, фруктов, круп и бобовых, а животные – из мяса, яиц, рыбы и молока. Для его здоровья важны и те, и другие.

Что бы такого скушать?

Известно, что полный набор незаменимых аминокислот присутствует в белках продуктов животного происхождения – яйцах и молоке, а также в белках сои. В то время как в растительной пище аминокислоты распределены несколько неравномерно, как бы «разбросаны» по разным продуктам: одни присутствуют в овощах, другие — в орехах, третьи – в водорослях, четвертые – в кунжуте.

Поэтому нельзя сказать, что подросший малыш, в рационе которого будут присутствовать перечисленные продукты животного происхождения, не сможет без вреда для здоровья перейти на вегетарианский рацион. Тем не менее, поскольку большинство родителей не обладают профессиональными знаниями в данной области, ответственным шагом станет обращение к педиатру, а в идеале — к врачу-диетологу. Только специалисту по силам рассчитать рацион крепыша, включив туда продукты растительного происхождения, способные удовлетворить потребность растущего организма в аминокислотах, в правильных пропорциях, с учетом возраста, состояния здоровья и развития ребенка.

Получив подобную профессиональную консультацию, в дальнейшем мама с папой смогут самостоятельно придерживаться рекомендаций специалиста и добавлять те или иные блюда . Это вполне реально сделать, обладая достаточным количеством информации о каждом требуемом продукте, тем более, что информации во всемирной сети – более чем достаточно. Например, известно, что количество содержащихся в белках орехов незаменимых аминокислот практически приближает их к эталону – так называемому «идеальному белку» куриного яйца. Однако стоит быть готовыми и к поиску нужных для полноценного рациона, но, в то же время, довольно редких для нашей полосы продуктов – например, миндального молока или спирулины.

Рассматривая идею о переводе ребенка на вегетарианский стол, родителям также, стоит принять во внимание информацию о том, что, несмотря на подтвержденную питательную ценность, растительные белки, за исключением соевых, все-таки усваиваются организмом всего на 60 процентов, в то время как животные — на все 90.

Как бы то ни было, основная часть богатых растительным белком продуктов появится в рационе малыша несколько позже (за исключением сои, входящей, в частности, в некоторые детские смеси, и овощей).

Совершенно незаменимые

Если же говорить о крохах до трех лет, то для удовлетворения потребности их организма в аминокислотах, ежедневное меню должно быть составлено таким образом, чтобы ребенок получал с пищей не менее 53 граммов белка, причем, большая часть — 37 граммов — обязательно должна быть животного происхождения, и только 16 граммов – растительного.

Аминокислоты настолько важны для роста и развития детей, что медики, вплоть до миллиграмма, рассчитали необходимый минимум, благодаря которому крепыши смогут вырасти большим и сильным. Оказалось, что наибольшую потребность ребенок до года испытывает в лизине — 150 мг на 1 килограмм массы тела, а наименьшую — в триптофане – 17 мг. Все это в достаточном количестве содержится, например, в мясных блюдах. По словам специалистов, желательно, чтобы у ребенка, которому по возрасту уже разрешено кушать мясо, оно присутствовало в ежедневном рационе.

Однако в наши дни, не имея собственного натурального хозяйства, довольно сложно удостовериться в том, что предназначенный для ребенка продукт – хорошего качества. Поэтому наилучшим и самым безопасным вариантом станут готовые мясные и мясоовощные пюре от ведущих мировых производителей детского питания.

Разрабатываются с учетом рекомендаций педиатров и диетологов, готовятся из натуральных продуктов без добавления соли, крахмала, генномодифицированных компонентов, искусственных ароматизаторов и усилителей вкуса. Безопасность таких продуктов гарантируется и репутацией компании-производителя, и постоянным контролем со стороны многочисленных проверяющих инстанций.

Благодаря своей консистенции и продуманному сочетанию компонентов такие блюда, как, например, «Телятинка по-деревенски» Heinz, легко усвоятся, обогатив рацион ребенка полноценными белками, необходимыми для успешного роста витаминами, микроэлементами и органическими кислотами. Широкий ассортимент предлагаемых производителями мясных пюре позволит сделать питание карапуза максимально разнообразным, периодически знакомить его с новыми интересными вкусами, давая попробовать то нежную индеечку, то крольчатинку, то курочку.

Таким образом, постепенно вводя мясные прикормы в рацион малыша, родители не только обеспечат его самым лучшим питанием, но и с раннего детства привьют крохе привычку к натуральным продуктам и, тем самым, обеспечат ему здоровое будущее.

Каждый учитель заботится о более полном усвоении курса. Лучше всего, конечно, этому помогают образный, эмоциональный рассказ и ясная логика повествования, положительный эмоциональный настрой учеников на уроке, хорошая мотивация к изучению предмета. Хорошо «работают» и опорные схемы. Но в курсе биологии учитель периодически сталкивается с материалом, рассчитанным исключительно на «зубрежу». Логики в таком материале почти нет, образно представить практически невозможно, а знать его необходимо.
В таких случаях я использую простые, самостоятельно разработанные мнемонические приемы, некоторые из которых хочу предложить вниманию коллег.

Типы цветков семейства Сложноцветные

Удобнее, по-моему, давать ученикам все типы цветков этого семейства, включая двугубый. Тогда проще показать происхождение ложноязычкового цветка и сразу указать на большое разнообразие сложноцветных, наличие в семействе древесных форм и т.д. Но названия цветков ребята запоминают плохо. А стоит название напомнить – и они без труда изображают схему цветка, пишут его формулу, рисуют диаграмму. Здесь может помочь такой простой стишок:

(Чтоб мне запомнились эти цветки,)*
Я д ам т ебе в енчика л епестки.

Слова второй строчки начинаются на те же буквы, что и названия типов цветка: я зычковый, д вугубый, т рубчатый, в оронковидный, л ожноязычковый.

Ранги таксонов у растений

Не помню ни одного ученика, даже среди отличников, который бы выучил названия таксонов у растений в правильной последовательности без мнемоники. Стишок в данном случае такой:

Ц ирк, о громный к упол п естрый
С ловно р адугу в ознес (ты).

То есть: ц арство, о тдел, к ласс, п орядок, с емейство, р од, в ид.

Названия 20 аминокислот

Этот материал важен для учеников, особо интересующихся биологией. Если расположить аминокислоты в соответствии с химическими свойствами радикалов, почти так, как это сделано в учебнике: «Биологическая химия для медицинских вузов» (Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., 1990), то их названия запоминаются таким описанием осеннего пейзажа:

Ал ый вал ьс. Ле тит из л ога
Ме дь про щаний, тр ав ф инал.
Гл ина сер ая, тре вога,
Ц еремонность, ти шина.
Асп идные глу би ли стопада
(Падают в) ги гантские ар кады.

То есть: ал анин, вал ин, ле йцин, из ол ейцин, ме тионин, про лин, тр иптофан, ф енилаланин, гл ицин, сер ин, тре онин, ц истеин, ти розин, асп арагин и аспарагиновая кислота, глу тамин и глутаминовая кислота, ли зин, ги стидин, ар гинин.

В этом стишке есть еще указание на количество Ch3-групп в лизине и аргинине. В лизине таких групп 4 – слогов в слове «листопада» тоже 4. В аргинине 3 СН2-группы – как и слогов в слове «аркады».

Черепно-мозговые нервы

Знание их может пригодиться и не биологу. В аннотациях к лекарствам мне приходилось видеть лишь номер той или иной пары нервов. «Перевести» такой номер в название сложно, а при выборе лекарства подобная информация важна. Мнемонический прием в данном случае следующий:

О хранять з доровье г раждан,
(Их) б олезненное т ело,
О блегчать л юдскую с тражду –
Я вно б лагостное д ело.

То есть, начиная с первой пары нервов: о бонятельный (I), з рительный (II), г лазодвигательный (III), б локовый (IV), т ройничный (V), о тводящий (VI), л ицевой (VII), с луховой, или стриопаллидарный (VIII), я зыкоглоточный (IX), б луждающий (X), д обавочный (XI). Остается запомнить только подъязычный – XII пара нервов.

Комплементарность азотистых оснований

Мнемонические приемы могут быть и более простыми, но при этом оставаться эффективными. Так, в начале курса молекулярной биологии ученики путаются в комплементарности азотистых оснований. Я предлагаю им простые и заведомо нелепые словосочетания (чем нелепее, тем лучше запоминается). Например: г лупый ц ыпленок – пара Г–Ц или т ревожный а ллигатор – пара А–Т.

Разумеется, мнемонические приемы такого рода не являются панацеей. Некоторым детям (по наблюдениям, 20–30%) трудно запомнить даже такие короткие стишки. Поэтому использование мнемоники должно быть добровольным. Иначе будет только отторжение или курьезы (вместо: «Цирк, огромный купол пестрый…» – я получал: «Цирк сгорел, а клоуны остались»).

Иногда у учеников вызывает отторжение не сам метод, а конкретный прием. Действительно, предложенные выше стихотворения лишены художественности. Можно предложить придумать более совершенное произведение самим ученикам. Обычно это у них не получается, но повторяя попытки, ребята в конце концов запоминают и сам материал.

Вероятно, такими приемами пользуются многие учителя. Хотелось бы познакомиться с их разработками на страницах «Биологии».

Мнемоника аминокислот | Эпомедицина

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — это молекулы, содержащие:

1. Аминовую группу
2. Карбоновую кислотную группу
3. Боковую цепь, которая варьируется между разными аминокислотами

Техника, которую вы собираетесь использовать, чтобы запомнить все это, приведена чуть ниже списка.

• A — Аланин
• B: ⊗
• C: Цистеин
• D: Аспартат
• E: Глутамат
• F: Фенилаланин
• G: Глицин
• H: Гистидин
• I: ⊗
• K: лизин
• L: лейцин
• M: метионин
• N: аспаргин
• O: ⊗
• P: пролин
• Q: глютамин
• R: аргинин
• S: серин
• Треонин
• U: ⊗
• V: Валин
• W: Триптофан
• X: ⊗
• Y: Тирозин
• Z: ⊗

1. Аминокислоты с уникальной первой буквой:

• Цистеин (C)
• Гистидин (H)
• Изолейцин (I)
• Метионин (M)
• Валин (V)
• Серин (S)

2. Первая буква для более чем одной аминокислоты — но зарезервирована для их представления:

• Аланин (A)
• Глицин (G)
• Лейцин (L)
• Пролин (P)
• Треонин (T)

3. Фонетически наводящий на размышления:

• Аргинин (R-гинин)
• Фенилаланин (F-енилаланин)
• Тирозин (тирозин)
• Триптофан (W-структура триптофана)

4.Прочие:

• Аспартат или аспарагиновая кислота (asparDic)
• Аспарагин (aspargiN)
• Глутамат или глутаминовая кислота (глюЭ-тамат)
• Глутамин (Q-тамин)
• Лизин (K около

  )

A. Основа структуры:

1. Алифатические боковые цепи: GAVLI

• Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

004 2. С группой STY:

• Серин, треонин, тирозин

3.Кислый: AAGG

• Аспартат, аспаргин, глутамат, глутамин

4. Серосодержащий: CM

5. Основной: HI история ARG Entina

6. Ароматический: HTTP

• Гистидин, триптофан, тирозин, фенилаланин

7. Имид:

B. Незаменимые и несущественные:

1.Незаменимые аминокислоты: PVT TIM HALL

• Фенилаланин
• Валин
• Треонин
• Триптофан
• Изолейцин
• Метионин
• Гистидин
09 Аргинин000009 Эссенциальный лейцин
• Гистидин
09 Аргинин

2. Заменимые аминокислоты1: Остальные 10 аминокислот

C. Метаболическая судьба аминокислот:

1. Кетогенные: лизин, лейцин

2.Частично кетогенные / глюкогенные: изолейцин и 3 другие ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан, фенилаланин)

3. Глюкогенные: остальное

D. Полярность:

1. Полярность без заряда на R (гидрофильном): STY ( Серин, треонин, тирозин), CNQ (цистеин, аспаргин, глутамин)

2. Полярный с + ve R (гидрофильный): аргинин, гистидин, лизин (основной)

3. Полярный с -ve R (гидрофильный): аспартат , Глутамат (кислотный)

4. Неполярный (гидрофобный): остальное, т.е.е. GAVLI MFWP (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин)

Глицин

• Самая маленькая и простая аминокислота
• Отвечает за гибкость белка
09 Оптически неактивна 9
• Глицин с аргинином и метионином (GAM + орнитин) синтезирует кретин.
• Глицин (с сукцинил-КоА) используется для синтеза гема.

Гистидин

• Самая стабильная аминокислота при физиологическом pH
• Может служить лучшим буфером при pH 7
• Может протонировать и депротонировать при нейтральном pH
• Предшественник гистамина

Глютамин

• Форма хранения и транспортировки аммиак
• Удаление аммиака из головного мозга
• Предшественник пуринов и пиримидинов

Фенилаланин и тирозин

• Фенилаланин является предшественником тирозина
• Тирозин является предшественником:
  09

  0

  09 Мелан909 Меланина0977

  Цистеин

  • Может быть синтезирован в организме из метионина (оба содержат серу)
  • Отвечает за снижение действия глутатиона

  Метионин

  • Форма S-аденозилметионина (SAM), который является основным донором метильной группы в организме

  Глутатион

  • А нтиоксидант (восстанавливающая способность обусловлена ​​сульфгидрильной группой цистеина) — детоксифицирует h3O2 глутатионпероксидазой
  • Носитель в транспорте определенных аминокислот через мембрану в почках
  • Реакция конъюгации

  Триптофан

  • Предшественник ниацина )
  • 60 мг форма триптофана 1 мг ниацина
  • Также известна как альфа-амино бета-3 индолпропионовая кислота

  Аргинин

  • Самая основная аминокислота
  • Предшественник оксида азота

  Аланин

  • Транспортная форма аммиака из мышц

  Он является редактором секции ортопедии в эпомедицине.Он ищет и делится более простыми способами сделать сложные медицинские темы простыми. Еще он любит писать стихи, слушать и играть музыку.

  • Facebook13
  • Twitter
  • Pinterest

  Study Hack for Acing MCATs — Компания Amino

  Независимо от того, учитесь ли вы сдавать экзамены MCAT (будущие студенты-медики) или PCAT (будущие фармацевты), вам необходимо получить обширные знания о 20 основных аминокислотах, имеющих значение для здоровья человека.У нас есть несколько мнемоник, которые помогут вам сдать предстоящий экзамен. Читайте дальше, чтобы узнать, как запоминать аминокислоты.

  Использование мнемоники для памяти

  Мнемонические устройства являются вспомогательными средствами запоминания и могут быть чем угодно, от рифмы, песни (например, алфавитной песни) или любого другого трюка для запоминания набора информации по любой причине. Исследователи подтвердили, что мнемонические стратегии помогают улучшить память у людей с умеренными когнитивными нарушениями, буквально изменяя сеть мозга для поддержки превосходной памяти.

  Некоторые примеры мнемоники включают в себя то, как люди запоминают порядок цветов в радуге: красный, оранжевый, желтый, зеленый, синий, индиго и фиолетовый, которые можно вспомнить, подумав о человеке по имени РОЙ Г. БИВ, или вспоминая фразу «Радуга над вашим великим большим островом».

  Мнемоника для порядка операций — PEMDAS или «Прошу прощения, моя дорогая тетя Салли»: круглые скобки, экспоненты, умножение и деление, сложение и вычитание. То же самое с запоминанием порядка растений, которые вращаются вокруг нашего Солнца: Меркурий, Венера, Земля, Марс, Юпитер, Сатурн, Уран и Нептун можно запомнить фразой: «Моя очень образованная мать только что подала нам лапшу.”

  Мнемонические устройства такого типа могут занимать место только в вашей голове, пока вы полностью не сохраните информацию, или эти устройства могут служить вам всю оставшуюся жизнь, например, запоминать порядок по часовой стрелке: север, восток, юг и т. Д. и Уэст, вечно думая: «Никогда не ешьте мокрые вафли». Как бы бессмысленно это ни звучало, это полезно!

  Как запоминать аминокислоты: 6 мнемонических приемов

  Без лишних слов, вот уловки, как запомнить 20 аминокислот.MCAT, как известно, сложны и вызывают стресс, поэтому, если вы можете помочь себе сохранить необходимую информацию об аминокислотах в целом, например, какие полярные и неполярные, которые являются важными и несущественными, плюс их структуры и которые имеют электрически заряженные боковые цепи, вы так близко к сдаче экзамена.

  Первые основы

  Давайте начнем со структуры аминокислот, поскольку именно она их так четко классифицирует.

  1. Аминокислотные структуры

  Аминокислоты имеют одинаковую основную структуру с атомом водорода и тремя функциональными группами молекул, присоединенными к центральному атому.Они начинаются с атома углерода в центре и соединяются амино- или аминогруппой (~ Nh4 +), атомом водорода и карбоксильной группой (~ COOH). Последняя боковая цепь — это та, которая отличает каждую амино: группа R — это вариабельная группа, которая отличает каждую структуру.

  Способ запоминания их коллективной структуры — CORN, сокращение от карбоксильной группы (CO), группы R (R) и аминогруппы (N).

  Когда дело доходит до L- и D-аминокислот, разница заключается в направлении их вращения.Для L- или левосторонних аминокислот, начиная с карбоксильной группы (CO), следующей структурой, которая перемещается наверх, будет группа R (R), а затем аминогруппа (N). D-амино движутся в противоположном направлении, показывая вам карбоксил, затем амино, затем группу R. Порядок остается прежним, это просто вопрос, вращается ли молекула вправо или влево.

  CORN легче запомнить, чем не слово CONR, чтобы запомнить, какие группы в каком порядке окружают центральный атом углерода.

  Все 20 аминокислот: заряженные, полярные и неполярные

  Читайте дальше, чтобы узнать, как запомнить, какие аминокислоты являются гидрофильными (полярными), а какие — гидрофобными (неполярными), а также как запомнить основные (положительно заряженные) и кислотные (отрицательно заряженные) аминокислоты. Все 20 аминокислот можно разделить на три категории: заряженные, полярные и неполярные.

  2. Заряженные аминокислоты

  В органической химии из 20 распространенных аминокислот пять имеют боковые цепи, которые могут заряжаться, две отрицательно и три положительно.

  • Отрицательно заряженные аминокислоты: Глутамат или глутаминовая кислота (Glu, E) и аспартат или аспарагиновая кислота (Asp, D). Это две кислые аминокислоты (отсюда и слово «кислота» в их названиях). Здесь уместно отметить, что аспартат и глутамат идентичны аспарагину (Asn, N) и глутамину (Gln, Q), за исключением того, что первые два имеют присоединенные к ним отрицательно заряженные молекулы кислорода, а последние два имеют аминогруппу с азотом. содержащиеся в. Когда вы замечаете букву «n» в каждом из их трехбуквенных кодов, подумайте об азоте, и это может помочь вам различать их.
  • Положительно заряженные аминокислоты: аргинин (Arg, R), гистидин (His, H) и лизин (Lys, K). Это также три основные аминокислоты.

  Чтобы запомнить этих пятерых, мы предлагаем фразу: «Драконы едят рыцарей на лошадях». Он основан на их однобуквенных кодах D, E, K, R и H. Что касается того, какой однобуквенный код соответствует какой амино, мы предлагаем вам использовать карточки для запоминания буквенных сокращений, потому что, как вы можете видеть, они не обязательно содержать букву, которой они присвоены.

  3. Полярные аминокислоты (гидрофильные)

  Полярные аминокислоты классифицируются таким образом, потому что они содержат боковые цепи, которые предпочитают находиться в водной среде (гидрофильные). Гистидин, лизин и аргинин (положительно заряженные аминокислоты) также считаются полярными. Остальные включают: аспарагин (Asn, N), аспартат (Asp, D), серин (Ser, S), глутамин (Gln, Q), треонин (Thr, T), глутамат (Glu, E) и тирозин (Tyr. , Y).

  Один из способов запомнить их — это их однобуквенные коды: «Команда Санты выкладывает новые лоскутные одеяла каждый год.”

  4. Неполярные аминокислоты (гидрофобные)

  Неполярные гидрофобные аминокислоты:

  • Аланин (Ала, А)
  • Фенилаланин (Phe, F)
  • Глицин (Gly, G)
  • Пролайн (Pro, P)
  • Изолейцин (Иль)
  • Триптофан (Trp, Вт)
  • Лейцин (Leu, L)
  • Изолейцин (Иль, I)
  • Валин (Вал, В)
  • Метионин (Met, M)
  • Цистеин (Cys, C)

  Вот удобный способ запомнить эти 10 неполярных аминокислот: «Бабушка всегда приезжает в Лондон в мае на вечеринку Уинстона Черчилля.Уинстон Черчилль родился 30 ноября 1874 года, но, будучи премьер-министром во время Второй мировой войны, вы можете представить, что он устраивал вечеринку каждый год 8 мая, в День Победы в Европе, в честь официальной капитуляции нацистов. союзники. Это мнемоническое устройство, которое может помочь вам и на любых предстоящих экзаменах по истории!

  Ароматические, незаменимые и заменимые аминокислоты

  Есть еще несколько классификаций, которые может быть полезно знать по вопросам аминокислот MCAT: какие аминокислоты являются ароматическими, а какие считаются незаменимыми по сравнению снесущественное.

  5. Незаменимые аминокислоты

  Незаменимые аминокислоты — это те аминокислоты, которые нам необходимо получать с пищей, потому что они не могут самостоятельно вырабатываться в организме. В их числе:

  • Гистидин
  • лейцин
  • Изолейцин
  • Лизин
  • метионин
  • Фенилаланин
  • Треонин
  • Триптофан
  • Валин

  Лучший мнемонический прием для этого основан не на однобуквенных кодах, а на первой букве каждой аминокислоты: PVT.Т. ХОЛМ. Подумайте о рядовом Т. Хилл — один из храбрых солдат, которые вернулись с войны и радостно празднуют каждый май вместе с Уинстоном Черчиллем.

  6. Заменимые аминокислоты

  Вот оставшиеся 11 аминокислот, которые наш организм может синтезировать самостоятельно:

  • Аланин
  • Аргинин
  • Аспарагин
  • Аспарагиновая кислота
  • Цистеин
  • Глутаминовая кислота
  • Глютамин
  • Глицин
  • Proline
  • Серин
  • Тирозин

  Вы можете использовать первую букву каждой из них как мнемонику: «Ах, почти все девушки сходят с ума после того, как попали в магазин за выпускным балом.»Если вы думаете, что парни сходят с ума, как девушки, не стесняйтесь заменять одно G-слово другим.

  Памятные аминокислоты

  Теперь у вас есть шесть мнемонических инструментов для запоминания аминокислот при подготовке к экзаменам. Всегда есть больше информации (например, о трех ароматических аминокислотах), но эти уловки с памятью могут помочь вам заложить основу для предварительного медицинского образования, которое только начинается.

  Вы также можете повысить концентрацию и сосредоточиться на тестовом дне, приняв целевую смесь аминокислот, повышающих производительность.Вы можете найти это здесь. Удачи!

  аминокислот — мнемоника и факты о высоких урожаях

  Аминокислоты всегда было важной темой в биохимии и метаболических заболеваниях в медицинской школе. Будь то экзамены в медицинской школе, где классификация аминокислот — типичный длинный вопрос, или вступительные экзамены PG, такие как NEET-PG, AIIMS, USMLE , где из года в год постоянно задаются однострочники.

  Что усложняет ситуацию, так это то, что в организме человека содержится 20 аминокислот, и все они имеют разные группы и свойства. трудно запомнить свойства и классификационные группы просто потому, что есть чему поучиться.

  К счастью, у нас есть мнемоника и вспомогательные средства для запоминания.
  В этой статье мы перечислим всех стандартных мнемоник, которые помогут вам запомнить аминокислоты и их свойства.
  Мы также перечислим общие факты, которые задают по этой теме в NEET-PG и USMLE.
  Как только вы выучите всю мнемонику, пройдите небольшую викторину и проверьте себя.

  Аминокислоты — мнемоника и факты
  

  ---

  Основы

  Во-первых, чтобы понять основы, вам необходимо знать, что аминокислот — это молекулы, содержащие:

  1. Аминогруппу (-Nh3)
  2. Карбоновую кислоту группа (-COOH)
  3. Боковая цепь, которая варьируется между разными аминокислотами

  Обратите внимание, что аминогруппа является основной , а -COOH является кислой.
  Если это сбивает с толку, CAAB — это мнемоника, которую вам нужно запомнить (Произношение CAB)
  Карбоксикислота — Amino Basic.

  Незаменимые и незаменимые аминокислоты

  Наиболее часто задаваемый вопрос в USMLE и NEET по этой теме выглядит примерно так:
  Все являются незаменимыми аминокислотами, кроме : —

  Теперь легко ответить, если вы помните мнемоника AV HILL MPTT

  A — Аргинин
  V — Валин
  H — Гистидин
  I — Изолейцин
  L — Лейцин
  L — Лизин
  M — Метионин
  P — Фенилаланин

  Триптоп
  T — Фенилаланин
  T — Фенилаланин
  T —

  Обратите внимание, что из этих 10 — АХ! (Произносится ах!), Т.е. аргинин и гистидин являются полу-незаменимыми (поскольку они могут синтезироваться у взрослых, но не у детей).8 других перечисленных выше являются исключительно важными, поскольку они не могут быть синтезированы организмом и должны поступать с пищей.

  Запомните 10 незаменимых аминокислот мнемоническим символом AV HILL MPTT и легко вспомните, что остальные 10 не являются незаменимыми.

  ---

  Полярность

  Аминокислоты можно разделить на четыре группы в зависимости от полярности
  1) Полярная с положительной группой -R (основная)
  2) Полярная с отрицательной группой -R (Кислая)
  3) Полярная с нейтральной группой -R
  4) Неполярный

  Общий вопрос по этой теме: Какая из них полярная аминокислота ?

  Используйте эту мнемонику, чтобы запомнить классификацию.
  Remember BASIC HAL — Базовый AA, т.е. полярный с положительной группой -R, включает гистидин, аргинин и лизин.

  Кислые АК легко запоминаются, так как аспартат также называют аспарагиновой кислотой, а глутамат также называют глутаминовой кислотой.

  Третью группу, т.е. полярную группу с нейтральным -R, запомнить немного сложно.
  Используйте STY (серин, треонин, тирозин), CNQ (цистеин, аспаргин, глутамин), чтобы запомнить полярный AA с нейтральной группой -R.

  Все другие аминокислоты, не перечисленные здесь, неполярны.

  ---

  Структурная классификация аминокислот

  1. Алифатические боковые цепи: ГАВЛИ

  • Глицин,
  • Аланин,
  • Валин,
  • Лейцин,
  ОН
  • Изолейцин
  • 7
  • С группой изолейцина 9000
  • 7 (Pronoune OH S * TT)
    • Серин,
    • Треонин,
    • Тирозин

    3. Кислый: AAGG

    • Аспартат,
    • Аспаргин4,
    0 9109 Глутамат
    .Сера, содержащая: CM

    5. Основной: HAL

    • Гистидин,
    • Аргинин,
    • Лизин

    6. Ароматический: PTT

    • Триптофан,
      
    • Триптофан,
      537

      0 Триптофан,

    • 7. Имид:

      ---

      Глюкогенные и кетогенные аминокислоты

      Аминокислоты являются либо глюкогенными, либо кетогенными, либо и тем, и другим.

      
      14 аминокислот являются глюкогенными, т.е. могут превращаться в глюкозу.

      Кетогенные аминокислоты — это лейцин и лизин (Mnemonic Keto LL) . Они могут быть преобразованы в кетоновые тела.

      Четыре аминокислоты являются глюкогенными и кетогенными.
      Это изолейцин и 3 другие ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан, фенилаланин). Итак, помните, что Iso-Aromatic (изолейцин + 3 ароматических АА) одновременно кетогенные и глюкогенные.

      ---

      Однострочные аминокислоты

      Глицин

      • Самая маленькая и простая аминокислота
      • Отвечает за гибкость белка
      • Оптически неактивна
      • Недостаток хиральности (маневренности)
      • Глицин Орнитин) синтезируют креатинин.
      • Глицин (с сукцинил-КоА) используется для синтеза гема .

      Гистидин

      • Самая стабильная аминокислота при физиологическом pH
      • Может служить лучшим буфером при pH 7
      • Может протонировать и депротонировать при нейтральном pH
      • Предшественник гистамина

      Глютамин

      • Форма хранения и транспортировки аммиак
      • Удаление аммиака из головного мозга
      • Предшественник пуринов и пиримидинов

      Фенилаланин и тирозин

      • Фенилаланин является предшественником тирозина
      • Тирозин является предшественником:
        09

        0

        09 Мелан909 Меланина0977

        Цистеин

        • Может быть синтезирован в организме из метионина (оба содержат серу)
        • Отвечает за снижение действия глутатиона

        Метионин

        • Форма S-аденозилметионина (SAM), который является основным донором метильной группы в организме

        Глутатион

        • А нтиоксидант (восстанавливающее свойство связано с сульфгидрильной группой цистеина) — детоксифицирует h3O2 глутатионпероксидазой
        • Носитель в транспорте определенных аминокислот через мембрану в почках
        • Реакция конъюгации

        Триптофан

        • Предшественник ниацина )
        • 60 мг форма триптофана 1 мг ниацина
        • Также известна как альфа-амино бета-3 индолпропионовая кислота

        Аргинин

        • Самая основная аминокислота
        • Предшественник оксида азота

        Аланин

        • Транспортная форма аммиака из мышц

        ---

        Факты об аминокислотах с высоким выходом

        1. Все аминокислоты, содержащиеся в белках, существуют в L-форме
        2. Аминокислоты имеют 2 изомера , то есть D и L формы.Поскольку каждая аминокислота имеет , один хиральный углерод .
           Помните об исключениях: Глицин не имеет хирального углерода , поэтому нет оптической активности и нет изомеров.
           Изолейцин и Треонин имеют 2 хиральных углерода каждый , то есть по четыре оптических изомера каждый.
           
        3. Максимальное поглощение света демонстрирует триптофан.
           Обратите внимание, что свет поглощают только ароматические АА.
           
        4. Самая большая аминокислота — триптофан
           Наименьшая аминокислота — глицин
           
        5. Самая кислая аминокислота — аспартат
           Самая основная аминокислота — аргинин
           
        6. Самая полярная аминокислота — глутамин
           Самая неполярная аминокислота — фенилаланин
           
        7. Аминокислота с иминогруппой — Пролин
           Аминокислота с индольной группой — Триптофан
           Аминокислота с гуанидиевой группой — Аргинин
           
        8. 21-я аминокислота — Селеноцистеин .
           Кодируется кодоном UGA (обычно это стоп-кодон).
           
        9. 22-я аминокислота — Пиролизин
           Он кодируется UAG (обычно это также стоп-кодон).
           

        (Хорошо, вот слово о стоп-кодонах — UAG, UGA и UAA — три стоп-кодона. Но UAG иногда кодирует селеноцистеин, а UGA иногда кодирует пиролизин. Таким образом, UAA считается единственно верным стоп-кодон.)

        ---

        Это все, что у нас есть для вас по мнемонике и высокопроизводительной информации по аминокислотам .
        Скоро мы опубликуем короткую викторину по аминокислотам, основанную на мнемонике, представленной здесь.
        

        Сообщите нам в комментариях, если у вас есть лучшие способы запомнить этот очень изменчивый материал!

        Биохимия, незаменимые аминокислоты Статья

        Введение

        Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, — это аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот.[1] [2] В питании аминокислоты классифицируются как незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это обычно используемый прибор для запоминания этих аминокислот, поскольку он включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполных белков, которые обычно представляют собой растительные продукты.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

        Основы

        Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны.В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, входящих в состав белков.[7] [8]

        Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются посредством амидных связей, известных как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

        Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы).Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков.[8]

        От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

        • Аланин
        • Аргинин
        • Аспарагин
        • Аспарагиновая кислота
        • Цистеин
        • Глутаминовая кислота
        • Глютамин
        • Глицин
        • Гистидин
        • Изолейцин
        • лейцин
        • Лизин
        • метионин
        • Фенилаланин
        • Proline
        • Серин
        • Треонин
        • Триптофан
        • Тирозин
        • Валин
        • Селеноцистеин
        • Пирролизин (не используется в синтезе белков человека)

        Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:

        • Фенилаланин
        • Валин
        • Триптофан
        • Треонин
        • Изолейцин
        • метионин
        • Гистидин
        • лейцин
        • Лизин

        Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

        Механизм

        Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, человек может синтезировать только половину из этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

        Клиническая значимость

        Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот.[13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот. В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта.Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях. Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты.В общем, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ. Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья.[1]

        При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот. Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейротрансмиттеров, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов.Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

        Квашиоркор и маразм являются примерами более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

        Руководство по изучению аминокислот

        : структура и функции

        Внимание: Этот пост был написан несколько лет назад и может не отражать последние изменения в программе AP®. Мы постепенно обновляем эти сообщения и удалим этот отказ от ответственности после обновления этого сообщения.Спасибо за ваше терпение!

        В биохимии ДНК содержит генетический код жизни. Когда гены экспрессируются, ДНК транскрибируется в мРНК, которая затем транслируется в белки. Белки — это сложные биомолекулы, которые выполняют важнейшие функции в клетке. Эти белки состоят из более мелких строительных блоков, называемых аминокислот (AA). AA связаны между собой рибосомами, которые читают инструкции, данные им мРНК. Ошибки в размещении аминокислот действительно случаются и в некоторых случаях могут привести к гибели клеток.Всегда помните, что структура дает функцию .

        Учебные советы

        Большинство курсов биохимии потребуют от вас знания следующего: название аминокислоты, структура, pKa ионизируемых атомов водорода, а также трехбуквенное и однобуквенное сокращение. Для 20 аминокислот это непростая задача.

        Чтобы выучить структуру, имена и стенографию, лучший метод здесь — это запоминание. Используйте флеш-карточки, доски или любой другой метод повторного запоминания.Таблица общих аминокислот представлена ​​на рисунке 1. Ее следует загрузить и распечатать. Обратите внимание, что селеноцистеин (Sec, U) не является распространенной аминокислотой и его можно пропустить.

        Если читать рисунок 1, AA в верхнем левом углу — это аргинин. Три буквы в круглых скобках — это трехбуквенное сокращение, а буква в красном кружке — это однобуквенное сокращение: например, аргинин, Арг, Р. Держите таблицу при себе; как и периодическая таблица элементов в химии, вы будете обращаться к этой таблице AA на протяжении всего курса.Также обратите внимание на номенклатуру и условности, представленные вам в классе.

        Рисунок 1. Таблица аминокислот. Источник изображения: Викимедиа

        Запоминание идет пока что. Чтобы изучить влияние pH или физико-химические свойства отдельных АК, лучше всего попытаться понять процесс и то, как изменение микросреды повлияет на поведение АК. Кроме того, некоторые аминокислоты обладают уникальными свойствами, которые увеличивают их функциональность.

        Карбоновый каркас

        Все аминокислоты состоят из амина (-NH ₂ ) и карбоновой кислоты (-COOH), связанных центральным α-углеродом (рис. 2).Группа R или боковая цепь уникальна для каждой аминокислоты; в результате α-углерод является хиральным центром, за исключением глицина, где R = водород. Биохимики сосредотачиваются на L-аминокислотах, как показано на Рисунке 1 (клиновидные связи), но D-аминокислоты актуальны для фармацевтических применений.

        Если вы не уверены в стереохимии, освежитесь в прогнозах Фишера из органической химии. Преподаватели курса будут рисовать конструкции разными способами. По возможности попросите инструктора предоставить стереохимию.Переворачивание или инвертирование структуры повлияет на клин или хэшированных ( пунктирных ) отмеченных связей (рис. 3).

        Рисунок 2. Общая аминокислотная структура. Источник изображения: Wikimedia Commons

        Аминокислоты — это мономерные строительные блоки белков; клетка строит белки, соединяя аминокислоты друг с другом от карбоксильной группы к аминогруппе. Вновь образованная амидная связь или пептидная связь образуется в результате реакции дегидратации.Короткие последовательности менее 50 АК называются пептидами, а последовательности более 50 АК называются белками. В литературе конкретный AA может обозначаться как остаток ; например, «Остатки лизина в гистонах ацетилируются, чтобы способствовать упаковке дцДНК».

        Рисунок 3. Аминокислоты, соединенные пептидными связями синим цветом. Источник изображения: Wikimedia Commons

        На рисунке 3 четыре аминокислоты — аланин, серин, глицин и лейцин — связаны пептидными связями (синий цвет). Группа –NH ₂ первого пептида называется амином или N-концом ; группа –COOH последнего пептида представляет собой карбокси или С-конец .Пептиды и белки написаны и пронумерованы слева направо, начиная с N-конца и заканчивая C-концом. Последовательность выше (в трехбуквенном коде) — Ala1-Ser2-Gly3-Leu4. В клетке белки синтезируются от аминного конца до карбоксильного конца, и мы поддерживаем это соглашение в описании последовательностей. Ошибки в синтезе ( мутаций ) сообщаются следующим образом: Ser2 ➔ Thr; это означает, что серин в положении 2 был мутирован в треонин. В сокращенном виде: S2T.

        Рисунок 4.Перекрывающиеся p-орбитали стабилизируют плоскую геометрию. Источник изображения: Wikimedia Commons

        При соединении AA образующаяся пептидная связь имеет плоскую геометрию (рис. 4). Выравнивание р-орбиталей между амидным азотом и карбонильным углеродом и кислородом облегчает обмен электронами, укрепляя связи, делая их жесткими псевдодвойными связями. Это известно как таутомеризация . А-атомы углерода с обеих сторон закреплены в определенных геометрических формах, которые позже сформируют а-спирали и b-листы в белках.

        Классификация аминокислот

        20 распространенных аминокислот можно классифицировать по их боковым цепям. Две основные группы — это гидрофобных аминокислот (водобоязнь) и гидрофильных аминокислот (водолюбивые). Вездесущий растворитель в клетках — вода; физиологические условия предполагают pH 7,4 и температуру приблизительно 37 ° C. Обратите внимание, что pH не имеет единицы измерения и перед символом градуса стоит пробел.

        Гидрофобные аминокислоты неполярные и ограничивают их воздействие на воду.Эти остатки имеют тенденцию зарываться в ядра белков. Гидрофобные аминокислоты можно далее разделить на алкильных или ароматических остатков. Боковые алкильные цепи напоминают насыщенные углеводородные цепи и включают глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин и пролин. Ароматические аминокислоты — фенилаланин и триптофан. Ароматические углеводороды могут самостабилизироваться путем наложения друг на друга p-стека (как блины).

        Гидрофильные аминокислоты полярны и тяготеют к любой поверхности, контактирующей с водой.Этими остатками выстланы внешние поверхности белков и белковые каналы. Гидрофильные аминокислоты можно разделить на три группы: нейтральных , кислых и основных аминокислот. Нейтральные аминокислоты — это тирозин, серин, треонин, цистеин, глутамин и аспарагин. Обратите внимание, что тирозин бывает полярным и ароматическим. Кислые аминокислоты — это глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат). Основные аминокислоты — лизин, гистидин и аргинин.Полное обсуждение эффектов pH для каждого из этих типов АК приведено ниже.

        Сводка аминокислот

        В этой таблице обобщены свойства AA и даны подсказки для быстрой идентификации. См. Рисунок 1 для полной структуры L-аминокислот.

        Имя	3 буквы код	1 буква код	Боковая цепь
        Глицин	Gly	G	H	Оптически неактивен.
        Аланин	Ала	А	-CH 3	Простейший оптически активный АА. Все остальные AA будут строиться на аланине, как в начале алфавита.
        Валин	Вал	В	-КАНАЛ (КАНАЛ 3 ) 2	Боковая цепь разветвлена ​​как V.
        лейцин	лей	L	-CH 2 [CH (CH 3 ) 2 ]	Боковая цепь разветвлена ​​как Y.
        Изолейцин	Иль	I	-КАНАЛ (КАНАЛ 3 ) (С 2 H 5 )	Изомер лейцина. Одна ветка длиннее другой.
        Пролин	Pro	П,	-КАНАЛ 2 Канал 2 Канал 2 —	Единственный циклический алифатический.
        Цистеин	Cys	С	-CH 2 -SH	Цистеин имеет сульфгидрильную (SH) группу.
        метионин	Встреча	M	— (Канал 2 ) -S- (Канал 3 )	Тиол является синонимом серы. Метионин — это метилированная сера.
        фенилаланин	Phe	Ф	-CH 2 (C 6 H 5 )	Бензольное (или фенил ) кольцо, присоединенное к аланину. F нравится его название.
        Триптофан	Trp	Вт	-индольное кольцо	AA с самой большой боковой цепью, два сросшихся кольца (двойные).
        Тирозин	Тир	Y	-CH 2 (C 6 H 4 OH)	A гидроксилированный (OH) фенилаланин.
        Серин	Ser	S	-CH 2 OH	Гидроксилированный аланин.
        Треонин	Thr	Т	— СН (ОН) (СН 3 )	Три части этого АА: аланин, метил и гидроксил.
        Аргинин	Арг	R	— (CH 2 ) 3 -мочевина	Боковая цепь имеет группу мочевины (NH 2 -C (NH 2 + ) (NH)) (любимый пиратами AA, аргинин).
        Лизин	Lys	К	— (CH 2 ) 4 -NH 3 +	Основная прямая цепь AA с аминогруппой.
        Гистидин	Его	H	-CH 2 — (C 3 N 2 H 4 ) +	Эта аминокислота имеет имидазол, ароматическое кольцо с двумя атомами азота, которое может быть протонировано.
        аспартат	Асп	D	-CH 2 COOH	Кислый аланин. Вспомните Д.
        Глутамат	Глу	E	-CH 2 CH 2 COOH	Более длинная версия Asp. E следует за D в алфавите.
        аспарагин	Asn	N	-CH 2 CONH 2	Амидированный жерех.
        Глютамин	Gln	Q	-КАНАЛ 2 Канал 2 КОНН 2	AmidatedGlu.

        Особые свойства аминокислот

        Некоторые аминокислоты обладают уникальными свойствами. Эти свойства могут влиять на окончательную структуру белка, электростатику белка или способствовать количественной оценке концентраций белка.

        Цистеин Рисунок 5.Цистеин (слева) и дисульфидный мостик (справа). Источник изображения: Wikimedia Commons

        На рисунке 5 показан цистеин в виде свободного тиола (-SH). Тиоловая группа очень реактивна к реакциям окисления и образует дисульфидный мостик с другим цистеином. Эта связь может образовываться между цистеинами в одной и той же полипептидной цепи ( внутримолекулярная ) или между двумя разными цепями ( межмолекулярная ). Эта ковалентная связь фиксирует пептидный каркас в определенной ориентации и может быть разорвана только в восстановительных условиях.Метионин, другой серосодержащий АК, не может образовывать дисульфидные мостики и является стартовым кодоном для синтеза белка.

        Пролин и глицин
        Рисунок 6: Пролин (слева) и глицин (справа). Источник изображения: Wikimedia Commons

        Структурно пролин (рис. 6) уникален среди AA, потому что его боковая цепь замыкается и повторно соединяется с пептидным остовом. Все другие АК имеют первичные амины, и, будучи связанными в полипептидную цепь, они становятся вторичными амидами; Pro внутри цепи становится третичным амидом.Благодаря геометрии Pro Lock в пептидную цепь вносятся изломы. Глицин, с другой стороны, не имеет боковой цепи. А-углерод имеет много свободного вращения; эти точки очень гибкие в пептидной цепи. Пролин и глицин работают вместе, чтобы разрушить вторичную структуру белков и известны как разрушители а-спирали .

        Тирозин и триптофан
        Рис. 7. Тирозин (слева) и триптофан (справа). Источник изображения: Wikimedia Commons

        Тирозин и триптофан — две ароматические аминокислоты (рис. 7), которые обладают сильным поглощением УФ-света при 280 нм.Фенилаланин, также ароматический, поглощается с гораздо меньшей частотой. Белки и пептиды, содержащие Tyr или Trp, можно количественно определить с помощью спектроскопии УФ-видимого света, поскольку они поглощают свет в УФ-спектре. Коэффициенты молярной экстинкции равны Tyr = 1490 л / см ^-1 M ^-1 и Trp = 5500 л / см ^-1 M ^-1 . Эти коэффициенты аддитивны; например, если у вас есть белок с двумя Tyr и тремя Trp, коэффициент экстинкции этого белка = (2 x 1490) + (3 x 5500) = 19 480 л · см ^-1 M ^-1 .

        Гистидин Рисунок 8. Гистидин. Источник изображения: Wikimedia Commons

        Гистидин имеет имидазольную боковую цепь (рис. 8) с pKa 6,0, что близко к физиологическому pH 7,4. Это позволяет His действовать как буфер, который может принимать или отдавать водород при необходимости. Многие активные центры используют His для опосредования реакций. Его также можно использовать в качестве конструкции соляного моста.

        Кислоты, основания и солевые мостики Рисунок 9. Иллюстрация солевого мостика между глутаматом и лизином.Источник изображения: Wikimedia Commons

        Последние группы — это кислоты — аспартат и глутамат — и основания — аргинин, лизин и иногда гистидин — которые образуют солевые мостики (рис. 9). Электростатические взаимодействия между положительными основаниями и отрицательными кислотами через пространство стабилизируют белковые структуры. Эти взаимодействия сильнее, чем водородные связи (4 ккал / моль), но слабее, чем дисульфидные связи (60 ккал / моль). Солевые мостики также обнаруживаются в сайтах связывания белков, часто содержащих лигандов для транспорта или субстратов для ферментативных реакций.

        Влияние pH

        Аминокислоты имеют как основной мотив, так и кислотный мотив. При физиологическом pH большинство АК будут цвиттер-ионами (фиг. 10), не считая боковых цепей. Карбокси-конец депротонирован с отрицательным зарядом, в то время как аминный конец протонирован с положительным зарядом. Чистый заряд молекулы равен нулю. Изменяя pH системы, вы можете протонировать или депротонировать концы. Когда АК образуют пептидные связи, они больше не влияют на pH.

        Рис. 10. Цвиттерионы аминокислот. Источник изображения: Wikimedia Commons
        Неионизируемые боковые цепи

        Большинство аминокислот не имеют ионизируемых боковых цепей, и вам нужно беспокоиться только о протонировании концов при изучении эффектов pH: это относится к Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Thr , Ser, Asn, Gln и Trp. Среднее значение pKa C-конца составляет ~ 2,0, что означает, что если pH больше 2, он находится в карбоксилатной (-COO ^—) форме, а если pH меньше 2, он находится в протонированной форме. форма (-COOH).Для N-конца среднее значение pKa составляет ~ 9,5. Когда pH больше 9,5, амин депротонируется (-NH ₃ ) до тех пор, пока pH не упадет ниже 9,5, затем образуется протонированный амин (-NH ₄ ⁺ ). Ключевые идеи: (1) чем ниже pH, тем больше водорода (H ⁺ ) присутствует и (2) основания протонируются раньше кислот.

        Ионизируемые боковые цепи

        Для аминокислот Arg, Lys, Tyr, His, Cys, Asp и Glu необходимо учитывать боковые цепи.На рисунке 1 перечислены pKa боковой цепи. Основания, Arg и Lys, имеют рКа боковой цепи 12,3 и 10,7 соответственно. В физиологических условиях они протонированы. PKa кислотных АК составляет 3,7 для Asp и 4,15 для Glu. Они депротонируются в клетке. Буферная способность His была объяснена ранее; его pKa более кислая при 6.0.

        Tyr и Cys ведут себя как спирты, но в отличие от Ser и Thr они легко депротонируются. Cys предпочел бы связываться с другим Cys, но свободный тиол Cys действительно присутствует в белках, иногда в активных центрах.Его pKa составляет 8,37. Tyr имеет pKa на уровне 10,1, аналогично Lys из-за стабилизации резонанса .

        Изоэлектрическая фокусировка и электрофорез

        Какое значение имеет заряд аминокислоты? Оказывается, аминокислотами и, соответственно, белками можно манипулировать в зависимости от их заряда. Изоэлектрическая точка (pI) — это pH, при котором аминокислоты или белки имеют чистый нулевой заряд. Затем смешанный образец АК может быть разделен с помощью изоэлектрического фокусирования (IEF) с использованием градиента pH и электрического тока (Рисунок 11).

        Движение заряженных частиц относительно жидкости в однородном электрическом поле называется электрофорезом . Расширением IEF является вестерн-блоттинг , при котором образцы сначала разделяют электрофорезом, затем переносят в среду связывания и анализируют.

        Рисунок 11. Изоэлектрическое фокусирование белков. Источник изображения: Wikimedia Commons
        Пост-трансляционные модификации

        После того, как рибосома завершит обработку мРНК, некоторые аминокислоты могут быть модифицированы ферментативно.Они известны как посттрансляционные модификации (PTM). PTM встречается на определенных AA или на остатке в определенной последовательности.

        Ацетилирование может происходить по боковой цепи лизина. Добавление убиквитина, белка, осуществляется путем ацетилирования. Убиквитинирование важно для убиквитин-опосредованной деградации белков, метода пометки белков для повторного использования. Другими распространенными типами ацетилирования являются липидирование и пренилирование цистеина и N-концевых глицинов.

        Фосфорилирование добавляет -OPO ₃ ^-2 к серину, треонину, тирозину, гистидину, аргинину или лизину. Этот тип PTM резко изменяет электростатику остатка; нейтральные или базовые AA получают заряд -2. Клетки используют фосфорилирование как метод передачи сигнала для активации или деактивации метаболических путей.

        Гликозилирование добавляет углевод к АК. Сообщается как Asn-X-Ser или Asn-X-Thr, где X представляет собой любой остаток, эта согласованная последовательность означает, что гликозилирование будет происходить в серине или треонине, который находится на расстоянии двух остатков от аспарагина.

        Сводка

        Это много, поэтому делайте это по частям. Как можно быстрее запомните названия и структуру аминокислот, но найдите время, чтобы понять физические процессы, которые влияют на аминокислоты. Эти небольшие изменения окажут огромное влияние на структуру и функцию белков.

        Была ли эта статья полезной? Мы бы хотели получить от Вас отзывы. Какой совет по учебе помогает вам больше всего?

        Давайте применим все на практике. Попробуйте этот практический вопрос по биохимии:
        Ищете дополнительную практику в области биохимии?

        Вы можете найти тысячи практических вопросов об Альберте.io. Albert.io позволяет настроить процесс обучения так, чтобы он ориентировался на практику там, где вам больше всего нужна помощь. Мы зададим вам сложные практические вопросы, которые помогут вам достичь совершенства в биохимии.

        Начните практиковать здесь .

        Вы преподаватель или администратор, заинтересованный в улучшении результатов учащихся по биохимии?

        Узнайте больше о наших школьных лицензиях здесь .

        Аминокислоты — Knowledge @ AMBOSS

        Последнее обновление: 12 августа 2021 г.

        Резюме

        Аминокислоты — это органические соединения, которые состоят из атома углерода, присоединенного к карбоксильной группе, атома водорода, аминогруппы и переменной R группа (боковая цепь).У человека (и других эукариот) существует 21 различная протеиногенная аминокислота, 20 из которых кодируются для синтеза белка с помощью генетического кода, а также селеноцистеин, который интегрирован через специальный механизм трансляции. Их можно разделить на незаменимые аминокислоты (не могут быть синтезированы организмом) и заменимые аминокислоты (могут быть синтезированы организмом). Производные аминокислот включают глицин, глутамат, гистидин, аргинин, триптофан и фенилаланин. Катаболизм аминокислот может происходить различными метаболическими путями, каждый из которых имеет определенную цель, включая производство метаболического топлива (например,g., пируват, ацетил-КоА), повторное использование в синтезе новых белков и создании производных аминокислот. Недостаток этих метаболических путей может привести к множеству состояний, которые более подробно описаны в разделах «Нарушения метаболизма аминокислот», «Гиперфенилаланинемия» и «Гипераммонемия».

        Аминокислоты

        Структура

        • Аминокислота (AA) состоит из атома углерода, присоединенного к a / an:
          • Карбоксильная группа (-COOH)
          • Атом водорода
          • Аминогруппа (-NH ₂ )
          • Переменная группа R (боковая цепь): определяет уникальные свойства
        • В белки включены только аминокислоты L-формы.
        • У человека существует 21 стандартная протеиногенная аминокислота

        Свойства

        Незаменимые или заменимые

        Изолейцин (Ile)

        Треонин (Thr)

        Триптофан (Trp)

        Незаменимые и незаменимые аминокислоты
        Группа	Синтез аминокислот	Продукт
        Незаменимые аминокислоты	Лейцин (Leu) Лизин (Lys)	Невозможно синтезировать (необходимо потреблять) 00 Pheyl	418
        	Метионин (Met) Валин (Val) Аргинин (Arg) 9 * 4
        Заменимые аминокислоты	Аланин (Ala) Аспарагин (Asn) Аспартат (Asp) Глутамат (Glu) Глутамин (Gln) Глицин (Gly) Пролин (Pro4) Цистеин ** (Cys)
        	Тирозин ** (Tyr)
        Условные аминокислоты
        * Аргинин и гистидин могут стать незаменимыми во время повышенный спрос (e.g., во время болезни, фаз роста, таких как беременность или детство). ** Цистеин и тирозин синтезируются из незаменимых АК.

        Для основных AA подумайте о PVT (Private) TIM HALL: фенилаланин, валин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин, гистидин, аргинин, лейцин, лизин

        Чтобы вспомнить гликогенные AA, подумайте: Аргес встретил свою валентинку и дал ей сладости.

        Для своих ролей в кино Брэд Питт может много есть (глюкогенный) или диету (кетогенную): фенилаланин, изолейцин, треонин, триптофан

        Для кетогенных АА визуализируйте 2 L-образных ключа: лейцин и лизин.

        гидрофобный или гидрофильный

        Гидрофобные по сравнению с гидрофильными аминокислотами
        Характеристики	Гидрофобные аминокислоты	Гидрофильные аминокислоты
        Местоположение во время сворачивания белка	Обычно оседает внутри белка
        Группы R
        Примеры	Ароматический: Phe, Trp Алифатические: Gly, Ala, Met, Pro, AA с разветвленной цепью (Val, Leu, Ile)	Незаряженные: Tyr, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln Заряжено: Asp, Glu, Arg, Lys, His

        Кислотно-основные свойства

        • Обзор
          • Чистый заряд и, следовательно, полярность АК могут изменяться в зависимости от pH окружающей среды и доступности H ⁺ , доступного для протонирования.При зарядке АК становятся полярными / гидрофильными.
          • Константа диссоциации кислоты (pKa)
            • Указывает силу слабой кислоты или основания
            • Определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы существуют в равных концентрациях
          • Все АК имеют по крайней мере две ионизируемые группы, каждая со своей собственной константой кислотной диссоциации (pKa).
            • pKa α-карбоксильной группы = 2
            • pKa α-аминогруппы = 9–10
          • Кислотные / основные АК имеют другой pKa для их ионизируемой группы боковой цепи, которая варьируется.
        • Кислые аминокислоты: боковые группы имеют отрицательный заряд при pH тела (обе имеют pKa ~ 4). ;
        • Основные аминокислоты
          • Слабоосновная: Боковая группа не имеет заряда при pH тела (~ 7,4).
          • Боковые группы заряжены положительно при pH тела. Их можно найти в гистонах, связывающих отрицательно заряженную ДНК.
            • Lys: pKa 10,5
            • Arg: pKa 12,5

        His (гистидин) лежит (лизин) представляет собой (аргинин) основание (основные аминокислоты).

        Производные аминокислот

        Катаболизм аминокислот

        Обзор

        • Метаболические пути: во время катаболизма белка аминокислоты могут проходить разные метаболические пути для разных целей, в том числе:
        • Участки обмена веществ
        • Процессы метаболизма АК

        Биохимические реакции обмена аминокислот

        Трансаминирование

        • Описание: перенос аминогруппы от АК к α-кетокислоте для разложения или к α-кетокислоте с образованием несущественной АК.
        • Ферменты
        • Расположение: трансаминазы обнаружены в большинстве клеток организма, но их концентрация в печени и сердце выше.
        • Наиболее распространенные примеры

        Глутамат участвует в большинстве реакций трансаминирования и является очень важной частью метаболизма АК.

        Обеззараживание

        • Описание: реакция, в которой аминогруппа из АК высвобождается в виде аммония
        • . Примеры

        Глутаматдегидрогеназа может использовать либо НАД +, либо НАДФ + в качестве кофактора.

        Декарбоксилирование

        Катаболизм углеродного скелета аминокислот

        Пути метаболизма углеродного скелета АК

        Лизин и лейцин — единственные чистые кетогенные АК.

        Цикл мочевины

        шагов цикла мочевины (орнитин, карбамоилфосфат, цитруллин, аспартат, аргининосукцинат, фумарат, аргинин и мочевина): «Все мои друзья в университете противодействуют чрезмерно циничной критике»

        Ограничивающий скорость шаг цикла мочевины 1.

        Фермент CPS1 находится в «M1tochondria».

        NH ₂ группы для производства мочевины происходят из карбамоилфосфата и аспартата, тогда как углеродная группа происходит из бикарбоната.

        Митохондриальную карбамоилфосфатсинтетазу 1 цикла мочевины не следует путать с цитозольной карбамоилфосфатсинтетазой 2, которая является важным ферментом для биосинтеза пиримидина.

        Не путайте мочевину с мочевой кислотой из пуринового обмена.

        Синтез заменимых аминокислот

        Состояния, связанные с метаболизмом аминокислот

        Гипераммонемия

        • Нормальная физиология внутричерепного аммиака
        • Патофизиология
        • Этиология
          • Приобретено: наиболее часто встречается у взрослых
          • Наследственный: чаще всего у детей, но гетерозиготы могут проявляться как у детей старшего возраста или у взрослых
        • Клинические особенности
          • Педиатрические пациенты
          • Взрослые
        • Управление

        Руководство по запоминанию аминокислот (3 эффективных метода)

        Аминокислоты — строительные блоки нашего тела, но это не значит, что их легко запомнить! Мы собрали несколько советов о том, как запоминать аминокислоты, а также перечислили несколько источников карточек с аминокислотами, чтобы помочь вам лучше пройти MCAT!

        Подготовка к MCAT? Получите полезные руководства и ресурсы здесь

        Как запомнить аминокислоты

        1.Мнемоника

        Одна из лучших и старейших экскурсий по запоминанию аминокислот — использование мнемонических устройств. Мнемонические устройства помогают ускорить процесс запоминания, поскольку помогают мозгу лучше кодировать и запоминать важные детали.

        Мнемоника незаменимых аминокислот:

        Десять незаменимых аминокислот можно запомнить как: PTV HIM TALL :

        P генилаланин

        T йозин

        V aline

        H истидин

        I солейцин

        M этионин

        T риптофан

        A ринин

        л эуцин

        л исине

        Гидрофобные аминокислоты Mneumonics:

        Pro GAV PIL

        Pro линия

        G лицин

        A линия

        V aline

        P генилаланин

        I солейцин

        л эуцин

        Аминокислоты с ОН-содержащими боковыми группами

        SHOTT

        S эрин ( OH )

        T йозин

        T греонин

        S-содержащие аминокислоты

        SCUM

        ( S ) C истеин

        ( U ) M этионин

        Основные аминокислоты

        HAL

        H истидин
        A rginine

        л исине

        Аминокислоты с ароматическими боковыми группами

        HTTP

        H истидин

        T риптофан

        T йрозин

        P генилаланин

        Неполярные, неароматические аминокислоты: AVGLIMP

        Полярные аминокислоты: STQNC

        Ароматические аминокислоты: WYF

        Положительные аминокислоты: RKH

        Отрицательные аминокислоты: ED

        Гидрофобные аминокислоты: FLAVI (как вирус)

        Гидрофильные аминокислоты: РЕХН (произносится как рекон)

        2.Нарисуйте их

        Рисование (или раскрашивание) аминокислот на самом деле поможет усвоить знания, а не мнемонический прием, который поможет вам только хорошо сдать следующий тест. Существует 20 аминокислот, поэтому выбирайте по одной аминокислоте в день, и вы запомните их все в течение 3 недель.

        Поскольку аминокислоты имеют одинаковую базовую структуру, вам просто нужно запомнить их функциональную группу. После того, как вы узнаете их функциональную группу, вам просто нужно разделить их на полярные, неполярные, кислотные или основные.

        Каждый раз, когда вы записываете полное название аминокислоты и рисуете функциональную группу аминокислоты, записывайте трехбуквенный код и однобуквенный код. Постарайтесь придумать способы, которые помогут вам запомнить эти коды.

        Вот несколько способов запомнить некоторые из менее очевидных кодов аминокислот:

        1. Фенилаланин (произносится как f) = F
        2. Глютамин (произносится как Q) = Q
        3. Аспарагиновая кислота (произносится как AsparDic Acid) = D
        4. Аргинин (звучит как арр-ганин) =
        рэндов

        Ключ к их составлению — это научиться запоминать аминокислоты посредством повторения, и это поможет вам запомнить эти кислоты далеко за пределами MCAT.