Что такое адф и атф: АТФ в биологии – определение и расшифровка (10 класс)

Креатинкиназа общая

Креатинкиназа общая

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

• Для подтверждения диагноза «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
• Для подтверждения диагноза «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
• Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
• Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
• Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
• Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
• Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

• При симптомах ишемической болезни сердца.
• При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
• При гипотиреозе.
• При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
• При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
• При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Откуда берется энергия для тренировок

Откуда берется энергия для тренировок

Питательные вещества – жиры, белки и углеводы – способны преобразовываться в энергию – ту самую, которую мы привыкли измерять в калориях.

У человеческого организма есть несколько путей превращения пищи в топливо для работы мышц. Если разобраться в том, как происходят эти процессы, тренироваться можно намного эффективнее, а худеть – быстрее.

Основа основ

Непосредственный источник энергии для работы мышц – это аденозинтрифосфат, или АТФ. Это вещество – нуклеотид, подобный тем, из которых состоит ДНК человека.

В состав этого вещества входят три фрагмента фосфорной кислоты. Когда от АТФ отщепляется один из них, получается АДФ (аденозиндифосфат) и выделяется много энергии, которая и идет на работу мышц.

Потом АДФ при помощи энергии, выделившейся при переработке питательных веществ, восстанавливается обратно в АТФ.

Пути получения энергии

Организм не может долго хранить АТФ – эти молекулы находятся в постоянном состоянии распада и восстановления. Подсчитано, что за сутки одна молекула АТФ до 3000 раз распадается и восстанавливается.

Энергию для восстановления АТФ организм берет из разных источников. Существует два основных способа превращения питательных веществ в энергию:

• Аэробный метаболизм – с участием кислорода
  
• Анаэробный метаболизм – без участия кислорода
  

Организм в автоматическом режиме выбирает, каким способом он будет получать энергию для движения. Это зависит от интенсивности и продолжительности нагрузки.

Что такое анаэробный метаболизм

Этот путь получения энергии иногда называют фосфатной системой. Он используется для короткой интенсивной нагрузки и обеспечивает мышцы энергией в течение примерно десяти секунд. Например, если вы бежите стометровку.

При анаэробном способе кислород не требуется. Первые две-три секунды энергию поставляет АТФ, хранящийся в мышцах, а затем еще шесть-восемь секунд – креатинфосфат, который превращается в АТФ, и далее – в энергию.

Если мышцы продолжают работать, АТФ начинает создаваться исключительно из углеводов – путем частичного распада глюкозы. Она, в свою очередь, берется из гликогена – основной формы запасания глюкозы непосредственно в мышцах.

Побочным продуктом этого процесса становится молочная кислота.

Подобная выработка энергии в мышцах длится не более нескольких минут. После чего уровень молочной кислоты нарастает до так называемого анаэробного порога, определяемого по мышечным болям, жжению и усталости.

Это означает, что организм больше не может поддерживать такую интенсивность нагрузки.

Что такое аэробный метаболизм

Этот процесс позволяет вырабатывать большое количество энергии, необходимой для длительных нагрузок. Во время него для преобразования питательных веществ используется кислород.

Система аэробного метаболизма медленнее, чем анаэробная, поскольку для ее работы необходимо, чтобы кровь доставила богатую кислородом кровь к мышцам, где воспроизводится АТФ.

Зато аэробный метаболизм используется тогда, когда требуется выносливость – то есть во время нагрузки небольшой интенсивности, но продолжительной по времени.

Как это работает на практике

Во время любой тренировки два вида метаболизма чередуются.

Упражнения начинаются с анаэробного воспроизводства АТФ. С увеличением частоты дыхания и сердцебиения в организм поступает больше кислорода и запускается процесс аэробного метаболизма. Он продолжается до тех пор, пока кислород поставляется в мышцы достаточно быстро для того, чтобы успевать генерировать АТФ.

Затем организм снова переключается на анаэробный цикл и по его завершению возвращается обратно к аэробному.

Когда и что расходуется

Каждое питательное вещество обладает уникальными свойствами, которые определяют, как оно преобразуется в АТФ.

Разные питательные вещества расходуются для восстановления АТФ в разных случаях в зависимости от продолжительности и интенсивности нагрузки.

Белки, как правило, используются для «обслуживания и ремонта» тканей тела и не превращаются в энергию для мышечной деятельности.

Углеводы обеспечивают умеренную и интенсивную нагрузку. Именно поэтому для тех, кто собирается заняться скоростным или силовым спортом, рекомендуется незадолго до тренировки перекусить богатой углеводами пищей.

Жиры расходуются при низкой интенсивности тренировки. Жир – это топливо для упражнений на выносливость, и он совершенно не подходит для спринтерских забегов.

Если выполнять упражнения при низкой интенсивности (менее 50 процентов максимальной частоты сердечных сокращений) – накопленный жир может расходоваться в течение нескольких часов или даже дней. Это происходит при условии, что сердечно-сосудистая и дыхательная системы смогут поставить достаточное количество кислорода для восстановления АТФ.

Имейте в виду, что к продолжительному расходу жиров организм должен приспособиться. Для этого сердечно-сосудистую систему придется регулярно тренировать.

Самое важное

Соответствующая подготовка организма позволяет более рационально и эффективно использовать его энергетические системы. Тренированный человек может заниматься спортом более продолжительное время и с большей интенсивностью, а значит, быстрее худеть, становиться выносливее и сильнее.

Источник: http://www.takzdorovo.ru/dvizhenie/c-chego-nachat/otkuda-beretsya-energiya-dlya-trenirovok/

— источники энергии — Биохимия

Способы получения энергии в клетке

В клетке существуют четыре основных процесса, обеспечивающих высвобождение энергии из химических связей при окислении веществ и ее запасание:

1. Гликолиз (2 этап биологического окисления) – окисление молекулы глюкозы до двух молекул пировиноградной кислоты, при этом образуется 2 молекулы АТФ и НАДН. Далее пировиноградная кислота в аэробных условиях превращается в ацетил-SКоА, в анаэробных условиях – в молочную кислоту.

2. β-Окисление жирных кислот (2 этап биологического окисления) – окисление жирных кислот до ацетил-SКоА, здесь образуются молекулы НАДН

и ФАДН₂. Молекулы АТФ «в чистом виде» не появляются.

3. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК, 3 этап биологического окисления) – окисление ацетильной группы (в составе ацетил-SКоА) или иных кетокислот до углекислого газа. Реакции полного цикла сопровождаются образованием 1 молекулы ГТФ (что эквивалентно одной АТФ), 3 молекул НАДН и 1 молекулы ФАДН₂.

4. Окислительное фосфорилирование (3 этап биологического окисления) – окисляются НАДН и ФАДН₂, полученные в реакциях катаболизма глюкозы, аминокислот и жирных кислот. При этом ферменты дыхательной цепи на внутренней мембране митохондрий обеспечивают образование большей части клеточного АТФ.

Два способа синтеза АТФ

В клетке постоянно происходит использование всех нуклеозидтрифосфатов (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, ТТФ) как донора энергии. При этом АТФ является универсальным макроэргом, участвующим практически во всех сторонах метаболизма и деятельности клетки. И именно за счет АТФ обеспечивается фосфорилирование нуклеотидов ГМФ и ГДФ, ЦДФ, УМФ и УДФ, ТМФ и ТДФ до нуклеозидтрифосфатов. 

1. Основным способом получения АТФ в клетке является окислительное фосфорилирование, протекающее в структурах внутренней мембраны митохондрий. При этом энергия атомов водорода молекул НАДН и ФАДН₂, образованных в гликолизе и ЦТК, при окислении жирных кислот и аминокислот, преобразуется в энергию связей АТФ.

2. Однако также есть другой способ фосфорилирования АДФ до АТФ – субстратное фосфорилирование. Этот способ связан с передачей макроэргического фосфата или энергии макроэргической связи какого-либо вещества (субстрата) на АДФ. К таким веществам относятся метаболиты гликолиза (1,3-дифосфоглицериновая кислота, фосфоенолпируват), цикла трикарбоновых кислот (сукцинил-SКоА) и резервный макроэрг креатинфосфат. Энергия гидролиза их макроэргической связи выше, чем 7,3 ккал/моль в АТФ, и роль указанных веществ сводится к использованию этой энергии для фосфорилирования молекулы АДФ до АТФ.

Классификация макроэргов

Макроэргические соединения классифицируются по типу связи, несущей дополнительную энергию:

1. Фосфоангидридная связь. Такую связь имеют все нуклеотиды: нуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, ТТФ) и нуклеозиддифосфаты (АДФ, ГДФ, ЦДФ, УДФ, ТДФ).

2. Тиоэфирная связь. Примером являются ацил-производные коэнзима А: ацетил-SКоА, сукцинил-SКоА, и другие соединения любой жирной кислоты c HS-КоА.

3. Гуанидинфосфатная связь – присутствует в креатинфосфате, запасном макроэрге мышечной и нервной ткани.

4. Ацилфосфатная связь. К таким макроэргам относится метаболит гликолиза 1,3-дифосфоглицериновая кислота (1,3-дифосфоглицерат). Она обеспечивает синтез АТФ в реакции субстратного фосфорилирования.

5. Енолфосфатная связь. Представитель – фосфоенолпируват, метаболит гликолиза. Он также обеспечивает синтез АТФ в реакции субстратного фосфорилирования в гликолизе.

 

Особенности влияния АТФ и диаденозин тетрафосфата на АДФ-индуцированную агрегацию тромбоцитов при преэклампсии

Please use this identifier to cite or link to this item: https://elib.bsu.by/handle/123456789/241881

Title:	Особенности влияния АТФ и диаденозин тетрафосфата на АДФ-индуцированную агрегацию тромбоцитов при преэклампсии
Other Titles:	Features of the ATP and diadenosine tetraphosphate effect on ADP-induced platelet aggregation at pre-eclampsia / A. V. Bakunovich, A. I. Zinchenka, R. Ya. Bulanava
Authors:	Бакунович, А. В. Зинченко, А. И. Буланова, К. Я.
Keywords:	ЭБ БГУ::МЕЖОТРАСЛЕВЫЕ ПРОБЛЕМЫ::Охрана окружающей среды. Экология человека
Issue Date:	2019
Publisher:	Минск : БГУ
Citation:	Журнал Белорусского государственного университета. Экология = Journal of the Belarusian State University. Ecology. — 2019. — № 4. — С. 71-79
Abstract:	В экспериментах in vitro установлено достоверное повышение степени агрегации тромбоцитов беременных женщин с преэклампсией в ответ на действие АДФ по сравнению с физиологически протекающей беременностью. Показано, что диаденозин-5′,5»’-P1,P4-тетрафосфат и АТФ-Mg2+ способны оказать ингибирующий эффект на АДФ-индуцированную агрегацию тромбоцитов при преэклампсии. Потенциальное преимущество использования Ap4A и его производных в качестве терапевтических средств заключается в том, что они являются более эффективными ингибиторами агрегации вследствие синергического действия на P2Y1 и P2Y12 рецепторы тромбоцитов и более длительного периода полураспада в кровяном русле по сравнению с АТФ. Ар4А может быть рекомендован в качестве субстрата для разработки лекарственных средств, нацеленных на снижение повышенной функциональной активности тромбоцитов при преэклампсии.
Abstract (in another language):	In vitro experiments established significant increase in the aggregation degree of pregnant women platelets with pre-eclampsia in response to the action of ADP, compared with a physiological pregnancy. Experiments revealed that diadenosine-5’,5’’’-P1,P4-tetraphosphate and ATP-Mg2+ are able to exert an inhibitory effect on ADP-induced platelet aggregation during pre-eclampsia. The potential advantage of Ap4A and its derivatives as therapeutic agents is that they have a synergistic inhibitory effect on the P2Y1 and P2Y12 platelet receptors and have a longer half-life in the bloodstream compared to ATP. The research results suggest using Ap4A as a substrate for the development of drugs aimed at reducing the increased functional activity of platelets during pre-eclampsia.
URI:	http://elib.bsu.by/handle/123456789/241881
ISSN:	2521-683X
Appears in Collections:	2019, №4

Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.

Фотолюминесценция днк, АТФ и АДФ, находящихся в фотонных ловушках, при возбуждении четвертой гармоникой лазера YAG:Nd3+ Текст научной статьи по специальности «Нанотехнологии»

УДК 535.361

ФОТОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ ДНК, АТФ И АДФ, НАХОДЯЩИХСЯ В ФОТОННЫХ ЛОВУШКАХ, ПРИ ВОЗБУЖДЕНИИ ЧЕТВЕРТОЙ ГАРМОНИКОЙ

ЛАЗЕРА УЛС^Б3+

В. С. Горелик1,2, Г. И. Довбешко3, А. Ю. Пятышев2

При комнатной температуре зарегистрированы спектры фотолюминесценции ДНК, АТФ и АДФ, помещённых в фотонные ловушки, при ультрафиолетовом возбуждении. Обнаружено, что использование лазерного ультрафиолетового импульсно-периодического излучения для возбуждения фотолюминесценции ДНК, АТФ и АДФ существенно повышает их квантовый выход и открывает возможность для осуществления лазерной генерации в этих веществах.

Ключевые слова: фотолюминесценция, ДНК, АТФ, АДФ, лазер, ультрафиолетовое излучение, фотонная ловушка, спектр.

Нуклеиновые кислоты присутствуют в биоструктурах и играют важную роль в процессах жизнедеятельности. Изучение их структуры и динамических характеристик является одной из актуальных областей молекулярной биологии. Примером таких кислот является дезоксирибонуклеиновая кислота — ДНК. ДНК была открыта Иоганном Фридрихом Мишером в 1868 году.

ДНК является биополимером, в состав которого входят нуклеотиды [1-3]. Каждый нуклеотид состоит из остатка фосфорной кислоты, присоединённого к сахару дезокси-рибозе, к которому через гликозидную связь присоединено одно из четырёх азотистых оснований: аденин (А), гуанин (О), цитозин (С) и тимин (Т). Полимер ДНК обладает довольно сложной структурой [4-6]. Остов каждой из цепей ДНК состоит из чередующихся фосфатов и сахаров [6]. Некоторые физические свойства приведены в [7-12].

1 ФИАН, 119991 Россия, Москва, Ленинский пр-т, 53; e-mail:[email protected].

2 Московский государственный технический университет им. Н. Э. Баумана, Москва, Россия.

3 Институт физики НАН Украины, Киев, Украина.

Аденозинтрифосфат (АТФ) представляет собой нуклеотид, который играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах. В первую очередь, это соединение известно как универсальный источник энергии для большинства биохимических процессов, протекающих в живых системах. Известно, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке [13].

Аденозиндифосфат (АДФ) — нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и двух остатков фосфорной кислоты. АДФ образуется в результате переноса концевой фосфатной группы аденозинтрифосфата (АТФ). АДФ участвует в энергетическом обмене во всех живых организмах [14]. В высших организмах присутствует белковый комплекс, осуществляющий специфический перенос через биологические мембраны АТФ в обмен на АДФ (транслоказа адениновых нуклеотидов) и являющийся первым, хорошо изученным белком-переносчиком [15].

Как известно, квантовый выход фотолюминесценции нуклеиновых оснований и ДНК очень мал [16-19], что приводит к трудности регистрации соответствующих спектров флуоресценции. В [18] анализируется зависимость флуоресценции ДНК от pH раствора. При этом возбуждение флуоресценции осуществлялось дуговой ксеноновой лампой ДКСШ-1000, а регистрация спектров проводилась при помощи монохроматора DMR-4. Зарегистрированные спектры имели континуальный характер и находились в диапазоне длин волн 300-450 нм; в спектре присутствовало широкое крыло и полоса в коротковолновой области. В [20-22] анализировались спектры фотолюминесценции водных растворов нуклеиновых оснований и ДНК при низких температурах. Возбуждение вторичного излучения осуществлялось ртутной лампой, а регистрация спектров проводилась при помощи спектрофлуориметров Hitachi 850 и MPF-4. Полученные в этих статьях спектры фосфоресценции и флуоресценции были зарегистрированы только в диапазоне длин волн 400-550 нм. Анализ спектров фотолюминесценции ДНК при комнатной температуре проводился при введении в растворы различных красителей [23-25], что приводило к появлению в видимой области дополнительных полос, обусловленных флуоресценцией красителей. В [26] предлагалось использовать пористый кремний для улучшения условий регистрации спектров фотолюминесценции в водных растворах биологически активных веществ: ДНК, РНК и некоторых лекарств. В [27] была показана возможность наблюдать свечение молекул ДНК, находящихся на поверхности синтетического опала (без понижения температуры и без использования красителей). Было установлено, что повысить квантовый выход возможно за счет создания

комплексных соединений ДНК с углеродными нанотрубками [28] или при добавлении в раствор различных ионов или квантовых точек [29, 30].

Для исследования АТФ использовались методы биолюминесценции [31] и фотолюминесценции [32]. Анализу спектров фотолюминесценции АТФ, модифицированного гибридным биосенсором, посвящена статья [33]. При этом возбуждение спектров фотолюминесценции осуществлялось гелий-неоновым лазером с длиной волны 632.8 нм. Наблюдаемый в этом случае спектр фотолюминесценции соответствовал не собственным электронным переходам в АТФ, а был обусловлен переходами в биосенсоре и имел вид гауссовой кривой с пиком около 880 нм. В [34] исследования спектров фотолюминесценции АТФ проводились для продуктов ферментативной реакции между гексокиназой и глюкозооксидазой в присутствии АТФ и квантовых точек InP/ZnS. Возбуждение фотолюминесценции осуществлялось излучением с длиной волны 370 нм, а регистрация проводилась спектрометром Horiba Jobin Yvon FL3-11. Спектры были зарегистрированы в диапазоне длин волн 500-700 нм и имели вид гауссовой кривой с пиком вблизи 600 нм.

Зависимость спектров фотолюминесценции растворов аденозиндифосфата от pH среды исследовалась в [35, 36]. Возбуждение фотолюминесценции осуществлялось ксе-ноновой лампой Osram XBO 450 W, а регистрация спектров проводилась спектрофотометром Zeiss ZFM 4 C и спектрофлуориметром Farrand. Исследования проводились в диапазоне длин волн 380-400 нм. Было установлено, что максимальная интенсивность фотолюминесценции регистрируется при pH=3.5. В [37] предлагается использовать АДФ как флуоресцентную метку при исследовании процессов метаболизма в клетках животных. В [38, 39] был проведен анализ содержания аденозиндифосфата и других нуклеотидов в плазме крови и крови человека и животных с использованием биолюминесценции.

В данной работе ставилась задача исследования спектров вторичного излучения ДНК, АТФ и АДФ, помещенных в фотонные ловушки, при лазерном ультрафиолетовом импульсно-периодическом возбуждении.

Для возбуждения и регистрации спектров вторичного излучения использовалась волоконно-оптическая методика. Принципиальная схема экспериментальной установки приведена на рис. 1.

В качестве источника возбуждающего ультрафиолетового излучения использовалась четвёртая гармоника (Aex = 266 нм) лазера на алюмоиттриевом гранате DTL-389QT, генерирующего импульсно-периодическое излучение с длиной волны 1064 нм,

Рис. 1: Схема экспериментальной установки для регистрации спектров фотолюминесценции: 1 — лазер DTL-389QT; 2 — собирающая линза; 3 — устройство крепления световода; 4 — кювета в сборе; 5 — миниспектрометр FSD-8; 6 — компьютер; 7 — зонд с одним световодом; 8 — устройство крепления; 9 — световод; 10 — фотонная ловушка с веществом.

со средней мощностью генерации 10 мВт, с частотой следования импульсов 3 кГц при их длительности 10 нс. Возбуждающее излучение с помощью кварцевого световода направлялось в кювету с исследуемым веществом, находящимся в фотонной ловушке. Данная ловушка представляет собой цилиндр объемом ~1 мм3. Использование фотонной ловушки позволяет добиться преобразования значительной доли падающего ультрафиолетового излучения в фотолюминесценцию находящегося в ней вещества. Вторичное излучение (фотолюминесценция) направлялось другим световодом к входной щели миниспектрометра ЕБВ-8. Цифровые данные о спектре вторичного излучения передавались на компьютер.

На рис. 2 приведено сравнение спектров фотолюминесценции ДНК, представленных в литературе [18, 21], со спектрами фотолюминесценции двух высушенных образцов ДНК телёнка (№1 и №2), помещённых в фотонные ловушки (см. рис. 1).

Из рис. 2 видно, что в спектрах вторичного излучения ДНК, помещаемых в фотонные ловушки, присутствуют интенсивный максимум в ультрафиолетовой области спектра (298 нм; 306 нм) и широкое крыло в сине-фиолетовой области спектра. При этом спектр излучения ДНК в сине-зеленой области для образца №2 имеет меньшую

Рис. 2: Сравнение спектров вторичного излучения ДНК: (а) спектры фотолюминесценции раствора ДНК (рИ = 7.1) при возбуждении длинами волн 270 нм (1) и 320 нм (2) [18]; (Ь) спектры фотолюминесценции водных растворов ДНК (1) и родственных соединений (2 — 4) зарегистрированных при температуре 77 К [21]; (с) спектры вторичного излучения ДНК № 1(1) и ДНК № 2(2), Лех = 266 нм.

интенсивность, чем для образца № 1. Из сравнения рис. 2((а)-(с)) следует, что использование лазера, генерирующего ультрафиолетовое излучение с длиной волны 266 нм, и фотонной ловушки приводит к существенному изменению вида спектров вторичного излучения ДНК, по сравнению со спектрами, возбуждаемыми ксеноновой лампой.3+. Как видно из этого рисунка, в спектре фотолюминесценции обнаруживается одна полоса с максимумом на длине волны 293 нм, близкая по длине волны к соответствующей полосе в ДНК (см. рис. 2(с)).

На рис. 4 приведен аналогичный спектр водного раствора (1 мг/л) АДФ. Из этого рисунка видно, что в спектре присутствует интенсивная полоса с максимумом в ультрафиолетовой области (305 нм), аналогичная максимуму, наблюдаемому в спектре фото-

Рис. 3: Спектр вторичного излучения высушеного АТФ, Аех = 266 нм.

люминесценции ДНК (см. рис. 2), а также два менее интенсивных максимума в синей области спектра. При этом спектр вторичного излучения водного раствора АДФ существенным образом отличается от соответствующего спектра водного раствора АТФ.

Рис. 4: Спектр вторичного излучения водного раствора 1 мг/л АДФ, Аех = 266 нм.

В таблице 1 приведены литературные данные и результаты наших исследований спектров фотолюминесценции АТФ и АДФ.

Т а б л и ц а 1 Сравнение литературных и экспериментальных данных по спектрам вторичного излучения АТФ и АДФ

Соединение Литературные данные Наши данные

[35] [36]

Длина волны Длина волны максимума

максимума интенсивности

интенсивности фотолюминесценции, нм

фотолюминесценции, нм

АТФ 400 390 293

АДФ 390 390 305

Как видно из табл.. (1)

При условии, что величина эффективного сечения а ~ 10-16 см2, а концентрация молекул в водном растворе ~ 1017 — 1018 см-3, получаем, что коэффициент усиления К ~ 10 — 100 см-1. В соответствии с законом Бугера для активной среды имеем:

/(Ь) = /с ■ ек ь — (102 — 103) ■ /с (2)

для Ь ~ 0.1 — 1 мм. Выполненные оценки объясняют наблюдаемые особенности спектров фотолюминесценции ДНК, АТФ и АДФ, помещаемых в фотонные ловушки. Особенностью наблюдаемого эффекта является проявление суперлюминесценции в ультрафиолетовой области спектра, соответствующей переходу первого возбуждённого электронного синглетного терма в основное состояние в исследуемых веществах.

Наблюдаемый эффект суперлюминесценции представляет интерес для изучения возможностей лазерной генерации в биологических структурах.

Таким образом, в данной работе зарегистрированы спектры фотолюминесценции ДНК, АТФ и АДФ, находящихся в фотонных ловушках. Установлено, что использование фотонной ловушки и ультрафиолетового излучения приводит к существенному изменению спектра фотолюминесценции исследуемых соединений, обусловленному переходом от режима спонтанной фотолюминесцении к суперлюминесценции. На основе выполненных экспериментов делается вывод о возможности лазерной генерации в дез-оксирибонуклеиновой кислоте и близких по структуре биологических соединениях.

Работа выполнена при поддержке РФФИ (гранты 14-02-00256, 12-02-00491, 13-0200449, 13-02-90420, 14-02-00190).

ЛИТЕРАТУРА

[1] J. G. Duguid, V. A. Bloomfield, J. M. Benevides and G. J. Thomas Jr, Biophysical Journal 71, 3350 (1996).

[2] B. Alberts, A. Johnson, J. Lewis, et al., Molecular Biology of the Cell (New York, Garland Science, 2002).

[3] J. M. Butler, Forensic DNA Typing: Biology and Technology behind STR Markers (Academic Press, London, 2001).

[4] J. D. Watson and F. H. C. Crick, Nature 171, 737 (1953).

[5] J. M. Berg, J. L. Tymoczko and L. Stryer, Biochemistry, 7th edition (W. H Freeman and Company, New York, 2012).

[6] A. Ghosh and M. Bansal, Acta Crystallographica Section D 59, 620 (2003).

[7] V. K. Fedyanin and L. V. Yakushevich, Studia Biophysica 103, 171 (1984).

[8] S. N. Volkov, Journal of Theoretical Biology 143, 485 (1990).

[9] M. D. Barkley and B. H. Zimm, Journal of Chemical Physics 70, 2991 (1979).

[10] K. C. Chou, Biochemical Journal 221, 27 (1984).

[11] R. H. Sarma, in: Biomolecular stereodynamics: proceedings of a symposium held at the State University of New York at Albany (Adenine Press, New York, 26 — 29 April 1981).

[12] M. Tsuboi, Y. Tominaga, and H. Urabe, The Journal of Chemical Physics 78, 991 (1983).

[13] F. Lipmann, Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology 1, 99 (1941).

[14] A. M. Michelson, The chemistry of nucleosides and nucleotides (Academic Press, London and New York, 1963).

[15] В. Л. Кретович, К. Ф. Шольц, Методы современной биохимии (Наука, Москва, 1977).Bi записки НаУКМА: Серiя Фiзико-математичнi науки 51, 48 (2006).

[22] V. M. Yashchuk, V. Yu. Kudrya, M. Yu. Losytskyy, et al., Journal of Molecular Liquids 127, 79 (2006).

[23] P. Vigny and A. Favre, Photochemistry and Photobiology 20, 345 (1974).

[24] J. P. Morgan and M. Daniels, Photochemistry and Photobiology 31, 101 (1980).

[25] V. M. Yashchuk, S. M. Yarmoluk, V. Yu. Kudrya, et al., Advances in Optical Technologies 2008, 908246 (2008).

[26] В. Б. Шевченко, О. I. Даценко, О. В. Шаблиюн и др., Укра’шський бiохiмiчний журнал 84, 74 (2012).

[27] V. Boyko, G. Dovbeshko, O. Fesenko, et al., Molecular Crystals and Liquid Crystals 535, 30 (2011).

[28] M. Ito, T. Kobayashi, Y. Ito, et al., Appl. Phys. Lett. 104, 043102 (2014).

[29] Youn Sun Kim, U Ra Lee, Jung Eun Lee, et al., Molecular Crystals and Liquid Crystals 519, 227 (2010).

[30] C. J. Murphy, E. B. Brauns and L. Gearheart, Material research society Processing 452, 597 (1996).

[31] J. A. Cruz-Aguado, Y. Chen, Z. Zhang, et al., Journal of the American Chemical Sosiety 126, 6878 (2004).

[32] D. Miyamoto, Z. Tang, T. Takarada, and M. Maeda, Chemical Communications 45, 4743 (2007).

[33] H. A. Budz, M. M. Ali, Y. Li and R. R. LaPierre, Journal of applied physics 107, 104702 (2010).

[34] S. Massadeh and T. Nann, Nanomaterials and Nanotechnology 4, 15 (2014).

[35] E. Walaas, Acta Chemica Scandinavica 17, 461 (1963).

[36] Hans Chr. Börresen, Acta Chemica Scandinavica 17, 921 (1963).

[37] A. Kumar, P. Prasher and P. Singh, Organic & Biomolecular Chemistry 12, 3071 (2014).

[38] C. M. Jabs, W. J. Ferrell, and H. J. Robb, Clinical Biochemistry 11, 190 (1978).

[39] M. W. Gorman, D. R. Marble, K. Ogimoto and E. O. Feigl, Luminescence 18, 173 (2003).

[40] B. B. McFarland, Appl. Phys. Lett. 10, 208 (1967).

[41] O. G. Peterson and B. B. Shanvely, Appl. Phys. Lett. 12, 238 (1967).

[42] О. Svelto, Principles of Laser (Plenum Publishing Co, USA, 1976).

[43] Г. С. Ландсберг, Оптика (М., Наука, 1976).

[44] Н. М. Годжаев, Оптика (М., Высшая школа, 1977).

Поступила в редакцию 27 октября 2014 г.

КФК — Клиника 1

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Для чего используется исследование?

• Для подтверждения диагнозов «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
• Для подтверждения диагнозов «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
• Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
• Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
• Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
• Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
• Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

• При симптомах ишемической болезни сердца.
• При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
• При гипотиреозе.
• При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
• При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
• При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Стоимость исследования

Химик РУДН совместно с коллегами впервые создали молекулы-ловушки для молекул-источников энергии в клетках

Коллектив ученых при участии химика РУДН синтезировал новые молекулы из класса ка-ликсаренов – больших, похожих на чашу, структур с полостью внутри. Эти вещества ока-зались способны «ловить» аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) – основной источник энергии для клеток человеческого организма. Статья учёных опубликована в Beilstein Journal of Organic Chemistry.

Коллектив российских учёных совместно с РУДН впервые синтезировал каликсарены, способные «вылавливать» молекулы аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) и заключать их внутрь своей полости. Молекулы АТФ – универсальный источник энергии для большинства биохимических процессов. Они также выполняют роль межклеточного медиатора. Авторы создали своего рода молекулярный сенсор, который может не просто распознать молекулу АТФ среди других, но и «захватить» ее. Этого удалось добиться благодаря присоединению к верхней части «чаши» молекулярных рецепторов – групп атомов, которые селективно связываются только с соединениями определенного типа. Введённые учёными атомные группы, содержащие азот, показали высокую эффективность в связывании АТФ в растворе.

Учёные синтезировали несколько типов каликсаренов. Первый тип включал соединения с двумя или четырьмя присоединёнными рецепторами в верхней части молекулы, второй – в нижней части молекулы. Остальные несколько типов включали комбинации первых двух. Проведя детальный анализ химических свойств каждого типа соединений, учёные выявили различия в их поведении и свойствах. Так, например, при встраивании двух определённых групп в нижней части молекулы, она начинает эффективнее связывать аденозиндифосфорную кислоту (АДФ) – соединение, образующееся при частичном распаде АТФ.

Чтобы определить, насколько хорошо синтезированная молекула связывает АТФ или АДФ, химики использовали методику замены красителя. Для этого исследователи готовили растворы синтезированных молекул и добавляли в них краситель «эозин Y». Каликсарены образовывали связь известной силы с молекулами красителя. Затем авторы работы добавляли в раствор различные концентрации АТФ или АДФ и сравнивали их оптические спектры. При добавлении АТФ или АДФ в спектрах происходил сдвиг полосы поглощения красителя. Это значит, что концентрация красителя в растворе увеличилась. Следовательно, АТФ или АДФ вытеснили молекулы красителя с рецепторов каликсаренов. Этим экспериментом учёные показали лучшее сродство синтезированных ими каликсаренов к АТФ и АДФ, чем к молекулам красителя.

«В течение последних двух десятилетий многие исследовательские группы уделяли большое внимание синтезу молекул-хозяев с высоким сродством к биологически важным веществам. Среди этих методов особенно важную область исследований представляет распознавание и перенос нуклеотидов – аденозиндифосфорной и аденозинтрифосфорной кислот – благодаря их большой биологической значимости. Аденинсодержащие нуклеотиды важны как универсальный источник энергии и как внутриклеточные медиаторы во многих биологических процессах. Мы впервые создали молекулы на основе каликсаренов, способные распознавать в растворе АТФ и АДФ и связываться с ними при небольших концентрациях», – говорит один из авторов работы, доктор химических наук, заведующий кафедрой неорганической химии РУДН Виктор Хрусталёв.

Работа выполнена совместно с учеными Казанского федерального университета и Национального исследовательского центра «Курчатовский институт».

Статья опубликована в Beilstein Journal of Organic Chemistry

Информационный бюллетень

— Подразделение огнестрельного оружия и боеприпасов

Подразделение

ATF по производству огнестрельного оружия и боеприпасов (FATD) является техническим органом федерального правительства по классификации огнестрельного оружия и боеприпасов в соответствии с федеральными правилами и положениями. FATD использует передовые технологии для анализа происхождения оружия и выявления новых тенденций в преступной деятельности. Они также предоставляют технические рекомендации по законам об огнестрельном оружии партнерам правоохранительных органов, офисам прокуратуры США и сотрудникам Конгресса.

Офицеры по контролю за огнестрельным оружием (FEO) — это обученные эксперты по огнестрельному оружию, которые умеют выявлять криминальные орудия и поддерживать ответные меры многоучрежденческой полиции на насильственные преступления по всей стране. FEO работают в тесном сотрудничестве со специальными агентами ATF, следователями по отраслевым операциям (IOI), другими федеральными агентствами и местными правоохранительными органами для выявления связанных с огнестрельным оружием доказательств, обнаруженных в ходе ордеров на обыск и других расследований.

Числа

889 уголовных дел проработано для местных, государственных и федеральных правоохранительных органов в 2019 финансовом году (финансовом году).

4 805 криминальных доказательств, проанализированы, и 900 запросов правоохранительных органов на испытание и оценку огнестрельного оружия завершены в 19 финансовом году.

450 отраслевых запросов выполнено и 677 единиц огнестрельного оружия / запчастей оценено в 19 финансовом году.

Филиалы и службы

Уголовное управление технологии огнестрельного оружия (FTCB) анализирует и классифицирует оружие, обнаруженное с мест преступлений и в ходе расследований, проводимых специальными агентами ATF и другими правоохранительными органами.В ходе этого процесса FTCB проводит исследование, чтобы классифицировать извлеченное огнестрельное оружие в рамках федеральных законов и постановлений. FTCB предоставляет техническую поддержку и рекомендации посредством технических отчетов по аспектам Закона о контроле за огнестрельным оружием 1968 года, Закона о национальном огнестрельном оружии 1934 года, Закона о контроле за экспортом оружия 1976 года и других федеральных законов и постановлений, представленных в качестве доказательств в судебных разбирательствах.

Подразделение

FATD по оказанию услуг в области технологий производства огнестрельного оружия (FTISB) отвечает за предоставление технической поддержки, связанной с производством огнестрельного оружия, в отношении законов, постановлений и технологических вопросов, связанных с огнестрельным оружием.FTISB выдает лицензированным производителям и импортерам отклонения в маркировке, чтобы помочь им соблюдать федеральные законы. FTISB также выпускает определения редкостей и реликвий для огнестрельного оружия, которое является новым, редким, причудливым или связано с важной исторической фигурой, периодом или событием. Их специалисты участвуют в слушаниях Конгресса и рабочих группах, а также выступают в качестве экспертов по техническому анализу огнестрельного оружия для предлагаемого законодательства об огнестрельном оружии.

Подразделение Advanced Firearms and Interstate Nexus Branch (AFINB) поддерживает правоприменительные программы ATF, предоставляя высококачественные учебные курсы по огнестрельному оружию и боеприпасам для специальных агентов ATF и других партнеров правоохранительных органов по протоколам и процессам идентификации оружия.Это отделение также поддерживает Национальную коллекцию огнестрельного оружия, техническую коллекцию огнестрельного оружия и боеприпасов, в которой хранится более 12 000 единиц огнестрельного оружия. Это огнестрельное оружие используется в качестве ориентира для идентификации преступного оружия и оружия, которое ввозится нелегально, что также известно как незаконный оборот оружия.

Борьба с насильственными преступлениями

Чтобы сделать наши сообщества более безопасными, сотрудники FATD используют свои обширные знания, чтобы помочь точно классифицировать преступное оружие и построить убедительное судебное дело против жестоких преступников.FATD также работает с производителями и импортерами огнестрельного оружия, чтобы гарантировать, что оружие не ввозится нелегально в Соединенные Штаты. Опыт FATD помогает защищать общины, предоставляя технически обоснованные показания во время судебных разбирательств, которые могут привести к тюремному заключению жестоких преступников.

Дополнительные ресурсы

Проблемы при сканировании с АПД

Проблемы со сканированием с АПД

Справочное руководство

Устранение неполадок / Проблемы и решения

Вы не можете сканировать с помощью автоподатчика документов.
Застревание бумаги в автоподатчике документов.
Вы не можете сканировать несколько документов.

Вы не можете сканировать с помощью автоподатчика документов.

Попробуйте одно или несколько из следующих решений:

• Убедитесь, что в EPSON Scan выбран офисный или профессиональный режим.

• Убедитесь, что ADF-односторонний или ADF-двусторонний выбран в качестве источника документа в EPSON Scan.

• Если автоподатчик документов открыт, закройте его и повторите попытку. Если автоподатчик документов уже открыт во время сканирования, удалите всю замятую бумагу; повторно загрузите любой еще не отсканированный документ, а затем перезапустите EPSON Scan.

• Удалите всю замятую бумагу, затем повторно загрузите документ и перезапустите EPSON Scan.

[Вверх]

Застревание бумаги в автоподатчике документов.

Откройте крышку автоподатчика документов, удалите всю бумагу со стола для документов, а затем определите место замятия бумаги.

Если бумага застряла в податчике:

Откройте левую крышку и осторожно вытяните замятую бумагу из устройства подачи.

Примечание:

Будьте осторожны, чтобы не тянуть слишком сильно; в противном случае бумага может порваться, и ее будет труднее удалить.

Если бумага застряла в позиции выхода бумаги:

Откройте правую крышку и осторожно вытяните замятую бумагу из механизма подачи.

Примечание:

Будьте осторожны, не тяните слишком сильно. Если бумага порвалась, откройте среднюю крышку, а затем удалите бумагу, как показано ниже.

Удалив застрявшую бумагу, закройте крышку автоподатчика документов.

[Вверх]

Вы не можете сканировать несколько документов.

Убедитесь, что ваше приложение может сканировать несколько изображений.

[Вверх]

, 2003 г.

Версия 1.00E, Авторское право © SEIKO EPSON CORPORATION

Фактор транскрипции RFX DAF-19 регулирует 5-HT и врожденный иммунный ответ на патогенные бактерии у Caenorhabditis elegans

У Caenorhabditis elegans адаптерный белок TIR-1 домена рецептора Toll-интерлейкина через сигнальный каскад консервативной митоген-активируемой протеинкиназы (MAPK) индуцирует врожденный иммунитет и активирует ген биосинтеза серотонина (5-HT) tph-1 в паре хемосенсорных нейронов ADF. в ответ на заражение.Здесь мы идентифицируем факторы транскрипции ниже сигнального пути TIR-1. Мы показываем, что общие факторы транскрипции контролируют врожденный иммунитет и биосинтез 5-HT. Мы демонстрируем, что замена цистеина на тирозин в мотиве ARM повторяющейся области HEAT / Arm белка TIR-1 вызывает гиперактивацию TIR-1, что приводит к конститутивной активации tph-1 в нейронах ADF, повышенной экспрессии кишечных антимикробных генов, и повышенная устойчивость к уничтожению условно-патогенным микроорганизмом человека Pseudomonas aeruginosa PA14.Прямой генетический скрининг супрессоров гиперактивного TIR-1 привел к идентификации DAF-19, ортолога факторов транскрипции регуляторного фактора X (RFX), которые необходимы для адаптивного иммунитета человека. Мы показываем, что DAF-19 взаимодействует с ATF-7, членом семейства факторов транскрипции факторов активации фактора транскрипции (ATF) / цАМФ, связывающего элемент B (CREB), для регулирования tph-1 и антимикробных генов, напоминающих RFX- Взаимодействие CREB в иммунных клетках человека. Мутанты daf-19 демонстрируют повышенную чувствительность к уничтожению под действием PA14.Примечательно, что в то время как путь TIR-1-MAPK-DAF-19 / ATF-7 в кишечном иммунитете регулируется DKF-2 / протеинкиназой D, мы обнаружили, что регуляция экспрессии tph-1 не зависит от DKF-2, но требуется UNC-43 / Ca (2 +) / кальмодулин-зависимая протеинкиназа (CaMK) II. Наши результаты предполагают, что патогенные сигналы запускают общий основной путь передачи сигналов через тканеспецифические механизмы и демонстрируют новую роль факторов RFX в ответах нейронов и врожденного иммунитета на инфекцию.

ADF оригинал ATF Multitronic Llrohr Fermeture Vis Traduction Changement 0AW301685C



Ссылка 0AW301685C_xxx

Paiements sécurisé

CB, 3x / 4x sans frais, Paypal (дебит по запросу)

Ливраизон во Франции, Дом Тома и Европы

Возвращает бесплатно через Mondial Relay

Pour la France et la Belgique *

• Оригинальный Audi à – lrohr mit Verschlussschraube für stufenloses Automatikgetriebe (Multitronic)
• 100% Audi Original Teile®
• Audi Teilenummern: 0AW301685C / WHT005623A // WHT003697
• bei Unsicherheit bitte die Fahrgestellnummer as Bestellkommentar mit angeben!

• Lieferumfang: 1x à – lrohr und 1x Verschlussschraube

проездной для фольгендера Fahrzeuge:

• Audi A4 / S4 (B8 8K), 2008-2015 гг.
• Audi A5 / S5 (B8 8T), 2008-2017 гг.

• Audi A6 (C7 4G), 2011-2014 гг.
• Audi A7 (C7 4G), 2011 — 2014 гг.

Marque Pièces d’origine constructeur

Вопросы

Soyez le premier à poser une question sur ce produit!

Модульное тестирование вашего приложения с помощью JUnit

Концепции JUnit

JUnit — это программа, которую можно использовать для выполнения модульного тестирования программного обеспечения путем написания тестовых примеров на Java.Обычно JUnit используется для создания набора модульных тестов, которые могут запускаться автоматически при внесении изменений в программное обеспечение; Таким образом, разработчики могут гарантировать, что изменения в создаваемом ими программном обеспечении не нарушат работу того, что раньше работало. Существует даже метод разработки, известный как разработка через тестирование (TDD), который рекомендует писать модульные тесты еще до написания самого тестируемого программного обеспечения. JUnit также предоставляет средство запуска тестов, которое может запускать модульные тесты и сообщать об успехе или неудаче тестов.

Некоторые общие термины, с которыми вы можете столкнуться, читая о JUnit, включают

• Метод тестирования: метод в классе Java, который содержит единственный модульный тест.
• Тестовый класс: Java-класс, содержащий один или несколько тестовых методов.
• Утверждение: утверждение, которое вы включаете в метод тестирования, чтобы проверить, соответствуют ли результаты теста ожидаемым.
• Тестовое приспособление: класс, который используется для настройки состояния для нескольких тестов; обычно используется, когда процедуры настройки «дороги» или требуют много времени для выполнения.
• Набор тестов: группа тестовых классов, которые выполняются вместе.

Установка расширений JUnit

Oracle JDeveloper 11 g использует расширения для обеспечения поддержки JUnit. Для установки расширений выполните следующие действия:

1. В меню «Справка » Oracle JDeveloper выберите Проверить наличие обновлений … .

Рисунок 1 Проверка обновлений

2.Убедитесь, что, как минимум, вы выбрали центр обновлений «Официальные расширения и обновления Oracle», и нажмите Далее :

Рисунок 2 Центры обновлений

3. Введите JUnit в поле поиска для поиска обновлений. Как минимум, включить интеграцию BC4J JUnit и расширения интеграции JUnit и щелкните Далее :

Рисунок 3 Выбор расширений JUnit

4.Согласитесь с лицензионным соглашением и нажмите Далее . Укажите свое имя пользователя и пароль Oracle Technology Network (OTN). если будет предложено. Oracle JDeveloper загрузит и установит расширения ..

5. При появлении запроса нажмите Finish , чтобы закрыть мастер и позволить Oracle JDeveloper перезапустить, чтобы завершить работу. установка расширений. Ответьте «Нет» на вопрос, хотите ли вы перенести настройки из предыдущей версии.

Что мне тестировать?

Теперь, когда расширения JUnit установлены, вы готовы приступить к созданию модульных тестов.Первое, что вы можете спросить себя: «Для чего мне писать модульный тест?» Для веб-приложений, подобных тому, которое вы использовали в этой серии статей, это часто является одним из самых сложных вопросов. В целом, юнит-тесты должны обладать следующими характеристиками.

• Они проверяют небольшой бит (или «единицу») кода. Если тесты проверяют «слишком много», они становятся менее полезными, поскольку неясно, какой фрагмент кода вызывает сбой теста.
• Они не зависят от внешних ресурсов, таких как базы данных.Причина этого в том, что тесты можно запускать в различных средах (например, в среде IDE или в фермах сборки) и чтобы несколько одновременных запусков модульных тестов не мешали друг другу.
• Они должны бежать быстро. Это сделано для того, чтобы тесты выполнялись как можно чаще, даже так часто, как при каждой компиляции. Если тесты занимают слишком много времени для выполнения, разработчики с меньшей вероятностью будут запускать их часто.

Для нашего простого приложения (веб-приложения, используемого для обслуживания таблиц в базе данных) первые две из этих общих характеристик довольно трудно достичь.Фактически, статья в Википедии о тест-драйве разработки признает это: «Тестовую разработку трудно использовать в ситуациях, когда требуются полные функциональные тесты для определения успеха или неудачи. Примерами являются пользовательские интерфейсы, программы, работающие с базами данных …. »

Хотя TDD поддерживает использование «фиктивных» объектов для удаления зависимостей от внешних ресурсов, распространенным компромиссом является разрешение на использование реальной базы данных для модульных тестов. Мой опыт (который в основном связан с написанием корпоративных приложений; как правило, у них есть базы данных определенного типа) показал, что это полезный компромисс.Я стараюсь писать свои модульные тесты так, чтобы они не зависели от определенного состояния базы данных, или, если они есть, модульные тесты должны сами создавать это ожидаемое состояние. В более поздних статьях этой серии будет показано, как писать функциональные тесты (пользовательский веб-интерфейс), которые можно автоматизировать так же, как тесты JUnit.

Хорошей отправной точкой для написания тестов JUnit в приложении Oracle ADF является уровень модели. Мы можем написать модульные тесты, чтобы гарантировать, что ожидаемые экземпляры View Object доступны из соответствующих модулей приложения, и проверить, правильно ли наши правила проверки данных принимают допустимые данные и отклоняют недопустимые данные.

Создание проекта модульного тестирования

Поскольку хранение модульных тестов отдельно от остального кода приложения упростит создание артефактов развертывания, таких как файлы EAR, которые не включают ненужные для развертывания модульные тесты, я обычно создаю отдельный проект для проведения модульных тестов. Поскольку мы собираемся создать модульные тесты для нашего проекта модели (бизнес-компоненты), давайте создадим новый проект под названием «ModelTests» для проведения модульных тестов. Открыв приложение otnapp в Oracle JDeveloper IDE, выберите New Project из контекстного меню Application Navigator:

Рисунок 4 Создание нового проекта

Оставьте Generic Project выбранным в диалоговом окне New Gallery и нажмите OK :

Рисунок 5 Выбор общего проекта

Введите подходящее имя (например, «ModelTests») для проекта и нажмите Finish :

Рисунок 6 Именование проекта тестов

Создание модульных тестов

Теперь, когда у нас есть проект, мы можем использовать мастер Business Components Test Suite Wizard для настройки базового набора тестов JUnit для бизнес-компоненты Oracle ADF в нашем проекте модели, а также приспособление для тестирования JUnit. (для настройки подключения к базе данных) и набор тестов JUnit (для запуска сгенерированных тестов).Для этого щелкните правой кнопкой мыши проект ModelTests и выберите New … из контекстного меню:

Рисунок 7 Вызов New из контекстного меню

Когда появится New Gallery , выберите категорию Unit Tests и Business. Компоненты Test Suite и нажмите ОК :

Рисунок 8 Вызов мастера Business Components Test Suite

На первой странице JUnit ADF Business Components Test Suite Wizard убедитесь, что Business Компоненты проекта (Model.jpr), и что правильный модуль приложения (OTNAppModule) и конфигурация (OTNAppModuleLocal) выбраны и нажмите Finish :

Рисунок 9 Мастер пакета тестирования бизнес-компонентов JUnit ADF

По завершении работы мастера Oracle JDeveloper создаст следующие файлы в проекте ModelTests:

Файл	Назначение
AllOTNAppModuleTests.Джава	Класс набора тестов
OTNAppModuleAMFixture.java	Класс тестовой оснастки, который используется всеми тестами для получения экземпляра модуля приложения, чтобы каждый тест не создавал свой собственный экземпляр модуля приложения (по соображениям производительности)
ДепартаментыVOTest.java, ДепартаментыVOTest.xml	Класс модульного теста для объекта представления DepartmentsVO
Сотрудникиjava, EmployeesForDepartmentVOTest.xml	Класс модульного теста для объекта представления EmployeesForDepartmentVO

Прежде чем мы посмотрим на сам код, давайте запустим сгенерированные тестовые примеры и посмотрим, что произойдет. JUnit использует концепцию набора тестов для группировки тестов, поэтому давайте запустим сгенерированный набор тестов с помощью средства запуска тестов JUnit Oracle JDeveloper. Для этого щелкните правой кнопкой мыши класс набора тестов (AllOTNAppModuleTests.java) в Навигаторе приложений и выберите Выполнить из контекстного меню:

Рисунок 10 Запуск Test Suite

После запуска тестов вы сможете увидеть результаты в окне JUnit Test Runner — Log:

Рисунок 11 Результаты Test Suite

Из этого примера вы можете видеть, что были запущены два модульных теста, и оба они были успешными (без сбоев или ошибок).Теперь давайте посмотрим на реальный код созданных модульных тестов и добавим некоторые из наших собственных тестов. Дважды щелкните файл DepartmentsVOTest.java в навигаторе приложений, чтобы открыть исходный код для модульных тестов Объект просмотра DepartmentsVO:

Рисунок 12 Исходный код для DepartmentsVO Unit Tests

Первое, что вы заметите, — это использование в коде аннотаций Java 5; эти аннотации используются для указания JUnit, какие методы являются модульными тестами (с аннотацией @Test) и какие методы запускаются @Before или @After каждого модульного теста в классе.В отличие от предыдущих версий JUnit, методы не должны соответствовать определенному соглашению об именах для методов @Test, @Before или @After. Следует отметить, что JUnit не гарантирует порядок вызова методов @Before, методов @Test или методов @After; единственная гарантия состоит в том, что все методы @Before вызываются перед каждым методом @Test, а все методы @After вызываются после каждого метода @Test.

Тестовый класс, созданный Oracle JDeveloper, имеет один тестовый метод, называемый testAccess, который пытается получить экземпляр View Object из модуля приложения (модуль приложения был создан тестовым устройством — подробнее об этом позже) и использует утверждение JUnit для убедитесь, что полученный объект просмотра не равен нулю.Это общий шаблон для модульного теста в JUnit: выполните тест, а затем используйте один из методов assert для проверки результата. Если утверждение неверно, JUnit пометит конкретный модульный тест как неудачный.

Как видите, основной модульный тест, созданный мастером, довольно упрощен. Давайте напишем наш собственный модульный тест для этого View Object, чтобы проверить, применяется ли атрибут Department ID по мере необходимости. Мы можем написать такой модульный тест, создав строку, не задавая идентификатор отдела, проверив строку и убедившись, что выбрано правильное исключение.Но как нам сообщить JUnit, что мы ожидаем увидеть исключение (и, кроме того, что тест должен завершиться неудачно, если исключение не сгенерировано)? Мы делаем это, используя ожидаемый атрибут аннотации @Test, чтобы сообщить JUnit, что мы ожидаем увидеть определенное исключение. Oracle ADF должен генерировать исключение oracle.jbo.AttrValException в случае, если мы не предоставляем обязательный атрибут, поэтому мы можем закодировать наш модульный тест следующим образом:

Рисунок 13 Модульное тестирование, чтобы убедиться, что требуется идентификатор отдела

Если вы снова запустите класс набора тестов, вы должны увидеть, что дополнительный тест выполнен успешно:

Рисунок 14 Запуск с дополнительным модульным тестом

Пока что все наши тесты прошли успешно.Давайте теперь немного поработаем с TDD, основываясь на новом требовании, исходящем от пользователя. сообщество: название отдела должно состоять не менее чем из 4 символов. В духе TDD, прежде чем мы напишем одну строчку кода, чтобы Чтобы реализовать это требование, мы должны написать для него тест и наблюдать, как он терпит неудачу. Мы можем написать модульный тест для этого требования: попытка присвоить названию отдела трехсимвольную строку (с ожидаемым исключением) и выполнение набора тестов. Вот метод проверки:

Рисунок 15 Модульный тест для названия отдела Минимум 4 символа

Вот что происходит, когда мы запускаем набор тестов:

Рисунок 16 Сбой теста для нового требования

Если вы нажмете на проваленный тест, вы даже сможете увидеть, почему тест не прошел:

Рисунок 17 Причина сбоя теста

Теперь мы выполнили первый шаг TDD, а именно написали модульный тест для нового требования и наблюдали его сбой. (потому что мы еще не выполнили это требование).Следующим шагом является реализация требования. (Я не буду показывать здесь шаги; просто добавьте правило проверки длины в объект сущности Departments, чтобы обеспечить соблюдение минимальная длина — четыре символа.) Как только мы это сделаем, мы можем повторно запустить набор тестов и наблюдать, как все тесты проходят успешно:

Рисунок 18 Все тесты успешно завершены

Испытательные приспособления и наборы для испытаний

Концепция тестовых приспособлений и наборов тестов несколько эволюционировала по сравнению с более ранними выпусками JUnit; однако основные идеи остались прежними.Приспособление для тестирования предназначено для использования для выполнения любой дорогостоящей настройки или инициализации группы связанных тестов. Мастер ADF Business Component JUnit Wizard генерирует для вас инструмент тестирования, который выполняет дорогостоящую операцию по созданию экземпляра модуля Oracle ADF Application Module для использования остальными модульными тестами.

Наборы тестов — это просто логическая группа тестовых классов, которые можно запускать вместе как группу. Мастер JUnit Wizard ADF Business Component создает для вас набор тестов, который инициализирует фикстуру и указывает через @Suite.Аннотация SuiteClasses, какие тестовые классы входят в состав набора:

Рисунок 19 Аннотация SuiteClasses в Test Suite

По мере добавления в проект дополнительных классов тестирования вы можете просто обновить аннотацию @ Suite.SuiteClasses набора тестов, чтобы включите ваши недавно созданные тестовые классы. Вы также можете создать дополнительные наборы тестов, просто создав новый класс и добавив аннотации вручную или с помощью мастера Oracle JDeveloper JUnit Test Suite Wizard, чтобы создать класс для вас.Чтобы вызвать мастера, вы можете щелкнуть правой кнопкой мыши тестовый проект в Навигаторе приложений и щелкните New … , и в появившейся New Gallery , выберите категорию Unit Tests и Test Suite элемент (вам может потребоваться выбрать вкладку All Technologies , чтобы увидеть категорию Unit Tests ):

Рисунок 20 Создание нового набора тестов

Создавая дополнительные наборы тестов, вы можете сгруппировать свои модульные тесты в логические группы, что позволяет одновременно запускать подмножество модульных тестов.

Использование Ant для автоматизации JUnit

Чтобы полностью использовать JUnit в подходе TDD, ваши модульные тесты следует запускать как можно чаще. Распространенным подходом является использование сервера непрерывной интеграции (CI), который создает ваш код и запускает модульные тесты каждый раз, когда код фиксируется в системе контроля версий. В более поздних статьях этой серии описывается, как настроить такой процесс непрерывной интеграции. Обычный способ интеграции тестов JUnit с такими CI-серверами — это добавление Anttargets в процесс сборки для выполнения тестов; затем CI-сервер можно настроить для запуска модульных тестов как части процесса сборки (и обычно он «завершит сборку», если какой-либо тест JUnit завершится неудачно).Для этого мы можем выполнить шаги, описанные в статье Ant этой серии, чтобы создать файл сборки Ant для нашего проекта ModelTests. Предполагая, что вы следили за серией до этого момента, шаги (вкратце) равны

.

1. Скопируйте файл junit-4.4.jar из установочного каталога Oracle JDeveloper в соответствующее место в Каталог проекта JDeveloperLibs.

Добавьте ссылку на путь в jdev-libs.xml для ссылки на библиотеку JUnit 4.4:

Рисунок 21 JUnit 4.4 Справочная библиотека

3. Добавьте «Ant» в область технологии для проекта ModelTests и создайте файл сборки для этого проекта.

4. Выполните действия, описанные в статье Ant, чтобы очистить сгенерированные файлы build.properties и build.xml.

5. Удалите цели «копия» и «все» из файла build.xml.

6. Переименуйте существующие цели, включив в них префикс «ModelTests», чтобы избежать конфликтов имен.

После того, как вы выполнили эти шаги, ваш ANT build.xml должен выглядеть примерно так:

Рисунок 22 Исходный файл build.xml

Следующим шагом является создание цели ANT для запуска набора тестов JUnit. К счастью, ANT включает подключаемый модуль для запуска наборов тестов JUnit и создания отчетов. Прежде чем мы создадим задачу, нам нужно будет импортировать файл сборки для проекта модели, чтобы мы могли добавить зависимость от компиляции классов модели перед их тестированием.Добавьте следующую строку в файл build.xml проекта ModelTest:

Рисунок 23 Импорт файла build.xml проекта модели

Теперь мы можем создать задачу Ant для выполнения нашего набора тестов; подключаемый модуль JUnit для Ant сгенерирует отчет о тестировании, поэтому сначала нам нужно добавить строку в файл build.properties нашего проекта ModelTest, чтобы указать, куда будут отправляться отчеты:

Рисунок 24 Определение каталога вывода отчета о тестировании

Затем мы обновляем ModelTests.clean и ModelTests.init для очистки и создания каталога отчета о тестировании:

Рисунок 25 Инициализация и очистка каталога отчетов об испытаниях

Затем нам нужно определить путь к классам для выполнения тестов. Путь к классам должен включать путь к классам проекта ModelTest, путь к классам проекта модели, выходные данные обоих этих проектов, а также каталоги .adf и src для приложения. (чтобы получить информацию о подключении).Результирующий путь к классам в build.xml выглядит так:

Рисунок 26 Путь к классам выполнения теста

Наконец, мы можем создать задачу Ant для фактического выполнения нашего набора тестов. В задаче указываем путь к классам, набор (-ы) тестов, который нужно запустить, и формат, используемый для отчетов о тестировании. XML — лучший формат для использования с CI-сервером, поэтому мы будем использовать его здесь:

Рисунок 27 Задача Ant для запуска Test Suite

Теперь мы можем запустить наш набор тестов, выполнив соответствующую задачу Ant.Один из вариантов — запустить его из Oracle Jdeveloper:

Рисунок 28 Запуск Test Suite через контекстное меню

Другой вариант — запустить набор тестов из командной строки (вам может потребоваться скопировать junit.jar и ant-weblogic.jar из Установка Oracle JDeveloper Ant в вашу автономную установку Ant, чтобы это работало):

Рисунок 29 Запуск набора тестов из командной строки

Теперь, когда у вас все работает, не забудьте зафиксировать все свои изменения в репозитории Subversion.

Рисунок 24 Определение каталога вывода отчета о тестировании

Рисунок 24 Определение каталога вывода отчета о тестировании

Заключение

Теперь у вас есть базовые знания, необходимые для начала использования JUnit для написания модульных тестов для ваших приложений Oracle ADF. Хотя в этой статье основное внимание уделяется тестированию уровня модели, вы также можете легко написать модульные тесты для других классов в своем приложении.В следующих статьях этой серии будет показано, как писать функциональные тесты для тестирования уровня пользовательского интерфейса и как использовать сервер CI для регулярного выполнения модульных тестов.

Ресурсы

Джон Стегеман (http://stegemanoracle.wordpress.com) — директор Oracle ACE (Oracle Fusion Middleware) и главный архитектор в регионе EMEA компании Cambridge Solutions, глобальной компании по оказанию бизнес-услуг и ИТ-услуг. Он работает с продуктами Oracle с 1990 года и с Oracle JDeveloper с версии 3.

Признаки низкого уровня трансмиссионной жидкости Brockton MA

У вас низкий уровень трансмиссионной жидкости? Эксперты Nissan 24 собрали приведенную ниже информацию, чтобы дать вам лучшее представление о том, когда пора проверять жидкость, или, если вы человек, который занимается самоделкой, лучше себя.

Если вы находитесь в районе Броктона, Рэндольфа и Стоутона, мы приглашаем вас воспользоваться моментом, чтобы получить всестороннее понимание этой важной темы. Вот симптомы, которые вы можете увидеть, когда у вас мало трансмиссионной жидкости.

Шумы шлифования

Если вы слышите скрежет, исходящий от трансмиссии, возможно, из-за низкого уровня жидкости трение на ремнях и муфтах внутри трансмиссии вызывает чрезмерный износ. Поскольку это может означать, что некоторые повреждения уже произошли, не забудьте передать машину механику для ремонта трансмиссии.

Дрожание при переключении передач

Дрожание при переключении передач является явным признаком того, что ваша жидкость либо требует замены, либо ее уровень заканчивается.

Задержки между передачами

Когда ваша трансмиссионная жидкость заканчивается, вы можете испытывать задержку или колебания при переключении на движение или задний ход, потому что давление жидкости просто недостаточно велико. В конечном итоге передача изменится. Это может занять несколько секунд или около того.

Пробуксовка трансмиссии

Пробуксовка трансмиссии — это когда после переключения передачи трансмиссия снова выскакивает из передачи.

Никакого переключения передач

Если ваша жидкость полностью закончилась, ваша трансмиссия в конечном итоге полностью перестанет работать.

Перегрев трансмиссии

Еще один признак того, что в вашей коробке передач полностью закончилась жидкость, — это перегрев. Поскольку это может привести к серьезным повреждениям, лучше всего остановиться и выключить автомобиль, чтобы дать трансмиссии время остыть, прежде чем вы отправитесь в ближайший гараж или вызовете эвакуатор.

Контрольный свет двигателя

Если уровень трансмиссионной жидкости станет достаточно низким, может загореться индикатор проверки двигателя. Это важно проверить, чтобы убедиться, что это не приведет к серьезным повреждениям.

Пахнет, как будто что-то горит

Еще одним признаком того, что у вас может быть мало жидкости, является отчетливый запах гари. Как только вы обнаружите запах, исходящий от вашего двигателя, немедленно обратитесь к профессиональному автомобильному технику.

Утечка трансмиссионной жидкости

Утечка — верный признак того, что у вас, вероятно, заканчивается жидкость. В случае утечки на тротуаре под автомобилем в непосредственной близости от места, где находится трансмиссия, будут мокрые пятна.Если вы обнаружите влажные пятна и подозреваете, что это ваша трансмиссионная жидкость, присмотритесь к ним поближе. Здоровая трансмиссионная жидкость может варьироваться от ярко-красного до светло-коричневого оттенка. Если он нездоров, он может быть темно-коричневым или даже черным. Что касается консистенции, трансмиссионная жидкость довольно тонкая по сравнению с другими автомобильными жидкостями.

Обязательно проверяйте уровни трансмиссионной жидкости

Если вы позвоните домой Броктону, Рэндольфу или Стаутону и в настоящее время испытываете один или несколько из этих симптомов низкого уровня трансмиссионной жидкости, свяжитесь с Nissan 24 сегодня, чтобы записаться на прием.

Примечание: для этого содержимого требуется JavaScript.

ATF və ADF-də nə qədər makroergik rabitə olur? -9200

1. Sitologiya Fəsil 2. Hüceyrənin kimyəvi tərkibi

§10. Hüceyrənin üzvi birləşmələri. Аденозинтрифосфат turşusu və onun hüceyrədəki rolu. Hissə.

Müllif: Администратор (Əлав эдилиб: 18.06.2010 ) ATF və ADF-də nə qədər makroergik rabitə olur? ATF-də 2, ADF-də isə cəmi 1 макроэргик рабит олур. Sual və cavabı bəyəndinizsə «Bəyən» və ya «Like» düyməsini tıklayın!

Sualın cavabını göstər Sual və cavaba aid əlavə məlumatları göndərin

Бу məqaləyə помощь şərhlər yazılmayıb.