Функции яичного альбумина: Что такое альбумин — описание, применение, магазин КОНДИPRO

Альбумин в спортивном питании — Два зайці

Большинство экспертов в области фитнеса считают, что следует употреблять порядка 2 г белка на 1 кг веса тела. Так как без достаточного содержания белка в рационе невозможны плодотворные занятия спортом – организм просто не будет успевать восстанавливаться. Таким образом, мужчине весом в 90 кг нужно ежедневно съедать 180 г белка. Это достаточно много. Для лучшего понимания — столько белка, к примеру, содержится в 800 г куриного филе. Согласитесь, не каждый сможет съесть столько курочки за день, ведь, помимо этого, нужно еще и пополнять организм необходимым количеством углеводов и жиров. С таким объемом пищи будет справиться очень тяжело. В таких случаях и приходят на помощь протеиновые коктейли с использованием альбумина — сухого яичного белка.

Яичный альбумин — лучший источник белка как при наборе массы, так и при похудении или работы на рельеф (сушке). Альбумин представляет собой чистый белок, не содержащий жиров и углеводов. Плюс, за счет обогащения крови альбумином, происходит замедление катаболических процессов.

За что же альбумин так любят спортсмены?

1. Он провоцирует рост мышц и повышает их рельефность, благодаря отсутствию углеводов и жиров
2. Защищает сердечно-сосудистую систему
3. Способствует увеличению энергии и силы
4. Обеспечивает жиросжигающий эффект
5. Обогащает кровь и укрепляет кровеносные сосуды;

Для приготовления одной порции альбумина для спортивного питания смешайте 30 г порошка с 200-300 мл воды или нежирного молока. Таких порций обычно необходимо 3 в день

• В день тренировки: первая порция — за полчаса перед тренировкой, вторая — в течении получаса после тренировки, и третья — за полчаса до сна;
• В день без тренировки: одна — в первой половине дня, за полчаса перед приемом пищи, вторая — во второй половине дня, за полчаса перед приемом пищи, и третья порция — за полчаса до сна.
• Количество приемов и порций в течении дня, а также комбинирование с другими добавками варьируется в зависимости от индивидуальных особенностей и поставленных целей.

Протеиновые коктейли, сделанные в домашних условиях – отличный перекус и для женщин. А все потому, что они не содержат лишних калорий. Очень популярная практика это заменять последний прием пищи таким коктейлем. Это позволяет получить все необходимые для организма микро- и макроэлементы, не нагружая при этом пищеварительную систему большим количеством твердой пищи. И еще стакан коктейля избавит вас от чувства голода на гораздо более длительное время, чем, скажем, тарелка макарон.

Мой любимый рецепт такого коктейля:

1. 100 мл молока (можно соевого),
2. 1 средний банан,
3. 25-30 г альбумина.
4. Взбиваем блендером. И готово!

Стоит также отметить, что состав альбумина очень богат на различные витамины и микроэлементы. Он содержит витамины группы В, РР, а также Н. Из минералов он богат магнием, серой, калием, кальцием, натрием, а также железом, йодом и цинком. Яичный белок – доступный всем источник ниацина, необходимого для питания мозга и образования половых гормонов; витамина К, обеспечивающего свертываемость крови; холина, улучшающего память и выводящего яды из печени.

 

Подписывайтесь на наш YouTube канал
и присоединяйтесь к нам в соц. сетях:
мы на Facebook, в Instagram и в Telegram

Еще немного полезностей:

Аллерген f232 — овальбумин, IgG

Количественное определение специфических иммуноглобулинов класса G (IgG-антител), которые могут быть признаком пищевой непереносимости овальбумина – одного из главных аллергенов куриного яйца, основного белка яичного белка.

В большинстве случаев повышенная чувствительность к пищевым аллергенам связана с иммунными механизмами, участие в которых принимают именно иммуноглобулины класса Е (IgE), что приводит к немедленным (анафилактическим) реакциям. При этом существует большое количество аллергических реакций, при которых не выявляются специфические IgE, что проявляется реакциями непереносимости, в которых участвовали иммуноглобулины класса G (IgG), иммунные комплексы, клеточный иммунитет и неиммунные механизмы (ферментопатии). В случае не-IgE-зависимых реакций пищевой непереносимости возможно выявление в крови IgG к различным пищевым аллергенам. IgG-опосредованные реакции чувствительности к пищевым аллергенам относятся к реакциям замедленного типа и могут проявлять себя после длительного поступления аллергена с пищей. Значение выявления IgG к пищевым аллергенам остается неоднозначным, тем более что интерпретация результатов затруднена тем, что положительный результат может быть вариантом нормы, так как выявленные иммуноглобулины класса G могут выполнять функции блокирующих антител, которые уменьшают выраженность аллергических реакций, протекающих с участием специфических IgE. 

Тестирование на IgG-антитела к аллергенам целесообразно проводить в комплексе других исследований или в трудных случаях диагностики пищевой непереносимости, когда исключены другие возможные причины появления симптомов аллергии. Возможно использование результатов теста для индивидуального подбора наиболее рациональной диеты, что может значительно уменьшить проявление симптомов аллергии. Целесообразность выполнения и интерпретацию результатов исследования на IgG к аллергенам необходимо обсуждать с лечащим врачом или врачом-аллергологом.

Синонимы русские

Специфические иммуноглобулины класса G к овальбумину, белку куриного яйца; альбумин яичного белка.

Синонимы английские

Allergen f232 – Egg, Ovalbumin.

Метод исследования

Иммунохемилюминесцентный анализ.

Единицы измерения

Мг/л (миллиграмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Пищевая аллергия чаще наблюдается у детей первых лет жизни, преимущественно до 3-летнего возраста. Около 90 % всех аллергических реакций на пищу связаны с употреблением молока, куриных яиц, рыбы и морепродуктов, сои, пшеницы, арахиса и орехов.

Куриные яйца, а особенно яичный белок, могут вызывать аллергические реакции в виде крапивницы, ангиоотека, желудочно-кишечных расстройств, эозинофильного эзофагита, обострений атопического дерматита, риноконъюнктивита и астмы. Специфические антитела IgE к куриному яйцу выявляются у 66 % детей с атопическим дерматитом и поражением органов дыхания. Необходимо помнить, что яйца могут входить в состав различных пищевых продуктов, например макарон, сосисок и колбас, хлебобулочных и кондитерских изделий, и выступать в роли «скрытых» аллергенов, а следы куриных белков выявляются в составе некоторых вакцин, изготовленных на основе куриных эмбрионов.

Белок и желток куриного яйца отличаются по составу и аллергенным свойствам. Так, белок состоит из протеинов (10 %) и воды (88 %), а желток содержит воду (50 %), жиры (34 %) и белки (16 %).  В яичном белке находятся основные аллергены куриного яйца: овальбумин (44 % всех протеинов белка), овомукоид (11 %), овотрансферрин (12 %), овомуцин (3,5 %) и лизоцим (3,4 %).

Несмотря на превалирующую концентрацию овальбумина, более аллергенными считаются овотрансферрин и овомукоид. Выраженные аллергенные свойства овомукоида связаны с устойчивостью белка к термической обработке, воздействию ферментов пищеварительного тракта, особенностью и отличием процессов пищеварения у детей и взрослых.

Овальбумин – один из главных (мажорных) аллергенов куриного белка. Его содержание в яйце в 5 раз превышает количество овомукоида. Ранее овальбумин считался наиболее значимым аллергеном куриного белка, пока не были обнаружены более аллергенные свойства овомукоида. Хотя овальбумин является термостабильным белком, его аллергенность снижается при термической обработке. Молекулы овальбумина способны проникать через плаценту и в грудное молоко и взаимодействовать с клетками иммунной системы ребенка, причем концентрация протеина в молоке зависит от количества съеденных яиц. Предполагается, что при кормлении протеины яичного белка могут вызывать сенсибилизацию грудного ребенка, так как пищеварительная система и активность ферментов в детском организме развита недостаточно.

Сенсибилизация к овальбумину и проявление симптомов аллергии может возникнуть при употреблении в пищу данного белка, при ингаляционном попадании или контакте с кожей. У детей с гиперчувствительностью к куриному белку может возникнуть контактная крапивница на куриные яйца, а вдыхание бытовой пыли, содержащей овомукоид, может спровоцировать приступ бронхообструкции.

IgG может быть причиной аллергической реакции немедленного или замедленного типа, пищевой непереносимости или других необычных ответов организма на прием пищи. Чаще всего это проявляется после длительного поступления аллергена с едой.

Значение выявления IgG-антител к пищевым аллергенам остается неоднозначным, так как положительный результат может быть вариантом нормы, поэтому важно в комплексе оценивать результаты всех исследований, данные пищевого дневника и анамнез заболевания.

Иммуноглобулины класса G могут служить маркером развития толерантности к пищевым аллергенам. Тестирование на IgG-антитела целесообразно проводить в комплексе с другими исследованиями или в трудных случаях диагностики пищевой непереносимости, когда исключены другие возможные причины появления симптомов аллергии. Возможно использование результатов теста для индивидуального подбора наиболее рациональной диеты, для отслеживания формирования пищевой толерантности.

Для чего используется это исследование?

• Для диагностики аллергических заболеваний, связанных с сенсибилизацией к овальбумину;
• для дифференциальной диагностики сложных случаев с нетипичными проявлениями и/или течением при подозрении на непереносимость овальбумина;
• для оценки прогноза формирования пищевой толерантности на различных этапах лечебного процесса.

Когда назначается исследование?

• При диагностике нетипичных реакций организма на яйца на фоне нормального уровня IgE в крови;
• в комплексе с другими методами исследования при диагностике сложных случаев развития сенсибилизации на яйца;
• перед введением элиминационной диеты и на этапе расширения рациона.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 – 10 мг/л.

Причины положительного результата:

Важные замечания

• Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном. Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

• Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке
• Фадиатоп (ImmunoCAP)
• Фадиатоп детский (ImmunoCAP)
• Экзема
• Аллергокомпонент f233 – овомукоид яйца nGal d 1, IgE (ImmunoCAP)
• Аллергокомпонент k208 – лизоцим яйца nGal d 4, IgE (ImmunoCAP)
• Аллергокомпонент f323 – кональбумин яйца nGal d 3, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f2 – молоко коровье, IgE (ImmunoCAP)
• Аллергокомпонент f78 – казеин nBos d8, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f231 – кипяченое молоко, IgE (ImmunoCAP)
• Аллерген f83 – мясо курицы, IgE (ImmunoCAP)

+ определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам

Кто назначает исследование?

Аллерголог, гастроэнтеролог, дерматолог, педиатр, терапевт, врач общей практики.

Литература

• Host A. et al. Allergy testing in children: why, who, when and how? Allergy, 2003;58:1-11.
• Mine Y, Zhang JW. Comparative studies on antigenicity and allergenicity of native and denatured egg white proteins. J Agric Food Chem 2002;50(9):2679-83.
• Bernhisel-Broadbent J, Dintzis HM, Dintzis RZ, Sampson HA. Allergenicity and antigenicity of chicken egg ovomucoid (Gal d III) compared with ovalbumin (Gal d I) in children with egg allergy and in mice. J Allergy Clin Immunol 1994;93(6):1047-59.
• Palmer DJ, Gold MS, Makrides M. Effect of cooked and raw egg consumption on ovalbumin content of human milk: a randomized, double-blind, cross-over trial. Clin Exp Allergy 2005;35(2):173-8.
• Witteman AM, van Leeuwen J, van der Zee J, Aalberse RC. Food allergens in house dust. Int Arch Allergy Immunol 1995;107(4):566-8.
• Yamada K, Urisu A, Kakami M, Koyama H, Tokuda R, Wada E, Kondo Y, Ando H, Morita Y, Torii S. IgE-binding activity to enzyme-digested ovomucoid distinguishes between patients with contact urticaria to egg with and without overt symptoms on ingestion. Allergy 2000;55(6):565-9.

Ключевая роль овальбумина в биодоступности липидов и профиле продуктов окисления при расщеплении слабоокисленного соевого масла in vitro

Ключевая роль овальбумина в биодоступности липидов и профиле продуктов окисления во время

in vitro расщепления слегка окисленного соевого масла† А.С. Мартин-Рубио, ^и П. Сопелана ^и и М. Д. Гильен * ^и

Принадлежности автора

* Соответствующие авторы

^и Пищевые технологии. Факультет фармации. Исследовательский центр Ласкарея. Университет Страны Басков (UPV/EHU). Пасео де ла Универсидад нет. 7, 01006 Витория, Испания
Электронная почта: [email protected]
Факс: +34-945-013014
Тел.: +34-945-013081

Аннотация

Поведение слегка окисленных первичных и рафинированных соевых масел во время разложения in vitro изучали с помощью ¹ H ядерного магнитного резонанса ( ¹ H ЯМР) и твердофазной микроэкстракционной газовой хроматографии/масс-спектрометрии. Основными целями были анализ степени липолиза и окисления во время пищеварения, а также оценка влияния двух разных пропорций овальбумина на оба процесса. В то же время судьбу γ-токоферола контролировали, по возможности, ¹ Н ЯМР. Результаты показывают, что начальная степень окисления масел отрицательно влияет на степень липолиза, снижая биодоступность основных компонентов масла, в том числе некоторых незаменимых жирных кислот. Хотя протестированное низкое содержание овальбумина не оказывает значительного влияния на липолиз, оно значительно усиливается при добавлении большого количества овальбумина, улучшая биодоступность липидов. Также было показано, что окисление, по-видимому, не происходило в достаточной степени во время переваривания, чтобы его можно было обнаружить по расщеплению полиненасыщенных ацильных групп. Более того, изменения, наблюдаемые в профиле продуктов окисления исходных масел после выщелачивания, можно рассматривать как связанные главным образом с превращением первоначально присутствующих гидропероксидов, концентрация которых уменьшается в вываренных образцах с образованием гидроксидиенов, эпоксидов и альдегидов. В присутствии высокой доли овальбумина благоприятствует восстановление гидропероксидов до гидроксидиенов и наблюдаются более низкие уровни альдегидов и эпоксидов. Это последнее может быть связано с уменьшением их образования и/или с их реакцией с овальбумином. Высокая доля этого белка в системе также увеличивает биодоступность γ-токоферола.

Модельный антиген для иммунологических исследований

Овальбумин (OVA), основной белковый компонент птичьего яичного белка, является одним из первичных аллергенов (другим первичным аллергеном является овомукоид) для младенцев с аллергией на яичный белок. Это гликопротеин с молекулярной массой 45 кДа, который является частью семейства белков SERPIN (SERine Protease Inhibitor), хотя он не проявляет ингибиторной активности, как другие SERPIN (1). SERPIN обычно находятся в метастабильной промежуточной конформации с гибкой открытой областью белка (называемой петлей реактивного центра или RCL), которая действует как субстрат для сериновых протеаз. Когда сериновая протеаза связывается с RCL, она расщепляет петлю по остаткам P1 и P1’, позволяя серпиновому белку претерпевать изменение конформации от своего промежуточного состояния (с открытым RCL) до его наиболее стабильной конформации (рис. 1). Эта окончательная конформация имеет С-концевой конец петли реактивного центра, вставленный внутрь третичной структуры SERPIN, где он включен в β-слой, который помогает стабилизировать белок. Если вставка RCL происходит эффективно, N-конец RCL остается связанным с протеазой посредством сложноэфирной связи, что инактивирует протеазу, дестабилизируя ее за счет энергии, генерируемой в результате изменения конформации (1,2). Если вставка RCL не происходит полностью или эффективно, SERPIN не будет ковалентно присоединяться к протеазе, позволяя активной протеазе диссоциировать. Третичная структура OVA действительно содержит петлю реактивного центра, но расщепление протеазой не индуцирует включение петли реактивного центра в β-лист, что является решающим этапом в ингибировании протеазы серпинами. Следовательно, несмотря на то, что OVA разделяет 30% своей последовательности с функциональными ингибиторами серпинов, у OVA отсутствует способность ингибировать протеазы (1). Хотя биологическая функция OVA не совсем определена, недавние исследования приписывают этому белку важную роль в эмбриональном развитии. Текущая гипотеза состоит в том, что OVA может служить источником аминокислот для развивающегося куриного эмбриона и играет решающую роль в образовании карбоната кальция для минерализации яичной скорлупы (3).

Рисунок 1. (A) Структура архетипического SERPIN, α1-антитрипсина. Петля реактивного центра (RCL) выделена зеленым цветом и содержит сайт расщепления протеазой (P1-P1′). β-лист A, состоящий из 5 нитей (s1A, s2A, s3A, s5A и s6A), выделен розовым цветом. Эти две области служат основными признаками, играющими важную роль в драматических конформационных изменениях, которые претерпевают SERPI во время ингибирования [код PDB: 1QLP]. (B) Первоначально протеаза-мишень стыкуется и связывается с сайтом узнавания, выставленным на RCL. Этот шаг приводит к образованию нековалентного комплекса Михаэлиса-Ментен [код PDB: 1OPH]. (C) После расщепления в P1-P1′ SERPIN спонтанно рефолдируется в гиперстабильную конформацию, где N-концевая часть расщепленного RCL вставляется между центральным β-листом A. Это конформационное изменение SERPIN приводит к «захвату» ковалентно связанной протеазы в неактивную форму [код PDB: 1EZX]. Этот комплекс СЕРПИН-протеаза впоследствии будет выведен из кровотока. (D) В некоторых случаях SERPIN может выступать в качестве субстрата, когда протеаза и SERPIN не остаются ковалентно связанными, как в случае с OVA. Когда RCL OVA расщепляется, вставка N-конца в β-лист A недостаточна, что предотвращает образование сложноэфирной связи между C-концом RCL. Это приводит к образованию активной протеазы, которая диссоциирует от SERPIN, оставляя SERPIN в расщепленной форме [код PDB: расщепленный 7API].
*Адаптировано с разрешения Sanrattana W, Maas C, de Maat S, SERPINs — от ловушки до лечения. Front Med (Лозанна) 6, 25 (2019).

Хотя биологическая функция OVA остается сомнительной, OVA нашел множество применений в широком диапазоне областей биологических исследований. Учитывая его известность как одного из первых белков, очищенных в кристаллической форме (4), и его широкую доступность, OVA широко использовался в ранних иммунологических исследованиях (5-9). Эти исследования помогли заложить основу для нашего нынешнего понимания взаимодействий антитело-белок и специфичности антител. Историческое использование OVA в качестве экспериментального антигена сохраняется и по сей день. Логично, что OVA является вторым наиболее распространенным пищевым аллергеном у младенцев в качестве антигена для индукции IgE-опосредованной пищевой аллергии на животных моделях (10). Высокая аллергенность OVA у млекопитающих позволила использовать OVA в качестве аллергена для индукции других моделей IgE-опосредованных заболеваний, таких как модель аллергической астмы, индуцированной OVA (11) и модели атопического дерматита (12). Важно отметить, что использование OVA, содержащего низкий уровень эндотоксина, необходимо для индукции режима аллергии. Контаминация эндотоксинами в препаратах OVA будет активировать иммунные ответы Th2, а не желаемые иммунные ответы Th3, которые приводят к выработке аллерген-специфических IgE-антител.

Помимо исследований аллергии, OVA использовался в качестве модельного антигена для оценки экспериментальных систем доставки вакцин, таких как. Действительно, коммерческая доступность очищенного OVA, а также наборов для анализа антител мыши против OVA для количественного определения подтипов/подклассов антител, специфичных для OVA, делает OVA очень удобным и экономически эффективным модельным антигеном для исследования вакцин. Например, Korupalli et al. инкапсулировали OVA в нанокомпозитный гидрогель для инъекций и смогли показать, что гидрогелевая платформа способствует сильному и продолжительному иммунному ответу. Используя набор для анализа антител мыши против OVA IgG компании Chondrex, Inc., они смогли измерить изменения в антителах против OVA после введения вакцины, чтобы отслеживать продолжительную иммунную стимуляцию с помощью OVA (13). Недавно Долен и др. использовали аналогичный метод для изучения эффективности противораковой вакцины с использованием наночастиц, где опухолевой антиген и агонист инвариантных естественных Т-киллеров (iNKT) совместно доставляются для индукции сильного противоопухолевого Т-клеточного ответа. Для определения наилучшего пути введения вакцины использовали OVA (вместо опухолевого антигена), чтобы обеспечить удобный метод оценки ответов В-клеток. Уровни антител к OVA (IgM, IgG1, IgG2c и IgE), определенные с помощью ELISA, показали, как различные пути введения влияют на иммунный ответ на вакцину (14). Кроме того, трансгенные клеточные линии меланомы, которые экспрессируют антигены овальбумина (псевдоопухолевые антигены), обеспечивают удобный способ изучения противораковых вакцин (15).

Очевидно, что OVA можно использовать в биологических исследованиях множеством способов. Независимо от того, используется ли он в качестве аллергического антигена для индукции IgE-опосредованного заболевания, модельного антигена для изучения вакцин или в качестве опухолевого антигена в трансгенных линиях раковых клеток, OVA является идеальным антигеном для различных биологических исследований. Для этой цели компания Chondrex, Inc. предлагает очищенный OVA, а также наборы для анализа антител против OVA, которые идеально подходят для исследований по мониторингу иммунного ответа на OVA.

 

Ссылки

1. Хантингтон Дж.А., Штейн П.Е. Строение и свойства овальбумина. J Chromatogr B Biomed Sci Appl 756 , 189-198 (2001).
2. Санраттана В., Маас С., де Маат С., SERPINs-от ловушки к лечению. Front Med (Лозанна) 6 , 25 (2019).
3. Dombre C  et al ., Яичные серпины: дилемма курицы и/или яйца. Semin Cell Dev Biol 62 , 120-132 (2017).
4. Хопкинс Ф.Г., О выделении чистого альбумина из яичного белка. J Physiol 25 , 306-330 (1900).
5. Тиселиус А., Кабат Е.А. Электрофоретическое исследование иммунных сывороток и очищенных препаратов антител. J Exp Med 69 , 119-131 (1939).
6. Гейдельбергер М., Педерсон К., Тиселиус А. Ультрацентробежные и электрофоретические исследования антител. Природа 138, (1936).
7. Boyd W, Bernard H, Количественные изменения антител и глобулиновых фракций в сыворотке кроликов, которым вводили несколько антигенов. J Иммунол 33 , 111-122.
8. Бейн-Джонс С., Равновесие в реакциях преципитации: сосуществование одного свободного антигена и его антитела в одной и той же сыворотке. J Exp Med 25 , 837-853 (1917).
9. Хукер С., Бойд В. Существование антигенных детерминант различной специфичности в одном белке. III. Дальнейшие заметки о кристаллическом курином и утином овальбуминах. J иммунол 30 , 41-49 (1936).
10. Канагаратам С., Саллис Б.Ф., Фибигер Э., Экспериментальные модели для изучения пищевой аллергии. Cell Mol Gastroenterol Hepatol 6 , 356-369.e351 (2018).
11. Nials AT, Uddin S, Мышиные модели аллергической астмы: острая и хроническая провокация аллергеном. Dis Model Mech 1 , 213-220 (2008 г.).
12. Martel BC, Lovato P, Bäumer W, Olivry T, Трансляционные модели атопического дерматита на животных для доклинических исследований.