Протеин для мышц: Протеин. Что это такое и для чего он необходим.

Вы должны помнить, что во многом ваш прогресс зависит не только от питания, но и от качества тренировок. В этом вам помогут предтренировочные комплексы и пампилки. Эти добавки позволяют всегда тренироваться на максимум и получать удовольствие от этого процесса.

Однако, если вы хотите добиться большего, чем дала вам природа, то нужно воздействовать на уровень гормонов. Гормон роста и тестостерон – вот, кто ответственен за наши мышцы, да и вообще за все здоровье в целом.

Во время физических нагрузок происходит всплеск этих гормонов в кровь, благодаря чему и начинается процесс синтеза белка. Для того чтобы достичь максимальных результатов и «прорвать свою генетику» и «отодвинуть плато», нужно убирать ограничения, которые выставляет сам организм. При этом использовать:

* САРМс;

* Тестобустеры;

* Дизайнерские стероиды.

Самый безобидный и простой из этих вариантов – тестобустеры. Они позволяют безопасно для вашей гормональной системы повысить уровень тестостерона в крови. ДС и САРМс – более тяжёлая артиллерия, которая повышает уровень тестостерона искусственно и помогает сохранить мышцы даже на самой жёсткой сушке!

Если вы хотите выглядеть хорошо, иметь спортивную форму и хорошее самочувствие, то вам вполне будет достаточно БЦАА, протеина, витаминно-минеральных комплексов, предтренировочного комплекса. Но если вы хотите добиться формы, как у атлетов на картинках в этой статье и постоянно держать такую форму, то вам понадобятся САРМс и ДС.

Видео в помощь

fitmagazine.kandeleria.ru/protein-dlya-nabora-myshechnoj-massy/
4rama.com/threads/luchshiy-protein-dlya-nabora-massy.724/
www.davajpohudeem.com/sport/pitaniye/protein/kakoy-luchshe-dlya-nabora-myshechnoy-massy.html
popravsya.ru/food/sports-nutrition/kak-pit-protein-dlya-nabora-myshechnoj-massy/
fitzdrav.com/pitanie/kak-prinimat-protein-dlya-nabora-myshechnoj-massy.html#i-3
kbs555.ru/protein-dlya-nabora-myshechnoy-massy-plyusy-i-minusy/
befirst.info/articles/stati/vidy/protein_dlja_nabora_myshechnoj_massy

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Этот обзор взят с симпозиума «Метаболизм упражнений » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместного заседания Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Abstract

Синтез мышечного белка (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко принятый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнение «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но максимально при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , то есть в то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,г. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он получил стипендию Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это очень пластичные ткани, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,г. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день ^-1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы представляют собой нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования на человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различены по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D ₂ O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование ¹³ C или ¹⁵ N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO ₂ или N ₂ , что требует сжигания или выделения CO ₂ , например реакцией с нингидрином или, в случае ¹⁵ N, сжиганием до NO ₂ с последующим восстановлением с получением N ₂ . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- ¹³ C ₂ ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D ₅ ] — или [ ¹³ C ₆ ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30-45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Однако стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, то есть большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Критически важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного питания полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. , 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл ^-1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина до всего лишь 15 мкМЕ / мл ^-1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанным приемом пищи (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh ^-1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл ^-1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сопоставимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнение выполняется до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с ответом «заполненные мускулами» на кормление, анаболический ответ на упражнения также должен быть ограниченным по продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т. Е. От работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были приняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (подъем / шаг вниз с несущим весом) (Cuthbertson et al. 2006), латентность для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений) при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно отметить, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции, по-видимому, длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, т.е. как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок с упражнениями на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, которые предполагают, что тренировка сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с повышенным синтезом смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанных мышц не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть разные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предположение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к физическим упражнениям, является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторных и нерецепторно-опосредованных внутримышечных сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Дикинсон и др. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 перемещает инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования преинициативного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Однако влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механохимия). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть выше mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активированной протеинкиназой (AMPK) и активируемого пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, продолжительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивная тренировка (HIT) включает в себя очень короткие приступы высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости в качестве своей основной особенности (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к соревнованиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого необходимого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами тренировки на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «вовлеченных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к консенсусу по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от статуса обучения (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен и что расширение наших сетей, то есть охват геномных измерений мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

• Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснить специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
• Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после интервала спринта небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
• Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
• Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Активация комплекса рапамицина 1 у млекопитающих необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
• Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Harber MP, Konopka AR, Jemiolo B, Trappe SW, Trappe TA, Reidy PT. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
• Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
• Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
• Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
• Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
• Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Крузман А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейннес О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.Am J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Аналогичное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции рапамицина-мишени млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Pennings B, Koopman R, Beelen M, Senden JM, Saris WH, van Loon LJ. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевого белка, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
• Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Долгосрочные скорости синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но они не меняются при употреблении протеиновых добавок. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
• Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI ₃ K / Akt / mTOR и PI ₃ K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
• Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca ²⁺ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- ¹³ C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- ¹³ C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
• Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
• Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
• Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
• Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
• Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная сигнализация mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Этот обзор взят с симпозиума «Метаболизм упражнений » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместного заседания Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Abstract

Синтез мышечного белка (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко принятый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнение «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но максимально при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , то есть в то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,г. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он получил стипендию Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это очень пластичные ткани, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,г. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день ^-1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы представляют собой нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования на человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различены по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D ₂ O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование ¹³ C или ¹⁵ N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO ₂ или N ₂ , что требует сжигания или выделения CO ₂ , например реакцией с нингидрином или, в случае ¹⁵ N, сжиганием до NO ₂ с последующим восстановлением с получением N ₂ . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- ¹³ C ₂ ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D ₅ ] — или [ ¹³ C ₆ ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30-45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Однако стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, то есть большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Критически важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного питания полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. , 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл ^-1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина до всего лишь 15 мкМЕ / мл ^-1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанным приемом пищи (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh ^-1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл ^-1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сопоставимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнение выполняется до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с ответом «заполненные мускулами» на кормление, анаболический ответ на упражнения также должен быть ограниченным по продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т. Е. От работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были приняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (подъем / шаг вниз с несущим весом) (Cuthbertson et al. 2006), латентность для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений) при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно отметить, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции, по-видимому, длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, т.е. как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок с упражнениями на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, которые предполагают, что тренировка сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с повышенным синтезом смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанных мышц не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть разные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предположение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к физическим упражнениям, является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторных и нерецепторно-опосредованных внутримышечных сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Дикинсон и др. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 перемещает инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования преинициативного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Однако влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механохимия). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть выше mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активированной протеинкиназой (AMPK) и активируемого пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, продолжительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивная тренировка (HIT) включает в себя очень короткие приступы высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости в качестве своей основной особенности (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к соревнованиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого необходимого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами тренировки на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «вовлеченных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к консенсусу по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от статуса обучения (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен и что расширение наших сетей, то есть охват геномных измерений мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

• Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснить специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
• Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после интервала спринта небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
• Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
• Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Активация комплекса рапамицина 1 у млекопитающих необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
• Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Harber MP, Konopka AR, Jemiolo B, Trappe SW, Trappe TA, Reidy PT. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
• Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
• Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
• Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
• Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
• Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Крузман А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейннес О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.Am J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Аналогичное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции рапамицина-мишени млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Pennings B, Koopman R, Beelen M, Senden JM, Saris WH, van Loon LJ. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевого белка, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
• Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Долгосрочные скорости синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но они не меняются при употреблении протеиновых добавок. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
• Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI ₃ K / Akt / mTOR и PI ₃ K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
• Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca ²⁺ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- ¹³ C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- ¹³ C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
• Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
• Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
• Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
• Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
• Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная сигнализация mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Синтез мышечного белка и мышечная масса у здоровых пожилых мужчин | Журнал питания

Возрастная потеря массы и функции скелетных мышц является серьезной проблемой общественного здравоохранения. Эти изменения были приписаны притупленной анаболической чувствительности реакции мышечного белка на потребление белка из-за нарушения регуляции обмена мышечного белка и дисбаланса между синтезом и распадом белка.Саркопения, связанная с возрастом патологическая потеря массы скелетных мышц и мышечной функции, в значительной степени связана с нарушенной чувствительностью синтеза мышечного белка к постпрандиальным анаболическим стимулам, вызванным аминокислотами, инсулином и другими питательными веществами и гормонами, связанными с метаболизмом белка (1–2). 5). В этом выпуске журнала статьи Chanet et al. (6): «Дополнение завтрака лечебным питательным напитком из сывороточного протеина, обогащенного витамином D и лейцином, улучшает синтез мышечного протеина после приема пищи и увеличивает мышечную массу у здоровых пожилых мужчин», и Коув и др. (7), «Потребление протеина перед сном увеличивает мышечную массу в течение ночи. скорость синтеза белка у здоровых пожилых мужчин: рандомизированное контролируемое исследование », посвященное 2 стратегиям питания для улучшения синтеза мышечного белка и мышечной массы, а также для снижения скорости потери мышечной и мышечной массы у пожилых людей.

Как обсуждалось в этих двух исследованиях, употребление белка во время еды стимулирует синтез мышечного белка и представляет собой основной компонент питания для поддержания состава тела и массы скелетных мышц на протяжении всей жизни, но различные стратегии питания могут улучшить анаболический эффект белка. Различные стратегии, направленные на сохранение мышечной массы у взрослых и снижение потери мышечной массы во время старения, включают снабжение адекватным количеством высококачественного белка во время еды в соответствии с различными схемами между приемами пищи и в течение дня для оптимизации ежедневного анаболизма мышечного белка.Оптимальное количество протеина для пожилых людей остается спорным, и в некоторых исследованиях было показано, что длительное употребление протеина может значительно увеличить синтез протеина у различных пожилых людей (8–18), тогда как другие исследования не выявили измеримого увеличения мышечной массы. масса или сила (19–22). Качество белка также является важным компонентом, и стратегии питания для снижения потерь мышечного белка у пожилых людей также сосредоточены на использовании высококачественного белка с высоким содержанием биодоступных незаменимых аминокислот и высоким содержанием лейцина в качестве анаболического сигнала для синтез белка (23–27).Кроме того, характер распределения белка во время еды может также улучшить синтез мышечного белка и, возможно, мышечную массу у пожилых людей (28–31).

Помимо важности количества и качества протеина для стимулирования синтеза протеина, было изучено обогащение свободным лейцином, незаменимыми аминокислотами и другими незаменимыми питательными веществами для определения его эффективности в улучшении скорости синтеза мышечного протеина после приема пищи при меньших количествах. диетического белка.Интересно, что важность витамина D в регуляции метаболизма мышечных белков также была изучена, поскольку недостаточный статус витамина D у пожилых людей был связан с нарушением различных функциональных результатов, связанных с анаболизмом белка и мышечной массой (32–35). . Соответственно, исследование Chanet et al. (6) было рандомизированным, плацебо-контролируемым, двойным слепым исследованием, целью которого было изучить острый эффект лечебного пищевого напитка с сывороточным белком, обогащенного витамином D и лейцином, который входит в привычный завтрак здоровых пожилых людей, на постпрандиальный синтез мышечного белка. .Кроме того, оценивалось более долгосрочное влияние на мышечную массу, физическую работоспособность, а также на реакцию глюкозы и инсулина на прием пищи. Результаты показали, что добавление к завтраку питательного напитка с сывороточным белком, обогащенного витамином D и лейцином, стимулировало постпрандиальный синтез мышечного белка и увеличивало мышечную массу после 24 недель у здоровых пожилых людей. Как обсуждают авторы, наблюдаемое долгосрочное увеличение мышечной массы при вмешательстве согласуется с острой стимуляцией постпрандиального синтеза мышечного белка.

Не только количество и качество протеина и питательных веществ имеют значение, но и характер распределения протеина и питательных веществ между приемами пищи и в течение дня также важны для улучшения синтеза протеина и увеличения мышечной массы. Различные исследования показали, что многократное питание с адекватным содержанием высококачественного белка более адекватно стимулирует синтез мышечного белка и положительно связано с синтезом мышечного белка, безжировой массой и работоспособностью мышц (30, 36–41).Кроме того, потребление белка перед сном было предложено как эффективная стратегия для усиления анаболической реакции и эффективной стимуляции синтеза мышечного белка у пожилых людей (42). Соответственно, исследование Kouw et al. (7) оценили эффективность потребления белка перед сном для улучшения скорости синтеза мышечного белка в течение ночи у пожилых людей. В этом исследовании у пожилых мужчин оценивалась эффективность перед сном приема 40 г казеина, 20 г казеина, 20 г казеина + лейцин или плацебо на кинетику переваривания и абсорбции белка и скорость синтеза мышечного белка в течение ночи.Результаты показали, что эти белки должным образом переваривались и всасывались в течение ночи и что по сравнению с плацебо 40 г белка перед сном увеличивали скорость синтеза мышечного белка за ночь по сравнению с значениями, наблюдаемыми в группе плацебо, тогда как этот эффект не наблюдался ни при приеме 20 г белка. казеин или с 20 г казеина + лейцин. Как обсуждают авторы, правильное распределение (как по времени, так и по количеству) потребления белка имеет важное значение для того, чтобы белковые добавки улучшали мышечную массу у пожилых людей; употребление протеина перед сном, связанное с физической активностью, представляет собой эффективную стратегию для стимуляции синтеза мышечного протеина в период, когда скорость синтеза мышечного протеина обычно низкая (42–44).

Эти 2 исследования предоставляют интересные направления для дополнительных стратегий питания для поддержки и поддержания массы скелетных мышц у пожилых людей. В дополнение к количеству и качеству протеина, предоставляемого пожилым людям, комбинация, которая включает добавление незаменимых аминокислот и других питательных веществ, потребление равномерного распределения протеина во время еды и прием протеина перед сном, связанный с физической активностью. выполняемые вечером могут эффективно повысить эффективность усвоения белка у пожилых людей.Необходима дополнительная работа по изучению влияния распределения потребления белка, и еще предстоит установить более точный верхний порог потребления белка, чтобы улучшить скорость синтеза мышечного белка у пожилых людей. Кроме того, не было установлено, существует ли прямая связь между синтезом белка и мышечной массой, и у пожилых людей должны быть получены дополнительные результаты о долгосрочном влиянии такой стратегии на состав тела, мышечную массу и мышечную функцию. .

Благодарности

Единственный автор несет ответственность за все части рукописи.

Список литературы

Cruz-Jentoft

AJ

Baeyens

JP

Bauer

JM

Boirie

Y

Cederholm

9000 Landi

9000 Landi

FC

Michel

JP

Rolland

Y

Schneider

SM

Саркопения: Европейский консенсус в отношении определения и диагностики: отчет Европейской рабочей группы по саркопении у пожилых людей

Возраст Старение

2010

39

412

23

Mosoni

L

Valluy

MC

Serrurier

B

Prugnaud

000

000 C

000

000 Guezennec

CY

Mirand

PP

Изменение реакции синтеза белка на состояние питания и тренировку выносливости у старых крыс

Am J Physiol

1995

268

E328

35

Katsanos

CS

Kobayashi

H

Sheffield-Moore

M

000 Aarsland

Aarsland 9000

Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот

Am J Clin Nutr

2005

82

1065

73

Guillet

C

Prod’homme

M

Balage

M

Gachon

P

Giraudet

C

, Morin

C

, Morin

J

Boirie

Y

Нарушение анаболической реакции синтеза мышечного белка связано с нарушением регуляции S6K1 у пожилых людей

FASEB J

2004

18

1586

7

Cuthbertson

D

Smith

K

Babraj

J

Leese

G

Waddell

T

Ather2haton

Athergeton

,

Taylor

PM

Rennie

MJ

Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе устойчивости к аминокислотам истощения, старения мышц

FASEB J

2005

19

422

4

Chanet

A

Verlaan

S

Salles

J

Giraudet

C

Patrac

V

Pidou

Hafnaoui

N

Blot

A

Cano

N

Дополнение завтрака лечебным питательным напитком на основе сывороточного протеина, обогащенного витамином D и лейцином, улучшает синтез мышечного протеина после приема пищи и увеличивает мышечную массу у здоровых пожилых мужчин

J Nutr

2017

147

2262

71

Коув

IWK

Holwerda

AM

Trommelen

J

Kramer

IF2

IF2 Halson

SL

Wodzig

WKWH

Verdijk

LB

van Loon

LJC

Прием протеина перед сном увеличивает скорость синтеза мышечного протеина в ночное время у здоровых пожилых мужчин3: рандомизированное контролируемое исследование

J Nutr

2017

147

2252

61

Мур

DR

Робинсон

MJ

Фрай

JL

Tang

JE Glover

JE

Wilkinson

SB

Prior

T

Tarnopolsky

MA

Phillips

SM

Ответ на дозу потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин

Am J Clin Nutr

2009

89

161

8

Witard

OC

Jackman

SR

Breen

L

Smith

K

Типтон

KD

Скорость синтеза миофибриллярного мышечного протеина после еды в ответ на увеличение доз сывороточного протеина в покое и после упражнений с отягощениями

Am J Clin Nutr

2014

99

86

95

Groen

BB

Horstman

AM

Hamer

HM

de Haan

M

Bierau

J

Poeze

M

Wodzig

WK

Rasmussen

BB

van Loon

LJ

PLoS One

2015

10

e0141582

Pennings

B

Groen

B

de Lange

A

Gijsen

AP

000

000 Sennis JM

van Loon

LJ

Всасывание аминокислот и последующее наращивание мышечного белка после постепенного приема сывороточного белка у пожилых мужчин

Am J Physiol Endocrinol Metab

2012

302

E992

9

Ян

Y

Breen

L

Burd

NA

Hector

AJ

Josse

AR

Tarnopolsky

MA

Phillips

SM

Упражнения с отягощениями усиливают синтез миофибриллярного белка с постепенным потреблением сывороточного белка у пожилых мужчин

Br J Nutr

2012

108

1780

8

Робинсон

MJ

Burd

NA

Breen

L

Rerecich

T

ang3, Hector

AJ

Baker

SK

Phillips

SM

Дозозависимые реакции синтеза миофибриллярного белка при употреблении говядины усиливаются при выполнении упражнений с отягощениями у мужчин среднего возраста

Appl Physiol Nutr Metab

2013

38

120

5

Стена

BT

Гориссен

SH

Пеннингс

B

Koopman

R

BB Verdijk

LB

van Loon

LJ

Старение сопровождается притупленным синтетическим ответом мышечного белка на потребление белка

PLoS One

2015

10

e0140903

Bauer

JM

Verlaan

S

Bautmans

I

Brandt

000 9000 Mag2 K

000 Don

McMurdo

ME

Mets

T

Seal

C

Wijers

SL

Влияние пищевой добавки, обогащенной витамином D и лейцином, на показатели саркопении у пожилых людей, исследование PROVIDE: рандомизированное, двойное слепое, плацебо-контролируемое исследование

J Am Med Dir Assoc

2015

16

740

7

Norton

C

Toomey

C

McCormack

WG

Francis

P2 Kerin

E

Jakeman

P

Прием протеиновых добавок на завтрак и обед в течение 24 недель сверх обычного приема увеличивает мышечную массу всего тела у здоровых пожилых людей

J Nutr

2016

146

65

9

Диллон

EL

Шеффилд-Мур

M

Paddon-Jones

D

Gilkison

AP

Casperson

SL

Jiang

J

Chinkes

DL

Urban

RJ

Добавление аминокислот увеличивает мышечную массу, синтез инсулинового протеина Экспрессия фактора I у пожилых женщин

J Clin Endocrinol Metab

2009

94

1630

7

Churchward-Venne

TA

Holwerda

AM

Phillips

SM

van Loon

LJ3 количество белка для восстановления скелетных мышц после тренировки у пожилых людей?

Sports Med

2016

46

1205

12

Zhu

K

Kerr

DA

Meng

X

Devine

A

Solah

V

Rinns

Двухлетний прием сывороточного протеина не увеличивал мышечную массу и физические функции у хорошо питающихся здоровых пожилых женщин в постменопаузе

J Nutr

2015

145

2520

6

Tieland

M

van de Rest

O

Dirks

ML

van der Zwaluw

N

Mensink

M

000 фургон

000 de Groot

LC

Белковые добавки улучшают физическую работоспособность у ослабленных пожилых людей: рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование

J Am Med Dir Assoc

2012

13

720

6

Ким

HK

Suzuki

T

Сайто

K

Yoshida

H

Kobayashi

H

Като 9000

Влияние упражнений и приема аминокислот на состав тела и физические функции у пожилых японских женщин с саркопенией, проживающих в общинах: рандомизированное контролируемое исследование

J Am Geriatr Soc

2012

60

16

23

Leenders

M

Verdijk

LB

Van der Hoeven

L

Van Kranenburg

J

Nilwik

R

R

JM

Keizer

HA

Van Loon

LJ

Белковые добавки во время силовых тренировок у пожилых людей

Медико-спортивные упражнения

2013

45

542

52

Bauer

J

Biolo

G

Cederholm

T

Cesari

M

Cruz-Jentoft

000 AJ

0003 S

Sieber

C

Stehle

P

Teta

D

Основанные на фактах рекомендации по оптимальному потреблению белка с пищей у пожилых людей: документ с изложением позиции исследовательской группы PROT-AGE

J Am Med Dir Assoc

2013

14

542

59

Walrand

S

Gryson

C

Salles

J

Giraudet

C

,

,

Bonhomme

C

Le Ruyet

P

Boirie

Y

Быстро перевариваемая протеиновая добавка в течение десяти дней преодолевает анаболическое сопротивление мышц у здоровых пожилых мужчин

Clin Nutr

2016

35

660

8

Pennings

B

Boirie

Y

Senden

JM

Gijsen

AP

AP

van Loon

LJ

Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного протеина после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин

Am J Clin Nutr

2011

93

997

1005

Katsanos

CS

Kobayashi

H

Sheffield-Moore

M

Aarsland

A

Wolfe

Требуется высокая пропорция

RR

для стимуляции

RR

Am J Physiol Endocrinol Metab

2006

291

E381

7

Rieu

I

Balage

M

Sornet

C

Giraudet

C

Pujos

E

Griz2ard

Griz2ard J ,

Дардевет

D

Добавки лейцина улучшают синтез мышечного белка у пожилых мужчин независимо от гипераминоацидемии

J Physiol

2006

575

305

15

Мерфи

CH

Черчворд-Венне

TA

Митчелл

CJ

Колар

NM

Кассис

A

Караг LM

Hawley

JA

Phillips

SM

Снижение синтеза миофибриллярного белка, вызванное гипоэнергетической диетой, восстанавливается с помощью тренировок с отягощениями и сбалансированного ежедневного приема белка у пожилых мужчин

Am J Physiol Endocrinol Metab

2015

308

E734

43

Areta

JL

Burke

LM

Ross

ML

Камера

DM

West

EM

Jeacocke

NA

Moore

DR

Stellingwerff

T

Phillips

SM

Время и распределение потребления белка во время длительного восстановления после упражнений с отягощениями изменяет синтез миофибриллярного белка

J Physiol

2013

591

2319

31

Мамеров

MM

Mettler

JA

Английский

KL

Casperson

SL2

SL2 Casperson

SL2 ,

Sheffield-Moore

M

Layman

DK

Paddon-Jones

D

Распределение диетического белка положительно влияет на 24-часовой синтез мышечного белка у здоровых взрослых

J Nutr

2014

144

876

80

Фарсиани

S

Morais

JA

Payette

H

Gaudreau

000 Paudreau

Gray-Donald

K

Chevalier

S

Взаимосвязь между распределением потребления белка во время еды и потерей мышечной массы у свободно живущих пожилых людей в исследовании NuAge

Am J Clin Nutr

2016

104

694

703

Саллес

J

Chanet

A

Giraudet

C

Patrac

P

,

Jourdan

M

Luiking

YC

Verlaan

S

Migne

C

Boirie

Y

1,25 (ОН) 2-Витамин D3 усиливает стимулирующее действие лейцина и инсулина на скорость синтеза белка через Akt / PKB и mTOR-опосредованные пути в мышиных скелетных мышечных трубках C2C12

Mol Nutr Food Res

2013

57

2137

46

Bosaeus

I

Rothenberg

E

Питание и физическая активность для профилактики и лечения возрастной саркопении

Proc Nutr Soc

2016

75

174

80

Visser

M

Deeg

DJ

Puts

MT

Seidell

JC

ips Низкие сывороточные концентрации 25-гидроксивитамина D у пожилых людей и риск госпитализации

Am J Clin Nutr

2006

84

616

22; викторина 71–2

Visser

M

Deeg

DJ

Lips

P

Продольное исследование старения, Амстердам

Низкий уровень витамина D и высокий уровень паратироидного гормона как детерминанты потери мышечной силы и мышечной массы (саркопения): Продольное исследование старения, Амстердам

J Clin Endocrinol Metab

2003

88

5766

72

Paddon-Jones

D

Rasmussen

BB

Рекомендации по диетическому белку и профилактика саркопении

Curr Opin Clin Nutr Metab Care

2009

12

86

90

Paddon-Jones

D

Campbell

WW

Jacques

PF

Kritchevsky

SB ,

Rodriguez

NR

van Loon

LJ

Белок и здоровое старение

Am J Clin Nutr

2015

101

Доп.

1339S

45S

Руссе

S

Пату-Миран

P

Брандолини

M

Мартин

JF

Буари

Y

Прием белка в рационах молодежи и пожилых людей Ежедневно

Br J Nutr

2003

90

1107

15

Tieland

M

Borgonjen-Van den Berg

KJ

Van Loon

LJ

de Groot2 потребление белка голландскими пожилыми людьми: основное внимание на источниках белка

Питательные вещества

2015

7

9697

706

Tieland

M

Borgonjen-Van den Berg

KJ

van Loon

LJ

де потребление белка пожилыми людьми, проживающими в общинах, ослабленными и помещенными в специализированные учреждения: возможности для улучшения

евро J Nutr

2012

51

173

9

Loenneke

JP

Loprinzi

PD

Murphy

CH

Phillips

SM

Доза и частота потребления белка связаны с мышечной массой и мышечной продуктивностью

Clin Nutr

2016

35

1506

11

Groen

BB

Res

PT

Pennings

B

Hertle

E

000 Saris

WH

van Loon

LJ

Внутрижелудочное введение белка стимулирует синтез мышечного белка в течение ночи у пожилых мужчин

Am J Physiol Endocrinol Metab

2012

302

E52

60

Holwerda

AM

Kouw

IW

Trommelen

J

Wigon

SL Verdijk

LB

van Loon

LJ

Физическая активность, выполняемая вечером, увеличивает синтетическую реакцию мышечного белка на прием белка перед сном у пожилых мужчин

J Nutr

2016

146

1307

14

Белен

M

Tieland

M

Gijsen

AP

Vandereyt

0003

H

H Kuipers

H

Saris

WH

Koopman

R

van Loon

LJ

Совместный прием углеводов и белкового гидролизата стимулирует синтез мышечного белка во время упражнений у молодых мужчин без дальнейшего увеличения последующее взыскание в ночное время

J Nutr

2008

138

2198

204

© Американское общество питания, 2017 г.

Amazon.com: Боевой протеиновый порошок MusclePharm, смесь из 5 белков, шоколадное молоко, 4 фунта, 52 порции: Здоровье и личная гигиена

Цвет: Chocolate Milk | Размер: 4 фунта (упаковка из 1 шт.)

Разработанная университетом и запрещенная субстанция, протестированная в соответствии со строгими стандартами безопасного использования, сывороточная формула Combat Protein Powder представляет собой смесь ультра-премиального качества, содержащую 100% порошка сывороточного протеина.Он был разработан для спортсменов, стремящихся сохранить сухую мышечную массу и восполнить запасы питательных веществ после тренировок, чтобы стимулировать восстановление мышц и производительность. Кроме того, он имеет прекрасный вкус и легко смешивается. Наша запатентованная смесь из незаменимого порошка сывороточного протеина, изолята сывороточного протеина, казеина и яичного протеина помогает наращивать мышечную массу, а BCAA и глютамин ускоряют восстановление мышц. В сочетании эти важные ингредиенты способствуют росту мышц, оптимизируют восстановление и поддерживают общую силу.

MusclePharm делает все возможное, чтобы предоставить нашим потребителям высококачественный порошок изолята сывороточного протеина и формулы для тренировок, которые на 100% безопасны в использовании.В наш протеиновый порошок добавлены глутамин, BCAA и пищеварительные ферменты, сертифицированные Informed-Choice. Мы проверяем, что все наши продукты проверены на наличие запрещенных веществ, поэтому вы можете быть уверены в добавках, которые вводите в свой организм. Мы также позаботимся о том, чтобы вы получали больше отдачи от каждой совки. Каждая мерная ложка нашего 100% порошка сывороточного протеина содержит 25 г 100% сывороточного протеина в форме изолята сывороточного протеина и концентрата сывороточного протеина, которые быстро усваиваются, чтобы удовлетворить ваши ежедневные потребности в протеине.Этот продукт с низким содержанием жиров и без искусственных красителей, наполнителей, глютена и других нежелательных ингредиентов.

Наш Combat Protein Powder имеет прекрасный вкус, легко смешивается и хорошо сочетается с миндальным молоком, водой, молоком, фруктами и овощами. Он идеально подходит для смузи и коктейлей с прекрасным вкусом, он очень эффективен для наращивания мышечной массы и способствует восстановлению. Принимайте этот протеиновый порошок со 100% -ной сывороткой в ​​любое время дня, до или после тренировки, чтобы зарядить спортсмена внутри вас высококачественным протеином высшего качества.

Какие протеиновые порошки лучше всего подходят для набора массы? Вот наш выбор

Men’s Journal стремится представить только лучшие товары и услуги. Мы обновляем, когда это возможно, но срок действия предложения истекает, и цены могут измениться. Если вы покупаете что-то по одной из наших ссылок, мы можем получать комиссию. Вопросов? Свяжитесь с нами по адресу [email protected].

Прогуляйтесь по любому проходу с добавками, и вы легко можете быть немного перегружены.Есть несколько различных видов и, по-видимому, сотни марок и вкусов на выбор. Какой протеиновый порошок лучше всего подходит для вас?

Протеиновые порошки в основном получают из животных или растений, таких как молоко, яйца, рис или горох. Есть три распространенные формы:

• Концентрат белка : Концентрированный белок получают путем извлечения белка из цельных продуктов с использованием тепла плюс кислоты или ферментов. Добавки белкового концентрата обычно содержат от 60 до 80 процентов белка.
• Изолят протеина : Дополнительный процесс фильтрации удаляет больше жира и углеводов, дополнительно концентрируя белок. Порошки белковых изолятов содержат около 90–95 процентов белка.
• Белковый гидролизат : производится путем дальнейшей обработки нагреванием, кислотой и / или ферментами, разрывая связи между аминокислотами. Гидролизаты быстрее усваиваются вашим телом и мышцами.

Такие продукты, как яйца, постное мясо, орехи и молочные продукты, содержат белок.Так действительно ли среднестатистическому спортсмену нужно покупать протеиновый порошок?

Для активного человека, стремящегося набрать массу или оптимизировать свое тело, практически невозможно получить нужное количество протеина без использования протеинового порошка. Также доказано, что белок помогает увеличить чувство сытости после еды, что помогает контролировать вес. Вегетарианцам и веганам иногда трудно получить все незаменимые аминокислоты только с пищей, поэтому протеиновый порошок может помочь восполнить пробелы в питании.Добавка протеинового порошка не нужна только тем, кто не занимается спортом регулярно, или тем, кто уже получает не менее 30 граммов протеина за один прием пищи.

Вот восемь самых популярных видов протеиновых добавок и где их взять.

Чтобы получить доступ к эксклюзивным видео о снаряжении, интервью со знаменитостями и многому другому, подпишитесь на YouTube!

Синтез мышечного белка | Энциклопедия.com

Синтез мышечного белка необходим для постоянного роста, восстановления и поддержания групп скелетных мышц организма. Другие типы мышечной ткани человека, сердечная мышца и гладкие мышцы, которые являются частью структуры внутренних органов, образуются посредством различных клеточных процессов.

Белки — это соединения, состоящие из аминокислот — строительных блоков для формирования тканей в организме. Синтез белка — это метод, с помощью которого строятся мышцы.Человеческое тело быстро синтезирует белок из рациона, в то время как тело растет в подростковом возрасте и становится взрослым. Скорость синтеза белка значительно снижается после 20 лет. Именно по этой причине даже у активных, хорошо тренированных взрослых фактическая скорость роста мышц будет намного меньше, чем у здорового подростка.

У взрослого спортсмена синтез мышечного белка также связан с тем, как мышцы тренируются. За исключением постоянного восстановления и поддержания существующих мышечных тканей, которые могут быть повреждены в течение повседневной жизни, скелетные мышцы человека никогда не станут больше или сильнее из-за малоподвижного образа жизни или употребления определенных продуктов или добавок.Мышечная активность — это необходимое условие полноценного развития мышц, основанного на синтезе белка.

Все формы физической активности направляют определенную нагрузку на мышцу. В таких видах спорта, как бег на длинные дистанции или езда на велосипеде, нагрузки являются кумулятивными, объединенным эффектом повторяющихся движений, которые имеют относительно более низкий уровень интенсивности. В упражнениях, включающих взрывные и сильно сфокусированные движения (например, силовые тренировки), силы, направленные на мышцы, намного более значительны, и они возникают в течение гораздо более короткого промежутка времени.

В любых обстоятельствах мышца разрушается естественным образом — процесс, известный как «катаболизм». Разрушение включает физическое разделение волокон, составляющих мышечную структуру. Последующее восстановление поврежденной мышцы — это «анаболизм», наращивание и рост существующих и ранее поврежденных волокон. Анаболические стероиды получили свое название из-за их вклада в наращивание мышц. Синтез белка — это механизм, с помощью которого организм влияет на это восстановление и рост мышц: как очень общее предположение, когда организм производит больше синтезированного белка, чем потребляет за счет своих катаболических процессов, мышцы будут развиваться.

Существуют измеримые способы определения баланса в организме на постоянной основе между его катаболическим и анаболическим состояниями. Незаменимая аминокислота лейцин используется в качестве индикатора состояния этого баланса в более сложных анализах спортивной науки. Положительный баланс лейцина свидетельствует о том, что эта кислота присутствует в клетках, что соответствует анаболизму белков. Лейцин входит в состав многочисленных коммерческих протеиновых добавок, принимаемых для стимуляции дальнейшего синтеза протеина в организме.

Синтез мышечного белка также рассматривается в контексте болезненных, поврежденных или чрезмерно загруженных мышц. Спортивные исследования в этой области были сосредоточены не столько на том, будет ли употребление белка полезно для спортсмена, сколько на том, в какой момент после тренировки следует потреблять белок, чтобы организм мог получить максимальное восстановление и наращивание мышц. эффект. Комбинированные эффекты потребления углеводов и белков также были тщательно изучены в последние годы.

Сообщество спортивной науки поддерживает полезность замены углеводов сразу после тренировки. Такая замена имеет тенденцию быстрее доставлять гликоген к пораженным мышцам; Кроме того, весь организм получает пополнение запасов углеводов, за счет которых может быть восстановлена ​​вся опорно-двигательная система. Когда белки потребляются вместе с углеводами сразу после тренировки, катаболический процесс в пораженных мышцах не останавливается; немедленно стимулируется процесс синтеза белка (выражение «толчок» обычно используется в исследованиях для описания эффекта).Это действие приводит к предотвращению дальнейшей потери белка в мышцах. Поскольку разрушение мышц из-за напряженных упражнений не достигнет своего пика в течение примерно трех дней после упражнения, которое повлияло на мышцу, важно продолжать прием белка. Поддержание последовательной диеты имеет важное значение для способности организма постоянно реагировать на потребность в синтезе мышечного белка.

Организму необходимо обеспечивать эффективный синтез мышечного протеина на протяжении всей спортивной карьеры.С повышением уровня участия мастеров в самых разных видах спорта (обычно определяемых как соревнования для спортсменов в возрасте от 40 лет и старше), у спортсменов старшего возраста возникают катаболические и анаболические процессы. Реакция организма на повышенное потребление протеина после тренировки существенно не меняется с возрастом ни у мужчин, ни у женщин.

см. Также Диета; Рост; Прием белка и восстановление после упражнений.

Синтетический ответ мышечного белка на прием пищи после упражнений с отягощениями