Атф роль: АТФ и другие органические соединения клетки

Содержание

Роль АТФ-зависимых хроматин-ремоделирующих факторов в процессе сборки хроматина in vivo | Ильина

1. Borner K., Jain D., Vazquez-Pianzola P., Vengadasalam S., Steffen N., Fyodorov D.V., Tomancak P., Konev A., Suter B., Becker P.B. A role for tuned levels of nucleosome remodeler subunit ACF1 during Dro¬sophila oogenesis. Dev. Biol. 2016;411(2):217-230. DOI 10.1016/j. ydbio.2016.01.039.

2. Clapier C.R., Iwasa J., Cairns B.R., Peterson C.L. Mechanisms of action and regulation of ATP-dependent chromatin-remodelling complexes. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2017;18(7):407-422. DOI 10.1038/nrm.2017.26.

3. Corona D.F., Eberharter A., Budde A., Deuring R., Ferrari S., Varga- Weisz P., Wilm M., Tamkun J., Becker P.B. Two histone fold pro-teins, CHRAC-14 and CHRAC-16, are developmentally regulated subunits of chromatin accessibility complex (CHRAC). EMBO J. 2000;19(12):3049-3059. DOI 10.1093/emboj/19.12.3049.

4. Corona D.F., Siriaco G., Armstrong J.A., Snarskaya N., McCly- mont S. A., Scott M.P., Tamkun J.W. ISWI regulates higher-order chromatin structure and histone h2 assembly in vivo. PLoS Biol. 2007;5(9):e232. DOI 10.1371/journal.pbio.0050232.

5. de Dieuleveult M., Yen K., Hmitou I., Depaux A., Boussouar F., Bou Dargham D., Jounier S., Humbertclaude H., Ribierre F., Baulard C., Farrell N.P., Park B., Keime C., Carriere L., Berlivet S., Gut M., Gut I., Werner M., Deleuze J.F., Olaso R., Aude J.C., Chanta- lat S., Pugh B.F., Gerard M. Genome-wide nucleosome specificity and function of chromatin remodellers in ES cells. Nature. 2016; 530(7588):Ш-116. DOI 10.1038/nature16505.

6. Deuring R., Fanti L., Armstrong J.A., Sarte M., Papoulas O., Prestel M., Daubresse G., Verardo M., Moseley S.L., Berloco M., Tsukiyama T., Wu C., Pimpinelli S., Tamkun J.W. The ISWI chromatin-remodeling protein is required for gene expression and the maintenance of high¬er order chromatin structure in vivo. Mol. Cell. 2000;5(2):355-365.

7. Doyen C.M., Chalkley G.E., Voets O. , Bezstarosti K., Demmers J.A., Moshkin Y.M., Verrijzer C.P. A Testis-specific chaperone and the chromatin remodeler ISWI mediate repackaging of the paternal ge-nome. Cell Rep. 2015;13(7):1310-1318. DOI 10.1016/j.celrep.2015. 10.010.

8. Drane P., Ouararhni K., Depaux A., Shuaib M., Hamiche A. The death- associated protein DAXX is a novel histone chaperone involved in the replication-independent deposition of h4.3. Genes Dev. 2010; 13(7):1310-1318. DOI 10.1101/gad.566910.

9. Eberharter A., Ferrari S., Langst G., Straub T., Imhof A., Varga- Weisz P., Wilm M., Becker P.B. Acf1, the largest subunit of CHRAC, regulates ISWI-induced nucleosome remodelling. EMBO J. 2001; 20(14):3781-3788.

10. Elbakry A., Juhasz S., Mathes A., Lobrich M. DNA repair synthesis and histone deposition partner during homologous recombination. Mol. Cell. Oncol. 2018;5(5):e1511210. DOI 10.1080/23723556.2018. 1511210.

11. Elsasser S.J., Huang H., Lewis P.W., Chin J.W., Allis C.D., Patel D.J. DAXX envelops a histone h4. 3-h5 dimer for h4.3-specific recogni¬tion. Nature. 2012;491(7425):560-565. DOI 10.1038/nature11608.

12. Emelyanov A.V., Konev A.Y., Vershilova E., Fyodorov D.V. Protein complex of Drosophila ATRX/XNP and HP1a is required for the formation of pericentric beta-heterochromatin in vivo. J. Biol. Chem. 2010;285(20):15027-15037. DOI 10.1074/jbc.M109.064790.

13. Emelyanov A.V., Vershilova E., Ignatyeva M.A., Pokrovsky D.K., Lu X., Konev A.Y., Fyodorov D.V. Identification and characteriza¬tion of ToRC, a novel ISWI-containing ATP-dependent chromatin assembly complex. Genes Dev. 2012;26(6):603-614. DOI 10.1101/ gad.180604.111.

14. Fei J., Torigoe S.E., Brown C.R., Khuong M.T., Kassavetis G.A., Boeger H., Kadonaga J.T. The prenucleosome, a stable conforma-tional isomer of the nucleosome. Genes Dev. 2015;29(24):2563- 2575. DOI 10.1101/gad.272633.115.

15. Fyodorov D.V., Blower M.D., Karpen G.H., Kadonaga J.T. Acf1 confers unique activities to ACF/CHRAC and promotes the formation rather than disruption of chromatin in vivo. Genes Dev. 2004;18(2):170-183.

16. Fyodorov D.V., Kadonaga J.T. Binding of Acf1 to DNA involves a WAC motif and is important for ACF-mediated chromatin assembly. Mol. Cell. Biol. 2002;22(18):6344-6353.

17. Fyodorov D.V., Kadonaga J.T. Chromatin assembly in vitro with pu-rified recombinant ACF and NAP-1. Methods Enzymol. 2003;371: 499-515.

18. Gaspar-Maia A., Alajem A., Polesso F., Sridharan R., Mason M.J., Heidersbach A., Ramalho-Santos J., McManus M.T., Plath K., Me- shorer E., Ramalho-Santos M. Chd1 regulates open chromatin and pluripotency of embryonic stem cells. Nature. 2009;460(7257):863- 868. DOI 10.1038/nature08212.

19. Gkikopoulos T., Schofield P., Singh V., Pinskaya M., Mellor J., Smolle M., Workman J.L., Barton G.J., Owen-Hughes T. A role for Snf2-related nucleosome-spacing enzymes in genome-wide nu- cleosome organization. Science. 2011;333(6050): 1758-1760. DOI 10.1126/science.1206097.

20. Goldberg A.D., Banaszynski L.A., Noh K.M., Lewis P.W., Elsaes- ser S. J., Stadler S., Dewell S., Law M., Guo X., Li X., Wen D., Chapgier A., DeKelver R.C., Miller J.C., Lee Y.L., Boydston E.A., Holmes M.C., Gregory P.D., Greally J.M., Rafii S., Yang C., Scambler P.J., Garrick D., Gibbons R.J., Higgs D.R., Cristea I.M., Urnov F.D., Zheng D., Allis C.D. Distinct factors control histone variant h4.3 localization at specific genomic regions. Cell. 2010; 140(5):678-691. DOI 10.1016/j.cell.2010.01.003.

21. Hammond C.M., Stromme C.B., Huang H., Patel D.J., Groth A. His-tone chaperone networks shaping chromatin function. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2017;18(3):141-158. DOI 10.1038/nrm.2016.159.

22. Hanai K., Furuhashi H., Yamamoto T., Akasaka K., Hirose S. RSF governs silent chromatin formation via histone h3Av replace¬ment. PLoS Genet. 2008;4(2):e1000011. DOI 10.1371/journal.pgen. 1000011.

23. Harada A., Okada S., Konno D., Odawara J., Yoshimi T., Yoshimura S., Kumamaru H., Saiwai H., Tsubota T., Kurumizaka H., Akashi K., Tachibana T., Imbalzano A. N., Ohkawa Y. Chd2 interacts with h4.3 to determine myogenic cell fate. EMBO J. 2012;31(13):2994-3007. DOI 10.1038/emboj.2012.136.

24. Hartlepp K.F., Fernandez-Tornero C., Eberharter A., Grune T., Mul¬ler C.W., Becker P.B. The histone fold subunits of Drosophila CHRAC facilitate nucleosome sliding through dynamic DNA inter-actions. Mol. Cell. Biol. 2005;25(22):9886-9896.

25. Hauer M.H., Gasser S.M. Chromatin and nucleosome dynamics in DNA damage and repair. Genes Dev. 2017;31(22):2204-2221. DOI 10.1101/gad.307702.117.

26. Haushalter K.A., Kadonaga J.T. Chromatin assembly by DNA-translo- cating motors. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2003;4(8):613-620.

27. Henikoff S., Ahmad K. Assembly of variant histones into chromatin. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2005;21:133-153.

28. Hennig B.P., Bendrin K., Zhou Y., Fischer T. Chd1 chromatin remodel¬ers maintain nucleosome organization and repress cryptic transcrip¬tion. EMBO Rep. 2012; 13(11 ):997-1003. DOI 10.1038/embor. 2012. 146.

29. Ito T., Bulger M., Pazin M.J., Kobayashi R., Kadonaga J.T. ACF, an ISWI-containing and ATP-utilizing chromatin assembly and re-modeling factor. Cell. 1997;90(1):145-155.

30. Ito T., Levenstein M.E., Fyodorov D.V., Kutach A.K., Kobayashi R., Kadonaga J.T. ACF consists of two subunits, Acf1 and ISWI, that function cooperatively in the ATP-dependent catalysis of chromatin assembly. Genes Dev. 1999;15;13(12):1529-1539.

31. Juhasz S., Elbakry A., Mathes A., Lobrich M. ATRX promotes DNA repair synthesis and sister chromatid exchange during homologous recombination. Mol. Cell. 2018;71( 1): 11-24 e7. DOI 10.1016/j. molcel.2018.05.014.

32. Kari V., Mansour W.Y., Raul S.K., Baumgart S.J., Mund A., Grade M., Sirma H., Simon R., Will H., Dobbelstein M., Dikomey E., John- sen S.A. Loss of CHD1 causes DNA repair defects and enhances prostate cancer therapeutic responsiveness. EMBO Rep. 2016; 19(10):pii: e46783. DOI 10.15252/embr.201846783.

33. Khuong M.T., Fei J. , Cruz-Becerra G., Kadonaga J.T. A simple and ver¬satile system for the ATP-dependent assembly of chromatin. J. Biol. Chem. 2017;292(47):19478-19490. DOI 10.1074/jbc.M117.815365.

34. Konev A.Y., Tiutiunnik A.A., Baranovskaya I.L. The influence of the Chdl chromatin assembly and remodeling factor mutations on Dro¬sophila polythene chromosome organization. Tsitologiia. 2016; 58(4):281-284. (in Russian)

35. Konev A.Y., Tribus M., Park S.Y., Podhraski V., Lim C.Y., Emelya-nov A.V., Vershilova E., Pirrotta V., Kadonaga J.T., Lusser A., Fyo¬dorov D.V. CHD1 motor protein is required for deposition of his¬tone variant h4.3 into chromatin in vivo. Science. 2007;317(5841): 1087-1090.

36. Krude T., Keller C. Chromatin assembly during S phase: contributions from histone deposition, DNA replication and the cell division cycle. Cell. Mol. Life Sci. 2001;58(5-6):665-672.

37. Kukimoto I., Elderkin S., Grimaldi M., Oelgeschlager T., Varga- Weisz P.D. The histone-fold protein complex CHRAC-15/17 en-hances nucleosome sliding and assembly mediated by ACF. Mol. Cell. 2004;13(2):265-277.

38. Lee J.S., Garrett A.S., Yen K., Takahashi Y.H., Hu D., Jackson J., Sei-del C., Pugh B.F., Shilatifard A. Codependency of h3B monoubi- quitination and nucleosome reassembly on Chd1. Genes Dev. 2012; 26(9):914-919. DOI 10.1101/gad.186841.112.

39. Lee Y., Park D., Iyer V.R. The ATP-dependent chromatin remodeler Chd1 is recruited by transcription elongation factors and maintains h4K4me3/h4K36me3 domains at actively transcribed and spliced genes. Nucleic Acids Res. 2017;45(12):7180-7190. DOI 10.1093/ nar/gkx321.

40. Lewis P.W., Elsaesser S.J., Noh K.M., Stadler S.C., Allis C.D. Daxx is an h4.3-specific histone chaperone and cooperates with ATRX in replication-independent chromatin assembly at telomeres. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010;107(32):14075-14080. DOI 10.1073/ pnas.1008850107.

41. Liu J.C., Ferreira C.G., Yusufzai T. Human CHD2 is a chromatin as-sembly ATPase regulated by its chromo- and DNA-binding domains. J. Biol. Chem. 2015;290(1):25-34. DOI 10.1074/jbc.M114.609156.

42. Loppin B., Bonnefoy E., Anselme C., Laurencon A., Karr T.L., Coub- le P. The histone h4.3 chaperone HIRA is essential for chromatin assembly in the male pronucleus. Nature. 2005;4437(7063):1386- 1390.

43. Loyola A., Huang J.Y., LeRoy G., Hu S., Wang Y.H., Donnelly R.J., Lane W.S., Lee S.C., Reinberg D. Functional analysis of the sub-units of the chromatin assembly factor RSF. Mol. Cell. Biol. 2003; 23(19):6759-6768.

44. Luijsterburg M.S., de Krijger I., Wiegant W.W., Shah R.G., Smeenk G., de Groot A.J., Pines A., Vertegaal A.C., Jacobs J.J., Shah G.M., van Attikum H. PARP1 links CHD2-mediated chromatin expansion and h4.3 deposition to DNA repair by non-homologous end-joining. Mol. Cell. 2016;61(4):547-562. DOI 10.1016/j.molcel.2016.01.019.

45. Lusser A., Urwin D.L., Kadonaga J.T. Distinct activities of CHD1 and ACF in ATP-dependent chromatin assembly. Nat. Struct. Mol. Biol. 2005;12(2):160-166.

46. Morettini S., Podhraski V. , Lusser A. ATP-dependent chromatin re-modeling enzymes and their various roles in cell cycle control. Front. Biosci. 2008;13:5522-5532.

47. Morettini S., Tribus M., Zeilner A., Sebald J., Campo-Fernandez B., Scheran G., Worle H., Podhraski V, Fyodorov D.V., Lusser A. The chromodomains of CHD1 are critical for enzymatic activity but less important for chromatin localization. Nucleic Acids Res. 2011; 39(8):3103-3115. DOI 10.1093/nar/gkq1298.

48. Narlikar G.J., Sundaramoorthy R., Owen-Hughes T. Mechanisms and functions of ATP-dependent chromatin-remodeling enzymes. Cell. 2013;54(3):490-503. DOI 10.1016/j.cell.2013.07.011.

49. Ohzeki J., Shono N., Otake K., Martins N.M., Kugou K., Kimura H., Nagase T., Larionov V, Earnshaw W.C., Masumoto H. KAT7/ HBO1/MYST2 regulates CENP-A chromatin assembly by antago-nizing Suv39h2-mediated centromere inactivation. Dev. Cell. 2016; 37(5):413-427. DOI 10.1016/j.devcel.2016.05.006.

50. Okada M., Okawa K., Isobe T., Fukagawa T. CENP-H-containing com¬plex facilitates centromere deposition of CENP-A in cooperation with FACT and CHD1. Mol. Biol. Cell. 2009;20(18):3986-3995. DOI 10.1091/mbc.E09-01-0065.

51. Orsi G.A., Algazeery A., Meyer R.E., Capri M., Sapey-Triomphe L.M., Horard B., Gruffat H., Couble P., Ait-Ahmed O., Loppin B. Drosophila Yemanuclein and HIRA cooperate for de novo assembly of h4.3-containing nucleosomes in the male pronucleus. PLoS Genet. 2013;9(2):e1003285. DOI 10.1371/journal.pgen.1003285.

52. Perpelescu M., Nozaki N., Obuse C., Yang H., Yoda K. Active es-tablishment of centromeric CENP-A chromatin by RSF complex. J. Cell Biol. 2009;185(3):397-407. DOI 10.1083/jcb.200903088.

53. Piatti P., Lim C.Y., Nat R., Villunger A., Geley S., Shue Y.T., Soratroi C., Moser M., Lusser A. Embryonic stem cell differentiation requires full length Chd1. Sci. Rep. 2015;5:8007. DOI 10.1038/srep0800.

54. Podhraski V, Campo-Fernandez B., Worle H., Piatti P., Niederegger H., Bock G., Fyodorov D.V., Lusser A. Cenh4/CID incorporation is not dependent on the chromatin assembly factor CHD1 in Drosophila. PLoS One. 2010;5(4):e10120. DOI 10.1371/journal.pone.0010120.

55. Pointner J., Persson J., Prasad P., Norman-Axelsson U., Stralfors A., Khorosjutina O., Krietenstein N., Svensson J.P., Ekwall K., Kor- ber P. CHD1 remodelers regulate nucleosome spacing in vitro and align nucleosomal arrays over gene coding regions in S. pombe. EMBO J. 2012;31(23):4388-4403. DOI 10.1038/emboj.2012.289.

56. Radman-Livaja M., Quan T.K., Valenzuela L., Armstrong J.A., van Wel- sem T., Kim T., Lee L.J., Buratowski S., van Leeuwen F., Rando O.J., Hartzog G.A. A key role for Chdl in histone h4 dynamics at the 3′ ends of long genes in yeast. PLoS Genet. 2012;8(7):e1002811. DOI 10.1371/journal.pgen.1002811.

57. Robinson K.M., Schultz M.C. Replication-independent assembly of nucleosome arrays in a novel yeast chromatin reconstitution sys-tem involves antisilencing factor Asf1p and chromodomain protein Chd1p. Mol. Cell. Biol. 2003;23(22):7937-7946.

58. Scacchetti A., Brueckner L., Jain D., Schauer T. , Zhang X., Schnor- rer F., van Steensel B., Straub T., Becker P.B. CHRAC/ACF contri-bute to the repressive ground state of chromatin. Life Sci. Alliance. 2018;1(1):e201800024. DOI 10.26508/lsa.201800024.

59. Schneiderman J.I., Orsi G.A., Hughes K.T., Loppin B., Ahmad K. Nucleosome-depleted chromatin gaps recruit assembly factors for the h4.3 histone variant. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2012;109(48): 19721-19726. DOI 10.1073/pnas.1206629109.

60. Schneiderman J.I., Sakai A., Goldstein S., Ahmad K. The XNP remodel¬er targets dynamic chromatin in Drosophila. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009;106(34):14472-14477. DOI 10.1073/pnas. 0905816106.

61. Semba Y., Harada A., Maehara K., Oki S., Meno C., Ueda J., Yama- gata K., Suzuki A., Onimaru M., Nogami J., Okada S., Akashi K., Ohkawa Y. Chd2 regulates chromatin for proper gene expression to¬ward differentiation in mouse embryonic stem cells. Nucleic Acids Res. 2017;6;45(15):8758-8772. DOI 10.1093/nar/gkx475.

62. Serra-Cardona A. , Zhang Z. Replication-coupled nucleosome assembly in the passage of epigenetic information and cell identity. Trends Biochem. Sci. 2018;43(2):136-148. DOI 10.1016/j.tibs.2017.12.003.

63. Shenoy T.R., Boysen G., Wang M.Y., Xu Q.Z., Guo W., Koh F.M., Wang C., Zhang L.Z., Wang Y., Gil V., Aziz S., Christova R., Rod-rigues D.N., Crespo M., Rescigno P., Tunariu N., Riisnaes R., Zafei- riou Z., Flohr P., Yuan W., Knight E., Swain A., Ramalho-Santos M., Xu D.Y., de Bono J., Wu H. CHD1 loss sensitizes prostate cancer to DNA damaging therapy by promoting error-prone double-strand break repair. Ann. Oncol. 2017;28(7):1495-1507. DOI 10.1093/ annonc/mdx165.

64. Simic R., Lindstrom D.L., Tran H.G., Roinick K.L., Costa P.J., John-son A.D., Hartzog G.A., Arndt K.M. Chromatin remodeling protein Chd1 interacts with transcription elongation factors and localizes to transcribed genes. EMBO J. 2003;22(8):1846-1856.

65. Siriaco G., Deuring R., Chioda M., Becker P.B., Tamkun J.W. Dro-sophila ISWI regulates the association of histone h2 with inter-phase chromosomes in vivo. Genetics. 2009;182(3):661-669. DOI 10.1534/genetics.109.10205.

66. Smolle M., Venkatesh S., Gogol M.M., Li H., Zhang Y., Florens L., Washburn M.P., Workman J.L. Chromatin remodelers Isw1 and Chd1 maintain chromatin structure during transcription by prevent¬ing histone exchange. Nat. Struct. Mol. Biol. 2012;19(9):884-892. DOI 10.1038/nsmb.2312.

67. Strohner R., Nemeth A., Jansa P., Hofmann-Rohrer U., Santoro R., Langst G., Grummt I. NoRC-a novel member of mammalian ISWI- containing chromatin remodeling machines. EMBO J. 2001;20(17): 4892-4900.

68. Tagami H., Ray-Gallet D., Almouzni G., Nakatani Y. Histone h4.1 and h4.3 complexes mediate nucleosome assembly pathways dependent or independent of DNA synthesis. Cell. 2004;1116(1):51-61.

69. Torigoe S.E., Patel A., Khuong M.T., Bowman G.D., Kadonaga J.T. ATP- dependent chromatin assembly is functionally distinct from chro¬matin remodeling. Elife. 2013;2:e00863. DOI 10.7554/eLife.00863.

70. Torigoe S.E., Urwin D. L., Ishii H., Smith D.E., Kadonaga J.T. Iden-tification of a rapidly formed nonnucleosomal histone-DNA inter-mediate that is converted into chromatin by ACF. Mol. Cell. 2011; 43(4):638-648. DOI 10.1016/j.molcel.2011.07.017.

71. Torres-Padilla M.E., Bannister A.J., Hurd P.J., Kouzarides T., Zernicka- Goetz M. Dynamic distribution of the replacement histone variant h4.3 in the mouse oocyte and preimplantation embryos. Int. J. Dev. Biol. 2006;50(5):455-461.

72. Tyler J.K. Chromatin assembly. Cooperation between histone chaper-ones and ATP-dependent nucleosome remodeling machines. Eur. J. Biochem. 2002;269(9):2268-2274.

73. Vary J.C. Jr., Gangaraju V.K., Qin J., Landel C.C., Kooperberg C., Bar¬tholomew B., Tsukiyama T. Yeast Isw1p forms two separable com¬plexes in vivo. Mol. Cell. Biol. 2003;23(1):80-91.

74. Venkatesh S., Workman J.L. Histone exchange, chromatin structure and the regulation of transcription. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2015; 16(3):178-189. DOI 10.1038/nrm3941.

75. Vincent J.A., Kwong T.J., Tsukiyama T. ATP-dependent chromatin remodeling shapes the DNA replication landscape. Nat. Struct. Mol. Biol. 2008;15(5):477-484. DOI 10.1038/nsmb.1419.

76. Walfridsson J., Bjerling P., Thalen M., Yoo E.J., Park S.D., Ekwall K. The CHD remodeling factor Hrp1 stimulates CENP-A loading to centromeres. Nucleic Acids Res. 2005;33(9):2868-2879.

77. Wong L.H., McGhie J.D., Sim M., Anderson M.A., Ahn S., Han¬nan R.D., George A.J., Morgan K.A., Mann J.R., Choo K.H. ATRX interacts with h4.3 in maintaining telomere structural integrity in pluripotent embryonic stem cells. Genome Res. 2010;20(3):351- 360. DOI 10.1101/gr.101477.109.

78. Xella B., Goding C., Agricola E., Di Mauro E., Caserta M. The ISWI and CHD1 chromatin remodelling activities influence ADh3 ex-pression and chromatin organization. Mol. Microbiol. 2006;59(5): 1531-1541.

79. Yadav T., Whitehouse I. Replication-coupled nucleosome assembly and positioning by ATP-dependent chromatin-remodeling enzymes. Cell Rep. 2016;15(4):715-723. DOI 10.1016/j.celrep.2016.03.059.

80. Yang J.H., Song Y., Seol J.H., Park J.Y., Yang Y.J., Han J.W., Youn H.D., Cho E.J. Myogenic transcriptional activation of MyoD mediated by replication-independent histone deposition. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011;108(1):85-90. DOI 10.1073/pnas.1009830108.

81. Zhou J., Li J., Serafim R.B., Ketchum S., Ferreira C.G., Liu J.C., Coe K.A., Price B.D., Yusufzai T. Human CHD1 is required for early DNA-damage signaling and is uniquely regulated by its N termi-nus. Nucleic Acids Res. 2018;46(8):3891-3905. DOI 10.1093/nar/ gky128.

Железо | Tervisliku toitumise informatsioon

Железо в организме человека встречается только в связанной, растворимой и нетоксичной форме. Свободное железо для человеческого организма опасно, поскольку оно быстро окисляется до труднорастворимых вредных веществ.

Железо необходимо:

для кроветворения, где оно используется в синтезе гемо- и миоглобина. Железо играет ключевую роль в связывании и транспорте в составе гемоглобина необходимого для жизни кислорода, в т. ч. оно участвует в доставке кислорода из легких в ткани,
в составе таких биомолекул, которые участвуют в синтезе АТФ (аденозинтрифосфата, играющего роль оперативного переносчика энергии в клетках) и помогают обезвреживать попавшие в организм чужеродные соединения, повышая таким образом его сопротивляемость стрессу и заболеваниям,
для уменьшения усталости и поддержания нормального цвета кожи.

Железо встречается как в растительной, так и в животной пище. Железо из животной пищи, например из мяса, усваивается организмом на 15–35 %, а из растительной, например из зерновых, – на 2–20 %, причем в последнем случае велика роль витамина С. Длительный дефицит доступного железа – наиболее распространенная причина анемии. Состав продукта оказывает влияние на то, как усваивается входящее в него железо. Степень усвояемости увеличивается, если в повседневном рационе присутствуют мясо и рыба, а также достаточно витамина С. Усвояемость падает, если человек ест такие продукты (например, шпинат или ревень), в которых наличествуют оксалаты, фитиновая кислота и некоторые другие органические кислоты.

Дефицит железа может возникнуть:

при большой кровопотере,
у беременных,
у недоношенных детей или детей с низкой массой тела,
у грудных детей и маленьких детей,
у девочек-подростков,
у вегетарианцев,
при заболевании органов пищеварения.

Чрезмерное употребление железа в течение длительного времени, главным образом в виде биоактивных добавок, может быть вредно для организма. Избыток железа приводит к глубокому оксидативному стрессу, который является причиной многих заболеваний. Избыток железа угрожает прежде всего взрослым мужчинам и женщинам в постменопаузе, и им желательно не превышать в течение долгого времени количество употребляемого железа.

Лучшим источником железа являются продукты животного происхождения, такие как печень, кровяная колбаса, яйца, постная говядина и свинина, но также и семена, изюм, хлеб, цельнозерновые продукты, греча, клубника. Продукты, богатые жирами и сахаром, обычно бедны железом.

У женщин потери железа с менструальной кровью очень различаются. Это значит, что некоторым женщинам требуется больше железа, чем его можно получить из обычной пищи. Если железо усваивается на 15 %, то 90 % потребности в железе у женщин детородного возраста покроют 15 мг железа в день.

Для поддержания баланса железа в организме в начале беременности требуется накопить около 500 мг запасов железа. Некоторым женщинам для покрытия биологической потребности в железе в последние два триместра беременности недостаточно того железа, которое поступает с пищей, и требуются железосодержащие добавки.

Рекомендуемые количества минеральных веществ по возрастным группам см. подробнее в таблице.

Стать специальным агентом | Бюро по алкоголю, табаку, огнестрельному оружию и взрывчатым веществам

Карьера специального агента ATF уникальна и является одной из самых сложных в федеральных правоохранительных органах. Высококвалифицированные агенты ATF несут ответственность за расследование нарушений федеральных законов, касающихся огнестрельного оружия, взрывчатых веществ, поджогов, незаконного оборота алкоголя и табака. Они полагаются на сочетание тактических, аналитических навыков и навыков сбора разведывательной информации для выявления зацепок, которые будут поддерживать уголовные дела.

Специальные агенты должны быть крепкими как физически, так и морально. Они также должны быть в состоянии справиться с интенсивным обучением, личными рисками, ненормированным рабочим днем и длительными поездками. Специальные агенты могут быть переведены в любой офис ATF в США или за рубежом. По состоянию на 2020 финансовый год в ATF в настоящее время работает 2597 специальных агентов.

Обязанности

Расследование уголовных дел, связанных с поджогами, употреблением алкоголя, взрывчатых веществ, огнестрельного оружия и табака
Допрос свидетеля в рамках уголовного расследования
Сбор доказательств, анализ и документирование
Исполнение ордера на обыск
Участие в межведомственных оперативных группах
Секретные операции
Осмотр места преступления
Основные навыки обращения с огнестрельным оружием
Идентификация огнестрельного оружия и боеприпасов
Огнестрельное оружие и тактическая подготовка
Защитные контрмеры ближнего боя

Квалификационные требования

Возраст от 21 до 37 лет
гражданство США
Возможность получить допуск к Совершенным секретам
Право работать в федеральном правительстве США
Степень бакалавра, или опыт, или сочетание образования и опыта
Действительные водительские права

Процесс подачи заявки

Весь процесс от начала до конца может занять 12 месяцев или больше. Несоблюдение любого из приведенных ниже шагов может привести к исключению вас из процесса найма.

Онлайн-заявка

Объявления о вакансиях ATF доступны на USAjobs.gov. Кандидатам рекомендуется:

Войти на USAjobs.gov и ознакомиться с текущими объявлениями о вакансиях специального агента
Узнайте, как составить резюме
Подать заявку до крайнего срока
Получать уведомления о рейтинге

Если вы соответствуете требованиям, вы получите уведомление о том, что вы прошли первый этап, а также письмо-уведомление с более подробной информацией о письменных и физических тестах.

Письменные и физические тесты

Письменный экзамен специального агента
Тест физических задач специального агента (PTT)

Вы должны пройти оба теста , чтобы продолжить процесс.

Собеседование и проверка биографических данных

Групповое собеседование
Письмо-уведомление кандидата
Предысторическое расследование
Проверка на полиграфе
Медицинский осмотр
Тест на наркотики

Если вы пройдете групповое собеседование, исследование биографических данных и все другие тесты, вы получите письмо «Приступайте к работе», чтобы сообщить об обучении и вводном инструктаже для новых сотрудников.

Полиграф

В качестве условия приема на работу кандидаты в специальные агенты должны успешно пройти проверку на детекторе лжи. Кандидаты, дающие существенные ответы или манипулирующие процессом полиграфа, будут исключены из процесса найма. Исследования на детекторе лжи не нужны и крайне не рекомендуются, поскольку многие веб-сайты рекомендуют методы, которые в случае их использования могут рассматриваться как манипулирование процессом полиграфа.

Обучение

Вновь принятые на работу специальные агенты подчиняются Учебному центру федеральных правоохранительных органов в Глинко, штат Джорджия. Здесь они должны пройти 12-недельную программу подготовки следователей по уголовным делам, а затем 15-недельную программу базовой подготовки специальных агентов.

Узнайте больше о базовом обучении

Свяжитесь с нами

Присылайте свои вопросы или комментарии относительно карьеры специального агента или процесса подачи заявления на SAinfo@atf. gov.

Физическая нагрузка перед приемом на работу | Бюро по алкоголю, табаку, огнестрельному оружию и взрывчатым веществам

В ходе своей работы специальные агенты ATF часто сталкиваются с опасными условиями и ситуациями, требующими психологического и физического напряжения. Кандидаты, заинтересованные в том, чтобы стать специальными агентами, должны продемонстрировать свою способность решать несколько физических задач, демонстрируя свое отличное физическое состояние.

Физический тест (PTT)

Все кандидаты должны пройти стандартизированный физический тест (PTT), чтобы соответствовать требованиям для получения должности специального агента. Если вы не соответствуете минимальным стандартам для своего возраста и пола (см. ниже), вы будете исключены из процесса найма. ATF не предлагает дополнительных возможностей для приема PTT.

PTT проводится в офисе полевого подразделения ATF или в месте, указанном ответственным специальным агентом. Вы должны заплатить за свой проезд до места назначения PTT и обратно. Если вы не участвуете в запланированном PTT, вы будете исключены из процесса найма.

Вы будете протестированы только один раз в каждой из трех категорий ниже, с минимальным отдыхом между событиями. Перед началом PTT вы должны заполнить и подписать форму физического отказа и оценочный лист.

Приседания

Выполните столько приседаний, сколько сможете за 1 минуту без остановки:

Начните приседание, лежа на спине, колени согнуты примерно под углом 90 градусов, пятки соприкасаются с землей (партнер держит лодыжки) и переплетенными пальцами за вашей шеей.
Поднимите верхнюю часть туловища (голову и туловище) вперед до вертикального положения (ваше лицо должно выйти из вертикальной плоскости).
После достижения вертикального положения опустите верхнюю часть тела на землю, пока верхняя часть спины (лопатки) не коснется земли. Это одно повторение.

Отжимания

Сделайте столько отжиманий, сколько сможете за 1 минуту, не останавливаясь:

Начните отжимание, приняв положение для отдыха с наклоном вперед, руки поместите сразу за прямую линию вниз от плеч .

Рубрики

Атф роль: АТФ и другие органические соединения клетки — урок. Биология, 9 класс.

Роль АТФ-зависимых хроматин-ремоделирующих факторов в процессе сборки хроматина in vivo | Ильина