Структурная формула гликогена: Мегаэнциклопедия Кирилла и Мефодия

Содержание

Гликоген Распространение в природе

Гликоген – резервный полисахарид. Содержится практически во всех тканях животных и человека. Одним из наиболее богатых источников гликогена являются печень и мышцы человека и млекопитающих, содержащие ~2 — 8% и ~2% этого полисахарида соответственно. Гликоген обнаружен также в мышцах беспозвоночных и в некоторых микроорганизмах (бактериях, грибах, дрожжах и др.). Во всех случаях гликоген выполняет функцию запасного высокомолекулярного углеводорода и участвует в качестве источника энергии в процессах обмена веществ.

В клетках дрожжей гликоген часто откладывается в виде мелких гранул. В тканях животных гликоген присутствует в виде частиц, называемых гликогеносомами. Наиболее крупные из них-частицы, диаметром 100 — 200 нм, собраны из-частиц, диаметром 30 — 40 нм. Встречаются также еще более мелкие

-частицы(d= 3 — 20 нм).

Получение

Гликоген из тканей биомассы животного происхождения можно выделить экстракцией кипящим 60%-ным водным раствором щелочи, водой или разбавленным холодным раствором трихлоруксусной кислоты. В последнем случае получаются препараты гликогена с высоким значением молекулярной массы и с узким молекулярно-массовым распределением. Поскольку трихлоруксусная кислота осаждает белки, в получаемом экстракте присутствуют гликоген и некоторые низкомолекулярные соединения. В дальнейшем раствор очищают различными способами: диализом, хроматографическими методами и др. Гликоген из очищенного экстракта получают избирательным осаждением этиловым спиртом. Полученный препарат гликогена повторно растворяют в трифторуксусной кислоте и переосаждают спиртом. Получаемый в данных условиях гликоген частично деструктирует. Нативный гликоген выделяют из биомассы экстракцией водой на холоду в присутствии солей Hg.

Химическое строение и молекулярная структура

Гликоген – гомополисахарид разветвленного строения (рис.1). Линейные главная и боковые цепи макромолекул гликогена построены из звеньев D-глюкопиранозы, связанных-(14)-гликозидными связями(рис.1 а). Боковые цепи присоединены к основной макромолекулярной цепи-(16)-гликозидными связями(рис.1 а).

Гликоген по химической структуре и пространственному строению близок к полисахариду крахмала – амилопектину. Однако, амилопектин является резервным полисахаридом растений, а гликоген – животных. Считается также, что макромолекулы гликогена имеют бóльшее количество боковых ответвлений в сравнении с амилопектином.

(а)

(б)

(в)

Рис.1.Структурная формула фрагмента макромолекулы гликогена (а). Схематическое изображение структуры разветвленной молекулы гликогена (б, в). Структурная формула (а) соответствует участку макромолекулы гликогена, выделенной квадратом (б).

Внутренняя часть молекулы гликогена более разветвлена, чем наружная (рис.1 б, в). На каждые 10 — 12 звеньев остатков -D-глюкопиранозы основной цепи приходится в среднем 1 боковая цепь. В боковых цепях на 3 — 4 звена имеется 1 точка разветвления.

Гликоген, строение — Справочник химика 21

    Гликоген, или животный крахмал, по составу и строению подобен крахмалу, накапливается в тканях, особенно в печени [c.173]

    Гликоген еще более разветвлен, чем амилопектин. Строение молекулы гликогена можно изобразить схемой, приведенной на рис. 45, а строение части молекулы, обведенной ва этой схеме четырехугольником, — формулой, приведенной ниже  

[c.712]

    Гликоген имеет сходное строение, но его молекула более компактна и сильнее разветвлена. В. Строение точки ветвления цепи. [c.313]


    Гликоген является резервным полисахаридом животных организмов. Он представляет собой разветвленный полисахарид, по строению близкий к амилопектину. Основная цепь его состоит из ангидридов глюкопиранозы, связанных а-глюкозидными связями в положении — -4, и содержит большое число ответвлений, присоединенных к основной цепи в положении 1- 6. Молекулярная масса гликогена колеблется от 300 ООО до 3 ООО ООО. [c.344]

    По составу и строению гликоген подобен крахмалу и при гидролизе образует О-глюкозу но цепи его молекул, построенные из а-глюкопиранозных остатков, сильно разветвлены (еще больше, чем в амилопектине). Число циклических глюкозных звеньев в молекулах гликогена во много раз больше, чем в крахмале (6000— 24 ООО), и молекулярная масса его значительно выше (1 ООО ООО— 4 ООО ООО). 

[c.263]

    Амилопектин — сильно разветвленный полисахарид крахмала, построенный из 600—6000 остатков а О-глюко-зы, связанных между собой а—1,4-, а в местах ветвлений —1,6-глюкозидными связями. Молекулярная масса амилопектина 100 000— 1000 ООО, но может достигать 20-10 и даже — 5-10 . По строению амилопектин похож иа гликоген. [c.32]

    Сходное с амилопектином строение имеет гликоген (животный крахмал). [c.310]

    Сходное строение с амилопектином имеет животный полисахарид гликоген, разветвленность которого больше, чем амилопектина На рис. 15.7 схематично изображена структура амилопектина, где белыми кружками показаны остатки а-О-глюкопиранозы, связанные 

[c.405]

    Классическими методами анализа, например метилированием, показано, что гликоген состоит из а-(1- 4)-связанных остатков О-глюкозы, и имеет а-(1,4,6)-связанные точки ветвления. Применение амилолитических ферментов для определения тонкой структуры гликогена показало, что он имеет ветвистое строение (см. рис. 26.3.5, й), причем каждая цепь состоит из 12 остатков D-глю-козы. Столь малая длина цепей в соединении, имеющем молекулярную массу порядка 10 —10 , свидетельствует о высокоразветвленной структуре, вследствие чего молекула гликогена поглощает Иод в еще меньшем количестве, чем молекула амилопектина. Области густого ветвления, устойчивые к действию а-амилазы, распределены по молекуле статистически [160]. С доступностью паракристаллического гликогена стало возможным применение физических методов для более детального изучения его строения 161]. Нахождению в природе, выделению, строению и ферментативному расщеплению гликогена посвящены обзоры [162—164]. 

[c.257]

    Строение гликогена. Гликоген, запасной полисахарид животных организмов, очень сходен с амилопектином. В отличие от последнего он легко растворим в воде и не образует клейстера. С йодом он дает красно-коричневую окраску (причем некоторые гликогены вовсе пе окрашиваются). [c.316]


    Гликоген. По строению он напоминает амилопектин, но степень разветвления значительно выше. Гликоген накапливается в организмах животных (преимущественно в печени и мышцах) как резервное вещество. Гтикоген легко расщепляется с образованием глюкозы и снабжает ею организм животных при физических нагрузках и в промежутках между приемами пишц. Кстати, одной из основных причин проблемы г ,чности людей является го, что ткани способны накапливать гликоген ишь в ограниченном количестве. Как только содержание гликогена на ( кт ткани достигнет 50…60 г, он перестает синтезироваться, а глюкоза испо ппьзуется уже щя образования жиров, 
[c.265]

    Полисахариды гомо- и гетсрополисахарнды. Крахмал, химическое строение, химические и физико-химические свойства. Реакция с иодом. Расщепление крахмала. Пектиновые вещества, амилоза и амилопектин. Биологическая роль крахмала. Инулин, гликоген (животный крахмал). Целлюлоза как полимер глюкозы. Отличие целлюлозы от крахмала. Физические и химические свойства целлюлозы. [c.248]

    Гликоген, или животный крахмал, имеет такое же разветвленное строение и такую же химическую структуру, как и амилопектин, но отличается от него морфологией макромолекулы. У амилопектина расстояния (средние) между ветвлениями составляют в средней части макромолекулы 8—9 глюкозных звеньев, а на ее внешней поверхности ( бахрома внешних групп) 15—18. У гликогена внутренние расстояния между ветвлениями составляют в среднем 3 глюкозных цикла, а внешняя бахрома 6—7. [c.35]

    Результаты этих определений дают при исследовании неизвестного полисахарида лишь самое общее представление о его структуре. Измерение расхода окислителя в данном случае имеет смысл главным образом для установления конца реакции. Однако в случае полисахаридов хорошо изученного типа оно может давать дополнительные сведения о строении. Так, например, измерение расхода перйодата и образования муравьиной кислоты служит наиболее быстрым и удобным способом определения степени разветвления амилопектинов и гликогенов, полученных из различных биологических объектов . 

[c.498]

    УГЛЕВОДЫ (глюциды, глициды)—важнейший класс органических соединений, распространенных в природе, состав которых соответствует общей формуле С (НзО) — По химическому строению У.— альдегидо- или кетоноспирты. Различают простые У.— моносахариды (сахара), например глюкоза, фруктоза, и сложные—полисахариды, которые делят на низкомолекулярные У.— дисахариды (сахароза, лактоза и др.) и высокомолекулярные, такие, например, как крахмал, клетчатка, гликоген. Характерным для У. является то, что моносахариды не гидролизуют, а молекулы полисахаридов при гидролизе расщепляются на две молекулы (дисахариды) или на большее число молекул (крахмал, клетчатка) моносахаридов. У. имеют огромное значение в обмене веществ организмов, являясь главным источником 

[c.255]

    Очень близок по строению к амилопектину важнейший гомополиса-ларид животного происхождения — гликоген. Гликоген играет в животном организме роль резервного полисахарида. При избытке углеводов пище он, образуясь из избыточной глюкозы, откладывается в печени. Напротив, при недостатке углеводов в пище он распадается, и образующаяся при этом глюкоза поступает в кровь. [c.159]

    Гликоген, запасный полисахарид животных, накапливающийся в печени, мышечных тканях, имеет молекулярную массу 1-15 млн и очень напоминает по строению амилопектин, но более разветвлен Разветвления, построенные по 1-6 типам, повторяются через каждые 8-16 остатков глюкозы Гликоген запасается в тканях в ограниченном количестве (50-60 г на 1 кг ткани) По достижении этого предела гликоген перестает синтезироваться, а глюкоза далее переводится животным организмом в жиры По этой причине избыточное потребление углеводов приводит к ожирению Строение крахмалоподобных сахаридов показано схематически на рис 23 2 

[c.789]

    Гликоген содержится в мускульной ткани и в пече1Ш. Он также принадлежит к числу резервных полисахаридов. Его относительная молекулярная масса составляет 5—15 миллионов. Гликоген по своему химическому строению напоминает крахмал, но имеет существенно большее число разветвлений, чем амилопектин. Разветвления повторяются через каждые 8—16 остатков глюкозы. [c.643]

    В гликогене молекулы построены по типу амилопектина, но обладают более короткими и частыми боковыми ветвями. Молекулярный вес гликогена составляет 1—4 млн. Строение и свойства гликогена подробно изучали Степаненко, Е. Розенфельд и др. [c.240]

    Молекулярный вес гликогена порядка 10 . Поэтому принимают, что гликоген имеет строение, аналогичное строению амилопектина, но более разветвленное, включающее более короткие цепи. Ферментативное исследование подтверждает это строение. [c.317]

    Биосинтез П. в живой клетке идет сложными путями, различными для разных П. характерным для этого процесса является ферментативный перенос гли-козильных остатков с участием уриди-новых коферментов. Синтез П., близких по строению гликогену, удалось осуществить вне организма, исходя из фосфорилированной глюкозы с применением системы специфич. ферментов. П.— основной источник углеводов в питании. [c.20]

    Гликоген — это эквивалент крахмала, синтезируем ый в животном организме, т. е. это тоже резервный полисахарид, молекулы которого построены из больного числа остатков а-глюкозы. Содержится гликоген главным образом в печени и мышцах. По своему строению он очень 6.ЛИЧ0К амилопектину. [c.626]


    Для иллюстрации рассмотрим строение одного из простейших представителей такого класса — амилопек-тина, полисахарида, который вместе с амилозой составляет крахмал. Аналогично амилопектину устроен животный крахмал (гликоген). Все цепи этих полисахаридов — и основная, и боковые, и разветвления в разветвлениях и т. д. — построены однотипно и состоят из а-1- 4-связан-ных остатков В-глюкопиранозы. Все узлы разветвлений — точки ветвления — построены также единообразно боковые цепи присоединены к другой цепи гликозидной связью в положение 6 остатка глюкозы (см. схему, с. 37). [c.36]

    Гликоген но своему строению и свойствам очен , близок к компоненту крахмала — амилонектину. Он состоит из остатков — >-глюкозы, связанных в положении 1,4, а в местах разветвления — 1,6. [c.216]

    Гликоген — еще один очень важный природный гомополисахарид, по строению сходный с крахмалом, поэтому его часто называют животный крахмал . Гликоген — разветвленная молекула полиглюкозы, аналогичная амилопектиновой части крахмала, но гликоген сильнее разветвлен и точки ветвления в нем встречаются в два-три раза чаще, чем в крахмале, а именно через каждые 8-10 остатков вдоль а-(1- 4)-цепи. В амилопектине крахмала точки ветвления встречаются через каждые 25-30 остатков. [c.69]

    На рис. 2.12 изображена схема строения амилозы, состоящей из повторяющихся мальтозных (диглюкозных) единиц. Цепи амилопектина, в отличие от амилозы, разветвлены. Ту же роль, которую крахмал играет в растениях, в организмах животных выполняет гликоген, также построенный из глюкозных единиц, но имеющий сильно разветвленную структуру. Целлюлоза построена из повторяющихся единиц целлобиозы. [c.92]

    Примером такого рода полисахаридов может служить гликоген из дрожжей (Sa haromy es erevisiae) При кислотном гидролизе его получена глюкоза с выходом 96% определение молекулярного веса ультрацентрифугированием дает значения порядка 2-10 . Результаты метилирования, периодатного окисления, частичного кислотного гидролиза и ферментативного гидролиза под действием а-амилазы и 3-амилазы указывают на высокоразветвленную структуру гликогена со средней длиной цепи 11 —13 остатков глюкозы внешние цепи содержат в среднем восемь остатков глюкозы. Близкие по строению полисахариды выделены из микроорганизмов самых различных классов. [c.545]

    Гликоген. В животных организмах этот полисахари является структурным и функциональным аналого растительного крахмала. По строению подобен амиле X. пектину, но имеет еще большее разветвление цепе  [c.416]

    Аналогично гликогену в животных организмах, в растениях гакую же роль резервного полисахарида выполняет амилопектин, имеющий менее разветвленное строение. Это связано с тем, что в растениях значительно медленнее протекают метаболические про-.цессы и не требуется быстрый приток энергии, как это иногда бывает необходимо животному организму (стрессовые ситуации, физическое или умственное напряжение). [c.417]

    Полисахариды по строению делятся на линейные и разветвленные, а по составу — на гетерополисахариды, которые состоят из различных моносахаридов, и гомополисахариды, которые состоят из фрагментов одного и того же моносахарида. В случае глюкозы такие гомополисахариды называют глюканами крахмал, гликоген, целлюлоза. [c.494]

    Гликоген (животный крахмал) имеет тот же состав, что и крахмал растений по строению подобен анилопектину (25 000 90 000 глюкозных остатков). Гидролизуется аналогично крахмалу. Гликоген выполняет ту же функцию в живых организмах, что крахмал в растениях. Все жизненные процессы сопровождаются и энергетически обеспечиваются биологическим расщеплениеи этого полисахарида, приводящим к образованию (+)-молочной кислоты. Гликоген содержится во всех клетках живого организма, наиболее богаты им печень и мышцы. [c.511]

    Инсулин — белково-пептидный гормон, вырабатываемый островками поджелудочной железы. Является регулятором углеводного обмена в органиа-ме — стимулирует усвоение глюкозы и ее превращение в гликоген, при введении в организм понижает содержание сахара в крови. Молекула инсулина включает не менее 707 атомов и состоит из двух пептидных цепей, включающих 21 и 30 остатков аминокислот, цепи соединены двумя мостиками —8—5—, а один дисульфидный мостик имеется в более короткой цепи. Молекулы инсулина склонны к агрегации (с обраэованц от димеров до гексамеров) в присутствии ионов 2п +. Инсулин — первый белок, строение которого было расшифровано и воспроизведено в лаборатории. Используется для лечения диабета (сахарной болезни), [c.557]

    Целлюлоза является линейным, нераз-ветвленным гомополисахаридом, состоящим из 10000 и более остатков В-глю-козы, связанных друг с другом (1 -+4)-гликозидными связями в этом отношении она сходна с амилозой и линейными участками цепей гликогена. о между этими полисахаридами существует одно очень важное различие в целлюлозе (1 4)-связи имеют р-кон-фйгурацию, а в амилозе, амилопектине и гликогене-а-конфигурадию. Это, казалось бы, незначительное различие в строении целлюлозы и амилозы приводит к весьма существенным различиям в их свойствах (рис. 11-16). Благодаря геометрическим особенностям а(1 -> — 4)-связей лийейные участки полимерных цепей в молекулах гликогена и крахмала стремятся принять скрученную, спиральную конформацию, что способствует образованию плотных гранул, которые и обнаруживаются в больщин-стве животных и растительных клеток. [c.315]


где содержится, каковы функции и структурная формула, как проходит синтез и распад (мобилизация), какова биологическая роль и свойства в печени и мышцах?


Спортивные достижения зависят от ряда факторов: построения циклов в тренировочном процессе, восстановления и отдыха, питания и так далее. Если рассматривать детально последний пункт, то отдельного внимания заслуживает гликоген. Каждый спортсмен должен знать о его влиянии на организм и продуктивность тренировки. Тема кажется сложной? Давайте разбираться вместе!

Источники энергии для организма человека – это белок, углевод и жиры. Когда речь заходит об углеводах, то это вызывает опасения, особенно среди худеющих и атлетов на сушке. Связано это с тем, что избыточное употребление макроэлемента приводит к набору лишнего веса. Но действительно ли все так плохо?

В статье мы рассмотрим:

  • что такое гликоген и его влияние на организм и тренировки;
  • места накопления и способы пополнения запасов;
  • влияние гликогена на набор мышечной массы и жиросжигание.

Что такое гликоген

Гликоген — это вид сложных углеводов, полисахарид, в составе содержится несколько молекул глюкозы. Грубо говоря, это нейтрализованный сахар в чистом виде, не попадающий в кровь до возникновения потребности. Процесс работает в обе стороны:

  • после приема пищи глюкоза попадает в кровь, а излишки запасаются в виде гликогена;
  • во время физической нагрузки уровень глюкозы падает, организм начинает расщеплять гликоген при помощи ферментов, возвращая уровень глюкозы в норму.

Полисахарид путают с гормоном глюкогеном, который вырабатывается в поджелудочной железе и вместе с инсулином поддерживает концентрацию глюкозы в крови.

Когда заканчивается гликоген, тогда «горит» жир?

Получила интересный вопрос – «А что если была силовая тренировка на верх тела (грудь/спина/руки…), то есть ноги были не задействованы, соответственно запас гликогена в них остался, а после силовой ты пошла на беговую дорожку, то жир «гореть» не будет, т.к. в ногах остался гликоген, и именно его будет использовать организм, так?»

Что такое гликоген?

Гликоген – это форма хранения углеводов в организме. В основном гликоген запасается в печени и мышцах. Печень ответственна за большое количество важных функций, в т.ч. и за углеводный обмен. Концентрация гликогена в печени выше, чем в мышцах (10% против 2% от веса тканей органов), но все же больше гликогена содержится именно в мышцах, так как их масса больше. Кстати, другие ткани и органы нашего тела – мозг, почки, сердце и т.д., так же содержат запасы гликогена, но ученые не пришли к окончательному выводу, относительно их функций. Гликоген в печени и скелетных мышцах выполняют разные функции.

Гликоген из печени преимущественно необходим для регуляции уровня глюкозы в крови в период голодания, дефицита калорий.

Гликоген из мышц обеспечивает глюкозой мышечные волокна во время сокращения мышц.

Соответственно, содержание гликогена в печени уменьшается во время голодания, дефицита калорий, а содержание мышечного гликогена уменьшается во время тренировки в «рабочих» мышцах. Но только ли в «рабочих» мышцах?

Гликоген и работа мышц.

Было проведено несколько исследований (в конце статьи оставлю ссылку на полный обзор всех источников), в ходе которых была проведена биопсия скелетных мышц после выполнения интенсивной физической нагрузки у группы добровольцев. Выявлено, что в «рабочих» мышцах уровень гликогена значительно снижается во время выполнения упражнений, в то время как уровень гликогена в неактивных мышцах остается неизменным. Кстати, выносливость напрямую связана с уровнями гликогена в мышцах, усталость развивается, когда истощается запас гликогена в активных мышцах (поэтому не забываем есть перед тренировкой часа за 2, чтобы показать максимальный результат).

Так значит жир не будет «гореть» на беговой дорожке после тренировки верха, так как в мышцах ног останется запас гликогена? На самом деле будет, и вот почему:

  1. В статье «О количестве подходов, повторений и весах… Или как растут мышцы?», я уже затрагивала тему о типах мышечных волокон (МВ) и их энергообеспечении. Так вот при аэробной работе (когда используется кислород) окислительные МВ используют жир в качестве источника энергии, как пример – тот самый бег на пульсе жиросжигания (когда при беге дыхание ровное, нет отдышки, даже можно разговаривать и при этом не задыхаться).
  2. Гликогеновый запас по калориям не настолько емок, как запас триглицеридов (жиров). А повышенная концентрация свободных жирных кислот в плазме крови способствует сохранению гликогена скелетных мышц во время тренировок.

В подтверждение вот еще одно исследование: Vukovich M.D., Costill D.L., Hickey M.S., Trappe S.W., Cole K.J., Fink W.J. Effect of fat emulsion infusion and fat feeding on muscle glycogen utilization during cycle exercise. J. Appl. Physiol.(1985) 1993

Участников эксперимента разделили на две группы. Первой группе приготовили перед тренировкой насыщенный жирными кислотами прием пищи (взбитые сливки, 90 гр.), вторая группа съела легкий завтрак (где были в основном одни углеводы и только 1 гр. жира). После часового кардио были сделаны замеры уровня гликогена в активных мышцах. Та группа, которая перед тренировкой получила насыщенный жирными кислотами прием пищи, потратила на 26% меньше гликогена в активных мышцах.

Ниже иллюстрация того, как через определенное время (с момента начала тренировки) организм теряет запасы гликогена и все больше переходит на жир, как источник энергии:

Триглицериды (жиры) в плазме крови (в кровь эти жирные кислоты попадают после еды, либо высвобождаются во время отдыха из подкожного жира, но при условии дефицита калорий) и триглицериды, запасенные мышечной тканью (наподобие гликогена) – основные источники энергообеспечения мышц жирными кислотами. То есть, подкожный жир напрямую не горит на беговой дорожке, горит тот жир, что вы съели перед тренировкой, либо тот жир, который уже находится в мышцах, а попадает он туда из подкожного, только при условии дефицита калорий. И еще, чем более тренированный человек, тем больше его мышцы способны «сжечь» запасов жиров и углеводов за тренировку.

А что если не есть углеводы, чтобы запасы гликогена были минимальны и быстрее «горел» жир?

Как я уже писала, мышцы – это не единственный потребитель углеводов, тот же мозг ежедневно требует около 75-100 гр. глюкозы, вынь да полож (а еще есть сердце, печень, жировая ткань, да, да даже она потребляет углеводы). И если мышцам, а надо понимать, что они не первые в очереди за углеводами, не хватает глюкозы для ресинтеза гликогена, то «включается» процесс неоглюкогенез (опять сложное слово!), то есть мышцы начинают разрушаться. Поэтому советую не опускать значение потребление углеводов ниже 100 гр. в сутки.

Итог.

Что ж, в итоге жир будет «гореть» на беговой дорожке после тренировки верха, даже несмотря на то, что в мышцах ног останется запас гликогена. Но сначала «сгорят» триглицериды в мышцах, плазме крови, потом вы придете домой, закончите день с небольшим дефицитом калорий (а не съедите все что попадет под руку со словами — «а что, после тренировки все ж можно…»), уснете, организм поймет, что образовалась нехватка энергии, метаболизирует из подкожного жира триглицериды, которые попадут сначала в кровь, а потом в мышцы. Все. Осталось повторить цикл еще разок, два или три… ну вы поняли

Урок 11. полисахариды. крахмал. целлюлоза — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 11. Полисахариды. Крахмал. Целлюлоза

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён полисахаридам, их строению, свойствам, знакомству с самыми распространёнными полисахаридами: крахмалом и целлюлозой, их структурой, свойствами, нахождением в природе и ролью в жизни человека.

Глоссарий

Полисахариды – это высокомолекулярные углеводы, состоящие из большого числа молекул моносахаридов.

Реакция поликонденсации – процесс образования макромолекул, в котором выделяется низкомолекулярный побочный продукт.

Крахмал – продукт поликонденсации молекул альфа-глюкозы.

Целлюлоза – продукт поликонденсации молекул бета-глюкозы.

Реакция этерификации – процесс взаимодействия органического соединения, содержащего спиртовые функциональные группы, с кислотой, в результате которого образуется сложный эфир и вода.

Амилоза – линейные макромолекулы, состоящие из остатков альфа-глюкозы, входят в состав крахмала.

Амилопектин – разветвлённые макромолекулы, состоящие из остатков альфа-глюкозы, входят в состав крахмала.

Ацетатное волокно – искусственное волокно, получаемое на основе триацетата целлюлозы.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

  • Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Полисахариды – это высокомолекулярные углеводы, состоящие из большого числа молекул моносахаридов.

Картофельный и кукурузный крахмал, гликоген, целлюлоза, входящая в состав древесины и хлопка, хитин, из которого построены панцири насекомых – это всё полисахариды.

Образование молекул полисахаридов

Крахмал состоит из макромолекул, которые образованы большим количеством молекул альфа-глюкозы.

При соединении двух молекул альфа-глюкозы образуется побочный продукт – молекула воды.

Реакция образования макромолекул, в которой выделяется низкомолекулярный побочный продукт, называется реакцией поликонденсации.

В результате реакции поликонденсации из молекул альфа-глюкозы: могут образовываться линейные макромолекулы.

Линейная макромолекула, образованная из молекул альфа-глюкозы, называется амилоза.

В результате поликонденсации молекул альфа-глюкозы могут образовываться и разветвленные макромолекулы, которые называются амилопектин.

Смесь амилозы и амилопектина называется крахмалом.

Макромолекулы целлюлозы образуются из молекул бета-глюкозы.

Образование целлюлозы также происходит в результате реакции поликонденсации. При этом образуется побочный низкомолекулярный продукт – вода.

Цепь молекулы целлюлозы образуется в результате последовательного присоединения всё новых и новых молекул бета-глюкозы.

Макромолекулы целлюлозы, в отличие от крахмала, имеют линейное строение.

Физические и химические свойства крахмала и целлюлозы

Крахмал – белый аморфный порошок без вкуса и запаха. Крахмал не растворяется в холодной воде, а в горячей воде набухает и образует клейстер.

Целлюлоза – белое твёрдое нерастворимое в воде вещество без вкуса и запаха.

При добавлении в качестве катализатора небольшого количества кислоты в раствор крахмала происходит его гидролиз. Макромолекулы распадаются на молекулы меньших размеров (декстрин, мальтоза), конечным продуктом реакции гидролиза является альфа-глюкоза.

Механизм реакции следующий: положительно заряженный ион водорода притягивается к кислородному мостику между двумя остатками альфа-глюкозы, соединяется с атомом кислорода. В результате связь разрывается. На атоме углерода второго фрагмента молекулы крахмала образуется положительный заряд, который притягивает к себе молекулу воды. Кислород в молекуле воды присоединяется к атому углерода, а один из ионов водорода отрывается от молекулы воды. В результате образуются молекулы декстрина, которые по такому же механизму гидролизуются с образованием молекул мальтозы. Конечным продуктом гидролиза крахмала являются молекулы альфа-глюкозы.

Если к раствору крахмала добавить каплю раствора йода, появляется синяя окраска. Это качественная реакция на крахмал.

При действии на целлюлозу уксусной кислоты образуются ацетатные эфиры целлюлозы.

Нахождение крахмала и целлюлозы в природе

Крахмал и целлюлоза широко распространены в природе.

Крахмал входит в состав многих растений. В пшенице содержание крахмала составляет 64 %, в рисе – 75 %, в кукурузе – 70 % и в картофеле – 24 %.

Целлюлоза – основной материал клеток растений, она придает прочность стеблям и веткам. Больше всего – 98 % целлюлозы в хлопковом волокне, до 85 % её содержится в льняном волокне. Древесина содержит до 50 % целлюлозы, а в соломе её 30 %.

Роль крахмала и целлюлозы в жизни человека

Полисахариды играют важную роль в жизни человека. Во-первых, полисахариды – это источник углеводов. Из полисахаридов делают бумагу, синтетические волокна и ткани (вискозный, ацетатный, медно-аммиачный шёлк, искусственный мех), фото- и киноплёнку, и даже взрывчатые вещества (бездымный порох).

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на расчёт количества готового продукта, изготовленного из полисахаридов.

Условие задачи: Сколько бумаги (тонн) можно изготовить из 400 м3 древесины, если содержание целлюлозы в них составляет 52%, а для производства 1 кг печатной бумаги требуется 1,5 кг целлюлозы? Плотность древесины составляет 500 кг/м3. Ответ запишите в виде десятичной дроби с точностью до десятых.

Шаг первый: вычислить массу данного в условии объёма древесины:

400·500 = 200000 кг.

Шаг второй: вычислить массу целлюлозы, содержащуюся в 200000 кг древесины:

200000·0,52 = 104000 кг.

Шаг третий: из пропорции найти массу бумаги, которую можно получить из 104000 кг древесины.

; кг = 69,3 т.

Ответ 69,3.

2. Решение задач на нахождение выхода продукта реакции.

Условие задачи: Вычислите выход глюкозы, если из хлопка массой 150 кг получили 110 кг этого моносахарида. Массовая доля целлюлозы в хлопке составляет 95%. Ответ выразите в процентах, запишите в виде целого числа.

Шаг первый: вычислить содержание целлюлозы в 150 кг хлопка.

150·0,95 = 142,5 кг.

Шаг второй: записать уравнение реакции гидролиза целлюлозы с образованием глюкозы:

6Н10О5)п + пН2О пС6Н12О6.

Шаг третий: вычислить молярные массы целлюлозы и глюкозы:

М((С6Н10О5)п) = п·(6·12 + 1·10 + 5·16) = 162·п г/моль;

М(С6Н12О6) = 6·12 + 1·12 + 6·16 = 180 г/моль.

Шаг четвёртый: с помощью пропорции найти теоретически возможное количество глюкозы, которое может быть получено по этой реакции:

; кг.

Шаг пятый: найти выход глюкозы как отношение практически полученного количества глюкозы к теоретически возможному, выраженное в процентах:

%.

Так как в ответе требуется записать целое число, то округляем до 70%.

Ответ: 70.

Физические и химические свойства крахмала, целлюлозы,гликогена. Химия подготовка к зно и дпа комплексное издание

Высокомолекулярные органические структуры, которые содержат большое количество остатков моносахаридов, называются полисахаридами.

Строение всех полисахаридов одинаково тем, что остатки моносахаридов соединяются полуацетатным гидроксилом данной молекулы и спиртовым гидроксилом иной молекулы. Остатки моносахаридов бывают идентичными либо различными. Самыми значимыми из полисахаридов считаются крахмал и целлюлоза. Молекулярная масса этих веществ достаточно большая. Они имеют строение из глюкозы, но ее молекулы соединены неодинаково. Обозначают эти два полисахарида одинаковой химической формулой (С6Н10О5)n.

Крахмал

Крахмал — это сложный углевод, представляющий собой зернистый хрустящий порошок белого цвета, не имеющий вкуса. Он не растворяется в холодной воде, а в воде с высокой температурой разбухает, образуется клейстер.

Данный полисахарид очень распространен в природной среде. Для растения стал запасным материалом и материалом для питания. Находится в них как крахмальное зерно. Наибольшее количество крахмала содержат зерна злаковых культур: в рисе его восемьдесят шесть процентов, в пшенице — семьдесят пять процентов, в кукурузных зернышках — семьдесят два процента. Больше всего крахмала в картошке. Здесь крахмальные зерна находятся в соке клеток, а в зернышках злаков они склеены растительным белком (клейковиной). Данный полимер — это результат процесса фотосинтеза.

Крахмал получают из разрушенных растительных клеток, вымывая его жидкостью. В промышленности его извлекают главным образом из картошки (картофельная мука) и кукурузных початков.

Крахмал добывают из овощей следующим способом:

  1. Подготовкам растительного сырья (мойка и чистка).
  2. Измельчение овощей, получение крахмальной жидкости, промывка.
  3. Отстаивание получившейся массы и ее повторная промывка (очистка от примесей).
  4. Получившийся серый порошок просушивают, охлаждают и просеивают.

Под влиянием ферментов либо в процессе нагревания совместно с кислотами (катализатор при этом — ионы водорода) крахмал гидролизируется. В процессе этой химической реакции сперва появляется крахмал, который является растворимым, а потом образуются декстрины (простые вещества). В конечном итоге образуется глюкоза.

Крахмал не выдает реакцию «серебряное зеркало» (в ее итоге появляется серебро, оседающее на поверхности), но продукты, которые образовались в результате его гидролизации, выдают эту реакцию.

Крахмал взаимодействует с раствором йода. Когда к холодному клейстеру, который получился завариванием крахмала горячей водой, добавляют раствор йода, то клейстер окрашивается в синий цвет. Когда такой клейстер нагревают, то этот цвет теряется, а когда клейстер снова становится холодным, то цвет возвращается. Такую особенность крахмала используют, когда необходимо определить наличие крахмала в продуктах для еды. К примеру, маленькая капелька йода, нанесенная на кусочек картофельного клубня либо на кусочек пшеничного хлеба, окрашивает продукт в синий цвет.

В человеческой пище крахмал стал главным углеводом, он выступает как энергетический источник. Недостаточное количество крахмала в организме человека ведет к слабости; быстрому утомлению; к снижению сопротивляемости инфекциям; к ломкости ногтевых пластин; а еще к тому, что волосы секутся. Пищевыми продуктам с большим содержанием данного вещества можно пополнить его количество в человеческом организме. Крахмала много в пшеничном хлебушке, различных крупах, картошке, овощных культурах. Его перерабатывают в глюкозу, декстрины, патоку и используют при изготовлении кондитерских изделий. Причем различные виды крахмала обеспечивают различную плотность в одном и том же водном объеме. Наибольшая плотность получается при применении рисового крахмала, несколько более жидкая субстанция образуется из картофельного крахмала, а нежнейшая консистенция у крахмала из кукурузы.

В пищевых изделиях крахмал снижает вкус продукта, чувствуется пресный, сырой, неинтересный привкус, поэтому добавление крахмала приводит к увеличению количества других ингридиентов, чтобы вкус еды был нормальным. Например, в густой кисель нужно положить больше сахара и лимонки.

Применяют крахмал и в качестве клея. В отделке текстильного полотна и при накрахмаливании одежды он тоже необходим. Его используют для изготовления мазей и присыпок в медицинской промышленности.

Целлюлоза

Целлюлоза также является углеводом. Она имеет большее распространение, чем сам крахмал, является составной частью оболочки клеток растений. Целлюлозу по-другому называют клетчаткой. В деревянном сырье находится шестьдесят процентов целлюлозы, а в бумаге, которую отфильтровали, содержится примерно девяносто процентов целлюлозы.

Целлюлоза представляет собой твердое вещество, не имеющее запаха, белого цвета, которое не растворяется в водном растворе и других растворителях, относящихся к органике. Она хорошо растворяется в концентрированном растворе аммиака с гидроксидом меди (называется реактивом Швейцера). Из такого кислотного раствора получают целлюлозные волокна, называемые гидратцеллюлозой. Вещество клетчатка (целлюлоза) отличается значительной механической прочностью и эластичностью.

Молекулы целлюлозы строятся неразветвленно (нелинейно), поэтому образуются именно волокна этого вещества. А молекулы крахмала строятся и разветвлено, и линейно. Этим и отличаются крахмал и целлюлоза.

Различны эти вещества и по своему строению, а именно: крахмальные молекулы состоят из остатков альфа-глюкозы, а молекулы клетчатки состоят из остатков бета-глюкозы.

Эти незначительные отличия строения данных веществ приводят к большим отличиям в их свойствах. Крахмал является пищевым продуктом, а целлюлозу в пищу не используют.

При взаимодействии с йодом и серной кислотой, целлюлоза окрашивается в синий цвет. А при взаимодействии только лишь с йодом — окрашивается в коричневый оттенок.

Целлюлоза не выдает реакцию «серебряного зеркала». Каждый глюкозный остаток в ней содержит три группы гидроксилов, из-за которых могут образоваться эфиры. При стандартной температуре целлюлоза вступает в реакцию только с концентратами кислот. Как и крахмал, она подвержена гидролизации с появлением глюкозы, когда происходит ее нагрев с не концентрированными кислотами.

Гидролизация целлюлозы по-другому называется осахариванием. Это важное свойство, которое помогает получать из деревянных опилок и деревянной стружки целлюлозу. Когда ее сбраживают, то получается этил, он носит название гидролизного спирта. На гидролизных предприятиях из одной тонны деревянного сырья выходит примерно двести литров этила, это дает возможность заменять полторы тонны картошки либо ноль целых семь десятых тонн зерновых культур.

Глюкоза в своем сыром состоянии, которую получали из древесного сырья, применяется как корм для домашнего скота. А хлопок, лен и пенька (это все тоже является целлюлозой) применяются для производства хлопковых и льняных тканей.

Много целлюлозы используется для изготовление бумажной продукции. Бумага является тонким слоем волокон целлюлозы, они спрессовываются и проклеиваются, чтобы не допустить растекания чернил и краски. Изначально бумагу делали из стеблей риса, хлопкового волокна и старых тканей. Затем этого сырья стало не хватать. Стали применять древесное сырье. В промышленности целлюлозу можно получать варкой древесной щепы. Много бумаги нужно для производства газет, но ее качество (белый цвет, прочность, износоустойчивость) не имеет значения. Дешевую бумагу делают из хвойного древесного сырья, а дорогую качественную бумагу изготавливают из хлопковой и льняной макулатуры. Из целлюлозы путем химической обработки производят искусственное тканевое волокно (вискозное, шелковое, шерстяное), пластмассу, лак, пленку для кинофильмов и фотографий, порох без дыма.

Таким образом, сравнительная характеристика крахмала и целлюлозы показала, что крахмал и целлюлоза являются похожими полимерными веществами (сложными углеводами). Оба эти полимера белого оттенка. Они не растворяются в воде. Строятся из глюкозных молекул. Обозначаются одной химической формулой, способны гидролизоваться и не выдают реакцию «серебряного зеркала». Отличаются они своей структурой (у целлюлозы она линейная, а у крахмала и линейная, и разветвленная). Строение их также различно, хотя глюкоза присутствует в их составе (крахмал строится из остатков альфа-глюкозы, а целлюлоза — из остатков бета-глюкозы). Различны они и областью использования (крахмал применяют в качестве пищевого продукта, а целлюлозу — нет; целлюлозу используют для производства бумажной и текстильной продукции, для изготовления разных предметов, а крахмал — нет). Глюкоза отличается от крахмала и своей прочностью, из нее можно делать волокно. Она и разлагается дольше крахмала.

Технология развития критического мышления через чтение и письмо позволяет развивать критическое мышление учащихся при организации их работы с различными источниками информации (специально написанные тексты, параграфы учебника, видеофильмы, лекции учителя). Мотивацию учащихся к изучению нового материала осуществляют, привлекая их к самостоятельному целеполаганию, рефлексии, а также организуя коллективную, парную и индивидуальную самостоятельную работу на уроке. Использование этой технологии дает возможность учесть индивидуальные особенности познавательных интересов учащихся, обучать каждого в зоне ближайшего развития*.

В соответствии с этой технологией процесс обучения состоит из трех стадий. Первая – стадия вызова ; она заключается в актуализации и обобщении имеющихся знаний по изучаемой теме, возбуждении интереса к ней, мотивации учащихся к активной учебной деятельности.

На второй стадии – стадии осмысления – задачи другие: получение новой информации, ее осмысление и соотнесение с собственными знаниями.

Заключительная стадия – стадия размышления и рефлексии , подразумевающая целостное осмысление, присвоение и обобщение полученной информации, выработку собственного отношения к изучаемому материалу, выявление еще не познанного – вопросов и проблем для дальнейшей работы («новый вызов»), анализ всего процесса изучения материала.

Что дает учащимся эта технология? Во-первых, повышается ответственность за качество собственного образования. Во-вторых, развиваются навыки работы с текстами любого типа и с большими объемами информации. В-третьих, формируются творческие и аналитические способности, умение эффективно работать совместно с другими людьми.

Технология развития критического мышления наиболее эффективна при изучении материала, по которому может быть составлен интересный, познавательный текст. Возможны несколько форм (стратегий) применения этой технологии: «Чтение текста с пометками», «Заполнение таблицы ЗХУ (знаю, хочу узнать, узнал)», «Зигзаг», «Продвинутая лекция».

Положительные стороны предлагаемой технологии: самостоятельное добывание знаний, осмысление собственной деятельности в учебном процессе, повышение ответственности обучающихся. Полноценное занятие получается при сдвоенном уроке. Возможна организация практического занятия и изучение нового материала. Сложность заключается в неодинаковом темпе чтения и оформления письменной работы учащимися.

Цели урока. Обобщить знания учащихся о классификации углеводов и отличиях полисахаридов от моносахаридов; изучить особенности строения, нахождение в природе, физические и химические свойства крахмала и целлюлозы в сравнении; рассмотреть биологическую роль полисахаридов.

ХОД УРОКА

Стадия вызова

Учитель. На предыдущих уроках вы изучили классификацию углеводов и подробно рассмотрели особенности моносахаридов. Сегодня вам предстоит изучить строение, нахождение в природе, физические и химические свойства полисахаридов. Но сначала вспомним основные отличия полисахаридов от моносахаридов. С этой целью вам предлагается выполнить тест. (Листы с тестом заранее разложены на столах у учащихся.)

Тест

Выберите из предложенных утверждений только те, которые справедливы:

I в а р и а н т – для моносахаридов;

II в а р и а н т – для полисахаридов.

1. Их представителями являются глюкоза, фруктоза, галактоза, рибоза, дезоксирибоза.

2. Их представителями являются крахмал, гликоген, декстрины, целлюлоза, хитин.

3. Молекулы состоят из множества одинаковых повторяющихся групп атомов.

4. Подразделяются на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы.

5. Имеют общую формулу (С 6 Н 10 О 5) n .

6. Молярная масса невелика и обычно не превышает нескольких сотен г/моль.

7. Молярная масса велика и может достигать нескольких миллионов г/моль.

8. Не вступают в реакцию гидролиза.

9. Способны подвергаться гидролизу.

10. Остатки молекул некоторых из них входят в состав нуклеотидов ДНК и РНК.

Ответы. I вариант: 1, 4, 6, 8, 10; II вариант: 2, 3, 5, 7, 9.

Учащиеся выполняют тест, после чего осуществляют взаимную проверку в парах.

Стадия осмысления

Учитель предлагает учащимся в течение 20 мин. по учебнику О.С.Габриеляна «Химия. 10 класс» (М.: Дрофа, 2004) проработать текст – § 24, с. 206–210, используя специальные пометки карандашом:

«V» – это я знаю;

«+» – новая информация;

«–» – информация, противоречащая моим знаниям;

«?» – информация, требующая пояснения;

«!» – это интересно.

Учащиеся работают в группах по 3–4 человека, обмениваются мнениями по изучаемому вопросу, помогают друг другу преодолеть возникающие затруднения, делая необходимые пояснения.

Стадия размышления и рефлексии

Учащиеся возвращаются в па»ры и составляют таблицу по характеристике крахмала и целлюлозы (таблица). При этом в каждой паре один учащийся заполняет столбец о крахмале, а второй – о целлюлозе, после чего обмениваются результатами.

Таблица

Характеристика крахмала и целлюлозы

Характеристика

Полисахарид

Целлюлоза

Молекулярная формула (С 6 Н 10 O 5) n (С 6 Н 10 O 5) n
Особенности строения Структурное звено – остаток циклической молекулы -глюкозы. Степень полимеризации от нескольких сотен до нескольких тысяч. Молярная масса достигает нескольких сотен тысяч г/моль. Структура макромолекул: линейная (амилоза) и разветвленная (амилопектин). В крахмале на долю амилозы приходится 10–20 %, а на долю амилопектина – 80–90 % Структурное звено – остаток циклической молекулы -глюкозы. Степень полимеризации от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч. Молярная масса достигает нескольких миллионов г/моль. Структура макромолекул: линейная
Нахождение в природе и биологические функции В цитоплазме растительных клеток в виде зерен запасного питательного вещества. Содержание (по массе): в рисе – до 80 %, в пшенице и кукурузе – до 70 %, в картофеле – до 20 % Обязательный элемент клеточной оболочки растений, выполняющий строительную, конструкционную функцию. Содержание (по массе): в волокнах хлопка – до 95 %, в волокнах льна и конопли – до 80 %, в древесине – до 50 %
Физические свойства Белый аморфный порошок, не растворяется в холодной воде, в горячей воде разбухает и образует коллоидный раствор – крахмальный клейстер (при этом амилоза, как составная часть крахмала, растворяется в горячей воде, а амилопектин только набухает) Твердое волокнистое вещество, нерастворимое в воде
Химические свойства

(С 6 Н 10 O 5) n + n Н 2 О -> n С 6 Н 12 O 6 .

2) Образование сложных эфиров за счет гидроксигрупп (практического значения не имеет).

3) Качественная реакция с йодом – синее окрашивание

1) Образование глюкозы в результате полного гидролиза:

(С 6 Н 10 O 5) n + n Н 2 О -> n С 6 Н 12 O 6 .

2) Образование сложных эфиров за счет гидроксигрупп: при взаимодействии с азотной кислотой (в присутствии серной кислоты) – мононитратов, динитратов и тринитратов; при взаимодействии с уксусной кислотой (или уксусным ангидридом) – диацетатов и триацетатов. Все сложные эфиры получили широкое применение.

3) Реакции с йодом не дает

Домашнее задание. Дополнить таблицу строками «Получение» и «Применение», используя § 24 учебника и справочную литературу; решить задачу № 1, стр. 210.

Л и т е р а т у р а

Габриелян О.С., Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю., Теренин В.И. Химия. 10 класс. Учебник для общеобразовательных учреждений. М.: Дрофа, 2004, с. 206–210; Бессуднова Н.В., Евдокимова Т.А., Клочкова В.А . Развитие критического мышления учащихся на уроках биологии. Биология в школе, 2008, № 3, с. 24–30.

А.С.ГОРДЕЕВ,


учитель химии и экологии
гимназии № 20
(г. Донской, Тульская обл.)

* Понятие, введенное Л.С.Выготским, обозначающее расхождение между существующим уровнем развития ребенка и потенциальным, которого он способен достигнуть под руководством педагога и в сотрудничестве со сверстниками.

«Применение крахмала и целлюлозы» Работу выполнила ученица гимназии №343 Иванова Мария

Полисахариды: крахмал, целлюлоза Полисахариды являются высокомолекулярными соединениями, содержащими сотни и тысячи остатков моносахаридов. Общим для строения полисахаридов является то, что остатки моносахаридов связываются за счет полуацетального гидроксила одной молекулы и спиртового гидроксила другой и т.д. Каждый остаток моносахарида связан с соседними остатками гликозидными связями. Остатки моносахаридов, входящие в состав молекулы, могут быть одинаковыми или разными. Наибольшее значение из высших полисахаридов имеют крахмал, гликоген (животный крахмал), клетчатка (или целлюлоза). Все эти три полисахарида состоят из молекул глюкозы, по-разному соединенных друг с другом. Состав всех трех соединений можно выразить общей формулой: (С6Н10О5) n

Крахмал.. Крахмал относится к полисахаридам. Молекулярная масса этого вещества точно не установлена, но известно, что очень велика (порядка 100000) и для разных образцов может быть различна. Поэтому формулу крахмала, как и других полисахаридов, изображают в виде (С6Н10О5) n . Для каждого полисахарида n имеет различные значения.

Физические свойства! Крахмал представляет собой безвкусный порошок, нерастворимый в холодной воде. В горячей воде набухает, образуя клейстер. Крахмал широко распространен в природе. Он является для различных растений запасным питательным материалом и содержится в них в виде крахмальных зерен. Наиболее богато крахмалом зерно злаков: риса (до 86%), пшеницы (до 75%), кукурузы (до 72%), а также клубни картофеля (до 24%). В клубнях картофеля крахмальные зерна плавают в клеточном соке, а в злаках они плотно склеены белковым веществом клейковиной. Крахмал является одним из продуктов фотосинтеза.

Получение Из растений извлекают крахмал, разрушая клетки и отмывая его водой. В промышленном масштабе его получают главным образом из клубней картофеля (в виде картофельной муки), а также из кукурузы.

Применение Крахмал является основным углеводом пищи человека, он в больших количествах содержится в хлебе, крупах, картофеле, овощах. В значительных количествах крахмал перерабатывается на декстрины, патоку, глюкозу, которые используются в кондитерской промышленности. Крахмал используется как клеящее средство, применяется для отделки тканей, накрахмаливания белья. В медицине на основе крахмала готовят мази, присыпки и т.д.

Целлюлоза Целлюлоза — еще более распространенный углевод, чем крахмал. Из него состоят в основном стенки растительных клеток. В древесине содержится до 60%, в вате и фильтровальной бумаге — до 90% целлюлозы.

Состав и строение Состав целлюлозы, так же как и крахмала, выражают формулой (С6Н10О5) n . Значение n в некоторых видах целлюлозы достигает 10-12 тыс., а молекулярная масса доходит до нескольких миллионов. Молекулы ее имеют линейное (неразветвленное) строение, вследствие чего целлюлоза легко образует волокна. Молекулы же крахмала имеют как линейную, так и разветвленную структуру. В этом основное отличие крахмала от целлюлозы.

Физические свойства Чистая целлюлоза- белое твердое вещество, нерастворимое в воде и в обычных органических растворителях, хорошо растворимо в концентрированном аммиачном растворе гидроксида меди (II) (реактив Швейцера). Из этого раствора кислоты осаждают целлюлозу в виде волокон (гидратцеллюлоза). Клетчатка обладает довольно большой механической прочностью.

Применение целлюлозы Целлюлоза в виде хлопка, льна или пеньки идет на изготовление тканей — хлопчатобумажных и льняных. Большие количества ее расходуются на производство бумаги. Дешевые сорта бумаги изготовляют из древесины хвойных пород, лучшие сорта — из льняной и хлопчатобумажной макулатуры. Подвергая целлюлозу химической переработке, получают несколько видов искусственного шелка, пластмассы, кинопленку, бездымный порох, лаки и многое другое.

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com


Подписи к слайдам:

Полисахариды. Крахмал Целлюлоза

КТО ТАКИЕ УГЛЕВОДЫ Углеводы – полифункциональные соединения это органические вещества, молекулы которых состоят из атомов углерода, водорода и кислорода, причем водород и кислород находятся в них, как правило, в таком же соотношении, как и в молекуле воды (2:1). Общая формула углеводов С n (H 2 O) m

ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ 1 .. Они поставляют энергию для биологических процессов. 2. Являются исходным материалом для синтеза в организме других промежуточных или конечных метаболитов. 3.На долю углеводов приходится около 80% сухого вещества растений и около 20% животных. 4.Пища человека состоит примерно на 70% из углеводов.

ИСТОРИЧЕСКАЯ СПРАВКА Углеводы используются с глубокой древности — самым первым углеводом (точнее смесью углеводов), с которой познакомился человек, был мёд. Родиной сахарного тростника является северо-западная Индия-Бенгалия. Европейцы познакомились с тростниковым сахаром благодаря походам Александра Македонского в 327 г. до н.э. Крахмал был известен ещё древним грекам.

1. Свекловичный сахар в чистом виде был открыт лишь в 1747 г. немецким химиком А. Маргграфом 2. В 1811 г. русский химик Кирхгоф впервые получил глюкозу гидролизом крахмала 3. Впервые правильную эмпирическую формулу глюкозы предложил шведский химик Я. Берцеллиус в 1837 г. С 6 Н 12 О 6 4. Синтез углеводов из формальдегида в присутствии Са(ОН) 2 был произведён А.М. Бутлеровым в 1861 г.

Углеводы Моносахариды Олигосахариды Полисахариды Глюкоза, фруктоза, рибоза Сахароза Крахмал, целлюлоза

Углеводы = сахариды Простые (СН 2 О) n , где n =3-9 моносахариды Сложные Дисахариды С 12 Н 22 О 11 Полисахариды С x (Н 2 О) y глюкоза фруктоза галактоза С 6 — гексозы рибоза дезоксирибоза С 5 — пентозы сахароза лактоза мальтоза 2 гексозы крахмал гликоген целлюлоза хитин полигексоза Чем больше молекулярная масса углеводов, тем менее растворимое вещество и не сладкое на вкус. Классификация углеводов

Моносахариды — пентозы рибоза дезоксирибоза

Глюкоза Фруктоза Галактоза Моносахариды — гексозы

1) спиртовое брожение С 6 Н 12 О 6 → 2СН 3 -СН 2 ОН + 2СО 2 Этиловый спирт 2) молочнокислое брожение С 6 Н 12 О 6 → 2СН 3 -СНОН –СООН Молочная кислота 3) маслянокислое брожение С 6 Н 12 О 6 → С 3 Н 7 СООН + 2Н 2 + 2СО 2 4) Полное окисление С 6 Н 12 О 6 +6О 2 → 6Н 2О + 6СО 2 Специфические свойства глюкозы

Сахароза- дисахарид, образованный глюкозой и фруктозой

Доказательство наличия в сахарозе гидроксильных групп

Обугливание сахарозы

Мальтоза Мальтоза (солодовый сахар) Мальтозу можно получить при гидролизе крахмала под действием ферментов, содержащихся в солоде.

ИТОГИ ПОВТОРЕНИЯ: В сбалансированном питании углеводы составляют 60% от суточного рациона Углеводы Недостаток углеводов в пище вреден и приводит к тому, что в организме начинается усиленное использование энергетических возможностей белков и жиров. В этом случае резко увеличивает количество продуктов их расщепления, вредных для человека. По составу их можно классифицировать на Сложные крахмал (С 6 Н 10 О 5) n простые глюкоза С 6 Н 12 О 6 Они содержат две функциональные группы: 1) гидроксогруппу, структурная формула которой -ОН 2) карбонильную, структурная формула которой -НС=О Избыток углеводов в пище вреден и приводит к ожирению. Обильное потребление сахара отрицательно сказывается на функции кишечной микрофлоры, приводит к нарушению обмена холестерина и повышению его уровня в сыворотке крови. Углеводы в организме человека могут запасаться! глюкоза С 6 H 1 2 O 6 окисление до углекислого газа СО 2 и воды Н 2 О с выделением энергии (1 г. углеводов – 4,1 ккал.)

Тема: «Полисахариды: крахмал и целлюлоза» Крахмал Целлюлоза Гликоген (С6Н10О5) n (гидролизуются на большое количество молекул моносахаридов)

Крахмал – резервный полисахарид многих растений. В промышленности его получают из картофеля. Это белый порошок. Полисахариды

Целлюлоза (к летчатка) – широко распространена в природе: из неё построены ткани растений. Вата, фильтровальная бумага – наиболее чистые формы целлюлозы (до 96%). Составная часть древесины – целлюлоза. Полисахариды

Гликоген – животный крахмал, который откладывается в печени и является резервным веществом в организме человека и животных. Полисахариды

Сравнение крахмала и целлюлозы Крахмал Целлюлоза Состав Строение Физические свойства Химические свойства Нахождение в природе Биологическая роль Применение

Структурная формула крахмала Остатки α — глюкозы

Строение крахмала.

Структурная формула целлюлозы Остатки β — глюкозы

Физические свойства белый аморфный порошок не растворяется в холодной воде в горячей воде разбухает не обладает сладким вкусом твердое волокнистое белое вещество не растворяется в воде не обладает сладким вкусом крахмала целлюлозы

Видеоопыт

Химические свойства крахмала Качественная реакция (С 6 Н 10 О 5) n + I 2 → синее окрашивание 2. Гидролиз (С 6 Н 10 О 5) n + (n -1) H 2 O → nC 6 H 12 O 6 Крахмал → декстрины → мальтоза → глюкоза

Гидролиз крахмала

Химические свойства целлюлозы 1. Гидролиз (С 6 Н 10 О 5) n + (n -1) H 2 O → nC 6 H 12 O 6

Химические свойства целлюлозы 2. Образование сложных эфиров

Получение и свойства тринитроцеллюлозы

Получение ацетатного волокна

Растворение целлюлозы

Крахмал в природе

Целлюлоза в природе

Применение крахмала и целлюлозы

Проверим себя 1. Макромолекула крахмала состоит из остатков молекул… α — глюкозы β — глюкозы фруктозы

Проверим себя 2. Качественная реакция на крахмал – взаимодействие с … гидроксидом меди (II) йодом аммиачным раствором оксида серебра

Проверим себя 3. При гидролизе целлюлозы образуется… крахмал глюкоза этанол

Проверим себя 4. Тринитрат целлюлозы используется как … лекарственное средство взрывчатое вещество средство для тушения пожара

Проверим себя 5. Для изготовления ацетатного волокна используются… соли целлюлозы оксиды целлюлозы сложные эфиры целлюлозы

Поздравляю! Вы успешно справились со всеми заданиями!

Домашнее задание Параграф 24. упражнения 3,5 после параграфа


Карта сайта

Страница не найдена. Возможно, карта сайта Вам поможет.

  • Главная
  • Университет
    • Об университете
    • Структура
    • Нормативные документы и процедуры
    • Лечебная деятельность
    • Международное сотрудничество
    • Пресс-центр
      • Новости
      • Анонсы
      • События
      • Объявления и поздравления
      • Online конференции
      • Фотоальбом
        • Церемония подписания договора о сотрудничестве вуза и Гродненской православной епархии
        • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома Владимиром Степановичем Караником
        • Выставка-презентация учреждений высшего образования «Образование будущего»
        • Товарищеский турнир по мини-футболу
        • Конференция «Современные проблемы радиационной и экологической медицины, лучевой диагностики и терапии»
        • Посвящение в первокурсники-2021
        • Встреча заместителя министра здравоохранения Д.В. Чередниченко со студентами
        • Открытый диалог, приуроченный к 19-летию БРСМ
        • Группа переподготовки по специальности «Организация здравоохранения»
        • Собрания факультетов для первокурсников-2021
        • День знаний — 2021
        • Совет университета
        • Студенты военной кафедры ГрГМУ приняли присягу
        • День освобождения Гродно-2021
        • Ремонтные и отделочные работы
        • Итоговая практика по военной подготовке
        • День Независимости-2021
        • Студенты военной кафедры ГрГМУ: итоговая практика-2021
        • Выпускной лечебного факультета-2021
        • Выпускной медико-психологического и медико-диагностического факультетов-2021
        • Выпускной педиатрического факультета-2021
        • Выпускной факультета иностранных учащихся-2021
        • Вручение дипломов выпускникам-2021
        • Митинг-реквием, посвященный 80-й годовщине начала Великой Отечественной войны
        • Акция «Память», приуроченная к 80-летию начала Великой Отечественной войны
        • Республиканский легкоатлетический студенческий забег «На старт, молодежь!»
        • Актуальные вопросы гигиены питания
        • Торжественное мероприятие к Дню медицинских работников-2021
        • Совет университета
        • Выездное заседание Республиканского совета ректоров
        • Церемония вручения медалей и аттестатов особого образца выпускникам 2021 года
        • Предупреждение деструктивных проявлений в студенческой среде и влияния агрессивного информационного контента сети интернет
        • Онлайн-выставка «Помнить, чтобы не повторить»
        • Областная межвузовская конференция «Подвиг народа бессмертен»
        • Финал первого Республиканского интеллектуального турнира ScienceQuiz
        • Конференция «Актуальные вопросы коморбидности заболеваний в амбулаторной практике: от профилактики до лечения»
        • День семьи-2021
        • Диалоговая площадка с председателем Гродненского областного Совета депутатов
        • Праздничные городские мероприятия к Дню Победы
        • Областной этап конкурса «Королева студенчества-2021″
        • Праздничный концерт к 9 мая 2021
        • IV Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе – за сильную и процветающую Беларусь!»
        • Университетский кубок КВН-2021
        • Музыкальная планета студенчества (завершение Дней ФИУ-2021)
        • Молодёжный круглый стол «Мы разные, но мы вместе»
        • Дни ФИУ-2021. Интеллектуальная игра «Что?Где?Когда?»
        • Неделя донорства в ГрГМУ
        • Творческая гостиная. Дни ФИУ-2021
        • Открытие XVIII студенческого фестиваля национальных культур
        • Передвижная мультимедийная выставка «Партизаны Беларуси»
        • Республиканский субботник-2021
        • Семинар «Человек внутри себя»
        • Международный конкурс «Здоровый образ жизни глазами разных поколений»
        • Вручение нагрудного знака «Жена пограничника»
        • Встреча с представителями медуниверситета г. Люблина
        • Королева Студенчества ГрГМУ — 2021
        • День открытых дверей-2021
        • Управление личными финансами (встреча с представителями «БПС-Сбербанк»)
        • Весенний «Мелотрек»
        • Праздничный концерт к 8 Марта
        • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома
        • Расширенное заседание совета университета
        • Гродно — Молодежная столица Республики Беларусь-2021
        • Торжественное собрание, приуроченное к Дню защитника Отечества
        • Вручение свидетельства действительного члена Белорусской торгово-промышленной палаты
        • Новогодний ScienceQuiz
        • Финал IV Турнира трех вузов ScienseQuiz
        • Областной этап конкурса «Студент года-2020″
        • Семинар дистанционного обучения для сотрудников университетов из Беларуси «Обеспечение качества медицинского образования и образования в области общественного здоровья и здравоохранения»
        • Студент года — 2020
        • День Знаний — 2020
        • Церемония награждения лауреатов Премии Правительства в области качества
        • Военная присяга
        • Выпускной лечебного факультета-2020
        • Выпускной медико-психологического факультета-2020
        • Выпускной педиатрического факультета-2020
        • Выпускной факультета иностранных учащихся-2020
        • Распределение — 2020
        • Стоп коронавирус!
        • Навстречу весне — 2020
        • Профориентация — 18-я Международная специализированная выставка «Образование и карьера»
        • Спартакиада среди сотрудников «Здоровье-2020″
        • Конференция «Актуальные проблемы медицины»
        • Открытие общежития №4
        • Встреча Президента Беларуси со студентами и преподавателями медвузов
        • Новогодний утренник в ГрГМУ
        • XIX Республиканская студенческая конференция «Язык. Общество. Медицина»
        • Alma mater – любовь с первого курса
        • Актуальные вопросы коморбидности сердечно-сосудистых и костно-мышечных заболеваний в амбулаторной практике
        • Областной этап «Студент года-2019″
        • Финал Science Qiuz
        • Конференция «Актуальные проблемы психологии личности и социального взаимодействия»
        • Посвящение в студенты ФИУ
        • День Матери
        • День открытых дверей — 2019
        • Визит в Азербайджанский медицинский университет
        • Семинар-тренинг с международным участием «Современные аспекты сестринского образования»
        • Осенний легкоатлетический кросс — 2019
        • 40 лет педиатрическому факультету
        • День Знаний — 2019
        • Посвящение в первокурсники
        • Акция к Всемирному дню предотвращения суицида
        • Турслет-2019
        • Договор о создании филиала кафедры общей хирургии на базе Брестской областной больницы
        • День Независимости
        • Конференция «Современные технологии диагностики, терапии и реабилитации в пульмонологии»
        • Выпускной медико-диагностического, педиатрического факультетов и факультета иностранных учащихся — 2019
        • Выпускной медико-психологического факультета — 2019
        • Выпускной лечебного факультета — 2019
        • В добрый путь, выпускники!
        • Распределение по профилям субординатуры
        • Государственные экзамены
        • Интеллектуальная игра «Что? Где? Когда?»
        • Мистер и Мисс факультета иностранных учащихся-2019
        • День Победы
        • IV Республиканская студенческая военно-научная конференция «Этих дней не смолкнет слава»
        • Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе — за сильную и процветающую Беларусь!»
        • Литературно-художественный марафон «На хвалях спадчыны маёй»
        • День открытых дверей-2019
        • Их имена останутся в наших сердцах
        • Областной этап конкурса «Королева Весна — 2019″
        • Королева Весна ГрГМУ — 2019
        • Профориентация «Абитуриент – 2019» (г. Барановичи)
        • Мероприятие «Карьера начинается с образования!» (г. Лида)
        • Итоговое распределение выпускников — 2019
        • «Навстречу весне — 2019″
        • Торжественная церемония, посвященная Дню защитника Отечества
        • Торжественное собрание к Дню защитника Отечества — 2019
        • Мистер ГрГМУ — 2019
        • Предварительное распределение выпускников 2019 года
        • Митинг-реквием у памятника воинам-интернационалистам
        • Профориентация «Образование и карьера» (г.Минск)
        • Итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского областного исполнительного комитета
        • Спартакиада «Здоровье — 2019»
        • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины».
        • Расширенное заседание Совета университета.
        • Научно-практическая конференция «Симуляционные технологии обучения в подготовке медицинских работников: актуальность, проблемные вопросы внедрения и перспективы»
        • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
        • XVI съезд хирургов Республики Беларусь
        • Итоговая практика
        • Конкурс «Студент года-2018»
        • Совет университета
        • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (14.09.2018 г.)
        • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (13.09.2018 г.)
        • День знаний
        • День независимости Республики Беларусь
        • Церемония награждения победителей конкурса на соискание Премии СНГ
        • День герба и флага Республики Беларусь
        • «Стань донором – подари возможность жить»
        • VIII Международный межвузовский фестиваль современного танца «Сделай шаг вперед»
        • Конкурс грации и артистического мастерства «Королева Весна ГрГМУ – 2018»
        • Окончательное распределение выпускников 2018 года
        • Митинг-реквием, приуроченный к 75-летию хатынской трагедии
        • Областное совещание «Итоги работы терапевтической и кардиологической служб Гродненской области за 2017 год и задачи на 2018 год»
        • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ-2018»
        • Предварительное распределение выпускников 2018 года
        • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
        • II Съезд учёных Республики Беларусь
        • Круглый стол факультета иностранных учащихся
        • «Молодежь мира: самобытность, солидарность, сотрудничество»
        • Заседание выездной сессии Гродненского областного Совета депутатов
        • Областной этап республиканского конкурса «Студент года-2017»
        • Встреча с председателем РОО «Белая Русь» Александром Михайловичем Радьковым
        • Конференция «Актуальные вопросы инфекционной патологии», 27.10.2017
        • XIX Всемирный фестиваль студентов и молодежи
        • Республиканская научно-практическая конференция «II Гродненские аритмологические чтения»
        • Областная научно-практическая конференция «V Гродненские гастроэнтерологические чтения»
        • Праздник, посвящённый 889-летию города Гродно
        • Круглый стол на тему «Место и роль РОО «Белая Русь» в политической системе Республики Беларусь» (22.09.2017)
        • ГрГМУ и Университет медицины и фармации (г.Тыргу-Муреш, Румыния) подписали Соглашение о сотрудничестве
        • 1 сентября — День знаний
        • Итоговая практика на кафедре военной и экстремальной медицины
        • Квалификационный экзамен у врачей-интернов
        • Встреча с Комиссией по присуждению Премии Правительства Республики Беларусь
        • Научно-практическая конференция «Амбулаторная терапия и хирургия заболеваний ЛОР-органов и сопряженной патологии других органов и систем»
        • День государственного флага и герба
        • 9 мая
        • Республиканская научно-практическая конференция с международным участием «V белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
        • «Стань донором – подари возможность жить»
        • «Круглый стол» Постоянной комиссии Совета Республики Беларусь Национального собрания Республики Беларусь по образованию, науке, культуре и социальному развитию
        • Весенний кубок КВН «Юмор–это наука»
        • Мисс ГрГМУ-2017
        • Распределение 2017 года
        • Общегородской профориентационный день для учащихся гимназий, лицеев и школ
        • Праздничный концерт, посвященный Дню 8 марта
        • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ–2017»
        • «Масленица-2017»
        • Торжественное собрание и паздничный концерт, посвященный Дню защитника Отечества
        • Лекция профессора, д.м.н. О.О. Руммо
        • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
        • Меморандум о сотрудничестве между областной организацией Белорусского общества Красного Креста и региональной организацией Красного Креста китайской провинции Хэнань
        • Визит делегации МГЭУ им. А.Д. Сахарова БГУ в ГрГМУ
        • «Студент года-2016»
        • Визит Чрезвычайного и Полномочного Посла Королевства Швеция в Республике Беларусь господина Мартина Оберга в ГрГМУ
        • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
        • День матери в ГрГМУ
        • Итоговая практика-2016
        • День знаний
        • Визит китайской делегации в ГрГМУ
        • Визит иностранной делегации из Вроцлавского медицинского университета (Республика Польша)
        • Торжественное мероприятие, посвященное профессиональному празднику – Дню медицинского работника
        • Визит ректора ГрГМУ Виктора Александровича Снежицкого в Индию
        • Республиканская университетская суббота-2016
        • Республиканская акция «Беларусь против табака»
        • Встреча с поэтессой Яниной Бокий
        • 9 мая — День Победы
        • Митинг, посвященный Дню Государственного герба и Государственного флага Республики Беларусь
        • Областная межвузовская студенческая научно-практическая конференция «1941 год: трагедия, героизм, память»
        • «Цветы Великой Победы»
        • Концерт народного ансамбля польской песни и танца «Хабры»
        • Суботнiк ў Мураванцы
        • «Мисс ГрГМУ-2016»
        • Визит академика РАМН, профессора Разумова Александра Николаевича в УО «ГрГМУ»
        • Визит иностранной делегации из Медицинского совета Мальдивской Республики
        • «Кубок ректора Гродненского государственного медицинского университета по дзюдо»
        • «Кубок Дружбы-2016» по мини-футболу среди мужских и женских команд медицинских учреждений образования Республики Беларусь
        • Распределение выпускников 2016 года
        • Визит Министра обороны Республики Беларусь на военную кафедру ГрГМУ
        • Визит Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан и директора Израильского культурного центра при Посольстве Израиля Рей Кейнан
        • Визит иностранной делегации из провинции Ганьсу Китайской Народной Республики в ГрГМУ
        • Состоялось открытие фотовыставки «По следам Библии»
        • «Кубок декана» медико-диагностического факультета по скалолазанию
        • Мистер ГрГМУ-2016
        • Приём Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан в ГрГМУ
        • Спартакиада «Здоровье» УО «ГрГМУ» среди сотрудников 2015-2016 учебного года
        • Визит Посла Республики Индия в УО «ГрГМУ»
        • Торжественное собрание и концерт, посвященный Дню защитника Отечества
        • Митинг-реквием, посвященный Дню памяти воинов-интернационалистов
        • Итоговое заседание коллегии главного управления идеологической работы, культуры и по делам молодежи Гродненского облисполкома
        • Итоговая научно-практическая конференция Гродненского государственного медицинского университета
        • Новогодний концерт
        • Открытие профессорского консультативного центра
        • Концерт-акция «Молодёжь против СПИДа»
        • «Студент года-2015»
        • Открытые лекции профессора, академика НАН Беларуси Островского Юрия Петровича
        • «Аlma mater – любовь с первого курса»
        • Открытая лекция Регионального директора ВОЗ госпожи Жужанны Якаб
        • «Открытый Кубок по велоориентированию РЦФВиС»
        • Совместное заседание Советов университетов г. Гродно
        • Встреча с Министром здравоохранения Республики Беларусь В.И. Жарко
        • День города
        • Дебаты «Врач — выбор жизни»
        • День города
        • Праздничный концерт «Для вас, первокурсники!»
        • Акция «Наш год – наш выбор»
        • День знаний
        • Открытое зачисление абитуриентов в УО «Гродненский государственный медицинский университет»
        • Принятие военной присяги студентами ГрГМУ
        • День Независимости Республики Беларусь
        • Вручение дипломов выпускникам 2015 года
        • Республиканская олимпиада студентов по педиатрии
        • Открытие памятного знака в честь погибших защитников
        • 9 мая
        • «Вторая белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
        • Мистер университет
        • Мисс универитет
        • КВН
        • Гродненский государственный медицинский университет
        • Чествование наших ветеранов
        • 1 Мая
        • Cовместный субботник
      • Наши издания
      • Медицинский календарь
      • Университет в СМИ
      • Видео-презентации
    • Общественные объединения
    • Комиссия по противодействию коррупции
    • Образовательная деятельность
  • Абитуриентам
  • Студентам
  • Выпускникам
  • Слайдер
  • Последние обновления
  • Баннеры
  • Иностранному гражданину
  • Научная деятельность
  • Поиск

Формула крахмала в химии

Определение и формула крахмала

Химическая формула крахмала: (C6H10O5)n

Молярная масса: г/моль

Структурная формула крахмала


Крахмал содержит 10–20 % амилозы (внутренняя часть крахмального зерна) и 80–90% амилопектина (оболочка крахмального зерна). Оба полимера состоят из звеньев — глюкозы и имеют состав (C6H10O5)n.

Амилоза

Амилоза имеет неразветвленную структуру, обычно включающую 200–1000 звеньев (n = 200–1000). При образовании молекулы амилозы остатки глюкозы соединяются между собой аксиальными (14)-гликозидными связями:

Звенья -глюкозы закручивают макромолекулу амилозы в спираль, на каждый виток которой приходится 6 остатков глюкозы:

Такая структура вероятность возникновения межмолекулярных водородных связей, но увеличивает вероятность возникновения таких связей с молекулами воды. Поэтому амилоза способна растворяться в воде.

Амилопектин

Амилопектин имеет разветвленную структуру, n = 6000–40000. Полимерная цепь амилопектина также образуется за счет (14)-гликозидных связей. Разветвление цепи происходит путем образования -гликозидных связей и наблюдается через 20–25 остатков глюкозы.

Амилопектин не растворяется в воде, а только набухает с образованием коллоидного раствора. Гликоген (животный крахмал) построен подобно амилопектину, только его макромолекулы которого отличаются еще большей разветвлённостью.

При нормальных условиях крахмал – белый безвкусный порошок, в холодной воде не растворяется, в горячей – набухает с образованием коллоидного раствора (крахмального клейстера). При растирании издает характерный скрип.

Кислотный гидролиз крахмала проходит ступенчато. Сначала крахмал превращается в полимеры с меньшей степенью полимеризации – декстрины, потом в дисахарид (мальтозу), и в конечном итоге – в глюкозу:

Суммарная реакция:

Качественная реакция на крахмал – взаимодействие с раствором йода (I2), образуется комплексное соединение включения (клатрат) синего цвета. При нагревании раствора окраска исчезает.

Примеры решения задач

Гликоген (YMDB00881) — База данных метаболома дрожжей

Идентификация
Идентификатор YMDB YMDB00881
Название Glycogen000 030003 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 8000 твердое состояние Точка плавления

63

G
cereies0008 Glycvisionchaaker

06

Описание Гликоген, также известный как животный крахмал или крахмал печени, относится к классу органических соединений, известных как олигосахариды.Это углеводы, состоящие из 3-10 моносахаридных единиц, связанных друг с другом гликозидными связями. Гликоген — чрезвычайно слабое основное (по существу нейтральное) соединение (на основе его pKa). Гликоген существует у всех живых существ, от бактерий до людей. В дрожжах гликоген участвует в ряде ферментативных реакций. В частности, гликоген можно биосинтезировать из амилозы; который опосредуется ферментом 1,4-альфа-глюкан-разветвляющим ферментом. Кроме того, гликоген можно биосинтезировать из α-D-глюкозы; который катализируется ферментом мальтаза-глюкоамилаза кишечного.В дрожжах гликоген участвует в метаболическом пути, называемом путем метаболизма крахмала и сахарозы. Гликоген — потенциально токсичное соединение.
Структура

Синонимы
  • Гликоген
  • Лиогликоген
  • Фитогликоген
  • Крахмал животный
  • Печеночный крахмал
Номер CAS 9005-79-2
Вес Среднее значение: 666.5777
Моноизотопный: 666.221858406
Ключ InChI BYSGBSNPRWKUQH-UJDJLXLFSA-N
InChI InChI = 1S / C24h52O (28) (28) (28) (28) 5-521 (41-5) 39-4-8-20 (45-23-17 (36) 12 (31) 10 (29) 6 (2-26) 42-23) 14 (33) 18 (37) 24 (43 -8) 44-19-7 (3-27) 40-21 (38) 15 (34) 13 (19) 32 / h5-38H, 1-4h3 / t5-, 6-, 7-, 8-, 9 -, 10-, 11 +, 12 +, 13-, 14-, 15-, 16-, 17-, 18-, 19-, 20-, 21 +, 22 +, 23-, 24- / м1 / с1
Название ИЮПАК (2R, 3R, 4S, 5S, 6R) -2 — {[(2R, 3S, 4R, 5R, 6R) -4,5-дигидрокси-6 — {[(2R, 3S , 4R, 5R, 6S) -4,5,6-тригидрокси-2- (гидроксиметил) оксан-3-ил] окси} -2 — ({[(2S, 3R, 4S, 5S, 6R) -3,4 , 5-тригидрокси-6- (гидроксиметил) оксан-2-ил] окси} метил) оксан-3-ил] окси} -6- (гидроксиметил) оксан-3,4,5-триол
Традиционное название ИЮПАК (2R, 3R, 4S, 5S, 6R) -2 — {[(2R, 3S, 4R, 5R, 6R) -4,5-дигидрокси-6 — {[(2R, 3S, 4R, 5R, 6S ) -4,5,6-тригидрокси-2- (гидроксиметил) оксан-3-ил] окси} -2 — ({[(2S, 3R, 4S, 5S, 6R) -3,4,5-тригидрокси-6 — (гидроксиметил) оксан-2-ил] окси} метил) оксан-3-ил] окси} -6- (гидрокс иметил) оксан-3,4,5-триол
Химическая формула C 24 H 42 O 21
SMILES [H] OC ([H]) ([H ]) [C @@] 1 ([H]) O [C @] ([H]) (OC ([H]) ([H]) [C @@] 2 ([H]) O [C @ ] ([H]) (O [C @@] 3 ([H]) [C @] ([H]) (O [H]) [C @@] ([H]) (O [H]) [C @@] ([H]) (O [H]) O [C @] 3 ([H]) C ([H]) ([H]) O [H]) [C @] ([H ]) (O [H]) [C @@] ([H]) (O [H]) [C @] 2 ([H]) O [C @@] 2 ([H]) O [C @ ] ([H]) (C ([H]) ([H]) O [H]) [C @@] ([H]) (O [H]) [C @] ([H]) (O [H]) [C @@] 2 ([H]) O [H]) [C @] ([H]) (O [H]) [C @@] ([H]) (O [H] ) [C @] 1 ([H]) O [H]
Химическая систематика
Описание относится к классу органических соединений, известных как олигосахариды.Это углеводы, состоящие из 3-10 моносахаридных единиц, связанных друг с другом гликозидными связями.
Королевство Органические соединения
Super Class Органические кислородные соединения
Класс Кислородорганические соединения
Подкласс Углеводы и исходные углеводные конъюгаты 9103 9000 000 Оливы 9103 9000 9000
Альтернативные родители
Заместители
  • Олигосахарид
  • О-гликозильное соединение
  • Гликозильное соединение
  • Оксан
  • Вторичный спирт
  • Гемиацеталь
  • Оксацикл
  • Гетероциклическое соединение
  • Полиол
  • Ацеталь
  • Производное углеводородов
  • Первичный спирт
  • Спирт
  • Алифатическое гетеромоноциклическое соединение
Молекулярный каркас Алифатические гетеромоноциклические соединения
Внешние дескрипторы
Физические свойства
270-280 ° C
Экспериментальные свойства Недоступно
Свойство Значение Ссылка
Растворимость в воде Журнал недоступен PhysProp PhysProp
Прогнозируемые свойства
Биологические свойства
Клеточные местоположения
Органолептические свойства Недоступно
Пути SMPDB
Пути KEGG
Метаболизм крахмала и сахарозы ec00500
Реакции SMPD
Концентрации
Внутриклеточные концентрации Недоступно
Внеклеточные концентрации Недоступно
Spectra
Spectra Ссылки Ссылки 9000 :
Spectra Просмотр 6 010 Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 20 В, отрицательный
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 10 В, отрицательный всплеск 20-0gbj-0400339000-de452d5dddd55d2855ff JSpectraViewer
Всплеск 20-004s-35000-bc5da17144e98986d7b1 JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС10 900 В, отрицательный всплеск 20 -004i-4839321000-4dfca4172b8470e37b09 JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый Спектр ЖХ-МС / МС — 10 В, отрицательный splash20-066r-0100029000-b6era0e9103 0029000-b6e0ee6c9 -MS / MS Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 20 В, отрицательный splash 20-0cfr-8200197000-418a1a524982d51ac37c JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-40В / МС , Отрицательный всплеск 20-052o-31000-54aa8775ffd121394c79 JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 10 В, полож. ive splash20-000b-0401739000-7d2f2aaa7732e23ef9fe JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — 20 В, положительный splash
Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 40 В, положительный всплеск 20-0043-1

2000-81ae228fd873321b008c

JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый Спектр МС — 10 В, положительный splash20-014j-0000219000-3e1e676b7e59ddc5e400 JSpectraViewer
Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 20 В, положительный splash2069b24-0ap1 JSpectraViewer
Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 40 В, положительный брызги 20-00mp-50000-f7a 96871cd5435e63e92 JSpectraViewer
1D ЯМР Спектр ЯМР 1H Недоступно JSpectraViewer
1D ЯМР 1H ЯМР Спектр S S 9006 911 J 9006 911 J , 1H] Спектр ЯМР 2D Недоступно JSpectraViewer
2D ЯМР [1H, 13C] Спектр ЯМР 2D Недоступно JSpectraViewer
  • Шеер, М., Гроте, А., Чанг, А., Шомбург, И., Мунаретто, К., Ротер, М., Зонген, К., Стельцер, М., Тиле, Дж., Шомбург, Д. (2011). «BRENDA, информационная система по ферментам в 2011 году». Нуклеиновые кислоты Res 39: D670-D676.21062828
  • Herrgard, MJ, Swainston, N., Dobson, P., Dunn, WB, Arga, KY, Arvas, M., Bluthgen, N., Borger, S., Costenoble, R., Heinemann, M., Hucka, М., Ле Новер, Н., Ли, П., Либермейстер, В., Мо, М.Л., Оливейра, А.П., Петранович, Д., Петтифер, С., Симеонидис, Э., Смоллбоун, К., Спасич, И., Вейхарт, Д., Брент, Р., Брумхед, Д.С., Вестерхофф, Х.В., Кирдар, Б., Пенттила, М., Клипп, Э., Палссон, Б.О., Зауэр, У., Оливер, С.Г., Мендес, П., Нильсен, Дж., Келл, Д.Б. (2008). «Консенсусная реконструкция метаболической сети дрожжей, полученная на основе общественного подхода к системной биологии». Nat Biotechnol 26: 1155-1160.18846089
  • Teste, M.A., Enjalbert, B., Parrou, J.L., Francois, J.M. (2000). «Ген Saccharomyces cerevisiae YPR184w кодирует фермент разветвления гликогена.»FEMS Microbiol Lett 193: 105-110.11094287
  • Nookaew, I., Jewett, M. C., Meechai, A., Thammarongtham, C., Laoteng, K., Cheevadhanarak, S., Nielsen, J., Bhumiratana, S. (2008). «Модель метаболизма в масштабе генома iIN800 Saccharomyces cerevisiae и ее проверка: каркас для изучения липидного метаболизма». BMC Syst Biol 2: 71.18687109
  • Ван, З., Уилсон, В. А., Фуджино, М. А., Роуч, П. Дж. (2001). «Антагонистический контроль аутофагии и накопления гликогена с помощью Snf1p, дрожжевого гомолога AMP-активированной протеинкиназы и циклин-зависимой киназы Pho85p.»Mol Cell Biol 21: 5742-5752.11486014
Синтез Ссылка: Parodi AJ; Krisman CR; Mordoh J Синтез гликогена в виде частиц из уридиндифосфата глюкозы in vitro. II. Некоторые исследования процесса роста. Архивы биохимия и биофизика (1970), 141 (1), 219-27.
Внешние ссылки:

Структура и функции гликогена

Гликоген, полисахарид, является основной формой хранения глюкозы в организме человека и человека. клетки животных для будущего использования.Он присутствует в цитозоле в виде гранул во многих типах клеток. Это разветвленный полисахарид глюкозы, который остается в качестве хранилища энергии у людей, грибов, животных и бактерий. Он хранится в клетках печени, мышц и скелета.

Структура гликогена:

Гликоген может быть организован в сферической форме, в которой цепи глюкозы структурированы вокруг основного белка гликогена с молекулярной массой 38000, и это выглядит как ветви дерева, происходящие из центральной точки.

Разветвленный полимер глюкозы называется гликогеном. Остатки глюкозы линейно связаны α-1, 4 гликозидными связями и почти 8-10 остатками, цепь глюкозы ответвляется через α-1,6 гликозидные связи. Спиральная структура полимера образована α-гликозидными связями.

Гранулы в цитоплазме образуются в результате гидратации гликогена 3-4 частями воды, диаметр которых составляет 10-40 нм. В основе гликогена гранула находится белок гликоген, в котором участвует в синтезе гликогена.Это аналог крахмала, который является важной формой хранения глюкозы в большинстве растений, также у крахмала мало ответвлений, и он будет менее компактным по сравнению с гликогеном.

Функции гликогена:

У людей и животных гликоген обнаружен в основном в клетках печени и мышц. Он синтезируется из глюкозы при высоком уровне сахара в крови и служит готовым источником глюкозы для тканей всего тела, когда уровень сахара в крови снижается.

Мышечные клетки:

Гликоген составляет только 1-2% мышц по весу. Хотя, учитывая большую мышечную массу в теле, общее количество гликогена в мышцах будет больше, чем в печени. Гликоген, присутствующий в мышцах, поступает только в саму мышечную клетку. Фермент глюкозо-6-фосфат не будет экспрессироваться мышечными клетками, которые потребуются для высвобождения глюкозы в кровоток.

Энергия поступает в мышцы во время любого упражнения или напряжения, испытываемого телом.Это происходит за счет расщепления в мышечных волокнах фосфата глюкозы-1, производимого из гликогена, и превращения его в фосфат глюкозы-6.

Клетки печени:

В клетках печени гликоген составляет до 6-10% от веса печени. Если принятая пища не переваривается, уровень глюкозы в крови повышается, и инсулин высвобождается из поджелудочной железы, способствуя поглощению глюкозы клетками печени. Ферменты, участвующие в синтезе гликогена, активируются инсулином.

Когда уровни инсулина и глюкозы высоки, цепи гликогена за счет добавления молекул глюкозы удлиняются, и этот процесс называется гликогенезом. Синтез гликогена прекращается по мере снижения уровня глюкозы и инсулина. Если уровень сахара в крови падает ниже определенного уровня, глюкагон, высвобождаемый поджелудочной железой, заставляет клетки печени расщеплять гликоген. Происходит процесс гликогенеза, и глюкоза попадает в кровоток.

Следовательно, гликоген будет служить основным щитом уровня глюкозы в крови, накапливая глюкозу при высоком уровне сахара в крови и высвобождая ее при низком уровне сахара.Простого расщепления гликогена для снабжения глюкозой будет недостаточно для удовлетворения энергетических потребностей организма, поэтому в дополнение к глюкагону, кортизол, адреналин и норэпинефрин также будут стимулировать расщепление гликогена.

Другие ткани:

Гликоген также в меньших количествах можно найти в других тканях, таких как почки, лейкоциты и эритроциты, а также в мышцах и клетках печени. Чтобы обеспечить потребности эмбриона в энергии, гликоген будет использоваться для хранения глюкозы в матке.Гликоген после распада попадет в гликолитический или пентозофосфатный путь или будет выпущен в кровоток.

Бактерии и грибы:

Микроорганизмы, такие как бактерии и грибы, обладают некоторыми механизмами для хранения энергии, необходимой для работы с ограниченными ресурсами окружающей среды; здесь гликоген представляет собой основной источник для хранения энергии. Ограничения питательных веществ, такие как низкий уровень фосфора, углерода, серы или азота, могут стимулировать образование гликогена в дрожжах.Бактерии синтезируют гликоген в ответ на легкодоступные источники углеродной энергии с ограничением других необходимых питательных веществ. Спороношение дрожжей и рост бактерий связаны с накоплением гликогена.

Метаболизм гликогена:

Гемостаз гликогена, который является строго регулируемым процессом, позволяет организму высвобождать или хранить глюкозу в зависимости от его энергетических потребностей. Этапы метаболизма гликогена — это гликогенез или синтез гликогена и гликогенолиз или распад гликогена.

Гликогенез или синтез гликогена:

Гликогенез требует энергии, которую обеспечивает трифосфат уридина (UTP). глюкокиназа или гексокиназа сначала фосфорилируют свободную глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата, который затем превращается в глюкозо-1-фосфат фосфоглюкомутазой. Фосфат глюкозы-1 UTP катализирует активацию глюкозы, при которой фосфат глюкозы-1 и UTP реагируют с образованием глюкозы UDP.

Белок, гликоген, катализирует присоединение UDP-глюкозы в процессе синтеза гликогена.Гликогенин содержит остаток тирозина в каждой субъединице, который будет служить точкой присоединения для глюкозы. Затем дополнительные молекулы глюкозы будут добавлены к восстанавливающему концу предыдущей молекулы глюкозы, чтобы сформировать цепь из почти восьми молекул глюкозы. При добавлении глюкозы через α-1,4 гликозидные связи гликогенсинтаза расширяется.

Разветвление, катализируемое трансглюкозидазами 1-4 — 1-6 амилоидов, называется ферментом разветвления гликогена. Фрагмент из 6-7 молекул глюкозы переносится ферментом разветвления гликогена с конца цепи на C6 молекулы глюкозы, которая расположена дальше внутри молекулы глюкозы и образует α-1,6 гликозидные связи.

Гликогенолиз или распад гликогена:

Глюкоза будет отделяться от гликогена через гликогенфосфорилазу, которая устраняет одну молекулу глюкозы с невосстанавливающего конца, давая глюкозо-1 фосфат. Распад гликогена, в результате которого образуется глюкозо-1-фосфат, преобразуется в глюкозо-6-фосфаты, и для этого процесса требуется фермент фосфоглюкомутаза.

Фосфоглюкомутаза будет переносить фосфатную группу из фосфорилированного серинового остатка в активном центре на C₆ глюкозо-1 фосфата, и она будет присоединена к серину внутри фосфоглюкомутазы, а затем высвобождаются глюкозо-6 фосфаты.

Гликогенфосфорилаза не сможет отсекать глюкозу от точек ветвления, поэтому для расщепления разветвлений потребуется 1-6 глюкозидаза, фермент разветвления гликогена (GDE) или 4-α-глюканотрансфераза, которые будут иметь активность глюкозидазы и глюкозилтрансферазы. Почти четыре остатка от точки ветвления, гликогенфосфорилаза не сможет удалить остатки глюкозы.

GDE отрежет последние три остатка ветви и присоединит их к C₄ молекулы глюкозы на конце другой ветви, а затем удалит последний отложение глюкозы, связанное с α-1-6, из точки ветвления.

Гликоген и диета:

Пища принимается, и выполняемые действия могут влиять на выработку гликогена и на то, как будет функционировать организм. При низкоуглеводной диете основной источник синтеза глюкозы, то есть углеводов, будет внезапно ограничен.

В начале низкоуглеводной диеты запасы гликогена будут сильно истощены, что приведет к появлению симптомов умственной тупости и усталости. Затем, когда организм начинает приспосабливаться и обновлять запасы гликогена, оно возвращается к нормальной стадии.Любые усилия по снижению веса могут в некоторой степени вызвать этот эффект.

При переходе на низкоуглеводную диету тело значительно теряет вес, который выйдет на плато и может даже увеличиться через некоторое время. Это в основном из-за гликогена, который будет состоять в основном из воды, которая в 3-4 раза превышает вес самой глюкозы.

Быстрое истощение гликогена в начале диеты вызовет быструю потерю веса воды. Затем, когда запасы гликогена возобновляются, вес воды возвращается, что останавливает потерю веса.Необходимо помнить, что это вызвано временным увеличением веса воды, а не жира, и потеря жира может продолжаться, несмотря на этот краткосрочный эффект плато.

Во время упражнений в организме происходит истощение гликогена, и большая часть гликогена истощается из мышц. Таким образом, при выполнении упражнений люди могут использовать углеводную нагрузку, что означает потребление большого количества углеводов, чтобы увеличить способность хранения гликогена. Гликоген отличается от гормона глюкагона, а также играет важную роль в углеводном обмене и контроле уровня глюкозы в крови.

Как используется гликоген:

В любой момент в крови будет почти 4 грамма глюкозы. Когда уровень снижается, либо из-за отсутствия еды, либо во время упражнений, когда глюкоза сжигается, уровень инсулина падает. Во время этого фермент, называемый гликогенфосфорилаза, расщепляет гликоген отдельно, чтобы поставлять глюкозу в организм, когда это необходимо.

В течение следующих 8-12 часов глюкоза, полученная из гликогена печени, будет основным источником энергии для организма.Из всех органов тела мозг будет использовать более половины глюкозы в крови во время бездействия и почти 20% ее в течение среднего дня.

Структуры целлюлозы и гликогена: сходства и сравнение — стенограмма видео и урока

Формы гликогена и целлюлозы

Все полимеры, такие как глюкоза и целлюлоза, состоят из более мелких частей, называемых мономерами . Подумайте о мономерах, таких как Lego, для создания игрушечной машины. Целлюлоза и гликоген используют один и тот же мономер — глюкозу.Глюкоза представляет собой кольцевую структуру с шестью атомами углерода. Отдельные кольца глюкозы могут быть соединены вместе у разных атомов углерода для создания различных структур. Кроме того, некоторые части кольца переворачиваются, образуя две разные версии глюкозы, называемые альфа и бета.

В гликогене глюкозы могут быть связаны по первому и четвертому атомам углерода, называемым альфа 1,4-гликозидными связями, или по первому и шестому углеродам, альфа 1,6-гликозидными связями. Это позволяет гликогену разветвляться и создавать извилистый узор.Однако целлюлоза имеет бета-1,4-гликозидные связи, что делает ее твердой прямой цепью. Давайте теперь посмотрим, как эти формы передают функцию каждой молекулы.

Целлюлоза и гликоген у животных

Хотя гликоген и целлюлоза состоят почти из одного вещества, их форма позволяет им выполнять разные функции внутри клетки. Гликоген — это разветвленная структура, важная для хранения энергии внутри клеток животных. Когда мы едим избыток глюкозы или сахара, наш кишечник отправляет сахар в печень.Печень хранит лишний сахар в виде энергии в виде гликогена для дальнейшего использования. Мышцы также накапливают гликоген, который можно использовать во время упражнений для быстрого получения энергии. Гликоген легко расщепляется и собирается в клетках животных.

Однако целлюлоза содержится только в растительных клетках. Его бета-1,4-гликозидные связи не могут быть разрушены в нашем организме. Когда мы едим растения, например овощи, целлюлоза остается в основном неповрежденной и непереваренной. Это то, что диетологи называют клетчаткой .Клетчатка помогает эффективно перемещать пищу через нашу пищеварительную систему, обеспечивая плавное движение конвейерной ленты нашей пищеварительной системы.

Некоторые животные могут переваривать целлюлозу. Травоядные животные, такие как коровы, олени, антилопы и кролики, имеют особую структуру, отходящую от тонкой кишки, которая называется слепой кишки . Орган подобен хранилищу для разложения целлюлозы. Хотя животным не хватает фермента или небольших белков, необходимых для расщепления целлюлозы, в слепой кишке живут особые бактерии, которые выполняют эту работу.Бактерии расщепляют целлюлозу слепой кишки животного, и они, в свою очередь, получают немного еды. Оба выигрывают и живут вместе в симбиозе. В ходе эволюции люди перестали иметь слепую кишку, поскольку мы всеядны, то есть едим овощи и мясо.

Целлюлоза в растениях

Растения не производят гликоген. У них есть другой углевод для хранения энергии, который называется крахмал . Однако целлюлоза используется в растениях исключительно для структурирования. Длинные прямые цепи связаны между собой связями, что дает растениям красивые длинные стержни, которые поддерживают себя.Это то, что составляет стебли овощей и поддерживает их в вертикальном положении. Поскольку стержни из целлюлозы плотно связаны друг с другом, остается мало места для химического взаимодействия с водой. Таким образом, замачивание целлюлозы в воде не способствует растворению структуры, что идеально подходит для растений, поскольку вода непрерывно течет через стебли к листьям. Хлопок и дерево богаты целлюлозой и благодаря этому свойству особенно полезны для человека.

Резюме урока

Таким образом, целлюлоза и гликоген — это углеводы, состоящие из мономера глюкозы .Животные используют гликоген для хранения дополнительной глюкозы в клетках, особенно в клетках печени и мышц. Мономеры глюкозы связаны вместе с помощью альфа-1,4-гликозидных связей и альфа-1,6-гликозидных связей, которые позволяют им легко собираться и расщепляться организмом. Однако целлюлоза используется в растениях для создания структуры и имеет бета-1,4-гликозидные связи, которые не могут быть расщеплены нашим организмом. Растения не используют гликоген, но используют целлюлозу для клеточной структуры.

Структурная основа рекрутирования гликогенсинтазы гликогенином

Гликоген формирует основной быстро доступный запас энергии у эукариот и, как таковой, необходим для снабжения энергией клеток и всего тела и гомеостаза глюкозы.У млекопитающих глюкоза хранится в виде гликогена в основном в мышечных клетках и клетках печени (и в меньшей степени в астроцитах, адипоцитах, клетках почек и поджелудочной железы), когда уровень глюкозы в крови высок, а затем высвобождается для использования внутри клетки или системно, когда уровень глюкозы и энергии низкий. Нарушение регуляции метаболизма гликогена способствует развитию заболеваний накопления гликогена (1), сердечных миопатий (2), нейродегенерации (3), инсулинорезистентности (4) и рака (5). Примечательно, что усиление синтеза гликогена обеспечивает альтернативный источник энергии в условиях гипоксии и способствует выживанию раковых клеток в преангиогенных состояниях (5).

Гликоген представляет собой разветвленный полимер глюкозы, образованный в основном через гликозидные связи α1,4, с периодическими пересекающимися связями α1,6, служащими точками разветвления. У эукариот гликоген синтезируется за счет кооперативного действия трех ферментов, а именно гликогенсинтазы (GS), гликогенина (GN) и фермента разветвления гликогена (GBE) (1), которые используют UDP-глюкозу (UDP-G) в качестве глюкозы. донор. Димер GN инициирует полимер гликогена путем аутоглюкозилирования консервативного остатка тирозина (Tyr195 в GN1 человека, Tyr230 в GN1 дрожжей и Tyr194 в GN1 Caenorhabditis elegans GN), что приводит к α1,4-связанной цепи из 8–12 единиц глюкозы. (6).Этот олигосахарид остается прикрепленным к гликогенину и образует праймер, который превращается в полноразмерную частицу гликогена за счет комбинированного действия GS и GBE (1, 7). После полной обработки частица гликогена может содержать до ~ 55 000 остатков глюкозы с распределением по размерам в мышечной ткани диаметром 10-44 нм, называемые β-частицами (8, 9). В печени частицы гликогена диаметром 110–290 нм, называемые α-частицами, образуются путем сборки нескольких β-частиц, возможно, посредством ковалентной связи (9, 10).Размер частиц гликогена сильно различается между тканями и видами (11), но основа и значение этих различий в размерах плохо изучены.

Гликогенин является членом семейства GT8 гликозилтрансфераз с архитектурой GT-A, содержащей N-концевой каталитический домен с единственной складкой Россмана, который действует как облигатный димер (12⇓ – 14). За основным каталитическим доменом следует С-концевое удлинение переменной длины и неопределенной структуры. Последние 35 аминокислот этого хвоста у человека и дрожжей содержат консервативный мотив, которого достаточно для связывания с GS в клеточных лизатах (15).Область, которая разделяет основной каталитический домен GN и связывающий GS мотив, сильно варьирует как по последовательности, так и по длине (рис. 1 A ). Большинство эукариот обладают двумя версиями GN, которые различаются длиной этого линкера, которая составляет от 50 до 257 остатков у дрожжей, 7–142 остатков у червя и 34–170 остатков у человека. Кроме того, линкерная область является участком альтернативного сплайсинга у людей, что придает дальнейшее изменение длины (16). Функциональное значение вариабельности длины линкера еще предстоит изучить.

GS синтезирует α1,4-связанные полимеры глюкозы. Ферменты GS млекопитающих и дрожжей принадлежат к семейству гликозилтрансфераз GT3 и регулируются ковалентным фосфорилированием и взаимодействиями аллостерических лигандов. Напротив, бактериальные и растительные GS-ферменты принадлежат к семейству GT5 и, по-видимому, лишены этих регуляторных функций, хотя оба семейства GT3 и GT5 имеют архитектуру GT-B, состоящую из двух тесно связанных складчатых доменов Россмана (13, 17). GS, в отличие от GN, не обладает способностью инициировать образование цепи глюкозы и вместо этого катализирует только удлинение примированных цепей, генерируемых GN.Поскольку GN является конститутивно активным ферментом, синтез гликогена регулируется на уровне каталитической функции GS. Активность GS сильно подавляется фосфорилированием (1, 18) на регуляторных сайтах в пределах N-концевых (сайты 2 и 2a) и C-концевых (сайты 3a, 3b и 3c) расширений основных складчатых доменов Россманна, которые значительно различаются по последовательности. между многоклеточными и грибными видами. Активность GS сильно активируется комбинацией дефосфорилирования и связывания аллостерического активатора глюкозо-6-фосфата (G6P) (1, 19, 20).Структуры дрожжевого фермента GS позволили понять аллостерическую регуляцию с помощью G6P и предоставить шаблон для понимания фосфорегуляции у видов грибов, особенности которых, вероятно, сохраняются у ортологов многоклеточных животных (19). Структурная основа взаимодействия GS и GN и то, как это взаимодействие способствует синтезу гликогена, остается не охарактеризованной.

Здесь мы сообщаем о рентгеновской кристаллической структуре GS в комплексе с минимальной целевой областью GN из C. elegans .Структура показывает, что CeGN связывает консервативную поверхность на CeGS, которая удалена от ранее охарактеризованных сайтов для взаимодействий G6P, UDP, сахара и тетрамера. Эта поверхность взаимодействия необходима для синтеза гликогена in vitro и in vivo, а взаимодействие CeGS – CeGN усиливается за счет эффекта авидности между димером CeGN и тетрамером CeGS. Наконец, структура также выявляет консервативные свойства фосфорегуляторных элементов CeGS. В совокупности эти результаты объясняют, как CeGN инициирует синтез цепи гликогена с помощью CeGS.

Результаты и обсуждение

Определение коструктуры CeGS – CeGN.

Мы исследовали ряд пар GS – GN от многоклеточных животных, включая Homo sapiens , Xenopus laevis , Drosophila melanogaster , Danio rerio и C. elegans , на высокий уровень экспрессии в бактериях. Полноразмерные CeGS и CeGN были хорошо выражены и выбраны в качестве модели для понимания взаимодействия GS-GN и регуляции GS. Названия генов и номера доступа для белков GS и GN приведены в приложении SI , таблица S1.

Остатки 301–333 C-концевого хвоста HsGN1 достаточны для взаимодействия с GS (15), и эта последовательность хорошо консервативна у видов многоклеточных ( SI Приложение , Fig. S1). Фрагмент, который включает остатки 268–302 CeGN, обозначенный CeGN 34 (рис. 1 A ), связан с CeGS с K d 1,6 ± 0,3 мкМ (рис. 1 B ). Хотя мы проводили испытания по кристаллизации белка CeGS в комплексе с CeGN полной длины или CeGN 34 , только комплекс CeGS полной длины (остатки 1–672) в комплексе с CeGN 34 давал кристаллы, которые дифрагировали лучше, чем 2.Разрешение 7 Å. Структура была решена путем молекулярного замещения с использованием дрожжевых координат GS в качестве модели поиска (19). После ручного восстановления и доработки четырех протомеров CeGS в асимметричном блоке электронная плотность, соответствующая четырем копиям CeGN 34 , была явно очевидной ( SI Приложение , рис. S2 A ). Построение последовательности CeGN 34 вручную и последующее уточнение дало окончательную модель с хорошей кристаллографической и геометрической статистикой ( R работа / R свободная = 0.179 / 0,224; см. приложение SI , таблица S2 для сбора и уточнения статистики).

Уточненная структура состояла из тетрамера CeGS, где каждый протомер взаимодействовал с одним протомером CeGN 34 на своей внешней периферии (рис. 1 C ). Анализ кристаллической упаковки показал, что это взаимодействие является единственным общим интерфейсом между CeGN 34 и каждым протомером CeGS ( SI Приложение , Рис. S3). Тетрамерное расположение протомеров CeGS очень похоже на тетрамерное расположение ScGS (также известного как Gsy2p) в отсутствие G6P (rmsd = 2.0 Å против 2,5 Å для дрожжевого тетрамера ScGS, связанного с G6P) (19). Каждый протомер CeGS демонстрирует закрытую конформацию активного сайта, которая возникает из тесных межпротомерных контактов ( SI, приложение , рис. S4) и обеспечивает низкую базальную активность фермента (19). Поверхность связывания CeGN 34 на CeGS была эволюционно консервативной, но не перекрывалась с ранее идентифицированными сайтами связывания лиганда для UDP-G, G6P и α1,4-связанной глюкозы ( SI Приложение , рис. S5). Поверхность связывания CeGN также отличалась от внутримолекулярных сайтов связывания для N- и C-концевых регуляторных хвостов в ранее охарактеризованных дрожжевых структурах (19) и в клетках C.elegans , как описано ниже ( SI, приложение , рис. S5).

Фосфорегулирующий аппарат GS и его значение для регулирования.

Структура отдельных протомеров CeGS была очень похожа на структуру протомеров ScGS (20) за тем важным исключением, что наша структура содержала обе фосфорегулирующие области GS многократных животных, а именно удлиненный N-концевой хвост, который отсутствует в дрожжевом ScGS и С-концевой хвост, частично разупорядоченный в структуре ScGS (рис.1 D и SI Приложение , Рис. S6 – S8). N-концевой сегмент состоял из короткой петли L1 (остатки 7–12), короткой спирали α1 ′ (остатки 13–21), длинной извилистой петли L2 (остатки 22–36) и, наконец, короткой спирали α2 ′ ( остатки 37–42) ( SI Приложение , рис. S6 A ). Спираль α1 ‘, в которой находятся фосфорегуляторные сайты 2 и 2a (Ser12 и Thr19), расположена в центре глобулярного мотива, который упакован на консервативную открытую поверхность CeGS на стыке двух доменов складки Россмана ( SI Приложение , стр. Инжир.S6 A и B). Связывающие взаимодействия включали гидрофобные контакты через Met7, Pro8, Leu11, Ile16, Ile20, Leu25, Leu31 и Met33 на регуляторном хвосте с Ile70, Val624 и Phe625 в складчатом домене 1 Россмана и His562, Val563, Leu613 и Leu616 в складке Россманна. домен 2. Заметные зарядовые комплементарные взаимодействия внутри глобулярного мотива наблюдались между Lys15 и Lys18 с Glu23, Asp26 и Glu29. Для сравнения: соответствующая последовательность N-конца дрожжевого GS имеет длину всего шесть остатков и не содержит фосфорегуляторных сайтов ( SI, приложение , рис.S7).

C-концевой фосфорегулирующий хвост состоял из одной спирали α24, за которой следовала петля из 16 остатков (рис. 1 D и SI, приложение , рис. S6 A ), которая содержит фосфорегулирующие сайты 3a, 3b, и 3c (Ser654, Ser658 и Ser662 соответственно). Положение спирали α24 было повернуто на ~ 90 ° относительно соответствующей спирали в дрожжевом GS и, кроме того, следующая область петли проецировалась в противоположном направлении (рис. 1 D ).С-концевой регуляторный хвост CeGS был закреплен за счет гидрофобных взаимодействий с участием Val641, Met645 и Val652 в С-концевом хвосте CeGS с Tyr189, Thr190, Leu192 и Leu634 на первом складчатом домене Россмана ( SI, приложение , рис. S6 C ). Последние семь остатков С-концевого хвоста, вероятно, неупорядочены в растворе, потому что они были упорядочены только в одном из четырех протомеров CeGS из-за взаимодействий с кристаллической упаковкой ( SI Приложение , Рис. S9).

Предполагается, что переход между открытой (активной) и закрытой (неактивной) конформациями активных сайтов GS частично регулируется внутри- ( цис ) или меж- ( транс ) протомерными взаимодействиями фосфорегуляторных сайтов с Кластер Arg (Arg600, 601, 603 и 607) во главе спирали α22 (19).Относительно положения Arg601 сайты 2 и 2a расположены удаленно в пределах 23-30 Å в цис- и 6-16 Å в транс-, тогда как сайты 3a, 3b и 3c расположены в пределах 58-71 Å в цис и 41–54 Å в транс . Эти разделения требуют частичного распутывания фосорегулирующего аппарата для достижения предложенного режима связывания. Ser12 и Thr19 на любом конце спирали α1 ‘хорошо расположены, чтобы вызывать диссоциацию N-концевого хвоста из его упорядоченного положения в ответ на фосфорилирование и, таким образом, облегчить взаимодействие с кластером Arg.Сайты 3a, 3b и 3c лежат во внутренне неупорядоченной области C-концевого хвоста и, таким образом, не ожидается, что фосфорилирование этих сайтов повысит доступность кластера Arg в аналогичной степени. Однако, поскольку спираль α24 С-концевого регуляторного хвоста упирается в спираль α2 ′ N-концевого регуляторного хвоста, кумулятивное фосфорилирование всех регуляторных участков может обеспечивать совместное разъединение регуляторных областей от их участков связывания, что подтверждается данными предыдущие мутационные анализы (21).Благодаря способу связывания с шарнирной областью между доменами укладки Россмана, диссоциация N-концевого хвоста от его внутримолекулярного сайта связывания также может влиять на функцию фермента, влияя на динамику между долями (17). Наконец, N-концевой регуляторный хвост каждого протомера участвует в межпротомерных контактах внутри тетрамера CeGS ( SI Приложение , Fig. S10). Реорганизация N-концевого хвоста, индуцированная фосфорилированием, может, следовательно, влиять на закрытую по сравнению с открытой компоновкой межпротомеров и, таким образом, напрямую влиять на функцию фермента в дополнение к облегчению взаимодействий фосфозита с кластером Arg.

Поверхность взаимодействия GS – GN.

Анализ кристаллических контактов между CeGN 34 и протомерами CeGS показал, что наибольшая общая площадь поверхности, скрытая при каждом бинарном взаимодействии CeGS с CeGN 34 , составляла 2157 Å. 2 ( SI Приложение , рис. S3) . Каждый протомер CeGN 34 задействовал первый из двух складчатых доменов Россмана протомера CeGS за счет использования идентичных способов связывания (rmsd = 0,7 Å) во всех четырех комплексах CeGS-GN 34 в асимметричной единице ( SI Приложение , Инжир.S2 B ). Структура CeGN 34 состояла из двух α-спиралей, обозначенных αBh2 и αBh3, соединенных меандрирующим линкером из 11 остатков (рис. 1 C ). Этот мотив спираль-поворот-спираль задействован в дополнительном V-образном кармане на CeGS (рис. 1 D и E ), состоящем из спиралей α4, α6, α9 и α10 (рис. 1 E ). Контакты CeGS с CeGN 34 опосредованы смесью гидрофобных и связывающих водород взаимодействий (см. Рис. 1 E для полного списка контактных остатков и взаимодействий).

Заметные гидрофобные взаимодействия с участием αBh2 и следующего мотива поворота CeGN 34 вовлекают остатки CeGN Thr270, Arg273, Arg274, Trp277, Pro282 и Tyr284 с остатками CeGS Phe151, Ile156, Pro159, Cys25700 (рис. 1 F ). αBh3 GN имеет амфипатическую природу, представляя гидрофобную поверхность, состоящую из Phe290, Ile293, Leu297 и Leu301, по отношению к дополнительной поверхности на CeGS, состоящей из Arg264, Cys261, Cys154, Lys155, Arg210, Leu211 и Thr269 (рис.1 F ). Заметные водородные связи на поверхности взаимодействия включают между Gln268 GS и Asn298 GN и между Lys255 GS , Asp248 GS и Tyr257 GS351 и стороны и Tyr257. CeGN 34 атомов основной цепи (рис.1 F ).

Чтобы подтвердить поверхность взаимодействия CeGS-GN 34 , выявленную кристаллической структурой в рентгеновских лучах, мы мутировали ключевые контактные остатки и проверили их влияние на связывание с помощью анализа флуоресцентной поляризации (FP) (рис.2 А ). Сначала мы мутировали остатки в CeGS и исследовали связывание с пептидом CeGN 34 дикого типа. В качестве ориентира, CeGS дикого типа связывался с меченным флуоресцеином пептидом CeGN 34 с K d 2,3 ± 0,2 мкМ (фиг. 2 A ). Было предсказано, что замены Tyr257Ala и Cys261Arg в CeGS нарушают взаимодействие складчатого домена Россмана 1 со всеми тремя структурными элементами CeGN 34 и, действительно, серьезно нарушают связывание (рис.2 А ). Замены Phe151Ala, Phe151Arg и Gly157Arg в CeGS, которые находились в положениях, которые в первую очередь контактировали со спиралью αBh2 CeGN, имели менее серьезные эффекты, тогда как консервативная мутация Cys261Ala оказывала наименьшее влияние на взаимодействие CeGS – CeGN (рис. 2 A ). ). Все эти эффекты согласуются с коструктурой CeGS – GN 34 .

Рис. 2.

Мутационный анализ взаимодействия CeGS – CeGN 34 in vitro. ( A ) Анализ связывания между CeGN 34 и указанными мутантами CeGS с использованием анализа замещения FP.Результаты ± SEM — это среднее значение двух независимых экспериментов, проведенных в двух экземплярах. ( B ) Замещение меченного флуоресцеином следящего пептида CeGN 34 белками CeGN дикого типа и мутантными белками. Результаты ± SEM — это среднее значение трех независимых экспериментов, проведенных в двух экземплярах. ( C ) Замещение меченного флуоресцеином индикатора CeGN 34 немеченым пептидом CeGN 34 и полноразмерным CeGN. ч = коэффициент Хилла. Результаты ± SEM — это среднее значение трех независимых экспериментов, проведенных в двух экземплярах.( D ) Изотермический титрационный калориметрический анализ связывания CeGS с полноразмерным CeGN, пептидом CeGN 34 и CeGNΔC (остатки 1-267). Подходящие значения K d ± стандартное отклонение представляют собой среднее значение двух независимых экспериментов, для которых показана репрезентативная кривая.

Затем мы мутировали контактную поверхность CeGS на CeGN в контексте полноразмерного CeGN и оценили способность мутантных белков связывать полноразмерный CeGS, используя анализ смещения на основе FP.Полноразмерный белок CeGN вытеснил меченный флуоресцеином индикаторный пептид CeGN 34 дикого типа с IC 50 1,9 мкМ (рис. 2 B ), тогда как мутант с С-концевой делецией, у которого отсутствует весь 34 -остаточный GS-взаимодействующий участок (CeGN 1-297 ) был инертным в этом анализе (фиг. 2 B ). В соответствии с рентгеновской структурой, все мутации CeGN Arg274Ala, Trp277Ala, Tyr284Ala, Phe290Ala, Ile293Ala, Leu297Ala и Leu301Ala практически исключали взаимодействие с CeGS (рис.2 В ). Вместе эти результаты демонстрируют, что поверхность связывания, наблюдаемая в коструктуре, важна для высокоаффинного взаимодействия CeGS с CeGN in vitro.

Олигомеризация CeGN и CeGS усиливает связывание за счет эффекта авидности.

Чтобы оценить, является ли мотив из 34 остатков CeGN единственным детерминантом для взаимодействия с CeGS, мы сравнили способность CeGN 34 и полноразмерный CeGN связывать CeGS в анализе смещения FP. Немеченый пептид CeGN 34 вытеснил меченный флуоресцеином CeGN 34 индикаторный пептид со значением IC 50 , равным 14.5 мкМ и коэффициент Хилла ( h ), равный 1 (рис. 2 C ), что примерно в семь раз слабее, чем CeGN полной длины (IC 50 = 2,0 мкМ, h = 2,8). Аналогичная тенденция была получена с помощью калориметрии изотермического титрования (ITC) с K d 0,17 мкМ для взаимодействия CeGS – CeGN по сравнению с K d 2 мкМ для CeGS – GN. 34 взаимодействия (рис. 2 D ). Глобулярный домен одного только CeGN не обнаруживал взаимодействия с CeGS (рис.2 Д ). Чтобы определить, вносит ли плохо консервативный регион, который связывает глобулярный домен CeGN с мотивом CeGN 34 ( SI Приложение , рис. S1), вклад во взаимодействие CeGS, мы создали серию конструкций CeGN с постепенно укорачивающимися или удлиненными линкерами. ( SI Приложение , Рис. S11 A ), но мы не наблюдали заметной роли линкерной области во взаимодействии CeGS – CeGN ( SI Приложение , Рис. S11 B ).Чтобы исключить потенциальный вклад ковалентно связанных сахаров на полноразмерном CeGN во взаимодействие с CeGS, мы протестировали мутант Tyr194Phe CeGN, который был неспособен к аутоглюкозилированию ( SI Приложение , рис. S12). Глюкозилированный и неглюкозилированный CeGN были одинаково эффективны при связывании CeGS ( SI Приложение , Fig. S12 A ), тем самым исключая роль гликанового фрагмента во взаимодействии GS-GN, что согласуется с предыдущими открытиями (15).

GN и GS способны образовывать димеры и тетрамеры (12, 19), хотя GN может функционировать как мономер при низких концентрациях фермента (22).Учитывая возможность образования мультимеров, различия в аффинности и коэффициентах Хилла для связывания полноразмерного CeGN и CeGN 34 с CeGS частично могут быть обусловлены влиянием авидности. Расстояние между C-концами глобулярной части протомеров GN в димере структуры GN кролика [код 1ZCU банка данных белка (PDB)] составляет ∼94 Å ( SI Приложение , рис. S13), тогда как три уникальных расстояния между N-концами связанных протомеров CeGN 34 в нашей структуре составляли ∼144 Å (цепи A и B), ∼104 Å (цепи B и C) и ∼141 Å (цепи A и C).В принципе, такое разделение может обеспечить три различных режима связывания ( SI Приложение , рис. S13). В отсутствие перестройки структуры GS белки GN с короткими линкерами могут иметь предпочтение в отношении взаимодействия с GS на кратчайшем расстоянии (цепи от A до D и цепи от B до C с равным расстоянием), тогда как для белков GN с длинными линкерами взаимодействие GS через все три расстояния возможно. Интересно, что только два из трех режимов взаимодействия (цепи от A до B и цепи от B до C) обеспечивают прямую видимость между активными сайтами GN и GS, которые, как ожидается, будут более легко поддерживать удлинение цепи гликогена ( SI Приложение , Инжир.S13).

Мотив взаимодействия GS для GN необходим для производства гликогена in vitro.

После установления структурных детерминант для высокоаффинного взаимодействия CeGS с CeGN в растворе, мы исследовали влияние мутаций интерфейса связывания на способность CeGS продуцировать гликоген de novo на самопримированном CeGN, продуцируемом в бактериях ( SI Приложение , рис. S12 B ). Мы использовали анализ на основе геля для мониторинга размера частиц гликогена в присутствии или в отсутствие G6P, а также в присутствии или отсутствии фермента разветвления гликогена (GBE) ( SI Приложение , рис.S14). Гликоген определяли с помощью периодического окрашивания кислотой Шиффа (PAS) или окрашивания красителем Кумасси. GN дикого типа служил отличным субстратом для глюкозилирования с помощью CeGS, что подтверждается образованием видов с большой молекулярной массой (рис. 3 A ). Напротив, не было обнаружено глюкозилированных видов ни с каталитически неактивным мутантом CeGN Tyr194Phe , ни с мутантом CeGN ΔC , который является дефектным для взаимодействия с CeGS (фиг. 3 A ). Мутанты CeGN Phe290Ala, Ile293Ala и Leu297Ala также были сильно скомпрометированы субстратами глюкозилирования для CeGS (рис.3A), тогда как мутанты Arg274Ala, Trp277Ala, Tyr284Ala и Leu301Ala проявляли промежуточные способности служить субстратами (рис. 3 A ). При выполнении в присутствии GBE, который значительно увеличивает количество восстанавливающих концов, доступных для удлинения, мутанты CeGN Phe290Ala, Ile293Ala и Leu297Ala оставались полностью скомпрометированными для функции (рис. 3 A ), тогда как Arg274Ala, Trp277Ala и Мутанты Leu301Ala приблизились к активности CeGN дикого типа в анализе конечных точек (рис.3 А ).

Рис. 3.

Взаимодействие CeGS – CeGN 34 необходимо для образования гликогена. ( A ) Глюкозилирование экспрессируемых бактериями дикого типа и мутантных форм CeGN с помощью CeGS. Реакции проводили в отсутствие и в присутствии GBE. Мутант CeGN Y194F не самоглюкозилирует и является отрицательным контролем. Гели SDS / PAGE визуализировали путем периодического окрашивания кислотой-Шиффом. Результаты являются репрезентативными для трех независимых экспериментов. ( B ) Глюкозилирование экспрессируемого бактериями CeGN диким типом и мутантными формами CeGS.Эксперименты проводились как в А .

Реципрокные поверхностные мутации на CeGS вызывали аналогичные эффекты (рис. 3 B ). В отсутствие GBE мутанты CeGS Phe151Arg, Gly157Arg, Tyr257Ala и Cys261Arg были полностью скомпрометированы в отношении способности удлинять глюкозильные цепи на CeGN, тогда как мутанты CeGS Phe151Ala и Cys261Ala сохраняли некоторую активность (фиг. 3 B ). Добавление GBE частично преодолело дефект в последних реакциях (рис. 3 B ).Делеции и вставки внутри линкера CeGN, которые не влияли на взаимодействие CeGS, также не влияли на распределение частиц по размерам для ферментативных реакций, проводимых в отсутствие GBE ( SI, приложение , рис. S11 C, слева ), но вызывал умеренные эффекты для реакций, проводимых в присутствии GBE ( SI, приложение , рис. S11 C, справа ). Эти последние эффекты продемонстрировали интересную тенденцию, заключающуюся в том, что более короткие линкеры приводили к видам гликогена с меньшим максимальным размером, увеличенным средним размером и более узким общим распределением размеров, тогда как более длинные линкеры вызывали противоположные эффекты ( SI Приложение , рис.S11 C ). Вместе эти результаты подтверждают функциональную важность взаимодействия CeGS – CeGN и предполагают возможную роль длины линкера CeGN в установлении размера частиц гликогена.

Взаимодействие GS – GN необходимо для накопления гликогена в дрожжах.

Чтобы выяснить роль взаимодействия GS-GN in vivo, мы экспрессировали дикого типа и мутантные формы белков CeGS и CeGN в четырехкратном мутантном штамме дрожжей, который удален для каждого из генов CeGS и CeGN, т.е.е., gsy1 Δ gsy2 Δ glg1 Δ glg2 Δ. Как и ожидалось, мутант с четырехкратной делецией не накапливал гликоген, и введение одного только CeGS или CeGN не устраняло этот дефект (фиг. 4 A ). Однако, когда белки CeGS и CeGN экспрессировались вместе с конститутивного промотора, продукция гликогена восстанавливалась. При экспрессии с CeGN мутанты CeGS Phe151Arg и Cys261Arg не могли восстанавливать продукцию гликогена, тогда как мутант CeGS Gly157Arg демонстрировал остаточный уровень накопления гликогена (рис.4 А ). Аналогичным образом, при экспрессии с CeGS, односайтовые мутанты CeGN Phe290Ala, Ile293Ala, Leu297Ala и мутант с делецией CeGN ΔC также не смогли восстановить продукцию гликогена (фиг. 4 A ). Мутантные белки экспрессировались на сравнимых уровнях и были скомпрометированы для взаимодействий CeGS-CeGN in vivo (Fig. 4 A ), как и ожидалось из данных in vitro (Fig. 3). Важно отметить, что внутренняя ферментативная активность каждого мутанта взаимодействия CeGS, измеренная с помощью K m и V max для удлинения свободных мальтооктаозных цепей в присутствии GBE, неотличима от CeGS дикого типа (рис.4 B ), демонстрируя, что дефект накопления гликогена in vivo был вызван потерей взаимодействия CeGS – CeGN. Эти результаты демонстрируют, что взаимодействие CeGS-CeGN, опосредованное мотивом CeGN 34 , важно для накопления гликогена в суррогатной модели дрожжей.

Рис. 4.

Взаимодействие CeGS – CeGN 34 необходимо для образования гликогена в дрожжах. ( A ) Указанные версии CeGS и CeGN были экспрессированы в штамме дрожжей с четырехкратной делецией gsy1 Δ gsy2 Δ glg1 Δ glg2 Δ, в котором отсутствовали эндогенные GS и GN.После лизиса клеток образцы анализировали на накопление гликогена (, верхний ) и взаимодействие GS-GN с помощью иммунопреципитации против НА и иммуноблоттинга против НА или против FLAG (, нижний ). Сигнал анти-PGK (фосфоглицераткиназы) использовали в качестве контроля нагрузки. ( B ) Активность глюкозилирования дикого типа и мутантных форм GS, экспрессированных и очищенных из штамма дрожжей gsy1 Δ gsy2 Δ glg1 Δ glg2 Δ. Способность GS удлинять мальтооктаозные цепи в присутствии GBE, 3 мМ G6P и увеличивать концентрации UDP-G оценивали путем мониторинга высвобождения фосфата (Pi) в сопряженном колориметрическом анализе.Кинетические параметры для UDP-G ± SD представляют собой среднее значение двух независимых экспериментов.

Роль взаимодействия GS-GN в клетках мыши.

Затем мы исследовали роль взаимодействия GS-GN в модельной системе млекопитающих. Геном мыши кодирует одну копию GN (MmGN1) и две копии GS (MmGS1 и MmGS2; SI, приложение , таблица S1). Используя структуру CeGS-GN 34 в качестве руководства, мы мутировали ключевые остатки, которые, по прогнозам, опосредуют взаимодействие MmGN1 MmGS2 ( SI Приложение , фиг.S1 и S7). Совместная экспрессия дикого типа и мутантных MmGN1 и MmGS2 посредством временной трансфекции в клетках COS1 выявила различные уровни экспрессии белка. По этой причине мы экспрессировали GST-меченый MmGN1 и немаркированный MmGS2 по отдельности и смешанные клеточные лизаты для достижения сопоставимых уровней белка перед выделением стабильных комплексов путем аффинного захвата с глутатионовой смолой (фиг. 5 A ). Как и ожидалось, MmGS2 и одна только C-концевая область из 35 остатков (MmGN1 299-333 ) надежно связывалась с MmGS2, тогда как мутант с делецией MmGN1 Δ C , у которого отсутствовали 35 C-концевых остатков, не мог связываться MmGS2 (рис.5 А ). Точечные мутанты MmGN1 Tyr315Ala, Phe321Ala, Ile324Ala и Leu328Ala (аналогичные сильным мутантам CeGN Tyr284Ala, Phe290Ala, Ile293Ala и Leu297Ala) демонстрировали резкое снижение взаимодействия MmGSlays, аналог Lp305A, MmGSlays305A, тогда как точечные мутанты к слабым мутантам CeGN (Arg274Ala, Trp277Ala и Leu301Ala) сохраняли остаточное связывание с MmGS2 (фиг. 5 A ). Аналогичным образом, в анализе захвата с бактериально экспрессируемым GST-MmGN1, точечные мутанты MmGS2 Trp135Arg, Gly141Arg, Tyr239Ala и Cys243Arg (аналогично сильным мутантам CeGS, Phe151Arg, Gly157Arg, Tyr257Ala уменьшали связывание, а все Cyr257Arg снижали связывание с .5 B ), тогда как мутанты MmGS2 Trp135Ala и Cys243Ala (аналогичные слабым мутантам CeGS Phe151Ala и Cys261Ala) сохранили заметное связывание с MmGS2 (рис. 5 B ). Эффект каждой мутации MmGS2 демонстрировал ту же общую тенденцию в сочетании с мутацией фосфорегуляторного сайта 2 (Ser8Ala) (фиг. 5 C ).

Рис. 5.

Взаимодействие GS-GN 34 в клетках млекопитающих. ( A ) Клетки COS1 трансфицировали указанными конструкциями GST-MmGN1 в конструкциях pEBG6P или MmGS2 (без тегов) в pCMV5.Лизаты, трансфицированные GST-MmGN1 и MmGS2, смешивали, комплексы захватывали на глутатионовой смоле и анализировали иммуноблоттингом с указанными антителами. Результаты являются репрезентативными для трех независимых экспериментов. UTF, нетрансфицированный. ( B ) Клетки COS1 трансфицировали указанными конструкциями MmGS2 в векторе pCMV5. MmGS2 был захвачен бактериальным GST-MmGN1 на глутатионовой смоле и подвергнут иммуноблоттингу с указанными антителами. Входные лизаты были скорректированы с учетом различий в экспрессии MmGS2.Результаты являются репрезентативными для трех независимых экспериментов. UTF, нетрансфицированный. ( C ) Как в B , за исключением того, что каждая мутация GS была объединена с мутацией сайта фосфорилирования Ser8Ala.

Чтобы исследовать влияние мышиного взаимодействия GS-GN на функцию накопления гликогена в интактных клетках, мы использовали культивированные гепатоциты, выделенные из модели мышей с нокаутом MmGS2 (23). Мы использовали аденовирусную систему для заражения гепатоцитов с дефицитом MmGS2 диким типом или мутантными формами MmGS2.Мы использовали слитый белок GST-MmGN1, экспрессируемый в бактериях, для захвата экспрессируемых аденовирусом немеченых белков MmGS2 на глутатионовой смоле. Как и ожидалось, MmGS2 дикого типа, но ни Tyr239Ala, ни мутантная форма Gly141Arg, были захвачены на смоле MmGN1 (фиг. 6 A ). Измерение содержания гликогена показало, что клетки, экспрессирующие мутанты MmGS2 Gly141Arg или Tyr239Ala или каталитически неактивный мутант Glu510Ala в качестве отрицательного контроля, не могут накапливать гликоген в присутствии высокого уровня (25 мМ) глюкозы, в отличие от клеток, экспрессирующих MmGS2 дикого типа (рис.6 В ). Важно отметить, что уровни фосфорилирования MmGS2 в сайтах 2 (Ser8) и 3a (Ser641) были одинаковыми между формами MmGS2 дикого типа и мутантными формами MmGS2 (Фиг.5 B и C и 6 A ), тем самым исключая любые явный дефект фосфорегуляции. Мы исключили основные внутренние дефекты мутантных ферментов MmGS2 путем измерения K m для UDP-глюкозы и K a для G6P для каждого из ферментов мутантного и дикого типа ( SI Приложение , Инжир.S15). Мы также установили, что уровни известных модуляторов накопления гликогена, включая белки гликогенфосфорилазы (GP), фосфо-S15 GP и глюкокиназы (GCK), были сопоставимы в каждой инфицированной клеточной линии ( SI, приложение , рис. S15). Потеря накопления гликогена в мутантных клетках MmGS2, таким образом, напрямую связана с потерей взаимодействия GS-GN. Эти результаты демонстрируют консервативную роль взаимодействия GS-GN в клетках млекопитающих.

Рис. 6.

Взаимодействие MmGS2 – MmGN1 необходимо для синтеза гликогена в первичных гепатоцитах мыши.( A ) Гепатоциты выделяли из мышей MmGS2 — / — и инфицировали аденовирусом (Ad), кодирующим MmGS2 дикого типа (WT) или указанными мутантами MmGS2, с последующей инкубацией в течение ночи с глюкозой в среде DMEM без FBS. GS был захвачен на GST-MmGN1 и проанализирован иммуноблоттингом с указанными антителами (короткое, короткое воздействие; длительное, длительное воздействие). Результаты представляют два независимых эксперимента. ( B ) MmGS2 — / — гепатоцитов обрабатывали и инфицировали конструкциями, как описано в A .После инкубации в течение ночи в среде DMEM без FBS клетки инкубировали с 25 мМ глюкозы или без нее в течение следующих 6 часов с последующим определением уровней гликогена. Каталитически неактивный мутант MmGS2 (Glu510Ala) использовали в качестве контроля. Результаты ± стандартное отклонение представляют собой среднее значение трех независимых экспериментов.

Материалы и методы

Клонирование, экспрессия белка и очистка

C. elegans GS.

CeGS полной длины клонировали в вектор экспрессии pProEx-HTa с использованием сайтов рестрикции SfoI / NotI.CeGS с N-концом, меченный 6-His, экспрессировался в клетках Escherichia coli BL21 (DE3). Клетки выращивали в среде TB до A 600 = 2 при 37 ° C, прежде чем экспрессию белка индуцировали добавлением 250 мкМ изопропил-β-d-тиогалактопиранозида и инкубировали в течение дополнительных 16 часов при 20 ° C. Клетки собирали центрифугированием в течение 30 мин при 3500 × g и ресуспендировали в ледяном буфере для лизиса. Клетки лизировали с использованием разрушителя клеток Avestin C3 (18000 фунтов на квадратный дюйм).Лизат очищали центрифугированием при 30 000 × g в течение 30 мин и фильтрованием с использованием фильтра 0,45 мкм перед загрузкой в ​​5-мл колонку HiTrap IMAC HP (GE Healthcare). После промывания промывочным буфером B с высоким содержанием соли GS элюировали градиентом 20–300 мМ имидазола. Фракции, содержащие GS, объединяли и добавляли 0,3–0,5 мг протеазы His-меченного вируса травления табака (TEV) перед диализом против 4 л промывочного буфера A (содержащего 50 мМ NaCl) в течение 12–14 часов. Протеаза TEV и нерасщепленный GS удаляли вычитанием на смоле HiTrap IMAC, затем загружали в колонку HiTrap-Q объемом 5 мл (GE Healthcare).Связанный GS элюировали, используя солевой градиент 0–600 мМ NaCl. Элюированные фракции, содержащие GS, объединяли, концентрировали и окончательно разделяли на колонке с сефарозой-S200 16/60 (GE Healthcare), предварительно уравновешенной 25 мМ трис-HCl при pH 7,6, 150 мМ NaCl и 1 мМ трис (2-карбоксиэтил). фосфин (TCEP). Элюированные пики анализировали с помощью SDS / PAGE, фракции, содержащие более 95% чистого CeGS, объединяли, концентрировали до 5-7 мг / мл, мгновенно замораживали в жидком азоте и хранили при -80 ° C.

Синтез пептидов.

Немеченый C. elegans Был синтезирован GN С-концевой пептид (GN 34 ) с аминокислотной последовательностью (PSTEERRAAWEAGQPDYLGRDAFVHIQEALNRALN), содержащей остатки 268–302 (чистота> 95%; GL Biochem [Shanghai] Ltd.) и GS-GN 34 исследования связывания (обратите внимание, что, хотя пептид имел длину 35 остатков, мы называем его CeGN 34 , поскольку последний остаток был неупорядочен в кристаллической структуре). Для анализа поляризации флуоресценции был синтезирован пептид с такой же последовательностью (чистота> 95%; Biomatik) и использован в качестве индикатора путем конъюгирования 5 (6) -карбоксифлуоресцеина через β-аланиновый линкер на N-конце пептида.Пептиды растворяли в 25 мМ Hepes-NaOH при pH 7,5 в концентрации 0,5–1 мМ, разделяли на аликвоты и хранили при -20 ° C. Концентрацию пептида, связанного с флуорофором, рассчитывали с использованием закона Бера-Ламберта путем измерения оптической плотности при 492 нм и коэффициента экстинкции 83000 M -1 cm -1 . Концентрацию немеченого пептида рассчитывали тем же методом, измеряя оптическую плотность при 280 нм и используя коэффициент экстинкции 6,990 M -1 см -1 .

Кристаллизация, структурное решение и уточнение.

CeGS в концентрации 52 мкМ смешивали с 80 мкМ синтетического пептида CeGN 34 (остатки CeGN 268–302) и давали уравновеситься в течение 30 мин на льду. Кристаллы выращивали при 20 ° C в сидячих каплях путем смешивания 1 мкл комплекса белок-пептид с 1 мкл маточного раствора, состоящего из 100 мМ бис-трис-пропана (pH 7,25), 200 мМ NaSO 4 и 22% (мас. / об.) ПЭГ 3350. Игольчатые кристаллы появлялись в течение ночи и увеличивались до полного размера в течение 72 часов.Кристаллы мгновенно замораживали в жидком азоте с использованием маточного раствора с добавлением 22,5% (об. / Об.) Глицерина в качестве криопротектора. Данные были собраны при 100 К на станции 24-ID-C, NE CAT-луча, Advanced Photon Source, и обработаны с использованием программы XDS (24) ( SI Приложение , Таблица S2). Структура была решена путем молекулярной замены с использованием программы PHASER (25) и структуры единственного протомера ScGS (код PDB ID 3NAZ; 19) в качестве модели поиска. Структура уточнялась с помощью итерационных раундов уточнения с помощью REFMAC (26) и PHENIX (27) и ручного построения модели с помощью программы COOT (28).

Анализ структуры и выравнивание последовательностей.

Множественные выравнивания последовательностей были выполнены с использованием MUSCLE (29) и отображены, отредактированы и аннотированы с помощью ALINE (30). Вторичная структура была проанализирована с помощью DSSP (31), а площадь захороненной поверхности и остатки контактов были рассчитаны с использованием программ AREAIMOL и CONTACT из пакета CCP4 (32). Выравнивание структур и представление структур выполняли с использованием системы молекулярной графики PyMOL, Schrödinger, LLC.

Анализ связывания пептидов с поляризацией флуоресценции.

Реакции связывания проводили с 2,5 нМ пептида, конъюгированного с флуорофором, и указанные концентрации белка в буфере FP, состоящем из 50 мМ Hepes-NaOH при pH 7,5, 100 мМ NaCl, 1 мМ TCEP, 0,03% Brij-35 и 1 мг / кг. мл BSA. Реакциям связывания давали возможность уравновеситься в течение 90 мин в реакциях объемом 20 мкл в 384-луночных черных планшетах с плоским дном и низким фланцем (Corning; 35373). Интенсивность флуоресценции считывали с помощью флуориметра Analyst HT (Molecular Devices; фильтр возбуждения: 485 нм, ширина полосы 20 нм; эмиссионный фильтр: 530 нм, ширина полосы 25 нм; дихроичный фильтр с отсечкой 505 нм; 10 показаний на лунку; время между измерениями). : 100 мс; время интегрирования: 1 с; время установления движения: 25 мс).Поляризация флуоресценции рассчитывалась с помощью программного обеспечения LJL Criterion Host Software по формуле FP (в единицах поляризации, P) = ( F параллельно F перпендикулярно ) / ( F параллельно + F перпендикулярно ) и G-фактор 0,92 ( F параллельно и F перпендикулярно , интенсивности флуоресценции параллельны и перпендикулярны плоскости возбуждения). K d значения были рассчитаны с помощью нелинейного регрессионного анализа значений FP, выполненного в GraphPad Prism 5 с использованием модели связывания с одним сайтом: Y = B max × X / ( K d + X ).Для анализов конкурентного связывания концентрацию CeGS фиксировали на уровне 3,5 мкМ (что соответствует ~ 80% от общего сигнала связывания) в присутствии различных концентраций конкурента. Данные были подогнаны с использованием встроенного уравнения доза-ответ для ингибирования Prism с переменным наклоном: Y = Bottom + (Top — Bottom) / (1 + 10 ((LogIC 50 −X) × h ) ).

Изотермическая титровальная калориметрия.

Изотермическую калориметрию титрования выполняли при 22 ° C с использованием микрокалориметра для титрования MicroCal VP-ITC.CeGS в концентрации 10–15 мкМ в 50 мМ Hepes-NaOH при pH 7,5, 150 мМ NaCl и 1 мМ TCEP помещали в 1,4-мл калориметрическую ячейку и последовательно добавляли семикратный избыток титранта в том же буфере в 10- Аликвоты мкл (всего 30 инъекций) с 4-минутными интервалами. Теплота реакции на инъекцию (микрокалорий в секунду) определялась путем интегрирования площадей пиков с использованием программного обеспечения для научных построений Origin Version 5.0. Подбор кривой выполняли с использованием того же программного обеспечения, используя модель связывания с одним сайтом.

Экстракция и количественное определение гликогена из дрожжей.

Штамм дрожжей с делецией эндогенных генов GS и GN (четырехкратный нокаут glg1 , glg2 , gsy1 и gsy2 ) был создан последовательной заменой glg1 , gsy1 и gsy1 и gsy1 и gsy1 и gsy2 . гены с кассетами NATMX4, HPHMX4 и HIS3MX6, соответственно, в штамме с делецией glg2 (glg2 :: kanMX4; любезно предоставлены Чарли Бун, Университет Торонто, Торонто).Полученный штамм трансформировали плазмидами, экспрессирующими CeGS (помеченный HA) или CeGN (помеченный флагом) от промотора ADH. Клетки выращивали до середины логарифмической фазы в селективной среде, осаждали и промывали PBS. Затем клетки разделяли для экстракции белка-иммунопреципитации (см. Приложение SI, Иммунопреципитация CeGS-CeGN из дрожжей ) и получения гликогена. Для приготовления гликогена клетки лизировали ледяным PBS путем взбивания шариков с использованием Disruptor Genie (Scientific Industries). Небольшую фракцию (~ 5 мкл) очищенных клеточных лизатов брали для количественного определения белка, а оставшуюся часть кипятили (100 ° C) в течение 5 минут для дезактивации всех белков.Растворимый гликоген собирали в супернатанте после последующего центрифугирования при 15000 × g в течение 10 мин. Четыре микролитра образца гликогена, эквивалентного объему, содержащему 100 мкг белка, были использованы для количественного определения гликогена с помощью набора для анализа гликогена (Abcam; ab65620) на основе опосредованного глюкоамилазой гидролиза гликогена до глюкозы, который затем реагировал с OxiRed для получения цветовой (570 нм) и флуоресцентный (Ex 540 / Em 590) сигналы. Флуориметрические анализы проводили в 96-луночных планшетах (100 мкл на лунку) и считывали на считывающем устройстве Envision 2104 Multilabel Reader (Perkin-Elmer).

Анализ активности GS для белков, экспрессируемых дрожжами.

HA-меченые белки CeGS дикого типа или мутантные белки были экспрессированы в экспоненциально растущих дрожжевых клетках, в которых отсутствуют эндогенные GS и GN. Белки экстрагировали в буфере, содержащем 50 мМ Hepes-NaOH (pH 7,5), 150 мМ NaCl, 5 мМ EDTA, 5 мМ NaF, 0,1% Nonidet P-40, 10% глицерин и добавляли смесь ингибиторов полной протеазы (Roche). Белки очищали аффинно с помощью гранул, конъюгированных с анти-НА (Santa Cruz). Гликозилтрансферазную активность 1 мкг GS оценивали в присутствии 1 мкМ фермента ветвления, 6 мМ G6P, 10 мМ мальтооктаозы и 1-24 мМ UDP-G в 50 мМ Hepes-NaOH при pH 7.5, 150 мМ NaCl и 2 мМ ЭДТА. Реакции инкубировали при 30 ° C в течение 30 минут перед добавлением реагента дефосфорилирования UDP из набора для определения активности гликозилтрансферазы (R&D Systems). Дефосфорилирование проводили при 37 ° C в течение 20 мин перед проявлением цвета и считыванием оптической плотности при 620 нм в соответствии с инструкцией к набору. Кинетические параметры определяли с помощью нелинейной регрессии с использованием GraphPad Prism и модифицированного уравнения Михаэлиса-Ментен, включающего коэффициент Хилла: υ = V max × [UDP-G] h / ( K m ч + [UDP-G] ч ).

Производство аденовирусов и инфицирование гепатоцитов.

Генерация, очистка (связывание хлорида цезия) и титрование рекомбинантного аденовируса выполняли с использованием системы AdEasy (Agilent Technologies) в соответствии с протоколом производителя и описанным протоколом (33). Первичные гепатоциты, полученные от мышей GS2 — / — (23), были инфицированы аденовирусом, кодирующим WT MmGS2 и мутантами (Glu510Ala, Gly141Arg, Tyr239Ala), используя множественность заражения = 8.Осаждение MmGS2 из гепатоцитов, инфицированных Ad, выполняли, как описано для клеток COS1. Вкратце, ~ 5 мкг лизата (нормализованного иммуноблоттингом) осаждали 100 нг GST-MmGN1 и анализировали иммуноблоттингом, как описано.

Антитела, используемые для SI Приложение , рис. S15, были следующими: pS8 MmGS2 (34), pS641 MmGS2 (CST 3891), общий MmGS2 (CST 3886), pS15 GP (овечьи поликлональные антитела, индуцированные против 10 KRKQLA KRKQIpSVR 20 из человеческого PYGL Отделением сигнальной трансдукционной терапии (DSTT) (Университет Данди, Данди, Соединенное Королевство), S961A, первое кровотечение, GP (поликлональные антитела овцы, полученные против частично очищенных GP скелетных мышц кролика с помощью DSTT, S956A, второе кровотечение (35), GCK [овечьи поликлональные антитела против GST-меченой мышиной GCK, щедрый подарок от Марка Магнусона (Университет Вандербильта, Нэшвилл, Теннесси)] и GAPDH (Sigma G8795).

Экстракция и количественное определение гликогена из гепатоцитов.

Метод, описанный von Wilamowitz-Moellendorff et al. (23) отслеживали экстракцию гликогена. Вкратце, клетки соскабливали в 30% (вес / объем) КОН, и экстракт нагревали в течение 15 минут при 100 ° C. Гликоген селективно осаждали холодным 66% этанолом в течение ночи, и осадок расщепляли α-амилоглюкозидазой (Sigma). Концентрацию глюкозы определяли на основе флуорометрического анализа, подробно описанного Saez et al.(36).

Дополнительные экспериментальные процедуры описаны в Приложении SI , SI Материалы и методы .

Структура, синтез, возникновение и важность

Введение

Все человеческие клетки нуждаются в постоянном поступлении глюкозы для правильного функционирования. Глюкоза используется в качестве источника энергии в большинстве клеток. Он необходим для нормального функционирования клеток мозга, красных кровяных телец и скелетных мышц. Глюкозу в крови получают в основном из трех источников; диета, глюконеогенез и деградация гликогена.

Гликоген — это макромолекула, относящаяся к категории полисахаридов. Это единственная молекула хранения глюкозы, обнаруженная в клетках животных. Гликоген может синтезироваться в некоторых клетках животных в процессе гликогенеза. В этой статье мы подробно изучаем структуру, свойства, синтез, метаболизм и важность гликогена. Итак, продолжайте читать.

Структура

Гликоген — это полимер альфа-D-глюкозы. Тысячи молекул глюкозы в гликогене связаны друг с другом через гликозидные связи альфа 1-4 и альфа 1-6.Гликоген состоит из длинных цепочек молекул глюкозы, которые сильно разветвляются.

Все молекулы глюкозы в линейной цепи гликогена связаны через альфа-1-4 гликозидные связи. Разветвления возникают из этой линейной цепи через альфа-1-6 гликозидную связь. Это означает, что молекула глюкозы в точке разветвления присоединена к основной цепи через альфа-связь 1-6. Остальные молекулы глюкозы в ответвлении имеют связи альфа 1-4.

Ветвление происходит с интервалом от 8 до 12 субъединиц глюкозы.

Молекула гликогена также имеет в своем центре белок, известный как белок гликогенин. Этот белок образует ядро ​​молекулы гликогена.

Молекула гликогена образует сферическую форму вокруг гликогена в белке таким образом, что вся структура выглядит как дерево с ветвями, выходящими из центра.

В цитоплазме живых клеток гликоген присутствует в виде гранул. Эти гранулы образованы гликогеном с водой, присутствующей в цитоплазме.

Синтез

Гликоген синтезируется в основном в клетках печени и мышц в процессе, известном как гликогенез. Этот процесс происходит в цитозоле и использует энергию в виде АТФ и УТФ.

Гликогенез — это процесс, при котором молекулы гликогена синтезируются из мономеров глюкозы. Эти мономеры глюкозы соединены гликозидными связями с образованием линейной цепи. Позже образуются ветви. Таким образом, гликогенез включает два этапа;

  • Синтез линейной цепи гликогена
  • Формирование ветвей

Синтез линейной цепи гликогена

Линейная цепь гликогена образована путем соединения вместе молекул UDP-глюкозы.Он включает в себя следующие шаги;

  1. Синтез UDP-глюкозы

Уридиндифосфат-глюкоза (UDP-глюкоза) действует как предшественник всех молекул глюкозы, содержащихся в гликогене. Он синтезируется из молекулы глюкозо-1-фосфата и UTP ферментом UDP-глюкозопирофосфорилаза. В этом процессе также образуется молекула пирофосфата (PP i ).

Молекула глюкозо-1-фосфата, используемая в этой реакции, производится из глюкозо-6-фосфата ферментом фосфоглюкомутазой.Этот фермент переносит фосфатную группу с последнего углерода на первый углерод глюкозы.

  1. Синтез праймера

На следующем этапе создается праймер в форме белка гликогенина. Это необходимо, потому что фермент гликогенсинтаза может присоединять молекулы глюкозы только к уже существующему праймеру, который может быть уже существующим фрагментом гликогена или белка гликогенина.

Белок гликогенин содержит тирозиновые аминокислоты.Гидроксильная группа, присутствующая в боковой цепи тирозина, действует как акцептор первой молекулы глюкозы. Процесс катализируется самим белком гликогенином.

  1. Удлинение цепи гликогена

После создания праймера линейная цепь гликогена конструируется путем соединения молекул глюкозы через альфа-1-4 гликозидные связи. Он включает перенос молекулы глюкозы от UDP-глюкозы к невосстанавливающему концу цепи гликогена.Невосстанавливающий конец цепи гликогена — это тот, который имеет концевой сахар без свободной функциональной группы. Аномерный углерод концевого сахара связан с другой глюкозой через гликозидную связь.

Весь этот процесс катализируется ферментом гликогенсинтаза. Молекулы UDP, высвобождаемые в этом процессе, повторно превращаются в UTP под действием фермента нуклеозиддифосфаткиназы.

Образование разветвлений

Молекула, полученная в результате вышеуказанных стадий, представляет собой полимер субъединиц глюкозы, связанных в линейную цепь.Такая молекула содержится в растениях и называется амилозой.

У людей и других животных эта линейная молекула подвергается обширному древовидному ветвлению с образованием гликогена.

Ветви гликогена образуются специальным ферментом, который называется амило-альфа (1-4) -> альфа (1-6) -трансглюкозидаза. Этот фермент имеет две активности;

  • Альфа-1-4-глюкозидная активность
  • Альфа-1-6-глюкозидная активность

Процесс ветвления включает два этапа;

  • На первом этапе фермент разветвления удаляет фрагмент, содержащий от шести до восьми остатков глюкозила, с невосстанавливающего конца цепи гликогена.Этот процесс включает гидролиз альфа-1-4 гликозидной связи.
  • На следующем этапе указанный выше фрагмент присоединяется к невосстанавливающему глюкозильному остатку путем образования альфа-1-6 гликозидной связи.

В результате этого процесса образуются два невосстанавливающих конца. Удлинение цепи продолжается на обоих концах. После удлинения с помощью того же процесса создаются дополнительные ветви.

Процесс повторяется несколько раз, и образуется молекула гликогена с многочисленными древовидными ветвями, берущими свое начало от центрального протеина ядра, гликогенина.

Встречаемость

Гликоген встречается только у животных. У людей он в больших количествах содержится в основном в печени и скелетных мышцах. Другие клетки тела также содержат гликоген в небольших количествах для собственных нужд.

У нормального человека в скелетных мышцах присутствует 400 граммов гликогена, что составляет 1-2% от мышечной массы в состоянии покоя. Печень сытого мужчины содержит около 100 граммов гликогена, что составляет около 10% от его веса.

Запасы гликогена в печени колеблются в зависимости от уровня глюкозы в крови.Его количество увеличивается в сытом состоянии и истощается во время голодания. С другой стороны, запасы гликогена в мышцах почти постоянны. Они претерпевают небольшие изменения только в случае физических упражнений, и на них не влияет голодание. Однако голодание истощает запасы гликогена как в печени, так и в скелетных мышцах.

Гликогенолиз

Гликоген, присутствующий в тканях животных, расщепляется с высвобождением молекул глюкозы в процессе гликогенолиза. Этот разрушительный путь — не просто обращение вспять гликогенеза, реакции синтеза гликогена.На этом пути требуются разные ферменты.

Процесс гликогенолиза происходит в цитозоле клеток, имеющих запасы гликогена. Он состоит из двух этапов;

  • Укорочение цепи
  • Удаление разветвлений

Для каждого из этих двух процессов требуются разные типы ферментов.

Укорочение цепи

Это включает разрыв альфа-1-4 гликозидных связей между остатками глюкозы, присутствующими в гликогене. Эта реакция осуществляется ферментом гликогенфосфорилазы.

Этот фермент отщепляет остатки глюкозы на невосстанавливающем конце цепи гликогена и высвобождает их в виде молекул глюкозо-1-фосфата.

Процесс продолжается до тех пор, пока 4 субъединицы глюкозы не останутся в конце цепи перед точкой разветвления.

Образованная таким образом структура, имеющая четыре остатка глюкозы перед точкой разветвления, называется предельным декстрином.

Этот предельный декстрин подвергается дальнейшей деградации после процесса разветвления.

Удаление ветвей

Процесс удаления ветвей осуществляется специальным ферментом, который называется ферментом удаления ветвей гликогена.

Этот фермент имеет две активности;

  • Активность олиго-альфа (1-4) в альфа (1-4) глюкантранферазы
  • Активность амило-альфа (1-6) глюкозидазы

В соответствии с двойной активностью фермента процесс расщепления ветвей включает два этапа;

  • На первом этапе фермент удаляет последние три из четырех глюкозильных остатков на ответвлении и переносит их на невосстанавливающий конец другого ответвления, удлиняя цепь. Эта цепь снова расщепляется ферментом гликогенфосфорилазы до тех пор, пока не останутся четыре остатка, и процесс повторяется.
  • На втором этапе фермент расщепляет альфа-1-6 гликозидную связь в точке разветвления гликогена и высвобождает свободную молекулу глюкозы.

В процессе гликогенолиза образуются два продукта;

  • Глюкозо-1-фосфат
  • Глюкоза

Молекула глюкозо-1-фосфата является основным продуктом гликогенолиза. Если он не превращается в глюкозо-6-фосфат, он не может использоваться в гликолитических путях для получения энергии. Это преобразование осуществляется ферментом фосфоглюкомутазой.

В клетках печени эта молекула глюкозо-6-фосфата переносится в ER, где фермент фосфатаза расщепляет ее до глюкозы. Образовавшаяся глюкоза попадает в цитозоль. В печени молекулы глюкозы, полученные в результате разложения гликогена, попадают в кровь.

В скелетных мышцах отсутствует фермент глюкозо-6-фосфатаза. Они не могут генерировать свободную глюкозу из гликогена и, следовательно, не являются источниками свободной глюкозы.

Лизосомная деградация

Небольшая фракция гликогена постоянно разрушается лизосомным ферментом альфа-1-4-глюкозидазой.Это разложение высвобождает свободные молекулы глюкозы из гликогена. Хотя важность этого пути неизвестна, его отсутствие может привести к одной из нескольких болезней накопления гликогена.

Клиническая важность

Гликоген — это самый важный запас энергии в нашем организме. Он обеспечивает наш организм глюкозой во время голодания. Любое нарушение синтеза или разложения гликогена может привести к различным метаболическим состояниям.

Любой дефект в процессе деградации гликогена приводит к его аномальному накоплению внутри клеток.Эти метаболические дефекты известны как болезни накопления гликогена. Все это наследственные заболевания, при которых один или несколько ферментов метаболизма гликогена недостаточны или отсутствуют. Некоторые из этих болезней накопления обсуждаются ниже.

Болезнь фон Гирке

Она также известна как болезнь накопления гликогена типа 1a. при этом заболевании фермент глюкозо-6-фосфатаза недостаточен. В результате свободные молекулы глюкозы не могут быть произведены печенью из гликогена и не могут попасть в кровь.

Потребность организма в глюкозе не может быть удовлетворена во время голодания. Таким образом, это приводит к гипогликемии натощак.

Он влияет как на печень, так и на почки, приводя к прогрессирующей гепатомегалии, спленомегалии и почечной недостаточности. У больных также наблюдается задержка роста и задержка полового созревания.

Это наиболее тяжелая болезнь накопления гликогена, которая также приводит к молочнокислой ацидемии, гиперлипидемии и гиперурикемии.

Дефицит глюкозо-6-фосфаттранслоказы

Как видно из названия, фермент глюкозо-6-фосфаттранслоказы недостаточен при этом заболевании.Другое название этого заболевания — болезнь накопления гликогена типа 1b.

Признаки и симптомы этого заболевания аналогичны симптомам болезни фон Гирке. Кроме того, при этом нарушении обмена веществ также наблюдаются нейтропения и рецидивирующие инфекции.

Болезнь Помпе

Это лизосомная болезнь накопления. При этом заболевании лизосомальный фермент альфа-1-4-глюкозидаза недостаточен. Хотя это генерализованное заболевание, оно в первую очередь поражает сердце, печень и мышцы.

Чрезмерные аномальные вакуоли хранения гликогена могут быть замечены в лизосомах при этом заболевании.Хотя уровень глюкозы в крови в норме, это приводит к массивной кардиомегалии. Обычно смерть наступает в раннем возрасте из-за сердечной недостаточности.

Болезнь Кори

Это болезнь накопления гликогена 3-го типа, характеризующаяся дефицитом фермента разветвления. При этом заболевании в клетках обнаруживается гликоген с аномальной структурой. Это может привести к гипогликемии натощак.

Синдром МакАрдла

Это болезнь накопления гликогена 5-го типа с дефицитом фермента гликоген-миофосфорилазы.Поражаются только скелетные мышцы. Для него характерны временная слабость и спазмы скелетных мышц после тренировки.

Развитие мускулов у таких людей является нормальным. Однако у таких пациентов иногда наблюдается миоглобинурия и миоглобинемия.

Резюме

Гликоген — это сильно разветвленный полимер глюкозы, обнаруживаемый только у животных.

Он состоит из субъединиц альфа-D-глюкозы, связанных с помощью 1-4 гликозидных связей. Гликозидная связь альфа 1-6 видна в точках ветвления.

Молекула гликогена показывает обильное древовидное ветвление, исходящее из центрального ядра, которое содержит белок, называемый гликогенином.

Синтез гликогена происходит в цитозоле. Он включает в себя следующие шаги;

  • Синтез UDP-глюкозы, которая обеспечивает все остатки глюкозы в гликогене
  • Синтез праймера, на котором построена цепь гликогена
  • Удлинение цепи гликогена
  • Образование ветвей

Гликоген в большом количестве присутствует в печени и скелетные мышцы животных.Запасы гликогена в печени выделяют глюкозу в кровь во время голодания.

Гликоген метаболизируется в организме человека в процессе гликогенолиза. Это происходит в два этапа;

  • Укорочение цепи
  • Удаление ветвей

Продуктом гликогенолиза являются глюкозо-1-фосфат и глюкоза. В печени глюкозо-1-фосфат превращается в глюкозу и попадает в кровь.

Любая аномалия в деградационном пути гликогена приводит к аномальному накоплению гликогена в клетках.Эти расстройства известны как болезни накопления гликогена.

Некоторые из болезней, обсуждаемых в этой статье:

  • Болезнь фон Гирке
  • Дефицит глюкозо-6-фосфаттранслоказы
  • Болезнь Помпе
  • Болезнь Кори
  • Болезнь Макардла

Ссылки

  1. Крейцман С.Н., Коксон А.Ю., Саз К.Ф. (1992). «Накопление гликогена: иллюзии легкой потери веса, чрезмерного восстановления веса и искажения оценок состава тела» (PDF). Американский журнал клинического питания . 56 (1 доп.): 292–93. DOI : 10.1093 / ajcn / 56.1.292S . PMID 1615908 .
  2. Guyton, Arthur C .; Джон Эдвард Холл (2011). Учебник медицинской физиологии Гайтона и Холла . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Сондерс / Эльзевир. ISBN 978-5-98657-013-6 .
  3. Moses SW, Bashan N, Gutman A (декабрь 1972 г.). «Метаболизм гликогена в нормальном эритроците». Кровь. 40 (6): 836–43. doi : 10.1182 / blood.V40.6.836.836 . PMID 5083874 .
  4. Ingermann RL, Virgin GL (1987). «Содержание гликогена и высвобождение глюкозы из эритроцитов sipunculan worm themiste dyscrita» (PDF).J Exp Biol. 129 : 141–9.
  5. Miwa I, Suzuki S (ноябрь 2002 г.). «Улучшенный количественный анализ гликогена в эритроцитах». Анналы клинической биохимии. 39 (Pt 6): 612–13.
  6. https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/9f/2nd_step_of_glycogenolysis.png

Сходства между крахмалом и гликогеном

Когда вы думаете о крахмале, вы, вероятно, думаете в первую очередь о еде. хорошая причина, почему.Многие из ваших важнейших растительных продуктов, такие как кукуруза и картофель, богаты крахмалом. Фактически, крахмал вырабатывается всеми зелеными растениями, хотя некоторые из них богаче им, чем другие. Напротив, такие животные, как вы, производят гликоген.

TL; DR (слишком долго; не читал)

И крахмал, и гликоген являются для организмов эффективными способами хранения углеводов, но растения хранят свои углеводы в виде крахмала, в то время как животные используют гликоген.

Функции

И крахмал, и гликоген служат в качестве накопителя энергии.Завод производит крахмал из глюкозы, чтобы обеспечить его последующее использование. Семена, корни и клубни обычно содержат много дополнительного крахмала, чтобы прокормить рассаду или растение, которое прорастет из них во время их раннего роста. Точно так же, когда ваша пища переваривается, ваша печень откладывает часть глюкозы из вашей еды в виде гликогена для последующего восстановления. Ваши мышечные волокна также содержат некоторое количество гликогена.

Структура

И крахмалы, и гликоген представляют собой полимеры, образованные из молекул сахара, называемых глюкозой.Каждая независимая молекула глюкозы имеет формулу C6h22O, и соединение этих субъединиц определенным образом образует длинные цепи, из которых состоят гликоген и крахмал. Есть два типа крахмала: амилоза и амилопектин. Из этих двух гликоген больше похож на амилопектин, поскольку сахарные цепи в гликогене и амилопектине сильно разветвлены, а амилоза строго линейна.

Состав

Глюкоза может существовать в нескольких формах, называемых изомерами. В каждом из них молекулярная формула одинакова, но расположение атомов разное.И крахмал, и гликоген образуются из альфа-глюкозы, изомера, в котором гидроксильная или -ОН-группа на первом из шести атомов углерода находится на противоположной стороне кольца от углерода 6. Другой способ сказать это — углерод 6 и атом углерода. гидроксигруппы являются транс-друг к другу в альфа-изомере глюкозы.

Свойства

Ваша пищеварительная система может расщеплять крахмал и гликоген, поэтому они являются хорошими источниками энергии. В этом отношении они оба сильно отличаются от целлюлозы. Подобно крахмалу и гликогену, целлюлоза представляет собой полимер глюкозы, но, в отличие от крахмала и гликогена, она содержит только молекулы бета-глюкозы.Следовательно, каждая молекула глюкозы «переворачивается» относительно своего соседа, образуя длинную и очень жесткую цепь. Хотя ваша пищеварительная система может расщеплять гликоген и крахмал, она не может многое сделать с целлюлозой, которая проходит через вашу пищеварительную систему в виде клетчатки.

Молекулярная формула глюкозы и факты

Молекулярная формула глюкозы: C 6 H 12 O 6 или H- (C = O) — (CHOH) 5 -H. Его эмпирическая или простейшая формула — CH 2 O, что указывает на наличие двух атомов водорода для каждого атома углерода и кислорода в молекуле.Глюкоза — это сахар, который вырабатывается растениями во время фотосинтеза и циркулирует в крови людей и других животных в качестве источника энергии. Глюкоза также известна как декстроза, сахар в крови, кукурузный сахар, виноградный сахар или по систематическому названию IUPAC (2 R , 3 S , 4 R , 5 R ) -2,3,4, 5,6-Пентагидроксигексанал.

Ключевые выводы: формула глюкозы и факты

  • Глюкоза — самый распространенный моносахарид в мире и ключевая молекула энергии для организмов Земли.Это сахар, производимый растениями во время фотосинтеза.
  • Подобно другим сахарам, глюкоза образует изомеры, которые химически идентичны, но имеют разные конформации. В природе встречается только D-глюкоза. L-глюкоза может производиться синтетически.
  • Молекулярная формула глюкозы: C 6 H 12 O 6 . Его простейшая или эмпирическая формула: CH 2 O.

Ключевые факты о глюкозе

  • Название «глюкоза» происходит от французского и греческого слов, означающих «сладкий», в отношении сусла, который является первым сладким отжимом винограда, когда из него делают вино.-Оза, оканчивающаяся на глюкозу, указывает на то, что молекула является углеводом.
  • Поскольку глюкоза имеет 6 атомов углерода, она классифицируется как гексоза. В частности, это пример альдогексозы. Это разновидность моносахарида или простого сахара. Он может быть либо в линейной, либо в циклической форме (наиболее распространен). В линейной форме он имеет 6-углеродный скелет без ответвлений. Углерод C-1 несет альдегидную группу, а остальные пять атомов углерода каждый несут гидроксильную группу.
  • Водород и -ОН группы способны вращаться вокруг атомов углерода в глюкозе, что приводит к изомеризации.D-изомер, D-глюкоза, встречается в природе и используется для клеточного дыхания у растений и животных. L-изомер, L-глюкоза, не встречается в природе, хотя его можно приготовить в лаборатории.
  • Чистая глюкоза представляет собой белый или кристаллический порошок с молярной массой 180,16 грамма на моль и плотностью 1,54 грамма на кубический сантиметр. Температура плавления твердого вещества зависит от того, находится ли оно в альфа- или бета-конформации. Температура плавления α-D-глюкозы составляет 146 ° C (295 ° F, 419 K). Температура плавления β-D-глюкозы составляет 150 ° C (302 ° F; 423 K).
  • Почему организмы используют глюкозу для дыхания и ферментации, а не другой углевод? Причина, вероятно, в том, что глюкоза с меньшей вероятностью реагирует с аминогруппами белков. Реакция между углеводами и белками, называемая гликированием, является естественной частью старения и следствием некоторых заболеваний (например, диабета), нарушающих функционирование белков. Напротив, глюкоза может ферментативно добавляться к белкам и липидам посредством процесса гликозилирования, в результате которого образуются активные гликолипиды и гликопротеины.
  • В организме человека глюкоза обеспечивает около 3,75 килокалорий энергии на грамм. Он метаболизируется в углекислый газ и воду, производя энергию в химической форме в виде АТФ. Хотя глюкоза необходима для многих функций, она особенно важна, поскольку обеспечивает почти всю энергию для человеческого мозга.
  • Глюкоза имеет наиболее стабильную циклическую форму из всех альдогексоз, потому что почти вся ее гидроксильная группа (-ОН) находится в экваториальном положении. Исключение составляет гидроксильная группа аномерного углерода.
  • Глюкоза растворяется в воде, образуя бесцветный раствор. Он также растворяется в уксусной кислоте, но незначительно в спирте.
  • Молекула глюкозы была впервые выделена в 1747 году немецким химиком Андреасом Маргграфом, который получил ее из изюма. Эмиль Фишер исследовал структуру и свойства молекулы, получив Нобелевскую премию по химии 1902 года за свою работу. В проекции Фишера глюкоза изображена в определенной конфигурации. Гидроксилы на C-2, C-4 и C-5 находятся на правой стороне основной цепи, в то время как гидроксил C-3 находится на левой стороне углеродной основной цепи.

Источники

  • Робайт, Джон Ф. (2012). Основы химии углеводов . Springer Science & Business Media. ISBN: 978-1-461-21622-3.
  • Розанов, М.А. (1906). «О классификации стереоизомеров Фишера». Журнал Американского химического общества . 28: 114–121. DOI: 10.1021 / ja01967a014
  • Шенк, Фред В. (2006). «Глюкоза и глюкозосодержащие сиропы». Энциклопедия промышленной химии Ульмана .DOI: 10.1002 / 14356007.a12_457.pub2
.