Гидролизат протеин: Купить гидролизат сывороточного протеина | MYPROTEIN™

Содержание

Продукты сывороточного протеина – концентрат, изолят, гидролизат – в чем разница?

Сывороточный протеин – это высококачественный диетарный источник протеина, поэтому не удивительно, что он очень популярен как протеиновая пищевая добавка. Часто спрашивают, в чем разница между различными порошками сывороточного протеина, которые встречаются на рынке пищевых добавок, и какой же из них можно назвать «наилучшим». Существуют различные виды сывороточного протеина: концентраты, изоляты, микрофильтрованные изоляты, ионообменные изоляты и гидролизаты. Так давайте же разберемся с ними раз и навсегда.

Введение

Сывороточный протеин является одним из двух главных молочных протеинов (второй – это казеин). Производство этого протеина заключается в том, что сыворотка отделяется от молока, а затем она проходит процесс обработки (такой как ультрафильтрация, микрофильтрация, ионный обмен и обратный осмос), в результате чего получаются различные продукты сывороточного протеина.

Сегодня на рынке пищевых добавок существуют такие продукты сывороточного протеина, как концентраты, сывороточный протеин с низким содержанием лактозы, изоляты и гидролизаты. Каждый продукт сывороточного протеина отличается количеством содержащегося в нем протеина, углеводов (лактозы), жиров, минералов и таких специфических биоактивных протеинов, как альфа-лактоглобулин, бета-лактоглобулин, иммуноглобулины, гликомакропептиды, альбумин бычьей сыворотки, лактоферрин и лактопероксидаза.

Положительные эффекты

Подробный обзор всех положительных эффектов сывороточного протеина в сравнении с другими протеинами, такими как казеин, яичный и соевый протеины – это тема для отдельной статьи. А здесь я лишь кратко опишу его некоторые полезные свойства.

Сывороточный протеин – это богатый источник высоко биодоступных незаменимых аминокислот (особенно лейцина). Между прочим, сывороточный протеин был признан идеальным источником протеина на основании его великолепного аминокислотного профиля и высокой усваиваемости. Кроме того, этот протеин имеет несколько дополнительных интересных эффектов, которые представляют особенную ценность для атлетов и физически активных людей.

В ходе одного исследования ученые сравнивали две диеты, которые включали в себя либо сывороточный протеин, либо казеин и одинаковое количество углеводов. В результате было обнаружено, что в отличие от казеина сывороточный протеин увеличивал запасы гликогена в мышцах и печени. Кроме того, сывороточный протеин – это богатый источник серосодержащей аминокислоты цистеин. Этот факт заслуживает внимания, поскольку цистеин является ключевой ограничивающей аминокислотой для синтеза глютатиона, а диетарный цистеин считается ограничивающим скорость субстратом для данного синтеза. Глютатион – это мощный антиоксидант, который также необходим для пролиферации лимфоцитов и поддержания иммунной функции. Сильно не вдаваясь в подробности, отмечу, что имеются свидетельства того, что увеличенный уровень глютатиона (посредством изменения так называемого состояния окисления-восстановления) может изменять экспрессию генов в сторону мышечного роста. Фактически было обнаружено, что потребление концентрата сывороточного протеина вызывает увеличение уровня глютатиона в тканях, а также то, что иммуностимулирующий эффект этого протеина в основном можно приписать его способности повышать уровень глютатиона.

В ходе другого очень интересного исследования ученые изучали эффекты потребления 20 граммов в день концентрата сывороточного протеина в течение трех месяцев. В результате было обнаружено, что потребление концентрата сывороточного протеина существенно повышало лимфоцитный уровень глютатиона – на 35%, а также увеличивало пиковую мощность и 30-секундную максимальную работоспособность. Кроме того, у испытуемых, потреблявших концентрат сывороточного протеина, наблюдалось снижение уровня подкожного жира с одновременным сохранением веса тела! Эти результаты определенно имеют ценность для атлетов и физически активных людей, которые стремятся улучшить здоровье и привести себя в форму.

Концентраты сывороточного протеина против изолятов

Изолят сывороточного протеина обладает высокой концентрацией протеина (90-95%) и содержит очень небольшое количество (если вообще содержит) жиров, лактозы и минералов. Содержание протеина в концентрате сывороточного протеина может разниться в пределах 25-89%. Однако большинство таких концентратов содержат 80% протеина. Также они содержат некоторое количество лактозы, жиров и минералов. Другое главное различие между изолятами и концентратами сывороточного протеина заключается в том, что изоляты практически не содержат лактозы и стоят гораздо дороже.

Микрофильтрованные изоляты сывороточного протеина

Существует несколько различных способов микрофильтрации. Все они применяются с целью обогащения (или концентрирования) различных субфракций сывороточного протеина.

К популярным технологиям микрофильтрации относятся микрофильтрация Cross Flow (CFM®), ультрафильтрация (UF), обратный осмос (RO), динамическая мембранная фильтрация (DMF), ионообменная хроматография (IEC), электроультрафильтрация (EU), радиальнопоточная хроматография (RFC) и нанофильтрация (NF).

Технологии микрофильтрации позволяют производить порошки высококачественного (неденатурированного) протеина с очень высоким протеиновым содержанием (>90%). Микрофильтрованный сывороточный протеин сохраняет в себе важные субфракции и содержит лишь небольшое количество жиров и лактозы, поэтому он определенно достоин своей высокой цены.

Гидролизованные протеины

Помимо этого существует гидролизованный сывороточный протеин (также называемый гидролизованными сывороточными пептидами). Слово «гидролизованный» означает, что посредством технологических процессов этот протеин был расщеплен на более мелкие цепочки аминокислот, называемые пептидами. Гидролитический процесс имитирует наши собственные пищеварительные акции. Таким образом, можно сказать, что гидролизованный протеин – это предварительно переваренный протеин. Такой протеин содержит в основном дипептиды и трипептиды, абсорбируется быстрее по сравнению с аминокислотами в свободной форме и гораздо быстрее, чем интактные (негидролизованные) протеины.

Потреблять гидролизат сывороточного протеина предпочтительнее в виде послетренировочных коктейлей (и перед силовыми тренировками), потому что он способствует более быстрому увеличению концентраций аминокислот в крови и усилению отклика инсулина в течение двух-трех часов. Одновременное повышение уровней аминокислот и инсулина в крови в свою очередь способствует синтезу мышечного протеина и препятствует его разрушению.

Особенно интересно то, что потребление растворов протеинового гидролизата (которые также содержат 15 грамм глюкозы) вызывает резкое повышение концентрации инсулина в крови, уровень которого становится в два и четыре раза выше, чем после потребления растворов с молоком и глюкозой (15 грамм глюкозы растворенной в воде) соответственно. И это несмотря на тот факт, что в исследовании, где были получены эти результаты, содержание углеводов в используемой дозе молока было превышено практически в три раза.

Таким образом, при потреблении протеинового гидролизата в качестве послетренировочного коктейля (и перед тренировкой с отягощениями) создается мощный отклик уровней аминокислот и инсулина в крови, что устраняет необходимость потреблять большие объемы углеводов и ненужных калорий. Другое практическое преимущество заключается в том, что протеиновый гидролизат можно потреблять сразу после тренировки, не боясь сильно подавить аппетит, поэтому после такого коктейля можно сделать еще один прием пищи, тем самым оптимизируя послетренировочное «анаболическое окно». Кроме того, вы когда-нибудь сталкивались с такой неприятной ситуацией, когда протеиновые порошки забивали шейкер? Если да, то теперь у вас есть дополнительная причина использовать порошковый сывороточный протеин с гидролизатами, потому что гидролизаты увеличивают растворимость продукта.

Таким образом, очевидно, что гидролизованный сывороточный протеин – это самый популярный протеиновый коктейль среди атлетов.

Заключение

Подведем итоги: если вы не переносите лактозу вообще, то выбирайте изолят сывороточного протеина. Если вы все же можете переносить небольшое количество лактозы, то выбирайте сывороточный протеин, который основан на концентрате.

Постарайтесь найти порошковый концентрат сывороточного протеина, содержащий некоторое количество гидролизатов. Гидролизаты действительно гораздо дороже концентратов, однако они действительно стоят этих денег. Гидролизаты не только увеличивают доступность аминокислот и инсулина для мышц (и таким образом максимально стимулируют синтез мышечного протеина и препятствуют его разрушению), но и улучшают растворимость порошка, избавляя вас от комков в шейкере. Практично и эффективно! Кроме того, вы получаете продукт с низким содержанием углеводов и сахара.

Теперь вы знаете все, что необходимо знать о продуктах сывороточного протеина.

Что такое гидролизат протеина?

Дорогой читатель, данная статья не будут преследовать никаких рекламных целей. В ней не будет попыток убедить тебя в чём-то открыто или склонить к тому или иному решению менее очевидным образом. Здесь будет немного предметной информации и терминологии о том, что такое гидролизат протеина, а также о вещах, которые так или иначе связаны с этой темой.

Давай быстро пробежимся по терминологии чтобы и ты и мы были уверены во взаимном понимании.

Протеин – он же белок, он же главный строительный материал для большинства тканей в нашем организме. Состоит белок из определённого количества аминокислот, которые и усваиваются в нашем кишечнике после того как молекула белка (читай протеина) распадётся в ходе пищеварения.

Гидролизат – это результат процесса гидролиза.

Гидролиз – химический процесс в котором участвует какое-либо вещество или вещества ну и естественно вода. По сути, нам абсолютно не важно знать технические моменты производства, главное усвоить что в контексте спортивного питания гидролиз означает процесс очистки или расщепления.

Ну вот, с базовой терминологией мы разобрались, теперь будем тезисно подбираться к сути вопроса. Если уж тебя заинтересовал вопрос гидролизованого протеина, тогда где-то на пути к нему ты уже должен был встречать такие слова как Концентрат, а также Изолят. А если нет, то вот тебе ещё немного пояснений. В терминологии спортпита эти слова означают различные степени очистки чего-либо (чаще всего протеина). Базовая степень очистки – Концентрат, следующая – Изолят, ну и так сказать вершина (весьма спорный вопрос) – Гидролизат.

Маленькая сноска

Если ты сомневаешься в глубине своих знаний, то вот тебе несколько статей что помогут разобраться в некоторых вопросах, которые здесь не будут рассмотрены подробно.

«Эволюция» очистки протеина

Давным-давно, когда золотая эра бодибилдинга была в самом расцвете, когда на конкурсе «Мистер Олимпия» категорий выступающих было не больше чем пальцев на одной руке, когда великий Арни ещё только задумывался о карьере киноактёра, было только одно понятие - протеин обыкновенный

, без каких-либо дополнительных слов. Под которым подразумевался самый простой его вид – Концентрат, так как других просто не существовало. Да и выглядело всё довольно просто. Где-то было молочное производство, на котором делали, как не сложно догадаться, молочные продукты. После чего оставался побочный продукт этого молочного производства – сыворотка. Такая себе кисловатая жижа, которую чаще всего сливали в реку за неимением лучшего способа её куда-то применить. Потом умные мужики (или женщины) смекнули, что можно немного похимичить и сделать из этой жижи порошок, попутно концентрировав в нём содержание белка. А братья Вейдеры, те самые что основали Мистер Олимпия и пропихнули туда того самого Арни, начинающего задумываться о карьере актёра, смекнули, что можно этот вот концентрированный протеиновый порошок фасовать в пакеты/банки и успешно продавать.

Потом Арни всё-таки выучил нормально английский язык и его взяли в кино, а умные женщины (или мужики), которые до этого смекнули про ферментацию и концентрацию сыворотки, додумались ещё до более крутого способа очищать протеин. Данную степень очистки мы знаем как Изолят. Технические нюансы опустим. Суть в том, что из стандартного концентрата в ходе определённого процесса в какой-то степени убираются лишние жиры, углеводы, в случае с сывороткой ещё и лактоза уходит в минус, а остаётся максимально чистый белок.

Через какое-то время Арни закончил карьеру актёра и воспылав патриотической любовью к штатам, а точнее осознав, что заимел в родственниках семейство Кеннеди, решил баллотироваться в губернаторы Калифорнии. А тем временем всё те же умные люди решили сделать ещё один финт и придумали гидролизат протеина, чем здорово так запутали всех, кого только можно было запутать.

Преимущества Гидролизата

  1. Быстрее всех усваивается. Так как сам процесс производства частично расщепляет молекулу белка тем самым опережая процесс пищеварения, мы получаем ускоренное усвоение и это хорошо.
  2. Имеет меньше всего лактозы в составе. Бесспорный плюс для всех, кто страдает непереносимостью данного компонента молочной продукции.
  3. + 10 к понтам и зависти окружающих вас качат. Если вы вытащили банку гидролизата, то завистливые взгляды вам точно обеспечены.

Недостатки Гидролизата

  1. Цена. Цена любого гидролизата существенно выше чем прочих вариантов. Фирмы производящие спортивное питание объясняют это сложностью производства, но как нам кажется, маркетинг здесь тоже не на последнем месте.
  2. Количество белка. Чистого белка в гидролизате обычно меньше чем в изоляте. Как правило, в рекламных компаниях это не выпячивается.
  3. Добавление странных компонентов. Практически невозможно встретить гидролизат в чистом виде. Любой производитель туда постарается засунуть либо какие-то пептиды, либо дополнительно насытить аминокислотами, либо всё это вместе и ещё что-то сверху. С первого взгляда это может показаться положительным моментом, но нет, всё это только путает клиента.

Гидролизат белка или гидролизованный изолят протеина

Самым популярным ну и естественно выгодным мнением, для фирм производящих спортивное питания является то, что гидролизат это верх эволюции очистки протеина и на данный момент круче этого ничего нет. Но если разобраться, это довольно спорный момент и если с концентратом и изолятом всё ясно, второй точно лучше первого, то вот гидроизат заставляет сомневаться. Давайте рассмотрим вопрос с разных позиций.

Позиция 1 – Количество белка

Зачастую стандартное значение для концентрата – это 70-75% чистого белка на 100 г продукта. Это адекватное значение и можно сказать стандарт. В случае же с изолятом количество чистого белка уже не должно опускаться меньше 80%, а на некоторых пачках пишут о 90+% и в целом это вполне возможно. Но вот всматриваясь в составы гидролизатов, мы почему-то видим процент белка в районе того же концентрата 70-75% и практически никогда больше. Так что, тут явно минус.

Позиция 2 – Усвоение и чистота

Тут есть и положительные стороны и отрицательные. Плюс – это то, что скорость усвоения реально быстрее чем у любого другого вида, да и лактозы минимум. Минус – то что в ТОПовых гидролизатах всегда полно всяких дополнительных плюшек: ферментов, аминок, пептидов и прочего. Что как бы и хорошо, и как бы зачем? Что бы было дороже или лучше?

Позиция 3 – Цена

Тут сразу минус. Гидролизат стоит дорого и этим всё сказано, сравнительно конечно. Но здесь уже вопрос приоритетов. Если вы оценили все плюсы и НЕ МИНУСЫ, а скажем, больше сомнительные моменты и решили всё-таки купить именно Гидролизат. Можете быть уверены, вы не пожалеете. Но если же цена для вас всё-таки играет значение, то уж лучше изолят.

Позиция 4 – Вкус

В этом вопросе всё очень субъективно. Кому-то абсолютно не важно на сколько там будет идеальный вкус, есть и всё. А кто-то придирается к послевкусию. Если принять примерно среднюю позицию, то в целом можно сказать что вкус у гидролизата сравнительно хуже, чем у двух других вариаций. На самом деле это вполне оправданно. Во-первых, потому что избавляясь от различных примесей и соблюдая минимальные значения по углеводам и жирам крайне сложно сделать продукт вкусным и насыщенным, а во вторых здесь играют роль нюансы производства из-за которых гидролизат приобретает немного специфический привкус. В итоге, вкусовую составляющую мы бы не стали относить к плюсам гидролизата.

Позиция 5 – Ассортимент

Здесь уже будет мнение со стороны магазина спортивного питания. Естественно, в интернете вы найдёте что угодно и где угодно. Но если вы покупаете спортпит в магазине где банки стоят на реальных полках, то зачастую большого выбора гидролизата у вас не будет. 1-3 варианта в лучшем случае. И в итоге вам придётся брать то что есть, а не то что вы выбрали в этих вот интернетах по отзывам. И буквально не отходя от темы, вот вам самые популярные позиции гидролизата в нашем магазине:

Optimum Nutrition Platinum Hydro Whey

Kevin Levrone Anabolic Prime Pro

Biotech Hydro Whey Zero

Как принимать протеин гидролизат?

Да в общем как угодно. Утром, вечером, ночью или когда это нужно. Белок он и есть белок и нужен он нашему организму постоянно и в достаточном количестве. Гидролизованный протеин стоит воспринимать как дополнительный источник белка и не более. Но если уж так хочется заморочиться, то следует учитывать особенности рассматриваемого продукта. В первую очередь нужно вспомнить о быстром усвоении, то есть моменты когда организм требует белка в кратчайшие сроки были бы предпочтительнее для употребления именно гидролизата. Утро, период после тренировки. Ещё быстрое усвоение подталкивает к выводу о том, что лучше такой протеин замешивать на воде, так как наличие молока слегка замедлит этот процесс. Больше никаких особенностей в употреблении нет. 1-2 порции в день по 30-35 г. порошка, размешивая каждую порцию на 200-350 мл жидкости в шейкере, блендере, а может быть даже в стакане.

Вывод

В конце следует подытожить мысль. Хочешь потреблять лучшее из лучших и тебе не жалко на это денег? Смело можешь купить сывороточный гидролизат и не беспокоится о нехватке белка в своём рационе. Если же цена для тебя играет главную роль при выборе протеина, да и в целом спортивного питания, то присмотрись лучше к изолятам. Это если нужно максимальное количество белка. Ну а уж если и изоляты кусаются по цене, то смело бери концентрат. Это такой же точно протеин и выполняет он ту же функцию, что его более дорогие вариации.

Протеин сывороточный Гидролизат [500 г]  (500 г)

Гидролизат сывороточного белка отлично подходит для быстрорастворимых напитков; менее горький по сравнению с другими гидролизатами за рынке. Предназначен для спортивного, диетического, детского и лечебного питания.

Более подробную информацию о применении Вы можете найти в разделе Рецепты в нашем интернет-магазине.

Состав: 100% сухой гидролизат сывороточного белка, произведен путем гидролиза нативного изолята сывороточного белка, степень гидролиза 25%.

Продукт НЕ СОДЕРЖИТ загустителей, стабилизаторов, красителей, ароматизаторов, подсластителей и каких-либо прочих компонентов, не указанных в составе. 

Гидролизат сывороточного белка - это сухой гидролизат сывороточного белка, произведенный путем гидролиза нативного изолята сывороточного белка, извлекаемого путем перекрестной микрофильтрации через мембраны напрямую из коровьего молока. Это позволяет сохранить исходную структуру протеина и избежать побочных продуктов, которые могут содержаться в молочной сыворотке, которая образуется при производстве сыров и других молочных продуктов.  

В отличие от концентрата и изолята сывороточного белка, гидролизат это частично разрушенный с помощью кислоты или ферментов протеин. Данный вид протеина имеет высокую степень очистки, поэтому практически не содержит жира и углеводов, а также обладает наилучшей переносимостью и растворимостью.

В составе гидролизата сывороточного протеина, по сравнению с другими животными и растительными белками, содержится наибольшее количество разветвленных аминокислот BCAA. Помимо этого, гидролизат сывороточного протеина имеет максимально приближенный к мышечной ткани аминокислотный состав.

Степень гидролиза гидролизата сывороточного белка MEAL2GOAL составляет 25%.

При производстве гидролизата сывороточного белка MEAL2GOAL используется сырье ведущих европейских производителей молока и сыров. В процессе производства осуществляется контроль качества, подтвержденный международными сертификатами ISO и HACCP. 

Гидролизат протеина

Гидролизат протеина или гидролизованный протеин существует уже определенное время, но некоторые спортсмены ставят под сомнение его эффективность. Вот что говорит наука о пользе гидролизованного протеина и 4 ситуации, когда гидролизат протеина может вам помочь!

Когда гидролизат протеина - часто называемый гидролизованным протеином - впервые появился на полках магазинов в начале 2000-х, не много было известно о его влиянии на объем и работоспособность, мы лишь знали, что он быстрее переваривается, чем традиционные протеиновые порошки. Некоторые люди задавались вопросом, на самом ли деле он обладает отличиями и надпись "гидролизат" казалась диковинкой. Теперь нам известно намного больше.

Спустя более десяти лет, теперь мы имеем больше исследований, чтобы было от чего оттолкнуться и можем снова оценить как сывороточный, так и казеиновый гидролизаты. Будут ли они так же популярны, как изоляты или концентраты? Возможно нет, но помимо молниеносного пищеварения сывороточный и казеиновый гидролизаты предлагают серьезные преимущества в конкретных ситуациях. Вот что вам следует знать.

Гидро-что?

Гидролизат протеина относится к белку, который был частично переварен или "гидролизован". Не волнуйтесь, это не так, что кто-то начал его жевать и выплюнул обратно. Этот процесс включает добавление протеолитических ферментов, которые расщепляют белки или нагревание белка вместе с кислотой. Таким образом, имитирую процесс пищеварения, цельный протеин распадается на отдельные аминокислоты и небольшие аминокислотные пептидные соединения.

Гидролиз, по сути, позволяет транспортировать больше аминокислот из кишечника в мышцы, а также увеличивает скорость усвоения белка по сравнению с обычным белком. Как результат, печени требуется меньше времени для изъятия важных аминокислот из протеина, пока они движутся на пути к вашим мышцам. Как следствие, больше аминокислот достигает пункта назначения.

С точки зрения питания и эффективности, вот как гидролизованный протеин выделяется среди других белков.

Преимущество 1. Больше и длительнее поступление аминокислот

Гидролизат сывороточного протеина имеет более высокое содержание лейцина по сравнению с изолятом сывороточного протеина: 14,2 процента против 12,2 процентов, если быть точным. Учитывая, что лейцин имеет важное значение для "включения" процесса наращивания мышечной массы, это увеличение количества лейцина является незначительным по сравнению с сывороточным протеином, но гораздо более сильно выражено по сравнению с казеином.

Традиционный казеин обеспечивает медленное, неуклонное повышение аминокислотного уровня. Он не производит ярко выраженный рост количества аминокислот, именно поэтому он считается "антикатаболическим" - употребляйте его перед сном, чтобы предотвратить распад мышц.

Гидролизат казеина, с другой стороны, как было доказано, инициирует заметный всплеск аминокислотного уровня (похожий на действие сывороточного белка), в тоже самое время сохраняя повышенный аминокислотный уровень в течение нескольких часов, как обычный традиционный казеин. Еще более впечатляющим является результат исследования, которое доказало 30-процентный рост синтеза мышечного протеина в течение шестичасового периода, когда испытуемые употребляли гидролизат казеина (в сравнении с обычным казеином).

Преимущество 2. Увеличенное восполнение запасов гликогена

Пополнения гликогена углеводами после тренировки ускоряет процесс восстановления и подготавливает ваш организм для следующей тренировки, особенно если вы делаете две тренировки в день или около того.

Гликоген подпитывается инсулином, который активно стимулируется при наличии углеводов, но также стимулируется в присутствии одних белков. Сывороточный гидролизат вызывает существенно больший отклик инсулина по сравнению с необработанными протеинами (изолят или концентрат), что может способствовать улучшению восполнения запасов гликогена и большему анаболическому отклику при употреблении после тренировки.

Преимущество 3. Быстрое восстановление

Проведенное исследование обнаружило, что у субъектов, потребляющих гидролизат сывороточного протеина после тренировки, наблюдалось повышение скорости восстановления и работоспособности спустя некоторое время после повреждения мышечных тканей силовыми упражнениями, по сравнению с теми, кто потреблял сывороточный изолят. В исследовании принимали участие 28 субъектов, выполняющих 100 повторений разгибаний ног.

Сразу после тренировки, испытуемые употребляли либо 25 грамм сывороточного гидролизата, 25 грамм сывороточного изолята или безбелковое плацебо. Восстановление оценивалось с помощью маркеров в крови, субъективных оценок и тестирования работоспособности. Оценки проводились через 1, 2, 6 и 24 часов.

Испытуемым, употреблявшим гидролизат сыворотки, удалось восстановить работоспособность 6 часов спустя, в то время как группа плацебо и употреблявшие сывороточный изолят еще не полностью восстановились даже через 24 часа. Это серьезная разница! Как пример содержания гидролизата сывороточного протеина, продукт от Optimum Nutrition - Platinum Hydrowhey.

Преимущество 4. Улучшенная тренировочная работоспособность

В ряде исследований было отмечено влияние потребления гидролизата казеина вместе с углеводами на упражнения на выносливость. Преимущества наблюдались в более чистом белковом балансе, увеличении времени выполнения упражнений и тренировочном восстановлении.

Хотя больше исследований необходимо для анализа потребления белка во время тренировок, эти исследования перспективны и доказательны в подтверждении потребления быстро перевариваемого белка во время тренировки.

Время гидролизата пришло

Мнение эксперта!

Анна Островская, тренер популярного столичного фитнес-клуба рекомендует принимать протеин исключительно исходя из индивидуальных особенностей организма. Несмотря на то, что общепринятая разовая доза протеина 20-30г, стоит внимательно читать инструкцию по применению и советоваться со специалистами. Хорошо, если у вас есть знакомый спортивный врач, который может просчитать дозировку специально для вас. Но, если его нет, то посоветуйтесь с тренером перед тем, как начинать принимать протеин. Также всегда обращайте внимание на производителя и сайт, с которого заказываете спортивное питание. Если я в России, то покупаю сывороточный гидрализат здесь, а если в Украине, то здесь. Качество проверено многими тренерами и спортсменами лично. Но вы, конечно, выбирайте сами, просто прислушайтесь.

Сегодня существует гораздо больше исследований в области влияния белковых гидролизатов по сравнению с десятью годами ранее. И хотя нет твердых причин отбросить в сторону сывороточный изолят, концентрат или обычный казеин, есть информация, подтверждающая выбор в сторону гидролизата при определенных ситуациях:

Интенсивные, частые тренировки: если вы тренируетесь дважды в день, сывороточный гидролизат будет полезен, чтобы уменьшить повреждения мышц и пополнить гликоген, как можно быстрее, чтобы на 100 процентов быть в форме ко второй тренировке.

Во время диеты: для тех, кто на диете (сушке), выбор гидролизата после тренировки позволит улучшить восстановление при ограничении количества углеводов. Также это позволит максимизировать рост мышц при отсутствии лишних калорий, поскольку гидролизат имеет значительно более высокое содержание лейцина по сравнению с изолятом сывороточного протеина.

Во время длительной тренировки: если вы собираетесь выполнять длительные тренировки на выносливость, гидролизат казеина может помочь уменьшить разрушение мышц и повысить общую работоспособность.

Продукты содержание гидролизат протеина:

Говяжий мясной протеин изолят гидролизат HydroBEEF 98% beef protein

 

Предлагаем Вашему вниманию Говяжий протеин изолят - гидролизат 98% HydroBEEF. Он имеет концентрацию белка 98%, мало калорий, жира, холестерина и концентрацию натрия, не содержит углеводов.

Вы уже знаете, что постная говядина имеет важное значение для роста мышечной массы, поэтому возникает вопрос: какую качественную спортивную добавку можно из нее получить, чтобы мышцы как можно быстрее росли и своевременно восстанавливались после тяжелой физической нагрузки? Ответ: это говяжий протеин изолят - гидролизат HydroBEEF, полученный из натурального мясного сырья без добавления гормонов. Протеин гидроизолят представляет собой мясной протеин на основе говяжьего белка. Как правило, говяжий протеин, используемый в спортивной индустрии питания - это HydroBEEF. Продукт имеет высокое качество, благодаря заводскому тщательному контролю производственного процесса. В процессе производства не используются никакие химикаты, а для оптимального гидролиза сырья используется низкая температура в сочетании с давлением. В результате последующего гидролиза и фильтрации после окончательной сушки получается готовый продукт - говяжий протеин изолят гидролизат, который обеспечивает всю целостность жизненно важных питательных веществ для спортсмена: пептидов, аминокислот, нуклеотидов, витаминов и минералов.

Протеин гидроизолят это лучший источник белка для спортсмена, так как он обладает высоким аминокислотным составом и скоростью усвоения, не содержит холестерина, имеет отличную растворимость и усвояемость. Не содержит глютена и лактозы - это отличает его от сывороточного протеина. Мясной протеин гидроизолят использует все качество говядины без каких-либо негативов, часто связанных с ним.

Говяжий протеин изолят гидролизат - это многоступенчатая форма пептидов, аминокислот с разветвленной цепью (ВСАА) лейцина, изолейцина и валина, которые имеют решающее значение для роста и восстановления мышц. HydroBEEF имеет типичный профиль аминокислот, которые обеспечивают быстрый источник энергии во время тренировки, окисляясь в мышцах атлета, а не в печени. Лейцин является мощным активатором питательных веществ по отношению к росту мышц и может помочь усилить синтез протеина в мышцах. Стимуляция синтеза белка и его минимизация распада является жизненно важным для спортсмена, как процесса восстановления и роста мышц и мышечной клетки.

Принимайте говяжий протеин изолят - гидролизат до и даже во время тренировки, и он обеспечит вас не только необходимой клеточной энергией, но также предотвратит повреждение мышц. Это позволит добиться быстрого восстановления после тренировок. Исследования показали, что животный говяжий белок (мясной протеин) дает больший прирост в мышечной массе атлету на 30-40%, по сравнению с сывороточными белками. Поэтому протеин HydroBEEF обеспечивает идеальный анаболический рост ваших мышц, обеспечивает максимальную систему доставки источника азота, который позволяет эффективно набирать мышечную массу. Это действительно является следующим эволюционным шагом в восстановлении мышечной массы!

Состав: говяжий протеин 98%, жир 2%, углеводы 0%. 

Способ употребления: три раза в день по 30-50 грамм, разбавляя в теплой воде.

     В нашем интернет-магазине Вы можете купить продукт Говяжий протеин изолят-гидролизат 98% HydroBEEF, а также другое спортивное питание оптом и на развес, оформив заказ через сайт, электронную почту и по телефону. В Москве заказ можно забрать после готовности в пункте самовывоза. Действует доставка по всем регионам России. По Москве курьер доставит заказ день в день в любое удобное для Вас время. Более подробную информацию смотрите в разделе "Оплата и доставка".

Протеин Гидролизат сывороточного белка Leromilk WPH 80/25

Гидролизат Белка молочной сыворотки Leromilk WPH 80/25 это быстроусваиваемый белок. Предназначен для образованных людей так как за счёт быстрого всасывания стимулирует выработку инсулина. Купить гидролизат белка можно, но нужно чётко понимать как Вы его будите принимать. Сывороточный гидролизат протеина имеет горький вкус. Отзывы гидролизат протеина имеет положительные в плане разведения с водой.

Продукт: Гидролизат Сывороточного Белка

Доля белка на 100г продукта: 80%
Степень гидролиза: 25%
Время усвоения: 20 минут

Бренд: Leromilk 

Сайт Бренда: www.leromilk.com

Используемые сырьё: Arla (Дания), Ingredia (Франция), Agglomix (Нидерланды) и т.д.

Производитель упаковки 15кг:  ООО "Бадразвес"
Производитель упаковки 1-3кг: ООО "Бадразвес"

Рекомендация по применению: не превышать 15 г гидролизата протеина за один приём, всего этих приёмов должно быть 3 в день. 

  • Утром после пробуждения, за 10-20 минут до основного приема пищи. Это позволит резко закончить процессы катаболизма, которые наработались за ночь, и начать синтез восстановительного белка. (тренировочный и не тренировочный день)
  • Сразу после тренировки – для закрытия аминокислотного окна. (в не тренировочный день в обед можно принимать только концентрат или изолят)
  • За 20-30 минут до сна, для уменьшения негативного влияния ночного катаболизма. (тренировочный и не тренировочный день) 

Разводить сывороточный гидролизат белка нужно с водой, так как другие жидкости замедлят скорость его усвоения особенно молоко. 

Правильнее всего гидролизат протеина смешивать с изолятом или концентратом сывороточного белка 50 на 50, и получать полноценную порцию белка 35-40 г для приёма утром и после тренировки, а на ночь смешивать его таким же образом с казеином или вовсе ограничится только казеиновым протеином.  

Что такое Гидролизат сывороточного белка?

Гидролизат сывороточного протеина – это самая очищенная и наиболее эффективная форма сывороточного белка. Гидролизат представляет собой частично разрушенный протеин с помощью кислоты или ферментов. Фактически аналогичный процесс происходит при разрушении протеина в пищеварительном тракте человека, поэтому гидролизированный сывороточный протеин Leromilk не требует времени на переваривание и начинает усваиваться сразу после приема. Гидролизат превосходит другие формы сывороточного протеина (изолят и концентрат) по скорости усвоения, но также данная форма белка является и самой дорогой (чаще всего в 2-3 раза дороже, чем концентрат).

Гидролизат сывороточного протеина

Для создания гидролизата сывороточного белка используются более сложные технологии расщепления. Одной из особенностей данной формы протеина является горьковатый вкус, многие спортсмены оценивают качество гидролизата протеина именно по этому критерию. Гидролизированная форма сывороточного белка обладает следующими преимуществами:

  • Самая высокая скорость усвоения;
  • Максимальное улучшения восстановительных процессов;
  • Более быстрое восполнение энергии;
  • Повышение концентрации глютамина в мышечных тканях;
  • Лучшая способность стимулирования секреции инсулина;
  • Отсутствие лишних жиров и углеводов.

Сывороточный протеин / изолят / гидролизат

100% WHEY GOLD STANDARD от Optimum Nutrition

Миллионы покупателей довольны Optimum Nutrition 100% WHEY GOLD STANDARD, и они не могут быть неправы!
Начиная с самого начала, Optimum Nutrition установил стандарт, по которому были оценены все другие ингредиенты сывороточного протеина. Теперь мы устанавливаем новый стандарт, с третьим поколением Optimum Nutrition 100% WHEY GOLD STANDARD.

Подобно предшественникам, ON 100% WHEY GOLD STANDARD содержит в себе первоклассные оптимальные пищевые добавки, составляющие протеиновую смесь:

  • Микрофильтрованный изолят сывороточного белка.
  • Ионно-обменный изолят сывороточного белка.
  • Ультрафильтрованный концентрат сывороточного белка.
  • Пептиды молочной сыворотки.

ON 100% WHEY GOLD STANDARD это чистый, настоящий сывороточный белок, с минимальным содержанием жиров, насыщенных жиров, холестерина, лактозы и других углеводов. В действительности, Optimum Nutrition 100% WHEY GOLD STANDARD это лучший продукт из доступных на рынке спортивного питания!

И вот почему:

  • ON 100% WHEY GOLD STANDARD содержит больше изолята сывороточного белка – это самый чистый и самый дорогой источник сывороточного белка.
  • Более высокий процент содержания белка. ON 100% WHEY GOLD STANDARD всегда был лидером в этом отношении. Теперь с 24 граммами белка всего лишь в одной порции (см. состав), это - почти 82%-ый белковый концентрат
  • Optimum Nutrition 100% Whey Gold Standard содержит низко молекулярные пептиды сыворотки, благодаря которым протеин стал более быстродействующим!
  • ON 100% WHEY GOLD STANDARD содержит лактозу и аминоген – ферменты, улучшающие переваривание пищи, чтобы увеличить усваиваемость белка и максимально снизить негативные реакции организма на лактозу, которую некоторые люди не переносят.
  • ON 100% WHEY GOLD STANDARD подвергнут специальной обработке для того, чтобы он был легок в приготовлении и чтобы легко размешивался.
  • Каждая порция содержит еще больше биологически активных микрофракций сывороточного белка, включая альфа-лактальбумин, гликомакропептиды, бета-лактоглобулин, г-иммуноглобулина (lgG), лактоферрин, лактопероксидазу, и различные факторы роста.
  • Более чем 4 грамма глютамина и больше чем 5 граммов разветвленных аминокислот BCAA (лейцин, изолейцин, валин) в каждой порции!

Рекомендации по применению:

Чтобы поддержать положительный баланс азота, принимайте в день примерно по 2 г протеина на килограмм тела, комбинируя добавки с пищей. Для достижения лучших результатов распределите потребление своего протеина на 4–6 относительно небольших приемом пищи в течение всего дня.
Например, при весе 82 кг Вам потребуется примерно 180 г протеина в день. Вы можете, таким образом, принимать 6 порций по 30 г протеина.

2270 г
Порция 29,4 г
Количество порций - 31
Состав в29,4 г100 г
Энергетическая ценность120 ккал400 ккал
Питательная ценность
Белки24 г80 г
Углеводы3 г10 г
Жир1 г3 г
Холестерин30 мг100 мг
Активные компоненты
Кальций140 мг466 мг
Натрий60 мг200 мг
Калий150 мг500 мг
Смесь энзимов25 мг83 мг
Aminogen® Лактаза (standardized to 100,000 FCC units/g)
Состав аминокислот
Л-триптофан405 мг1350 мг
Л-валин1422 мг4740 мг
Л-треонин1654 мг5513 мг
Л-изолейцин1573 мг5243 мг
Л-лейцин2531 мг8436 мг
Л-лизин2233 мг7443 мг
Л-фенилаланин748 мг2493 мг
Л-метионин492 мг1640 мг
Л- аргинин505 мг1683 мг
Л-цистеин494 мг1646 мг
Л-тирозин703 мг2343 мг
Л-гистидин423 мг1410 мг
Л-пролин1509 мг5030 мг
Л-глютаминовая кислота4082 мг13606 мг
Л-аспарагиновая кислота2508 мг8360 мг
Л-серин1126 мг3753 мг
Л-глицин412 мг1373 мг
Л-аланин1180 мг3933 мг

Другие ингредиенты:

Протеиновая смесь (изолят сывороточного протеина, концентрат сывороточного протеина, сывороточные пептиды), искусственные ароматизаторы, лецитин, ацесульфам калия.

Белковые гидролизаты в спортивном питании | Питание и обмен веществ

  • 1.

    Пуллен М.Г., Сезард Дж. П., Роджер Л., Менди Ф .: Влияние сывороточных белков, их гидролизатов олигопептидов и смесей свободных аминокислот на рост и удержание азота у сытых и голодных крыс. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1989, 13: 382-6. 10.1177 / 014860718

    04382.

    CAS Статья Google ученый

  • 2.

    Маннинен А.Х .: Гиперинсулинемия, гипераминоацидемия и мышечный анаболизм после тренировки: поиск оптимального напитка для восстановления.Br J Sports Med. 2006, 40: 900-5. 10.1136 / bjsm.2006.030031.

    CAS Статья Google ученый

  • 3.

    Grimble GK: Механизмы транспорта пептидов и аминокислот и их регуляция. Белки, пептиды и аминокислоты в энтеральном питании. Отредактировано: Furst P, Young V. 2000, Базель: Karger and Nestec, 63-88.

    Google ученый

  • 4.

    Grimble GK: Значение пептидов в лечебном питании.Анну Рев Нутр. 1994, 14: 419-47. 10.1146 / annurev.nu.14.070194.002223.

    CAS Статья Google ученый

  • 5.

    Grimble GK, Rees RG, Keohane PP, Cartwright T, Desreumaux M, Silk DB: Влияние длины пептидной цепи на абсорбцию гидролизатов яичного белка в нормальной тонкой кишке человека. Гастроэнтерология. 1987, 92: 136-42.

    CAS Google ученый

  • 6.

    Grimble GK, Guilera Sarda M, Sesay HF: Влияние длины пептидной цепи гидролизата сыворотки на абсорбцию азота и углеводов в перфузированной тонкой кишке человека.Clin Nutr. 1994, 13: 46-10.1016 / 0261-5614 (94) -6.

    Артикул Google ученый

  • 7.

    Раймундо А.Х., Гримбл Г.К., Рис Р.Г., Хунджан М.К., Шелковый администратор базы данных: влияние жиров и углеводов на абсорбцию частичных ферментативных гидролизатов казеина в нормальной тонкой кишке человека. Гастроэнтерология. 1988, 94: A988-

    Google ученый

  • 8.

    Adibi SA, Morse EL: количество остатков глицина, которое ограничивает интактную абсорбцию олигопептидов глицина в тонкой кишке человека.J Clin Invest. 1977, 60: 1008-16. 10.1172 / JCI108851.

    CAS Статья Google ученый

  • 9.

    Фарнфилд М.М., Тренерри С., Кэри К.А., Камерон-Смит Д.: Аминокислотный ответ плазмы после приема различных фракций сывороточного протеина. Int J Food Sci Nutr. 2008, 8: 1-11.

    Google ученый

  • 10.

    Пауэр О, Халлихан А., Джейкман П.: Инсулинотропный ответ человека на пероральный прием нативного и гидролизованного сывороточного протеина.Аминокислоты. 2009, 37: 333-9. 10.1007 / s00726-008-0156-0.

    CAS Статья Google ученый

  • 11.

    Кальбет Дж. А., Холст Дж. Дж .: Опорожнение желудка, желудочная секреция и энтерогастроновая реакция после введения белков молока или их пептидных гидролизатов людям. Eur J Nutr. 2004, 43: 127-39. 10.1007 / s00394-004-0448-4.

    CAS Статья Google ученый

  • 12.

    Трампер А., Трампер К., Хёрш Д.: Механизмы митогенной и антиапоптотической передачи сигналов глюкозозависимым инсулинотропным полипептидом в бета (INS-1) -клетках. J Endocrinol. 2002, 174: 233-46. 10.1677 / joe.0.1740233.

    CAS Статья Google ученый

  • 13.

    Ким В., Иган Дж. М.: Роль инкретинов в гомеостазе глюкозы и лечении диабета. Pharmacol Rev.2008, 60: 470-512. 10.1124 / пр.108.000604.

    CAS Статья Google ученый

  • 14.

    Koopman R, Crombach N, Gijsen AP, Walrand S, Fauquant J, Kies AK, Lemosquet S, Saris WH, Boirie Y, van Loon LJ: Проглатывание гидролизата протеина сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo при сравнении с его неповрежденным белком. Am J Clin Nutr. 2009, 90: 106-15. 10.3945 / ajcn.2009.27474.

    CAS Статья Google ученый

  • 15.

    Мориарти К., Хегарти Дж., Фэйркло П., Келли М., Кларк М., Доусон А. Относительная питательная ценность цельного белка, гидролизованного белка и свободных аминокислот у человека.Кишечник. 1985, 26: 694-9. 10.1136 / gut.26.7.694.

    CAS Статья Google ученый

  • 16.

    Монки М., Рерат А.А.: Сравнение использования чистого белка мягкими ферментативными гидролизатами молочного белка и смесями свободных аминокислот с близким рисунком у крыс. J Parenter Enteral Nutr. 1993, 17: 355-63. 10.1177 / 01486071004355.

    CAS Статья Google ученый

  • 17.

    Паддон-Джонс Д., Шеффилд-Мур М., Арсланд А., Вулф Р. Р., Феррандо А. А.: Экзогенные аминокислоты стимулируют анаболизм мышц человека, не влияя на реакцию на прием смешанной пищи. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005, 288: E761-7. 10.1152 / ajpendo.00291.2004.

    CAS Статья Google ученый

  • 18.

    Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куиджбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М. Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Appl Physiol. 2009 г.,

    Google ученый

  • 19.

    Столл Б., Буррин Д.Г.: Измерение метаболизма внутренних аминокислот in vivo с использованием стабильных изотопных индикаторов. J Anim Sci. 2006, 84 (Дополнение): E60-72.

    Google ученый

  • 20.

    Крибб П.Дж., Уильямс А.Д., Кэри М.Ф., Хейс А.Влияние изолята сыворотки и силовых тренировок на силу, состав тела и уровень глутамина в плазме.Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2006, 16: 494-509.

    CAS Google ученый

  • 21.

    Бакли Д.Д., Томсон Р.Л., Коутс А.М., Хоу П.Р., Деничило М.К., Роуни М.К.: добавление гидролизата сывороточного протеина улучшает восстановление мышечной силы после эксцентрических упражнений. J Sci Med Sport. 2008,

    Google ученый

  • 22.

    Beelen M, Koopman R, Gijsen AP, Vandereyt H, Kies AK, Kuipers H, Saris WH, van Loon LJ: Совместное употребление белков стимулирует синтез мышечного белка во время силовых упражнений.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E70-7. 10.1152 / ajpendo.00774.2007.

    CAS Статья Google ученый

  • 23.

    Beelen M, Tieland M, Gijsen AP, Vandereyt H, Kies AK, Kuipers H, Saris WH, Koopman R, van Loon LJ: Совместное употребление углеводов и гидролизата белка стимулирует синтез мышечного белка во время упражнений у молодых мужчин, без дальнейшего увеличения во время последующего восстановления в течение ночи. J Nutr. 2008, 138: 2198-204.10.3945 / jn.108.0.

    CAS Статья Google ученый

  • 24.

    Сондерс М.Дж., Мур Р.В., Кис А.К., Люден Н.Д., Пратт К.А.: Совместный прием углеводов и белкового гидролизата улучшает результаты поздних тренировок в гонках на время. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009, 19: 136-49.

    Google ученый

  • 25.

    Морифуджи М., Кога Дж., Каванака К., Хигучи М.: дипептиды, содержащие аминокислоты с разветвленной цепью, идентифицированные из гидролизатов сывороточного белка, стимулируют скорость захвата глюкозы миотрубками L6 и изолированными скелетными мышцами.J Nutr Sci Vitaminol (Токио). 2009, 55: 81-6. 10.3177 / jnsv.55.81.

    CAS Статья Google ученый

  • 26.

    Морифуджи М., Канда А., Кога Дж., Каванака К., Хигучи М.: добавление углеводов и гидролизатов сывороточного протеина после тренировки увеличивает уровень гликогена в скелетных мышцах у крыс. Аминокислоты. 2009 г.,

    Google ученый

  • 27.

    Kalogeropoulou D, Lafave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ: Лейцин при приеме внутрь с глюкозой синергетически стимулирует секрецию инсулина и снижает уровень глюкозы в крови.Обмен веществ. 2008, 57: 1747-52. 10.1016 / j.metabol.2008.09.001.

    CAS Статья Google ученый

  • 28.

    Филлипс С.М.: Обмен инсулина и мышечного белка у людей: стимулирующий, разрешающий, ингибирующий или все вышеперечисленное ?. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E731-10.1152 / ajpendo..2008.

    CAS Статья Google ученый

  • 29.

    Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ: Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов , убиквитинлигазы и белковый обмен в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E595-604. 10.1152 / ajpendo.

    .2008.

    CAS Статья Google ученый

  • 30.

    Купман Р., Белен М., Стеллингверфф Т., Пеннингс Б., Сарис У.Х., Кис А.К., Койперс Х., ван Лун LJ: Совместное употребление углеводов с белком не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007, 293: E833-42. 10.1152 / ajpendo.00135.2007.

    CAS Статья Google ученый

  • 31.

    Харбер М.П., ​​Шенк С., Баркан А.Л., Хоровиц Дж.Ф.: Влияние диетического ограничения углеводов с высоким потреблением белка на метаболизм белка и соматотропную ось. J Clin Endocrinol Metab. 2005, 90: 5175-81. 10.1210 / jc.2005-0559.

    CAS Статья Google ученый

  • 32.

    Fujita S, Glynn EL, Timmerman KL, Rasmussen BB, Volpi E: Супрафизиологическая гиперинсулинемия необходима для стимуляции анаболизма белков скелетных мышц у пожилых людей: свидетельство истинной возрастной инсулинорезистентности метаболизма мышечных белков.Диабетология. 2009

    Google ученый

  • Белковый гидролизат - обзор

    Формула белкового гидролизата и профилактика аллергических заболеваний

    Идеальная формула белкового гидролизата не должна содержать пептиды крупнее 1,5 кДа, не должна содержать интактных белков, не должна демонстрировать анафилаксию у животных и должна обнаруживать белковые детерминанты эквивалентны менее 1/1 000 000 исходного белка. 85 Наиболее важно, чтобы смесь была доказана безопасной для младенцев с аллергией на молоко как с помощью двойного слепого, плацебо-контролируемого пищевого заражения, так и с помощью открытого заражения.

    Наиболее гипоаллергенные смеси должны быть тщательно гидролизованы, чтобы они состояли из достаточно мелких пептидов, чтобы считаться действительно безопасными для детей с аллергией на молоко. Три формулы гидролизата казеина, Pregestimil (Mead Johnson Nutritionals, Evansville, IN), Nutramigen (Mead Johnson Nutritionals, Evansville, IN) и Alimentum (Ross Products, Abbott Laboratories, Columbus, OH), широко доступны в США, подходят для этих критериями и считаются гипоаллергенными. 86 Profylac (ALK, Дания) - это менее гидролизованная ультрафильтрованная формула, недоступная в США, которая также оказалась гипоаллергенной. 87 Однако, хотя эти формулы действительно гипоаллергенны, они не являются полностью неаллергенными, и могут возникнуть аллергические реакции. 88 Нутрамиген оказался гипоиммуногенным благодаря своей способности ингибировать ответ IgG β-лактоглобулина более чем на один логарифм в группе высокого риска 89 и нормальных младенцев 90 в возрасте до 1 года.

    Neocate (SHS International, Роквилл, Мэриленд) и EleCare (Ross Products, Abbott Laboratories, Колумбус, Огайо), формулы на основе аминокислот, безопасны для большинства пациентов, которые не переносят формулы протеинового гидролизата, и являются отличной альтернативой. 91 Good Start (Nestle, Веве, Швейцария; за пределами США называется NanHA), частичный гидролизат сыворотки, содержит многочисленные пептиды более 4 кДа и может вызывать аллергические реакции у 40–60% детей с IgE-опосредованным коровьим молоком. аллергии и поэтому не может считаться безопасной альтернативой для пациентов с аллергией на молоко. 92

    Было проведено множество проспективных контролируемых исследований для определения роли формул протеинового гидролизата как отдельного вмешательства или как части комбинированного режима, включая комбинированный режим избегания между матерью и младенцем. 93 , 94

    В особенно хорошо контролируемом исследовании Халкен и его коллеги 95 продемонстрировали степень аллергии на коровье молоко у младенцев, получавших исключительно гидролизованную смесь, аналогичную той, что у младенцев, которых кормили грудью. Исключительное кормление смесью с протеиновым гидролизатом оказывается особенно эффективным, если оно начато до 6-месячного возраста. 96

    Сообщалось об уменьшении атопического дерматита, аллергии на коровье молоко, специфических IgE к молоку и астмы у младенцев, которых кормили интенсивно и частично гидролизованными смесями, по сравнению с младенцами, вскармливаемыми коровьим молоком или соевыми смесями.Однако больший защитный эффект был замечен у сильно гидролизованных формул. В двух проспективных рандомизированных контролируемых исследованиях из Скандинавии 97 , 98 сравнивали экстенсивно гидролизованные и частично гидролизованные смеси в первичной профилактике аллергии. В шведском исследовании, в котором матери и младенцы избегали коровьего молока, яиц и рыбы, у младенцев, которых кормили сильно гидролизованной смесью в течение 9 месяцев, кумулятивная частота атопических симптомов, экземы и положительных тестов на коже яиц к 9 месяцам была значительно ниже, чем у детей. младенцы, которых кормили частично гидролизованной смесью. 97 Датское исследование показало, что аллергия на коровье молоко, как по отчетам родителей, так и по свидетельству пищевых продуктов, значительно снизилась с рождения до 18 месяцев у детей, чье грудное вскармливание дополнялось сильно гидролизованной смесью в течение 4 месяцев после рождения. сравнение с теми младенцами, которые получали частично гидролизованную смесь в течение того же периода времени. 98

    В рамках Немецкой инициативы по питанию детей грудного возраста 99 одно исследование показало, что, хотя использование смеси с экстенсивно гидролизованным казеином оказалось наиболее эффективной смесью для предотвращения аллергических проявлений у младенцев с семейным анамнезом атопического дерматита. было обнаружено, что в этом отношении смесь с интенсивно гидролизованной сывороткой уступает частично гидролизованной смеси.Принимая во внимание стоимость и вкусовые качества, это исследование предполагает, что частично гидролизованные смеси могут быть разумной альтернативой экстенсивно гидролизованным смесям для тех матерей младенцев с высоким риском атопии, которые не могут кормить грудью, но находят экстенсивно гидролизованные смеси непрактичными. Отмеченный эффект был аналогичным, когда эту группу оценивали на атопический дерматит в возрасте 6 лет. 100 Относительный риск в возрасте от 4 до 6 лет у младенцев, получающих гидролизованные смеси, по сравнению с смесями коровьего молока был равен 0.79 для смеси частично гидролизованной сыворотки (95% ДИ 064–0,97), 0,92 для формулы экстенсивно гидролизованной сыворотки (95% ДИ, 0,76–1,11) и 0,71 для формулы экстенсивно гидролизованного казеина (95% ДИ, 0,58–0,88). В то время как распространенность «любых аллергических проявлений» также демонстрировала аналогичную тенденцию в трех группах, такой эффект не был отмечен для какого-либо другого отдельного аллергического проявления, такого как астма или аллергический ринит.

    В 2006 году был опубликован последний Кокрановский метаанализ по этой теме. 101 Среди его выводов было то, что длительное кормление гидролизованной смесью привело к значительному снижению детской аллергии по сравнению с коровьим молоком (7 исследований, 2514 младенцев, типичный RR 0.79, 95% ДИ 0,66–0,94). Однако не наблюдалось снижения заболеваемости детской экземой, заболеваемости или распространенности детской экземы, детской аллергии, детской или детской астмы, ринита или пищевой аллергии. Снижение аллергии также было отмечено у младенцев, получавших частично гидролизованную смесь по сравнению с смесью коровьего молока (6 исследований, 1391 ребенок, типичный ОР 0,79, 95% ДИ 0,65–0,97), и у детей, которых кормили экстенсивно гидролизованным казеином по сравнению с смесью коровьего молока (1 исследование , 431 младенец, ОР 0,72, 95% ДИ 0,53–0,97). Обширный гидролиз по сравнению с частично гидролизованной смесью привел к значительному снижению пищевой аллергии (2 исследования, 341 младенец, типичный RR 0.43, 95% доверительный интервал 0,19–0,99), но без изменений для «всей аллергии» или другой специфической аллергии. В метаанализе также сообщалось о двух испытаниях, в которых сравнивали ранние, краткосрочные гидролизованные смеси с грудным молоком. Не было отмечено значительного влияния на аллергию у младенцев или на аллергию на коровье молоко.

    В целом, есть доказательства того, что использование смесей с гидролизатом может оказывать влияние на развитие детской аллергии по сравнению с смесями коровьего молока и поэтому может быть рекомендовано семьям как вариант для снижения риска атопии в их группах высокого риска младенец, если кормление грудью невозможно или недостаточно.Обширно гидролизованная формула, вероятно, превосходит частично гидролизованную формулу в этом отношении. С другой стороны, частично гидролизованные смеси менее дороги и имеют лучший вкус, и их можно рассматривать как разумную альтернативу, особенно если стоимость является проблемой. Однако частично гидролизованные смеси нельзя считать безопасной альтернативой для детей с известной аллергией на молоко.

    Белковый гидролизат - обзор

    8.3.1.1 Ферментация

    Молочная ферментация была изучена как альтернативный метод извлечения хитина, производства белковых гидролизатов и молочной кислоты, а также для экстракции пигментов из отходов ракообразных [51 –54].Было четко установлено, что производство кислоты является ключевым фактором ферментации для подавления патогенов и микроорганизмов, вызывающих порчу, а также для удаления минералов из отходов ракообразных, а также pH влияет на активность протеаз, ответственных за гидролиз белка из этих раковин [55,56] . Таким образом, СВ креветок ( L. vannamei) hepatopancreas достигается за счет солюбилизации минералов органической кислотой из лактобацилл, тогда как DP приписывается пищеварительным и микробным протеазам, продуцируемым во время ферментации.В связи с этим Пачеко и соавт. [56] сообщили, что максимальное удаление белка было определено при оптимальном росте молочнокислых бактерий. Это продемонстрировало ключевую роль бактериальных протеаз для экстракции хитина во время молочнокислого брожения отходов креветок с использованием гомофермента Lactobacillus plantarum в качестве закваски. Протеолитическая активность молочнокислых бактерий может быть ограничена, поскольку она осуществляется протеиназой клеточной оболочки и пептидазами. Однако их вклад важен, поскольку они смогли удалить 56% белка из отходов крабов в стерильном SmF из Lactobacillus для исследования одновременного продуцирования хитина и молочной кислоты [54].

    Полное удаление белка из панциря ракообразных трудно достижимо в процессе очистки хитина, поэтому было проведено несколько исследований для достижения высокого удаления белка. Некоторые из этих исследований включали сочетание микроорганизмов более чем на одной стадии процесса. В связи с этим процесс ферментации в погруженной молочной кислоте (SmF) был увеличен с 0,25 до 300 л для очистки хитина из панциря креветок ( Crangon crangon ). В процессе использовали анаэробную, протеолитическую обогащенную культуру с дефицитом хитиназы из мясного фарша для депротеинизации и смешанную культуру LAB из биойогурта для декальцификации.Удаление белка в течение всего процесса в течение 40 часов показало эффективность 89% –91%, в то время как декальцификация молочнокислыми бактериями составила 85% и 90% в течение следующих 40 часов. Эти авторы сообщили, что хитозан, полученный путем деацетилирования хитина биологическим способом, имел более высокую вязкость, чем вязкость, определенная с хитозаном, полученным химическим путем [57]. Это согласуется с предыдущим отчетом Pacheco et al. [23], в которых метод твердофазной ферментации молочной кислоты (SSF) позволил избежать чрезмерной деполимеризации и потери кристалличности во время производства хитозана методом деацетилирования замораживанием-насосом-оттаиванием.

    Другие сообщенные комбинации включают использование бактерий и грибов, таких как Kurthia gibsonii и Aspergillus flavus , которые были выделены из ферментированного молока и хлеба, соответственно. В этом исследовании хитин был успешно экстрагирован из панциря креветок, Fenneropenaeus semisulcatus и Fenneropenaeus indicus , с использованием двухэтапного процесса SmF с использованием 3-дневной культуры бактериального бульона для DM в течение 24 часов, а затем 5 дней культивирование грибного бульона в течение 72 ч для ДП.Выход хитина, достигаемый в наилучших условиях для микробной обработки, был ниже, чем при химическом методе [58]. Комбинация грибов и бактерий также изучалась для экстракции хитина из панцирей креветок в двухстадийной SSF с помощью Lactobacillus brevis и Rhizopus oligosporus [59]. Авторы заявили об извлечении безбелкового хитина с использованием микроорганизмов GRAS (общепризнанных как безопасных). При этом высвобожденные гидролизаты белка (120,56 мг белка / г) имели диапазон молекулярной массы (M W ) от 25 × 10 3 до 11 × 10 3 Да.Наибольшая концентрация астаксантина, извлеченного из жидкости, составила 8,78 мкг / г. Гидролизаты белков и астаксантин показали активность по улавливанию радикалов в анализе DPPH с IC 50 1,13 ± 0,03 мг / г и 2,02 ± 0,01 мкг / г, соответственно. Очищенный хитин имел молекулярную массу 1313 кДа, сохраняя высокий кристаллический индекс (I CR 87,5%) и степень ацетилирования 93,67% [59]. Хитины, полученные путем последовательной ферментации молочнокислых бактерий и грибов из отходов креветок, имели более высокую молекулярную массу и кристалличность, чем коммерческие хитины [59].Эти характеристики могут улучшить свойства нановолокон, полученных из хитинов, экстрагированных с использованием L. brevi s, с дополнительными инокуляциями R. oligosporus и без них. Нановолокна, полученные с использованием этого биологического хитина, показали значительно более высокий модуль Юнга, чем у коммерческого продукта. Метод экстракции оказывает существенное влияние на механические свойства получаемых нановолокон, что является важной характеристикой полимерных армирующих материалов [60].

    Bacillus licheniformis продуцировал протеазы при выращивании в среде, содержащей порошок отходов креветок в качестве единственного источника углерода и азота. Процент удаления белка после 3 ч гидролиза при 60 ° C и соотношении фермент / субстрат 5 Ед / мг белка составил около 81% [61].

    Ghorbel-Bellaaj et al., [62] изучали экстракцию хитина продуцирующими протеазами Bacillus pumilus , Bacillus mojavencis , B. .Достигнутая DP составляла более 80% для всех протестированных штаммов и продуцировала гидролизаты белка отходов креветок с активностью по улавливанию радикалов. Однако DM был относительно низким, 67%, но DM улучшился при добавлении глюкозы в среду.

    Другая бактерия, часто используемая для продуцирования протеазы, - это Serratia marcescens , и наряду с последовательной обработкой L. plantarum был получен лучший выход хитина (82,56%) из биомассы панциря омара с общим DP 87.19% и общий DM 89,59% [63].

    Границы | Ферментативный синтез гидролизатов белков из белков животных: изучение микробных пептидаз

    Микробные пептидазы в биотехнологии

    Белки, компоненты, необходимые для всех организмов, интегрированы в клеточные структуры и выполняют определенные функции, как в случае гормонов, антител и ферментов. Ферменты - это биокатализаторы, которые отвечают за биохимические преобразования, фундаментальные для функционирования всего клеточного метаболизма (Silva, 2017).

    Среди ферментов пептидазы способны расщеплять пептидные связи в белках и пептидах. Эти ферменты кодируются примерно 2% генов всех видов организмов (MEROPS - база данных пептидаз).

    Помимо своих важных физиологических функций, пептидазы широко используются для их применения в различных промышленных сегментах и ​​фундаментальных исследованиях (Fang et al., 2013; Gopinath et al., 2015; da Silva et al., 2016, 2017a, b; Silva, 2017, 2018a; Silva et al., 2017c).Благодаря своей универсальности некоторые пептидазы способны расщеплять кератиновые остатки и коллаген и вызвали большой интерес к деградации белков животного происхождения, которые в основном обнаруживаются в виде одноразовых остатков в результате промышленной деятельности (Gopinath et al., 2015; Lange et al., 2016; Верма и др., 2017).

    Таким образом, использование этих ферментов представляет собой важную стратегию в биотехнологии, поскольку способствует использованию остатков животных, таких как коллаген и кератин, и повышает экономическую ценность продуктов, полученных из этих соединений.Это особенно верно в отношении производства белковых гидролизатов, которые синтезируют пептиды, важные для различных биологических функций в организме (Bhat and Kumar, 2015), и могут применяться в качестве пищевых добавок или биостимуляторов для выращивания овощей ( Сильва, 2017).

    Изучение микробного разнообразия для производства пептидазы, по-видимому, является многообещающим биотехнологическим ресурсом для исследований синтеза гидролизатов белка. Однако необходимо определить конкретные успехи этих исследований, а также будущие перспективы и ожидаемые результаты в этой биотехнологической области.

    На сегодняшний день многочисленные исследовательские группы использовали микробные пептидазы для синтеза пептидов и поиска бактериальных и грибковых пептидаз (Gousterova et al., 2005; Bhaskar et al., 2007; Fang et al., 2013; Gopinath et al., 2015; Silva , 2017; Verma et al., 2017). Он продвинул применение белковых гидролизатов и обеспечил многообещающее будущее для этой области.

    Биологически функциональные гидролизаты

    Ферментативный протеолиз - наиболее распространенный способ синтеза гидролизатов белков (Bhat and Kumar, 2015).На основании каталитических свойств пептидазы в отношении специфичности к субстрату различные олигопептиды могут быть получены посредством взаимодействия фермент-субстрат (Silva, 2018b). Таким образом, было проведено несколько исследований для определения новых ферментов, которые действуют с различной специфичностью в отношении различных белков.

    В последние несколько лет возрос интерес к растительным пептидазам и их применению в синтезе пептидов. Однако пищеварительные и микробные пептидазы являются основными ферментами, которые используются в этом процессе.Среди этих биокатализаторов пищеварительные ферменты, такие как пепсин, трипсин и химотрипсин, а также бактериальные и грибковые пептидазы, такие как алькалаза, нейтраза, флавурзим и другие новые пептидазы, полученные в результате разведки бактерий и грибов (Silva, 2017), являются наиболее распространенными ферментами, используемыми для синтеза. гидролизатов белков (De Castro, Sato, 2014; Bhat, Kumar, 2015).

    Повышенный интерес к протеиновым гидролизатам способствовал важным достижениям в этой области исследований. В частности, это было вызвано исследованиями в области промышленной микробиологии / ферментной технологии, которые в значительной степени посвящены поиску новых микробных пептидаз.Он представляет собой устойчивую технологическую стратегию, позволяющую получать пептиды при сниженных производственных затратах (рис. 1).

    Рисунок 1 . Пептидазы как перспективный биокатализатор в устойчивых процессах. Путем изучения микробного биоразнообразия были изучены пептидазы. На иллюстрации показана простая схема производства этих ферментов из микроорганизмов и их действие при разложении белков животного происхождения и производстве пептидного гидролизата.

    В качестве центральной темы этой авторской статьи я сосредоточился на ферментативном синтезе гидролизата белка, полученного из животных белков, и его использовании в качестве добавки к рациону животных и в качестве биостимулятора при выращивании растений.

    Гидролизаты протеина в сельском хозяйстве и пищевые добавки для животных

    Наличие минералов в почве является важным фактором, определяющим рост растений. Удобрения использовались в течение многих лет для обеспечения хороших урожаев в сельском хозяйстве и устранения таких проблем, как низкая плодородность (Bhardwaj et al., 2014).

    Химические удобрения - это соединения, богатые азотом, фосфором и калием в определенных количествах. С ростом спроса на продукты питания из-за прогрессирующего роста мирового населения в сельскохозяйственных процессах используются неорганические удобрения для удовлетворения рыночных требований (Bhardwaj et al., 2014).

    Однако частое использование химических агентов способствовало увеличению загрязнения почвы и воды (Bhardwaj et al., 2014; Santi et al., 2017). Ожидается, что альтернативные соединения, способные улучшить плодородие почвы, снизить производственные затраты, чтобы снизить потребительские цены на овощную продукцию.

    По мере развития устойчивых технологий стали применяться биологические стратегии для сокращения использования неорганических удобрений (Bhardwaj et al., 2014; Суббарао и др., 2015; Santi et al., 2017). В целом, использование удобрений на микробной основе, в которых используются микроорганизмы для улучшения плодородия почвы и усвоения питательных веществ, широко применяется в сельском хозяйстве (Bhardwaj et al., 2014). Другой растущей тенденцией является многообещающее влияние гидролизата протеина на рост растений (Santi et al., 2017; Verma et al., 2017). Как упоминалось ранее, применение этих гидролизатов имеет преимущество в пользу использования остатков, полученных из животных белков.

    Белковые гидролизаты привлекли внимание в связи с их использованием в сельском хозяйстве, поскольку было показано, что они эффективны в повышении плодородия почвы. Критическая оценка этой области исследований демонстрирует достижения в области биостимуляторов растений. Ожидается, что к 2023 году мировой рынок биостимуляторов вырастет до 3,79 миллиарда долларов (https://www.reuters.com/brandfeatures/venture-capital/article?id=13042). В этой области некоторое внимание было уделено протеинам на основе гидролизатов с многообещающими результатами.

    Растения, обработанные гидролизатами белков, показали лучший рост, чем растения, выращенные с использованием неорганического азота. Santi et al. (2017) продемонстрировали 7-кратное увеличение длины и 1,5-кратное увеличение площади поверхности корней при сравнении кукурузы, обработанной гидролизатом белка, и необработанных растений. Корни кукурузы, выращенные с использованием гидролизатов белка в качестве биостимулятора, также показали увеличение содержания K, Zn, Cu и Mn по сравнению с неорганическими удобрениями.

    Было показано, что применение этих соединений в качестве биостимуляторов очень важно для роста растений, что приводит к увеличению роста биомассы корней и листьев.Кроме того, он действует как источник питательных веществ для почвенных микроорганизмов, тем самым улучшая биологическую активность и круговорот питательных веществ (Santi et al., 2017).

    Subbarao et al. (2015) показали улучшение продуктивности различных видов сельскохозяйственных культур (рис-падди, просо, вигновый горох и редис) при их обработке гидролизатами белка (белок из отходов кожи и волос). Исследование показало, что использование гидролизатов в почве оказывает более сильное биостимулирующее действие на растения, чем обработка листьев.Однако культивирование растений при обработке гидролизатом в обоих случаях было лучше, чем в контрольном опыте (без обработки). Авторы наблюдали улучшения в нескольких аспектах растения, таких как длина корней и побегов, площадь листьев, общее содержание хлорофилла и скорость фотосинтеза.

    Как показали некоторые исследования, предполагается, что протеолитические ферменты могут успешно воздействовать на различные белки, такие как коллаген и кератин, что демонстрирует реальную возможность использования этих биокатализаторов в качестве стратегических инструментов для зеленой технологии с целью сокращения использования химических агентов и использовать эти гидролизаты в качестве биостимулятора растений.Кроме того, в соответствии с питательной ценностью гидролизатов, полученных из животных белков, эти соединения также имеют свое применение, направленное на добавление кормов для животных, обеспечивая, в частности, улучшение роста крупного рогатого скота, кур и овец (Verma et al., 2017; Silva , 2018б).

    Ichida et al. (2001) описали успешный процесс деградации кератина с использованием Bacillus licheniformis и Streptomyces sp., А также его возможное применение в кормах для животных и выращивании растений.Fang et al. (2013) также сообщили о деградации кератина шерсти под действием Stenotrophomonas maltophilia . В этом исследовании авторы наблюдали присутствие 17 различных аминокислот в гидролизате, при этом наблюдалось большое количество незаменимой аминокислоты (фенилаланин), достигающее 92,67 мг / л после 4 дней ферментации. Высокое содержание аминокислот предполагает использование гидролизата в качестве потенциальной пищевой добавки.

    В другом отчете Весела и Фридрих (2009) продемонстрировали потенциальное применение гидролизата протеина в качестве биостимулятора листьев.Авторы получили гидролизат путем ферментативного гидролиза копыт и рогов крупного рогатого скота с использованием кератиназы из Paecilomyces marquandii . В гидролизате было обнаружено присутствие белка, пептидов и 18 различных свободных аминокислот, в которых наблюдалось большое количество неполярных нейтральных, основных и серных аминокислот. Высокое содержание аминокислот, высвобождаемых в результате расщепления белка, представляет собой интересную пищевую добавку, которую легче усваивать из-за наличия свободных аминокислот.

    В пищевой промышленности животного происхождения (куры, крупный рогатый скот, свиньи и рыба) образуются большие количества неприемлемых остатков, таких как кожа, волосы, внутренние органы, кровь и перья. Эти остатки животных служат сырьем для синтеза гидролизатов белков для применения в качестве биостимуляторов растений и пищевых добавок (Silva, 2017). Следовательно, возможно, что несколько промышленных сегментов производят побочные белковые продукты, которые могут быть перенаправлены на ферментативную обработку и образование гидролизатов белка.

    Bhaskar et al. (2008) сообщили о ферментативном гидролизе висцерального отработанного белка из Catla catla с использованием фермента Alcalase ® из Bacillus licheniformis . Белковый гидролизат, содержащий большое количество аргинина, аспарагина / аспартата, глутамина / глутамата, глицина, аланина и пролина / гидроксипролина, продемонстрировал свой потенциал для использования в рыбной диете. Kechaou et al. (2009) также сообщили о гидролизате белка, полученном из внутренностей рыб ( Sepia officinalis и Sardina pilchardus ) с использованием коммерческих ферментов из микроорганизмов, таких как Alcalase ® и Flavourzyme ® (Novozymes / DK).Согласно составу свободных аминокислот, результаты также указали на потенциальное использование гидролизата в качестве добавки к рациону животных.

    В таблице 1 приведены некоторые примеры гидролизатов белков из различных белков животного происхождения и их потенциальное применение в качестве биостимуляторов растений и добавок к корму для животных.

    Таблица 1 . Примеры белкового гидролизата, полученного из различных животных белков, и их потенциальное применение.

    Как сообщается в этой статье, большое количество свободных аминокислот и олигопептидов, высвобождаемых в результате гидролиза животного белка, представляет большой интерес для некоторых применений в сельском хозяйстве и животноводстве.Примечательно, что применение микробных ферментов произвело революцию в различных отраслях промышленности. Чтобы понять достижения в этой области исследований, в этой статье был четко продемонстрирован потенциал продуктов на основе ферментов. Гидролиз животных белков и их потенциал в питании животных и росте растений являются примерами достижений ферментативной технологии в пользу устойчивой антропогенной деятельности.

    На сегодняшний день исследования доказывают применимость гидролизатов белков, полученных из остатков животных.Это дает возможность сократить бесконтрольное использование неорганических удобрений, которые можно полностью или частично заменить пептидными гидролизатами (добавка к другим биостимуляторам и биоудобрениям) в сельском хозяйстве.

    Направления будущего

    Производство гидролизата путем ферментативного расщепления животного белка - это хорошо принятый и многообещающий метод, который может решить проблемы ненадлежащего удаления остатков животных в окружающей среде, увеличивая экономическую ценность этого органического вещества.

    Таким образом, промышленная деятельность в нескольких секторах генерирует побочные белковые продукты, которые можно перенаправить на ферментативную переработку и образование гидролизатов белка. Это усиливает потребность в поиске новых ферментов и усиливает потребность в технологических достижениях, направленных на сокращение утилизации промышленных отходов и повышение экономической ценности собственных побочных продуктов.

    Усовершенствование дальнейших методологий применения, включая технологии производства гидролизатов белков и поиск пептидаз, имеет фундаментальное значение для достижения прогресса в этом биотехнологическом сегменте.

    Взносы авторов

    Автор подтверждает, что является единственным соавтором данной работы, и одобрил ее к публикации.

    Заявление о конфликте интересов

    Автор заявляет, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могут быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

    Рецензент SR и редактор по обработке заявили о своей общей принадлежности.

    Сноски

    Список литературы

    Бхардвадж, Д., Ансари, М. В., Саху, Р. К., и Тутеха, Н. (2014). Биоудобрения играют ключевую роль в устойчивом сельском хозяйстве, улучшая плодородие почвы, устойчивость растений и урожайность сельскохозяйственных культур. Microb. Cell Fact. 13, 1–10. DOI: 10.1186 / 1475-2859-13-66

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Бхаскар, Н., Бенила, Т., Радха, К., и Лалита, Р. Г. (2008). Оптимизация ферментативного гидролиза висцеральных отходов белков Catla ( Catla catla ) для получения гидролизата белка с использованием коммерческой протеазы. Биоресурсы. Технол . 99, 335–343. DOI: 10.1016 / j.biortech.2006.12.015

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Бхаскар, Н., Моди, В. К., Говиндараджу, К., Радха, К., и Лалита, Р. Г. (2007). Утилизация побочной продукции мясной промышленности: гидролизат протеина из висцеральной массы барана. Биоресурсы. Технол . 98, 388–394. DOI: 10.1016 / j.biortech.2005.12.017

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Бхат, З.Ф. и Кумар С. (2015). Биоактивные пептиды из яиц: обзор. Nutr. Food Sci . 45, 190–212. DOI: 10.1108 / NFS-10-2014-0088

    CrossRef Полный текст | Google Scholar

    да Силва, Р. Р., де Оливейра, Л. К., Жулиано, М. А., Жулиано, Л., де Оливейра, А. Х., Роза, Дж. К. и др. (2017a). Биохимические свойства, свертываемость молока и картирование каталитических участков внеклеточной аспарагиновой пептидазы из гриба базидиомицетов Phanerochaete chrysosporium . Food Chem . 225, 45–54. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.01.009

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    да Силва, Р. Р., де Оливейра, Л. К. Г., Джулиано, М. А., Джулиано, Л., Роза, Дж. К., и Кабрал, Х. (2017b). Активность пептидазы, секретируемой Phanerochaete chrysosporium , зависит от лизина субсайта S ' 1 . Внутр. J. Biol. Макромол . 94, 474–483. DOI: 10.1016 / j.ijbiomac.2016.10.063

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    да Силва, Р.Р., Соуто, Т. Б., де Оливейра, Т. Б., де Оливейра, Л. К., Карчер, Д., Джулиано, М. А. и др. (2016). Оценка каталитической специфичности, биохимических свойств и способности аспарагиновой пептидазы к свертыванию молока из Rhizomucor miehei . J. Ind. Microbiol. Биотехнология . 43, 1059–1069. DOI: 10.1007 / s10295-016-1780-4

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Де Кастро Р. и Сато Х. (2014). Антиоксидантная активность и функциональные свойства гидролизатов изолята соевого белка, полученных с использованием микробных протеаз. Внутр. J. Food Sci. Технол . 49, 317–328. DOI: 10.1111 / ijfs.12285

    CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Фанг, З., Чжан, Дж., Лю, Б., Ду, Г., и Чен, Дж. (2013). Биоразложение шерстяных отходов и производство кератиназы в масштабируемом ферментере с различными стратегиями с помощью Stenotrophomonas maltophilia BBE11-1. Биоресурсы. Технол . 140, 286–291. DOI: 10.1016 / j.biortech.2013.04.091

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Гопинатх, С.К., Анбу, П., Лакшмиприя, Т., Тан, Т.-Х., Чен, Ю., Хашим, У. и др. (2015). Биотехнологические аспекты и перспективы получения микробной кератиназы. Biomed. Res. Инт . 2015: 140726. DOI: 10.1155 / 2015/140726

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Густерова А., Брайкова Д., Гошев И., Христов П., Тишинов К., Васильева-Тонкова Е. и др. (2005). Разложение отходов, содержащих кератин и коллаген, вновь выделенными Thermoactinomycetes или щелочным гидролизом. Lett. Прил. Микробиол . 40, 335–340. DOI: 10.1111 / j.1472-765X.2005.01692.x

    CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Ичида, Дж. М., Кризова, Л., ЛеФевр, К. А., Кинер, Х. М., Элвелл, Д. Л., и Бертт, Э. Х. (2001). Бактериальный инокулят усиливает разложение кератина и образование биопленок в компосте для птицы. J. Microbiol. Методы 47, 199–208. DOI: 10.1016 / S0167-7012 (01) 00302-5

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Кешау, Э.S., Dumay, J., Donnay-Moreno, C., Jaouen, P., Gouygou, J.-P., Bergé, J.-P., et al. (2009). Ферментативный гидролиз внутренних органов каракатицы ( Sepia officinalis ) и сардины ( Sardina pilchardus ) с использованием коммерческих протеаз: влияние на распределение липидов и аминокислотный состав. J. Biosci. Bioeng . 107, 158–164. DOI: 10.1016 / j.jbiosc.2008.10.018

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Ланге, Л., Хуанг, Ю., и Буск, П.К. (2016). Микробное разложение кератина в природе - новая гипотеза, имеющая промышленное значение. Заявл. Microbiol. Биотехнология . 100, 2083–2096. DOI: 10.1007 / s00253-015-7262-1

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Санти К., Замбони А., Варанини З. и Пандольфини Т. (2017). Эффекты стимуляции роста и изменения транскрипции во всем геноме, вызываемые гидролизатами белков в проростках кукурузы. Фронт. Завод Sci . 8: 433. DOI: 10.3389 / fpls.2017.00433

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Сильва, Р. Р. (2017). Бактериальные и грибковые протеолитические ферменты: производство, катализ и потенциальные применения. Заявл. Biochem. Биотехнология . 183, 1–19. DOI: 10.1007 / s12010-017-2427-2

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Сильва, Р. Р. (2018a). Изучение микробных пептидаз для производства сыра: точка зрения на текущую гипотезу. Дж.Agric. Food Chem. 66, 1305–1306. DOI: 10.1021 / acs.jafc.8b00018

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Сильва, Р. Р. (2018b). Комментарий к анализу секвенирования мРНК показывает изменения транскрипции в корне проростков кукурузы, обработанных двумя увеличивающимися концентрациями нового биостимулятора. J. Agric. Продовольственная Химия . 66, 2061–2062. DOI: 10.1021 / acs.jafc.8b00022

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Силва, Р.Р., Педецци Р. и Соуто Т. Б. (2017c). Изучение биоразведочного и биотехнологического потенциала грибов белой гнили , и анаэробных грибов Neocallimastigomycota : пептидазы, эстеразы и лигноцеллюлолитические ферменты. Заявл. Microbiol. Биотехнология . 101, 3089–3101. DOI: 10.1007 / s00253-017-8225-5

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Суббарао, С. Б., Хуссейн, И. С. А., и Ганеш, П. Т. (2015). Биостимулирующая активность белкового гидролизата: влияние на рост и урожай растений. J. Plant Sci. Res . 2, 1–6.

    Verma, A., Singh, H., Anwar, S., Chattopadhyay, A., Tiwari, K.K, Kaur, S., et al. (2017). Микробные кератиназы: промышленные ферменты с потенциалом утилизации отходов. Crit. Ред. Biotechnol . 37, 476–491. DOI: 10.1080 / 07388551.2016.1185388

    PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Весела, М., и Фридрих, Дж. (2009). Аминокислотный и растворимый белковый коктейль из отработанного кератина, гидролизованного грибковой кератиназой Paecilomyces marquandii . Biotechnol. Биопроцесс Анг . 14, 84–90. DOI: 10.1007 / s12257-008-0083-7

    CrossRef Полный текст | Google Scholar

    Влияние различных смесей белкового гидролизата / углеводов на постпрандиальные реакции глюкагона и инсулина у здоровых субъектов

    Это исследование было проведено для изучения того, вызывает ли совместный прием углеводов и белковых гидролизатов различного растительного и животного происхождения разные ответы глюкагона при потреблении и не эти различия связаны с различиями в ответах на инсулин и / или изменениями концентраций аминокислот в плазме.Наши основные результаты заключаются в том, что реакция инсулина на различные смеси гидролизата белка / углеводов была сопоставима, но значительно выше, чем у контрольного углеводного напитка, что все гидролизаты белка индуцировали более высокие AUC для глюкагона, чем один мальтодекстрин, и что гидролизат белка глютена индуцировал значительно более низкую AUC для глюкагона. по сравнению с гидролизатом яичного белка. BCAA (Val, Ile и Leu) были лучшими предикторами ответа как на инсулин, так и на глюкагон.

    Таблицы 1 и 3 и рисунки 4 и 5 показывают, что в целом протеиновые напитки с высокими концентрациями определенных аминокислот также вызывают высокие плазменные реакции и AUC этих аминокислот.Например, гидролизат сывороточного белка с относительно высокими количествами Ile, Leu, Lys, Thr и Val (таблица 1) индуцировал более высокие значения AUC для этих аминокислот (таблица 3). Интересно, что гидролизат яичного белка, который состоит из относительно высоких количеств Ile, Ser и Val, по-видимому, не вызывает высоких AUC для Ser и Ile. Если смотреть на рисунки 4 и 5, это, скорее всего, связано с небольшими различиями в аминокислотных ответах между напитками. Интересно, что аминокислотные реакции в плазме после контрольного углеводного напитка также показали небольшое увеличение с течением времени (рис. 4).Хотя механизм не ясен, можно предположить, что потребление углеводов влияет на пул лабильных белков в чревной области, выделяя небольшие количества АК, или что это меняет баланс между выработкой и использованием эндогенных аминокислот.

    Рисунок 4

    Концентрации в плазме Ala, Arg, Asp, Glu, Gln, Gly, His и Ile в постпрандиальный период после употребления контрольных и экспериментальных напитков.

    Рис. 5

    Концентрации в плазме Leu, Lys, Met, Phe, Ser, Thr, Trp, Tyr и Val в постпрандиальный период после употребления контрольных и экспериментальных напитков.

    Результаты этого исследования показывают, что все смеси белковых гидролизатов усиливали индуцированный углеводами инсулиновый ответ, что приводило к более низким концентрациям глюкозы в плазме. Не было обнаружено различий в ответах на глюкозу и инсулин между смесями гидролизатов белков. Ранее сообщалось о стимуляции инсулиновой реакции после приема гидролизатов белка. van Loon et al. (2000) давали кумулятивные болюсы большого количества различных гидролизатов белка или свободных аминокислот, смешанных с углеводами, восьми здоровым мужчинам, не страдающим ожирением, с конечными концентрациями белка в два раза выше и концентрациями углеводов в четыре раза выше (van Loon et al., 2000), чем концентрации, использованные в данном исследовании. Большинство смесей показали более высокий ответ на инсулин, чем контрольный углеводный напиток, но из гидролизатов протеина, которые также использовались в нашем исследовании, только гидролизат протеина пшеницы привел к значительно более высокому инсулиновому ответу (van Loon et al., 2000). Также в нашем исследовании глютен (белок, содержащийся в пшенице) протеиновый гидролизат действительно привел к более высокой AUC для инсулина по сравнению с одной углеводной нагрузкой. Исследование, проведенное Calbet и MacLean (2002), в котором испытуемые получали смесь гидролизата горохового или сывороточного протеина / глюкозы, полный раствор молока / глюкозы или контрольный раствор глюкозы через гастродуоденальный катетер в дозировках лишь немного выше, чем в нашем исследовании, сообщили о значительно более высоких ответах на инсулин как для гидролизатов протеина (в четыре раза выше), так и для молочного раствора (в два раза выше) по сравнению с контрольным напитком, без существенной разницы между гидролизатами сывороточного протеина и гороха, что соответствует нашим результатам.

    Таким образом, при потреблении белка, немного превышающем стандартный голландский завтрак, пероральный прием гидролизатов белка, смешанных с таким же количеством углеводов, вызывает более высокие AUC для инсулина по сравнению с одной углеводной нагрузкой. При этой концентрации источник белка не оказывает существенного влияния на инсулиновый ответ.

    Все смеси белковых гидролизатов показали значительно более высокую AUC для глюкагона, чем контрольный напиток. Это согласуется с выводами van Hall et al.(2000), которые обнаружили, что во время периода восстановления после интенсивных циклических упражнений повторный прием углеводов вызывает сильное снижение уровней глюкагона в плазме, в то время как уровни аминокислот в плазме поддерживаются повышенными в течение 4 часов за счет повторного приема гидролизата сывороточного протеина / смеси сахарозы, уровень глюкагона снизился меньше (van Hall et al., 2000). Помимо прямого глюкагон-стимулирующего эффекта аминокислот (Kabadi, 1991; Claessens et al., 2007), падение концентраций глюкозы из-за более высокого инсулинового ответа, вызванного напитками из углеводов / белкового гидролизата, могло способствовать более длительному ответ глюкагона.Гидролизаты медленно усваиваемых белков, таких как казеин, могут вызывать более быстрые аминокислотные и гормональные реакции, чем интактный белок (Calbet and Holst, 2004; Lacroix et al., 2006). Однако для гидролизатов других белков, которые перевариваются быстрее, таких как сывороточный белок, разница меньше (Baro et al., 1995; Boza et al., 1995). Среди смесей белковых гидролизатов только AUC для смесей глюкагона с глютеном и яичного гидролизата белка различалась статистически значимо ( P = 0.02). Интересно, что гидролизат белка глютена вызывал довольно низкие пиковые концентрации, но ответ сохранялся дольше, чем все другие ответы глюкагона. Мы не ожидаем, что перевариваемость белка или опорожнение желудка могут быть причиной этих различий, поскольку гидролизаты белка с одинаковым объемом, осмоляльностью и энергетической плотностью и в аналогичных условиях (pH и температура) использовались для преодоления этих проблем (Calbet and MacLean, 1997). Имеет ли эта различная реакция глюкагона на смесь гидролизата глютена и белка физиологическое значение, требует дальнейшего изучения.Ответы глюкагона на инъекцию гидролизата гороха и сывороточного протеина существенно не различались в исследовании, проведенном Calbet и MacLean (2002), что согласуется с нашими выводами. Кальбет и Холст (2004) сообщили, что потребление гидролизата сывороточного протеина и казеинового протеина вызывало аналогичные реакции на инсулин и глюкагон, что позволяет предположить, что небольшие различия в аминокислотном составе не влияют на секрецию гормонов (Calbet and Holst, 2004). В этом исследовании мы обнаружили, что аминокислотный состав может влиять на секрецию гормонов, и что этот эффект более выражен для глюкагона, чем для инсулина.Хотя ожидалось, что гидролизаты белков, вызывающие высокие пиковые концентрации инсулина, впоследствии будут противодействовать секреции глюкагона, что приведет к быстрому снижению концентрации глюкагона через 30 минут, этого не было обнаружено. В то время как гидролизат яичного белка индуцировал такую ​​же AUC для инсулина, как гидролизат белка глютена, гидролизат яичного белка индуцировал значительно более высокую AUC для глюкагона ( P = 0,02). Следовательно, в этом исследовании различия в ответах на глюкагон нельзя объяснить разными ответами на инсулин.

    На основании аминокислотного состава смесей и предыдущих данных (Rocha et al., 1972; Hermans et al., 1987; Bolea et al., 1997; Smith et al., 1997; van Loon et al., 2000; Calbet and MacLean, 2002), мы ожидали, что гидролизат яичного белка индуцирует самые высокие пиковые концентрации инсулина и глюкагона, гидролизат белка глютена вызывает самые низкие пиковые концентрации инсулина, а гидролизат сывороточного белка вызывает самые низкие пиковые концентрации глюкагона. Вместо этого единственной существенной разницей между напитками была более низкая реакция глюкагона после гидролизата глютена по сравнению с гидролизатом яичного белка.

    В этом исследовании BCAA были лучшими предикторами ответа как на инсулин, так и на глюкагон. Если связать это с аминокислотным составом экспериментальных напитков, гидролизат сывороточного протеина содержал наибольшее количество BCAA и, следовательно, должен был вызывать самые высокие реакции инсулина и глюкагона, что соответствует нашим результатам. С другой стороны, гидролизат глютенового белка содержал наименьшее количество BCAA и вызывал довольно низкий инсулиновый ответ (только гидролизат соевого белка вызывал более низкий инсулиновый ответ) и самый низкий ответ глюкагона, хотя эти различия не достигли значимости.Этот прогнозирующий эффект BCAA на секрецию инсулина и глюкагона может также объяснить расхождение между результатами нашего исследования и исследования Calbet и Holst (2004), поскольку все белковые растворы в последнем исследовании содержали одинаковое количество BCAA.

    Таким образом, 0,2 г гидролизата белка на кг массы тела в сочетании с 0,2 г мальтодекстрина на кг массы тела повышали уровень инсулина в плазме по сравнению с 0,2 г на кг массы тела одного мальтодекстрина, с соответственно более низкими концентрациями глюкозы, без значительных различий между различными гидролизатами.Смеси протеиновых гидролизатов значительно увеличивали AUC для глюкагона по сравнению с контрольным углеводным напитком. Гидролизат глютенового белка показал самый низкий, но более продолжительный ответ глюкагона. Пиковые концентрации инсулина, по-видимому, не ответственны за различия в ответах на глюкагон. Индуцированные аминокислотами ответы на инсулин и глюкагон, по-видимому, не зависят друг от друга и оба зависят от концентраций BCAA.

    Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином | Американский журнал клинического питания

    "> РЕФЕРАТ

    Предпосылки: Было высказано предположение, что гидролизат белка, в отличие от его интактного белка, легче переваривается и всасывается в кишечнике, что приводит к большей доступности аминокислот в плазме и большей синтетической реакции мышечного белка.

    Цель: Мы стремились сравнить кинетику переваривания и абсорбции диетического белка и последующую синтетическую реакцию мышечного белка на прием одного болюса гидролизата белка по сравнению с его интактным белком in vivo у людей.

    Дизайн: Десять пожилых мужчин (средний возраст ± SEM: 64 ± 1 год) были случайным образом назначены для перекрестного эксперимента, который включал 2 лечения, в которых испытуемые потребляли болюс 35 г специально продуцированного l- [1- 13 C] меченный фенилаланином интактный казеин (CAS) или гидролизованный казеин (CASH).Образцы крови и мышечной ткани были собраны для оценки скорости появления фенилаланина, полученного из пищевых белков, в кровотоке и последующей скорости фракционного синтеза мышечного белка в течение 6-часового периода после приема пищи.

    Результаты: Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного фенилаланина была на 27 ± 6% выше после приема CASH, чем после приема CAS ( P <0,001). Экстракция челюстей была значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS ( P <0.01). Концентрации аминокислот в плазме увеличивались в большей степени (25-50%) после приема CASH, чем после приема CAS ( P <0,01). Скорость синтеза мышечного белка составляла в среднем 0,054 ± 0,004% и 0,068 ± 0,006% / ч при лечении CAS и CASH, соответственно ( P = 0,10).

    Выводы: Прием протеинового гидролизата, в отличие от его интактного протеина, ускоряет переваривание протеина и его всасывание из кишечника, увеличивает доступность аминокислот после приема пищи и имеет тенденцию увеличивать скорость включения диетических аминокислот в белок скелетных мышц.

    "> ВВЕДЕНИЕ

    Прием пищи способствует увеличению чистого мышечного белка, обеспечивая достаточное количество аминокислот (АК) в качестве предшественников для сборки белка (1). Количество и качество потребляемого протеина, то есть его усвояемость и состав АК, представляют собой важные факторы, которые модулируют анаболический ответ скелетных мышц на потребление пищевого протеина (2).

    Прием гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, был предложен для облегчения переваривания и абсорбции протеина, увеличения доступности АК в плазме и, таким образом, увеличения реакции синтеза мышечного протеина после приема пищи (3).Ранее сообщалось о более быстром увеличении концентрации АК в циркулирующей плазме после приема гидролизата белка по сравнению с его интактным белком (3). Однако абсолютные изменения концентрации АК в плазме не обязательно отражают изменения скорости появления экзогенных (диетических) АК (4). Хотя в некоторых исследованиях измеряли опорожнение желудка (3), экскрецию азота (5) и эндогенный поток азота в кишечнике (6), прямые доказательства подтверждают предполагаемые различия в кинетике переваривания и абсорбции после приема гидролизата протеина по сравнению с его неповрежденным. белок in vivo у человека по-прежнему отсутствует.Частично это связано с ограничениями, установленными методологией, которая использовалась для оценки скорости появления АК из кишечника в кровоток. Поскольку свободные АК и АК белкового происхождения демонстрируют разные сроки и эффективность абсорбции в кишечнике (7), простое добавление меченых свободных АК к белковосодержащему напитку не обеспечивает точного измерения кинетики переваривания и абсорбции проглоченного пищевого белка ( 8). Чтобы точно оценить частоту появления АК, полученных из пищевого белка, меченые АК необходимо включить в источник пищевого белка (7, 9).Таким образом, мы произвели высокообогащенное меченное l- [1- 13 C] фенилаланин молоко, очистили казеиновую фракцию и ферментативно гидролизовали часть казеина. Этот комплексный подход был необходим для того, чтобы дать истинное представление о влиянии различных источников белка в рационе на последующее переваривание и кинетику абсорбции in vivo у людей.

    В этом исследовании мы предполагаем, что прием протеинового гидролизата ускоряет переваривание протеина и скорость его всасывания, что приводит к большему увеличению доступности АК в плазме и скорости синтеза мышечного протеина по сравнению с приемом его интактного протеина.Чтобы проверить эту гипотезу, пожилым мужчинам давали один болюс специально продуцируемого интактного казеина (CAS), меченного фенилаланином (CAS) или гидролизата казеина (CASH), в сочетании с непрерывным внутривенным введением l- [кольцо- 1- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [1- 13 C] лейцин и настой 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин.

    "> ПРЕДМЕТЫ И МЕТОДЫ

    "> Субъектов

    Десять здоровых пожилых мужчин-добровольцев [среднее значение ± SEM: возраст: 64 ± 1 год; вес: 78.8 ± 3,1 кг; высота: 1,78 ± 0,02 м; индекс массы тела (в кг / м 2 ): 24,7 ± 0,7; базальная глюкоза: 5,44 ± 0,07 ммоль / л; базальный инсулин: 9,99 ± 1,28 мЕд / л; Модель оценки гомеостаза инсулинорезистентности (HOMA-IR): 2,43 ± 0,32], которые не участвовали в каких-либо регулярных программах упражнений, приняли участие в этом исследовании. Набор субъектов был начат 26 марта 2007 г. Все субъекты были проинформированы о характере и возможных рисках экспериментальных процедур до получения их письменного информированного согласия.Это исследование было одобрено Комитетом по медицинской этике Академической больницы Маастрихта.

    "> Предварительное тестирование

    Перед включением в исследование все субъекты выполнили пероральный тест на толерантность к глюкозе. После ночного голодания испытуемые прибыли в лабораторию в 08:00 на машине или общественном транспорте. Вес тела измеряли с помощью цифровых весов с точностью до 0,001 кг (E1200; August Sauter GmbH, Альбштадт, Германия). Катетер (Baxter BV, Утрехт, Нидерланды) вводили в антекубитальную вену и брали образец крови в состоянии покоя, после чего проглатывали 75 г глюкозы (растворенной в 250 мл воды).После этого кровь отбирали каждые 30 минут до t = 120 минут. Концентрация глюкозы в плазме была измерена для определения непереносимости глюкозы и / или наличия диабета 2 типа в соответствии с рекомендациями Американской диабетической ассоциации 2006 г. (10).

    "> Диета и активность до тестирования

    Все субъекты потребляли стандартизированную пищу (32 ± 2 кДж / кг массы тела, состоящей из 55% энергии из углеводов, 15% энергии из белка и 30% энергии из жира) вечером перед экспериментом.Всех добровольцев проинструктировали воздерживаться от любых тяжелых физических упражнений и соблюдать максимально постоянную диету за 3 дня до начала экспериментов.

    "> Эксперименты

    Каждый субъект участвовал в рандомизированном двойном слепом перекрестном исследовании. Все субъекты были изучены в двух случаях, разделенных интервалом 14 дней, в которые вводились напитки, содержащие CAS или CASH. После приема данного болюса тестируемого напитка образцы плазмы и мышц были собраны в течение 6-часового периода измерения.Эти эксперименты были разработаны для одновременной оценки экзогенной и эндогенной скорости появления фенилаланина, внутренней экстракции фенилаланина и фракционной скорости синтеза (FSR) смешанного мышечного белка в большой мышце латеральной мышцы бедра.

    "> Протокол

    В 8:00 после ночного голодания испытуемые прибыли в лабораторию на машине или общественном транспорте. Катетер из политетрафторэтилена был вставлен в антекубитальную вену для инфузии стабильного изотопа.Второй катетер из политетрафторэтилена вводили в нагретую дорсальную вену руки противоположной руки и помещали в горячую камеру (60 ° C) для отбора проб артериализированной крови. После сбора базальной пробы крови ( t = - 120 мин) пулы фенилаланина, лейцина и тирозина плазмы были примированы однократной внутривенной дозой маркеров AA l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланина (2 μ моль / кг), l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (0,775 μ моль / кг) и l- [1- 13 C] лейцин (5.06 мкм моль / кг). После этого была начата непрерывная инфузия индикатора со скоростью 0,046 ± 0,001 мк моль · кг -1 · мин -1 для l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 0,017 ± 0,000. μ моль · кг −1 · мин −1 для l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и 0,110 ± 0,002 μ моль · кг −1 · мин - 1 для 1- [1- 13 C] лейцина. После этого субъекты отдыхали в положении лежа на спине в течение 2 часов, после чего брали образец артериализированной крови и биопсию мышцы латеральной широкой мышцы бедра ( t = 0 мин).Затем испытуемые получали болюс (4,5 мл / кг) данного тестового напитка, содержащего 35 г белка, меченного фенилаланином. Образцы артериализированной крови были собраны при 90 263 t = 15, 30, 45, 60, 75, 90, 105, 120, 135, 150, 165, 180, 210, 240, 270, 300, 330 и 360 минут со вторым биопсия мышцы, взятая на t = 360 мин от контралатеральной конечности.

    Образцы крови собирали в пробирки с ЭДТА и центрифугировали при 1000 × g и 4 ° C в течение 5 мин.Аликвоты плазмы замораживали в жидком азоте и хранили при -80 ° C. Биопсию мышц получали из средней области латеральной широкой мышцы бедра (15 см выше надколенника) и на ≈3 см ниже входа через фасцию с помощью чрескожной биопсии иглой. техника (11). Образцы мышц были тщательно проанализированы и освобождены от любого видимого немышечного материала. Образец мышц немедленно замораживали в жидком азоте и хранили при –80 ° C до анализа.

    "> Приготовление белковой композиции с внутренней меткой и напитка

    Внутривенное введение 1- [1- 13 C] фенилаланина было применено у 2 коров для производства внутренних белков молока, меченных 1- [1- 13 C] фенилаланином.Двум дойным коровам голштинской породы [средняя (± SEM) масса тела (МТ): 726 ± 38 кг на 26 ± 2 дня лактации] вводили большое количество l- [1- 13 ° C] фенилаланина через яремную вену. с помощью перистальтического насоса со скоростью 4,16 мл / мин (402 мкм моль фенилаланина / мин) в течение 44–48 часов. Коров доили каждые 12 ч во время инфузии и в течение последующих 6 ч после прекращения инфузии. Казеин и сывороточный белок отделяли от собранного молока с помощью микрофильтрации и ультрафильтрации, как описано ранее (8).Часть казеиновой фракции подверглась ферментативному гидролизу специфическими эндопептидазами и пралинспецифической эндопротеазой (процесс PeptoPro) компанией DSM Food Specialties (Делфт, Нидерланды) (12). Обогащение 1- [1- 13 C] фенилаланина белками CAS и CASH, которое оценивали с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии после гидролиза, было высокообогащенным [избыток 29,2 и 28,9 мольных процентов (MPE), соответственно]. Белки соответствовали химическим и бактериологическим характеристикам для употребления в пищу человеком.

    Субъекты получали напиток объемом 350 мл, чтобы обеспечить заданную дозу 35 г CAS или CASH. CAS и CASH были изоназотистыми (0,070 ± 0,002 по сравнению с 0,070 ± 0,002 г N / кг массы тела) и обеспечивали 142 ± 6 по сравнению с 134 ± 6 мкг моль фенилаланина / кг массы тела, 141 ± 6 по сравнению с 135 ± 6 мкл. моль тирозина / кг МТ и 322 ± 13 по сравнению с 306 ± 13 мкМ моль лейцина / кг МТ, соответственно. Чтобы сделать вкус сопоставимым во всех вариантах обработки, напитки были однородно ароматизированы путем добавления 0.375 г сахарината натрия, 0,9 г лимонной кислоты и 5 мл ванильного ароматизатора (Quest International, Наарден, Нидерланды) на литр напитка. Лечение проводилось в рандомизированном порядке, при этом испытуемые напитки предоставлялись двойным слепым методом.

    "> Анализ плазмы

    Концентрации глюкозы в плазме (Uni kit III, 07367204; Roche, Базель, Швейцария) анализировали с помощью полуавтоматического анализатора COBAS-FARA (Roche). Инсулин анализировали с помощью радиоиммуноанализа (набор Insulin RIA; Linco Research Inc, Сент-Чарльз, Миссури).Плазму (100, мкл, л) для анализа AA депротеинизировали на льду с помощью 10 мг сухой 5-сульфосалициловой кислоты и перемешивали, и прозрачный супернатант собирали после центрифугирования. Концентрации АК в плазме определяли с помощью ВЭЖХ после предколоночной дериватизации с o -фтальдиальдегидом (13). Для измерения обогащения фенилаланином, тирозином и лейцином в плазме фенилаланин, тирозин и лейцин в плазме были преобразованы в их t -бутилдиметилсилильные производные, и их обогащение 13 C или 2 H было определено электронной ионизацией (с помощью газовой хроматографии). -массовая спектрометрия; Agilent 6890N GC / 5973N MSD; Little Falls, DE) с использованием выбранного ионного мониторинга масс 336, 337 и 341 для немеченых и меченых (1- 13 C и кольцо- 2 H 5 ) фенилаланин соответственно; масс 466, 467, 468 и 470 для немеченого и меченого (1- 13 C, кольцо- 2 H 2 и кольцо- 2 H 4 ) тирозина соответственно; и масс 302 и 303 для немеченого и меченого лейцина (14).Для измерений обогащения α -кетоизокапроата (KIC) в плазме KIC в плазме дериватизировали до его N -метил- N - ( Tert -бутилдиметилсилил) трифторацетамидного производного, и его обогащение 13 C оценивали с помощью мониторинга. массы 301 и 302 для немеченого и меченого KIC соответственно (15). Мы применяли стандартные кривые регрессии во всех анализах изотопного обогащения, чтобы оценить линейность масс-спектрометра и контролировать потерю индикатора.

    "> Анализы мышц

    Для измерения обогащения 1- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцина в пуле свободных АК и смешанном мышечном белке 55 мг влажных мышц сушили вымораживанием. Коллаген, кровь и другие материалы, не относящиеся к мышечным волокнам, были удалены из мышечных волокон под световым микроскопом. Массу изолированного мышечного волокна (2–3 мг) взвешивали и добавляли 8 объемов (в 8 раз больше сухой массы выделенных мышечных волокон × соотношение влажное: сухое) ледяной 2% хлорной кислоты.Затем ткань гомогенизировали и центрифугировали. Супернатант собирали и обрабатывали таким же образом, как и образцы плазмы, так что внутриклеточный свободный l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [1- 13 C] тирозин, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин, l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозин и l- [1- 13 C] лейцин можно измерить, используя их t -бутилдиметилсилильные производные на газовая хроматография-масс-спектрометр.

    Осадок белка промывали 3 дополнительными промывками по 1,5 мл 2% -ной хлорной кислоты, сушили и гидролизовали в 6 моль / л HCl при 120 ° C в течение 15–18 часов. Фракцию гидролизованного белка сушили в потоке азота при нагревании до 120 ° C и добавляли 50% раствор уксусной кислоты в один флакон, и гидролизованный белок пропускали через обменную смолу Dowex (AG 50W-X8, водород 100-200 меш. form; Biorad, Hercules, CA), используя 2 моль / л NH 4 OH. После этого элюат сушили и очищенные АК были преобразованы в их N (O, S) -этоксикарбонилэтиловые эфиры для определения соотношений 13 C / 12 C связанного с мышечным белком фенилаланина и лейцина ( 16).После этого производное измеряли с помощью газовой хроматографии и масс-спектрометрии соотношения изотопов (Finnigan MAT 252; Бремен, Германия) с использованием ГХ-колонки Ultra I (№ 19091A-112; Hewlett-Packard, Пало-Альто, Калифорния) и интерфейса горения II. и отслеживая ионные массы 44, 45 и 46. Установив связь между обогащением ряда l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] стандартами лейцина переменного обогащения и обогащение N (O, S) -этоксикарбонилэтиловых эфиров этих стандартов, определяли обогащение связанного с мышечным белком фенилаланина и лейцина.Мы применили стандартные кривые регрессии для оценки линейности масс-спектрометра и контроля потери индикатора. CV для измерения обогащения 1- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцина смешанным мышечным белком в среднем составлял 1,0 ± 0,1% и 1,1 ± 0,1%, соответственно.

    "> Расчеты

    Проглатывание белка, меченного 1- [1- 13 C] фенилаланином, внутривенная инфузия 1- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин 1- [1- 13 C] лейцин и забор артериализированной крови использовали для оценки кинетики АК для всего тела в условиях нестабильного состояния.Общая, экзогенная и эндогенная скорости появления ( R a ) и внутренняя экстракция (т. Е. Доля диетической АК, поглощенная кишечником и печенью во время первого прохождения) для фенилаланина рассчитывалась с использованием модифицированных уравнений Стила ( 7, 15). Эти переменные были рассчитаны следующим образом:

    , где F - скорость внутривенной инфузии индикатора ( мкм моль · кг -1 · мин -1 ), pV (0,125) - объем распределения фенилаланина. (17), а C ( t ) - средняя концентрация фенилаланина в плазме между двумя временными точками. dE iv / dt представляет собой зависящие от времени изменения обогащения фенилаланином в плазме (выраженное в соотношении индикатор: следовое количество, или TTR), полученное с помощью внутривенного индикатора, и E iv ( t ) представляет собой среднее обогащение фенилаланином плазмы от внутривенного индикатора между 2 последовательными временными точками. Exo R a представляет собой скорость поступления диетического фенилаланина в плазму, E po ( t ) представляет собой среднее обогащение фенилаланином плазмы для орального индикатора, dE po / представляет собой зависящие от времени изменения обогащения фенилаланином плазмы, полученное из перорального индикатора, и E prot представляет собой обогащение 1- [1- 13 C] фенилаланином диетическим белком.Phe Prot - количество поглощенного диетического фенилаланина, AUC ExoPhe Ra представляет собой площадь под кривой (AUC) Exo Phe R a , что соответствует количеству образовавшегося диетического фенилаланина. в крови через 6 ч после приема питья. Для определения общего лейцина, R a и R d , расчеты были выполнены с использованием как MPE лейцина плазмы, так и MPE KIC в качестве предшественников.Поскольку выводы были идентичны независимо от того, какой пул прекурсоров использовался в этих расчетах для потоков всего тела, мы представляем только результаты с использованием плазменного l- [1- 13 C] лейцина.

    Общая скорость исчезновения фенилаланина равна скорости гидроксилирования фенилаланина и его использования для синтеза белка. Эти переменные можно рассчитать следующим образом:

    FSR синтеза смешанного мышечного белка рассчитывали путем деления прироста обогащения продукта, т. Е. Связанного с белком l- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцин путем обогащения предшественника.Плазма, обогащенная l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] KIC, была использована для оценки истинного FSR смешанных мышечных белков. L- [1- 13 C] KIC в плазме использовался в качестве предшественника для расчета FSR вместо обогащения плазмы l- [1- 13 C] лейцином, потому что было показано, что он более репрезентативен для внутриклеточного лейцина. обогащение (18). FSR в мышцах рассчитывали следующим образом (19):

    , где ΔE p - приращение Δ связанного с белком 1- [1- 13 C] фенилаланина, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин и 1- [1- 13 C] лейцин во время периодов включения. E предшественник представляет собой среднее обогащение плазмы l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] KIC в течение периода времени для определения включения AA (20). t указывает временной интервал (ч) между биопсиями.

    "> Статистика

    Полный рандомизированный дизайн был использован для оценки влияния приема интактного белка (CAS) или гидролизата белка (CASH) на кинетику АК в плазме и скорость синтеза белка в организме и мышцах у пожилых мужчин ( n = 10).Все данные выражены как средние значения ± SEM. Расчет необходимого размера выборки был основан на величине эффекта и дисперсии, наблюдавшихся в предыдущих исследованиях нашей лаборатории (12, 19, 21). Мы рассчитали размер выборки, используя следующие переменные: разница в FSR> 20% и SD 15% с ошибкой I типа 5% и ошибкой II типа 10%. Расчеты мощности показали, что необходимо ≥ 9 субъектов, поэтому в это исследование были включены 10 пожилых мужчин. Ответы на инсулин, глюкозу, фенилаланин, тирозин и АК с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) в плазме рассчитывали как AUC выше исходных значений.Двухфакторный дисперсионный анализ с повторными измерениями (ANOVA, общая линейная модель) со временем (df: 19) и лечением (df: 1) в качестве факторов использовался для сравнения различий между обработками во времени. В случае значительного взаимодействия между временем и лечением, для определения этих различий применялся апостериорный тест Шеффе. Для переменных, не зависящих от времени, был проведен парный тест t для выявления различий между видами лечения. Статистическая значимость была установлена ​​на уровне P <0.05. Все расчеты были выполнены с использованием SPSS версии 12.0 (SPSS Inc, Чикаго, Иллинойс).

    "> РЕЗУЛЬТАТЫ

    "> Анализ плазмы

    Концентрация инсулина в плазме увеличивалась в большей степени при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 1). Пиковые концентрации инсулина в плазме (индивидуальные пиковые значения) составляли в среднем 50,2 ± 7,6 и 26,2 ± 3,7 мЕд / л при лечении CASH и CAS соответственно ( P <0,01). Инсулиновый ответ плазмы, выраженный как AUC выше исходных значений, был значительно выше после приема CASH по сравнению с CAS (вставка на рис.1; P <0.05). Уровень глюкозы в плазме в среднем составлял 25,5 ± 34,4 и -3,2 ± 16,1 ммоль · 6 ч · л -1 при лечении CAS и CASH, соответственно, без существенных различий между обработками ( P = 0,46).

    РИСУНОК 1

    Средние (± SEM) концентрации инсулина в плазме (мЕ / л) и ответ инсулина (выраженный как площадь под кривой минус исходные значения) у пожилых мужчин ( n = 10) после приема внутрь 35 г казеина (CAS ) или гидролизат казеина (CASH).Горизонтальная линия указывает период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью двухфакторного дисперсионного анализа с повторными измерениями (время × обработка): временной эффект: P <0,01; лечебный эффект: P <0,01; взаимодействие времени и лечения: P <0,01. * Значительно отличается от CAS, P <0,05 (парный тест t ).

    РИСУНОК 1

    Средние (± SEM) концентрации инсулина в плазме (мЕ / л) и ответ инсулина (выраженный как площадь под кривой минус исходные значения) у пожилых мужчин ( n = 10) после приема внутрь 35 г казеина ( CAS) или гидролизат казеина (CASH).Горизонтальная линия указывает период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью двухфакторного дисперсионного анализа с повторными измерениями (время × обработка): временной эффект: P <0,01; лечебный эффект: P <0,01; взаимодействие времени и лечения: P <0,01. * Значительно отличается от CAS, P <0,05 (парный тест t ).

    Концентрации фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина в плазме с течением времени представлены на рисунке 2.Как правило, концентрации АК в плазме увеличивались и оставались повышенными в течение 6-часового периода измерения после приема КАС. Концентрации АК в плазме увеличивались в большей степени после приема CASH с пиковыми концентрациями АК на ≈25–50% выше в CASH по сравнению с лечением CAS. Напротив, через 4-6 часов после приема напитка концентрации лейцина и изолейцина в плазме были значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 2; P <0,05). Ответ на фенилаланин в плазме в среднем составил 6.7 ± 0,8 по сравнению с 5,3 ± 1,5 ммоль · 6 ч · л -1 при лечении CASH и CAS, соответственно; P = 0,25). Тирозиновый ответ плазмы (AUC) был значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (18,3 ± 1,1 по сравнению с 9,7 ± 0,8 ммоль · 6 ч · л -1 , соответственно; P <0,01). Кроме того, уровни лейцина, валина и изолейцина в плазме (AUC) были значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (42,7 ± 2,3 по сравнению с 32.6 ± 1,8, 54,9 ± 2,9 по сравнению с 36,7 ± 2,5 и 22,0 ± 1,2 по сравнению с 17,7 ± 0,7 ммоль · 6 ч · л -1 соответственно; P <0,01).

    РИСУНОК 2

    Средние (± SEM) концентрации фенилаланина (A), тирозина (B), лейцина (C), валина (D) и изолейцина (E) в плазме ( мкг моль / л) во время казеина (CAS) и эксперименты с гидролизатом казеина (CASH) на пожилых мужчинах ( n = 10). Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками.Данные были проанализированы с помощью повторных измерений двухфакторного дисперсионного анализа (обработка × время). Для фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина плазмы: временной эффект, P <0,01; лечебный эффект, P <0,01; взаимодействие времени и лечения, P <0,0.01. * Значительно отличается от лечения CAS, P <0,05 (тест Шеффе).

    РИСУНОК 2

    Средние (± SEM) концентрации фенилаланина (A), тирозина (B), лейцина (C), валина (D) и изолейцина (E) в плазме ( мкг моль / л) во время казеина (CAS ) и эксперименты с гидролизатом казеина (CASH) на пожилых мужчинах ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений двухфакторного дисперсионного анализа (обработка × время). Для фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина плазмы: временной эффект, P <0,01; лечебный эффект, P <0,01; взаимодействие времени и лечения, P <0,0.01. * Значительно отличается от лечения CAS, P <0,05 (тест Шеффе).

    Временные характеристики плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [ 1- 13 C] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозин обогащения показаны на рисунке 3. Плазменные l- [1- 13 C] обогащение фенилаланином (происходящее из внутренне меченого белка) быстро увеличивалось после приема тестируемого напитка с более высокими пиковыми значениями (индивидуальными пиковыми значениями), наблюдаемыми после приема CASH по сравнению с CAS (0.17 ± 0,01 по сравнению с 0,12 ± 0,01 TTR; P <0,05). Однако обогащение плазмы l- [1- 13 C] фенилаланином было ниже в CASH по сравнению с CAS в течение последних 2 часов теста (рис. 3A; P <0,05). В плазме l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C] KIC и l- [кольцо- 2 H 2 ] обогащение тирозином снижалось во время обеих обработок после приема напитка. Как правило, более низкие значения наблюдались в течение первых 2–3 часов после приема белка в CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 3, B – E; P <0.05). Напротив, в CASH наблюдалось более высокое обогащение плазмы по сравнению с лечением CAS на заключительных этапах теста (рис. 3, B – E; P <0,05). Обогащение тирозина в плазме крови уменьшалось только после приема CASH (фиг. 3F; P <0,05) и оставалось на более низком уровне в течение первых 3 часов по сравнению с приемом CAS. Никаких различий в обогащении плазменным l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозином между обработками в течение последних 3 часов теста не наблюдалось.

    РИСУНОК 3

    Среднее (± SEM) плазменное l- [1- 13 C] фенилаланин (A), l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин (B), l- [1- 13 C] лейцин (C), 1- [1- 13 C] KIC (D), 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (E) и l- [кольцо- 2 H 4 ] индикатор обогащения тирозином: отношения следов (TTR) (F) во время экспериментов с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений ANOVA (обработка × время). Для плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C ] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] обогащение тирозина: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0.001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).

    РИСУНОК 3

    Среднее (± SEM) плазменное l- [1- 13 C] фенилаланин (A), l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин (B), l- [1- 13 C] лейцин (C), 1- [1- 13 C] KIC (D), 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (E) и l- [кольцо- 2 H 4 ] индикатор обогащения тирозином: отношения следов (TTR) (F) во время экспериментов с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений ANOVA (обработка × время). Для плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C ] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] обогащение тирозина: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0.001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).

    "> Обмен белков в организме

    Проглатывание внутренне меченного белка при лечении CASH и CAS привело к быстрому увеличению скорости появления экзогенного фенилаланина (рис. 4A) со значительно более высокими пиковыми показателями появления фенилаланина (индивидуальные пиковые значения), наблюдаемыми в CASH по сравнению с обработкой CAS. (0.35 ± 0,03 по сравнению с 0,18 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,001). Кроме того, общее появление экзогенного фенилаланина (выраженное как AUC за 6 часов) было на 27 ± 6% (диапазон: 8–60%) выше в CASH по сравнению с лечением CAS ( P <0,001). Кроме того, рассчитанный процент проглоченного фенилаланина, поглощенного чревной областью во время его первого прохождения (то есть количество проглоченного фенилаланина, не появляющегося в плазме), было значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (66.1 ± 1,2% по сравнению с 73,0 ± 1,4% соответственно; P <0,01). Общие (экзогенные и эндогенные) показатели появления фенилаланина были значительно выше в течение первых 105 минут после приема белка в CASH по сравнению с лечением CAS (пиковые значения в среднем составляли 0,92 ± 0,03 по сравнению с 0,79 ± 0,04 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,05).

    РИСУНОК 4

    Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного (A), общего (B) и эндогенного (C) фенилаланина (PHE) в плазме (Ra) и полного исчезновения фенилаланина (Rd) из плазмы (D) в мк моль · кг −1 · мин −1 в экспериментах с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью ANOVA с повторными измерениями (обработка × время). Экзогенный Ra: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Total Ra: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0.001. Эндогенный Ra: эффект времени, P = 0,06; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Суммарный Rd: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).

    РИСУНОК 4

    Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного (A), общего (B) и эндогенного (C) фенилаланина (PHE) в плазме (Ra) и полного исчезновения фенилаланина (Rd) из плазмы (D ) в мкм моль · кг -1 · мин -1 в экспериментах с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью ANOVA с повторными измерениями (обработка × время). Экзогенный Ra: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Total Ra: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0.001. Эндогенный Ra: эффект времени, P = 0,06; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Суммарный Rd: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).

    Общие показатели появления фенилаланина снизились в большей степени во время лечения CASH по сравнению с лечением CAS.В результате среднее появление общего фенилаланина в плазме, измеренное в течение всего 6-часового периода, не отличалось между лечением ( P = 0,52). Показатели появления эндогенного фенилаланина быстро снижались после приема белка как при лечении CASH, так и при лечении CAS (рис. 4C). Среднее появление эндогенного фенилаланина в плазме в течение 6 часов, как правило, было ниже в CASH по сравнению с лечением CAS (0,39 ± 0,01 по сравнению с 0,41 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг · мин -1 , соответственно; P = 0.058).

    Пиковая скорость исчезновения фенилаланина в плазме и гидроксилирования фенилаланина (индивидуальные пиковые значения) были значительно выше в CASH по сравнению с лечением CAS (0,85 ± 0,03 по сравнению с 0,73 ± 0,03 и 0,16 ± 0,03 по сравнению с 0,09 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,05). Скорость исчезновения фенилаланина и гидроксилирования снизилась со временем в CASH в большей степени по сравнению с лечением CAS.В результате среднее полное исчезновение фенилаланина в плазме за весь 6-часовой период измерения не отличалось между обработками ( P = 0,43). В среднем гидроксилирование фенилаланина было выше во время CASH по сравнению с лечением CAS (0,065 ± 0,008 по сравнению с 0,053 ± 0,004 мкм моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 , соответственно; P = 0,10). Средний синтез белка в организме не отличался между лечением и составил 0.51 ± 0,01 и 0,51 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 при лечении CASH и CAS, соответственно ( P = 0,78). Общий чистый баланс белка (синтез AUC минус AUC эндогенного R a ) в течение 6-часового периода после приема белка имел тенденцию быть выше в CASH по сравнению с лечением CAS (40,6 ± 3,4 по сравнению с 34,3 ± 2,1 мк моль фенилаланина · 6 ч · кг −1 соответственно; P = 0.08).

    При использовании [1- 13 C] лейцина в качестве дополнительного внутривенного индикатора мы наблюдали аналогичные изменения в R a и R d с течением времени между обработками CASH и CAS по сравнению с фенилаланиновым индикатором. кинетика (данные не показаны). Пик лейцина R a и R d (индивидуальные пиковые значения) были значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS ( R a : 3.26 ± 0,12 по сравнению с 2,43 ± 0,13 мк моль лейцина · кг -1 · мин -1 соответственно; R d : 2,93 ± 0,10 по сравнению с 2,25 ± 0,07 мк моль лейцина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,01). Средний общий лейцин R a и R d за весь 6-часовой период был на 7 ± 1% и 8 ± 2% выше в CASH по сравнению с лечением CAS, соответственно ( P <0 .05).

    "> Анализ мышц

    Не наблюдалось различий в базальном свободном l- [1- 13 C] фенилаланине, l- [1- 13 C] лейцине, l- [1- 13 C] тирозине и l- [кольцо- 2 H 2 ] обогащение тирозином, которое определяли в биоптатах мышц, собранных перед приемом исследуемого напитка между обработками. Свободные мышцы l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C] тирозин и l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин со временем увеличиваются.Однако не наблюдалось различий в обогащении свободного AA в образцах биопсии, собранных через 6 часов после приема протеинового напитка между обработками. Значительное взаимодействие время × лечение наблюдалось для обогащения свободных мышц l- [1- 13 C] фенилаланином ( P <0,01). Через шесть часов после приема белка, обогащение свободным от мышц l- [1- 13 C] фенилаланином было значительно ниже в CASH по сравнению с экспериментом CAS, т.е. 0,0133 ± 0,0011 по сравнению с 0.03283 ± 0,0035 TTR соответственно ( P <0,001).

    Увеличение обогащения связанного с белком l- [1- 13 C] фенилаланина, как правило, было выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (0,00035 ± 0,00011 по сравнению с 0,00025 ± 0,00002 TTR, соответственно; P = 0,07 ). Увеличение обогащения связанного с белком l- [1- 13 C] лейцином в среднем составило 0,00020 ± 0,00002 по сравнению с 0,00023 ± 0,00002 TTR при лечении CAS и CASH, соответственно ( P = 0.35).

    "> Скорость синтеза смешанного мышечного белка

    FSR смешанного мышечного белка со средним обогащением l- [1- 13 C] фенилаланина в плазме в качестве предшественника (рис. 5A), как правило, были выше (33 ± 16%; P = 0,10) в CASH по сравнению с лечением CAS. При использовании индикатора лейцина 1- [1- 13 C] значения FSR были аналогичными, и не наблюдалось значительных различий между CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 5B, P = 0.35). Значительная положительная корреляция наблюдалась между значениями FSR, рассчитанными с использованием l- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцина в качестве индикаторов ( r = 0,71, P <0,01) .

    РИСУНОК 5

    Средняя (± SEM) фракционная скорость синтеза (FSR) смешанного мышечного белка после приема интактного казеина (CAS) или гидролизованного казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10) при использовании l- [1- 13 C] фенилаланин (A) и обогащение 1- [1- 13 C] лейцином (B) в качестве предшественников.Данные были проанализированы с помощью парного теста t . Существенных различий между видами лечения не наблюдалось.

    РИСУНОК 5

    Средняя (± SEM) скорость фракционного синтеза (FSR) смешанного мышечного белка после приема интактного казеина (CAS) или гидролизованного казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10) с использованием плазмы l - [1- 13 C] фенилаланин (A) и обогащение 1- [1- 13 C] лейцином (B) в качестве предшественников. Данные были проанализированы с помощью парного теста t .Существенных различий между видами лечения не наблюдалось.

    "> ОБСУЖДЕНИЕ

    В этом исследовании мы оценили кинетику переваривания и абсорбции диетического белка и последующий синтетический ответ мышечного белка на прием одного болюса гидролизата белка по сравнению с приемом его интактного белка in vivo у здоровых пожилых мужчин. Мужчины были изучены с использованием специфически продуцируемого изначально меченного 1- [1- 13 C] фенилаланина интактного (CAS) и гидролизованного (CASH) казеина.Это первое исследование, показывающее, что прием гидролизата казеина, в отличие от его интактного белка, увеличивает скорость появления диетического фенилаланина в кровообращении, снижает внутреннюю экстракцию фенилаланина, увеличивает доступность аминокислот в плазме после приема пищи и имеет тенденцию к увеличению последующих мышц. синтез белка in vivo у человека.

    Скорость переваривания и абсорбции диетического белка и последующая экстракция внутренних аминокислот определяют доставку аминокислот на периферию после приема пищи (9).Было показано, что доступность пищевых аминокислот является важным регулятором постпрандиального метаболизма мышечных белков (22-25). Чтобы дать возможность оценить переваривание и абсорбцию пищевого белка и последующий постпрандиальный синтетический ответ белка скелетных мышц in vivo у людей, мы применили специально продуцированный казеин, меченный фенилаланином. Было высказано предположение, что ферментативное предварительное переваривание источника белка может применяться для модуляции его кинетики переваривания и абсорбции in vivo (3).Соответственно, в этом исследовании мы наблюдали большее увеличение концентраций аминокислот в плазме после приема внутрь гидролизованного казеина (CASH) по сравнению с его интактным белком CAS (рис. 2). Эти наблюдения согласуются с данными Calbet et al (3), которые сообщили о более высоких пиковых концентрациях АК в плазме после внутрижелудочного введения гидролизованного казеина по сравнению с его интактным белком. Мы расширяем эти результаты, напрямую измеряя истинную скорость появления фенилаланина с пищей после приема внутрь как интактного, так и гидролизованного, меченого изнутри 1- [1- 13 C] фенилаланинового казеина (рис. 4).Скорость появления экзогенного фенилаланина увеличивалась в большей степени после приема гидролизата по сравнению с интактным белком (рис. 4). В течение 6-часового периода после приема пищи после приема гидролизата в кровотоке появилось на ~ 25% больше диетического фенилаланина по сравнению с интактным белком. Следовательно, это исследование показывает, что гидролизованный белок быстрее переваривается и всасывается, что приводит к большей доставке АК на периферию in vivo у пожилых мужчин.Кроме того, мы показали, что ≈70% принятого фенилаланина не попадает в кровоток в течение 6-часового постпрандиального периода. Этот результат согласуется с предыдущими исследованиями на свиньях, показавшими, что, хотя ≈90% пищевого фенилаланина абсорбируется, внутренняя область извлекает ≈50% для поддержания своей функциональной массы (4). Интересно, что процентное содержание АК, экстрагированных в чревной области, варьируется между разными аминокислотами и, по-видимому, зависит от количества, качества и усвояемости источника пищевого белка (26), а также от одновременного приема других макроэлементов (27, 28). ).Ранее опубликованные данные исследований на людях показывают, что, когда белок или АК попадают в организм небольшими дозами в течение длительного периода времени, ≈50% диетического фенилаланина (29) и лейцина (30) экстрагируется чревной областью у пожилых мужчин. В этом исследовании мы показываем, что процент проглоченного фенилаланина, который не появляется в плазме, значительно (≈10%) ниже после приема одного болюса гидролизата казеина по сравнению с его интактным белком (66 ± 1% по сравнению с 73 ± 1% соответственно; P <0.01). Следовательно, гидролизованный казеин является источником белка, который быстрее переваривается и всасывается in vivo у человека, что улучшает доступность АК в плазме после приема пищи.

    Сообщалось, что большая доступность АК в плазме после приема пищи будет компенсировать ослабленный ответ синтетического мышечного белка после приема пищи у пожилых людей и увеличивать прирост чистого мышечного белка (15). В этом исследовании мы наблюдали, что скорость распада белка всего тела имела тенденцию к дальнейшему снижению после приема гидролизата белка по сравнению с интактным белком ( P = 0.058), что может быть связано с большим высвобождением инсулина, которое наблюдалось после приема белкового гидролизата (31, 32). Было показано, что повышенные концентрации инсулина ингибируют протеолиз (31, 33, 34), стимулируют поглощение АК (35) и / или увеличивают синтез мышечного белка (35, 36). Некоторые группы предполагают, что инсулин является скорее пермиссивным, а не модуляторным, и что концентрации инсулина в плазме ≈10–15 мкг Ед / мл уже достаточны для обеспечения максимального синтетического ответа мышечного белка (37, 38).Напротив, также предполагается, что повышение концентрации циркулирующего инсулина после приема пищи способствует стимуляции кровотока в скелетных мышцах и тем самым увеличивает доставку АК в мышцы (39, 40). Следовательно, как увеличение доступности АК в плазме после приема пищи, так и более выраженный ответ инсулина в плазме после приема CASH по сравнению с приемом CAS (в течение начальных 3-х часов после приема пищи) могут усиливать анаболизм мышечных белков после приема пищи.

    Мы использовали скорость исчезновения и гидроксилирования фенилаланина в плазме для расчета скорости постпрандиального синтеза белка в организме.В течение всего 6-часового периода скорость синтеза белка в организме не различалась между лечением ( P = 0,78). Баланс чистого белка всего тела (синтез AUC минус AUC эндогенного R a ) имел тенденцию быть выше в CASH по сравнению с лечением CAS ( P = 0,08). Этот результат указывает на то, что потребление гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, дополнительно стимулирует анаболический ответ на прием пищи, главным образом, путем ингибирования распада протеина в организме.Однако скорость синтеза и распада белка в организме после приема пищи не обязательно отражает изменения на уровне мышечной ткани (19). Таким образом, мы также определили скорость включения l- [1- 13 C] фенилаланина (из внутренне меченого пищевого белка) в пул мышечного белка в образцах скелетной мышечной ткани, которая, как правило, была выше после приема казеина. гидролизата (0,00035 ± 0,00011) по сравнению с приемом интактного белка (0,00025 ± 0,00002; P = 0.07). В результате наблюдаемые значения FSR имели тенденцию быть на ≈30% выше в течение 6-часового периода после приема гидролизата казеина по сравнению с приемом интактного белка ( P = 0,10). Подобные различия наблюдались при расчете FSR на основе внутривенного введения l- [1- 13 C] лейцина. Однако из-за большой межпредметной вариабельности не наблюдалось значительных различий в синтетической реакции мышечного белка на прием белка между курсами лечения (рис. 5).Это может быть связано со сроками сбора образцов мышечной ткани (22). На основании данных о потоке фенилаланина в организме, а также о концентрациях аминокислот и инсулина в циркулирующей плазме можно предположить, что прирост чистого мышечного белка был выше в течение первых 3 часов после приема CASH по сравнению с CAS. Это может объяснить, почему различия в наблюдаемых значениях FSR не достигли статистической значимости при оценке в течение всего 6-часового периода. В будущих исследованиях следует рассмотреть возможность дифференциации реакции синтеза мышечного белка на потребление белка с пищей в остром периоде (<3 ч) и в течение более длительного (> 3 ч) постпрандиального периода.Еще одним фактором, который может объяснить отсутствие статистической разницы в значениях FSR после приема CAS и CASH, является прием относительно большого количества диетического белка в настоящем исследовании. Болюс 35 г диетического белка мог быть более чем достаточным для максимизации реакции синтеза мышечного белка после приема пищи (38, 41, 42). Необходимы дополнительные исследования для оценки потенциальных различий в постпрандиальной реакции синтеза мышечного белка на прием меньшего количества гидролизованного, похожего на еду, по сравнению с интактным белком (≈20 г).Однако измерение скорости включения меченых АК, полученных из даже меньших количеств внутренне меченого пищевого белка, будет методологически сложной задачей.

    В заключение, прием гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, ускоряет переваривание протеина и всасывание из кишечника, снижает внутреннюю АК, экстракцию, увеличивает доступность АК в плазме после приема пищи и имеет тенденцию к увеличению включения АК в смешанную смесь. мышечный белок in vivo у пожилых мужчин.

    Мы благодарим J Senden и A Zorenc за квалифицированную техническую помощь. Мы высоко ценим энтузиазм всех субъектов, которые вызвались принять участие в этом исследовании.

    Обязанности авторов - YB, RK и LJCvL: разработка исследования; AKK, SL и JF: помогают в продуцировании и / или приготовлении внутренне меченного белка; РК и НК: организовали и провели клинические эксперименты; APG и SW: проведен анализ стабильных изотопов; РК и LJCvL: провели статистический анализ данных и написали рукопись вместе с AKK и WHMS; и WHMS: оказана медицинская помощь.AKK - исследователь в DSM Food Specialties, Делфт, Нидерланды. Ни у одного из авторов не было конфликта интересов.

    "> ССЫЛКИ

    1.

    Wolfe

    RR

    .

    Регулирование мышечного белка аминокислотами

    .

    J Nutr

    2002

    ;

    132

    :

    3219S

    -

    24S

    .2.

    Dangin

    M

    ,

    Boirie

    Y

    ,

    Garcia-Rodenas

    C

    и др.

    Скорость переваривания белка является независимым регулирующим фактором постпрандиального удержания белка

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2001

    ;

    280

    :

    E340

    -

    8

    .3.

    Calbet

    JA

    ,

    Holst

    JJ

    .

    Опорожнение желудка, желудочная секреция и энтерогастроновый ответ после введения белков молока или их пептидных гидролизатов людям

    .

    евро J Nutr

    2004

    ;

    43

    :

    127

    -

    39

    .4.

    Deutz

    NE

    ,

    Bruins

    MJ

    ,

    Soeters

    PB

    .

    Настой соевого и казеинового протеина по-разному влияет на межорганный метаболизм аминокислот и кинетику мочевины у свиней

    .

    J Nutr

    1998

    ;

    128

    :

    2435

    -

    45

    . 5.

    Poullain

    MG

    ,

    Cezard

    JP

    ,

    Roger

    L

    ,

    Mendy

    F

    .

    Влияние сывороточных белков, их олигопептидных гидролизатов и смесей свободных аминокислот на рост и удержание азота у сытых и голодных крыс

    .

    JPEN J Parenter Enteral Nutr

    1989

    ;

    13

    :

    382

    -

    6

    .6.

    Deglaire

    A

    ,

    Moughan

    PJ

    ,

    Bos

    C

    ,

    Petzke

    K

    ,

    Rutherfurd

    SM

    ,

    0003. Том

    Гидролизат казеина не увеличивает поток эндогенных белков кишечника по сравнению с интактным казеином при скармливании растущим крысам

    .

    J Nutr

    2008

    ;

    138

    :

    556

    -

    61

    .7.

    Boirie

    Y

    ,

    Gachon

    P

    ,

    Corny

    S

    ,

    Fauquant

    J

    ,

    Maubois

    JL

    ,

    Beauf

    Острые постпрандиальные изменения метаболизма лейцина, оцененные с помощью внутренне меченного молочного белка

    .

    Am J Physiol

    1996

    ;

    271

    :

    E1083

    -

    91

    .8.

    Boirie

    Y

    ,

    Fauquant

    J

    ,

    Rulquin

    H

    ,

    Maubois

    JL

    ,

    Beaufrere

    B

    .

    Производство молочных белков, обогащенных [13C] лейцином, в больших количествах лактирующими коровами

    .

    J Nutr

    1995

    ;

    125

    :

    92

    -

    8

    .9.

    Dangin

    M

    ,

    Boirie

    Y

    ,

    Guillet

    C

    ,

    Beaufrere

    B

    .

    Влияние скорости переваривания белка на белковый обмен у молодых и пожилых людей

    .

    J Nutr

    2002

    ;

    132

    :

    3228S

    -

    33S

    .10.

    Американская диабетическая ассоциация

    .

    Диагностика и классификация сахарного диабета

    .

    Уход за диабетом

    2006

    ;

    29

    :

    S43

    -

    8

    .11.

    Bergstrom

    J

    .

    Чрескожная пункционная биопсия скелетных мышц в физиологических и клинических исследованиях

    .

    Scand J Clin Lab Invest

    1975

    ;

    35

    :

    609

    -

    16

    .12.

    Koopman

    R

    ,

    Beelen

    M

    ,

    Stellingwerff

    T

    и др.

    Одновременное употребление углеводов и белков не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2007

    ;

    293

    :

    E833

    -

    42

    . 13.

    ван Эйк

    HM

    ,

    Рояккерс

    DR

    ,

    Deutz

    NE

    .

    Быстрое рутинное определение аминокислот в плазме с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии с колонкой Spherisorb ODS II 2–3 мкм

    .

    J Chromatogr

    1993

    ;

    620

    :

    143

    -

    8

    .14.

    Вулф

    рупий.

    Индикаторы радиоактивных и стабильных изотопов в биомедицине: принципы и практика кинетического анализа.

    Нью-Йорк, Нью-Йорк

    :

    Wiley-Liss

    ,

    1992

    .15.

    Dangin

    M

    ,

    Guillet

    C

    ,

    Garcia-Rodenas

    C

    и др.

    Скорость переваривания белка по-разному влияет на получение белка в процессе старения у людей

    .

    J Physiol

    2003

    ;

    549

    :

    635

    -

    44

    .16.

    Гусек

    П

    .

    Получение производных аминокислот и анализ за пять минут

    .

    FEBS Lett

    1991

    ;

    280

    :

    354

    -

    6

    . 17.

    Engelen

    MP

    ,

    Deutz

    NE

    ,

    Mostert

    R

    ,

    Wouters

    EF

    ,

    Schols

    AM

    .

    Реакция обмена белков и мочевины в организме на упражнения различается у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких с эмфиземой и без нее

    .

    Am J Clin Nutr

    2003

    ;

    77

    :

    868

    -

    74

    . 18.

    Чоу

    LS

    ,

    Олбрайт

    RC

    ,

    Bigelow

    ML

    ,

    Toffolo

    G

    ,

    Cobelli

    C

    ,

    0003 KS

    .

    Механизм анаболического действия инсулина на мышцы: измерения синтеза и распада мышечного белка с использованием аминоацил-тРНК и других суррогатных показателей

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2006

    ;

    291

    :

    E729

    -

    36

    .19.

    Купман

    R

    ,

    Wagenmakers

    AJ

    ,

    Manders

    RJ

    и др.

    Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у субъектов мужского пола

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2005

    ;

    288

    :

    E645

    -

    53

    .20.

    Wagenmakers

    AJ

    .

    Измерительные приборы для исследования метаболизма белков и аминокислот у людей

    .

    Proc Nutr Soc

    1999

    ;

    58

    :

    987

    -

    1000

    . 21.

    Koopman

    R

    ,

    Verdijk

    LB

    ,

    Manders

    RJF

    и др.

    Совместное употребление белка и лейцина в одинаковой степени стимулирует синтез мышечного белка у молодых и пожилых худощавых мужчин

    .

    Am J Clin Nutr

    2006

    ;

    84

    :

    623

    -

    32

    . 22.

    Bohe

    J

    ,

    Low

    JF

    ,

    Wolfe

    RR

    ,

    Rennie

    MJ

    .

    Латентность и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот

    .

    J Physiol

    2001

    ;

    532

    :

    575

    -

    9

    . 23.

    Октябрь

    LA

    .

    Уровни аминокислот в плазме с примечанием о мембранном транспорте: характеристики, регуляция и метаболическое значение

    .

    Nutrition

    2002

    ;

    18

    :

    761

    -

    6

    ,24.

    Кимбалл

    SR

    ,

    Джефферсон

    LS

    .

    Контроль синтеза белка по доступности аминокислот

    .

    Curr Opin Clin Nutr Metab Care

    2002

    ;

    5

    :

    63

    -

    7

    .25.

    Volpi

    E

    ,

    Ferrando

    AA

    ,

    Yeckel

    CW

    ,

    Tipton

    KD

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Экзогенные аминокислоты стимулируют синтез чистого мышечного белка у пожилых людей

    .

    J Clin Invest

    1998

    ;

    101

    :

    2000

    -

    7

    ,26.

    Luiking

    YC

    ,

    Deutz

    NE

    ,

    Jakel

    M

    ,

    Soeters

    PB

    .

    Мука из казеина и соевого белка по-разному влияет на метаболизм белков в организме и на внутренних органах здоровых людей

    .

    J Nutr

    2005

    ;

    135

    :

    1080

    -

    7

    ,27.

    Deutz

    NE

    ,

    Ten Have

    GA

    ,

    Soeters

    PB

    ,

    Moughan

    PJ

    .

    Повышенное удержание аминокислот в кишечнике при добавлении углеводов к еде

    .

    Clin Nutr

    1995

    ;

    14

    :

    354

    -

    64

    ,28.

    Fouillet

    H

    ,

    Gaudichon

    C

    ,

    Mariotti

    F

    ,

    Bos

    C

    ,

    Huneau

    JF

    ,

    000 Dome

    000

    .

    Энергетические питательные вещества модулируют внутреннюю секвестрацию пищевого азота у людей: компартментальный анализ

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2001

    ;

    281

    :

    E248

    -

    60

    .29.

    Volpi

    E

    ,

    Mittendorfer

    B

    ,

    Wolf

    SE

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Пероральные аминокислоты стимулируют анаболизм мышечного белка у пожилых людей, несмотря на более высокую экстракцию внутренних органов при первом прохождении

    .

    Am J Physiol

    1999

    ;

    277

    :

    E513

    -

    20

    . 30.

    Boirie

    Y

    ,

    Gachon

    P

    ,

    Beaufrere

    B

    .

    Спланхническая кинетика лейцина всего тела у молодых и пожилых мужчин

    .

    Am J Clin Nutr

    1997

    ;

    65

    :

    489

    -

    95

    . 31.

    Гельфанд

    RA

    ,

    Barrett

    EJ

    .

    Влияние физиологической гиперинсулинемии на синтез и распад белков скелетных мышц у человека

    .

    J Clin Invest

    1987

    ;

    80

    :

    1

    -

    6

    .32.

    Guillet

    C

    ,

    Zangarelli

    A

    ,

    Gachon

    P

    и др.

    Распад белка всего тела меньше ингибируется инсулином, но все же реагирует на аминокислоты у недиабетических пожилых субъектов

    .

    J Clin Endocrinol Metab

    2004

    ;

    89

    :

    6017

    -

    24

    . 33.

    Биоло

    G

    ,

    Williams

    BD

    ,

    Fleming

    RY

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Действие инсулина на кинетику мышечного белка и транспорт аминокислот во время восстановления после упражнений с отягощениями

    .

    Диабет

    1999

    ;

    48

    :

    949

    -

    57

    . 34.

    Fryburg

    DA

    ,

    Jahn

    LA

    ,

    Hill

    SA

    ,

    Oliveras

    DM

    ,

    Barrett

    EJ

    .

    Инсулин и инсулиноподобный фактор роста-I усиливают анаболизм белков скелетных мышц человека во время гипераминоацидемии с помощью различных механизмов

    .

    J Clin Invest

    1995

    ;

    96

    :

    1722

    -

    9

    ,35.

    Biolo

    G

    ,

    Declan Fleming

    RY

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Физиологическая гиперинсулинемия стимулирует синтез белка и увеличивает транспорт выбранных аминокислот в скелетных мышцах человека

    .

    Дж. Клин Инвест

    1995

    ;

    95

    :

    811

    -

    9

    ,36.

    Gore

    DC

    ,

    Wolf

    SE

    ,

    Sanford

    AP

    ,

    Herndon

    DN

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Гиперинсулинемия конечностей стимулирует синтез мышечного белка у пациентов с тяжелыми травмами

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2004

    ;

    286

    :

    E529

    -

    34

    0,37.

    Bohe

    J

    ,

    Low

    A

    ,

    Wolfe

    RR

    ,

    Rennie

    MJ

    .

    Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование «доза-реакция»

    .

    J Physiol

    2003

    ;

    552

    :

    315

    -

    24

    0,38.

    Катбертсон

    D

    ,

    Smith

    K

    ,

    Babraj

    J

    и др.

    Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц

    .

    FASEB J

    2005

    ;

    19

    :

    422

    -

    4

    . 39.

    Fujita

    S

    ,

    Rasmussen

    BB

    ,

    Cadenas

    JG

    ,

    Grady

    JJ

    ,

    Volpi

    E

    .

    Влияние инсулина на синтез белка в скелетных мышцах человека модулируется индуцированными инсулином изменениями мышечного кровотока и доступности аминокислот

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2006

    ;

    291

    :

    E745

    -

    54

    .40.

    Rasmussen

    BB

    ,

    Fujita

    S

    ,

    Wolfe

    RR

    и др.

    Инсулинорезистентность метаболизма мышечных белков при старении

    .

    FASEB J

    2006

    ;

    20

    :

    768

    -

    9

    .41.

    Katsanos

    CS

    ,

    Kobayashi

    H

    ,

    Sheffield-Moore

    M

    ,

    Aarsland

    A

    ,

    Wolfe

    RR

    .

    Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот

    .

    Am J Clin Nutr

    2005

    ;

    82

    :

    1065

    -

    73

    .42.

    Paddon-Jones

    D

    ,

    Sheffield-Moore

    M

    ,

    Zhang

    XJ

    , et al.

    Прием аминокислот улучшает синтез мышечного белка у молодых и пожилых людей

    .

    Am J Physiol Endocrinol Metab

    2004

    ;

    286

    :

    E321

    -

    8

    .

    © 2009 Американское общество питания

    Пищевая ценность смесей протеинового гидролизата у здоровых доношенных детей: аминокислоты в плазме, гематология и микроэлементы | Американский журнал клинического питания

    РЕФЕРАТ

    Справочная информация: Смеси протеинового гидролизата используются для младенцев с пищевой аллергией.Большинство исследований таких формул сосредоточено на их влиянии на аллергию и редко оценивают их способность обеспечивать нормальный статус питания.

    Цель: Мы сравнили аминограммы плазмы, азот мочевины сыворотки и статус микроэлементов у младенцев, находящихся на грудном вскармливании, младенцев, получавших смеси с гидролизатом, и младенцев, получавших молочные смеси.

    Дизайн: В возрасте от 6 недель до 6 мес. Младенцев кормили грудью или кормили обычной молочной смесью (RF), 1 из 2 смесей с гидролизатом казеина (CH-1 или CH-2) или смесью с гидролизатом сыворотки ( WH).Антропометрические измерения проводились ежемесячно, а образцы крови собирались через 6 недель и 6 месяцев. Анализировались аминокислоты в плазме, азот мочевины сыворотки, гематологические показатели, содержание цинка в плазме и меди в плазме.

    Результаты: Не было значительных различий в гемоглобине, рецепторах трансферрина сыворотки, меди или цинке между группами. Ферритин сыворотки был значительно ниже у младенцев, получавших смеси CH, чем в других группах. Младенцы, получавшие CH-2, имели значительно более высокий уровень азота мочевины в сыворотке, чем все другие группы.Треонин, валин, фенилаланин, метионин и триптофан в плазме были значительно выше в группах, получавших смесь гидролизата, чем в группе, получавшей грудное вскармливание. Тирозин в плазме был значительно ниже у младенцев, получавших смеси CH, чем в группе грудного вскармливания, тогда как аргинин был значительно выше в группе WH, чем во всех других группах. Пролин в плазме был ниже, тогда как треонин и триптофан были выше в группе WH, чем в группах CH.

    Выводы: Уровень железа у младенцев, получавших смесь CH, был ниже, чем у всех других групп.Количества аминокислот, обеспечиваемые формулами гидролизата, кажутся чрезмерными по сравнению с обычными формулами, что отражается высоким уровнем азота мочевины в сыворотке (CH-2) и высокими концентрациями аминокислот в плазме. Может быть полезным пониженное и более сбалансированное содержание аминокислот в формулах гидролизатов.

    ВВЕДЕНИЕ

    Смеси с гидролизатом

    часто рекомендуются младенцам с аллергией на белок коровьего молока. В последнее время становится все более популярным использование этих смесей для лечения младенцев с общими неспецифическими желудочно-кишечными проблемами, а также в качестве профилактики, чтобы избежать аллергии на молочный белок, когда в семье имеется история аллергии (1).По оценкам, использование экстенсивно или частично гидролизованных протеиновых смесей увеличилось до 10–50% среди детей, находящихся на искусственном вскармливании, в таких странах, как США и Франция. Хотя некоторые смеси с гидролизатом, несомненно, могут быть эффективно использованы для лечения младенцев с аллергией на коровье молоко, частота такой аллергии в младенчестве невысока (2,3). Эффективность экстенсивна или частично гидролизованных формул в профилактике аллергии у здоровых детей является спорным (4), хотя некоторые исследования показали такой эффект, по меньшей мере, широко гидролизованных формулы высокого риска детей с семейной историей аллергии (5- 8).

    Очевидно, что практически здоровые младенцы кормятся смесями с гидролизатом протеина, во многих случаях в течение длительных периодов времени. Особенно важно, чтобы такие формулы обеспечивали безопасное и адекватное количество всех питательных веществ, а не только разрабатывались с учетом их способности лечить или предотвращать аллергию в качестве основной цели. Были предприняты значительные усилия для оптимизации содержания белка в обычных смесях для младенцев (9–11). При использовании в качестве стандарта концентраций аминокислот в плазме натощак младенцев, находящихся на грудном вскармливании, было обнаружено, что высокие концентрации белка в смеси приводят к очень высоким концентрациям некоторых аминокислот в плазме (9).Такие отклонения могут повлиять на гормональные реакции у младенца (12) и, возможно, также изменить транспорт некоторых аминокислот через гематоэнцефалический барьер (13). С другой стороны, очень низкие концентрации белка в смесях могут привести к тому, что концентрация аминокислот в плазме будет значительно ниже, чем у младенцев, находящихся на грудном вскармливании (14). Хотя существует мало доказательств вредного воздействия концентраций аминокислот в плазме, которые отличаются от таковых у младенцев, находящихся на грудном вскармливании, было сочтено разумным попытаться сохранить их как можно более похожими (15).Несколько исследований оценивали аминокислотный состав младенцев, получавших смеси с гидролизатом в течение длительного периода времени.

    Микроэлементы необходимы для нормального роста и развития младенцев (16). Эти питательные вещества часто связываются с белками, а затем постепенно высвобождаются во время пищеварения для всасывания в тонком кишечнике. Во многих исследованиях изучалось влияние различных источников белка на усвоение минералов и микроэлементов (17). Однако, хотя известно, что аминокислоты и небольшие пептиды могут влиять на абсорбцию микроэлементов совершенно иначе, чем интактные белки, было проведено несколько исследований влияния кормления смесью гидролизата на статус микроэлементов у младенцев.В этом исследовании мы изучили влияние кормления 3 различными формулами гидролизата на аминокислоты в плазме, азот мочевины в сыворотке и статус железа, цинка и меди у детей в возрасте от 6 недель до 6 месяцев. Результаты сравниваются с результатами, полученными у младенцев, вскармливаемых исключительно грудью или вскармливаемых обычной смесью коровьего молока.

    ПРЕДМЕТЫ И МЕТОДЫ

    Здоровые доношенные (≥ 37 недель беременности) младенцы с нормальной массой тела при рождении (> 2500 г) были набраны из 3 клиник для здорового ребенка в Умео, Швеция.Посещения на дому проводились ежемесячно медсестрой-исследователем. Младенцы находились либо на исключительно грудном вскармливании, либо на детском питании в возрасте от 6 ± 2 недель до конца исследования в возрасте 6 месяцев; до начала исследования они в основном находились на грудном вскармливании. Протокол исследования был одобрен этическим комитетом по исследованиям с участием людей факультета медицины и одонтологии Университета Умео, а информированное согласие было получено от родителей младенцев.

    Диеты

    Испытанные формулы включали 2 формулы гидролизата казеина (CH) [Nutramigen (CH-1; Bristol-Meyers, Evansville, IN) и экспериментальный продукт MA-1 (CH-2; Morinaga Milk Company, Япония)], 1 сыворотку протеиновый гидролизат (WH; PeptidiTutteli; Valio, Helsinki) и обычная молочная смесь с преобладанием порошковой сыворотки (60:40) (RF; Baby-Semp 2, Semper AB, Stockholm).Все гидролизаты белков были экстенсивно гидролизованы и находились в жидкой форме. Порошкообразный состав разбавляли водопроводной водой в соответствии с инструкциями производителя. Не разрешалось употреблять железные капли или твердую пищу. Однако ограниченные количества (15 г / день или 1 столовая ложка / день) фруктового пюре (без железа) разрешались в возрасте 4–6 месяцев. Они были предоставлены исследователями и выбраны так, чтобы минимизировать влияние на статус микроэлементов. Младенцы были случайным образом распределены медсестрой в группу, получавшую гидролизатную смесь, в одинарном слепом методе (образцы были закодированы, а анализы проводились персоналом, который не имел информации о группе лечения).Каждая группа состояла из ≥ 10 младенцев: CH-1, n = 15; СН-2, n = 10; WH, n = 20; и RF, n = 10. Была также включена группа младенцев, вскармливаемых исключительно грудью ( n = 10).

    Общий питательный состав смесей приведен в таблице 1. Поскольку формулы гидролизатов не содержат или содержат очень мало белка, концентрацию «белка» в таких продуктах лучше всего выражать на основе α-амино азота. Одна из формул гидролизата содержала 13 мг Fe / л в виде сульфата железа (CH-1), тогда как другие гидролизаты содержали 9 (CH-2) и 8 (WH) мг Fe / л соответственно.Порошковая формула (RF) содержала 4 мг Fe / л в виде сульфата железа. Аминокислотный состав формул представлен в таблице 2.

    ТАБЛИЦА 1

    Состав формул исследования

    928 928 928 928 928 928 928 928 3 16 Жир (г / л) мг / 28 мг / 23
    . Формулы гидролизата казеина . . .
    . СН-1 . СН-2 . Формула гидролизата сыворотки (WH) . Обычная молочная смесь (РФ) .
    Энергия (ккал / л) 670 700 670 660
    Белок (г / л) 19 19 26 27 35 35
    Углеводы (г / л) 91 95 73 74
    630 600 510 460
    Железо (мг / л) 13 9 8 4
    928 928 928 928 928 мг / л) 4 4
    Медь (мг / л) 0.6 0,5 0,5 0,4
    928 928 928 928 928 928 928 928 3 16 Жир (г / л) мг / 28 мг / 23
    . Формулы гидролизата казеина . . .
    . СН-1 . СН-2 . Формула гидролизата сыворотки (WH) . Обычная молочная смесь (РФ) .
    Энергия (ккал / л) 670 700 670 660
    Белок (г / л) 19 19 26 27 35 35
    Углеводы (г / л) 91 95 73 74
    630 600 510 460
    Железо (мг / л) 13 9 8 4
    928 928 928 928 928 мг / л) 4 4
    Медь (мг / л) 0.6 0,5 0,5 0,4
    ТАБЛИЦА 1

    Состав формул исследования

    928 928 928 928 928 928 928 928 3 16 Жир (г / л) мг / 28 мг / 23
    . Формулы гидролизата казеина . . .
    . СН-1 . СН-2 . Формула гидролизата сыворотки (WH) . Обычная молочная смесь (РФ) .
    Энергия (ккал / л) 670 700 670 660
    Белок (г / л) 19 19 26 27 35 35
    Углеводы (г / л) 91 95 73 74
    630 600 510 460
    Железо (мг / л) 13 9 8 4
    928 928 928 928 928 мг / л) 4 4
    Медь (мг / л) 0.6 0,5 0,5 0,4
    928 928 928 928 928 928 928 928 3 16 Жир (г / л) мг / 28 мг / 23
    . Формулы гидролизата казеина . . .
    . СН-1 . СН-2 . Формула гидролизата сыворотки (WH) . Обычная молочная смесь (РФ) .
    Энергия (ккал / л) 670 700 670 660
    Белок (г / л) 19 19 26 27 35 35
    Углеводы (г / л) 91 95 73 74
    630 600 510 460
    Железо (мг / л) 13 9 8 4
    928 928 928 928 928 мг / л) 4 4
    Медь (мг / л) 0.6 0,5 0,5 0,4
    ТАБЛИЦА 2

    Аминокислотный состав грудного молока и исследуемых смесей 1

    8

    8

    928 923 923 928 928 923 927 928 928 923 928 928 927 927 928 928 928 923 928 927 9924

    4 8 928 2707 923 928 928 927 927 927 928 928 928 928 928 927 927 927 927 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 8
    . Грудное молоко . СН-1 . СН-2 . WH . РФ .
    мкмоль / л
    Аргинин 2700 4368 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 24928 9284 928 24 928 928 928 24 928 928 928 24 928 928 24 928 928 928 928 928 24 928 928 928 928 928 3677 3503 2129 2000
    Изолейцин 4670 8702 8420 6031 6031
    Лизин 6050 11164 11137 9315 7877
    Метионин 1090 3960 924 924 928 928 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 924 928 928 928 928 924 928 928 2479 1901 2727 1653
    Фенилаланин 2990 5515 5127 2727 3091
    Треонин 4850 7815 6697 8908 6303
    Триптофан 994 1471 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 1471

    8 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924

    12222 11222 7436 7179
    Аланин 5770 7640 7382 8427 7382 8427 6067
    92 48
    Глутаминовая кислота 15650 29932 21816 20816 17891
    Glycine 4360 923 923 928 923 928 928 923 928 928 923 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928

    18261 18461 5217 8783
    Серин 5590 11238 8790 7143 6762 360

    8

    8

    928 923 923 928 928 923 927 928 928 923 928 928 927 927 928 928 928 923 928 927 9924

    4 8 928 2707 923 928 928 927 927 927 928 928 928 928 928 927 927 927 927 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 248
    . Грудное молоко . СН-1 . СН-2 . WH . РФ .
    мкмоль / л
    Аргинин 2700 4368 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 24928 9284 928 24 928 928 928 24 928 928 928 24 928 928 24 928 928 928 928 928 24 928 928 928 928 928 3677 3503 2129 2000
    Изолейцин 4670 8702 8420 6031 6031
    Лизин 6050 11164 11137 9315 7877
    Метионин 1090 3960 924 924 928 928 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 924 928 928 928 928 924 928 928 2479 1901 2727 1653
    Фенилаланин 2990 5515 5127 2727 3091
    Треонин 4850 7815 6697 8908 6303
    Триптофан 994 1471 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 1471

    8 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924

    12222 11222 7436 7179
    Аланин 5770 7640 7382 8427 7382 8427 6067
    92 48
    Глутаминовая кислота 15650 29932 21816 20816 17891
    232823 Глицин 4360

    8 923 928 923 928 923 928 928 928 923 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928

    18261 18461 5217 8783
    Серин 5590 11238 8790 7143 6762 360
    ТАБЛИЦА 2

    Аминокислотный состав грудного молока и исследуемых смесей 1

    8

    8

    928 923 923 928 928 923 927 928 928 923 928 928 927 927 928 928 928 923 928 927 9924

    4 8 928 2707 923 928 928 927 927 927 928 928 928 928 928 927 927 927 927 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 8
    . Грудное молоко . СН-1 . СН-2 . WH . РФ .
    мкмоль / л
    Аргинин 2700 4368 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 24928 9284 928 24 928 928 928 24 928 928 928 24 928 928 24 928 928 928 928 928 24 928 928 928 928 928 3677 3503 2129 2000
    Изолейцин 4670 8702 8420 6031 6031
    Лизин 6050 11164 11137 9315 7877
    Метионин 1090 3960 924 924 928 928 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 924 928 928 928 928 924 928 928 2479 1901 2727 1653
    Фенилаланин 2990 5515 5127 2727 3091
    Треонин 4850 7815 6697 8908 6303
    Триптофан 994 1471 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 1471

    8 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924

    12222 11222 7436 7179
    Аланин 5770 7640 7382 8427 7382 8427 6067
    92 48
    Глутаминовая кислота 15650 29932 21816 20816 17891
    Glycine 4360 923 923 928 923 928 928 923 928 928 923 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928

    18261 18461 5217 8783
    Серин 5590 11238 8790 7143 6762 360

    8

    8

    928 923 923 928 928 923 927 928 928 923 928 928 927 927 928 928 928 923 928 927 9924

    4 8 928 2707 923 928 928 927 927 927 928 928 928 928 928 927 927 927 927 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 8
    . Грудное молоко . СН-1 . СН-2 . WH . РФ .
    мкмоль / л
    Аргинин 2700 4368 928 924 928 928 928 928 928 928 928 928 24928 9284 928 24 928 928 928 24 928 928 928 24 928 928 24 928 928 928 928 928 24 928 928 928 928 928 3677 3503 2129 2000
    Изолейцин 4670 8702 8420 6031 6031
    Лизин 6050 11164 11137 9315 7877
    Метионин 1090 3960 924 924 928 928 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 928 924 928 928 924 928 928 928 928 924 928 928 2479 1901 2727 1653
    Фенилаланин 2990 5515 5127 2727 3091
    Треонин 4850 7815 6697 8908 6303
    Триптофан 994 1471 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924 928 928 928 928 1471

    8 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 924

    12222 11222 7436 7179
    Аланин 5770 7640 7382 8427 7382 8427 6067
    92 48
    Глутаминовая кислота 15650 29932 21816 20816 17891
    Glycine 4360

    8

    8 928 923 928 923 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928

    18261 18461 5217 8783
    Серин 5590 11238 8790 7143 6762 360

    Биохимические и гематологические показатели

    Азот мочевины сыворотки измеряли с помощью коммерческого набора, в котором использовалась уреаза (Sigma, St Louis).Белки отделяли от плазмы осаждением сульфосалициловой кислотой (6%), а свободные аминокислоты анализировали в надосадочной жидкости на аминокислотном анализаторе Beckman 6300 (Mountain View, CA). Гемоглобин анализировали цианометгемоглобиновым методом, средний корпускулярный объем - автоматическим счетчиком крови (SE 9000; Sysmex, Tillquist, Швеция), сывороточное железо и насыщение трансферрина - коммерческими наборами (Boehringer Mannheim, Indianapolis), ферритин сыворотки - радиоиммуноанализом (Diagnostic Products Corporation, Сан-Диего) и рецептора трансферрина сыворотки с помощью иммуноферментного анализа (Ramco, Houston).Содержание цинка и меди в сыворотке определяли методом атомно-абсорбционной спектрофотометрии (19).

    Статистический анализ

    Статистический анализ проводился с использованием дисперсионного анализа с повторными измерениями (ANOVA) с контролем исходных значений анализируемых переменных. Искаженные переменные, например ферритин сыворотки, были преобразованы логарифмически. Когда дисперсионный анализ показал значимые групповые различия ( P <0,05), были выполнены множественные сравнения скорректированных средних значений с использованием метода Тьюки, чтобы определить, какие группы различались ( P <0.05). Значения в таблицах и на рисунках даны как средние значения ± стандартное отклонение. Анализы проводились с помощью SAS для WINDOWS (версия 6.12; SAS Institute Inc, Кэри, Северная Каролина).

    РЕЗУЛЬТАТЫ

    Все изученные смеси хорошо переносились младенцами, хотя некоторые проблемы с запорами были отмечены в группе CH-2, а тенденция к более жидкому стулу была отмечена в группе WH. При использовании скорректированных средних значений между группами не было обнаружено значительных различий в весе, длине, весе или приросте роста, но исследование не было разработано как исследование роста и не имело адекватной статистической мощности для выявления таких различий ( Таблица 3 ).

    ТАБЛИЦА 3

    Вес и рост младенцев при рождении и в возрасте 6 месяцев 1

    9281 923 9281 923 8 3971 928 923 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 67,0
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Вес (г)
    При рождении 3623 ± 463 3574 ± 315 3574 ± 315
    6 мес. 8004 ± 1063 8190 ± 1114 8126 ± 863 7443 ± 1110 7733 ± 1175
    Высота (см)
    Рождение 50.5 ± 2,0 50,2 ± 1,8 52,4 ± 1,8 50,0 ± 4,0 49,8 ± 1,6
    6 мес. 68,0 ± 2,5 68,2 ± 2,1 68,5 ± 2,3 67,2 ± 3,6
    9281 923 9281 923 8 3971 928 923 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 3 67,0
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Вес (г)
    При рождении 3623 ± 463 3574 ± 315 3574 ± 315
    6 мес. 8004 ± 1063 8190 ± 1114 8126 ± 863 7443 ± 1110 7733 ± 1175
    Высота (см)
    Рождение 50.5 ± 2,0 50,2 ± 1,8 52,4 ± 1,8 50,0 ± 4,0 49,8 ± 1,6
    6 мес. 68,0 ± 2,5 68,2 ± 2,1 68,5 ± 2,3 67,2 ± 3,6
    ТАБЛИЦА 3

    Масса и рост новорожденных при рождении и в возрасте 6 месяцев 1

    9281 923 9281 923 8 3971 928 923 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 67,0
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Вес (г)
    При рождении 3623 ± 463 3574 ± 315 3574 ± 315
    6 мес. 8004 ± 1063 8190 ± 1114 8126 ± 863 7443 ± 1110 7733 ± 1175
    Высота (см)
    Рождение 50.5 ± 2,0 50,2 ± 1,8 52,4 ± 1,8 50,0 ± 4,0 49,8 ± 1,6
    6 мес. 68,0 ± 2,5 68,2 ± 2,1 68,5 ± 2,3 67,2 ± 3,6
    9281 923 9281 923 8 3971 928 923 924 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 928 3 67,0
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Вес (г)
    При рождении 3623 ± 463 3574 ± 315 3574 ± 315
    6 мес. 8004 ± 1063 8190 ± 1114 8126 ± 863 7443 ± 1110 7733 ± 1175
    Высота (см)
    Рождение 50.5 ± 2,0 50,2 ± 1,8 52,4 ± 1,8 50,0 ± 4,0 49,8 ± 1,6
    6 мес. 68,0 ± 2,5 68,2 ± 2,1 68,5 ± 2,3 67,2 ± 3,6

    Концентрации азота мочевины в сыворотке у младенцев, получавших CH-2, были значительно выше, чем во всех других группах ( Таблица 4 ), тогда как у младенцев, получавших CH-1, уровни азота мочевины в сыворотке крови были значительно выше, чем у детей на грудном вскармливании. младенцы.Среди 3 изученных формул гидролизата CH-1 и CH-2 имели более высокую концентрацию белка, чем WH и RF (Таблица 1).

    ТАБЛИЦА 4

    Биохимические и гематологические показатели исследуемых групп в возрасте 6 месяцев 1

    24 (мкг / л) Медь (сыворотка) мг / л)
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Азот мочевины сыворотки (мкмоль / л) 11,2 ± 2,2 a 18,0 ± 2,7 b 25,5 ± 2,8 c 16,7 ± 3,7200 24 a, b 9028 16,0 ± 3,2 a, b
    Гемоглобин (г / л) 114 ± 8 116 ± 8 116 ± 9 114 ± 10 115 ± 8
    Средний корпускулярный объем 77.6 ± 3,5 82,0 ± 3,5 81,4 ± 2,0 82,1 ± 3,5 78,4 ± 2,2
    Сывороточное железо (мкмоль / л) 9,9 ± 6,4 8,6 ± 3,5 10,4 ± 1,6 10,4 ± 3,8 13,7 ± 3,8
    Общая железосвязывающая способность 47,6 ± 6,2 51,6 ± 5,1 52,8 ± 9,8 51,4 ± 7,9 48,5 ± 9,1
    59 ± 25 a 35 ± 16 b 32 ± 13 b 67 ± 50 a 46 ± 18 a
    Сыворотка Рецептор трансферрина (мг / л) 7.3 ± 1,6 6,3 ± 2,4 5,3 ± 1,3 7,0 ± 3,8 6,4 ± 1,2
    log Рецептор трансферрина / ферритин 2,1 ± 0,3 2,2 ± 0,7 2,3 ± 0,3 2,1 ± 0,4 2,3 ± 0,3
    Цинк в сыворотке (мг / л) 0,78 ± 0,18 0,76 ± 0,37 0,83 ± 0,10 0,89 ± 0,28 0,88 ± 0,09
    1.15 ± 0,29 0,89 ± 0,24 0,94 ± 0,10 0,96 ± 0,28 1,01 ± 0,17
    3 b 35 Медь (сыворотка) мг / л)
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Азот мочевины сыворотки (мкмоль / л) 11.2 ± 2,2 a 18,0 ± 2,7 b 25,5 ± 2,8 c 16,7 ± 3,7 a, b 16,0 ± 3,2 a, b
    Гемоглобин (г L) 114 ± 8 116 ± 8 116 ± 9 114 ± 10 115 ± 8
    Средний корпускулярный объем 77,6 ± 3,5 82,0 ± 3,5 81,4 ± 2,0 81,4 ± 2,0 928 82,1 ± 3,5 78.4 ± 2,2
    Сывороточное железо (мкмоль / л) 9,9 ± 6,4 8,6 ± 3,5 10,4 ± 1,6 10,4 ± 3,8 13,7 ± 3,8
    Общая железосвязывающая способность 47,6 ± 6,2 51,6 ± 5,1 52,8 ± 9,8 51,4 ± 7,9 48,5 ± 9,1
    Ферритин сыворотки (мкг / л) 59 ± 25 a 928 24 32 ± 13 b 67 ± 50 a 46 ± 18 a
    Рецептор трансферрина сыворотки (мг / л) 7.3 ± 1,6 6,3 ± 2,4 5,3 ± 1,3 7,0 ± 3,8 6,4 ± 1,2
    log Рецептор трансферрина / ферритин 2,1 ± 0,3 2,2 ± 0,7 2,3 ± 0,3 2,1 ± 0,4 2,3 ± 0,3
    Цинк в сыворотке (мг / л) 0,78 ± 0,18 0,76 ± 0,37 0,83 ± 0,10 0,89 ± 0,28 0,88 ± 0,09
    1.15 ± 0,29 0,89 ± 0,24 0,94 ± 0,10 0,96 ± 0,28 1,01 ± 0,17
    ТАБЛИЦА 4

    Биохимические и гематологические показатели исследуемых групп в возрасте 6 мес. . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) . Азот мочевины сыворотки (мкмоль / л) 11,2 ± 2,2 a 18,0 ± 2,7 b 25,5 ± 2,8 c 16,7 ± 3,7200 24 a, b 9028 16,0 ± 3,2 a, b Гемоглобин (г / л) 114 ± 8 116 ± 8 116 ± 9 114 ± 10 115 ± 8 Средний корпускулярный объем 77.6 ± 3,5 82,0 ± 3,5 81,4 ± 2,0 82,1 ± 3,5 78,4 ± 2,2 Сывороточное железо (мкмоль / л) 9,9 ± 6,4 8,6 ± 3,5 10,4 ± 1,6 10,4 ± 3,8 13,7 ± 3,8 Общая железосвязывающая способность 47,6 ± 6,2 51,6 ± 5,1 52,8 ± 9,8 51,4 ± 7,9 48,5 ± 9,1 24 (мкг / л) 59 ± 25 a 35 ± 16 b 32 ± 13 b 67 ± 50 a 46 ± 18 a Сыворотка Рецептор трансферрина (мг / л) 7.3 ± 1,6 6,3 ± 2,4 5,3 ± 1,3 7,0 ± 3,8 6,4 ± 1,2 log Рецептор трансферрина / ферритин 2,1 ± 0,3 2,2 ± 0,7 2,3 ± 0,3 2,1 ± 0,4 2,3 ± 0,3 Цинк в сыворотке (мг / л) 0,78 ± 0,18 0,76 ± 0,37 0,83 ± 0,10 0,89 ± 0,28 0,88 ± 0,09 Медь (сыворотка) мг / л) 1.15 ± 0,29 0,89 ± 0,24 0,94 ± 0,10 0,96 ± 0,28 1,01 ± 0,17

    3 b 35 Медь (сыворотка) мг / л)
    . BF ( n = 10) . CH-1 ( n = 15) . СН-2 ( n = 10) . WH ( n = 20) . РФ ( n = 10) .
    Азот мочевины сыворотки (мкмоль / л) 11.2 ± 2,2 a 18,0 ± 2,7 b 25,5 ± 2,8 c 16,7 ± 3,7 a, b 16,0 ± 3,2 a, b
    Гемоглобин (г L) 114 ± 8 116 ± 8 116 ± 9 114 ± 10 115 ± 8
    Средний корпускулярный объем 77,6 ± 3,5 82,0 ± 3,5 81,4 ± 2,0 81,4 ± 2,0 928 82,1 ± 3,5 78.4 ± 2,2
    Сывороточное железо (мкмоль / л) 9,9 ± 6,4 8,6 ± 3,5 10,4 ± 1,6 10,4 ± 3,8 13,7 ± 3,8
    Общая железосвязывающая способность 47,6 ± 6,2 51,6 ± 5,1 52,8 ± 9,8 51,4 ± 7,9 48,5 ± 9,1
    Ферритин сыворотки (мкг / л) 59 ± 25 a 928 24 32 ± 13 b 67 ± 50 a 46 ± 18 a
    Рецептор трансферрина сыворотки (мг / л) 7.3 ± 1,6 6,3 ± 2,4 5,3 ± 1,3 7,0 ± 3,8 6,4 ± 1,2
    log Рецептор трансферрина / ферритин 2,1 ± 0,3 2,2 ± 0,7 2,3 ± 0,3 2,1 ± 0,4 2,3 ± 0,3
    Цинк в сыворотке (мг / л) 0,78 ± 0,18 0,76 ± 0,37 0,83 ± 0,10 0,89 ± 0,28 0,88 ± 0,09
    1.15 ± 0,29 0,89 ± 0,24 0,94 ± 0,10 0,96 ± 0,28 1,01 ± 0,17

    Незаменимые аминокислоты треонин (кроме группы CH-1), валин, фенилаланин, метионин и триптофан и общее количество аминокислот с разветвленной цепью были значительно выше в группах, получавших смесь гидролизата, чем в группе, получавшей грудное вскармливание (рис. 1A). По сравнению с группой RF, только триптофан был выше в группах формулы гидролизата, хотя разница не была значимой для группы CH-1.Среди заменимых аминокислот только глицин был выше в группах, получавших смесь гидролизата, чем в группе, получавшей грудное вскармливание, тогда как не было обнаружено значительных различий по сравнению с группой RF (Рисунок 1B). Концентрации тирозина были значительно ниже у младенцев, получавших CH-1 и CH-2, чем у младенцев, получавших WH или RF. Однако концентрации аргинина были значительно выше у младенцев, получавших WH, чем у младенцев, вскармливаемых грудью, и младенцев, получавших CH-1 и CH-2, а треонин был значительно выше в группе, получавшей WH, чем во всех других группах.Концентрация пролина была выше у младенцев, получавших CH-2, чем во всех других группах. Концентрации триптофана были значительно выше в группе, получавшей WH, чем у младенцев, получавших CH-1, но разница не была значимой для группы, получавшей CH-2.

    РИСУНОК 1.

    Средние (± SD) концентрации незаменимых (A) и заменимых (B) аминокислот в плазме в возрасте 6 месяцев у младенцев, вскармливаемых грудным молоком (BF; n = 10), обычными молочными смесями (RF; n = 10), 1 из 2 формул гидролизата казеина [CH-1 ( n = 15) или CH-2 ( n = 10)], или формула гидролизата сыворотки (WH; n = 20) в возрасте от 6 недель до 6 месяцев.Glx, сумма глутамина и глутаминовой кислоты; Asx, сумма аспарагина и аспарагиновой кислоты. Излом на оси означает изменение масштаба (слева направо ось y , ось y вправо). Столбцы с разными буквами значительно различаются, P <0,05 (ANOVA и тест Тьюки).

    РИСУНОК 1.

    Средние (± SD) концентрации незаменимых (A) и заменимых (B) аминокислот в плазме в возрасте 6 месяцев у младенцев, вскармливаемых грудным молоком (BF; n = 10), обычными молочными смесями (RF ; n = 10), 1 из 2 формул гидролизата казеина [CH-1 ( n = 15) или CH-2 ( n = 10)] или формула гидролизата сыворотки (WH; n = 20) в возрасте от 6 недель до 6 месяцев.Glx, сумма глутамина и глутаминовой кислоты; Asx, сумма аспарагина и аспарагиновой кислоты. Излом на оси означает изменение масштаба (слева направо ось y , ось y вправо). Столбцы с разными буквами значительно различаются, P <0,05 (ANOVA и тест Тьюки).

    Не было значительных различий в концентрациях гемоглобина между группами (Таблица 4). Однако сывороточные концентрации ферритина были значительно ниже ( P <0.05) у младенцев, получавших CH-1 или CH-2, чем у младенцев, вскармливаемых грудью и младенцев, получавших WH или RF, но не было существенной разницы между младенцами, получавшими WH или RF. Не было значительных различий в концентрациях рецепторов трансферрина в сыворотке между группами и не было значительных различий в концентрациях цинка и меди в сыворотке.

    ОБСУЖДЕНИЕ

    Изученные формулы гидролизата хорошо переносились в молодом возрасте и приводили к удовлетворительному росту здоровых доношенных детей, хотя это исследование не предназначалось для оценки роста как основного результата.Isolauri и др. (20) сообщили, что у младенцев, получавших смесь с гидролизатом сыворотки, рост был медленнее, чем у младенцев, получавших смесь на основе аминокислот; однако младенцы в этом исследовании страдали множественными аллергиями, и их потребление смеси могло быть неоптимальным из-за ограниченного рациона. Младенцы с семейным анамнезом атопического заболевания, которые частично вскармливались грудью и частично кормились смесью гидролизата казеина с рождения, имели более низкие индексы массы тела, чем младенцы на грудном вскармливании в возрасте 3 месяцев (21), но не было значительных различий в антропометрических показателях.Было показано, что здоровые доношенные дети, получавшие смесь на основе смеси гидролизата сыворотки и гидролизата казеина (60:40) в течение первых 2 мес жизни, прибавляли в весе и длине тела, как и у детей, получавших обычную молочную смесь (22). . Исследование Vandenplas et al (23) показало нормальный набор веса и роста у младенцев, получавших смесь с гидролизатом сыворотки от рождения до 3 мес., Хотя в некотором противоречии среднее суточное потребление смеси младенцами было ниже, чем у младенцев. кормили обычными смесями с преобладанием сыворотки.Однако Риго и др. (24) показали, что новорожденные, получавшие смесь гидролизата (на основе соевого коллагена, сывороточного казеина или сыворотки) в течение первого месяца жизни, росли медленнее, чем дети, получавшие обычную смесь, тогда как рост младенцы, получавшие смеси других типов (брендов) с гидролизатом сыворотки, были аналогичны грудным детям, получавшим обычную смесь. Однако формулы также различались по составу жирных кислот, что могло повлиять на энергетический баланс и рост. В нашем исследовании младенцев не кормили смесью с гидролизатом в течение первых 6 недель жизни, главным образом потому, что немногие дети в Швеции получают смесь с рождения, но частично также потому, что аллергические проявления в этом раннем возрасте редки.Последствия кормления смесью гидролизата могут различаться в зависимости от постнатального возраста и созревания.

    Значительно более высокие концентрации азота мочевины в сыворотке, наблюдаемые в настоящем исследовании в группах, получавших CH-1 и CH-2, чем у младенцев на грудном вскармливании, скорее всего, были связаны с высокими концентрациями аминокислот в этих продуктах. Ранее было показано, что младенцы, получавшие смеси с высокими концентрациями белка, имеют высокие концентрации азота мочевины в сыворотке (25), что является результатом печеночного катаболизма избытка аминокислот в плазме.Исследование Джованнини и др. (21) также показало высокие концентрации азота мочевины в сыворотке крови у младенцев, получавших смесь с гидролизатом казеина. Причина высоких концентраций аминокислот в смесях с гидролизатом казеина не совсем ясна, но возможно, что в предыдущих исследованиях практически все младенцы, получавшие такие продукты, имели тяжелое атопическое заболевание и уже похудели или набрали меньше веса и, следовательно, находились в норме. необходимость догоняющего роста. Другая возможность состоит в том, что некоторые аминокислоты в используемых гидролизатах белка были низкими по концентрации по сравнению с грудным молоком; таким образом, более высокая концентрация гидролизата могла привести к концентрации аминокислот, более близкой к таковой в грудном молоке.Интересно отметить, что Vandenplas et al (23) обнаружили более высокие концентрации азота мочевины в сыворотке у детей, получавших смесь с гидролизатом сыворотки, чем у детей, получавших смесь с преобладанием сыворотки, хотя содержание белка в смесях было аналогичным. Это повышает вероятность того, что использование аминокислот может быть ниже из смесей с гидролизатом, как было показано у взрослых, получавших элементарную диету (26). Различное использование белка у младенцев, получавших гидролизатную смесь, также было предложено в исследовании Decsi et al (22), которые обнаружили более низкие концентрации общего белка в сыворотке у младенцев, получавших гидролизатную смесь, чем у тех, кто получал обычную детскую смесь.

    Очень высокие концентрации некоторых аминокислот в плазме, обнаруженные у младенцев, получавших смеси с гидролизатом, скорее всего, объясняются высокой концентрацией белка (т. Е. Концентрацией аминокислот) в этих смесях. Долгосрочные физиологические последствия этих высоких концентраций трудно оценить. Тем не менее, обратите внимание, что были некоторые опасения по поводу слишком низких концентраций триптофана в плазме у младенцев, получающих смеси с более низкими, чем обычно, концентрациями белка (27). Триптофан участвует в метаболизме нейромедиаторов (серотонина), и различия в поведении детей, находящихся на грудном вскармливании и на искусственном вскармливании, такие как режим сна, могут быть объяснены различиями в циркулирующем триптофане (27,28).Аналогичный аргумент может быть выдвинут в отношении высоких концентраций триптофана в плазме, обнаруженных в нашем исследовании. Кроме того, было высказано предположение, что высокие концентрации аминокислот с разветвленной цепью в плазме, наблюдаемые у младенцев, получающих смесь с высоким содержанием белка, могут влиять на метаболизм инсулина и, следовательно, на метаболизм углеводов, прибавку в весе и, в конечном итоге, гипотетически, на развитие диабета ( 25,29). Хотя у нас нет доказательств таких эффектов, представляется разумным скорректировать концентрации триптофана и аминокислот с разветвленной цепью в формуле гидролизата, чтобы концентрации аминокислот в плазме стали более похожими на таковые у младенцев, находящихся на грудном вскармливании.

    Более высокие концентрации триптофана, треонина и аргинина в плазме, обнаруженные у младенцев, получавших смесь WH, чем у детей, получавших смесь CH, могут отражать несколько более высокие пропорции этих аминокислот в сывороточном протеине, чем в казеине. Обратите внимание, что концентрации этих аминокислот были выше в формулах CH (Таблица 2), но это не отразилось на структуре аминокислот в плазме (Рисунок 2). Однако высокие концентрации пролина в группах, получавших формулы CH, могут отражать как более высокую долю этой аминокислоты в казеине, чем в сывороточном протеине, так и гораздо более высокую концентрацию в формулах CH.Однако Хаузер и др. (30) изучали детей, получавших смесь с гидролизатом сыворотки или обычную смесь с преобладанием сыворотки (при аналогичном содержании белка), и обнаружили, что различия в аминокислотном составе между смесями не объясняют различия в структуре аминокислот в плазме. Неизвестно, связаны ли различия с разной скоростью всасывания аминокислот или пептидов или с различными эффектами на метаболизм аминокислот. Принимая во внимание эти врожденные различия в аминокислотном составе между казеином и сывороточным белком и реакцию аминокислот в плазме, кажется, что комбинация этих двух гидролизатов может привести к более физиологической аминограмме, т. Е. Той, которая больше похожа на амиограмму младенцев, вскармливаемых грудью. .Это может быть предпочтительнее добавления чистых аминокислот, которые часто имеют неприятный вкус.

    Хотя мы не обнаружили значительных различий в концентрациях гемоглобина между группами, более низкие концентрации ферритина в сыворотке у младенцев, получавших смеси CH, вызывают определенное беспокойство, даже если эти концентрации не указывают на дефицит железа. Мы еще не знаем причину этих более низких значений ферритина, но известно, что казеин может оказывать отрицательное влияние на абсорбцию железа (31) и что это связано с отрицательно заряженными фосфопептидами казеина, которые могут ухудшать утилизацию железа.Возможно, что небольшие фосфопептиды казеина, образующиеся в процессе гидролиза, отрицательно влияют на статус железа. Следовательно, возможно, но еще не доказано, что абсорбция железа из формулы гидролизата казеина ниже, чем из формулы гидролизата сыворотки, и что даже высокий уровень обогащения железа (как в CH-1, 13 мг / л) не может быть результатом. в магазинах железа, как и у младенцев других групп. Для прояснения этого вопроса необходимы дальнейшие исследования.

    Мы не обнаружили существенных различий в содержании цинка и меди в плазме между группами, получавшими смесь, или между группами, получавшими смесь, и группой, находившейся на грудном вскармливании.В предыдущем исследовании на детенышах макак-резусов мы не обнаружили значительной разницы в абсорбции цинка между смесями на основе гидролизата казеина или гидролизата сыворотки (32), а абсорбция цинка была аналогична таковой из обычных детских смесей. Krebs et al (33) также измерили фракционное поглощение цинка из формулы гидролизата казеина и обнаружили, что оно выше, чем из обычной формулы, но существуют и другие различия в составе формул. Хотя казеин или фосфопептиды казеина могут оказывать отрицательное влияние на абсорбцию цинка (34), аналогично тому, что обсуждалось выше для железа, известно, что свободные аминокислоты и небольшие пептиды, присутствующие в формулах гидролизата белка, оказывают положительное влияние на абсорбцию цинка (35 ), что, возможно, компенсирует небольшой негативный эффект фосфопептидов.

    В заключение, эти результаты показывают, что общая концентрация аминокислот в некоторых смесях с гидролизатом излишне высока и что существуют явные различия в концентрациях аминокислот в плазме между младенцами, находящимися на грудном вскармливании, и младенцами, получавшими смесь с гидролизатом казеина или смесью с гидролизатом сыворотки. Возможно, что использование комбинаций этих белковых гидролизатов, а не исключительное использование любого из них, может уменьшить эти различия. Это, вероятно, также снизит концентрацию азота мочевины в сыворотке у младенцев, получавших такие продукты, и модулирует потенциальное негативное влияние гидролизата казеина на статус железа.

    Мы благодарим Маргарету Хенрикссон и Шеннон Келлехер за их превосходное руководство клиническим исследованием и анализами, соответственно, и Джанет М. Пирсон за советы по статистике.

    Оба автора отвечали за дизайн исследования, сбор данных, анализ данных и написание рукописи. Оба автора являются членами Научно-консультативного совета Valio, а ОН - членом Научно-консультативного совета Semper.

    ССЫЛКИ

    1

    Комитет по питанию.Американская академия педиатрии

    .

    Гипоаллергенные смеси для младенцев

    .

    Педиатрия

    1989

    ;

    83

    :

    1068

    -

    9

    ,2

    Комитет ESPGAN по питанию

    .

    Отчет комитета: Комментарий по детским смесям с пониженным содержанием антигенов

    .

    Acta Paediatr

    1993

    ;

    82

    :

    314

    -

    9

    ,3

    Høst

    A

    .

    Аллергия на белок коровьего молока и непереносимость в младенчестве.Некоторые клинические, эпидемиологические и иммунологические аспекты

    .

    Pediatr Allergy Immunol

    1994

    ;

    5

    (

    доп.

    ):

    1

    -

    36

    .4

    Høst

    A

    ,

    Koletzko

    B

    ,

    Dreborg

    S

    и др.

    Диетические продукты, применяемые у младенцев для лечения и профилактики пищевой аллергии

    .

    Arch Dis Child

    1999

    ;

    81

    :

    80

    -

    4

    .5

    Vandenplas

    Y

    ,

    Hauser

    B

    ,

    van den Borre

    C

    и др.

    Долгосрочное влияние формулы частичного гидролизата сыворотки на профилактику атопических заболеваний

    .

    Eur J Pediatr

    1995

    ;

    154

    :

    488

    -

    94

    ,6

    Chandra

    RK

    .

    Пятилетнее наблюдение за младенцами из группы высокого риска с семейным анамнезом аллергии, которых кормили исключительно грудью или кормили частичным гидролизатом сыворотки, соей и обычными смесями коровьего молока

    .

    J Pediatr Gastroenterol Nutr

    1997

    ;

    24

    :

    380

    -

    8

    .7

    Oldaeus

    G

    ,

    Anjou

    K

    ,

    Björksten

    B

    ,

    Moran

    0003 JR

    0003 JR

    0003 JR

    0003 JR

    JR

    Полностью и частично гидролизованные смеси для детского питания для профилактики аллергии

    .

    Arch Dis Child

    1997

    ;

    77

    :

    4

    -

    10

    .8

    Halken

    S

    ,

    Hansen

    LG

    ,

    Skamstrup

    K

    и др.

    Сравнение частично гидролизованной детской смеси с двумя экстенсивно гидролизованными смесями для профилактики аллергии: проспективное рандомизированное исследование

    .

    Pediatr Allergy Immunol

    2000

    ;

    11

    :

    149

    -

    61

    ,9

    Карлсланд Окессон

    PM

    ,

    Axelsson

    IEM

    ,

    Räihä

    NCR

    .

    Метаболизм белков и аминокислот у младенцев в возрасте от трех до двенадцати месяцев, которых кормили грудным молоком или смесями с различными концентрациями белка

    .

    J Pediatr Gastroenterol Nutr

    1998

    ;

    26

    :

    297

    -

    304

    .10

    Lönnerdal

    B

    ,

    Zetterström

    R

    .

    Содержание белка в детской смеси - сколько и с какого возраста?

    Acta Paediatr Scand

    1988

    ;

    77

    :

    321

    -

    5

    .11

    Fomon

    SJ

    ,

    Ziegler

    EE

    ,

    Nelson

    SE

    ,

    Frantz

    JA

    .

    Какое безопасное соотношение протеина и энергии для детской смеси?

    Am J Clin Nutr

    1995

    ;

    62

    :

    358

    -

    63

    .12

    Axelsson

    IEM

    ,

    Ivarsson

    SA

    ,

    Räihä

    NCR

    .

    Потребление белка в раннем младенчестве: влияние на концентрацию аминокислот в плазме, метаболизм инсулина и рост

    .

    Pediatr Res

    1989

    ;

    26

    :

    614

    -

    7

    ,13

    Rassin

    DK

    .

    Незаменимые и незаменимые аминокислоты в питании новорожденных

    . В:

    Räihä

    NCR

    , ed.

    Обмен белков в младенчестве.

    Нью-Йорк

    :

    Nestle / Raven Press

    ,

    1994

    :

    183

    -

    92

    14

    Ярвенпя

    AL

    ,

    Rassin

    DK

    NC

    NC

    ,

    NC

    ,

    NC

    GE

    .

    Количество и качество молочного белка у доношенных детей. II. Воздействие на кислотные и нейтральные аминокислоты

    .

    Педиатрия

    1982

    ;

    70

    :

    221

    -

    30

    ,15

    Наследник

    WC

    .

    Интерпретация аминокислотного состава плазмы у младенцев с низкой массой тела при рождении

    .

    Nutrition

    1989

    ;

    5

    :

    145

    -

    6

    .16

    Lönnerdal

    B

    .

    Микроэлементное питание младенцев

    .

    Annu Rev Nutr

    1989

    ;

    9

    :

    109

    -

    25

    ,17

    Lönnerdal

    B

    .

    Влияние молока и компонентов молока на усвоение кальция, магния и микроэлементов в младенчестве

    .

    Physiol Rev

    1997

    ;

    77

    :

    634

    -

    99

    ,18

    Ханнинг

    RM

    ,

    Паес

    B

    ,

    Аткинсон

    SA

    .

    Белковый метаболизм и рост доношенных детей в ответ на смесь со сниженным содержанием белка, сыворотка: казеин 40:60 с добавлением триптофана

    .

    Am J Clin Nutr

    1992

    ;

    56

    :

    1004

    -

    11

    ,19

    Clegg

    MS

    ,

    Keen

    CL

    ,

    Lönnerdal

    B

    ,

    Hurley

    LS

    .

    Влияние методов озоления на анализ микроэлементов в тканях животных.I. Мокрое озоление

    .

    Biol Trace Elem Res

    1981

    ;

    3

    :

    107

    -

    15

    .20

    Исолаури

    E

    ,

    Sütas

    Y

    ,

    Mäkinen-Kiljunen

    S

    ,

    Oja

    om

    om

    ,

    Turjanmaa

    K

    .

    Эффективность и безопасность гидролизованного коровьего молока и смесей на основе аминокислот для младенцев с аллергией на коровье молоко

    .

    J Pediatr

    1995

    ;

    127

    :

    550

    -

    7

    .21

    Giovannini

    M

    ,

    Agostoni

    C

    ,

    Fiocchi

    A

    ,

    Bellu

    Trojan Рива

    Е

    .

    Смеси для младенцев с пониженным содержанием антигенов по сравнению с грудным молоком: параметры роста и метаболизма в первые 6 месяцев жизни

    .

    Am Coll Nutr

    1994

    ;

    13

    :

    357

    -

    63

    .22

    Decsi

    T

    ,

    Veitl

    V

    ,

    Szasz

    M

    ,

    Pinter

    Z

    ,

    Mehes

    K

    .

    Аминокислоты в плазме здоровых доношенных детей, получающих детскую смесь с гидролизатом

    .

    J Pediatr Gastroenterol Nutr

    1996

    ;

    22

    :

    62

    -

    7

    ,23

    Vandenplas

    Y

    ,

    Hauser

    B

    ,

    Blecker

    U

    и др.

    Пищевая ценность смеси с гидролизатом сыворотки по сравнению с смесью с преобладанием сыворотки у здоровых младенцев

    .

    J Pediatr Gastroenterol Nutr

    1993

    ;

    17

    :

    92

    -

    6

    .24

    Rigo

    J

    ,

    Salle

    BL

    ,

    Putet

    G

    ,

    Senterre

    J

    .

    Оценка питания доношенных новорожденных в течение первого месяца жизни при использовании различных смесей гидролизата белка

    .

    Acta Paediatr

    1994

    ;

    402

    (

    доп.

    ):

    100

    -

    4

    ,25

    Ярвенпяя

    AL

    ,

    Räihä

    NCR

    ,

    Rassin

    GE4

    9000 9000 DK 9000

    Количество и качество молочного белка у доношенных детей. I. Метаболические реакции и влияние на рост

    .

    Педиатрия

    1982

    ;

    70

    :

    214

    -

    20

    .26

    Smith

    JL

    ,

    Arteaga

    C

    ,

    Heymsfield

    SB

    .

    Повышенный уреагенез и нарушение использования азота во время инфузии синтетической формулы аминокислоты

    .

    N Engl J Med

    1982

    ;

    306

    :

    1013

    -

    8

    ,27

    Räihä

    NCR

    ,

    Minoli

    I

    ,

    Moro

    G

    ,

    Bremer

    HJ

    Потребление молочного белка доношенными детьми II. Влияние на концентрацию аминокислот в плазме

    .

    Acta Paediatr Scand

    1986

    ;

    75

    :

    887

    -

    92

    ,28

    Janas

    LM

    ,

    Picciano

    MF

    ,

    Люк

    TF

    .

    Показатели белкового обмена у доношенных детей, которых кормили грудным молоком или смесями с пониженными концентрациями белка и различным соотношением сыворотка / казеин

    .

    J Pediatr

    1987

    ;

    110

    :

    838

    -

    48

    ,29

    Lönnerdal

    B

    ,

    Chen

    C-L

    .

    Влияние уровня и соотношения протеина смеси на рост ребенка, аминокислоты в плазме и микроэлементы сыворотки. II. Формула последующего наблюдения

    .

    Acta Paediatr Scand

    1990

    ;

    79

    :

    266

    -

    73

    .30

    Hauser

    B

    ,

    Blecker

    U

    ,

    Keymolen

    K

    ,

    Suys

    B

    E

    , Vandenplas

    Y

    .

    Концентрации аминокислот в плазме у доношенных детей, получавших смесь с преобладанием сывороточного протеина или формулу гидролизата сыворотки

    .

    JPEN J Parenter Enteral Nutr

    1997

    ;

    21

    :

    27

    -

    30

    .31

    Hurrell

    RF

    ,

    Lynch

    SR

    ,

    Trinidad

    TP

    ,

    Dassenko

    SA

    SA

    Всасывание железа под влиянием белков коровьего молока

    .

    Am J Clin Nutr

    1989

    ;

    49

    :

    546

    -

    52

    .32

    Rudloff

    S

    ,

    Lönnerdal

    B

    .

    Удержание кальция и цинка в смесях с белковыми гидролизатами у сосущих макак-резусов

    .

    Am J Dis Child

    1992

    ;

    146

    :

    588

    -

    91

    .33

    Krebs

    NF

    ,

    Reidinger

    CJ

    ,

    Miller

    LV

    ,

    Borschel

    MW

    Гомеостаз цинка у здоровых младенцев, получавших смесь гидролизата казеина

    .

    J Педиатр Гастроэнтерол Нутр

    2000

    ;

    30

    :

    29

    -

    33

    .34

    Lönnerdal

    B

    ,

    Cederblad

    Å

    ,

    Davidsson

    L

    ,

    Sandström

    .

    Влияние отдельных компонентов соевых смесей и смесей коровьего молока на биодоступность цинка

    .

    Am J Clin Nutr

    1984

    ;

    40

    :

    1064

    -

    70

    .35

    Wapnir

    RA

    ,

    Khani

    DE

    ,

    Bayne

    MA

    ,

    Lifshitz

    F

    .

    Поглощение цинка подвздошной кишкой крысы: эффекты гистидина и других низкомолекулярных лигандов

    .

    J Nutr

    1983

    ;

    113

    :

    1346

    -

    54

    .