Как выглядит протеин: Протеин. Определяемся с выбором. Типы белка, способы фильтрации и т.д.

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

На этой странице объясняется, как аминокислоты объединяются в белки, и что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурой белков. Четвертичная структура не раскрыта. Это относится только к белкам, состоящим более чем из одной полипептидной цепи. В учебной программе по химии IB есть упоминание о четвертичной структуре, но ни в одной другой учебной программе этого уровня в Великобритании.

Первичная структура белков

Рисование аминокислот

В химии, если бы вам нужно было нарисовать структуру обычной 2-аминокислоты, вы, вероятно, нарисовали бы ее так:

Однако для рисования структур белков мы обычно скручиваем его так, чтобы группа «R» торчала сбоку. Если вы это сделаете, гораздо легче увидеть, что происходит.

Это означает, что две простейшие аминокислоты, глицин и аланин, будут показаны как:

Пептиды и полипептиды

Глицин и аланин могут объединяться вместе с отщеплением молекулы воды с образованием дипептид . Это может произойти одним из двух разных способов, поэтому вы можете получить два разных дипептида.

Либо:

Или:

В каждом случае связь, показанная синим цветом в структуре дипептида, известна как пептидная связь . В химии это также было бы известно как амидная связь, но поскольку мы сейчас находимся в сферах биохимии и биологии, мы будем использовать их термины.

Если соединить три аминокислоты, получится трипептид. Если вы соедините много и много вместе (как в белковой цепи), вы получите полипептид .

Белковая цепь будет иметь от 50 до 2000 аминокислотных остатков . Вы должны использовать этот термин, потому что, строго говоря, пептидная цепь не состоит из аминокислот. Когда аминокислоты соединяются вместе, молекула воды теряется. Пептидная цепь состоит из того, что осталось после потери воды, другими словами, состоит из аминокислоты 9.0108 остатки .

По соглашению, когда вы рисуете пептидные цепи, группа -NH ₂ , которая не была преобразована в пептидную связь, записывается на левом конце. Неизмененная группа -COOH записана в правом конце.

Конец пептидной цепи с группой -NH ₂ известен как N-конец , а конец с группой -COOH является С-концом .

Таким образом, белковая цепь (с N-концом слева) будет выглядеть так:

Группы «R» происходят от 20 аминокислот, встречающихся в белках. Пептидная цепь известна как основная цепь , а группы «R» известны как боковые цепи .

Я упомянул это для полноты картины — , а не , потому что вы должны знать об этом в химии на этом вводном уровне.

Первичная структура белков

Вот проблема! Термин «первичная структура» используется двумя разными способами.

В самом простом случае этот термин используется для описания порядка соединения аминокислот в белок. Другими словами, если вы замените группы «R» на последней диаграмме реальными группами, вы получите первичную структуру определенного белка.

Эта первичная структура обычно изображается с помощью сокращений аминокислотных остатков. Эти сокращения обычно состоят из трех или одной буквы.

Используя трехбуквенные сокращения, часть белковой цепи может быть представлена, например:

Если вы посмотрите внимательно, вы заметите аббревиатуры глицина (Gly) и аланина (Ala) среди других.

Если вы проследите всю белковую цепь до ее левого конца, вы найдете аминокислотный остаток с неприсоединенным -NH ₂ группа. N-терминал всегда пишется слева на диаграмме первичной структуры белка — независимо от того, рисуете ли вы его полностью или используете эти сокращения.

Более широкое определение первичной структуры включает все особенности белка, которые являются результатом ковалентных связей. Очевидно, что все пептидные звенья состоят из ковалентных связей, так что это не проблема.

Но у белков есть дополнительная особенность, которая также ковалентно связана. Он включает аминокислоту цистеин.

Если две боковые цепи цистеина оказываются рядом друг с другом из-за укладки в пептидной цепи, они могут реагировать с образованием серного мостика . Это еще одна ковалентная связь, поэтому некоторые считают ее частью первичной структуры белка.

Из-за того, как серные мостики влияют на то, как складывается белок, другие люди считают это частью третичной структуры (см. ниже). Это, очевидно, потенциальный источник путаницы!

Вторичная структура белков

Внутри длинных белковых цепей есть области, в которых цепи организованы в регулярные структуры, известные как альфа-спирали (альфа-спирали) и бета-складчатые листы. Это вторичные структуры в белках.

Эти вторичные структуры удерживаются вместе водородными связями. Они образуются, как показано на диаграмме, между одной из неподеленных пар атома кислорода и водородом, присоединенным к атому азота:

Хотя водородные связи всегда находятся между группами C=O и H-N, их точный характер различается в альфа-спирали и бета-складчатом листе. Когда вы доберетесь до них ниже, найдите время, чтобы убедиться, что вы видите, как работают две разные аранжировки.

Вы также должны выяснить, сколько именно деталей вам нужно знать об этом следующем фрагменте. Вполне может быть, что все, что вам нужно, это слышать об альфа-спирали и знать, что она удерживается вместе водородными связями между группами C=O и NH. Еще раз, вам нужно проверить свою программу и прошлые работы — особенно отметьте схемы для прошлых работ.

Если вы перейдете по любой из этих ссылок, используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.

Альфа-спираль

В альфа-спирали белковая цепочка закручена как слабо свернутая пружина. «Альфа» означает, что если вы посмотрите вниз по всей длине пружины, то увидите, что скручивание происходит по часовой стрелке, когда она уходит от вас.

По правде говоря, если вы изучаете химию, вам вряд ли понадобится это знать. Если вторичная структура белка включена в вашу программу, ваши экзаменаторы, скорее всего, захотят, чтобы вы знали, как эти структуры удерживаются вместе за счет водородных связей. Проверьте прошлые документы, чтобы быть уверенным.

Если вы читаете это как студент-биохимик или биолог, и вам дали какой-то другой способ распознавания альфа-спирали, придерживайтесь того метода, который вам дали.

Следующая диаграмма показывает, как альфа-спираль удерживается вместе водородными связями. Это очень упрощенная диаграмма, в которой отсутствует множество атомов. Мы поговорим об этом подробнее после того, как вы его просмотрели.

Что не так с диаграммой? Две вещи:

Во-первых, показаны только атомы на обращенных к вам частях катушек. Если вы попытаетесь показать все атомы, все станет настолько сложным, что практически невозможно будет понять, что происходит.

Во-вторых, я не делал никаких попыток правильно определить валентные углы. Я намеренно нарисовал все связи в основе цепи так, как будто они лежат вдоль спирали. На самом деле они торчат повсюду. Опять же, если вы нарисуете его правильно, увидеть спираль практически невозможно.

Итак, на что нужно обратить внимание?

Обратите внимание, что все группы «R» торчат в стороны от основной спирали.

Обратите внимание на правильное расположение водородных связей. Все группы N-H направлены вверх, а все группы C=O направлены вниз. Каждый из них участвует в водородной связи.

И, наконец, хотя на этой неполной диаграмме этого не видно, каждый полный виток спирали содержит 3,6 (приблизительно) аминокислотных остатка.

Если бы у вас было целое число аминокислотных остатков на виток, каждая группа имела бы идентичную группу под ним на витке ниже. Водородная связь невозможна при таких обстоятельствах.

В каждом витке 3 полных аминокислотных остатка и два атома из следующего. Это означает, что каждый виток смещен относительно витков выше и ниже, так что группы NH и C=O выровнены друг с другом.

Бета-плиссированные листы

В бета-складчатом листе цепи сложены так, что лежат рядом друг с другом. Следующая диаграмма показывает то, что известно как «антипараллельный» лист. Все это означает, что соседние сети движутся в противоположных направлениях. Учитывая то, как происходит это конкретное складывание, это кажется неизбежным.

На самом деле это не неизбежно! Возможна гораздо более сложная сворачивание, так что соседние цепочки на самом деле движутся в том же направлении. Сейчас мы выходим далеко за рамки требований британской химии уровня A (и ее эквивалентов).

Свернутые цепи снова удерживаются вместе водородными связями с участием точно таких же групп, как и в альфа-спирали.

Третичная структура белков

Что такое третичная структура?

Третичная структура белка — это описание того, как вся цепь (включая вторичные структуры) складывается в окончательную трехмерную форму. Это часто упрощается до моделей, подобных следующей для фермента дигидрофолатредуктазы. Ферменты, конечно, основаны на белках.

В этом ферменте нет ничего особенного с точки зрения структуры. Я выбрал его, потому что он содержал только одну белковую цепь и имел в себе примеры обоих типов вторичной структуры.

Модель показывает альфа-спирали во вторичной структуре в виде витков «ленты». Бета-складчатые листы показаны как плоские кусочки ленты, заканчивающиеся наконечником стрелки. Биты белковой цепи, которые представляют собой просто случайные витки и петли, показаны как биты «струны».

Цветовая маркировка модели помогает вам ориентироваться в конструкции, переходя от темно-синего к красному.

Вы также заметите, что в этой конкретной модели заперты две другие молекулы (показаны как обычные молекулярные модели). Это две молекулы, реакцию которых катализирует этот фермент.

Что удерживает белок в его третичной структуре?

Третичная структура белка держится за счет взаимодействий между боковыми цепями — группами «R». Это может произойти несколькими способами.

Ионные взаимодействия

Некоторые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) содержат дополнительную группу -COOH. Некоторые аминокислоты (например, лизин) содержат дополнительную группу -NH ₂ .

Вы можете получить перенос иона водорода из группы -COOH в группу -NH ₂ с образованием цвиттер-ионов так же, как в простых аминокислотах.

Вы, очевидно, могли бы получить ионную связь между отрицательной и положительной группой, если бы цепи складывались таким образом, чтобы они были близко друг к другу.

Водородные связи

Обратите внимание, что сейчас мы говорим о водородных связях между боковыми группами, а не между группами в основной цепи.

Многие аминокислоты содержат группы в боковых цепях, в которых атом водорода присоединен либо к атому кислорода, либо к атому азота. Это классическая ситуация, когда может возникнуть водородная связь.

Например, аминокислота серин содержит группу -ОН в боковой цепи. Вы могли бы установить водородную связь между двумя остатками серина в разных частях свернутой цепи.

Вы можете легко представить себе подобную водородную связь, включающую группы -OH, или группы -COOH, или группы -CONH ₂ , или группы -NH ₂ в различных комбинациях, хотя вам нужно быть осторожным, чтобы помнить, что -COOH группа и группа -NH ₂ будут образовывать цвиттер-ион и создавать более прочную ионную связь вместо водородной связи.

Дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса

Некоторые аминокислоты имеют довольно большие углеводородные группы в своих боковых цепях. Несколько примеров показаны ниже. Временные флуктуирующие диполи в одной из этих групп могут индуцировать противоположные диполи в другой группе на соседней свернутой цепи.

Установленных рассеивающих сил будет достаточно, чтобы скрепить сложенную конструкцию.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.

Серные мосты

Серные мостики, образующиеся между двумя остатками цистеина, уже обсуждались в разделе о первичных структурах. Где бы вы ни решили их разместить, это не влияет на то, как они формируются!