Протеин и вся правда о нем — Супер-фуды, БАДы и препараты
Итак, можно ли в возрасте после 30 лет иметь стройную и подтянутую фигуру? Многие говорят, что после 30 лет худеть гораздо сложнее, однако есть 2 прекрасных примера:
1. Это американка Эрнестина Шепард. 75 летняя Эрнестина Шепард из Балтимора вошла во всемирную Книгу рекордов – 2012 как самая пожилая женщина-культурист в мире. Каждый день она пробегает по 15 км, проводит 3 тренировки по фитнесу, при этом регулярно участвует в показе мод.
А началась эта история 20 лет назад, когда Эрнестина в свои 55 лет собралась на пляж. Она надела купальник, встала перед зеркалом, взглянула на себя и горько расплакалась. Правда, плакала она не долго, быстро собралась, пошла и купила себе абонемент в фитнес клуб и стала заниматься.
2. А её соотечественник Джефри Лайф опомнился только в 60 лет. Решил избавиться от пивного животика, пошел в атлетический зал, и вот к чему это привело. Фотографии говорят сами за себя, сейчас ему 72 года и он выглядит значительно лучше, чем в 60 лет.
А ведь современному человеку это сделать значительно проще. Ведь к его услугам и современные системы тренировки, и эффективные тренажеры, и, что немаловажно, спортивная химия. Именно о ней мы и поговорим далее.
Жизнь невозможна без белка. Что же такое белок или говоря, научным языком, протеин?
Сам термин «протеин» был предложен еще в 1838 году шведским химиком Яковом Берцелиусом для обозначения молекулы белка. Белок человеческого тела состоит из 20 аминокислот. 10 из этих аминокислот являются незаменимыми, это означает, что организм не может синтезировать их самостоятельно. Другие 10 – являются заменимыми, т.е. организм может их создать из других аминокислот. Это означает, что заменимые аминокислоты организм в состоянии синтезировать сам. А вот незаменимые обязательно должны поступать с пищей.
Итак, какая же пища богата белком?
Прежде всего, это яйца, молочные продукты, мясо и рыба. Также – орехи, бобовые, рожь и пшеница. Рекордсменом среди растений по содержанию белка является соя, которая содержит белка до 35%.
Надо сказать, что это неравноценные продукты. Например, яйцо имеет показатель биологической ценности – 1. Это означает, что там содержится полный набор незаменимых аминокислот. А вот, например, пшеница содержит только половину (ее коэффициент биологической ценности только 0,54) незаменимых аминокислот. И хотя количество белка и там и там одинаково (по 12,7 грамм), тем не менее, организм сможет больше усвоить из яиц и меньше из пшеницы.
Что происходит с белком после того, как мы его съедаем?
Белок расщепляется в нашем ЖКТ до аминокислот. Аминокислоты всасываются через стенки кишечника и распределяются по всему организму. Белки используются для роста мышечной ткани, для строительства костей, из белков строятся некоторые гормоны, ферменты. В случае необходимости организм может использовать белки как источник энергии.
Поэтому, если человек ведет здоровый образ жизни, зачастую ему необходим дополнительный прием протеина.
Какие же они. протеины, бывают:
1 место – протеин с сывороткой.
Он не имеет никакого отношения к химии, его готовят из обычной молочной сыворотки. У этого протеина наибольший показать биологической ценности и усваивается он очень быстро. Именно из-за того, что он быстро всасывается, употреблять его лучше всего после тренировки. Немаловажное достоинство сывороточного протеина – он достаточно недорогой.
2 место – протеин яичный. В отличие от сывороточного протеина, яичный весьма дорог. При этом он имеет высокий показатель биологической ценности. Время его всасывания находится в диапазоне 4-6 часов, что является средним показателем.
3 место – казеиновый протеин. Казеин – это основной белок молока. Надо сказать, что этот протеин имеет не самый приятный вкус и плохо размешивается в воде. Его биологическая ценность = 80%, при этом он очень медленно усваивается, это говорит о том, что такой протеин идеально подходит для приема на ночь. А после тренировки смысла его принимать нет.
4 место – соевый белок.
С давних времен главным источником белка на Востоке была соя. И сейчас соевый протеин является весьма востребованным. Надо отметить, что соевый протеин достаточно плохо переваривается, по крайней мере, так было раньше. Да и сейчас некоторые производители недостаточно хорошо его очищают, поэтому у многих, такой протеин, может вызвать вздутие живота.
Одним из неоспоримых достоинств соевого протеина является его способность снижать уровень холестерина в крови, что немаловажно для очень многих людей.
Как мы видим, каждый протеин имеет свои плюсы и свои минусы. Именно поэтому сейчас выпускают комплексные протеины, которые содержат и протеин соевый, и протеин сывороточный, и протеин казеиновый, и так же туда добавляют и яичный протеин. Все плюсы сочетаются в одном, поэтому комплексные протеины – наиболее полезны.
Ну а если вам некогда разводить протеиновые коктейли, вы можете воспользоваться протеиновыми батончиками. Сейчас их производят очень много. Каждый из таких батончиков содержит 20-30 грамм белка, что составляет половину суточной нормы.
К сожалению, о протеинах существует много мифов.
1 миф – протеин – это химия. На самом деле все протеины производятся из натуральных продуктов, просто их очищают.
2 миф – прием протеинов оказывает негативное влияние на печень и почки. В действительности, для того, чтобы негативные эффекты появились, необходимо принимать по 300-400 грамм протеина в день, что, естественно, невозможно.
3 миф – протеин обладает способностью снижать половое влечение. На самом деле, все с точностью до наоборот: пища, богатая белком, издревле считалась пищей, стимулирующей репродуктивную функцию организма.
4 миф – протеины вызывают зависимость. В действительности, это не совсем миф. Любая полезная пища вызывает зависимость – нам хочется есть ее еще.
Итак, мы рассмотрели протеин и как его принимать. Теперь вы знаете о протеине все.
Автор: Aniri G. (специально для Calorizator.ru)
Копирование данной статьи целиком или частично запрещено.
Optimum Nutrition Whey Gold как отличить подделку и проверить подлинность?
Optimum Nutrition также важно как и Вам, чтобы продукция была качественной.
Применяйте эти подсказки для идентификации оригинала.
При клике на изображения будет открыта увеличенная версия в новом окне.
ТЕРМОУСАДОЧНАЯ ПЛОМБА
На каждой банке GOLD STANDARD 100% WHEY имеется черная пластиковая пломба с золотой голограммой. Platinum серия, в свою очередь, имеет прозрачную пломбу с серебристой голограммой. Остальные порошковые продукты имеют черные, серебристые или прозрачные пластиковые пломбы без голограмм.
ДИЗАЙН БАНКИ
Дно банок, произведенных в США, в результате термо-формирования пластика имеют след от пресс-формы. На каждой банке одной партии, этот след выглядит схоже. Банки, произведенные в Великобритании, имеют выемку в форме круга без пересекающей дно линии. Это нормально для банок, отлитых в Европе.
СРОК ГОДНОСТИ И НОМЕР ПАРТИИ
На одно или боковину банок с помощью струйной печати наносится штамп с датой производства, датой истечения срока годности и номером партии. Порошковые продукты имеют срок годности 2 года, соответственно сроки должны разниться на 2 года.
На капсулированных и таблетированных продуктах, даты и номер партии наносятся сбоку белым цветом.
МЕМБРАНА-ВКЛАДЫШ
Банки с протеином имеют мембрану, которая помогает удерживать порошок внутри во время транспортировки. Круглая мембрана не герметизирует банку и не приклеена к горловине. Это нормально, если мембрана остается в крышке после вскрытия. Мембраны капсулированной или таблеточной продукции приклеены и обычно не остаются в крышке после вскрытия.
НОВЫЙ ДИЗАЙН, СТАРОЕ КАЧЕСТВО
Самый продаваемый сывороточный протеин теперь в новом дизайне! Так как смена поколений — это не быстрый процесс, Вы можете приобрести продукцию как в старом, так и новом дизайне в зависимости от того где и когда была совершена покупка. Дизайн GOLD STANDARD 100% WHEY стандартизирован. Воспользуйтесь подсказками выше для определения оригинальности продукта.
ПРОВЕРОЧНЫЙ КОД
Для облегчения идентификации аутентичного продукта, в 2019 году компания ON ввела систему проверочных кодов.
Если Ваша банка содержит данный стикер, нажмите на ссылку ниже для проверки оригинальности продукта.
ФОРМА ПРОВЕРКИ ЗАЩИТНОГО КОДА
Вы можете проверить оригинальность прямо у нас на сайте! Официальная система проверки предоставлена компанией Optimum Nutrition. Данные, введенные на этой странице будут обработаны сервером ON.
Внимание! Код вводится только один раз! Дождитесь обработки запроса, не нажимайте на кнопку дважды, не обновляйте и не закрывайте страницу. После ввода корректного кода, Вы увидите сообщение об успешной проверке (Success-статус
Также, Вы можете проверить оригинальность продукта на официальном сайте Optimum Nutriition по этой ссылке: https://www.authentic-on.com/ru/ Важно: так как используется одна база данных, код, введенный на любом из сайтов после первого ввода перестает быть неиспользованным!
youtube.com/embed/EOoe0RYok_8?feature=oembed» frameborder=»0″ allow=»accelerometer; autoplay; encrypted-media; gyroscope; picture-in-picture» allowfullscreen=»»> Под электронным микроскопом – Трехмерное изображение отдельного белка
Когда Ган Рен крутит элементы управления криоэлектронным микроскопом, он сравнивает это с точной настройкой переключения передач и тормозов гоночного велосипеда. Но эта машина в Национальной лаборатории Лоуренса Беркли (Berkeley Lab) Министерства энергетики США немного сложнее. Он стоит почти 1,5 миллиона долларов, работает при низкой температуре жидкого азота и позволяет ученым увидеть то, чего раньше никто не видел.
В Molecular Foundry, известном исследовательском центре нанотехнологий Berkeley Lab, Рен довел свой микроскоп Zeiss Libra 120 Cryo-Tem до разрешения, которого немецкие производители никогда не предполагали, и сделал подробные снимки отдельных молекул. Сегодня он и его коллега Лей Чжан сообщают о первых трехмерных изображениях отдельного белка, когда-либо полученных с достаточной четкостью, чтобы определить его структуру.
Трехмерные изображения одной частицы (A) серия изображений белковой частицы ApoA-1, сделанных под разными углами, как указано. Последовательность четырех компьютерных улучшений (проекций) уточняет сигнал. В правой колонке 3-D изображение, составленное из уточненных данных. Б) представляет собой крупный план реконструированного трехмерного изображения. C) Анализ показывает, как структура частиц формируется тремя белками ApoA-1 (красная, зеленая, синяя модели, напоминающие лапшу)
Ученые регулярно создают модели белков с помощью рентгеновской дифракции, ядерного магнитного резонанса и обычного криоэлектронного микроскопа (криоЭМ). Но эти модели требуют компьютерного «усреднения» данных анализа тысяч, а то и миллионов подобных молекул, потому что так сложно разрешить особенности одной частицы. Рен и Чжан сделали именно это, создав подробные модели, используя электронно-микроскопические изображения одного белка.
Он называет свою методику «электронной томографией отдельных частиц» или IPET.
Трехмерные изображения, представленные в статье, включают изображения одного антитела IgG и аполипопротеина A-1 (ApoA-1), белка, участвующего в метаболизме человека. Цель Рена — создать отдельные трехмерные изображения значимых с медицинской точки зрения белков, таких как ЛПВП — защищающий сердце «хороший холестерин», структура которого ускользнула от усилий легионов ученых, вооруженных гораздо более мощными инструментами моделирования белков. «Мы уже в пути», — говорит Рен.
Рен обладает репутацией того, кто знает, на что он способен. Он был принят на работу в лабораторию Беркли в августе 2010 года из Калифорнийского университета в Сан-Франциско, где он использовал криоэлектронный микроскоп и более традиционные методы усреднения для определения трехмерной структуры ЛПНП — так называемого «плохого холестерина».
Его изображения одиночных белков немного размыты, даже после того, как они очищены сложной компьютерной фильтрацией, но очень информативны для подготовленного наблюдателя. Эти отдельные частицы необычайно малы, поэтому Рену нужно было сосредоточиться на точке размером менее 20 нанометров. Он сообщил об изображениях белков размером до 70 кДа. Это килодальтоны, лилипутская шкала (выраженная в единицах массы), предназначенная для измерения атомов, молекул и фрагментов ДНК. Это более удобный способ определения размера мягких объектов, таких как белки, которые могут быть комковатыми, волокнистыми или гибкими.
В отличие от скульптурных изображений белковых моделей, набор этих фотографий может передать ощущение этих частиц во всей их наноразмерной гибкости. В сложной структуре этих белков кроются секреты их функций и, возможно, ключи к лекарствам, которые блокируют плохие и стимулируют хорошие.
С некоторой дополнительной компьютерной фильтрацией из изображений может быть создана высококонтрастная модель белка и анимирована, чтобы показать его движущиеся части в 3-D.
Компьютерная анимация демонстрирует гибкую динамику — движущиеся части — человеческого антитела IgG. Трехмерные изображения двух отдельных частиц антител (серые) были созданы с помощью ЭМ-томографии с IPET. Демонстрация показывает, как одни и те же молекулярные цепи (красная, оранжевая и зеленая модели, похожие на лапшу) частицы антитела № 1 могут точно вписаться в частицу № 2, которая была обнаружена под микроскопом в совершенно другой позе.
«Это позволяет увидеть индивидуальность каждого белка, — говорит Рен. «Это доказательство концепции чего-то, что люди считали невозможным».
Наблюдая за структурой отдельных белков, можно понять их гибкие, подвижные части. «Это открывает двери для изучения динамики белков», — говорит Рен. «Антитела, например, не твердые. Они очень гибкие, очень динамичные».
Как Рену удалось добиться такой универсальности в своем Libra 120? «Это не очень топовая модель, — признает он. Многое зависит от аксессуаров, которые он прикручивает к машине, а также от его собственного мастерства и терпения. Он оснастил микроскоп ПЗС-камерой за 300 000 долларов, мощным программным обеспечением для обработки изображений, специальными контрастирующими веществами и устройством под названием «энергетический фильтр», которое просеивает оцифрованные данные с камеры и отсеивает слабые сигналы. Хорошо знакомый со своей настраиваемой машиной, он также использует элемент смазки локтя, работая долгие часы, чтобы извлечь мощные изображения из потока цифрового шума.
Несколько ракурсов, используемых для создания трехмерного портрета, помогают разрешить слабое молекулярное изображение. «Все изображения зашумлены, — объясняет Рен. «В физике шум непостоянен среди изображений, но сигнал — объект или белок — согласован. Используя этот подход, мы обнаруживаем, что согласованная часть (сигнал) может быть улучшена, а несогласованная часть (шум) будет существенно уменьшена».
Электронные микроскопы фокусируют потоки электронов, а не свет, чтобы увидеть невероятно крошечные вещи. Короткая длина волны электронного луча обеспечивает гораздо более высокое разрешение и увеличение, чем видимый свет. Мощные электронные микроскопы десятилетиями использовались для исследования материалов в атомном масштабе; а по соседству с Molecular Foundry находится Национальный центр электронной микроскопии Berkeley Lab, в котором установлены самые мощные микроскопы в мире. Микроскоп TEAM 0.5 может различать объекты размером с радиус атома водорода. Но эти тяжеловесные микроскопы обеспечивают такое разрешение атомного масштаба импульсами энергии, которые уничтожили бы большинство мягких биологических белков. Электронные микроскопы большой мощности используются в основном для исследования атомной структуры прочных твердых материалов, таких как графен — решетка углерода толщиной всего в один атом.
Штатный научный сотрудник Ган Рен (стоит) и его коллега-постдокторант Лэй Чжан могут проверять изображения отдельных белков с помощью криоэлектронного микроскопа в молекулярной литейной лаборатории Беркли.
Рена специализируется на криоЭМ, которая исследует объекты, замороженные при температуре -180 °C (-292 °F). Ванна с жидким азотом мгновенно замораживает образцы так быстро, что кристаллы льда не образуются. «Он аморфен, как стекло, — говорит Рен. Образцы белка замораживают на диске размером с ноготь ребенка, заполненном крошечными лунками диаметром 2 микрона. Диск вставляется в микроскоп на вращающейся опоре, которая может наклонять образец на угол до 140° в вакууме — достаточные углы камеры для создания трехмерной перспективы. «Задача состоит в том, чтобы изолировать его от воздуха и вращать без вибраций, даже вибраций от пузырьков жидкого азота», — говорит Рен.
Чрезвычайно низкая температура фиксирует образцы и предотвращает их высыхание в вакууме, необходимом для электронного сканирования. Это создает благоприятные условия для визуализации при гораздо более низких дозах электронов — достаточно низких, чтобы сохранить неповрежденным один мягкий белок, в то время как в течение одного-двух часов делается более 100 изображений.
Работа выполнена при поддержке Управления науки Министерства энергетики США, Управления фундаментальных энергетических наук (контракт № DE-AC02-05Ch21231)
# # #
Национальная лаборатория Лоуренса в Беркли решает самые насущные научные проблемы мира, продвигая устойчивую энергетику, защищая здоровье человека, создавая новые материалы и раскрывая происхождение и судьбу Вселенной. Научный опыт лаборатории Беркли, основанной в 1931 году, отмечен 13 Нобелевскими премиями. Калифорнийский университет управляет лабораторией Беркли для Управления науки Министерства энергетики США. Чтобы узнать больше, посетите сайт www.lbl.gov.
СТРУКТУРА БЕЛКОВ На этой странице объясняется, как аминокислоты объединяются в белки, и что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурой белков. Четвертичная структура не раскрыта. | ||
Примечание: Четвертичная структура может быть очень сложной, и я не знаю точно, какой глубины требует программа IB для этого (поэтому я не включил ее). Я подозреваю, что желаемое довольно тривиально. Студенты IB должны спросить совета у своего учителя или лектора. | ||
Первичная структура белков Рисование аминокислот В химии, если бы вам нужно было нарисовать структуру обычной 2-аминокислоты, вы, вероятно, нарисовали бы ее так: Однако для рисования структур белков мы обычно скручиваем его так, чтобы группа «R» торчала сбоку. Если вы это сделаете, гораздо легче увидеть, что происходит. Это означает, что две простейшие аминокислоты, глицин и аланин, будут показаны как: Пептиды и полипептиды Глицин и аланин могут объединяться вместе с отщеплением молекулы воды с образованием дипептид . Это может произойти одним из двух разных способов, поэтому вы можете получить два разных дипептида. Либо: Или: В каждом случае связь, показанная синим цветом в структуре дипептида, известна как пептидная связь . В химии это также было бы известно как амидная связь, но поскольку мы сейчас находимся в сферах биохимии и биологии, мы будем использовать их термины. Если соединить три аминокислоты, получится трипептид. Если вы соедините много и много вместе (как в белковой цепи), вы получите полипептид . Белковая цепь будет иметь от 50 до 2000 аминокислотных остатков . По соглашению, когда вы рисуете пептидные цепи, группа -NH 2 , которая не была преобразована в пептидную связь, записывается на левом конце. Неизмененная группа -COOH записана в правом конце. Конец пептидной цепи с группой -NH 2 известен как N-конец , а конец с группой -COOH является С-концом . Таким образом, белковая цепь (с N-концом слева) будет выглядеть так: Группы «R» происходят от 20 аминокислот, встречающихся в белках. Пептидная цепь известна как основная цепь , а группы «R» известны как боковые цепи . | ||
Примечание: В случае, когда группа «R» происходит от аминокислоты пролина, схема нарушается. В этом случае водород в атоме азота, ближайшем к группе «R», отсутствует, а группа «R» зацикливается и присоединяется к этому азоту, а также к атому углерода в цепи. Я упомянул это для полноты картины — , а не , потому что вы должны знать об этом в химии на этом вводном уровне. | ||
Первичная структура белков Вот проблема! Термин «первичная структура» используется двумя разными способами. В самом простом случае этот термин используется для описания порядка соединения аминокислот в белок. Другими словами, если вы замените группы «R» на последней диаграмме реальными группами, вы получите первичную структуру определенного белка. Эта первичная структура обычно изображается с помощью сокращений аминокислотных остатков. Эти сокращения обычно состоят из трех или одной буквы. Используя трехбуквенные сокращения, часть белковой цепи может быть представлена, например: Если вы посмотрите внимательно, вы заметите аббревиатуры глицина (Gly) и аланина (Ala) среди других. Если вы проследите всю белковую цепь до ее левого конца, вы найдете аминокислотный остаток с неприсоединенным -NH 2 группа. N-терминал всегда пишется слева на диаграмме первичной структуры белка — независимо от того, рисуете ли вы его полностью или используете эти сокращения. Более широкое определение первичной структуры включает все особенности белка, которые являются результатом ковалентных связей. Очевидно, что все пептидные звенья состоят из ковалентных связей, так что это не проблема. Но у белков есть дополнительная особенность, которая также ковалентно связана. Он включает аминокислоту цистеин. Если две боковые цепи цистеина оказываются рядом друг с другом из-за укладки в пептидной цепи, они могут реагировать с образованием серного мостика . Из-за того, как серные мостики влияют на то, как складывается белок, другие люди считают это частью третичной структуры (см. ниже). Это, очевидно, потенциальный источник путаницы! | ||
Важно: Вам необходимо знать, где ваши конкретные исследователи будут включать серные мостики — как часть первичной структуры или как часть третичной структуры. Вам необходимо проверить текущую программу и прошлые работы. Если вы изучаете учебный план в Великобритании и у вас его нет, перейдите по этой ссылке, чтобы узнать, как его получить. | ||
Вторичная структура белков Внутри длинных белковых цепей есть области, в которых цепи организованы в регулярные структуры, известные как альфа-спирали (альфа-спирали) и бета-складчатые листы. Это вторичные структуры в белках. Эти вторичные структуры удерживаются вместе водородными связями. Они образуются, как показано на диаграмме, между одной из неподеленных пар атома кислорода и водородом, присоединенным к атому азота: Хотя водородные связи всегда находятся между группами C=O и H-N, их точный характер различается в альфа-спирали и бета-складчатом листе. Когда вы доберетесь до них ниже, найдите время, чтобы убедиться, что вы видите, как работают две разные аранжировки. | ||
Важно: Если вас не устраивает водородная связь и вы не уверены в том, что означает эта диаграмма, перейдите по этой ссылке, прежде чем продолжить. То, что следует далее, в любом случае достаточно сложно визуализировать, не беспокоясь о том, что такое водородные связи! Вы также должны выяснить, сколько именно деталей вам нужно знать об этом следующем фрагменте. Вполне может быть, что все, что вам нужно, это слышать об альфа-спирали и знать, что она удерживается вместе водородными связями между группами C=O и NH. Если вы перейдете по любой из этих ссылок, используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу. | ||
Альфа-спираль В альфа-спирали белковая цепочка закручена как слабо свернутая пружина. «Альфа» означает, что если вы посмотрите вниз по всей длине пружины, то увидите, что скручивание происходит по часовой стрелке, когда она уходит от вас. | ||
Примечание: Если ваше зрительное воображение так же безнадежно, как и мое, единственный способ понять это по-настоящему — взять кусок проволоки и свернуть его в пружину. Не помешало бы немного компьютерного руководства. По правде говоря, если вы изучаете химию, вам вряд ли понадобится это знать. Если вторичная структура белка включена в вашу программу, ваши экзаменаторы, скорее всего, захотят, чтобы вы знали, как эти структуры удерживаются вместе за счет водородных связей. Если вы читаете это как студент-биохимик или биолог, и вам дали какой-то другой способ распознавания альфа-спирали, придерживайтесь того метода, который вам дали. | ||
Следующая диаграмма показывает, как альфа-спираль удерживается вместе водородными связями. Это очень упрощенная диаграмма, в которой отсутствует множество атомов. Мы поговорим об этом подробнее после того, как вы его просмотрели. Что не так с диаграммой? Две вещи: Во-первых, показаны только атомы на обращенных к вам частях катушек. Если вы попытаетесь показать все атомы, все станет настолько сложным, что практически невозможно будет понять, что происходит. Во-вторых, я не делал никаких попыток правильно определить валентные углы. Я намеренно нарисовал все связи в основе цепи так, как будто они лежат вдоль спирали. На самом деле они торчат повсюду. Опять же, если вы нарисуете его правильно, увидеть спираль практически невозможно. Итак, на что нужно обратить внимание? Обратите внимание, что все группы «R» торчат в стороны от основной спирали. Обратите внимание на правильное расположение водородных связей. Все группы N-H направлены вверх, а все группы C=O направлены вниз. Каждый из них участвует в водородной связи. И, наконец, хотя на этой неполной диаграмме этого не видно, каждый полный виток спирали содержит 3,6 (приблизительно) аминокислотных остатка. Если бы у вас было целое число аминокислотных остатков на виток, каждая группа имела бы идентичную группу под ним на витке ниже. Водородная связь невозможна при таких обстоятельствах. В каждом витке 3 полных аминокислотных остатка и два атома из следующего. Это означает, что каждый виток смещен относительно витков выше и ниже, так что группы NH и C=O выровнены друг с другом. Бета-плиссированные листы В бета-складчатом листе цепи сложены так, что лежат рядом друг с другом. На самом деле это не неизбежно! Возможна гораздо более сложная сворачивание, так что соседние цепочки на самом деле движутся в том же направлении. Сейчас мы выходим далеко за рамки требований британской химии уровня A (и ее эквивалентов). Свернутые цепи снова удерживаются вместе водородными связями с участием точно таких же групп, как и в альфа-спирали. | ||
Примечание: Обратите внимание, что нет никаких причин, по которым эти листы должны быть сделаны из четырех кусочков цепочки, сложенных рядом друг с другом, как показано на этой диаграмме. Это был произвольный выбор, который привел к диаграмме, прекрасно вписывающейся в экран! | ||
Третичная структура белков Что такое третичная структура? Третичная структура белка — это описание того, как вся цепь (включая вторичные структуры) складывается в окончательную трехмерную форму. | ||
Примечание: Эта диаграмма была получена из банка данных белков RCSB. Если вы хотите найти дополнительную информацию о дигидрофолатредуктазе, их справочный номер для нее — 7DFR. В этом ферменте нет ничего особенного с точки зрения структуры. Я выбрал его, потому что он содержал только одну белковую цепь и имел в себе примеры обоих типов вторичной структуры. | ||
Модель показывает альфа-спирали во вторичной структуре в виде витков «ленты». Бета-складчатые листы показаны как плоские кусочки ленты, заканчивающиеся наконечником стрелки. Биты белковой цепи, которые представляют собой просто случайные витки и петли, показаны как биты «струны». Цветовая маркировка модели помогает вам ориентироваться в конструкции, переходя от темно-синего к красному. Вы также заметите, что в этой конкретной модели заперты две другие молекулы (показаны как обычные молекулярные модели). Это две молекулы, реакцию которых катализирует этот фермент. Что удерживает белок в его третичной структуре? Третичная структура белка держится за счет взаимодействий между боковыми цепями — группами «R». Это может произойти несколькими способами. Ионные взаимодействия Некоторые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) содержат дополнительную группу -COOH. Некоторые аминокислоты (например, лизин) содержат дополнительную группу -NH 2 . Вы можете получить перенос иона водорода из группы -COOH в группу -NH 2 с образованием цвиттер-ионов так же, как в простых аминокислотах. Вы, очевидно, могли бы получить ионную связь между отрицательной и положительной группой, если бы цепи складывались таким образом, чтобы они были близко друг к другу. Водородные связи Обратите внимание, что сейчас мы говорим о водородных связях между боковыми группами, а не между группами в основной цепи. Многие аминокислоты содержат группы в боковых цепях, в которых атом водорода присоединен либо к атому кислорода, либо к атому азота. Это классическая ситуация, когда может возникнуть водородная связь. Например, аминокислота серин содержит группу -ОН в боковой цепи. Вы могли бы установить водородную связь между двумя остатками серина в разных частях свернутой цепи. Вы можете легко представить себе подобную водородную связь, включающую группы -OH, или группы -COOH, или группы -CONH 2 , или группы -NH 2 в различных комбинациях, хотя вам нужно быть осторожным, чтобы помнить, что -COOH группа и группа -NH 2 будут образовывать цвиттер-ион и создавать более прочную ионную связь вместо водородной связи. Дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса Некоторые аминокислоты имеют довольно большие углеводородные группы в своих боковых цепях. Несколько примеров показаны ниже. Временные флуктуирующие диполи в одной из этих групп могут индуцировать противоположные диполи в другой группе на соседней свернутой цепи. Установленных рассеивающих сил будет достаточно, чтобы скрепить сложенную конструкцию. | ||
Важно: Если вас не устраивают дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса, перейдите по этой ссылке. Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу. | ||
Серные мосты Серные мостики, образующиеся между двумя остатками цистеина, уже обсуждались в разделе о первичных структурах. Где бы вы ни решили их разместить, это не влияет на то, как они формируются!
| ||
Это относится только к белкам, состоящим более чем из одной полипептидной цепи. В учебной программе по химии IB есть упоминание о четвертичной структуре, но ни в одной другой учебной программе этого уровня в Великобритании.
Вы должны использовать этот термин, потому что, строго говоря, пептидная цепь не состоит из аминокислот. Когда аминокислоты соединяются вместе, молекула воды теряется. Пептидная цепь состоит из того, что осталось после потери воды, другими словами, состоит из аминокислоты 9.0108 остатки .
Это еще одна ковалентная связь, поэтому некоторые считают ее частью первичной структуры белка.
Еще раз, вам нужно проверить свою программу и прошлые работы — особенно отметьте схемы для прошлых работ.
Проверьте прошлые документы, чтобы быть уверенным.
Следующая диаграмма показывает то, что известно как «антипараллельный» лист. Все это означает, что соседние сети движутся в противоположных направлениях. Учитывая то, как происходит это конкретное складывание, это кажется неизбежным.
Это часто упрощается до моделей, подобных следующей для фермента дигидрофолатредуктазы. Ферменты, конечно, основаны на белках.
