Незаменимая аминокислота: Недопустимое название

Содержание

Незаменимая аминокислота — это… Что такое Незаменимая аминокислота?

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н.

Содержание незаменимых аминокислот в еде

Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое
Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе (нут), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.
Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян.
Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице,орехах.
Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице и сое.
Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах.
Триптофан содержится в мясе, овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке.

Фенилаланин содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке. Также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.

Таблица содержания незаменимых аминокислот в продуктах

(грамм на 100 грамм продукта)

№ п/п	продукт	лейцин	изолейцин	гистидин	тирозин	глицин	лизин	валин	метионин	фенилаланин
1	Молоко женское	0,108	0,062	0,028	0,06	0,042	0,082	0,072	0,022	0,056
2	Молоко коровье	0,278	0,182	0,081	0,119	0,03	0,218	0,189	0,068	0,136
3	Кефир	0,263	0,173	0,075	0,112	0,056	0,209	0,183	0,063	0,138
4	Творог	0,924	0,548	0,306	0,456	0,184	0,725	0,695	0,263	0,491
5	Яйцо куриное	1,13	0,83	0,294	0,515	0,37	0,883	0,895	0,378	0,732
6	Мясо говяжье	1,73	1,06	0,805	0,596	1,447	2,009	1,156	0,528	0,789
7	Мясо куриное	1,62	1,117	0,697	0,66	1,519	1,975	1,024	0,494	0,932
8	Печень говяжья	1,543	0,8	0,439	0,47	0,903	1,295	0,987	0,345	0,845
9	Треска	1,222	0,879	0,54	0,439	0,525	1,551	0,929	0,488	0,651
10	Крупа рисовая	1,008	0,369	0,135	0,176	0,63	0,142	0,425	0,223	0,313
11	Крупа манная	0,364	0,258	0,186	0,158	0,263	0,32	0,386	0,103	0,399
12	Крупа гречневая	0,702	0,301	0,203	0,16	0,796	0,431	0,343	0,183	0,395
13	Крупа овсяная	0,672	0,302	0,137	0,234	0,453	0,384	0,384	0,198	0,363
14	Крупа пшенная	1,04	0,244	0,137	0,226	0,22	0,226	0,333	0,207	0,48
15	Крупа перловая	0,584	0,258	0,152	0,148	0,308	0,286	0,313	0,173	0,331
16	Горох	1,204	0,78	0,395	0,227	0,48	0,984	0,804	0,16	0,763
17	Мука пшеничная	0,567	0,29	0,096	0,149	0,149	0,12	0,387	0,108	0,322
18	Макаронные изделия	0,69	0,38	0,133	0,253	0,215	0,139	0,412	0,12	0,488
19	Хлеб ржаной	0,275	0,146	0,118	0,293	0,217	0,132	0,062	0,062	0,278
20	Хлеб пшеничный	0,55	0,25	0,106	0,162	0,264	0,103	0,286	0,088	0,33
21	Печенье	0,357	0,171	0,247	0,088	0,172	0,08	0,054	0,054	0,334

Компенсация незаменимых аминокислот

Несмотря на то, что самостоятельно организм не способен синтезировать незаменимые аминокислоты, их недостаток в некоторых случаях все же может быть частично компенсирован. Так например недостаток поступающего вместе с пищей незаменимого фенилаланина может быть частично замещен заменимым тирозином. Гомоцистеин вместе с необходимым количеством доноров метильных групп, снижает потребности в метионине, а глутаминовая кислота частично замещает аргинин. В то же время необходимо отметить, что недостаток хотя бы одной незаменимой аминокислоты, приводит к неполному усвоению и других аминокислот. В таких условиях развитие организмов напрямую зависит от того незаменимого вещества, недостаток которого ощущается наиболее остро (закон минимума Либиха). Так же необходимо помнить, что для разных видов организмов список незаменимых аминокислот в некоторых случаях различен.

Примечания

Wikimedia Foundation. 2010.

СПОРТЭКСПЕРТ АМИНОКИСЛ КОМПЛ N10 САШЕ

Для увеличения мышечной массы

Сегодня аминокислоты пользуются огромной популярностью у спортсменов любого уровня. Особенно у тех, кто заинтересован в наборе мышечной массы. Ведь именно аминокислоты обеспечивают быструю доставку необходимого строительного материала к мышцам, что особенно актуально в период интенсивных тренировок. Еще одно из преимуществ аминокислот — это их способность ускорять восстановительные процессы в мышечных тканях после тяжелых физических нагрузок и, как результат, активный рост мышечной массы, увеличение силы и объемов мышц. СпортЭксперт Аминокислотный комплекс специально сбалансирован по аминокислотному составу так, чтобы тренировки были еще эффективнее, а восстановление организма происходило быстрее.

СпортЭксперт Аминокислотный комплекс содержит в своем составе «чистые» аминокислоты, полученные биотехнологическим способом и очищенные от посторонних веществ. Каждая из аминокислот, входящих в состав комплекса, важна для стимуляции роста и формирования мышечной ткани.

СпортЭксперт Аминокислотный комплекс при регулярном применении во время занятий физическими упражнениями способствует:

увеличению мышечной массы и формированию мускулатуры;

восстановлению организма после тренировок.

Как работают ингредиенты?

L-аргинин ускоряет рост мышечной массы, участвует в синтезе карнитина, замедляет синтез жиров, поддерживает баланс азота в организме. Аминокислота содержится в коллагене и участвует в образовании сухожильных клеток. Аргинин является важным фактором в процессе насыщения крови кислородом, расширения межклеточного пространства и, как следствие, кровенаполнения всех органов тела человека.

L-валин* — незаменимая аминокислота, которая содержится в высокой концентрации в белках мышечной ткани. Аминокислота необходима для построения мышц, естественного восстановления тканей. Валин используется мышечной тканью в качестве источника энергии.

L-глутамин способствует росту мышечной массы, принимает участие в обмене веществ и в синтезе аминокислот, пуринов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот.

L-лейцин* — незаменимая аминокислота, необходимая для синтеза жирных кислот и стероидов. Она находится в мышечной ткани, участвует в обмене белков и углеводов, в обеспечении азотистого равновесия, замедляет распад мышечного протеина, используется как источник энергии.

L-изолейцин*- аминокислота, играющая важную роль в формировании мышечной ткани, служит источником энергии для мышечных клеток и помогает справиться с усталостью мышц при переутомлении.

L-треонин — незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию белкового баланса в организме, играющая важную роль в образовании коллагена и эластина, помогающая предотвратить накопление жира в печени. Участвует в производстве антител, поддерживает иммунную систему.

L-орнитин — аминокислота, которая усиливает действие других аминокислот. Орнитин используется в процессе восстановления поврежденных тканей, способствует метаболизму избыточного жира в организме, обладает антиоксидантными свойствами.

Витамин B6 участвует в обмене и синтезе аминокислот.

порошок

Всем ли нужен дополнительный коллаген и где его брать?

ЧТО ТАКОЕ КОЛЛАГЕН

Коллаген – это белок, состоящий преимущественно из трех аминокислот: глицина, пролина и гидроксипролина, а также гидроксилизина. Глицин и пролин мы синтезируем сами, а вот лизин должны употреблять с пищей. Это незаменимая аминокислота.

Гидроксипролин и гидроксилизин делают в уже синтезированном протоколагене ферменты гидроксилазы. Для этой реакции нужна аскорбиновая кислота, то есть витамин С. Вне клеток-фибробластов коллагеновые волокна проходят сборку и сочетаются поперечными сшивками, которые обеcпечивают упругость и прочность каркаса.

Коллаген в коже разрушается и заменяется новым. Его образование поддерживают половые гормоны: эстрогены у женщин, тестостерон у мужчин. Коллаген может портиться в результате свободнорадикальных процессов в коже, а также благодаря действию ультрафиолета. Последний процесс называется фотостарением и имеет достаточно длительный эффект. Включаются гены разрушения коллагена, и подавляются гены синтеза.

Итак, чтобы в коже или других органах был коллаген, нужны незаменимые аминокислоты, витамин С, определенный уровень половых гормонов и отсутствие длительного воздействия ультрафиолета. Незаменимые аминокислоты можно употребить не только в добавках коллагена, а коллаген из крема, даже его пептиды, если они не величиной с 2–3 аминокислоты, в кожу не проникнут. И точно не встроятся.

КАКИЕ СУЩЕСТВУЮТ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ ДОБАВОК КОЛЛАГЕНА?

При остеоартрите (ОА), когда разрушается внутренняя поверхность суставов, протокол советует местное применение нестероидных противовоспалительных препаратов. О коллагене и других «хондропротекторах» речь не идет. Однако метаанализ исследований, когда люди с ОА принимали коллаген, сообщает, что они какое-то время испытывают меньшую боль, но ничего не восстанавливается. В долгосрочной перспективе добавки совсем не спасают. Сейчас только подтверждено, что никакие добавки неэффективны в качестве лекарства от ОА. Поэтому если вы бегаете, и вам советуют пить коллаген, потому что «стираются колени», не соглашайтесь. Пока у вас нормальный индекс массы тела и здоровый рацион, остеоартрит вам не грозит.

Ревматоидный артрит (РА) – хроническое, связанное с воспалением, аутоиммунное заболевание, когда в суставах разрушается хрящ. Протокол лечения РА также не предусматривает применения коллагена. Но уже не первое десятилетие исследуют влияние добавок с коллагеном на состояние пациентов. Некоторые работы показали улучшение состояния суставов и уменьшение боли и отека, но при условии, что у пациентов нет аутоантител к коллагену. То есть не каждый случай РА сопровождается разрушением коллагена.

Заживление ран. Коллаген коров и нильской тилапии – эффективный новейший материал для покрытия ран. Локальное применение коллагеновой сетки активирует работу фибробластов – клеток дермы, которые образуют коллаген и другие компоненты матрикса и участвуют в заживлении ран. Это не добавки, это – новые материалы и случай, когда коллаген находит применение в медицине.

Упругость и целостность кожи. Коллаген является источником аминокислот. Войдут ли они в состав нового коллагена, зависит от гормонального фона, наших энергозатрат, пребывания на солнце и потребности кожи в восстановлении. Некоторые исследования действительно показали, что люди, которые на протяжении нескольких месяцев ежедневно употребляли коллаген, имели более упругую кожу, а пролин из пептидов коллагена эффективно доходит до кожи.

Интересную сторону вопроса открывают пептиды коллагена. Его расщепление в кишечнике может быть неполным, и ди-, три- или даже чуть большие пептиды (фрагменты белка из двух, трех или более аминокислот) проникают в кровь. Пептиды могут активировать фибробласты кожи и способствовать образованию ими гиалуроновой кислоты и эластана, а также брать на себя удар свободных радикалов и тем самым защищать кожу от некоторых аспектов фотостарения.

Люди с пролежнями. Рандомизированные исследования, проведенные в нескольких клинических центрах, показали эффективность дополнения рациона больных с пролежнями 10 граммами пептидов коллагена, железом и витамином С.

ГДЕ ВЗЯТЬ КОЛЛАГЕН

Исследования, проведенные еще в 1980-е, доказали, что коллаген успешно расщепляют ферменты нашего желудка и поджелудочной железы. Но дальнейшие работы показали, что если пить частично расщепленный (гидролизованный) коллаген, то уровень аминокислот в крови растет быстрее. В конце концов они все равно попадают в кровоток. Всем известен частично гидролизованный коллаген – желатин. Вы можете его добавлять к фруктовым пюре и делать желе – это соединит витамин С, флавоноиды с аминокислотами коллагена. Коллаген или его аминокислоты есть в ухе и студне, поэтому можете время от времени готовить студенистые блюда. Хотя это все равно не гарантирует, что аминокислоты достанутся фибробластам кожи, а не станут источником энергии или мышцами, например.

Вы можете пить коллаген или его пептиды. Если не болит желудок и хорошо происходит пищеварение, никто этого не запрещает. В исследованиях на мышиной модели старения фигурируют дозы 400–800 мг/кг. То есть если перевести на людей, лицу весом 60 кг следует ежедневно есть по крайней мере 24 грамма коллагена. Это как большая пачка желатина и половина дневной порции белка – многовато. Людям советуют есть его 5–15 граммов в сутки. В исследованиях на людях преимущественно использовали дозу 3–8 граммов в сутки в течение нескольких месяцев.

Источник

Гистидин как незаменимая аминокислота — Справочник химика 21

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, — это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]
В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Гистидин, незаменимая аминокислота, [c.347]

Приведенные данные по поводу незаменимости отдельных аминокислот для роста или азотистого равновесия были первоначально получены в опытах на крысах и собаках. Имеющиеся в настоящее время данные позволяют предполагать, что для поддержания азотистого равновесия у людей необходимы все вышеуказанные незаменимые аминокислоты, за исключением, по-видимому, аргинина и гистидина. В аналогичных опытах на цыплятах выяснилось, что гликокол является аминокислотой, незаменимой для роста цыплят. Но эти данные отличаются от данных, полученных в опытах на собаках и крысах. Поэтому следует предостеречь от механического переноса результатов опыта с одного вида животных на другие. Кроме того, не следует забывать того важного обстоятельства, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах., Потребность, например, в метионине определяется содержанием цистина в диете чем больше в пище имеется цистина, тем меньше расходуется метионина для биологического синтеза цистина. Последний уменьшает, следовательно, потребность организма в метионине. Наконец, если в организме скорость синтеза какой-либо заменимой аминокислоты становится недостаточной, то появляется повышенная потребность в ней, которая может быть компенсирована поступлением ее с пищей. Отсюда ясна условность деления аминокислот на заменимые и незаменимые. [c.326]

Некоторые незаменимые аминокислоты (серосодержащие аминокислоты, тирозин, триптофан, гистидин), присутствуя в слишком больших количествах, могут быть токсичны и вызывать замедление роста и изменение тканей поджелудочной железы, кожи и печени. В некоторых случаях может даже повышаться падеж скота и птицы. [c.569]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Незаменимые аминокислоты синтезируются значительно сложнее и с большим количеством этапов (от 5 до 15 этапов). Неспособность высших животных синтезировать некоторые аминокислоты объясняется отсутствием у них 1-2 ферментов в этих синтезах. Наибольшей сложностью отличается синтез фенилаланина, триптофана и гистидина. Исходя и путей их синтеза, все важнейшие аминокислоты можно разделить на биосинтетические семейства (см. схема 1). [c.122]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу лизина 5 лейцина 4 валина 3,5 фенилаланина 3,5 метионина 3 изолейцина 2,5 треонина 2,5 гистидина 2 [c.414]

Потребность в НАК, определяемая по методу азотного баланса, различна для разных видов животных н в большой степени зависит от физиологического состояния организма. Так, например, необходимые молодым млекопитающим во время роста незаменимые аминокислоты аргинин н гистидин для поддержания обмена веществ взрослой особи не нужны. Обе эти аминокислоты наряду с другими входят в состав активных центров многих ферментов. Они служат для узнавания н связывания отрицательно заряженных субстратов и кофакторов [19]. Недостаток аргинина может быть причиной импотенции мужской особи. [c.18]

Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пиш.н, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, к ним относятся валив, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидин. [c.261]

Следует отметить, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в последней общего азота (табл. 12.2). [c.414]

Так, в организме детей кроме процессов восстановления происходят также процессы роста, поэтому потребности детей в основных пищевых веществах и энергии в расчете на 1 кг. массы тела значительно выще, чем у взрослых. Абсолютные нормы потребности детей в пищевых веществах и энергии находятся в прямой зависимости от массы тела, которая, в свою очередь, зависит от возраста. Важно отметить, что для детей незаменимыми являются не 8, как для взрослого человека, а 10 аминокислот, так как в организме детей не может происходить образование гистидина, а также взаимного преобразования метионина в цистин. Поэтому дополнительными незаменимыми аминокислотами для детей являются гистидин и цистин. [c.204]

Питательная ценность казеиногена определяется не только высоким содержанием в нем всех необходимых незаменимых аминокислот —-триптофана, фенилаланина, гистидина и др., но и наличием в его составе фосфора (0,88%). Фосфор, как мы видели, очень активно участвует в процессах обмена веществ и является также одной из наиболее важных составных частей костной ткани. Таким образом, благодаря достаточному содержанию фосфорных соединений молоко обеспечивает нормальное формирование скелета детей и молодых животных. К этому следует добавить, что в молоке содержится и много кальция, т. е. того вещества, которое, так же как и фосфор, необходимо для роста костей. [c.450]

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

Хотя в состав белков человеческого организма и входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 24.1, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые организмы, обычно считающиеся более простыми, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень. В процессе эволюционного развития организмы утрачивают способность производить (с помощью ферментов) жизненно важные вещества, которые могут поступать в организм вместе с пищей. [c.677]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина — 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Все а-аминокислоты, входящие в состав белков, разделяются на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, не синтезирующиеся в живом организме, получили название незаменимых аминокислот. Для человека и всех видов животных незаменимыми являются следующие девять аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, гистидин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин. [c.5]

Гистидин получается при гидролизе ряда белков. Содержится в гемоглобине (до 11%), является одной из незаменимых аминокислот. [c.251]

Гистидин — незаменимая аминокислота ряда имидазола Р-(4-имидазолил)-аланин [c.535]

Гистидин и гистамин. Гистидин (Histidinum), или -амино- -имидазолилпропионовая кислота, является одной из незаменимых аминокислот (стр. 247). В виде дипептида с -алани-ном входит в состав открытого В. С. Гулевичем карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышечной ткани. Препаративно гистидин получать лучше всего из крови. Белковая компонента красящего вещества крови — гемоглобина содержит очень много (до IP/ii) гистидина. В медицинской практике хлоргидрат гистидина применяют для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки. Под влиянием декарбоксилаз микробов кишечной флоры, гистидин образует чрезвычайно ядовитый биогенный амин — гистамин [c.346]

Из 1,3-азолов только оксазол не участвует в основных биохимических процессах, однако существуют вторичные метаболиты (особенно в морских организмах), которые включают в себя структуру тиазола (и оксазола), например антибиотик цистотиазол А из бактерий y toba terfus as [3]. Система имидазола лежит в основе незаменимой аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в процессах ферментативного протонного переноса. Родственный гистидину гормон гистамин вызывает расширение сосудов и служит основным фактором в аллергических реакциях, таких, как сенная лихорадка. Тиазолиевый цикл представляет собой активный химический центр кофермента тиамина (витамина Bi). [c.506]

Как видно из табл. 24.1, аргинин и гистидин относятся к полунезамени-мым, т. е. они могут синтезироваться в организме, но в количестве, недостаточном для сохранения нормальной жизнедеятельности человека. Последствия недостаточности какой-либо незаменимой аминокислоты приводят к остановке роста и развитию клинической картины, напоминающей авитаминоз. [c.360]

Организмы заметно различаются по своей способности синтезировать de novo аминокислоты, из которых строятся их белки. Большинство микроорганизмов и растений синтезируют все необходимые им аминокислоты, но животные по большей части около половины необходимых им аминокислот синтезировать не способны. Поэтому применительно к животным можно разбить аминокислоты на две группы заменимые и незаменимые. Разграничение заменимых и незаменимых аминокислот возможно на основе различных эксиериментальных критериев. Исходя из обычных критериев, аминокислоту можно считать незаменимой, если ее приходится включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста или для поддержания азотистого баланса. В норме у взрослого животного количество азота, выводимого из организма за сутки, должно быть равно количеству азота, поступившему в организм за тот же период. Классическими исследованиями Розе было показано, что для белых крыс незаменимыми являются следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Первые восемь из перечисленных [c.431]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

К числу аминокислот несиптезируемых или слишко — медленно синтезируе.мых в организме высших животных относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фен-кпаланин, триптофан аргинин, лизин и гистидин., Эти аминокислоты доллсостав пищевых белков, ценность которых определяется именно наличием в них незаменимых аминокислот. [c.192]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Из перечисленных 22 аминокислот И необходимы для роста и развития животных и человека, не синтезируются в организме и должны вводиться с пищей (так называемые незаменимые аминокислоты). К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, финилаланин, триптофан, аргинин, тирозин и гистидин. Правда, последние три аминокислоты не являются незаменимыми для некоторых животных на определенных этапах развития и роста. Однако первые восемь аминокислот абсолютно незаменимы. [c.49]

Гиетидин, одна из незаменимых аминокислот, является важным производным имидазола. Структура его подтверждена синтетически и реакциями расщепления он представляет собой р-(4-имид-азолил)-аланин. Гистидин открыт впервые Косселем (1896 г.) он входит в состав всех настоящих белков. Особенно богат им белок крови, который содержит до 10% гистидина. Растительные болкп содержат 2—3″о гистидина. [c.598]

Незаменимые есть: ученые заставили клетки давать ценные аминокислоты | Статьи

Специалисты Курчатовского геномного центра создали микроорганизмы, способные производить так называемые незаменимые аминокислоты в большом количестве. Эти вещества не образуются в организме человека и животных, но нормальная жизнедеятельность без них невозможна. Для разработки ученые применили технологию редактирования генома. В 2020 году мировой рынок незаменимых аминокислот достиг $20 млрд. Благодаря достижениям наших исследователей Россия сможет побороться на нем за ведущие позиции.

Производство незаменимых

В Курчатовском геномном центре (НИЦ «Курчатовский институт» — ГосНИИгенетика) ведут работы по созданию микроорганизмов, которые смогут в большом количестве производить незаменимые аминокислоты. Особенность этих веществ в том, что организм не может их синтезировать, они поступают в него только с пищей. В сельском хозяйстве это — важнейшие составляющие кормов.

— Если незаменимые аминокислоты содержатся в недостаточном количестве в пище, то у человека нарушается нормальное развитие, а сельскохозяйственные животные медленно набирают вес, потребляя большое количество корма, — пояснил заместитель директора НИЦ «Курчатовский институт» Александр Яненко.

Специалисты уже подготовили инструментарий для направленной модификации продуцентов клеточных метаболитов в различных бактериях, включая коринебактерии, бациллы и другие простейшие организмы. В руках ученых специальные ферменты — «молекулярные ножницы», с помощью которых редактируют геномы для получения нужных штаммов. Кроме этого, чтобы направленно изменять геном (ДНК) клетки, нужно знать ее полные нуклеотидные последовательности, поэтому специалисты Курчатовского института проводят массовое полногеномное секвенирование микроорганизмов (полная расшифровка их генома). Сегодня прочитано уже больше 1 тыс.

Перехитрить бактерию

В обычных условиях в клетках микроорганизма содержится не более 0,2–0,5 г аминокислоты на литр питательной среды. Для промышленного производства нужно, чтобы клетка продуцировала не менее 100 г на 1 л. Такое количество аминокислоты выделяется в среднем за 40–50 ч.

Задача ученых — так изменить метаболизм микроорганизма, чтобы он направил все силы на генерацию нужных веществ. Уже сегодня ученым Курчатовского геномного центра удалось усилить в 100 раз продукцию микроорганизмами лизина, треонина и валина, а в ближайшее время они планируют добиться таких же результатов и для триптофана.

Справка «Известий»

Валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин относятся к незаменимым аминокислотам. Эти вещества не синтезируются клетками человека и животных, поэтому должны обязательно содержаться в нужном количестве в их пище. Незаменимые аминокислоты принимают активное участие в синтезе белков и других важных для организма соединений. Они необходимы для нормального роста и синтеза тканей тела, служат источником энергии в мышечных клетках. Нехватка этих веществ может приводить к быстрой утомляемости, усталости, слабости и иным нарушениям. В природе незаменимые аминокислоты синтезируют микроорганизмы, растения и грибы.

Раньше для получения микроорганизмов с нужными свойствами использовалась генная инженерия: в клетку встраивали чужеродные гены, чтобы получить больше нужной продукции. Но безопасность использования генно-модифицированных организмов вызывает слишком много вопросов, поэтому ученые разработали альтернативный метод геномного редактирования.

При таком подходе для модификации генов микроорганизма ученые используют механизмы, которые в норме существуют в клетке. В природных условиях гены изменяются, теряются или переходят с места на место. Эти процессы не выходят за рамки естественной клеточной изменчивости. То же самое ученые делают и при редактировании генов.

Из тысячи клеточных метаболитов они активируют один, который в результате начинает работать в 100 раз активнее. Клетка препятствует этому сверхсинтезу и стремится исправить дисбаланс. Она отключает синтез этого вещества на уровне взаимодействия белков с ДНК. Поэтому, чтобы «обмануть» клетку, ученые корректируют механизмы ее регуляции, меняя последовательности или даже удаляя некоторые гены. Только так можно получить штамм с нужным уровнем продуктивности.

Не так давно ученые Курчатовского геномного центра проанализировали штаммы, которые были разработаны в 1970–1980-х годах для производства незаменимой аминокислоты валина. Тогда не существовало методов направленного изменения генома. Микроорганизмы просто обрабатывали веществами (мутагенами), которые повышали частоту образования мутаций. Сегодня удалось обнаружить конкретные мутации, отвечающие за выработку валина. Их успешно ввели в геном штамма-суперпродуцента.

— В 2020 году мировой рынок незаменимых аминокислот составил около $20 млрд. Благодаря достижениям наших ученых Россия сможет обеспечить незаменимыми аминокислотами собственное животноводство, а также побороться за ведущие позиции на этом рынке, — считает Александр Яненко.

На верном пути

Прочесть геномы более 1 тыс. микроорганизмов — уже значительный научный результат, уверен директор научного центра «RASA-Политех» Санкт-Петербургского политехнического университета Петра Великого (вуз — участник проекта повышения конкурентоспособности образования «5-100») Игорь Радченко.

— Обычно генетическая информация многомерна: один и тот же ген может одновременно влиять на несколько, казалось бы, независимых функций организма. Поэтому специалисты из Курчатовского института пошли по верному пути, взяв для модификации одноклеточные микроорганизмы, — отметил эксперт.

На примере единичных клеток легко увидеть результаты редактирования, полагает ученый. Кроме того, в процессе исследования можно отделить клетки, где процесс происходит удачно. Таким образом создается колония отредактированных клеток, которая продолжает делиться и развиваться. И все клетки-потомки несут именно те генетические изменения, которые были заложены изначально, добавил Игорь Радченко.

— Во всем мире проводят работы, направленные на получение эффективных штаммов-продуцентов. Безусловно, применение этих технологий в России имеет огромное значение как для развития отечественной промышленности, так и сельского хозяйства, — сказала доцент Исследовательской школы химических и биомедицинских технологий Томского политехнического университета Александра Першина.

Разработки в данной области довольно быстро коммерциализируются, добавила она.

Диетолог назвала топ продуктов для хорошего сна — Российская газета

На сон человека оказывают влияние не только факторы внешней среды (уровень освещенности помещения и режим сна и бодрствования), но и характер питания, и определенные пищевые вещества, считает врач-диетолог, кандидат медицинских наук, заведующая консультативно-диагностическим центром «Здоровое и спортивное питание» ФИЦ питания и биотехнологии Екатерина Бурляева.

По ее словам, за регуляцию сна в нашем организме отвечает мелатонин, синтез которого зависит от освещенности. Избыток света понижает его выработку, а снижение освещенности увеличивает. Концентрация мелатонина в крови начинает возрастать за два часа до привычного времени отхода ко сну, если при этом нет яркого света. Однако, по словам Екатерины Бурляевой, этот механизм работает только в том случае, если в организме есть «сырье» для производства мелатонина — триптофан.

«Триптофан — незаменимая аминокислота, то есть то вещество, которое не может быть синтезировано организмом человека и должно регулярно поступать с пищей», — обращает внимание врач.

Источниками триптофана являются сыр, мясо, орехи и семена, соя, рыба и морепродукты, грибы, яйца. Сыр является лидером по содержанию триптофана. Один-два ломтика сыра или 25-50 г соответствуют 100% суточной потребности человека в триптофане. Также достаточно 100 г мяса для восполнения суточной нормы потребления триптофана. Диетолог советует отдавать предпочтение птице (индейка, курица), так как в ней содержится в 1,5 раза больше триптофана, чем в говядине, баранине и свинине. Две трети стакана очищенных семечек или орехов (кешью, арахис, фисташки) также полностью удовлетворят суточную потребность человека в триптофане. Однако врач напоминает о высокой калорийности этих продуктов.

Но для выработки серотонина нужен не только триптофан, но и глюкоза.

«Она стимулирует выработку инсулина. Под действием инсулина конкурентные триптофану аминокислоты покидают кровяное русло и поступают в мышечную ткань. Соответственно возрастает число молекул триптофана, проникающих в ткани головного мозга для выработки серотонина. Далее при уменьшении степени освещенности, в вечернее время, из серотонина в головном мозге вырабатывается мелатонин», — объяснила врач.

Влияет на качество сна и объем питания. Переедание, сопровождающееся чувством переполнения живота, способствует нарушению работы дыхательной и желудочно-кишечной системы. Это приводит к плохому засыпанию, жажде, плохому обеспечению головного мозга кислородом во время сна, частым просыпаниям. А это влияет на глубину и эффективность сна, пояснила Екатерина Бурляева. По ее мнению, заключительный прием пищи должен быть за 2-3 часа до сна и быть умеренным по объему и калорийности. А на протяжении всего дня рацион должен быть сбалансирован по пищевым веществам и содержать все необходимые нутриенты: белки, жиры, углеводы, витамины и минералы.

Аминокислота Now Foods L-lysine1000 мг. 100 табл.

Описание:
Двойная сила
Незаменимая аминокислота
Участвует в синтезе коллагена
Для здорового иммунитета
Не содержит ГМО
Пищевая добавка
подходит для вегетарианцев/веганов
Кошерный продукт
Аминокислоты
Семейная компания с 1968 года
Соответствие стандарту качества GMP

L-лизин — это незаменимая аминокислота, которую человек должен получать из пищи или пищевых добавок. Лизин участвует в процессе синтеза всех протеинов организма, а также она необходима для сохранения таких структурообразующих протеинов, как коллаген и эластин, из которых состоят все соединительные ткани, в частности, кожа, сухожилия и кости. L-лизин также является прекурсором L-карнитина, необходимого для усвоения жира и выработки энергии. Кроме того, L-лизин может поддерживать нормальную работу иммунной и сердечно-сосудистой системы.

L-лизин от NOW — это аминокислота с фармацевтической степенью очистки.

Рекомендации по Применению:
Принимать по 1 таблетке 1-2 раза в день

Размер порции: 1 таблетка
Количество на порцию
L-лизин (из гидрохлорида L-лизина) 1 г (1000 мг)

Другие Ингредиенты:
Целлюлоза, кремнезем, стеариновая кислота (растительный источник), натрий кроскармеллоза, стеарат магния (растительный источник) и вегетарианское покрытие.

Не производится с добавлением пшеницы, глютена, сои, молока, яиц, рыбы, моллюсков или ингредиентов орехового ореха. Производится в установке GMP, которая обрабатывает другие ингредиенты, содержащие эти аллергены.

Этот продукт имеет дважды L-лизин (1000 мг на таблетку), как в нашем обычном прочном продукте (500 мг на таблетку).

Предупреждения:
Внимание: Продукт предназначен только для взрослых. В случае беременности/кормления грудью, приема медицинских препаратов или наличия какого-либо заболевания следует проконсультироваться с врачом перед употреблением продукта.
Хранить в месте, недоступном для детей.

Хранить во флаконе.
Продукт может естественным образом менять цвет.
После вскрытия упаковки хранить в прохладном, сухом месте.

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации возникли в результате ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот.[3] Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общепринято считать, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин. Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает в себя первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка.Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполных белков, которые обычно представляют собой растительные продукты. Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека.[6]

Fundamentals

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом.В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой.Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод.И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка.После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:

Фенилаланин
Валин
Триптофан
Треонин

Изолейцин

Метионин
Гистидин
Лейцин
Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для выработки нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.: Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
2.: Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
3.: Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]
4.: Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
5.: Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC34] [PubMed: 24482589]
6.: Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная пища Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
7.: ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
8.: Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
9.: de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
10.: Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в процессе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
11.: D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]
12.: Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
13.: ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
14.: Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает в себя первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполных белков, которые обычно представляют собой растительные продукты.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:

Фенилаланин
Валин
Триптофан
Треонин

Изолейцин

Метионин
Гистидин
Лейцин
Лизин

Механизм

Клиническая значимость

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.: Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
2.: Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
3.: Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]
4.: Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
5.: Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC34] [PubMed: 24482589]
6.: Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная пища Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
7.: ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
8.: Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
9.: de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
10.: Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в процессе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
11.: D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]
12.: Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
13.: ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
14.: Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает в себя первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполных белков, которые обычно представляют собой растительные продукты.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:

Фенилаланин
Валин
Триптофан
Треонин

Изолейцин

Метионин
Гистидин
Лейцин
Лизин

Механизм

Клиническая значимость

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.: Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
2.: Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
3.: Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]
4.: Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
5.: Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC34] [PubMed: 24482589]
6.: Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная пища Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
7.: ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
8.: Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
9.: de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
10.: Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в процессе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
11.: D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]
12.: Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
13.: ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
14.: Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Незаменимая аминокислота — обзор

Аргинин

Аргинин является незаменимой аминокислотой для новорожденных и может быть особенно важным субстратом для поддержания синтеза оксида азота в кишечнике, кровотока и иммунной функции.L-аргинин является предшественником синтеза оксида азота, а оксид азота играет ключевую роль в регулировании кровотока в кишечнике (46). Недавнее исследование на свиньях показывает, что аргинин, вводимый энтерально или парентерально, увеличивает продукцию NO в желудочно-кишечном тракте (47). Было также показано, что аргинин влияет на молекулярные механизмы метаболизма и роста клеток. К ним относятся нижележащие мишени mTOR, аминокислотно-зависимой серин / треонинкиназы, которая влияет на рост клеток. В частности, было показано, что аргинин влияет на фосфорилирование киназы p70S6 и 4E-BP-1, важных компонентов в регуляции роста клеток (48).Несмотря на эти результаты, неясно, может ли аргинин напрямую влиять на пролиферацию кишечного эпителия, но было показано, что аргинин стимулирует миграцию кишечных клеток (49). Другое исследование показало, что аргинин способен реэпителизировать слизистую подвздошной кишки свиней через iNOS, но только в присутствии сыворотки (50).

Основной причиной смертности и заболеваемости недоношенных детей является некротический энтероколит (НЭК). Этиология НЭК не установлена, но связана с недоношенностью, энтеральным питанием смесью и бактериальной колонизацией тонкой кишки.Дополнительными факторами, которые, как считается, играют роль в НЭК, являются ишемия кишечника, провоспалительная стимуляция и незрелая функция иммунного барьера слизистой оболочки. Добавка аргинина является особенно привлекательной стратегией для предотвращения возникновения неонатальной НЭК, поскольку он является непосредственным предшественником оксида азота, который действует как основное сосудорасширяющее средство и участвует в воспалительной реакции, а также потому, что аргинин также способствует увеличению B- и T-лимфоцитов. функция. Некоторые исследования показали, что энтеральное введение аргинина может снизить частоту НЭК у новорожденных и поросят (51, 52).Проспективное исследование 152 недоношенных детей показало значительное снижение частоты НЭК в группе, получавшей энтеральное питание с добавлением аргинина. Исследование также показало, что концентрации аргинина в плазме были ниже в обеих группах на момент постановки диагноза НЭК. Имеющиеся в продаже смеси для энтерального введения, разработанные для усиления иммунной функции у тяжелобольных и хирургических пациентов, содержат аргинин, однако безопасность и эффективность этих диет для младенцев не проверены. Необходимы дальнейшие исследования, чтобы охарактеризовать влияние энтерального аргинина на кровоток в кишечнике, продукцию NO, рост слизистой оболочки и иммунную функцию у новорожденных и животных моделей.

Другие заменимые аминокислоты, включая глутамат, пролин и цитруллин, могут оказывать стимулирующее действие на кишечник, поскольку они являются предшественниками синтеза глутамина и аргинина (32, 53). Это может быть особенно важно у младенцев после резекции тонкой кишки, поскольку исследования на грызунах показывают, что аргинин условно необходим в этих условиях из-за потери продукции цитруллина в кишечнике (54, 55). Треонин также является ключевым питательным веществом для кишечного синтеза муцинов, богатых треонином, бокаловидными клетками.Исследования на поросятах показали, что кишечник извлекает около 80% энтерального треонина для синтеза белка слизистой оболочки кишечника (56). Серосодержащие аминокислоты метионин и цистеин также могут играть важную метаболическую роль в поддержании антиоксидантной функции в кишечнике новорожденных, который подвергается повышенному окислительному стрессу. Метионин метаболизируется посредством транссульфурации до цистеина, который является предшественником глутатиона, важнейшего антиоксиданта в кишечнике. Недавние исследования поросят показывают, что на метаболизм кишечника приходится около 30% суточной потребности в метионине (57).

Ограничение незаменимых аминокислот определяет системный метаболический ответ на разбавление диетического белка

1.
Rose, W. C. II. Последовательность событий, ведущих к установлению потребности человека в аминокислотах. Am. J. Public Health Nation’s Health 58 , 2020–2027 (1968).
CAS Статья Google ученый

2.
Попкин Б. М., Адэр Л. С. и Нг, С. В. Глобальный переход к питанию и пандемия ожирения в развивающихся странах. Nutr. Ред. 70 , 3–21 (2012).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

3.
Mitchell, S.E. et al. Эффекты градуированных уровней ограничения калорий: I. Влияние краткосрочного ограничения калорий и белков на состав тела мышей C57BL / 6. Oncotarget 6 , 15902–15930 (2015).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

4.
Solon-Biet, S. M. et al. Соотношение макроэлементов, а не калорийность, определяет кардиометаболическое здоровье, старение и продолжительность жизни мышей, получавших ad libitum. Cell Metab. 19 , 418–430 (2014).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

5.
Solon-Biet, S. M. et al. Соотношение белков и углеводов в рационе и ограничение калорийности: сравнение метаболических исходов у мышей. Cell Rep. 11 , 1529–1534 (2015).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

6.
Раубенхаймер, Д. и Симпсон, С. Дж. Использование протеина: теоретические основы и десять пояснений. Ожирение 27 , 1225–1238 (2019).
CAS PubMed Статья Google ученый

7.
Ли К.P. et al. Продолжительность жизни и размножение у дрозофилы: новое понимание геометрии питания. Proc. Natl. Акад. Sci. США 105 , 2498–2503 (2008).
ADS CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

8.
Piper, M. D. et al. Холидная среда для Drosophila melanogaster . Нат. Методы 11 , 100–105 (2014).
CAS PubMed Статья Google ученый

9.
Майр В., Пайпер М. Д. и Партридж Л. Калории не объясняют увеличение продолжительности жизни дрозофилы ограничением в питании. PLoS Biol. 3 , e223 (2005).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

10.
Росс, М. Х. Продолжительность жизни и питание крысы. J. Nutr. 75 , 197–210 (1961).
CAS PubMed Статья Google ученый

11.
Миллер, Д. С. и Пейн, П. Р. Продолжительность жизни и потребление белка. Exp. Геронтол. 3 , 231–234 (1968).
CAS PubMed Статья Google ученый

12.
Levine, M. E. et al. Низкое потребление белка связано со значительным снижением IGF-1, рака и общей смертности у людей старше 65 лет, но не у пожилых. Cell Metab. 19 , 407–417 (2014).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

13.
Fontana, L. et al. Ограничение диетического белка подавляет рост опухоли в моделях ксенотрансплантата человека. Oncotarget 4 , 2451–2461 (2013).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

14.
Maida, A. et al. Связь стресса и эндокринной системы печени способствует целостности метаболизма во время разбавления диетического белка. J. Clin. Инвестировать. 126 , 3263–3278 (2016).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

15.
Kitada, M. et al. Низкобелковая диета оказывает благотворное влияние на диабетический статус и предотвращает диабетическую нефропатию у жирных крыс линии Wistar, животной модели диабета 2 типа и ожирения. Nutr. Метаб. 15 , 20 (2018).
Артикул CAS Google ученый

16.
Maida, A. et al. Разбавление диетического белка ограничивает дислипидемию при ожирении за счет клиренса жирных кислот, управляемого FGF21. J. Nutr. Biochem. 57 , 189–196 (2018).
CAS PubMed Статья Google ученый

17.
Trevino-Villarreal, J.H. et al. Ограничение диетического белка снижает уровни циркулирующих триглицеридов ЛПОНП через CREBH-APOA5-зависимые и независимые механизмы. JCI Insight 3 , e99470 (2018).
PubMed Central Статья Google ученый

18.
van Nielen, M. et al. Потребление белка с пищей и заболеваемость диабетом 2 типа в Европе: когортное исследование EPIC-InterAct. Уход за диабетом 37 , 1854–1862 (2014).
PubMed Статья CAS Google ученый

19.
Song, M. et al. Связь потребления животного и растительного белка со смертностью от всех причин и от конкретных причин. JAMA Intern. Med. 176 , 1453–1463 (2016).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

20.
Piper, M. D. W. et al. Соответствие диетического аминокислотного баланса экзому, транслируемому in silico, оптимизирует рост и воспроизводство без ущерба для продолжительности жизни. Cell Metab. 25 , 1206 (2017).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

21.
Фонтана, Л.и другие. Уменьшение потребления аминокислот с разветвленной цепью улучшает метаболизм. Cell Rep. 16 , 520–530 (2016).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

22.
Jiang, Y. et al. Мыши, лишенные переносчика нейтральных аминокислот B (0) AT1 (Slc6a19), имеют повышенные уровни FGF21 и GLP-1 и улучшенный гликемический контроль. Мол. Метаб. 4 , 406–417 (2015).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

23.
Хилл, К. М., Берту, Х. Р., Мунцберг, Х. и Моррисон, К. Д. Гомеостатическое восприятие ограничения пищевого белка: случай для FGF21. Фронт. Нейроэндокринол. 51 , 125–131 (2018).
PubMed PubMed Central Статья Google ученый

24.
Laeger, T.и другие. FGF21 — это эндокринный сигнал ограничения белка. J. Clin. Инвестировать. 124 , 3913–3922 (2014).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

25.
Laeger, T. et al. Метаболические реакции на ограничение пищевого белка требуют увеличения FGF21, которое задерживается отсутствием GCN2. Cell Rep. 16 , 707–716 (2016).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

26.
Perez-Marti, A. et al. Низкобелковая диета вызывает потерю веса и потемнение подкожной белой жировой ткани за счет повышенной экспрессии фактора роста фибробластов печени 21 (FGF21). Мол. Nutr. Food Res. 61 , 1600725 (2017).
Артикул CAS Google ученый

27.
Ozaki, Y. et al. Быстрое увеличение фактора роста фибробластов 21 при белковом недоедании и его влияние на рост и метаболизм липидов. Br. J. Nutr. 114 , 1410–1418 (2015).
CAS PubMed Статья Google ученый

28.
Chalvon-Demersay, T. et al. Низкобелковая диета индуцирует, тогда как высокобелковая диета снижает выработку печеночного FGF21 у мышей, но глюкоза, а не аминокислоты, активируют FGF21 в культивируемых гепатоцитах. J. Nutr. Biochem. 36 , 60–67 (2016).
CAS PubMed Статья Google ученый

29.
Hu, S. et al. Пищевые жиры, но не белки или углеводы, регулируют потребление энергии и вызывают ожирение у мышей. Cell Metab. 28 , 415–431 (2018).
CAS PubMed Статья Google ученый

30.
Bielohuby, M. et al. Нарушение толерантности к глюкозе у крыс, получавших диеты с низким содержанием углеводов и высоким содержанием жиров. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 305 , E1059 – E1070 (2013).
CAS PubMed Статья Google ученый

31.
Solon-Biet, S. M. et al. Определение пищевого и метаболического контекста FGF21 с использованием геометрической основы. Cell Metab. 24 , 555–565 (2016).
CAS PubMed Статья Google ученый

32.
Hill, C. M. et al. Низкое индуцированное белком увеличение FGF21 определяет UCP1-зависимые метаболические, но не терморегуляторные конечные точки. Sci. Отчетность 7 , 8209 (2017).
ADS PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

33.
Vinales, K. L. et al. FGF21 — гормональный медиатор метаболического фенотипа человека «Экономный». Диабет 68 , 318–323 (2018).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

34.
von Holstein-Rathlou, S. et al. FGF21 опосредует эндокринный контроль простого потребления сахара и предпочтения сладкого вкуса печенью. Cell Metab. 23 , 335–343 (2016).
Артикул CAS Google ученый

35.
Talukdar, S. et al. FGF21 регулирует предпочтение сладкого и алкоголя. Cell Metab. 23 , 344–349 (2016).
CAS PubMed Статья Google ученый

36.
Fisher, F. M. et al. Критическая роль ChREBP-опосредованной секреции FGF21 в метаболизме фруктозы в печени. Мол. Метаб. 6 , 14–21 (2017).
CAS PubMed Статья Google ученый

37.
Грин, К. Л. и Ламминг, Д. В. Регулирование метаболического здоровья с помощью незаменимых пищевых аминокислот. мех. Aging Dev. 177 , 186–200 (2019).
CAS PubMed Статья Google ученый

38.
Wanders, D. et al. Метаболические реакции на ограничение диетического лейцина включают ремоделирование жировой ткани и усиление передачи сигналов инсулина в печени. BioFactors 41 , 391–402 (2015).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

39.
Guo, F. & Cavener, D. R. Киназа GCN2 eIF2alpha регулирует гомеостаз жирных кислот в печени во время лишения незаменимой аминокислоты. Cell Metab. 5 , 103–114 (2007).
CAS PubMed Статья Google ученый

40.
De Sousa-Coelho, A.L. et al. FGF21 опосредует ответ липидного метаболизма на аминокислотное голодание. J. Lipid Res. 54 , 1786–1797 (2013).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

41.
Du, Y., Meng, Q., Zhang, Q. & Guo, F. Депривация изолейцина или валина стимулирует потерю жира за счет увеличения расхода энергии и регулирования липидного обмена в WAT. Аминокислоты 43 , 725–734 (2012).
CAS PubMed Статья Google ученый

42.
Wanders, D. et al. FGF21 опосредует термогенные и инсулино-сенсибилизирующие эффекты ограничения метионина с пищей, но не его влияние на метаболизм липидов в печени. Диабет 66 , 858–867 (2017).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

43.
Гашек, Б.E. et al. Ограничение количества метионина в пище увеличивает метаболическую гибкость и увеличивает несвязанное дыхание как при приеме пищи, так и при голодании. Am. J. Physiol. Regul. Интегр. Комп. Physiol. 299 , R728 – R739 (2010 г.).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

44.
Fisher, F. M. et al. Фактор роста фибробластов 21 ограничивает липотоксичность, способствуя активации жирных кислот печени у мышей, получающих диету с дефицитом метионина и холина. Гастроэнтерология 147 , 1073–1083 (2014).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

45.
Pissios, P. et al. Метионин и холин регулируют метаболический фенотип кетогенной диеты. Мол. Метаб. 2 , 306–313 (2013).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

46.
Cornu, M. et al. Печеночный mTORC1 контролирует двигательную активность, температуру тела и метаболизм липидов через FGF21. Proc. Natl. Акад. Sci. США 111 , 11592–11599 (2014).
ADS CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

47.
Wilson, G.J. et al. GCN2 необходим для увеличения фактора роста фибробластов 21 и поддержания гомеостаза триглицеридов в печени во время лечения аспарагиназой. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 308 , E283 – E293 (2015).
CAS PubMed Статья Google ученый

48.
Shimizu, N. et al. Ось передачи сигналов мышца-печень-жир важна для центрального контроля адаптивного ремоделирования жировой ткани. Нат. Commun. 6 , 6693 (2015).
ADS CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

49.
Maida, A. et al. Восполнение аминокислот с разветвленной цепью меняет передачу сигналов mTORC1, но не улучшает метаболизм во время разбавления диетического белка. Мол. Метаб. 6 , 873–881 (2017).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

50.
Ридс П. Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 130 , 1835–1840 (2000).
CAS PubMed Статья Google ученый

51.
Yu, D. et al. Кратковременная депривация метионина улучшает метаболическое здоровье за счет сексуально-диморфных, независимых от mTORC1 механизмов. FASEB J. 32 , 3471–3482 (2018).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

52.
Larson, K. R. et al. Половые различия в гормональной и метаболической реакции на разбавление диетического белка. Эндокринология 158 , 3477–3487 (2017).
CAS PubMed Статья Google ученый

53.
Медрикова Д. и др. Половые различия при ожирении, вызванном диетой, у мышей: способность к расширению жировой ткани и гликемический контроль. Int J. Obes. 36 , 262–272 (2012).
CAS Статья Google ученый

54.
Hui, S. et al. Глюкоза питает цикл TCA через циркулирующий лактат. Природа 551 , 115–118 (2017).
ADS PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

55.
Спикмен, Дж. Р. Почему системы липостатических заданных значений вряд ли будут развиваться. Мол. Метаб. 7 , 147–154 (2018).
CAS PubMed Статья Google ученый

56.
Симпсон, С. Дж., Ле Кутер, Д.Г. и Раубенхаймер, Д. Возвращение баланса в диету. Ячейка 161 , 18–23 (2015).
CAS PubMed Статья Google ученый

57.
Манро, Х. Н. Потребление энергии и белка как детерминанты азотного баланса. Kidney Int. 14 , 313–316 (1978).
CAS PubMed Статья Google ученый

58.
Джавед К., Ченг К., Кэрролл А. Дж., Труонг Т. Т. и Броер С. Разработка биомаркеров для ингибирования SLC6A19 (B (0) AT1) — потенциальной мишени для лечения метаболических нарушений. Внутр. J. Mol. Sci. 19 , 3597 (2018).
PubMed Central Статья CAS Google ученый

59.
Nassl, A. M. et al. Абсорбция аминокислот и гомеостаз у мышей, лишенных кишечного пептидного транспортера PEPT1. Am. J. Physiol. Гастроинтест. Liver Physiol. 301 , G128 – G137 (2011).
PubMed Статья CAS Google ученый

60.
Solon-Biet, S. M. et al. Аминокислоты с разветвленной цепью косвенно влияют на здоровье и продолжительность жизни через аминокислотный баланс и контроль аппетита. Нат. Метаб. 1 , 532–545 (2019).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

61.
Клиглер Д. и Крел В. А. Дефицит лизина у крыс. I. Исследования с использованием зеиновых диет. J. Nutr. 41 , 215–229 (1950).
CAS PubMed Статья Google ученый

62.
Кахлеова, Х., Флиман, Р., Хлозкова, А., Голубков, Р. и Барнард, Н.Д. Растительная диета для людей с избыточным весом в 16-недельном рандомизированном клиническом исследовании: метаболические преимущества растений белок. Nutr. Диабет 8 , 58 (2018).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

63.
Йонссон, О., Марголис, Н. С. и Энтони, Т. Г. Ограничение содержания серы в аминокислотах и интегрированная реакция на стресс: механистические выводы. Питательные вещества 11 , E1349 (2019).
PubMed Статья CAS Google ученый

64.
Wanders, D. et al.Роль GCN2-независимой передачи сигналов через неканонический путь PERK / NRF2 в физиологических ответах на ограничение метионина с пищей. Диабет 65 , 1499–1510 (2016).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

65.
Болл, Р. О., Кортни-Мартин, Г. и Пенчарз, П. Б. Сохранение цистеина in vivo метионина в потребностях серы в аминокислотах у животных моделей и взрослых людей. J. Nutr. 136 , 1682S – 1693S (2006 г.).
CAS PubMed Статья Google ученый

66.
Hutson, S. M., Sweatt, A. J. & Lanoue, K. F. Разветвленный [скорректированный] метаболизм аминокислот: значение для установления безопасного потребления. J. Nutr. 135 , 1557S – 1564S (2005 г.).
CAS PubMed Статья Google ученый

67.
Neinast, M. D. et al. Количественный анализ метаболической судьбы аминокислот с разветвленной цепью во всем организме. Cell Metab. 29 , 417–429 (2019).
CAS PubMed Статья Google ученый

68.
Hill, C.M. et al. FGF21 сигнализирует о статусе белков в мозг и адаптивно регулирует выбор пищи и метаболизм. Cell Rep. 27 , 2934–2947 (2019).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

69.
Schaart, M. W. et al. В кишечнике поросят утилизация треонина высока. J. Nutr. 135 , 765–770 (2005).
CAS PubMed Статья Google ученый

70.
Graham, T., McIntosh, J., Work, L.M., Nathwani, A. & Baker, A.H. Характеристики векторов AAV8, экспрессирующих человеческий фактор IX из печеночно-селективного промотора после внутривенной инъекции крысам. Genet. Вакцины Ther. 6 , 9 (2008).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

71.
Rose, A. J. et al. Молекулярный контроль системного гомеостаза желчных кислот глюкокортикоидным рецептором печени. Cell Metab. 14 , 123–130 (2011).
CAS PubMed Статья Google ученый

72.
Raupp, C. et al.Тройные выступы аденоассоциированного вируса типа 8 участвуют в нацеливании на клеточную поверхность, а также в процессинге после прикрепления. J. Virol. 86 , 9396–9408 (2012).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

73.
Jungmann, A., Leuchs, B., Katus, H.A., Rommelaere, J. & Muller, O.J. Протокол для эффективного создания и характеристики аденоассоциированных вирусных (AAV) векторов. Гум. Gene Ther. Методы https://doi.org/10.1089/hum.2017.192 (2017).
Артикул PubMed Google ученый

74.
Potthoff, M. J. et al. FGF21 индуцирует PGC-1альфа и регулирует метаболизм углеводов и жирных кислот во время адаптивной реакции голодания. Proc. Natl. Акад. Sci. США 106 , 10853–10858 (2009).
ADS CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

75.
Верони, М. С., Пройетто, Дж. И Ларкинс, Р. Г. Эволюция инсулинорезистентности у новозеландских мышей с ожирением. Диабет 40 , 1480–1487 (1991).
CAS PubMed Статья Google ученый

76.
Вейр, Дж. Б. Новые методы расчета скорости метаболизма с особым упором на метаболизм белков. Nutrition 6 , 213–221 (1990).
CAS PubMed Google ученый

77.
Андрикопулос, С., Блэр, А. Р., Делука, Н., Фам, Б. С. и Пройетто, Дж. Оценка теста на толерантность к глюкозе у мышей. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 295 , E1323 – E1332 (2008).
CAS PubMed Статья Google ученый

78.
Fuhrmeister, J. et al. GADD45beta в печени, индуцированный голоданием, ограничивает поглощение печеночных жирных кислот и улучшает метаболическое здоровье. EMBO Mol. Med. 8 , 654–669 (2016).
CAS PubMed PubMed Central Статья Google ученый

79.
Lee, S. et al. Сравнение суррогатных индексов чувствительности и резистентности к инсулину и оценок гиперинсулинемического эугликемического зажима у мышей. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 294 , E261 – E270 (2008).
CAS PubMed Статья Google ученый

80.
Ayala, J. E. et al. Стандартные рабочие процедуры для описания и проведения метаболических тестов гомеостаза глюкозы у мышей. Dis. Модели Mech. 3 , 525–534 (2010).
CAS Статья Google ученый

81.
Шривастава, А., Эванс, К. Дж., Секстон, А. Э., Скофилд, Л. и Крик, Д. Дж. Выявление активных метаболических путей в эритроцитах и ретикулоцитах, полученных из HSC, на основе метаболизма. J. Proteome Res. 16 , 1492–1505 (2017).
CAS PubMed Статья Google ученый

82.
Creek, D. J., Jankevics, A., Burgess, K. E., Breitling, R. & Barrett, M. P. IDEOM: интерфейс Excel для анализа данных метаболомики на основе ЖХ-МС. Биоинформатика 28 , 1048–1049 (2012).
CAS PubMed Статья Google ученый

83.
Tautenhahn, R., Bottcher, C. & Neumann, S. Высокочувствительное обнаружение признаков для ЖХ / МС с высоким разрешением. BMC Bioinformatics 9 , 504 (2008).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

84.
Scheltema, RA, Jankevics, A., Jansen, RC, Swertz, MA & Breitling, R. PeakML / mzMatch: формат файла, библиотека Java, библиотека R и набор инструментов для анализа данных масс-спектрометрии . Анал. Chem. 83 , 2786–2793 (2011).
CAS PubMed Статья Google ученый

85.
Pluskal, T., Castillo, S., Villar-Briones, A. & Oresic, M. MZmine 2: модульная структура для обработки, визуализации и анализа данных молекулярного профиля на основе масс-спектрометрии. BMC Bioinformatics 11 , 395 (2010).
PubMed PubMed Central Статья CAS Google ученый

86.
Katajamaa, M., Miettinen, J. & Oresic, M. MZmine: набор инструментов для обработки и визуализации данных молекулярного профиля на основе масс-спектрометрии. Биоинформатика 22 , 634–636 (2006).
CAS PubMed Статья Google ученый

87.
Perez-Riverol, Y. et al. База данных PRIDE и связанные с ней инструменты и ресурсы в 2019 году: улучшение поддержки количественных данных. Nucleic Acids Res. 47 , D442 – D450 (2019).
CAS Статья PubMed Google ученый

Сыворотка, обогащенная незаменимыми аминокислотами, улучшает белковый баланс всего тела после тренировки во время дефицита энергии больше, чем изоазотистая сыворотка или еда со смешанными макроэлементами: рандомизированное перекрестное исследование | Журнал Международного общества спортивного питания

Участники

Здоровые (без сердечно-сосудистых или метаболических заболеваний по результатам медицинского обследования), молодые (18–25 лет), не страдающие ожирением (индекс массы тела <30.0 кг / м ²), тренировались с отягощениями (≥ 2 занятий в неделю в течение предыдущих 6 месяцев) мужчины и женщины были допущены к участию в этом исследовании. От добровольцев требовалось воздерживаться от приема нестероидных противовоспалительных препаратов, алкоголя, никотиновых продуктов, кофеина и пищевых добавок на протяжении всего исследования. Двенадцать добровольцев мужского пола были включены в исследование после предоставления информированного письменного согласия (рис. 1). Один участник был отозван из-за несоблюдения требований до сбора данных, а один участник был отозван по личным причинам после завершения одного периода тестирования дефицита энергии.Таким образом, 10 добровольцев выполнили все процедуры исследования и были включены в окончательный анализ (таблица 1). Это исследование было одобрено Управлением по надзору за медицинскими исследованиями и разработками армии США и зарегистрировано на сайте www.clinicaltrials.gov (NCT04004715). Следователи придерживались политики защиты людей, как предписано Инструкцией Министерства обороны США 3216.02, и исследование проводилось в соответствии с положениями 32 Свод федеральных правил, часть 219.

Рис.1
Набор и удержание добровольцев
Таблица 1 Исходные характеристики участников ¹
План эксперимента
Добровольцы прошли рандомизированное перекрестное исследование, состоящее из трех контролируемых 5 дней дефицита энергии, вызванных диетой (- 30 % от общей потребности в энергии), каждый из которых разделен 14-дневным вымыванием. Сразу после каждого дефицита энергии проводились исследования инфузии стабильных изотопов для определения синтеза белка во всем организме (PS), распада белка (PB) и чистого баланса (NET) в ответ на прием внутрь низкой дозы, обогащенной EAA. изолята сывороточного протеина (EAA + W; 35 г протеина) или изоазотистых количеств изолята сывороточного протеина (WHEY) или протеина в еде со смешанными макроэлементами (MEAL).Смешанный MPS также оценивался на протяжении всего периода упражнений плюс постпрандиальный период восстановления. Добровольцам была предоставлена индивидуальная трехдневная предварительная диета для поддержания веса, непосредственно предшествующая каждой диете с дефицитом энергии, чтобы ограничить любые потенциальные искажающие эффекты диеты перед исследованием и сохранить согласованность с нашими предыдущими исследованиями [9, 17,18,19]. Чтобы ограничить влияние предыдущих упражнений на обмен белка [20], рутинные упражнения были запрещены во время диетических вмешательств. Порядок лечения был рандомизирован, чтобы избежать систематической ошибки, с использованием генератора случайных чисел (https: // www.randomizer.org). Лечение было полуслепым, так что все добровольцы и исследовательский персонал были не осведомлены о белковых напитках (EAA + W и WHEY), за исключением назначенного сотрудника, который разработал код лечения и подготовил лечение, но не участвовал в анализе данных первичных результатов. или интерпретация.
Anthropometrics
Рост измеряли в двух экземплярах с точностью до 0,1 см с использованием ростометра (Seritex, Inc., Карлштадт, Нью-Джерси, США) на исходном уровне. После голодания (ночь, ≥ 8 ч) вес обнаженного тела измеряли с точностью до 0.1 кг после мочеиспускания с использованием цифровых весов (Taylor Precision Products, Оук-Брук, Иллинойс, США) на исходном уровне, ежедневно в течение каждого вмешательства и каждый третий день в течение 14 дней промывок. Массу жира и массу без жира [общую массу — (масса жира + масса кости)] определяли с помощью двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии (DXA; Lunar iDXA, Ge Healthcare, Мэдисон, Висконсин, США) в начале и на пятый день. каждого дефицита энергии после ≥8 часов ночного голодания и мочеиспускания, чтобы охарактеризовать изменения в составе тела.
Диетическое вмешательство
Уровни потребления пищи и физической активности до исследования оценивались с использованием трехдневных записей диеты и активности (2 рабочих дня, 1 выходной день).Диетические записи были проанализированы (Food Processor SQL, v.11.3.2), и общая суточная потребность в энергии для трехдневных предварительных диет была определена с использованием среднего значения уравнений Харриса-Бенедикта [21] и Миффлина-Сент-Джеора [22]. , умноженное на 1,3 для учета повседневной активности и термогенеза, вызванного диетой. Зарегистрированные диетологи разработали индивидуальные меню (Food Processor SQL, v.11.3.2; ESHA Research, Салем, Орегон, США), состоящие в основном из боевых пайков (еда, готовые к употреблению; меню 37; Ameriqual, Эвансвилл, Индиана, США). ), дополненные коммерческими продуктами (например,г., замороженные бутерброды, йогурт, закуски). Чтобы соответствовать нашей предыдущей работе [9], диетический белок составлял 1,6 г / кг / день, углеводы составляли 50–55% от общей энергии, а жир давал остальную энергию. 30% -ный дефицит энергии был достигнут за счет снижения потребления углеводов и жиров при сохранении потребления белка на уровне 1,6 г / кг / день. Все продукты и напитки взвешивали с точностью до 0,1 г и раздавали добровольцам в начале каждой предварительной и калорийной диеты. Волонтерам было приказано съесть все предоставленные продукты и напитки и вернуть пустую упаковку.Любые несъеденные продукты или напитки взвешивались и учитывались в отчетах о потреблении. Вода была разрешена ad libitum. Добровольцев проинструктировали вернуться к своим диетическим привычкам и моделям физической активности, которые они были до исследования, во время 14-дневного промывания. Диетические привычки и физическая активность регистрировались каждый третий день во время промывок с использованием суточных записей диеты и активности.
Исследования инфузии стабильных изотопов
Исследования инфузии стабильных изотопов проводились утром (после ≥8 часов ночного голодания) после каждых 5 дней дефицита энергии для определения белкового обмена в организме и смешанного MPS (рис.2). Внутривенные катетеры помещали в антекубитальное пространство или предплечье каждой руки для непрерывных инфузий изотопов и серийных заборов крови. Рука, использованная для серийного взятия крови, была нагрета с помощью грелок так, чтобы отобранная кровь отражала артериализированную кровь [23]. После взятия исходного образца крови начинали и поддерживали постоянные инфузии L- [кольцо- ² H ₅] -фенилаланина и L- [3,3- ² H ₂] -тирозина в течение следующие 450 мин. Начальную дозу L- [кольцо- ² H ₄] -тирозина вводили в начале инфузии для достижения изотопного равновесия обогащения L- [кольцо- ² H ₄] тирозина, полученного из L — [кольцо- ² H ₅] -фенилаланин.Все изотопы были приобретены в Cambridge Isotope Laboratories (Андовер, Массачусетс, США), а препараты были изготовлены лицензированным фармацевтом и сертифицированы как стерильные и апирогенные (Johnson Compounding and Wellness, Waltham, MA, USA).
Рис. 2
Схема исследований инфузии. Биопсия мышц и образцы крови использовались в сочетании с примированными постоянными инфузиями L- [² H ₅] -фенилаланина и L- [² H ₂] -тирозина для определения эффектов EAA + W. , СЫВОРОТКА или ПИТАНИЕ на обмен белка во всем теле после упражнений для всего тела, а также смешанный синтез мышечного белка в течение периода упражнений и восстановления во время дефицита энергии
Две биопсии мышц были взяты из широкой мышцы бедра с использованием одного разреза на одной нога во время каждого исследования инфузии для оценки смешанного MPS.Все биопсии мышц были выполнены в стерильных условиях с использованием иглы для биопсии Бергстрома 5 мм. Всю ткань промокали от крови и весь видимый жир и соединительную ткань удаляли перед замораживанием ткани в жидком азоте и хранением при -80 ° C до анализа. Первая мышечная биопсия была выполнена за 10 минут до (180 минут после начала инфузии) упражнений для всего тела. Тренировочная схватка состояла из 24 минут перевозки груза (LC), за которыми следовали 18 минут чередования становой тяги со штангой и подъемов на ящик с последующими еще 24 минутами LC.Добровольцам давали 4 минуты отдыха до и после выполнения тяги и подъемов. Все LC выполнялись при ходьбе по беговой дорожке с ношением утяжеленного рюкзака, эквивалентного 30% от исходной массы тела каждого человека. Скорость и степень были скорректированы на протяжении всего ЖХ для достижения 1-минутных интервалов от низкой до умеренной интенсивности (55 ± 5%) и от умеренной до высокой интенсивности (70 ± 5%) работы на основе V̇O _2peak, определенного на исходном уровне и подтвержденного во время каждой промывки. период. Если доброволец не мог выполнить предписанную рабочую нагрузку, скорость беговой дорожки снижалась до тех пор, пока участник не мог завершить работу.Были приложены все усилия, чтобы совместить приемы LC между исследованиями инфузии, и сеансы были почти идентичными во всех исследованиях для всех добровольцев. Для каждого набора становой тяги со штангой и подъемов на ящик добровольцы выполнили 5 повторений становой тяги сразу после 16 подъемов (по 8 на каждую ногу), что в сумме составило ~ 1 минуту работы. Затем добровольцы отдыхали в течение 1 минуты перед завершением следующего подхода. Всего было выполнено 9 подходов. За волонтерами следили, чтобы обеспечить точный подсчет повторений и безопасную форму подъема.Вес на штанге-ловушке был установлен на уровне 70% от расчетного максимума 1 повторения (RM), полученного из заранее определенного 3RM [24, 25] и подобранного во всех испытаниях. Все добровольцы завершили ознакомительный сеанс во время исходного уровня, чтобы подтвердить интенсивность предписанных упражнений LC и способность каждого человека выполнить весь комплекс упражнений. В течение ~ 5 минут после завершения тренировки (270 минут) добровольцы потребляли либо EAA + W, растворенные в 200 мл воды, в виде болюса (запатентованная смесь EAA в свободной форме и сывороточного протеина; The Amino Company LLC, Lewes, DE, USA. ), болюс (патентованная смесь EAA в свободной форме и сывороточного протеина; The Amino Company LLC, Льюис, Делавэр, США), WHEY, растворенный в 200 мл воды в виде болюса (BiPro Elite Whey Protein Isolate; BiPro USA, Eden Prairie, MN , США) или ПИТАНИЕ (закуски с чили и фасолью, еда, готовые к употреблению; меню 37; Ameriqual, Evansville, IN, USA; таблица 2).Добровольцам дали дополнительно 300 мл и 500 мл воды для употребления с напитками и ПИТАНИЕМ, соответственно. Исследуемые процедуры и дополнительная вода потреблялись в течение 5 мин. После этого добровольцы отдыхали в течение оставшихся 180 минут периода восстановления, в то время как образцы крови постоянно собирали, пока не была выполнена окончательная биопсия через 450 минут (рис. 2). Для второй биопсии в течение заданного дня игла для биопсии была отклонена от предыдущего места взятия пробы примерно на 5 см, чтобы уменьшить вероятность взятия пробы из области, предшествующей биопсии, и избежать местного воспаления [26,27,28].Биопсия ноги чередовалась между исследованиями инфузии, и для третьего исследования инфузии был сделан новый разрез на расстоянии ~ 3–5 см от разреза первого исследования инфузии [27].
Таблица 2 Профили питательных веществ в исследуемых препаратах ¹
Аналитические процедуры
Обработка плазмы и мышц соответствовала нашей предыдущей работе [9]. Плазму осаждали 125 мкл 10% сульфосалициловой кислоты (SSA), центрифугировали, и супернатант использовали для определения концентраций EAA с использованием метода внутреннего стандарта и жидкостной хроматографии с тандемной масс-спектрометрией (LCMS: QTrap 5500 MS; AB Sciex, Foster City , CA) [29].Коэффициент вариации внутри анализа составлял 1,01, 1,36, 1,26, 2,80, 1,79, 0,99, 1,09, 1,13, 1,84 и 0,88% для треонина, валина, метионина, изолейцина, лейцина, триптофана, фенилаланина, гистидина, лизина и тирозина. , соответственно. Обогащение фенилаланином и тирозином измеряли с использованием трет-бутилдиметилсилильного производного и газовой хроматографии-масс-спектрометрии (модели 7890A / 5975; Agilent Technologies, Санта-Клара, Калифорния) [30, 31]. Ионы с отношением массы к заряду 234, 235 и 239 для фенилаланина и 466, 467, 468 и 470 для тирозина контролировались с помощью ионизации электронным ударом и селективного ионного мониторинга.Концентрации инсулина в сыворотке измеряли с помощью Siemens Immulite 2000XPI (Siemens Medical Solutions USA, Inc., Малверн, Пенсильвания). Коэффициент вариации внутри анализа для инсулина составил 3,84%. Образцы мышц взвешивали, и белки тканей осаждали 0,5 мл 4% SSA. Затем образцы гомогенизировали, центрифугировали, и осадок мышц (связанный белок) промывали, сушили и гидролизовали в 0,5 мл 6 н. HCl при 105 ° C в течение 24 часов. Обогащение белков, связанных со смешанными мышцами, определяли, как описано выше для обогащения плазмы.
Расчеты PS, PB, NET и смешанного MPS всего тела
Показатели PS и PB всего тела были рассчитаны на основе определений скорости появления (Ra) в плазме фенилаланина и тирозина и фракционного Ra эндогенного тирозина, производного от фенилаланина [19, 32]. Общий Ra в течение времени после вмешательства был рассчитан, чтобы избежать сложности расчета кинетики нестационарного состояния. Площади обогащения плазмы фенилаланином (Phe) и тирозином (Tyr) под кривой (AUC) рассчитывались от начала до 450 мин (рис.3). Оборот белка в организме в целом рассчитывали путем деления кинетических значений фенилаланина на его фракционный вклад в белок. Для расчета уровня PB для всего тела вклад экзогенных Phe и Tyr вычитали из общего Ra. Следующие уравнения использовались для расчета PS, PB и NET всего тела [9]:
$$ \ mathsf {Total} \ \ mathsf {Plasma} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} = \ mathsf {F} / \ mathsf {E} $$
$$ \ mathsf {Дробное} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {of} \ \ mathsf {Tyr} \ \ mathsf {from} \ \ mathsf {Phe} = {\ mathsf {E }} _ {\ mathsf {Tyr} \ \ mathsf {M} + \ mathsf {4}} / {\ mathsf {E}} _ {\ mathsf {Phe} \ \ mathsf {M} + \ mathsf {5}} $$
$$ \ mathsf {Phe} \ \ mathsf {hydroxylation} = \ mathsf {дробное} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {of} \ \ mathsf {Tyr } \ \ mathsf {from} \ \ mathsf {Phe} \ \ mathsf {x} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {Tyr} $$
$$ \ mathsf { PS} = \ left [\ left ({\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {Phe} — \ mathsf {Phe} \ \ mathsf {гидроксилирование} \ right) \ \ mathsf {x } \ \ mathsf {25} \ right] $$
$$ \ mathsf {Экзогенный} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {Phe} = \ left (\ mathsf { Проглотил} \ \ mathsf {Phe} \ \ mathsf {x} \ \ mathsf {усвояемость} \ right) — \ mathsf {Phe} \ \ mathsf {hydroxylation} \ \ mathsf {выше} \ \ mathsf {basal} $$
$$ \ mathsf {PB} = \ left [\ left (\ mathsf {Total} \ {\ mathsf {R}} _ {\ maths f {a}} \ \ mathsf {Phe} — \ mathsf {Exogenous} \ {\ mathsf {R}} _ {\ mathsf {a}} \ \ mathsf {Phe} \ right) \ \ mathsf {x} \ \ mathsf {25} \ right] $$
$$ \ mathsf {NET} = \ mathsf {PS} — \ mathsf {PB} $$
где E — обогащение соответствующих индикаторов на плато, выраженное как от индикатора до- соотношение следов (TTR) или молярный процент избытка (MPE), рассчитанный как TTR / (TTR + 1).TTR использовался для расчетов PB, тогда как MPE использовался для расчетов PS. F — соответствующая скорость инфузии индикатора в венозную сторону: F _Phe для индикатора фенилаланина. E _{Tyr M + 4} и E _{Phe M + 5} представляют собой обогащенные в плазме индикаторы тирозина и фенилаланина при M + 4 и M + 5 относительно M + 0, соответственно. В состоянии кормления фракционный R _a Tyr из Phe был разделен на 0,8 для учета разведения в печени [33]. Поправочный коэффициент 25 предназначен для пересчета значений фенилаланина в общий белок, исходя из предположения, что вклад фенилаланина в белок скелетных мышц составляет 4% (100/4 = 25) [34].Phe — это количество экзогенного фенилаланина (г), которое появилось в кровотоке, которое было рассчитано как общее количество предоставленного Phe (только в период после приема пищи), исходя из предположения, что 99,5, 99 и 94% проглоченного Phe абсорбировались. для EAA + W, WHEY и MEAL соответственно [35, 36]. Phe-гидроксилирование представляет собой R _a тирозина, полученного путем гидроксилирования фенилаланина. Изменения PS, PB и NET для всего тела также были исследованы, нормализованные к потреблению EAA, путем деления значений PS, PB и NET на г EAA, представленного в EAA + W (24 г), WHEY (18.7 г) и MEAL (11,4 г) для определения синтетического стимула на 1 г потребленного EAA.
Рис.3
Среднее ± стандартное отклонение ( n = 10). Обогащение стабильных изотопов во время инфузионных исследований
Кривые обогащения Phe и Tyr в плазме (рис. 3) описывают физиологические нарушения, возникающие в результате переваривания аминокислот при каждой обработке. Хотя отклонения от обогащения почти вернулись к значениям плато для обоих напитков, инфузия была слишком короткой, чтобы обогащение плазмы полностью вернулось к значениям до еды.Мы учли эти возмущения при расчете AUC обогащения Phe и, в свою очередь, PS, PB и NET. Расчеты проводились с использованием двух подходов: во-первых, с использованием измеренных значений за 450 мин, а во-вторых, путем подстановки значений за 450 мин, представляющих возврат к плато (то есть момент времени 270 мин). Сравнение результатов выявило почти идентичные значения NET, PS и PB, скорее всего, потому, что к 450 мин большая часть постпрандиального физиологического ответа уже была охарактеризована.Следовательно, качественные результаты согласуются с использованием измеренных / физиологических значений. Мы признаем, что постпрандиальная инфузия также была слишком короткой, чтобы характеризовать полное переваривание и всасывание ПИТАНИЯ. Поскольку расчеты оборота белка в организме выполнялись в предположении, что весь экзогенный Phe переваривается и всасывается в течение периода измерения, общее R _A искусственно увеличено, что приводит к заниженной оценке PB для MEAL. Однако целью настоящего исследования было оценить ранние, острые постпрандиальные реакции, и данные, которые мы представляем, отражают обмен белка во всем организме, который происходит в этот период.Все выводы следует интерпретировать в этом контексте.
Модель прекурсор-продукт использовалась для определения смешанного MPS (т.е. фракционной скорости синтеза) [37]:
$$ \ mathsf {Смешанный} — \ mathsf {MPS} \ \ left (\% / \ mathsf {h} \ right) = \ left [\ left ({\ mathsf {E}} _ {\ mathsf {BP2 }} — {\ mathsf {E}} _ {\ mathsf {BP1}} \ right) / \ left ({\ mathsf {E}} _ {\ mathsf {p}} \ right) \ right] \ times \ mathsf {60} \ times \ mathsf {100} $$
, где E _BP1 и E _BP2 — обогащение связанного L- [кольцо- ² H ₅] -фенилаланина в мышцах, собранных до и после -упражнение (450 мин — 180 мин).Обогащение предшественника (E _p) представляет собой вычисленную AUC для обогащения L- [кольцо- ² H ₅] -фенилаланином во внеклеточном пуле плазмы от 180 до 450 минут, чтобы точно отразить нарушения в крови, что согласуется с с нашей предыдущей работой [9] и другими [38]. Факторы 60 и 100 использовали для выражения смешанного MPS в процентах в час. Смешанный MPS также был нормализован по потребляемой энергии путем деления смешанного MPS на энергию, полученную в EAA + W (150,3 ккал), WHEY (172.6 ккал) и MEAL (566,9 ккал), чтобы определить синтетический стимул на каждый потребляемый ккал.
Статистический анализ
Предыдущее исследование NET [19] использовалось для определения статистической мощности и размера выборки. Ожидаемая средняя разница в 18,9 г / 180 мин в NET между обработками EAA + W, WHEY и MEAL, стандартное отклонение 2,0 г / 180 мин и α 0,05 использовались для обнаружения различий минимум с 10 добровольцами. Этот размер выборки также обеспечивал ≥85% мощности для обнаружения различий в смешанном MPS между исследуемыми видами лечения на основе ожидаемой средней разницы, равной 0.01% / ч между обработками EAA + W, WHEY и MEAL, стандартное отклонение 0,01% / ч и α 0,05 [38,39,40].
Основными результатами этого исследования были реакции оборота белка в организме на прием EAA + W, WHEY и MEAL, а также смешанные ответы MPS в течение всего упражнения плюс период восстановления после приема пищи. Вторичные исходы включали в себя концентрации EAA, лейцина, фенилаланина, тирозина и инсулина с течением времени и увеличивающуюся площадь под кривой (iAUC) после приема EAA + W, WHEY и MEAL.
Линейные смешанные модели с участником, рассматриваемым как случайный эффект, использовались для определения эффектов лечения (EAA + W, WHEY и MEAL), состояния (постабсорбтивного и постпрандиального) и их взаимодействия (лечение по состоянию) на кинетику белков всего тела и гидроксилирование фенилаланина.Односторонний дисперсионный анализ с повторными измерениями (ANOVA) использовался для определения эффектов лечения (EAA + W, WHEY и MEAL) на изменение кинетики белка всего тела (Δ после абсорбции + упражнения / после приема пищи + восстановление) и смешанного -MPS. Там, где представлена величина разницы между обработками или условиями, указывается значение средней разницы (95% ДИ). Двусторонние повторные измерения ANOVA использовались для определения эффектов лечения (EAA + W, WHEY и MEAL), времени (мин) и их взаимодействия (лечение по времени) на EAA, лейцин, фенилаланин, тирозин в плазме. и концентрации инсулина.EAA, лейцин, фенилаланин, тирозин и инсулин также рассчитывались с использованием iAUC [41], а для оценки того, различались ли iAUC между EAA + W, WHEY и MEAL, использовались однофакторные повторные измерения ANOVA. Однофакторные повторные измерения ANOVA использовались для оценки потенциальных изменений в составе тела (т.е. масса без жира и жировая масса на исходном уровне и в конце каждого периода дефицита энергии), массы тела (т.е. день каждого исследования инфузии), изменение массы тела во время каждого дефицита (т. е. день 3 каждого введения минус день каждого исследования инфузии) и интенсивность упражнений LC во время каждого исследования инфузии.Для определения снижения массы тела во время каждого дефицита энергии (т. Е. На 3-й день каждого введения и день каждого исследования инфузии) использовали t-тест парных образцов. Если основные эффекты или эффекты взаимодействия были значительными, использовали апостериорные сравнения Бонферрони. Данные для всех первичных исходов показали нормальность по оценке Шапиро-Уилка, поэтому использовалась параметрическая статистика. Сферичность оценивалась для всех данных с использованием теста сферичности Мочли и, когда это было целесообразно, применялась поправка Хюня-Фельдта.Эффекты порядка испытаний были исследованы с использованием линейной смешанной модели для PS, PB и NET всего тела и однофакторного дисперсионного анализа с повторными измерениями для MPS и подтвердили отсутствие эффектов порядка. Все статистические анализы были выполнены с помощью программного обеспечения IBM SPSS (версия 26; IBM Corp. Armonk, NY, США). Значимость была установлена на уровне , P <0,05, и данные представлены в виде средних значений ± стандартное отклонение.
Essential Amino Acids — The Definitive Guide
Definition
Незаменимые аминокислоты (EAAs) составляют группу из девяти аминокислот, которые не могут вырабатываться в организме ( de novo ), но должны поступать в организм в качестве пищевого белка.Строительные блоки белков, аминокислоты, соединяются вместе для образования полимерных цепей или свернутых белков с огромным набором функций. Есть три группы аминокислот: незаменимые, заменимые и условные.
Незаменимая аминокислота L-лизин
Список из 9 незаменимых кислот
Этот список из 9 незаменимых кислот кратко описывает роль каждой из них в организме человека.
Гистидин
Гистидин является незаменимой аминокислотой для детей; однако это не относится к взрослым, если не нарушена функция почек. Гистидин необходим для роста человека. Он также важен для поддержания нервной системы и является метаболитом нейромедиатора гистамина. Наиболее важная роль гистидина заключается в метаболизме и регулировании тяжелых металлов, включая железо, медь, молибден, цинк и марганец. В организме с низким содержанием гистидина, но высоким содержанием следов металлов быстро истощаются запасы гистидина, вызывая дефицит минеральных ферментов.
Гистидин
Изолейцин
Изолейцин известен своим использованием в добавках для спортсменов, тренирующихся на выносливость.Три незаменимые аминокислоты изолейцин, лейцин и валин составляют до 70% всех белков человека. Изолейцин играет роль в восстановлении тканей, синтезе гемоглобина, а также в регулировании уровня глюкозы в крови и энергии. Изолейцин также можно безопасно употреблять в относительно больших количествах. , что делает его популярным ингредиентом спортивных добавок.
Изолейцин
Лейцин
Лейцин — одна из трех аминокислот с разветвленной цепью. Лейцин, изолейцин и валин составляют группу незаменимых аминокислот BCAA.Лейцин способствует метаболизму жиров без снижения мышечной массы. По этой причине лейцин часто используется в качестве добавки для похудания, но лучше всего работает в сочетании с энергичными упражнениями . У веганов, как правило, низкий уровень лейцина, поскольку эта аминокислота в основном содержится в мясных и молочных продуктах.
Лейцин
Лизин
Лизин необходим для усвоения кальция и, следовательно, необходим для здорового функционирования мышц и нервной системы. Лизин дополнительно способствует выработке коллагена и карнитина.Веганы и вегетарианцы могут найти источники лизина в бобовых. Дефицит лизина может привести к таким симптомам, как замедленный рост, усталость, тошнота, головокружение и бесплодие. Его можно использовать для снижения количества приступов у неврологических пациентов; однако диеты с ограничением лизина рекомендуются при пиридоксинзависимой эпилепсии .
Лизин
Метионин
Метионин содержится в мясных, молочных и цельнозерновых продуктах и, следовательно, не обязательно требуется в форме добавок.Неправильное преобразование метионина может привести к атеросклерозу, поскольку эта незаменимая аминокислота играет роль в биосинтезе липидов и жирных кислот. Метионин — одна из двух аминокислот, содержащих элемент серу. — вторая — цистеин. Сера играет важную роль в синтезе антиоксидантов. Добавки метионина в диетической или порошковой форме полезны для женщин и мужчин, страдающих от преобладания эстрогена, или для людей, страдающих заболеваниями печени. Тем не менее, недавние исследования положительного влияния диет с низким содержанием метионина на улучшение исходов рака и увеличение продолжительности жизни клеток могут бросить вызов метиониновой добавке.Веганам и вегетарианцам не о чем беспокоиться, поскольку в их рационе естественно мало этой незаменимой аминокислоты.
Метионин
Фенилаланин
Фенилаланин является предшественником тирозина, адреналина и норадреналина, последний из которых повышает умственную активность и память, улучшает настроение и подавляет аппетит. Фенилкетонурия относится к недостатку фермента, который позволяет организму использовать фенилаланин. Эта неспособность использовать фенилаланин приводит к тому, что высокий уровень этой аминокислоты циркулирует в организме и не позволяет ее использовать.Результатом является тяжелая необратимая умственная отсталость , если это заболевание не лечить после первых трех недель жизни .
Треонин
Треонин работает вместе с аспарагиновой кислотой и метионином, способствуя метаболизму жиров в печени и предотвращая ожирение печени (стеатоз). На приведенном ниже изображении КТ вверху показана здоровая печень, а под ней — сканирование жировой печени. Эта незаменимая аминокислота также является неотъемлемой частью здоровья нервной системы, и добавки часто принимают пациенты с рассеянным склерозом и болезнью Лу Герига.Треонин необходим для синтеза глицина и серина и, таким образом, способствует выработке коллагена, эластина и мышечной ткани. Более недавние исследования рассматривают его использование в качестве терапии колита .
Стеатоз печени — нижнее изображение
Триптофан
Триптофан — одна из наиболее узнаваемых аминокислотных добавок и один из основных ингредиентов пищевых добавок, улучшающих уровень энергии и настроение. Причина, по которой триптофан стал настолько популярным в этой области здравоохранения, заключается в его роли в качестве предшественника серотонина; он также является предшественником мелатонина, ферментов и структурных белков, и низкие уровни, возможно, частично ответственны за возникновение мигрени.В результате недавних исследований, посвященных роли серотонина, производимого в кишечнике, и гематоэнцефалического барьера, роль триптофана оценивается как очень важная . В настоящее время он используется для успешного лечения депрессивных состояний в период менопаузы, успокаивания детей с диагнозом СДВГ, уменьшения беспокойства и облегчения симптомов синдрома беспокойных ног.
Валин
Валин, лейцин и изолейцин образуют группу аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) , которые имеют структуру, отличную от других типов аминокислот, и часто продаются в виде групповой упаковки в индустрии пищевых добавок.Это одна из незаменимых аминокислот, наиболее доступных веганам и вегетарианцам, и она содержится в достаточном количестве в зеленых, листовых овощах и фасоли. Валин играет множество положительных ролей в организме человека. Его действие на нервную систему успокаивает в моменты стресса и улучшает качество сна. Когнитивные функции также могут быть улучшены. Валин способствует восстановлению, восстановлению и росту всех типов мышечной ткани и поэтому часто используется спортсменами, работающими на выносливость. Показано, что он снижает аппетит, а также является ингредиентом многих добавок для похудания.
Валин
Незаменимые аминокислоты
В организме вырабатывается 12 заменимых аминокислот , хотя многие полагают, что дополнительные источники можно найти в виде аминокислотных добавок или диет с высоким содержанием белка. Люди способны синтезировать аланин, аргинин, аспарагин, аспартат, цистеин, глутамат, глутамин, глицин, пролин, серин, таурин и тирозин. Врожденный дефицит незаменимых аминокислот и их катализирующих ферментов может вызывать аномальные фенотипы, вызванные генетической неспособностью образовывать определенные белки.Это проявляется в низком или полном отсутствии аргинина и глицин-амидинотрансферазы, что приводит к умственной отсталости и мышечным аномалиям. Недостаток глутатионсинтетазы, даже в присутствии большого количества заменимых аминокислот, вызывает у больных признаки окислительного стресса, прогрессирующие неврологические расстройства, гемолитическую анемию и метаболический ацидоз.

Незаменимая аминокислота — это… Что такое Незаменимая аминокислота?

Содержание незаменимых аминокислот в еде

Таблица содержания незаменимых аминокислот в продуктах

Компенсация незаменимых аминокислот

Примечания

СПОРТЭКСПЕРТ АМИНОКИСЛ КОМПЛ N10 САШЕ

Всем ли нужен дополнительный коллаген и где его брать?

Гистидин как незаменимая аминокислота — Справочник химика 21

Незаменимые есть: ученые заставили клетки давать ценные аминокислоты | Статьи

Диетолог назвала топ продуктов для хорошего сна — Российская газета

Аминокислота Now Foods L-lysine1000 мг. 100 табл.

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Fundamentals

Механизм

Клиническая значимость

Рисунок

Ссылки

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Основы

Механизм

Клиническая значимость

Рисунок

Ссылки

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Основы

Механизм

Клиническая значимость

Рисунок

Ссылки

Незаменимая аминокислота — обзор

Аргинин

Ограничение незаменимых аминокислот определяет системный метаболический ответ на разбавление диетического белка

Участники

План эксперимента

Anthropometrics

Диетическое вмешательство

Исследования инфузии стабильных изотопов

Аналитические процедуры

Расчеты PS, PB, NET и смешанного MPS всего тела

Статистический анализ

Essential Amino Acids — The Definitive Guide

Definition

Список из 9 незаменимых кислот

Гистидин

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Фенилаланин

Треонин

Триптофан

Валин

Незаменимые аминокислоты

Вам так же может понравиться...

Набираем вес: Выйти в плюс: что и сколько надо есть, чтобы набрать вес

Как жать правильно штангу: Жим узким хватом: виды и рекомендации

Выбор протеина для новичка: Какой протеин выбрать новичку — Статьи в интернет-магазине КультЛаб в Новосибирске

Добавить комментарий Отменить ответ