Аминокислоты с разветвленной цепью: Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) • Заказывайте добавки с BCAA онлайн | iHerb

Содержание

преимущества аминокислот с разветвленной цепью

Сидение на диете порвет вас на клочки, но оно также может сократить определенную массу бицепса. Аминокислоты с разветвленной цепью могут помочь вашим мышцам в борьбе против катаболических последствий от диет!

Сегодня добавки BCAA опять пользуются большим спросом в ассоциациях бодибилдинга и фитнеса по уважительной причине. Большинство исследований одобряют использование BCAA, чем многих прочих добавок, существующих сегодня.

Добавки BCAA, кроме всего прочего, также способствуют сохранению массы тела при определенных режимах питания для похудения. Они в большинстве случаев помогают конкурсантам по бодибилдингу, добивающимся чрезмерной худобы.

Несмотря на то, что сидение на диете делает чудеса с вашим внешним видом, помогая выглядеть замечательно как на сцене, так и на пляже и среди представителей противоположенного пола, оа всё же может уменьшить вашу мышеную массу.

Катаболическая опасность

Если диета катаболическая, то это может привести к нарушению функций мышц по некоторым причинам. Из-за того, что организм стремится сохранить жировые резервы, увеличивается возможность утраты мышечной массы, когда тело худеет.

При этом, организм начинает удовлетворять свои потребности беря энергию из мышечной ткани. Неприятные новости для тех, кто заинтересован в твердом теле.
На уровне молекул, когда увеличивается распад белков (этот процесс называется катаболизм), теряется мышечная масса. Это случается в целях освобождения мышечных аминокислот для топлива. Если проанализировать, то потеря мышечной массы усиливается тем, что степень синтеза белков также уменьшатся из-за сокращения использования энергии.
Главное уравнение для мышечной массы следующее: Мышечная масса = скорость белкового синтеза — скорость распада белка.
Если первое и второе равняются, не происходит никаких изменений в объеме мышц. Увеличить мышцы можно будет тогда, когда скорость белкового синтеза превосходит скорость разрушения белка. В обратном случае, вы теряете мышцы. Сидя на диете, можно добиться двойного результата, тем самым повышая разрушение мышц и уменьшая синтез белков.
В результате разработки, воздействия диеты, связанные с нарушением обмена веществ, усиливаются. Чем стройнее человек становится, тем больше бессильным он может стать.

При сильной усталости и слабости, чтобы поднять груз тяжелее обычного, ваши мускулы будут приспосабливаться и они не станут употреблять дополнительной энергии для завершения работы.

Все это свидетельствует о том, что накапливание мышечной массы вашим организмом невозможно; можно также предположить, что мышцы скорее всего будут использованы для энергии, поскольку они не используются для поднятия большого груза.

Красота BCAA

Как вы защищаетесь против страшного чудовища потери мышечной массы? Бросьтесь в атаку!Очевидно, что BCAA (в частности лейцин) способствуют процессу белкового синтеза и, вероятно, осуществляют это лучше, чем обычный белок. Они усиливают синтез клеточной техники, которая ответственна за осуществление процесса белкового синтеза. Следовательно, ВСАА не только действуют на повышение скорости белкового синтеза, но также расширяют умение клеток синтезировать белок!

Падение скорости разрушения белка свидетельствует о том, что аминокислоты благотворно влияют на ваше здоровье. Они делают это (в первую очередь) убавляя динамичность элементов белка, а также уменьшая выражение нескольких сочетаний, которые принимают участие в разрушении белка.

В очередной раз, прибегая к вышеупомянутому уравнению, будет понятно, что повышение синтеза и уменьшение пробоя будут равны усилению мышц. Итак, дорогие товарищи, наша цель-бороться с потерей мышечной массы.

Еще красивее

BCAA обладают большими положительными результатами, чем уменьшенный пробой и увеличенный синтез белка. Помимо этого, они могут иметь положительное влияние на интенсивность тренингов! BCAA соревнуются с аминокислотой триптофан для проникновения в головной мозг, где последний может быть превращен в трансмиттер серотонина
Делая физические упражнения, мы не замечаем, что степень серотонина увеличивается, и в результате у человека улучшается восприятие усталости. Это может стать причиной для редких тренингов.
Добавки BCAA сокращают количество триптофана, который проникает в головной мозг, и поэтому с его помощью значительно сокращается количество вырабатываемого серотонина.

BCAA и сыворотка

Несмотря на большое количество привилегий добавок BCCA, есть много противосторонников, которые уверяют, что цены на них завышены и для получения большего количества аминокислот, следует использовать больше белка молочной сыворотки. Учитывая тот факт, что она обогащена разветвленными цепями, можно сказать это не действенная политика.
Аминокислоты в сыворотках соединены пептидами с другими аминокислотами, и для большей эффективности они должны быть освобождены в результате пищеварения, после чего впитаны в кровь. Даже если сывороточный протеин является более или менее быстро перевариваемым, ему все равно необходимо несколько часов, чтобы освободить все аминокислоты и впитать их в кровь.

BCAA в спортивном питании, тем не менее, являются свободными аминокислотами, не нуждаются в усваивании организмом и быстро впитываются в кровь. Они повышают степень аминокислот в крови, быстрее тех аминокислот, которые основаны на пептидах. Даже самая малость BCAA в свободной форме могут увеличить BCAA плазмы больше, чем 30 грамм сывороточного белка. Именно поэтому они имеют более непосредственное воздействие на синтез и расщипление белков.
Кроме этого, поскольку они проходят через некоторые органы, переходя в кровоток, они могут быть использованы в качестве непосредственного источника энергии во время тренировки. Валин и изолейцин считаются глюкогенными аминокислотами, т.е. они могут быть трансформированы в глюкозу и послужить в качестве важного источника энергии во время физических упражнений, чтобы помочь вам в борьбе с усталостью во время тренировок.

Вывод

В результате последних исследований при похудении, те группы в которых употребляли дополнительно BCAA значительно больше сохранили мышесную массу, чем те кто не употреблял БЦАА.
В результате ваши мышцы будут сохранены, а жиры — потеряны.
Не обращайте внимания на остальные добавки, о которых много говорят, но они не дают результатов. Взамен, стоит протестировать силу аминокислот с разветвленной цепью.

перевод и подготовка материала: proteinhouse.net

Аминокислоты BCAA 500 90 капсул

ОПИСАНИЕ

«Аминокислоты BCAA 500» — сбалансированный продукт, который можно использовать как дополнительный источник аминокислот. Не содержит вспомогательных компонентов.

В его состав входят аминокислоты с разветвленной цепью — L-лейцин, L-валин и L-изолейцин в проверенном соотношении 2:1:1. Дефицит этих аминокислот может повышаться в периоды стресса, при интенсивных спортивных (например, многочасовые тренировки) и чрезмерных физических нагрузках, в следствии перенесенной инфекции (вирусной или бактериальной).

Продукт подходит всем, кто нуждается в дополнительной поддержке организма аминокислотами; регулярно тренируется или находится в стадии выздоровления и стремится быстрее прийти в форму, сохранив высокий потенциал здоровья.

Скачать подробную информацию Скачать сертификат

Ингредиенты

в капсулесуточная доза в 4 капсулах
Аминокислоты с разветвленной цепью, всего:510 мг2040 мг
L-лейцин250 мг1000 мг
L-валин130 мг520 мг
L-изолейцин130 мг520 мг

Состав L-лейцин, L-валин, L-изолейцин, гидроксипропилметилцеллюлоза (оболочка капсулы), наполнитель: порошок целлюлозы.

Биологически активная добавка. Не является лекарством. Рекомендуемая суточная доза потребления не должна быть превышена. Не является заменой сбалансированного и разнообразного питания. Представленная информация не является рекомендацией к лечению. Перед приемом проконсультируйтесь со специалистом. Подходит для больных диабетом.

Принцип «чистого вещества»
Для создания нутриентов Biogena использует «чистые вещества» полностью свободные от красителей, консервантов, антиадгезивов, искусственных усилителей вкуса, средств против слеживания, вспомогательных веществ.

БАД. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ЛЕКАРСТВЕННЫМ СРЕДСТВОМ.

OZON.ru

Казань

  • Ozon для бизнеса
  • Мобильное приложение
  • Реферальная программа
  • Зарабатывай с Ozon
  • Подарочные сертификаты
  • Помощь
  • Пункты выдачи

Каталог

ЭлектроникаОдеждаОбувьДом и садДетские товарыКрасота и здоровьеБытовая техникаСпорт и отдыхСтроительство и ремонтПродукты питанияАптекаТовары для животныхКнигиТуризм, рыбалка, охотаАвтотоварыМебельХобби и творчествоЮвелирные украшенияАксессуарыИгры и консолиКанцелярские товарыТовары для взрослыхАнтиквариат и коллекционированиеЦифровые товарыБытовая химия и гигиенаМузыка и видеоАвтомобили и мототехникаOzon УслугиЭлектронные сигареты и товары для куренияOzon PremiumOzon GlobalТовары в РассрочкуПодарочные сертификатыУцененные товарыOzon CardСтрахование ОСАГОРеферальная программаOzon TravelРегулярная доставкаОzon ЗОЖДля меняDисконтOzon MerchOzon для бизнесаOzon КлубУскоренная доставка!Ozon LiveМамам и малышамТовары Ozon Везде 0Войти 0Заказы 0Избранное0Корзина
  • TOP Fashion
  • Premium
  • Ozon Travel
  • Ozon Card
  • LIVE
  • Акции
  • Бренды
  • Магазины
  • Сертификаты
  • Электроника
  • Одежда и обувь
  • Детские товары
  • Дом и сад
  • Dисконт

Такой страницы не существует

Вернуться на главную Зарабатывайте с OzonВаши товары на OzonРеферальная программаУстановите постамат Ozon BoxОткройте пункт выдачи OzonСтать Поставщиком OzonЧто продавать на OzonEcommerce Online SchoolSelling on OzonО компанииОб Ozon / About OzonВакансииКонтакты для прессыРеквизитыАрт-проект Ozon BallonБренд OzonГорячая линия комплаенсПомощьКак сделать заказДоставкаОплатаКонтактыБезопасностьOzon для бизнесаДобавить компаниюМои компанииКешбэк 5% с Ozon СчётПодарочные сертификаты © 1998 – 2021 ООО «Интернет Решения». Все права защищены. OzonИнтернет-магазинOzon ВакансииРабота в OzonOZON TravelАвиабилетыOzon EducationОбразовательные проектыLITRES.ruЭлектронные книги

три важных аминокислоты для организма человека

Лейцин, изолейцин и валин – это комплекс аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), названные так из-за их нелинейной («разветвленной») конфигурации атомов углерода. Они являются строительными блоками белков, а белки, как вы, наверное, знаете, составляют структуру организма. Аминокислоты либо вырабатываются в организме, либо они должны поступать из рациона – ВСАА не могут самостоятельно синтезироваться в организме, и могут попадать в него только в виде добавок или продуктов питания.

Что такое BCAA

Давайте начнем с короткого урока биологии. Исследователи обнаруживают, что человеческое тело состоит из тысяч и, возможно, миллиардов различных типов белков, но есть только 21 различных аминокислот, которые образуют строительные блоки. Можно найти много устаревших ресурсов, которые содержат только 20 аминокислот, однако, исследователи недавно обнаружили селеноцистеин (Sec), 21-ю аминокислоту в генетическом коде.

Из этих 21 аминокислот организм не может вырабатывать девять, которые идентифицированы как незаменимые. Незаменимые аминокислоты BCAA – обязательные для здоровья человека, и их можно получить только через продукты.

Более того, 3 из 9 – лейцин, изолейцин и валин – считаются BCAA и составляют 35% незаменимых аминокислот в белках мышц. Они выполняют несколько метаболических и физиологических функций, и из-за их важности люди должны придерживаться диеты, богатой ВСАА, для здорового функционирования мышц.

Влияние БЦАА на организм

BCAA уникальны, потому что, в отличие от большинства других аминокислот, они в основном метаболизируются в самой мышце, а не разрушаются печенью. Это имеет два важных значения для производительности:

  1. BCAA быстро попадают в кровоток, обходят нарушения в печени и легко поглощаются активными тканями (главным образом мышцами).

  2. BCAA обеспечивают дополнительный источник «топлива» для работающих мышц, так как их расщепление по энергии увеличивается при длительных тренировках. Они также играют важную роль в общем обмене белков, то есть помогают регулировать, находится ли организм в восстановительном состоянии (наращивание тканей) или в катаболическом (разрушение тканей).

Было показано, что лейцин, в частности, запускает синтез мышечного белка (строит) и ингибирует расщепление белка. Это является ключевым моментом, в попытках нарастить мышечную массу, поддерживать мышечную массу во время ограничения калорий или просто уменьшить разрушение мышц во время интенсивных или длительных упражнений.

Снижение боли в мышцах

После усиленных тренировок обычно наблюдается сильная боль в мышцах. Частично это связано с уменьшением уровня BCAA в мышцах в процессе активного выполнения физических нагрузок. Но исследования показывают, что повреждение мышц можно уменьшить, а время восстановления можно ускорить, принимая BCAA до тренировки.

Снижение уровня усталости

Было обнаружено, что BCAA подавляют возникновение как центральной, так и периферической усталости во время тренировок, поэтому спортсмены и люди, ведущие активный образ жизни могут дольше оставаться бодрее. Периферическая усталость (когда ваши мышцы устают) задерживается, потому что BCAA используются в качестве дополнительного источника энергии во время длительных нагрузок или тренировок. После того, как тело использует запасы гликогена, можно получать энергию от BCAA в мышцах. Центральная усталость (когда мозг устает) также может быть отсрочена BCAA, которые блокируют попадание аминокислоты триптофана в мозг. Триптофан является предшественником нейротрансмиттера серотонина, вещества центральной усталости, которое вызывает чувство расслабления и сонливости.

Снижение веса

Как показывают многочисленные исследования, рассматриваемая группа аминокислот способна предотвращать стремительный рост мышечной массы и активировать процесс расщепления и утилизации избыточных жировых отложений – иными словами подтверждают целесообразность приема BCAA для похудения. В результате тестирования, у лиц, которые на регулярной основе употребляли до пятнадцати граммов ВСАА в день, риски стремительного увеличения веса на 30% меньше, чем у пациентов, которые принимали по 12 грамм. Но, участники в ходе исследования в обязательном порядке дополнительно употребляли по 20 граммов протеиновых добавок в день, что также могло оставить свой отпечаток на результативности похудения.

Если принимать аминокислоты BCAA с соевым протеином, за 19 дней можно потерять до 1,5 килограммов избыточного веса. Несмотря на такие впечатляющие результаты, все исследования не отражают точную информацию относительно состава добавки, которую добавляли в спортивное питание или обычный рацион испытуемых лиц, следовательно, самостоятельно прибегать к подобным экспериментам, без контроля со стороны лечащих врачей, не рекомендуется.

Снижение уровня сахара в крови

В отличие от других незаменимых аминокислот, печень не производит достаточных ферментов для катаболизма лейцина, изолейцина и валина. В печени первый фермент – митохондриальная аминотрансфераза с разветвленной цепью (BCAT2) – отвечает за катаболизм BCAA в периферической ткани. Хотя исследования в отношении физиологии, лежащей в основе преимуществ BCAA, пока остаются в неведении, считается, что они сигнализируют о наличии питательных веществ в организме и мозге, помогают регулировать синтез белка и расщепление белка, играют роль в секреции инсулина и могут даже внести свой вклад в механизмы контроля центральной нервной системы для приема пищи и энергетического баланса.

Ранние исследования показывают, что употребление углеводов в смеси аминокислот и белков может улучшить реакцию инсулина у людей с диабетом. Однако неизвестно, принесут ли аминокислоты BCAA в качестве добавки такие же результаты.

Укрепление иммунной системы

Интенсивные тренировки с большим объемом, повторяющиеся в течение нескольких дней и недель, могут привести к усталости, подавлению иммунитета и перетренированности, если спортсмен не восстанавливается адекватно между тренировочными подходами. Было показано, что хроническое (длительное) добавление 12 г BCAA в день улучшает иммунный ответ на несколько недель интенсивных тренировок на выносливость у велосипедистов. Но как? Исследователи обнаружили, что BCAA также могут использоваться иммунными клетками в кишечнике в качестве источника «топлива», что позволяет иммунной системе более эффективно восстанавливать себя и защищать от вредных патогенов. Сильная иммунная система способствует выздоровлению и снижает вероятность заболевания.

Увеличение мышечной массы тела

Было показано, что лейцин стимулирует синтез мышечного белка. Другими словами, целесообразно добавки и витамины использовать для роста мышц. Те, кто страдает от многих хронических заболеваний, рака, инфекций или недоедания – или просто стареют – часто испытывают мышечное истощение, и BCAA для набора массы и другие незаменимые аминокислоты могут помочь уменьшить или замедлить его прогрессирование.

Снижение риска осложнений при болезнях печени

BCAA оказывает благотворное влияние на симптомы и признаки печеночной энцефалопатии, которая возникает, когда печень не способна адекватно выводить токсины из крови. Состояние приводит к снижению функции мозга и может вызвать изменения личности, спутанность сознания, беспокойство, судороги, дрожь и даже кому в тяжелых случаях. Есть некоторые исследования, которые предполагают, что аминокислоты с разветвленной цепью могут улучшить качество жизни у людей с циррозом печени.

В каких натуральных продуктах содержится

Польза для здоровья аминокислот с разветвленной цепью совпадает с повышенными потребительскими предпочтениями в рационе, богатом белками. Высокий уровень BCAA содержится в продуктах с высоким содержанием белка, таких как говядина, курица и другие мясные продукты. Возможно, один из наиболее эффективных способов повышения уровня BCAA заключается в употреблении сывороточного белка, который содержит все незаменимые аминокислоты, необходимые для наращивания мышечной массы.

Лейцин: Бобовые богаты белком, и они также довольно богаты лейцином. Например, 1 чашка сырых соевых бобов дает около 6 граммов аминокислоты, каждая белая и почечная фасоль содержит 3,7 грамма на стакан, а 1 стакан чечевицы дает 3,4 грамма.

Продукты на основе сои также являются хорошими источниками лейцина — например, 1 стакан темпе, ферментированной соевой пищи, дает 2,4 грамма. Другие хорошие источники включают высушенную спирулину, продукт морских водорослей, с почти 3 граммами в 1/2 чашки, и арахис, у которого есть 1,4 грамма лейцина в 1/2 чашки.

Изолейцин – это аминокислота, которая больше всего известна своей способностью увеличивать выносливость, помогает лечить и восстанавливать мышечную ткань и стимулирует свертывание в месте повреждения. Эта аминокислота особенно важна для серьезных спортсменов и бодибилдеров, поскольку ее основная функция в организме – повышать энергию и помогать организму восстанавливаться после напряженной физической активности.

Хорошие источники изолейцина включают продукты с высоким содержанием белка, такие как орехи, семена, мясо, яйца, рыба, чечевица и горох. Люди, которые много тренируются или имеют низкобелковую диету, должны подумать о добавках.

Валин работает с двумя другими BCAA, изолейцином и лейцином, чтобы способствовать нормальному росту, восстанавливать ткани, регулировать уровень сахара в крови и снабжать организм энергией. Валин помогает стимулировать центральную нервную систему и необходим для правильного психического функционирования.

Валин помогает предотвратить разрушение мышц, снабжая мышцы дополнительной глюкозой для выработки энергии во время интенсивных физических нагрузок. Валин также помогает удалить потенциально токсичный избыточный азот из печени и способен транспортировать азот в другие ткани организма при необходимости.

Валин также не может быть произведен в организме и должен быть получен из диетических источников. Природные источники валина включают мясо, молочные продукты, грибы, арахис и соевый белок.

Как принимать BCAA

Прежде чем приступить к приему группы аминокислот с разветвленной цепью важно определиться изначально с конечной целью приема, ведь именно от нее напрямую будет зависеть объем суточной дозировки. Как отмечает ВОЗ, на один килограмм массы тела человека должно припадать в среднем 34 миллиграмма ВСАА. Но, этот показатель может увеличиваться до 144 миллиграммов на килограмм массы тела, в соответствии с конечной целью.

Учитывая данные показатели, в среднем суточная норма аминокислот с разветвленной цепью должна быть следующей:

для девушек – 9 грамм;

для мужчин – 12 грамм;

для спортсменов – до 20 грамм.

Как показывают исследования, прием добавки нужно производить до и после тренировки. А для того, чтобы эффективно нарастить мышечную массу, рекомендуется добавить еще 2 приема – на ночь и с утра – в любом случае нужно принимать BCAA на голодный желудок.

Возможные побочные эффекты

Сколько грамм в день рекомендуется употреблять ВСАА? Согласно проведенным многочисленным исследованиям, при условии употребления добавки от 15 до 35 гр. в сутки, опасности для организма не возникнет. Но при этом есть ряд противопоказаний для приема, которые могут спровоцировать проявление побочных эффектов. Среди самых распространенных противопоказаний стоит отметить: редкое врожденное расстройство болезнь «кленового сиропа», боковой амиотрофический сироп.

Употребляя аминокислоты с разветвленной цепью можно не только благоприятно воздействовать на состояние организма в целом, но и снизить объемы жировых отложений и сахара в крови, а также простимулировать набор массы мышц и улучшить выносливость. Кроме приема добавок, ВСАА можно компенсировать и с продуктов питания, богатых на белок, благодаря чему прием дополнительных добавок при сбалансированном питании является необязательным.

что это такое, для чего они нужны, польза и вред

Здравствуйте мои дорогие читатели. Сегодня речь пойдет о том, наносят ли аминокислоты bcaa вред для организма? Думаю, многих останавливало от покупки спортивного питания именно боязнь побочных действий. К сожалению, на просторах интернета очень много противоречивой информации. Давайте искать ответы вместе. Для начала разберемся, что такое бцаа и для чего это нужно.

BCAA — аминокислоты, имеющие в строении разветвленную боковую цепочку. Эти вещества наш организм не может синтезировать. Они незаменимы. В этом комплексе их всего три: валин + лейцин + изолейцин

  • Лейцин регулирует синтез протеина в организме, а также баланс азота. Именно эта аминокислота составляет основную часть всех протеинов;
  • Валин — источник энергии в мышцах, а также один из важных компонентов синтеза тканей;
  • Изолейцин нужен для синтеза гемоглобина, регуляции сахара в крови. Также эта аминокислота необходима для метаболизма лейцина.

Все эти вещества участвуют в построении новых мышечных волокон. А также, они играют важное значение в восстановительных процессах. К нам в организм попадают исключительно с пищей или добавками. Аминокислоты бсаа наиболее часто встречаются в спортивном питании.

Вокруг этих полезных веществ ходит много мифов. При этом, клинических испытаний, подтверждающих их вред – нет. Хочу в нескольких словах пробежаться по основным «страшилкам». Надеюсь, это окончательно развеет ваши сомнения.

Миф №1: ВСАА в спортивном питании – это химия. Утверждение в корне неверное. Аминокислоты можно получить только из натуральных продуктов. Мясо, молоко, творог, рыба – все они являются источниками протеинов. Более подробно я уже писала о содержании аминокислот в продуктах питания.

В спортивном питании вы просто получаете концентрированный набор всаа. Т.е. дневная норма таких аминокислот в питании соответствуют нескольким мерным ложкам. От того, что продукт концентрированный, он не становится химией. Это по-прежнему натуральные компоненты.

Миф №2: аминокислоты всаа вызывают язву, расстройство ЖКТ. Как показывают исследования, даже превысив суточную норму, вы не отравитесь. Если систематически злоупотреблять этими веществами можно нанести вред только почкам. При этом длительно нужно превышать суточную норму потребления в 10-15 раз.

Миф №3: протеины и всаа приводят к импотенции. Мне всегда было странно об этом читать. Миллионы мужчин во всем мире используют спортивное питание. При этом ни один из них не рассказал о его пагубном влиянии. Более того, нет клинических испытаний, которые бы это подтвердили.

При покупке пищевой добавки просто обращайте внимание на состав. Различные красители, подсластители, консерванты, которые там встречаются, вызывают расстройство ЖКТ. Также они могут спровоцировать аллергию, негативно влиять на работу печени. Лучше покупать аминокислоты всаа известных фирм и с минимумом добавок.

Механизм действия данных аминокислот хорошо изучен. В отличие от разных мифов о вреде, имеет доказательную базу. Хочу ознакомить вас с самыми важными полезными свойствами.

Для строительства мышц

Одна треть аминокислот мышечных белков – это BCAA. Поэтому именно данный комплекс является основным материалом для роста мышц. Если свободных аминокислот в организме не хватает, рост мышц останавливается. Для обычного человека достаточно того протеина, что он получает из продуктов. Для спортсменов же во время тренировок и после потребность в ВСАА резко возрастает.

Во время занятий силовыми нагрузками и после них снижается концентрация ВСАА. Особенно сильно меняется количество лейцина в организме. Чтобы восстановить концентрацию аминокислот включаются метаболические процессы.

В результате которых разрушаются мышечные белки. Именно они являются основным источником пополнения лейцина, изолейцина и валина.

Если принимать после тренировки и во время добавки с BCAA, разрушение мышечных белков не происходит

Также ученые считают, что лейцин является одним из главных источников энергии. Его окисление дает больше молекул АТФ (аденозинтрифосфа́та), чем глюкоза в том же количестве. А ведь АТФ является универсальным источником энергии для организма.

Также аминокислоты BCAA покрывают повышенный расход глютамина во время тренировок. Это вещество не только играет большую роль в росте мышц, оно регулирует синтез белка. А также повышает выработку гормона роста.

Для похудения

Прием BCAA стимулирует выработку лептина. Именно этот гормон регулирует наш вес, аппетит, расход жира и его накопление. Лейцин, который входит в состав спортивного питания, быстро насыщает организм. Происходит подавление аппетита. При занятиях спортом расход калорий увеличивается, потому что попутно сжигается жир.

Как пить и кому необходимо

Эти три аминокислоты, существенно отличаются от остальных. Метаболизируются они исключительно в мышцах, поэтому для спортивных людей — незаменимы. Помимо влияния на рост мышц они имеют и другие достоинства.

Прием БЦАА улучшает выносливость и физические показатели. Клинически доказано, что данные вещества укрепляют иммунитет. Помимо этого, бцаа способствуют быстрому восстановлению организма.

Если ваш образ жизни связан с тяжелым физическим трудом, прием бцаа так же не помешает.

Эффективность любого спортивного питания зависит от его качества и правильного приема. Данный комплекс аминокислот можно принимать с утра. А также во время тренировки и после нее. Оптимальным считается следующий энергетический напиток:

Одна-две мерные ложки аминокислот + несколько ложек сахара + стакан воды

Все ингредиенты смешиваются. Организм получает необходимые для энергии углеводы. За счет жидкости восстанавливается водный баланс. А BCAA восполняют аминокислотный баланс. Если вы стремитесь нарастить мускулы, этот коктейль можно принять сразу после пробуждения. Это поможет избежать утреннего катаболизма (разрушения мышечной ткани).

Для уменьшения веса

Если вы худеете без спортивных нагрузок прием его нецелесообразен. Для покрытия суточной нормы белка лучше использовать сывороточный протеин. Сама по себе добавка не будет сжигать жиры. Хотя она благотворно влияет на метаболизм. Если же ваше похудение комплексное и вы занимаетесь спортом – смело покупайте этот продукт.

Особенно он необходим если вы сочетаете строгую диету с физическими нагрузками. В данном случае дефицит аминокислот организм будет покрывать, разрушая мышцы. Именно поэтому рекомендуют принимать BCAA в перерывах между едой. Это предотвратит катаболизм, уменьшит аппетит и сохранит мышцы.

Худеете вы или наращиваете мышечную массу, разовая доза BCAA должна составлять 1-8 граммов. Частота приема в среднем 3 раза в сутки

Что касается того, какие выбирать добавки – в первую очередь обращайте внимание на состав. Иногда производители выпускают ВСАА в малых дозах. Цена при этом остается довольно высокой. Питание быстро заканчивается. Потому что для суточной дозы нужно съесть чуть ли не 1/3 банки.

Еще обратите внимание на растворимость. В чистом виде такие аминокислоты в воде растворяются не полностью. На поверхности образуется тонкая пленка. Также ВСАА имеют горький вкус. Сочетать данную добавку можно практически со всеми видами спортивного питания.

Примеры популярных добавок

Хочу привести лишь несколько хорошо зарекомендовавших себя добавок. На самом деле их очень много. Так что выбор за вами.

iherb.com Optimum Nutrition, Капсулы BCAA, большой размер, 1000 мг, 400 капсул iherb.com MusclePharm, BCAA 3:1:2, 240 капсул iherb.com Scivation, Xtend, ВСАА, манго, 43,8 унций (1243 г) iherb.com Jarrow Formulas, BCAA, комплекс аминокислот с разветвлённой цепью, 120 капсул iherb.com MRM, BCAA + G 1000, со вкусом лимонада, 2,2 фунта (1000 г) iherb.com BSN, Amino-X, выносливость и восстановление, фруктовый пунш, 2,23 фунта (1,01…

Как видите, аминокислоты всаа в спортивном питании прошли много клинических испытаний. Их эффективность подтверждена учеными, и это не реклама. Они безопасны для здоровья, полезны для бодибилдеров и тех, кто пытается похудеть.

BCAA – польза и вред аминокислоты для организма

В чем польза и вред BCAA?

2 (40%) 1 vote

Здоровый рацион – это неотъемлемая часть любого спорта, иначе мышцы не будут увеличиваться, а выносливость может снижаться из-за исчерпывания запасов энергии.

Даже при качественном питании в жизни бодибилдера возникает момент, когда микроэлементов становится недостаточно, ведь организм потребляет много белка.

Если продолжать следовать установленному пути без использования добавок, возрастает риск перетренированности, а мышечная масса практически не будет расти. Рассмотрим подробнее аминокислоты BCAA – вред для организма или, наоборот, необходимое дополнение для достижения спортивных результатов.

Вред и побочные эффекты аминокислот – это миф!

ВCAA вредно или нет? Этот вопрос докучает многих любителей спорта. Несмотря на предполагаемую сложность задачи, здесь всё очень просто. Чтобы разобраться, наносят ли ущерб аминокислоты, нужно рассмотреть их функцию и структуру в природе.

Аминокислоты – это незаменимые участники строительства белков. Они присутствуют в относительно больших количествах во всех мышечных структурах животных и людей.

За сутки человек потребляет свыше 100 г протеина, то есть содержится около 100 г аминокарбоновой кислоты. После проникновения в пищеварительную систему белок разрушается под влиянием аминокислот.

Затем элементы белка поступают в кровоток и подпитывают различные ткани, особенно мышцы.

Распространённый миф, что БЦАА – это химическое, синтезированное вещество. Как определить препарат – химия или натуральное средство? По происхождению и процессу изготовления.

Порой даже у образованных людей, складывается неверное представление про то, что такое аминокислоты и какова их польза

BCAA делают из сывороточного протеина – это белок, который создан природой и получен из коровьего молока с помощью расщепления белкового соединения на ферменты. Если говорить обобщённо, то аминокислоты – это частично переваренный белок.

Вредны ли подобные добавки с учётом натурального происхождения и естественного изготовления? Очевидно, что нет.

Вопрос, вредны ли добавки BCAA, появился из-за непонимания и наличия мифов в отношении всего спортивного питания, хотя вред приносят только анаболические стероиды.

БЦАА вреден для здоровья настолько же, насколько могут нанести ущерб 2 яйца или 200 мл молока. Эффект от продуктов питания и аминокислоты для бодибилдера не отличается. Для здоровья мужчин перечисленные продукты могут нанести вред с мизерной вероятностью только при наличии непереносимости или аллергии.

При этом физиологически активные компоненты аминокислот и BCAA могут принести спортсмену как вред, так и пользу:

  1. Аминокислота глицин является нейротрансмиттером и может иметь успокаивающее влияние, она снижает уровень тревожности и оказывает небольшое антидепрессивное воздействие: уменьшает выраженность страха, тревоги, перенапряжения, раздражительности. Стоит учитывать, что при употреблении противосудорожных средств глицин усиливает их влияние.
  2. Глутаминовая кислота имеет небольшое психостимулирующее воздействие, которое приводит к возбудимости и слабовыраженному ноотропному влиянию.

Вред и польза аминокислоты для бодибилдера оценивается индивидуально, но противопоказаний к использованию BCAA практически не существует.

К незаменимым аминокислотам, относятся аминокислоты с разветвленной боковой цепочкой, в состав которых входят: лейцин, изолейцин, валин

Польза аминокислот для мужчин и женщин

Принцип и механизм влияния аминокислот был многократно изучен учёными. Чтобы развеять миф о пользе и вреде, можно рассмотреть способ влияния веществ на организм в 2-х основных сферах.

Для строительства мышц

Белки являются основным строительным материалом для развития мускулатуры. Их формирование сильно зависит от аминокислот, а при достаточном количестве мышцы активно развиваются. В мышечных белках порядка 35% занимает BCAA.

В комплекс входит 3 аминокислоты:

  • валин;
  • лейцин;
  • изолейцин.

Всего участвует в процессе синтеза 20 шт. Если аминокислоты для построения мышц в дефиците, развитие останавливается.

Обычному человеку, который не занимается спортом, достаточно стандартного питания. Он получает протеин из продуктов животного происхождения и части растительных.

Во время активных тренировок количество BCAA сильно снижается, а потребность многократно возрастает. Пищевая добавка помогает компенсировать дефицит. В процессе тренировок и после них сжигается порядка 80% всей концентрации аминокислот.

Сохраняется наименьшее количество лейцина. Для восстановления метаболизма нужно компенсировать недостаток.

Польза от успешно сбалансированного питания не вызывает сомнения даже у самых заядлых скептиков

Если BCAA не поступит в ближайшее время, начнут разрушаться мышечные белки, соответственно, такое повышение количества валина, лейцина и изолейцина приведёт к негативным последствиям.

При использовании исключительно питания не получится своевременно внести нужные вещества в организм, это возможно с помощью комплекса BCAA.

Добавка предотвращает разрушение белков и способствует скорейшему восстановлению мышц.

Согласно заявлениям учёных, лейцин является одним из ключевых участников энергетических процессов, в ходе его окисления выделяется большее количество АТФ, чем от переработки глюкозы. АТФ – это универсальный источник энергии.

Дополнительно БЦАА компенсируют избыточный расход глютамина при интенсивных физических тренировках. Компонент важен для роста мускулатуры, так как участвует в формировании белка и стимулирует синтез гормона роста.

Для похудения

После приёма комплекса усиливается выделение лептина – это гормон, который регулирует силу аппетита, переработку и скопление жировых соединений. Лейцин в короткий срок обеспечивает организм лептином.

Это приводит к:

  • уменьшению аппетита;
  • повышению затрат калорий при тренировках, так как часть энергии расходуется на переваривание жира;
  • снижению массы тела.

При приеме BCAA возможны побочные эффекты в виде возникновения желудочного дискомфорта или даже диареи

Как пить и кому необходимо?

Основное отличие аминокислот BCAA заключается в способности метаболизироваться только в мышечных тканях. Они являются незаменимыми для человека, то есть самостоятельно организм не способен синтезировать BCAA. Для спортсменов эти компоненты являются неотъемлемыми.

Комплекс аминокислот позволяет не только нарастить мышечную массу, но и обеспечивает дополнительными позитивными влияниями:

  • при достаточном количестве БЦАА повышается иммунитет;
  • повышает выносливость;
  • обеспечивает прирост силы за счёт выделения большего количества энергии;
  • ускоряет восстановление мышц и всего организма после изнурительных тренировок.

Использовать спортивное питание рекомендуется всем людям, деятельность которых связана с интенсивным физическим трудом.

Для роста массы

Нельзя отметить, что весь спортпит эффективен, так как это зависит от сбалансированности состава, качества сырья и способа приготовления. Лучше отдать предпочтение продукции мировых брендов.

BCAA рекомендуется употреблять утром, в процессе тренировки и после завершения занятий.

Универсальный рецепт приготовления энергетика:

  1. В шейкер добавить 1-2 мерные ложечки аминокислот.
  2. Внести 2 ч. л. сахара.
  3. Залить смесь водой и взболтать до устранения осадка.

Существующие мифы, что употребление аминокислот, может нанести вред на потенцию, не имеют оснований

Посредством указанного рецепта организм получает достаточное количество углеводов и энергии. Вода позволяет сохранить водный баланс, а аминокислоты создают условия для развития мышц. При наборе массы стоит выпивать коктейль натощак после сна, это будет способствовать устранению катаболизма.

Для уменьшения веса

Использование аминокислот для похудения без занятий спортом – это безрезультатная процедура. Если нужно только покрыть дефицит белка, лучше употреблять протеин. Сжигание жиров после приёма добавки не наступает без физических упражнений, так как средство только улучшает метаболизм. При комплексном похудении с походами в спортзал рекомендуется использовать аминокислоты.

Наибольшая необходимость в комплексе возникает при строгом соблюдении диеты в сочетании с интенсивными физическими занятиями. Если не употреблять комплекс, организм для покрытия дефицита аминокислот будет разрушать собственные мышечные клетки.

Рекомендуется принимать добавку между приёмом пищи, это позволит снизить выраженность катаболизма, уменьшить аппетит и сохранить мышцы.

В любом случае за 1 раз можно использовать от 1 до 8 г. Чаще рекомендуется осуществлять приём 3 раз/сут.

Зачем нужны спортивные добавки, если все есть в продуктах?

Употребление BCAA, улучшает качество мышечной ткани

Если все элементы можно получить из питания, то для чего вообще использовать добавки? Очевидный ответ:

  • комплекс BCAA быстрее усваивается, причём скорость возрастает в несколько раз за счёт устранения этапа переваривания;
  • мышцы в короткие сроки получают необходимые строительные материалы, они быстрее восстанавливаются и предотвращается разрушение тканей в промежутках между приёмами пищи;
  • дополнительным преимуществом является лёгкость употребления, значительно проще выпить напиток на тренировке, чем наедаться перед занятиями. Давно установлен факт, что нужно есть минимум за 1 час до и после занятий. Острый дефицит аминокислот наступает в течение именно первого часа после тренировки, это позволяет устранить сильные повреждения мышц.

Стоит ли употреблять БЦАА новичкам?

BCAA нельзя отнести к категории добавок, которые могут употребляться исключительно профессиональными спортсменами. Применение аминокислот не причинит вреда любому человеку, даже малознакомого со спортом.

Необходимость в комплексе наступает с момента становления на путь тренировок. После любых занятий мышцы испытывают потребность в аминокислотах для восстановления и предотвращение катаболизма.

Тренера рекомендуют покупать аминокислоты в начале тренировок в первую очередь. Только стоит правильно рассчитывать дозировку. Несмотря на минимальный риск побочного эффекта, избыточное потребление не принесёт пользы и приведёт к чрезмерным затратам денег. Рекомендуется принимать от 20 г/сут женщинам и от 30 г/сут мужчинам.

Доступные БЦАА для новичков!

Подобрать подходящий BCAA поможет тренер, который учтёт пожелания начинающего спортсмена. Рекомендуется отдать предпочтение комплексам спортивного питания с максимальной концентрацией именно BCAA, так как существуют смеси, в которых много бесполезных добавок. Покупая продукты от известных брендов, можно снизить дозировку, так как в них содержится больше аминокислот.

Заключение

Вред от BCAA – это раздутый миф, из категории «Протеин – химия!», который не имеет научного и логического обоснования. Все профессиональные бодибилдеры обязательно используют БЦАА, но передозировка не наступает. Достижение спортивных целей без данного комплекса будет практически невозможным или очень длительным и затратным.

Бцаа что это, чем полезны и зачем нужны?

Пришло время раз и навсегда разобраться в том, что это такое BCAA, какова их роль в процессе наращивания мышечной массы и похудения и насколько они необходимы.

Несмотря на то, что в мире были проведены сотни исследований, которые доказывают пользу этих аминокислот, многие спортсмены и обыватели спортзалов до сих пор плодят множество заблуждений, как занижая ценность добавки, так и приписывая ей и вовсе чудотворные свойства. Рассмотрим все от корки до корки, чтобы раз и навсегда закрыть вопрос, нужны ли БЦАА.

Что такое аминокислоты БЦАА?

Начнем с базовой терминологии и общего описания. Аминокислоты BCAA – это комплекс, состоящий из трех аминокислот с разветвленной цепью.

Они считаются незаменимыми, так как не вырабатываются в организме, а значит получать их можно только с пищей.

Если коротко ответить на вопрос: «БЦА что это вообще такое и с чем его едят», то это три аминокислоты — Лейцин, Изолейцин и Валин. Именно они критически важны для мышц, так как участвуют в их формировании.

Говоря еще проще, BCAA это около 30-35% от всех ваших мышц, так как именно в таком количестве три аминокислоты содержатся в мышечных тканях. Учитывая их роль в организме, они важны не только спортсменам, но и любому человеку на планете, так как в значительной мере определяют состояние здоровья.

Чем полезны и зачем нужны BCAA?

Вопрос о том, БЦАА что это и зачем они нужны, рассматривался на множестве ресурсов и не вызывает проблем, а вот что дают эти аминокислоты в спорте, зачем их нужно принимать в качестве добавки, вот эти темы до сих пор вызывают бурные обсуждения. Начнем с того, что аминокислоты BCA вошли в тройку самых незаменимых добавок в бодибилдинге, став наравне с протеином и креатином. Свое «место» они заслужили тем, что многочисленные исследования доказали их действие почти на 100%, то есть все свойства, которые приписывают добавке, когда выясняют как работает BCAA – не маркетинговый ход.

Официально доказано, что аминокислоты с разветвленной цепью имеют следующие свойства:

  • Защищают мышцы от разрушения, снижая катаболизм;
  • Позволяют добиться роста сухой мышечной массы;
  • Обеспечивают рост силы;
  • Снижают процент подкожного жира;
  • Улучшают синтез белка и эффективность спортивного питания.

Уже, исходя из этого, можно сделать вывод, для чего пьют BCAA и насколько эта добавка считается важной в прогрессировании любого спортсмена. Свойство улучшать сухой мышечной рост и запускать жиросжигающие процессы, делает БЦАА незаменимым продуктом не только во время любого тренировочного цикла в бодибилдинге (силовая работа, масснабор, сушка), но и в любом виде спорта.

Если же говорить о дефиците в организме трех незаменимых аминокислот, то он негативно сказывается не только на спортивных результатах, но и на здоровье в целом.

Это повлечет торможение в процессе набора мышечной массы, более быстрый набор подкожного жира, растущую вялость и отсутствие энергии и пр.

Особенно подобные «симптомы» можно наблюдать у людей, которые не употребляют пищу животного происхождения, в которой больше всего содержится незаменимых аминокислот.

Как правильно применять BCAA?

Разобравшись с тем, что это такое БЦАА и какова роль этих аминокислот, самое время перейти к правилам приема добавки. Ошибиться в этом деле довольно сложно, но при неправильном и не своевременном приеме общая ценность и эффективность БЦАА будут немного снижаться (если речь идет о спортивных показателях). Стоит запомнить, что важнее всего принимать добавку:

  • Утром, для скорейшего торможения разгулявшегося за ночь катаболизма;
  • Перед или во время тренировки;
  • Сразу после тренировки;
  • Можно принимать на ночь или между приёмами пищи для лучшего восстановления.

После тренировки нередко добавку принимают вместе с протеином и креатином. Чем полезен BCAA в таком случае? Он не только усилит эффективность остального спортпита, но и создаст максимально подходящие условия для наращивания мышечной массы и сжигания жира.

Если вы принимаете изолят или гидролизат протеина, то можете принимать ВСАА только утром, до и после тренировки. Остальные приемы не столь целесообразны как по эффективности, так и по стоимости самой добавки.

Если же вы решили приобрести только ВСАА, то принимайте их не менее 5 раз в день: утром, до, во время, после тренировки, перед сном.

 Оптимальная дозировка БЦАА в сутки: от 20 г для девушек, и от 30 г для мужчин!

Также есть свои особенности того, как принимать BCAA в порошке. Обязательно узнайте об этом, чтобы повысить эффективность своего комплекса!

Ещё один частый вопрос состоит в том, что купить лучше – БЦАА или аминокислоты? Логика здесь достаточно проста – если ваш бюджет ограничен, то лучше приобретите ВСАА, так как остальные аминки вы кое-как можете получить из обычной еды. Если же бюджет позволяет, то отлично купить и аминокислотный комплекс и BCAA, это позволит вам прекрасно восстанавливаться даже в условиях некорректного питания и стресса!

Купить аминокислоты в Москве лучше всего у нас! Здесь вы всегда найдёте большой выбор качественных и необычных добавок, которые всегда работают!

Инновации на рынке: пассивные и активные БЦАА

Если обобщить и рассмотреть все БЦАА, которые существовали и ныне существуют на рынке спортивного питания, то можно разделить их на два вида: пассивные и активные. К первым относятся стандартные BCAA, которые можно найти в любом магазине спортпита. Состав добавки почти всегда представлен в виде Лейцина, Изолейцина и Валина, к которым обычно добавляют несколько дополнительных аминокислот (нередко самых дешевых, например, глицин). Безусловно, учитывая БЦАА как базу, такая добавка будет эффективной, но сегодня индустрия спортивного питания шагнула намного дальше, что повлияло и на состав продуктов.

Уже несколько лет все большую популярность набирают так называемые «активные» БЦАА. В основном, их производят различные специализированные лаборатории, которые создают максимально эффективный состав. Три незаменимых аминокислоты дополняются различными стимуляторами ЦНС (синефрин, кофеин, таурин и пр.), ноотропиками (винпоцетит, ноопепт и т.д.

), а иногда даже прогормонами или SAMRs, хотя такие добавки уже больше предназначены для профессионалов. Подобный подход позволяет существенно улучшить эффективность BCAA, улучшая не только рост сухой мышечной массы, но и, например, увеличивая жесткость мускулатуры.

Существенно возрастает и жиросжигание, так как при сочетании со стимуляторами (тот же кофеин) удается добиться синергии всех компонентов.

Лучшие варианты БЦАА

Если вы хотите узнать ещё больше о правильном применении этой добавки, то советуем почитать «Как правильно принимать БЦАА».

Также вы можете узнать чуть больше о значимости незаменимых аминокислот в статье «BCAA для чего нужны».

Ну а тем, кто уже знает о них всё, советуем посмотреть сравнение добавок в статье «BCAA – рейтинг лучших!».

Резюме

Подводя итог, можно сделать вывод, что BCAA действительно является топ добавкой в бодибилдинге и прочих видах спорта, которая по важности стала не менее нужной, а иногда и даже более необходимой, чем протеин.

Любой атлет, который задумывается о росте силовых показателей, выносливости, мышечной массы, жёсткой мускулатуре, просто обязан иметь добавку в своем арсенале.

Также стоит обращать внимание и на более «продвинутые» формулы, которые в скором времени могут попросту вытеснить стандартные BCAA из рынка.

Купить BCAA вы можете у нас – здесь есть самые лучшие добавки с инновационными формами от эксклюзивных производителей!

Аминокислоты BCAA: вред и побочные эффекты. Отзывы врачей и учёных

Статья в стадии доработки…

Научные исследования подтверждают важность аминокислот BCAA как для поддержания мышечной массы и её роста в бодибилдинге и спорте в целом, так и большого числа других жизненно важных процессов.

Одна из аксиом спортивной диетологии гласит, что польза для организма любого вещества не пропорциональна дозировке, в которой оно принимается (‘чем больше — тем лучше’). Это справедливо и в отношении аминокислот BCAA.

Регулярное их употребление в дозах, превышающих потребность организма, чревато серьезными последствиям для здоровья. А потребность у каждого индивидуальна.

При этом важно учитывать, что источниками BCAA являются не только специальные спортивные добавки, но и все белковые продукты с высокой биологической ценностью (как натуральные продукты, так и спортивные протеины).

Ниже мы рассмотрим потенциальные побочные эффекты и вред для здоровья при употреблении аминокислот BCAA.

Причина возможного вреда аминокислот BCAA для здоровья

  • В начале — немного философии, несколько очевидных истин, которые должны быть понятными при наличии здравого рассудка каждому, но на практике пренебрегаются многими.
  • Распространено мнение, что если какой-либо продукт для усиления мышечного роста (включая и аминокислоты BCAA) продается в магазине спортивного питания, то набор массы — эта та единственная функция, которую он выполняет при попадании в организм.
  • Это не так.
  • Поясню с помощью аналогии.
  • Когда мы выпиваем таблетку от головной боли с целью успокоить боль в определенной части тела, то после её усвоения и попадания в кровь она транспортируется к каждой клетке организме, а не только ‘в голову’, оказывая системное действие.
  • Именно поэтому инструкция по применению практически любого лекарственного препарата содержит раздел со списком возможных побочных эффектов.
  • Что касается аминокислот BCAA, то помимо функций, связанных с ростом и поддержанием мышечной массы, о которых знают многие, они также принимают активное участие в большом числе других метаболических процессов в организме.
  • Избыточное употребление аминокислот может нарушать ход этих процессов, что и объясняет возможный вред BCAA и других аминокислот.

В частности, употребление аргинина — еще одной популярной в бодибилдинге аминокислоты — в свободной форме подавляете действия некоторых других аминокислот в организме. Смотри Аргинин в спорте и бодибилдинге: польза, вред… бесполезность. Сравнение точек зрения популярных интернет-ресурсов и учёных.

А избыток метионина — известной в бодибилдинге своими анаболическими свойствами аминокислоты — является фактором развития рака..

Ученые говорят о том, что прием BCAA в свободной форме (в виде добавок) может увеличивать риск развития некоторых заболеваний, например, диабета и рака.

‘Полезно для здоровья или набора мышечной массы’ — не значит ‘чем больше, тем лучше’. Причиной возможного вреда BCAA для здоровья является их комплексное действие на организм

Вопрос вреда BCAA для здоровья очень созвучен по своей сути вопросам вреда протеина и других аминокислот (в частности, побочных эффектов при приеме глютамина) при употреблении их в больших дозах. Для полноты понимания темы, рекомендуем ознакомиться с этими материалами.

Также читайте Для чего нужны BCAA в спорте и бодибилдинге?, где мы рассказываем, что говорят научные исследования о пользе этих аминокислот для спортсменов.

Вред BCAA: отзывы врачей

Ниже мы рассмотрим отзывы некоторых врачей и экспертов относительно возможного вреда BCAA.

1 BCAA и рак

‘Аминокислоты BCAA являются очень мощным стимуляторам одного из наиболее важных механизмов регуляции метаболизма — фермента mTOR.

Избыточное количество белка, аминокислот BCAA и лейцина, в частности, крайне негативно сказывается на активность mTOR.

Поделись с нами опытом похудения или набора мышечной массы!

  1. Это допустимо, когда цель — нарастить мышечную массу, но постоянные высокие дозировки каждый день — плохая идея’ — отмечает доктор Mercola 1.
  2. Этот фермент определяет чувствительность к питательным веществам, а, соответственно, и выделение определенных гормонов, которые регулируют метаболизм, рост,  клеточное деление и выживание.
  3. Что это значит?
  4. ‘Если аминокислот BCAA (или протеина) много в рационе, то увеличивается активность фермента mTOR, клетки начинают делиться и расти; если же активность mTOR низкая, то происходит процесс сохранения и восстановления существующих клеток. ‘
  5. Важный вопрос: о делении и росте каких клеток идёт речь?
  6. Если мышечных, то это, что и требуется в бодибилдинге и чего мы ожидаем, принимая аминокислоты и протеины: увеличение мышечной массы.
  7. Проблема, однако, в том, что клеток в организме человека — большое разнообразие, среди них есть и злокачественные, у каждого из нас.
  8. ‘Повышенный уровень фермента mTOR приводит к росту риска образования рака, поскольку он подавляет естественный механизм выведения из организма дефектных клеток с мутациями и митохондрий. 
  9. При этом также подавляется способность организма создавать новые митохондрии, которые являются своеобразными ‘мини электростанциями’ для клеток, в которых производится энергия.’
  10. Вопросу вреда белка для организма с точки зрения стимуляции роста раковых клеток посвящено немалое число научных статей и книг, одной из самых известных из которых является ‘Китайское исследование’ — книга, обобщающая более чем 20-ти летний опыт исследований ученого с мировым именем, в многочисленных экспериментах на человеке и животных доказавшего существование указанной взаимосвязи (интервью с автором книги читайте здесь).

Отзыв врача Mercola: ‘Одна из причин возможного вреда BCAA для здоровья — стимуляция активности фермента mTOR, которая происходит при избыточной концентрации аминокислот BCAA в крови. Это может приводить к развитию рака’

  • ‘Многие пациенты, страдающие от рака, испытывают тяжёлый синдром атрофии мышц, и с целью сохранения мышечной массы им назначают аминокислоты BCAA .
  • При этом важно сохранить баланс, когда обеспечивается необходимое увеличение и поддержание мышечной массы и, в тоже время, раковые опухоли не получают пищу для развития.’
  • Исследователи журнала Metabolities отмечают 2:

Если Ты считаешь важным, что мы делаем — поддержи наш проект!

‘В случае с раком, восполнение нормальной потребности организма в BCAA осложняется тем, что раковая опухоль также питается этими аминокислотами.’ 

Рекомендуем: Креатин в бодибилдинге: что это такое и для чего нужен? Научные исследования эффективности для набора мышечной массы

2 BCAA и диабет

  1. Научные исследования говорят о том, что BCAA могут как уменьшать уровень сахара в крови, так и поднимать его в зависимости от некоторых факторов.
  2. Журнал Metabolities так поясняет сложную роль BCAA при диабете 2:
  3. ‘Недавние исследования показали, что увеличенная концентрация аминокислот BCAA в крови ассоциируется с снижением чувствительности к инсулину и последующим развитием диабета.
  4. Важно избегать употребления лейцина (одной из трех аминокислот BCAA) в свободной форме.

     

  5. По данным исследований, внутривенное введение лейцина в свободной форме вызывает сильную гипергликемическию реакцию и устойчивость к инсулину, что увеличивает риск развития диабета.

  6. Именно по этой причине, ученые и врачи категорически не рекомендую принимать аминокислоты BCAA в виде добавок, равно как и избегать слишком большого количества протеина в рационе.

Отзыв учёных (Metabolities): ‘Избыточное употребление аминокислот BCAA может стимулировать развитие диабета. Это касается и отдельного приёма входящих в состав BCAA аминокислот в свободной форме, в частности лейцина

Рекомендуем: Для чего нужен глютамин в бодибилдинге? Научные исследования эффективности

Что делать, чтобы снизить риск вреда от BCAA?

Когда речь идёт о приеме аминокислот BCAA, важно, как и во всем в жизни, сохранять баланс: они обладают бесспорным анаболическим действием, т.е. полезны для мышечного роста, но могут быть опасными для здоровья, при регулярном приёме в больших дозах.

‘BCAA могут быть очень полезны, если используются целенаправленно спортсменами, которые тренируются для наращивания мышечной массы, что становится особенно важным с возрастом.

Концентрат сывороточного протеина (не изолят) является лучшим, полностью сбалансированным, пищевым источником BCAA. Я рекомендую принимать именно его, а не аминокислот BCAA в свободной форме, которые продаются в магазинах спортивного питания.’

Рекомендуем: Виды и отличие сывороточных протеинов. Какой самый лучший: концентрат? изолят? или гидролизат?

Превысить дозировку BCAA намного проще, когда вы принимаете их в виде добавок.

Читайте нас в сетях

Тем более, если ваше меню, как и любого ‘нормально’ спортсмена, насыщенно натуральными белковыми продуктами и всевозможными видами спортивного белкового питания: протеинами, гейнерами, протеиновыми батончиками и т.д.

Если это так — вы в группе риска побочных эффектов от употребления слишком большого количества протеина, и аминокислот BCAA, о которых речь шла выше.

Аминокислоты BCAA могут быть опасными для здоровья, если регулярно принимаются в чрезмерном количестве. Для избежания вреда ученые и врачи рекомендуют не принимать BCAA в виде добавок и учитывать их содержание в белковых продуктах (как натуральных, так и спортивном питании)

Добавки BCAA, их полезные свойства и правила приема

Пищевая добавка BCAA представляет собой смесь аминокислот с разветвленной цепью, в состав которой входят валин, изолейцин и лейцин. В большинстве случаев данную разновидность добавок используют спортсмены для увеличения скорости роста мышц и повышения выносливости. Однако данная добавка также может способствовать снижению веса и устранению чувства усталости после интенсивной тренировки.

В этой статье мы рассмотрим, что собой представляют аминокислоты с разветвленной цепью, их полезные свойства и правила приема.

 

Что собой представляет BCAA

Как было сказано ранее, пищевая добавка BCAA состоит нескольких незаменимых аминокислот, таких как:

  • лейцин;
  • валин;
  • изолейцин.

Все вышеуказанные вещества сгруппированы в рамках одной добавки из-за того, что все они имеют цепь, разветвленную в одну сторону. Как и ряд прочих аминокислот, вышеуказанные вещества представляют собой строительные блоки, необходимые человеческому телу для генерации белка.

Однако стоит отметить, что BCAA является одной из самых необходимых добавок для человека, так как в ней содержатся незаменимые аминокислоты, которые не могут вырабатываться организмом самостоятельно.

 

Принцип действия аминокислот с разветвленной цепью

Аминокислоты, входящие в состав BCAA, составляют приблизительно 35-40 процентов от общего объема незаменимых кислот, необходимых человеческому организму. При этом они также составляют от 14-ти до 18-ти процентов от общего объема всех аминокислот.

В отличие от других подобных микроэлементов распад BCAA происходит не в печени, а в мышечных тканях. Именно поэтому аминокислоты с разветвленной цепью позволяют генерировать дополнительные объемы энергии в процессе выполнения физических упражнений.

Помимо этого, BCAA выполняет и ряд других функций в человеческом теле, к числу которых относятся:

  • генерация строительных блоков и белка для увеличения объемов мышечной массы;
  • регулирование уровня сахара в крови и эффективное его использование для выработки дополнительной энергии;
  • снижение уровня усталости во время и после выполнения интенсивных физических нагрузок за счет понижения уровня выработки серотонина в мозге.

Согласно заявлению ученых, лейцин оказывает наибольшее влияние на генерацию белков и строительных блоков, а изолейцин и валин имеют большее влияние на выработку дополнительной энергии и нормализацию уровня сахара в крови.

 

Добавки BCAA позволяют снизить уровень усталости

Регулярное потребление добавок аминокислот с разветвленной цепью позволяет понизить уровень не только физической, но и умственной усталости. Так, в одном из исследований было установлено, что лица, принимающие BCAA во время тренировок, испытывают на 15 процентов меньше усталости, чем люди, не принимающие добавки.

При проведении другого исследования ученым удалось установить, что добавление в рацион BCAA позволяет повысить уровень выносливости спортсменов в среднем на 17 процентов.

Еще в одном эксперименте лица, занимающиеся велосипедным спортом, подвергались не только физической нагрузке, но и тепловому стрессу. При употреблении ими добавок BCAA уровень выносливости велосипедистов повысился на 12 процентов.

Абсолютно все вышеуказанные исследования смогли продемонстрировать, что снижение уровня усталости за счет употребления незаменимых аминокислот с разветвленной цепью позволяет повысить уровень выносливости и работоспособности.

Помимо этого, учеными было установлено, что прием BCAA также позволяет понизить уровень усталости и у лиц, не занимающихся профессионально тем или иным видом спорта.

 

BCAA снижает уровень боли в мышцах

Прием добавок BCAA, помимо прочего, позволяет снизить болевые ощущения в мышцах после тяжелых физических нагрузок.

Наиболее эффективным способом снижения болевых ощущений является понижение уровня таких ферментов как лактатдегидрогеназа и креатинкиназа, принимающих участие в процессе повреждения мышечных волокон. Данный способ, помимо снижения уровня повреждения мышц, обеспечивает их надежную защиту и ускоряет восстановительный процесс.

В ряде исследований спортсменам предлагали дать оценку болевым ощущениям после выполнения тяжелых физических упражнений. Так, участники, принимавшие BCAA, оценили боль на 33 процента слабее, чем лица, принимавшие плацебо.

Более того, при проведении повторной тренировки через 24 часа, в которой задействовалась та же группа мышц, участники, употреблявшие аминокислоты с разветвленной цепью, продемонстрировали показатели на 20 процентов выше, чем группа, принимавшая плацебо.

Важно отметить, что эффективность снижения болевых ощущений в мышцах может зависеть от пола и общего объема белков, потребляемых ежедневно спортсменом.

 

BCAA позволяет увеличить мышечную массу

Большинство начинающих спортсменов приобретают добавки BCAA с целью увеличить собственные объемы мышечной массы. Стоит отметить, что ученые в результате проведения исследований смогли обнаружить, что аминокислоты разветвленной цепи способны активировать определенные ферменты, отвечающие за набор мышечной массы.

Во время проведения других исследований было установлено, что добавки BCAA, в которых содержание лейцина выше, чем валина и изолейцина, имеют намного большую эффективность в увеличении мышечных объемов.

Но, несмотря на это, исследователи не смогли обнаружить подтверждений того, что прием добавок BCAA является более эффективным, чем получение аминокислот с разветвленной цепью из натуральных продуктов питания или из соевого белка.

При этом большинство исследований показывают, что употребление протеина является более эффективным способом увеличения мышечной массы, чем прием добавок с определенными видами аминокислот.

 

BCAA может снизить уровень сахара в крови

Согласно заявлению исследователей, лейцин и изолейцин позволяют повысить уровень выработки инсулина и повысить уровень потребления сахара для генерации энергии, тем самым снижая его содержание в крови.

Но стоит отметить, что не все исследования подтверждают подобное заявление. Более того, некоторые ученые сообщают о возможности повышения уровня сахара в крови, что зависит от рациона человека. Так, при использовании добавок BCAA в сочетании с продуктами с высоким содержанием жиров способно стать причиной развития резистентности к инсулину, что в свою очередь может повысить уровень сахара в крови. Однако стоит отметить, что данные исследования проводились в лабораторных условиях с участием животных, из-за чего их результаты могут быть неприменимы по отношению к людям.

При этом исследования, направленные на изучение влияния аминокислот с разветвленной цепью на уровень сахара в крови, продемонстрировали неоднозначные результаты.

Во время проведения одного из экспериментов, в котором принимали участие люди с заболеванием печени, участникам выдавали по 12,5 граммов BCAA три раза в стуки. После завершения исследования у 10-ти лиц уровень сахара в крови значительно снизился, в то время как у 17-ти человек он остался прежним.

Поэтому для выдвижения каких-либо утверждений необходимо провести ряд дополнительных исследований.

BCAA способствуют снижению веса

Исследователи сообщают, что аминокислоты с разветвленной цепью способны предотвратить стремительное увеличение массы тела и ускорить процесс потери лишнего жира.

Проведенные исследования демонстрируют, что у лиц, регулярно принимающих до 15-ти граммов BCAA в сутки, риск стремительного набора массы и ожирения на 30 процентов ниже, чем у лиц, принимающих до 12-ти граммов этих аминокислот в день. Однако в рамках этих исследований участники принимали дополнительно добавки протеина в объеме 20-ти граммов в сутки, что могло повлиять на результат.

Тем же, кто пытается избавиться от лишних килограммов, добавки аминокислот с разветвленной цепью позволят снизить количество излишнего жира. В рамках одного из экспериментов лица, принимавшие добавки BCAA в сочетании с соевым протеином, смогли потерять на 1,6 килограмма больше веса за 19 дней, чем участники, принимавшие только протеин. При этом первая группа смогла понизить общий процент жира на 0,6 процента больше, чем вторая группа.

В процессе проведения другого исследования с участием тяжелоатлетов было обнаружено, что добавление в рацион 14-ти граммов BCAA в сутки позволяет на один процент эффективнее снижать объем жира, чем употребление 28-ми граммов сывороточного протеина. При этом группа, принимавшая добавки аминокислот с разветвленной цепью, набрала на 2 килограмма мышц больше, чем группа, употреблявшая протеин.

Несмотря на столь внушительные результаты, все вышеуказанные исследования не предоставляют точной информации о составе добавки и рационе участников, которые также могли повлиять на конечный результат.

 

BCAA может снизить риск возникновения осложнений при заболеваниях печени

Ученые сообщают, что BCAA способствует снижению риска осложнений, связанных с заболеваниями печени. Наиболее распространенным видом осложнений является печеночная энцефалопатия (HE), которая сопровождается такими симптомами как нарушение работы мозга, потеря сознания и кома.

Проведенные в недавнем времени исследования продемонстрировали, что добавки BCAA имеют более высокую эффективность при лечении заболеваний печени, в том числе печеночной энцефалопатии,  по сравнению с другими добавками.

Но при этом стоит отметить, что аминокислоты с разветвленной цепью не способны повысить уровень выживаемости лиц с данным заболеванием и снизить риск других видов осложнений, вызванных инфекциями.

Во время проведения исследования с участием лиц, перенесших в недавнем времени операцию на печени, ученые обнаружили, что добавки BCAA позволяют не только восстановить работу печени, но также ускорить выздоровление пациентов и снизить риск послеоперационных осложнений.

Исследователи отмечают, что аминокислоты с разветвленной цепью способны нормализовать сон, устранить мышечные спазмы и снизить ощущение усталости у лиц с заболеваниями печени. Также добавки BCAA способны снизить риск преждевременной смерти на 7 процентов.

 

Рекомендации по употреблению

Перед началом употребления аминокислот с разветвленной цепью необходимо определить конечную цель приема, так как именно от нее будет зависеть рекомендуемый объем. Однако в заявлении Всемирной организации здравоохранения сообщается, что ежедневно человек должен потреблять от 34-х мг BCAA на один килограмм собственной массы в сутки. Но в зависимости от целей объем потребляемых аминокислот данного типа может составлять до 144-х мг на один килограмм веса в день.

Исходя из этих данных, объем потребления добавок BCAA в сутки должен быть следующим:

  • для мужчин – 12 граммов;
  • для женщин – 9 граммов.

Однако лицам, ежедневно потребляющим достаточное количество белка в сутки из натуральных продуктов, добавление в рацион соответствующих добавок не обязательно.

Важно отметить, что рекомендуемые объемы потребления BCAA, позволяющие добиться определенных эффектов, для лиц, регулярно занимающихся спортом, могут быть немного выше. Так, средний объем потребления аминокислот с разветвленной цепью для профессиональных спортсменов может составлять от 10-ти до 20-ти граммов в сутки.

Прием добавок рекомендуется осуществлять до начала и после завершения тренировки. Однако для увеличения объемов мышечной массы рекомендуется добавить еще два приема – после пробуждения и перед сном.

 

Натуральные источники аминокислот с разветвленной цепью

Для тех лиц, кто не желает принимать добавки, существует большой список продуктов, содержащих лейцин, изолейцин и валин. Самыми богатыми источниками BCAA считаются:

  • рыба, мясо и птица – от 3-х до 4,5 граммов в 84-х граммах;
  • чечевица и фасоль – от 2,5 до 3-х граммов в одной чашке;
  • молоко – до 2-х граммов в 237-ми миллилитрах;
  • яйца – 1,3 грамма в одном яйце;
  • лебеда – один грамм в чашке;
  • сыр – 1,4 грамма в 28-ми граммах;
  • орехи – от 0,7 до 1-го грамма на 28 граммов чистого продукта,  в зависимости от сорта.

 

Возможные побочные эффекты

Согласно результатам многочисленных исследований, употребление BCAA в объеме от 15-ти до 35-ти граммов в сутки является абсолютно безопасным для человеческого организма.

Однако, несмотря на это, прием этих добавок противопоказан лицам, страдающим от бокового амиотрофического склероза, и людям с редким врожденным расстройством под названием болезнь «кленового сиропа».

 

Вывод

Употребление добавок аминокислот с разветвленной цепью позволяет не только улучшить состояние здоровья, но также снизить уровень сахара в крови, понизить объем жира в организме, повысить уровень выносливости и ускорить процесс роста мышц.

Помимо пищевых добавок, BCAA также содержится в натуральных продуктах с высоким содержанием белка, благодаря чему употребление соответствующих добавок является необязательным при соблюдении сбалансированной диеты.

 

 

Что такое BCAA (БЦАА)?

 
Автор статьи:

Владелец компаний «Железный Аргумент» и «Лирика Fitness» Илья Звонарёв 

Статья предназначается в первую очередь новичкам, тем, кто еще не знаком с таким понятием как BCAA. Мы рассмотрим два ключевых вопроса: «Что такое BCAA?» и «Для чего (кому) нужны BCAA?». Постараемся изложить максимально доступно и не перегружать Вас научными терминами. 

  Аминокислоты — это структурные соединения, из которых состоит белок.

  Что это такое BCAA?

  Начнем с расшифровки загадочной аббревиатуры — BCAA. Branched-Chain Amino Acid — аминокислоты с разветвленной цепью. Незаменимыми они называются потому, что организм не способен их синтезировать из других аминокислот (и сколько Вы не потребляйте «заменимые аминокислоты» — незаменимыми они не станут).

  Для взрослых незаменимыми являются 8-мь аминокислот (для детей 10-ть + аргинин и гистидин): лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин. Три из которых (лейцин, валин, изолейцин) обладают специфической молекулярной структурой: разветвленной боковой цепью («алифатической боковой цепочкой»). Именно эти три аминокислоты и называются BCAA.

  Почему среди всех незаменимых аминокислот выделяют именно три: лейцин, валин, изолейцин?

  Мышечная масса (т.е. любые мышцы) состоят из белков двух типов — миозина и актина. При этом именно лейцин, валин и изолейцин (т.е. БЦАА) являются основными аминокислотными соединениями данных белков. Упрощая, можно сказать что мышцы состоят из бОльшой доли BCAA. 

  Что дает дополнительный прием BCAA и кому их нужно принимать?

 Синтез белка, клеточный метаболизм и рост мышц.

    Высокий уровень аминокислот БЦАА (особенно лейцина) является необходимым условиям для активации «сигнальным белком» (mTOR) роста клетки и ее деления. Так же для этого процесса необходимо повышенное количество АТФ (энергии).

  Если Вы заинтересованы в быстром восстановлении поврежденных на тренировке мышц, в быстром росте спортивных результатов — оптимизируйте свой рацион БЦАА.

Противодействие катаболизму — «разрушению мышц».

       После интенсивной тренировочной нагрузки снижается концентрация BCAA, и наш организм начинает дополнительно разрушать белковые соединения (те, в которых больше всего БЦАА т.е. мышцы!), что бы таким образом выровнять уровень незаменимых аминокислот с разветвленной цепью. Принимая БЦАА дополнительно, Вы остановите процесс катаболизма и как следствие сбережете свои мышцы от разрушения, ускорите восстановление и рост спортивных результатов. Особенно явно это свойства БЦАА проявляет себя во время «сушки»/»жиросжигания», когда организм вынужден справляться с нагрузкой в условиях дефицита калорий/аминокислот.

Принимайте BCAA что бы остановить разрушение мышечной ткани и ускорить восстановление. Это особенно важно во время этапа «жиросжигания»!

 Секреция инсулина.

     Дополнительный прием БЦАА усиливает выработку инсулина и ускоряет транспорт глюкозы и аминокислот в мышцы. Инсулин — это основной анаболический гормон, который напрямую усиливает синтез внутриклеточного белка, одновременно подавляя действие катаболических ферментов. Принимая БЦАА с быстрыми углеводами сразу же после тренировки, Вы добьетесь синергичного эффекта.

Добавьте BCAA в свой рацион спортивного питания, если Вы хотите максимально ускорить рост мышечной массы!

 Иммунитет.

   Тренировка — это стресс. Чем интенсивнее Вы тренируетесь, тем большую потребность в незаменимых аминокислотах испытывает Ваш организм. Дефицит незаменимых аминокислот (в рационе) в первую очередь «бьет» именно по иммунитету и вместо того, что бы укреплять свое здоровье, повышать спортивные результаты, становиться красивее, человек уменьшает защитные функции своего организма и начинает часто болеть. 

  Принимайте BCAA и укрепляйте свой иммунитет!

Энергия во время тренировки.

    Во время выполнения интенсивной мышечной работы БЦАА (если их достаточное количество) могут быть использованы для синтеза промежуточных соединений (цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза), выступая в качестве источника энергии. При этом последние исследования показали, что окисление молекулы лейцина дает гораздо большее количество АТФ (энергии), чем такое же количество глюкозы, а учитывая, что синтез АТФ из лейцина и глюкозы происходит независимо друг от друга («идет по разным путям»), мы получаем синергичный эффект!

Добавьте БЦАА в свой пред (перед тренировкой) или интратренировочный (во время тренировки) напитки, если Вы хотите максимально повысить производительность (скорость, силу, выносливость) во время тренировки!

Сжигание жира.

     БЦАА влияют на секрецию очень важного для «жиросжигания» гормона — лептина. Уровень которого непосредственно влияет на скорость жиросжигания, и именно секрецию этого гормона организм минимизирует при дефиците калорий, таким образом «защищаясь» от жиросжигания (т.к. он не воспринимает его как благо, а считает, что «настали трудные времена» и необходимо максимально сохранить запасы энергии). Принимая дополнительно БЦАА, мы увеличиваем секрецию лептина и организм перестает защищаться от жиросжигания — ускоряется метаболизм, уменьшается аппетит, ускоряется липолиз.

Принимайте BCAA, если Вы хотите максимально ускорить жиросжигание и при этом сохранить Ваши мышцы (а это и есть адекватная цель).

Какие побочные эффекты у БЦАА ?

  Помните, что BCAA есть в составе большинства белков, которые Вы употребляете в пищу и абсолютно во всех белковых соединениях животного происхождения (яйцах, мясе, птице, рыбе, молоке и т.п.) — это абсолютно натуральный и «известный» Вашему организму нутриент. БЦАА в спортивном питании — это выделенные аминокислоты, но они ни чем не отличаются от тех аминокислот, которые Ваш организм синтезирует из пищи, просто эту работу (выделения/синтеза) проделали заранее, чтобы получить продукт свободный от посторонних ингредиентов (не важных или даже вредных для результата), с максимальной скоростью усвоения и минимальной нагрузкой на Ваше пищеварение.

  Единственный реальный побочный эффект, который Вы можете получить при употреблении БЦАА — это расстройство кишечника и обычно он возникает при многократно увеличенных разовых дозировках аминокислот.

  Слушайте Вашего персонального консультанта спортивного питания — выполняйте его рекомендации, приобретайте БЦАА только в проверенных магазинах и у проверенных производителей (к сожалению, поручиться за всех, кто решил написать на банке «BCAA» — мы не можем) и укрепляйте свое здоровье, ускоряйте получение спортивных результатов и улучшение своей физической формы!

     Вы можете купить BCAA  в магазине «Железный Аргумент», воспользовавшись удобным каталогом категории BCAA.

с уважением, Илья Вячеславович

P.S.:  Если  у Вас остались вопросы или Вы затрудняетесь самостоятельно выбрать BCAA, воспользуйтесь сервисом «Консультации»

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

Реферат

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин. Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленными цепями вызывают анаболический ответ у людей, вызванный стимуляцией синтеза мышечного белка. В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения.Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA — это разница между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), потому что другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка. На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного протеина на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено.Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка на перорально введенные только BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка. Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA.Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

Ключевые слова: Лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

Общие сведения

Всего мышечный белок состоит из двадцати аминокислот. Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты.Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах. Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например,г., [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс. В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA.Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al. [4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека.Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5]. Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются.Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крыс, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции. Напротив, как будет описано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут.Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка. Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться.Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения. Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес.В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ. BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации регулирующую роль в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этом случае обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в состоянии после абсорбции обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбционном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и по окислительным путям. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базальном состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате распада белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбирующем состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения индивидуальных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к повышению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA для поддержания роста. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. И наоборот, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза белка базальных мышц у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной только пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция только на BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоазотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси ВСАА с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка одними BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ на один лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Таким образом, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют с другими аминокислотами за транспорт, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

Реферат

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин. Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленными цепями вызывают анаболический ответ у людей, вызванный стимуляцией синтеза мышечного белка.В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения. Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA — это разница между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), потому что другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка. На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного протеина на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено.Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка на перорально введенные только BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка. Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA.Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

Ключевые слова: Лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

Общие сведения

Всего мышечный белок состоит из двадцати аминокислот. Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты.Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах. Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например,г., [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс. В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA.Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al. [4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека.Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5]. Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются.Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крыс, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции. Напротив, как будет описано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут.Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка. Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться.Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения. Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес.В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ. BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации регулирующую роль в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этом случае обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в состоянии после абсорбции обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбционном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и по окислительным путям. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базальном состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате распада белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбирующем состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения индивидуальных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к повышению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA для поддержания роста. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. И наоборот, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза белка базальных мышц у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной только пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция только на BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоазотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси ВСАА с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка одними BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ на один лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Таким образом, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют с другими аминокислотами за транспорт, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

Реферат

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин. Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленными цепями вызывают анаболический ответ у людей, вызванный стимуляцией синтеза мышечного белка.В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения. Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA — это разница между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), потому что другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка. На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного протеина на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено.Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка на перорально введенные только BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка. Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA.Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

Ключевые слова: Лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

Общие сведения

Всего мышечный белок состоит из двадцати аминокислот. Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты.Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах. Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например,г., [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс. В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA.Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al. [4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека.Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5]. Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются.Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крыс, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции. Напротив, как будет описано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут.Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка. Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться.Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения. Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес.В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ. BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации регулирующую роль в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этом случае обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в состоянии после абсорбции обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбционном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и по окислительным путям. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базальном состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате распада белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбирующем состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения индивидуальных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. также снизился, а это означает, что оборот мышечного белка также снизился, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к повышению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA для поддержания роста. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. И наоборот, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза белка базальных мышц у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной только пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция только на BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоазотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси ВСАА с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка одними BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ на один лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Таким образом, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют с другими аминокислотами за транспорт, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и обзоры -цепочечные добавки аминокислот для улучшения физиологических и психологических показателей во время морских гонок.Eur J Appl. Physiol 2008; 104 (5): 787-794. Просмотреть аннотацию.

Росси-Фанелли, Ф., Риджио, О., Кангиано, К., Кашино, А., Де, Консилиис Д., Мерли, М., Стортони, М., и Джунчи, Г. Аминокислоты с разветвленной цепью против лактулозы в лечении печеночной комы: контролируемое исследование. Дисс. Наук, 1982; 27 (10): 929-935. Просмотреть аннотацию.

Сайто Й., Сайто Х., Накамура М., Вакабаяши К., Такаги Т., Эбинума Х. и Исии Х. Влияние молярного отношения разветвленных аминокислот к ароматическим на рост и экспрессию мРНК альбумина линий клеток рака печени человека в бессывороточной среде.Nutr Cancer 2001; 39 (1): 126-131. Просмотреть аннотацию.

Асканази, Дж., Ферст, П., Мичелсен, CB, Элвин, Д.Х., Виннарс, Э., Гамп, Ф.И., Стинчфилд, Ф.И., и Кинни, Дж. М. Мышечные и плазменные аминокислоты после травмы: гипокалорийная глюкоза по сравнению с аминокислотами кислотный настой. Ann Surg. 1980; 191 (4): 465-472. Просмотреть аннотацию.

Бассит Р. А., Савада Л. А., Бакурау Р. Ф., Наварро Ф. и Коста Роса Л. Ф. Влияние добавок BCAA на иммунный ответ триатлонистов. Медико-спортивные упражнения.2000; 32 (7): 1214-1219. Просмотреть аннотацию.

Берри, Х. К., Бруннер, Р. Л., Хант, М. М., и Уайт, П. П. Валин, изолейцин и лейцин. Новое средство от фенилкетонурии. Ам Дж. Дис Чайлд 1990; 144 (5): 539-543. Просмотреть аннотацию.

Bigard, A. X., Lavier, P., Ullmann, L., Legrand, H., Douce, P., and Guezennec, C. Y. Добавки аминокислот с разветвленной цепью во время повторяющихся длительных тренировок на лыжах на высоте. Int.J Sport Nutr 1996; 6 (3): 295-306. Просмотреть аннотацию.

Бломстранд, Э.и Ньюсхолм, E. A. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации ароматических аминокислот в мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1992; 146 (3): 293-298. Просмотреть аннотацию.

Blomstrand, E. и Saltin, B. Потребление BCAA влияет на метаболизм белка в мышцах у людей после, но не во время тренировки. Am J Physiol Endocrinol. Metab 2001; 281 (2): E365-E374. Просмотреть аннотацию.

Бломстранд, Э., Андерссон, С., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Э.А. Влияние добавок с аминокислотами и углеводами с разветвленной цепью на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации аминокислот в плазме и мышцах у людей. Acta Physiol Scand. 1995; 153 (2): 87-96. Просмотреть аннотацию.

Бломстранд, Э., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Э. А. Введение аминокислот с разветвленной цепью во время длительных тренировок — влияние на работоспособность и концентрацию некоторых аминокислот в плазме. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1991; 63 (2): 83-88. Просмотреть аннотацию.

Калви, Х., Дэвис, М., и Уильямс, Р. Контролируемое испытание пищевых добавок с обогащением аминокислот с разветвленной цепью и без него при лечении острого алкогольного гепатита. J Hepatol. 1985; 1 (2): 141-151. Просмотреть аннотацию.

Карли, Г., Бонифази, М., Лоди, Л., Лупо, К., Мартелли, Г., и Вити, А. Изменения в вызванной физической нагрузкой гормональной реакции на введение аминокислот с разветвленной цепью. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 64 (3): 272-277. Просмотреть аннотацию.

Colker CM, Swain MA Fabrucini B Shi Q Kalman DS.Влияние дополнительного белка на композицию тела и мышечную силу у здоровых, атлетичных взрослых мужчин. Текущие терапевтические исследования, клинические и экспериментальные 2000; 61 (1): 19-28.

Дэвис, Дж. М., Уэлш, Р. С., Де Вольв, К. Л., и Олдерсон, Н. А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на утомляемость во время прерывистого высокоинтенсивного бега. Int.J Sports Med 1999; 20 (5): 309-314. Просмотреть аннотацию.

De Palo EF, Metus P Gatti R Previti O Bigon L De Palo CB. Аминокислоты с разветвленной цепью: хроническое лечение и выполнение мышечной нагрузки у спортсменов: исследование уровней ацетил-карнитина в плазме.Аминокислоты 1993; 4 (3): 255-266.

di, Luigi L., Guidetti, L., Pigozzi, F., Baldari, C., Casini, A., Nordio, M., and Romanelli, F. Добавки с острыми аминокислотами усиливают реакцию гипофиза у спортсменов. Медико-спортивные упражнения. 1999; 31 (12): 1748-1754. Просмотреть аннотацию.

Egberts, E.H., Schomerus, H., Hamster, W., and Jurgens, P. [Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Плацебо-контролируемое двойное слепое перекрестное исследование]. Z.Ernahrungswiss.1986; 25 (1): 9-28. Просмотреть аннотацию.

Engelen, MP, Rutten, EP, De Castro, CL, Wouters, EF, Schols, AM и Deutz, NE Добавление соевого белка с аминокислотами с разветвленной цепью изменяет метаболизм белка у здоровых пожилых людей и даже в большей степени у пациентов с хроническими заболеваниями. обструктивная болезнь легких. Am J Clin Nutr 2007; 85 (2): 431-439. Просмотреть аннотацию.

Эрикссон, Л. С., Перссон, А. и Варен, Дж. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении хронической печеночной энцефалопатии.Gut 1982; 23 (10): 801-806. Просмотреть аннотацию.

Evangeliou, A., Spilioti, M., Doulioglou, V., Kalaidopoulou, P., Ilias, A., Skarpalezou, A., Katsanika, I., Kalamitsou, S., Vasilaki, K., Chatziioanidis, I. ., Гарганис, К., Павлоу, Э., Варламис, С., и Николаидис, Н. Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве дополнительной терапии кетогенной диеты при эпилепсии: пилотное исследование и гипотеза. J Child Neurol. 2009; 24 (10): 1268-1272. Просмотреть аннотацию.

Freyssenet, D., Berthon, P., Denis, C., Barthelemy, J.C., Guezennec, C. Y. и Chatard, J. C. Влияние 6-недельной программы тренировок на выносливость и добавок аминокислот с разветвленной цепью на гистоморфометрические характеристики старых мышц человека. Arch. Physiol Biochem 1996; 104 (2): 157-162. Просмотреть аннотацию.

Ganzit GP, Benzio S Filippa M Goitra B Severin B Gribaudo CG. Эффекты перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у бодибилдеров. Медицина Делло Спорт 1997; 50 (3): 293-303.

Gil R and Neau JP. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование аминокислот с разветвленной цепью и L-треонина для краткосрочного лечения признаков и симптомов бокового амиотрофического склероза.La semaine des (Париж) 1992; 68: 1472-1475.

Грир, Б. К., Вудард, Дж. Л., Уайт, Дж. П., Аргуэлло, Э. М. и Хеймс, Э. М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью и индикаторы повреждения мышц после упражнений на выносливость. Международный журнал J Sport Nutr Exerc.Metab 2007; 17 (6): 595-607. Просмотреть аннотацию.

Grungreiff K, Kleine F-D Musil HE Diete U Franke D Klauck S Page I Kleine S Lossner B Pfeiffer KP. Обогащенные валином аминокислоты с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии.Энцефалопатия З. Гастроэнтерол. 1993; 31 (4): 235-241.

Хабу, Д., Нисигучи, С., Накатани, С., Ли, К., Эномото, М., Тамори, А., Такеда, Т., Охфудзи, С., Фукусима, В., Танака, Т. ., Кавамура, Э., и Шиоми, С. Сравнение влияния гранул BCAA на декомпенсированный и компенсированный цирроз. Гепатогастроэнтерология 2009; 56 (96): 1719-1723. Просмотреть аннотацию.

Джекман, С. Р., Витард, О. К., Джекендруп, А. Э. и Типтон, К. Д. Прием аминокислот с разветвленной цепью может уменьшить болезненность при эксцентрических упражнениях.Медико-спортивные упражнения. 2010; 42 (5): 962-970. Просмотреть аннотацию.

Хименес Хименес, Ф.Дж., Ортис, Лейба К., Гарсия Гармендиа, Дж. Л., Гарначо, Монтеро Дж., Родригес Фернандес, Дж. М., и Эспигадо, Тосино, И. [Проспективное сравнительное исследование различных аминокислотных и липидных растворов при парентеральном питании пациентов, перенесших трансплантацию костного мозга]. Nutr Hosp. 1999; 14 (2): 57-66. Просмотреть аннотацию.

Кавамура, Э., Хабу, Д., Морикава, Х., Эномото, М., Кавабе, Дж., Тамори, А., Сакагути, Х., Saeki, S., Kawada, N., and Shiomi, S. Рандомизированное пилотное испытание пероральных аминокислот с разветвленной цепью при раннем циррозе: проверка с использованием прогностических маркеров для состояния перед трансплантацией печени. Liver Transpl. 2009; 15 (7): 790-797. Просмотреть аннотацию.

Койвусало, А. М., Тейкари, Т., Хокерстедт, К., и Исониеми, Х. Диализ альбумина оказывает благоприятное влияние на аминокислотный профиль при печеночной энцефалопатии. Metab Brain Dis 2008; 23 (4): 387-398. Просмотреть аннотацию.

Долгосрочное пероральное введение аминокислот с разветвленной цепью после радикальной резекции гепатоцеллюлярной карциномы: проспективное рандомизированное исследование.Группа хирургии печени Сан-ин. Br.J Surg. 1997; 84 (11): 1525-1531. Просмотреть аннотацию.

Мэдсен, К., Маклин, Д. А., Киенс, Б., и Кристенсен, Д. Влияние глюкозы, глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью или плацебо на результативность велосипеда на дистанции более 100 км. J. Appl. Physiol. 1996; 81 (6): 2644-2650. Просмотреть аннотацию.

Marchesini, G., Bianchi, G., Merli, M., Amodio, P., Panella, C., Loguercio, C., Rossi, Fanelli F., and Abbiati, R. Пищевые добавки с аминокислотами с разветвленной цепью кислоты при запущенном циррозе печени: двойное слепое рандомизированное исследование.Гастроэнтерология 2003; 124 (7): 1792-1801. Просмотреть аннотацию.

Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Сакураи, М., Хигучи, Т., и Мията, Х. Прием аминокислот с разветвленной цепью снижает болезненность, повреждение и воспаление мышц во время интенсивных тренировок. программа. J Sports Med Phys.Fitness 2009; 49 (4): 424-431. Просмотреть аннотацию.

Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Цудзимото, Х., и Мицузоно, Р. Прием аминокислот с разветвленной цепью увеличивает порог лактата во время дополнительных упражнений у тренированных людей.J Nutr Sci Vitaminol. (Токио) 2009; 55 (1): 52-58. Просмотреть аннотацию.

Mendenhall, C., Bongiovanni, G., Goldberg, S., Miller, B., Moore, J., Rouster, S., Schneider, D., Tamburro, C., Tosch, T., and Weesner, Р. В. Совместное исследование алкогольного гепатита. III: Изменения в белково-калорийной недостаточности, связанные с 30-дневной госпитализацией с терапией энтеральным питанием и без нее. JPEN J Parenter, Enteral Nutr 1985; 9 (5): 590-596. Просмотреть аннотацию.

Микульски Т., Зиемба А, Чмура Дж., Wisnik P., Kurek Z., Kaciuba, Uscilko H., and Nazar, K. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на психомоторные характеристики во время поэтапных упражнений у людей. Биология спорта (Варшава), 2002; 19 (4): 295-301.

Миттлман, К. Д., Риччи, М. Р. и Бейли, С. П. Аминокислоты с разветвленной цепью продлевают физическую нагрузку во время теплового стресса у мужчин и женщин. Медико-спортивные упражнения. 1998; 30 (1): 83-91. Просмотреть аннотацию.

Морган М. Ю., Хоули К. Э. и Стамбук Д.Аминокислотная толерантность у пациентов с циррозом после перорального приема белков и аминокислот. Алимент, Фармакол., 1990; 4 (2): 183-200. Просмотреть аннотацию.

Mori, M., Adachi, Y., Mori, N., Kurihara, S., Kashiwaya, Y., Kusumi, M., Takeshima, T., and Nakashima, K. Исследование двойного слепого кроссовера разветвленных цепная аминокислотная терапия у пациентов со спиноцеребеллярной дегенерацией. Журнал Neurol.Sci 3-30-2002; 195 (2): 149-152. Просмотреть аннотацию.

Накая, Ю., Окита, К., Судзуки, К., Мориваки, Х., Като, А., Мива, Ю., Сираиси, К., Окуда, Х., Онджи, М., Канадзава, Х., Цубучи, Х., Като, С., Кайто, М., Ватанабэ, А., Хабу, Д. , Ито, С., Исикава, Т., Кавамура, Н., и Аракава, Ю. Закуска, обогащенная BCAA, улучшает состояние питания при циррозе печени. Питание 2007; 23 (2): 113-120. Просмотреть аннотацию.

Нильссон М., Холст Дж. Дж. И Бьорк И. М. Метаболические эффекты смесей аминокислот и сывороточного протеина у здоровых субъектов: исследования с использованием напитков, эквивалентных глюкозе. Am J Clin Nutr 2007; 85 (4): 996-1004. Просмотреть аннотацию.

Поортманс, Дж., Парри, Биллингс М., Дюшато, Дж., Леклерк, Р., Брассер, М., и Ньюсхолм, Е. Концентрации аминокислот и цитокинов в плазме крови после марафонского забега. Португальский журнал исследований деятельности человека (Лиссабон) 1993; 9 (1): 9-14.

Schena, F., Guerrini, F., Tregnaghi, P., и Kayser, B. Добавление аминокислот с разветвленной цепью во время треккинга на большой высоте. Влияние на потерю массы тела, состава тела и мышечной силы. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 65 (5): 394-398.Просмотреть аннотацию.

Sun, LC, Shih, YL, Lu, CY, Hsieh, JS, Chuang, JF, Chen, FM, Ma, CJ, and Wang, JY Рандомизированное контролируемое исследование общего парентерального питания, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у недоедающих пациенты с раком желудочно-кишечного тракта, перенесшие операцию. Am Surg. 2008; 74 (3): 237-242. Просмотреть аннотацию.

Watson, P., Shirreffs, S.M. и Maughan, R.J. Влияние острого приема аминокислот с разветвленной цепью на длительные физические нагрузки в теплой среде.Eur J Appl. Physiol 2004; 93 (3): 306-314. Просмотреть аннотацию.

Занетти, М., Бараццони, Р., Киванука, Э., и Тессари, П. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и инсулина на кинетику лейцина предплечья. Clin Sci (Лондон) 1999; 97 (4): 437-448. Просмотреть аннотацию.

Андерссон-Холл Ю., Густавссон С., Педерсен А., Мальмодин Д., Йоелссон Л., Холмэнг А. Более высокие концентрации BCAA и 3-HIB связаны с инсулинорезистентностью при переходе от гестационного диабета к диабету 2 типа.J Diabetes Res. 2018; 2018: 4207067. Просмотреть аннотацию.

Аноним. Аминокислоты с разветвленной цепью и боковой амиотрофический склероз: неудача лечения? Итальянская группа по изучению БАС. Неврология 1993; 43: 2466-70. Просмотреть аннотацию.

Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Сигнальные пути, участвующие в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. J Nutr 2001; 131: 856S-60S .. Просмотреть аннотацию.

Энтони Дж. К., Ланг Ч., Крозье С. Дж. И др. Вклад инсулина в трансляционный контроль синтеза белка в скелетных мышцах лейцином.Am J Physiol Endocrinol Metab 282: E1092-101 .. Просмотреть аннотацию.

Аквилани Р. Пероральное введение аминокислот пациентам с сахарным диабетом: добавки или метаболическая терапия? Am J Cardiol 2004; 93: 21A-22A .. Просмотр аннотации.

Areces F, Salinero JJ, Abian-Vicen J, et al. 7-дневный пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью оказался неэффективным для предотвращения повреждения мышц во время марафона. Аминокислоты 2014; 46 (5): 1169-76. Просмотреть аннотацию.

Бейкер DH. Переносимость аминокислот с разветвленной цепью у экспериментальных животных и людей.J Nutr 2005; 135: 1585S-90S. Просмотреть аннотацию.

Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию аминокислот в плазме и мышцах во время длительных субмаксимальных упражнений. Питание 1996; 12: 485-90. Просмотреть аннотацию.

Бломстранд Э, Хассмен П., Эк С. и др. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на ощущаемую нагрузку во время упражнений. Acta Physiol Scand 1997; 159: 41-9. Просмотреть аннотацию.

Borengasser SJ, Baker PR 2nd, Kerns ME, et al.Прием микронутриентов до зачатия снижает количество циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью на 12 неделе беременности в открытом испытании на гватемальских женщинах с избыточным весом или ожирением. Питательные вещества. 2018; 10 (9). pii: E1282. Просмотреть аннотацию.

Бранчи Л., Бранчи М., Шоу С., Либер К.С. Связь между изменениями аминокислот в плазме и депрессией у больных алкоголизмом. Am J Psychiatry 1984; 141: 1212-5. Просмотреть аннотацию.

Buondonno I, Sassi F, Carignano G, et al. От митохондрий к здоровому старению: роль лечения аминокислот с разветвленной цепью: MATeR — рандомизированное исследование.Clin Nutr. 2020; 39 (7): 2080-2091. Просмотреть аннотацию.

Cangiano C, Laviano A, Meguid MM, et al. Влияние перорального приема аминокислот с разветвленной цепью на анорексию и потребление калорий у онкологических больных. J Natl Cancer Inst 1996; 88: 550-2.

Чанг СК, Чанг Чиен К.М., Чанг Дж. Х. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью и аргинин улучшают результативность в течение двух дней подряд смоделированных игр в гандбол у спортсменов мужского и женского пола: рандомизированное испытание. PLoS One 2015; 10 (3): e0121866.Просмотреть аннотацию.

Chen IF, Wu HJ, Chen CY, Chou KM, Chang CK. Аминокислоты с разветвленной цепью, аргинин, цитруллин снимают центральную усталость после 3 имитационных матчей у спортсменов тхэквондо: рандомизированное контролируемое исследование. J Int Soc Sports Nutr. 2016; 13:28. Просмотреть аннотацию.

Чуах С.Ю., Эллис Б.Дж., Мейберри Дж.Ф. Обострение печеночной энцефалопатии из-за аминокислот с разветвленной цепью — клинический случай. J Hum Nutr Diet 1992; 5: 53-6.

DiPiro JT, Talbert RL, Yee GC и др .; ред. Фармакотерапия: патофизиологический подход.4-е изд. Стэмфорд, Коннектикут: Appleton & Lange, 1999.

Du X, Li Y, Wang Y, et al. Повышенные уровни аминокислот с разветвленной цепью связаны с долгосрочными неблагоприятными сердечно-сосудистыми событиями у пациентов с ИМпST и острой сердечной недостаточностью. Life Sci. 2018; 209: 167-172. Просмотреть аннотацию.

Egberts EH, Schomerus H, Hamster W, Jurgens P. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Гастроэнтерология 1985; 88: 887-95.Просмотреть аннотацию.

Estoche JM, Jacinto JL, Roveratti MC и др. Аминокислоты с разветвленной цепью не улучшают восстановление мышц после упражнений с отягощениями у нетренированных молодых людей. Аминокислоты. 2019; 51 (9): 1387-1395. Просмотреть аннотацию.

Fabbri A, Magrini N, Bianchi G, et al. Обзор рандомизированных клинических испытаний перорального лечения с помощью аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии. JPEN J Parenter Enteral Nutr 1996; 20: 159-64. Просмотреть аннотацию.

Сотрудники «Факты и сравнения».Факты о лекарствах и их сравнение. Сент-Луис: Компания Wolters Kluwer (обновляется ежемесячно).

Федева М.В., Спенсер С.О., Уильямс Т.Д., Беккер З.Э., Фукуа, Калифорния. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью на болезненность мышц после упражнений: метаанализ. Int J Vitam Nutr Res. 2019; 89 (5-6): 348-356. Просмотреть аннотацию.

Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Каталог одобренных FDA лекарственных препаратов. Доступно по адресу: https://www.accessdata.fda.gov/scripts/cder/drugsatfda/ (по состоянию на 28 июня 2005 г.).

Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины.Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов) с пищей. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 2002. Доступно по адресу: https://www.nap.edu/books/03073/html/.

Gee TI, Deniel S. Прием аминокислот с разветвленной цепью ослабляет снижение способности к выработке энергии после интенсивных силовых тренировок. J Sports Med Phys Fitness. 2016; 56 (12): 1511-1517. Просмотреть аннотацию.

Gietzen DW, Magrum LJ. Молекулярные механизмы в головном мозге, участвующие в анорексии из-за дефицита аминокислот с разветвленной цепью.J Nutr 2001; 131: 851S-5S .. Просмотреть аннотацию.

Gluud LL, Dam G, Les I, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией. Кокрановская база данных Syst Rev 2015; (9): CD001939. Просмотреть аннотацию.

Gluud LL, Dam G, Les I, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией. Кокрановская база данных Syst Rev.2017; 5: CD001939. Просмотреть аннотацию.

Гуалано А.Б., Бозза Т., Лопес де Кампос П. и др. Прием аминокислот с разветвленной цепью повышает выносливость и окисление липидов во время тренировок на выносливость после истощения мышечного гликогена.J Sports Med Phys Fitness 2011; 51 (1): 82-8. Просмотреть аннотацию.

Харрис Р.А., Кобаяши Р., Мураками Т., Шимомура Ю. Регулирование экспрессии киназы дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в печени крысы. J Nutr 2001; 131: 841S-5S .. Просмотреть аннотацию.

Хиросигэ К., Сонта Т., Суда Т. и др. Пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью улучшает состояние питания у пожилых пациентов, находящихся на хроническом гемодиализе. Циферблатная трансплантация нефрола 2001; 16: 1856-62 .. Просмотреть аннотацию.

Hsu MC, Chien KY, Hsu CC и др.Влияние комбинированного напитка с BCAA, аргинином и углеводами на биохимический ответ после тренировки и психологическое состояние. Chin J Physiol 2011; 54 (2): 71-8. Просмотреть аннотацию.

Hsueh CF, Wu HJ, Tsai TS, Wu CL, Chang CK. Влияние аминокислот с разветвленной цепью, цитруллина и аргинина на высокоинтенсивные интервальные тренировки у юных пловцов. Питательные вещества. 2018; 10 (12). pii: E1979. Просмотреть аннотацию.

Хатсон С.М., Харрис РА. Вступление. Симпозиум: Лейцин как пищевой сигнал.J Nutr 2001; 131: 839S-40S.

Hutson SM, Lieth E, LaNoue KF. Функция лейцина в метаболизме возбуждающих нейротрансмиттеров в центральной нервной системе. J Nutr 2001; 131: 846S-50S .. Просмотреть аннотацию.

Икеда Т., Мацунага Ю., Канбара М. и др. Влияние лечебной физкультуры в сочетании с добавлением аминокислот с разветвленной цепью на мышечную силу у пожилых женщин после тотального эндопротезирования тазобедренного сустава: рандомизированное контролируемое исследование. Азия Пак Дж. Клин Нутр. 2019; 28 (4): 720-726. Просмотреть аннотацию.

Икеда Т., Моротоми Н., Камоно А. и др.Влияние выбора времени приема обогащенных лейцином аминокислот на состав тела и физические функции у пациентов с инсультом: рандомизированное контролируемое исследование. Питательные вещества. 2020; 12 (7): 1928. Просмотреть аннотацию.

Медицинский институт. Роль белка и аминокислот в поддержании и повышении работоспособности. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 1999. Доступно по адресу: https://books.nap.edu/books/030

69/html/309.html#pagetop

Катагири Р., Гото А., Накагава Т. и др. Повышенные уровни аминокислот с разветвленной цепью, связанные с повышенным риском рака поджелудочной железы, в проспективном исследовании «случай-контроль» большой когорты.Гастроэнтерология. 2018; 155 (5): 1474-1482.e1. Просмотреть аннотацию.

Kimball SR, Farrell PA, Jefferson LS. Приглашенный обзор: Роль инсулина в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах с помощью аминокислот или упражнений. J Appl Physiol 2002; 93: 1168-80 .. Просмотреть аннотацию.

Kimball SR, Jefferson LS. Контроль синтеза белка по доступности аминокислот. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2002; 5: 63-7 .. Просмотреть аннотацию.

Непрофессионал ДК. Роль лейцина в диетах для похудания и гомеостазе глюкозы.J Nutr 2003; 133: 261S-7S .. Просмотреть аннотацию.

Линч С.Дж., Хатсон С.М., Патсон Б.Дж. и др. Тканеспецифические эффекты хронических диетических добавок лейцина и норлейцина на синтез белка у крыс. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002; 283: E824-35 .. Просмотреть аннотацию.

Линч CJ. Роль лейцина в регуляции mTOR аминокислотами: результаты исследований структуры-активности. J Nutr 2001; 131: 861S-5S .. Просмотреть аннотацию.

MacLean DA, Graham TE, Saltin B. Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают метаболизм аммиака, уменьшая распад белка во время упражнений.Am J Physiol 1994; 267: E1010-22. Просмотреть аннотацию.

Маклин Д.А., Грэм Т.Э. Добавки аминокислот с разветвленной цепью усиливают реакцию на аммиак в плазме у людей во время физических упражнений. J Appl Physiol 1993; 74: 2711-7. Просмотреть аннотацию.

Mager DR, Wykes LJ, Ball RO, Pencharz PB. Потребность в аминокислотах с разветвленной цепью у детей школьного возраста определяется методом индикаторного окисления аминокислот (IAAO). J Nutr 2003; 133: 3540-5. Просмотреть аннотацию.

Маджумдар С.К., Шоу Г.К., Томсон А.Д. и др.Изменения в структуре аминокислот в плазме у хронических алкоголиков во время синдрома отмены этанола: их клинические последствия. Med Hypotheses 1983; 12: 239-51. Просмотреть аннотацию.

Marchesini G, Bianchi G, Rossi B и др. Диетическое лечение с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени. Журнал Гастроэнтерол 2000; 35: 7-12. Просмотреть аннотацию.

Marchesini G, Dioguardi FS, Bianchi GP, et al. Длительное пероральное лечение аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии.Рандомизированное двойное слепое исследование с использованием казеина. Итальянская многоцентровая исследовательская группа. J. Hepatol 1990; 11: 92-101. Просмотреть аннотацию.

Мишель Х, Борис П., Обен Дж. П. и др. Лечение острой печеночной энцефалопатии у пациентов с циррозом печени обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью по сравнению с традиционной смесью аминокислот. Контролируемое исследование 70 пациентов. Печень 1985; 5: 282-9. Просмотреть аннотацию.

Мори Н., Адачи Ю., Такешима Т. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью при спиноцеребеллярной дегенерации: пилотное клиническое перекрестное исследование.Intern Med 1999; 38: 401-6. Просмотреть аннотацию.

Нагата К., Накамура К., Вада К., Цудзи М., Тамай Ю., Кавачи Т. Потребление аминокислот с разветвленной цепью и риск диабета в японском сообществе: исследование Такаяма. Am J Epidemiol. 2013; 178 (8): 1226-32. Просмотреть аннотацию.

Наканиши К., Намисаки Т., Машитани Т. и др. Поздний вечерний перекус с питательными веществами, обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью, не всегда подавляет явный диабет у пациентов с циррозом печени: пилотное исследование. Питательные вещества. 2019; 11 (9): 2140.Просмотреть аннотацию.

Naylor CD, O’Rourke K, Detsky AS, Baker JP. Парентеральное питание аминокислот с разветвленной цепью при печеночной энцефалопатии. Метаанализ. Гастроэнтерология 1989; 97: 1033-42. Просмотреть аннотацию.

Negro M, Giardina S, Marzani B, Marzatico F. Добавление аминокислот с разветвленной цепью не улучшает спортивные результаты, но влияет на восстановление мышц и иммунную систему. J Sports Med Phys Fitness 2008; 48 (3): 347-51. Просмотреть аннотацию.

Nojiri S, Fujiwara K, Shinkai N, Iio E, Joh T.Эффекты добавления аминокислот с разветвленной цепью после радиочастотной абляции при гепатоцеллюлярной карциноме: рандомизированное исследование. Питание. 2017; 33: 20-27. Просмотреть аннотацию.

Новин З.С., Гавамзаде С., Мехдизаде А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и витамина B6 на потерю веса: рандомизированное контролируемое испытание на женщинах с ожирением и избыточным весом. Int J Vitam Nutr Res. 2018; 88 (1-2): 80-89. Просмотреть аннотацию.

О’Киф С.Дж., Огден Дж., Дикер Дж. Энтеральная и парентеральная нутритивная поддержка с добавлением аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с энцефалопатией из-за алкогольной болезни печени.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1987; 11: 447-53. Просмотреть аннотацию.

Okekunle AP, Wu X, Duan W., Feng R, Li Y, Sun C. Диетическое потребление аминокислот с разветвленной цепью и риск диабета 2 типа у взрослых: Харбинское когортное исследование диеты, питания и хронических неинфекционных заболеваний Изучение болезней. Может J Диабет. 2018; 42 (5): 484-492.e7. Просмотреть аннотацию.

Окекунле А.П., Чжан М., Ван Зи и др. Потребление аминокислот с разветвленной цепью в пище показало другую взаимосвязь с диабетом 2 типа и риском ожирения: метаанализ.Acta Diabetol. 2019; 56 (2): 187-195. Просмотреть аннотацию.

Park JG, Tak WY, Park SY и др. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на прогрессирование прогрессирующего заболевания печени: корейское национальное многоцентровое проспективное обсервационное когортное исследование. Питательные вещества. 2020; 12 (5): 1429. Просмотреть аннотацию.

Партин Ю.Ф., Пушкин Ю.Р. Тахиаритмия и гипомания при роговой козьей травке. Психосоматика 2004; 45: 536-7. Просмотреть аннотацию.

Plaitakis A, Smith J, Mandeli J, Yahr MD.Пилотные испытания аминокислот с разветвленной цепью при боковом амиотрофическом склерозе. Ланцет 1988; 1: 1015-8. Просмотреть аннотацию.

Гордый CG. Регулирование факторов трансляции млекопитающих питательными веществами. Eur J Biochem 2002; 269: 5338-49 .. Просмотреть аннотацию.

Ра С.Г., Миядзаки Т., Кодзима Р. и др. Влияние времени приема BCAA на болезненность и повреждение мышц, вызванные физической нагрузкой: пилотное плацебо-контролируемое двойное слепое исследование. J Sports Med Phys Fitness. 2018; 58 (11): 1582-1591. Просмотреть аннотацию.

Rahimi MH, Shab-Bidar S, Mollahosseini M, Djafarian K.Добавки аминокислот с разветвленной цепью и повреждение мышц, вызванное физической нагрузкой, при восстановлении после упражнений: метаанализ рандомизированных клинических испытаний. Питание. 2017; 42: 30-36. Просмотреть аннотацию.

Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Рид Л.Л. и др. Эффективность аминокислот с разветвленной цепью при лечении поздней дискинезии у мужчин. Am J Psychiatry 2003; 160: 1117-24 .. Просмотреть аннотацию.

Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Вебер Дж. Б. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают симптомы поздней дискинезии.Психофармакология (Берл) 1999; 143: 358-64. Просмотреть аннотацию.

Ричардсон М.А., Смолл А.М., Рид Л.Л. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью поздней дискинезии у детей и подростков. J Clin Psychiatry 2004; 65: 92-6. Просмотреть аннотацию.

Риордан С.М., Уильямс Р. Лечение печеночной энцефалопатии. N Engl J Med 1997; 337: 473-9.

Rosen HM, Yoshimura N, Hodgman JM, Fischer JE. Аминокислотный состав плазмы при печеночной энцефалопатии различной этиологии. Гастроэнтерология 1977; 72: 483-7.Просмотреть аннотацию.

Росси Фанелли Ф, Кангиано С., Капокачча Л. и др. Использование аминокислот с разветвленной цепью для лечения печеночной энцефалопатии: клинический опыт. Gut 1986; 27: 111-5. Просмотреть аннотацию.

Scarna A, Gijsman HJ, McTavish SF, et al. Эффект от напитка с разветвленной цепью аминокислот при мании. Br J Psychiatry 2003; 182: 210-3 .. Просмотреть аннотацию.

Шимомура Й, Мураками Т., Накаи Н, Нагасаки М., Харрис Р.А. Упражнения способствуют катаболизму BCAA: влияние добавок BCAA на скелетные мышцы во время упражнений.J Nutr 2004; 134 (6 доп.): 1583S-1587S. Просмотреть аннотацию.

Шимомура Ю., Ямамото Ю., Бахотто Дж. И др. Нутрицевтические эффекты аминокислот с разветвленной цепью на скелетные мышцы. J Nutr 2006; 136 (2): 529S-532S. Просмотреть аннотацию.

Stein TP, Schluter MD, Leskiw MJ, Boden G. Ослабление белкового истощения, связанного с постельным режимом, аминокислотами с разветвленной цепью. Питание 1999; 15: 656-60. Просмотреть аннотацию.

Сурьяван А., Хавс Дж. У., Харрис Р. А. и др. Молекулярная модель метаболизма аминокислот с разветвленной цепью человека.Am J Clin Nutr 1998; 68: 72-81. Просмотреть аннотацию.

Takeuchi I, Yoshimura Y, Shimazu S, Jeong S, Yamaga M, Koga H. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью и витамина D на физическую функцию, мышечную массу и силу, а также статус питания у пожилых людей с саркопенией, находящихся в больнице. реабилитация на основе: многоцентровое рандомизированное контролируемое исследование. Гериатр Геронтол Инт. 2019; 19 (1): 12-17. Просмотреть аннотацию.

Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др. Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I.Клинические, функциональные и максимальные изометрические данные крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотреть аннотацию.

Testa D, Caraceni T, Fetoni V. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении бокового амиотрофического склероза. J. Neurol 1989; 236: 445-7. Просмотреть аннотацию.

Кому CY, Freeman M, Van Winkle LJ. Потребление аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) в течение 2-10 дней беременности вызывает аномальный рост плода и плаценты: последствия для добавок BCAA для людей. Int J Environ Res Public Health.2020; 17 (7): 2445. Просмотреть аннотацию.

Цубуку С., Хатаяма К., Кацумата Т. и др. Тринадцатинедельное исследование пероральной токсичности аминокислот с разветвленной цепью у крыс. Int J Toxicol 2004; 23 (2): 119-26. Просмотреть аннотацию.

Tynkkynen J, Chouraki V, van der Lee SJ, et al. Связь аминокислот с разветвленной цепью и других циркулирующих метаболитов с риском развития деменции и болезни Альцгеймера: проспективное исследование в восьми когортах. Демент Альцгеймера. 2018; 14 (6): 723-733. Просмотреть аннотацию.

Uchino Y, Watanabe M, Takata M и др.Влияние пероральных аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию сывороточного альбумина у пациентов с сердечной недостаточностью и гипоальбуминемией: результаты предварительного исследования. Am J Cardiovasc Drugs. 2018; 18 (4): 327-332. Просмотреть аннотацию.

ван Холл G, Raaymakers JS, Saris WH. Попадание в организм человека аминокислот с разветвленной цепью и триптофана во время продолжительных физических упражнений: неспособность повлиять на работоспособность. J. Physiol (Лондон), 1995; 486: 789-94. Просмотреть аннотацию.

van Loon LJ, Kruijshoop M, Menheere PP, et al. Прием аминокислот значительно увеличивает секрецию инсулина у пациентов с длительным диабетом 2 типа.Уход за диабетом 2003; 26: 625-30. Просмотреть аннотацию.

ВанДуссельдорп Т.А., Эскобар К.А., Джонсон К.Э. и др. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью на восстановление после острых эксцентрических упражнений. Питательные вещества. 2018; 10 (10). pii: E1389. Просмотреть аннотацию.

Vilstrup H, Gluud C, Hardt F и др. Аминокислота с разветвленной цепью в сравнении с лечением печеночной энцефалопатии глюкозой. Двойное слепое исследование 65 пациентов с циррозом печени. J Hepatol 1990; 10: 291-6. Просмотреть аннотацию.

Варен Дж., Денис Дж., Десурмонт П., Эрикссон Л.С. и др.Эффективно ли внутривенное введение аминокислот с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии? Многоцентровое исследование. Гепатол 1983; 3: 475-80. Просмотреть аннотацию.

Уолдрон М., Уилан К., Джеффрис О., Берт Д., Хау Л., Паттерсон С.Д. Влияние кратковременного приема аминокислот с разветвленной цепью на восстановление после одного приступа гипертрофических упражнений у спортсменов, тренирующихся с отягощениями. Appl Physiol Nutr Metab. 2017; 42 (6): 630-636. Просмотреть аннотацию.

Zheng Y, Li Y, Qi Q и др.Совокупное потребление аминокислот с разветвленной цепью и заболеваемость диабетом 2 типа. Int J Epidemiol. 2016; 45 (5): 1482-1492. Просмотреть аннотацию.

Аминокислоты с разветвленной цепью: использование и риски

Что такое аминокислоты с разветвленной цепью?

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) являются незаменимыми питательными веществами. Это белки, содержащиеся в пище. Ваши мышцы «сжигают» эти аминокислоты для получения энергии.

Названиями конкретных аминокислот, составляющих аминокислоты с разветвленной цепью, являются лейцин, изолейцин и валин.Термин разветвленная цепь просто относится к их химической структуре.

BCAA также можно принимать в виде добавок. В некоторых случаях медицинские работники могут вводить BCAA внутривенно (внутривенно).

Преимущества аминокислот с разветвленной цепью

Аминокислоты с разветвленной цепью являются незаменимыми питательными веществами, которые помогают поддерживать метаболизм мышц и важны для наращивания белка в мышечной ткани. Если вы спортсмен или культурист, вы можете принимать пероральные добавки с аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA), чтобы попытаться помочь с восстановлением после тренировок и улучшить спортивные результаты.

Исследования показывают, что BCAA могут предотвратить разрушение мышц во время упражнений. Но вряд ли они улучшат спортивные результаты.

BCAA могут помочь:

  • Увеличивают мышечный рост
  • Уменьшают боль в мышцах
  • Снижают усталость от упражнений
  • Предотвращают истощение мышц
  • Повысьте аппетит, если вы недоедаете или больны раком
  • Легкие симптомы позднего опоздания
  • Облегчить симптомы печеночной энцефалопатии, вызванной циррозом
  • Защитить людей с циррозом от рака печени
  • Лечить определенные заболевания головного мозга
  • Улучшить умственную функцию у людей с фенилкетонурией

Хотя сообщается, что BCAA полезны при диабете или его наследственной форме о расстройстве аутистического спектра пока нет достаточных доказательств, подтверждающих такое использование.

Дозировки BCAA варьируются в зависимости от причины использования. Качество и активные ингредиенты в добавках могут сильно различаться от производителя к производителю. Это затрудняет установление стандартной дозы.

Аминокислоты с разветвленной цепью и диета

Вы можете получить аминокислоты с разветвленной цепью из следующих продуктов:

  • Сыворотка, молоко и соевые белки
  • Кукуруза
  • Говядина, курица, рыба и яйца
  • Печеные бобы и фасоль лима
  • Нут
  • Чечевица
  • Цельная пшеница
  • Коричневый рис
  • Миндаль, бразильские орехи и кешью
  • Семена тыквы

Риски и побочные эффекты аминокислот с разветвленной цепью

При приеме до 6 месяцев пероральные добавки BCAA не часто связаны с вредными побочными эффектами. Однако побочные эффекты могут включать:

Риски. BCAA могут влиять на уровень глюкозы в крови во время и после операции. Вы также можете подвергаться повышенному риску, если у вас хронический алкоголизм или кетоацидурия с разветвленной цепью.

Также избегайте использования BCAA, если вы беременны или кормите грудью.

Взаимодействия. Сначала поговорите со своим врачом, если вы принимаете:

Сообщите своему врачу о любых добавках, которые вы принимаете, даже если они натуральные.Таким образом, ваш врач может проверить любые возможные побочные эффекты или взаимодействия с лекарствами или продуктами питания. Они могут сообщить вам, может ли добавка увеличить ваш риск.

FDA не регулирует пищевые добавки. Тем не менее, он одобрил инъекционную аминокислоту с разветвленной цепью для противодействия потере азота.

Аминокислоты с разветвленной цепью в метаболической передаче сигналов и инсулинорезистентности

  • 1

    Cota, D. et al. . Передача сигналов гипоталамуса mTOR регулирует потребление пищи. Наука 312 , 927–930 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 2

    Blouet, C., Jo, Y.H, Li, X. & Schwartz, G.J. Медиобазальное восприятие лейцина в гипоталамусе регулирует потребление пищи посредством активации цепи гипоталамус – ствол мозга. J. Neurosci. 29 , 8302–8311 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 3

    Блуэ, К.& Шварц, Г. Дж. Чувствительность ствола мозга к питательным веществам в ядре одиночного тракта препятствует питанию. Cell Metab. 16 , 579–587 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 4

    Шварц, Г. Дж. Центральное определение лейцина в контроле энергетического гомеостаза. Endocrinol. Метаб. Clin. North Am. 42 , 81–87 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 5

    Лаегер Т. и др. . Лейцин действует в головном мозге, подавляя потребление пищи, но не действует как физиологический сигнал о низком содержании белка в рационе. Am. J. Physiol. Regul. Интегр. Комп. Physiol. 307 , R310 – R320 (2014).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 6

    Девкота С. и Лейман Д. К. Роль метаболизма белков в лечении ожирения. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 13 , 403–407 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 7

    Лейман Д. К. и Уокер Д. А. Потенциальное значение лейцина в лечении ожирения и метаболического синдрома. J. Nutr. 136 , 319S – 323S (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 8

    Нортон, Л. Э. и Лейман, Д. К. Лейцин регулирует инициацию трансляции синтеза белка в скелетных мышцах после тренировки. J. Nutr. 136 , 533S – 537S (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 9

    Li, H., Xu, M., Lee, J., He, C. & Xie, Z. Добавка лейцина увеличивает экспрессию SIRT1 и предотвращает митохондриальную дисфункцию и метаболические нарушения у мышей с ожирением, вызванным диетой с высоким содержанием жиров . Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 303 , E1234 – E1244 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 10

    Li, Z.И Хебер, Д. Саркопеническое ожирение у пожилых людей и стратегии управления весом. Nutr. Ред. 70 , 57–64 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 11

    Guo, K., Yu, Y.H., Hou, J. & Zhang, Y. Хронический прием лейцина улучшает гликемический контроль в этиологически различных моделях ожирения и сахарного диабета на мышах. Nutr. Метаб. (Лондон) 7 , 57 (2010).

    Google Scholar

  • 12

    Zhang, Y. et al . Увеличение потребления лейцина с пищей снижает ожирение, вызванное диетой, и улучшает метаболизм глюкозы и холестерина у мышей с помощью различных механизмов. Диабет 56 , 1647–1654 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 13

    Binder, E. et al. . Добавка лейцина модулирует использование топливных субстратов и метаболизм глюкозы у мышей, ранее страдающих ожирением. Ожирение (Серебряная весна) 22 , 713–720 (2014).

    CAS Google Scholar

  • 14

    Чен, Х., Симар, Д., Тинг, Дж. Х., Эркеленс, Дж. Р. и Моррис, М. Дж. Лейцин улучшает уровень глюкозы и липидов у потомков от тучных матерей, в зависимости от типа диеты, но не калорийности. J. Neuroendocrinol. 24 , 1356–1364 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 15

    Торрес-Лил, Ф.Л. и др. . Добавка лейцина улучшает концентрацию адипонектина и общего холестерина, несмотря на отсутствие изменений в ожирении или гомеостазе глюкозы у крыс, ранее получавших диету с высоким содержанием жиров. Nutr. Метаб. (Лондон) 8 , 62 (2011).

    CAS Google Scholar

  • 16

    Potier, M., Darcel, N. & Tome, D. Белок, аминокислоты и контроль приема пищи. Curr. Opin. Clin.Nutr. Метаб. Уход 12 , 54–58 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 17

    Lopez, N., Sanchez, J., Pico, C., Palou, A. & Serra, F. Добавление L-лейцина в рацион кормящих крыс приводит к тенденции к увеличению соотношения постная масса / жир, связанной с более низким экспрессия орексигенного нейропептида в гипоталамусе. Пептиды 31 , 1361–1367 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 18

    Наиризи, А., She, P., Vary, T.C. & Lynch, C.J. Добавление лейцина в питьевую воду не влияет на предрасположенность мышей к ожирению, вызванному диетой. J. Nutr. 139 , 715–719 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 19

    Стеванович Д. и др. . Внутрицеребровентрикулярное введение метформина подавляет грелин-индуцированную передачу сигналов гипоталамической AMP-киназы и прием пищи. Нейроэндокринология 96 , 24–31 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 20

    Чен, К. и Реймер, Р. А. Молочный белок и лейцин изменяют высвобождение GLP-1 и мРНК генов, участвующих в метаболизме липидов в кишечнике in vitro . Nutrition 25 , 340–349 (2009).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 21

    Macotela, Y. и др. . Пищевой лейцин — экологический модификатор инсулинорезистентности, действующий на нескольких уровнях метаболизма. PLoS ONE 6 , e21187 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 22

    Qin, L.Q. et al. . Более высокое потребление аминокислот с разветвленной цепью связано с более низкой распространенностью избыточного веса или ожирения у взрослых людей среднего возраста из Восточной Азии и Запада. J. Nutr. 141 , 249–254 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 23

    Салехи, А. и др. . Инсулиногенный эффект сывороточного протеина частично опосредован прямым действием аминокислот и GIP на β-клетки. Nutr. Метаб. (Лондон) 9 , 48 (2012).

    CAS Google Scholar

  • 24

    Сюй, Г. и др. . Желудочная мишень млекопитающих для передачи сигналов рапамицина регулирует выработку грелина и потребление пищи. Эндокринология 150 , 3637–3644 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 25

    Линч, К. Дж. и др. . Лейцин в пище опосредует некоторое повышение концентрации лептина в плазме после приема пищи. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 291 , E621 – E630 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 26

    Vary, T. C. & Lynch, C. J. Компоненты передачи сигналов питательных веществ, контролирующие синтез белка в поперечно-полосатых мышцах. J. Nutr. 137 , 1835–1843 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 27

    Додд, К. М. и Ти, А. Р. Лейцин и mTORC1: сложная взаимосвязь. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 302 , E1329 – E1342 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 28

    Линч, К. Дж. и др. . Лейцин — это питательный сигнал прямого действия, регулирующий синтез белка в жировой ткани. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 283 , E503 – E513 (2002).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 29

    Ланг, К.Х., Фрост Р. А., Бронсон С. К., Линч С. Дж. И Вари Т. С. Баланс белков скелетных мышц у гетерозиготных мышей mTOR в ответ на воспаление и лейцин. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 298 , E1283 – E1294 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 30

    Vary, T.C., Deiter, G. & Lynch, C.J. Рапамицин ограничивает образование активного комплекса эукариотического фактора инициации 4F после кормления в сердцах крыс. J. Nutr. 137 , 1857–1862 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 31

    Vary, T. C., Anthony, J. C., Jefferson, L. S., Kimball, S. R. & Lynch, C. J. Рапамицин подавляет стимуляцию питательными веществами eIF4G, но не фосфорилирование PKC в скелетных мышцах. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 293 , E188 – E196 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 32

    Вары, Т.C. & Lynch, C.J. Прием пищи увеличивает образование eIF4F в скелетных мышцах: роль увеличения доступности eIF4E и фосфорилирования eIF4G. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 290 , E631 – E642 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 33

    Ван Х. и Пруд К. Г. Путь mTOR в контроле синтеза белка. Physiology (Bethesda) 21 , 362–369 (2006).

    CAS Google Scholar

  • 34

    Лапланте, М. и Сабатини, Д. М. Краткий обзор регуляции mTORC1 и ее влияния на экспрессию генов. J. Cell Sci. 126 , 1713–1719 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 35

    Гарроу, Дж. С. Вклад синтеза белка в термогенез у человека. Внутр. Дж.Ожирение. 9 (Приложение 2), 97–101 (1985).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 36

    Джордано М. и Кастеллино П. Корреляция между изменениями в расходе энергии, вызванными аминокислотами, и метаболизмом белков у людей. Nutrition 13 , 309–312 (1997).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 37

    Мирянин, Д.K. & Baum, J. I. Влияние диетического белка на гликемический контроль во время похудания. J. Nutr. 134 , 968S – 973S (2004).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 38

    Tsujinaka, T. et al. . Модуляция термогенного ответа на парентеральное введение аминокислот при хирургическом стрессе. Nutrition 12 , 36–39 (1996).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 39

    Ямаока, И.Изменение внутренней температуры тела путем введения аминокислот. Asia Pac. J. Clin. Nutr. 17 (Приложение 1), 309–311 (2008).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 40

    Pitkänen, O., Takala, J., Pöyhönen, M. & Kari, A. Разветвленные и смешанные растворы аминокислот и термогенез у послеоперационных пациентов. Nutrition 10 , 132–137 (1994).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 41

    Кавагути Т., Taniguchi, E. & Sata, M. Влияние пероральных аминокислот с разветвленной цепью на печеночную энцефалопатию и исход у пациентов с циррозом печени. Nutr. Clin. Практик. 28 , 580–588 (2013).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 42

    Итикава, К. и др. . Питательные вещества, обогащенные аминокислотами с разветвленной цепью, стимулируют восстановление антиоксидантной ДНК на крысиной модели повреждения печени, вызванного четыреххлористым углеродом. Mol. Биол. Отчет 39 , 10803–10810 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 43

    Kuwahata, M. et al. . Добавление аминокислот с разветвленной цепью ослабляет апоптоз печени у крыс с хроническим заболеванием печени. Nutr. Res. 32 , 522–529 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 44

    Хаяиши, С. и др. . Пероральные гранулы аминокислот с разветвленной цепью снижают частоту гепатоцеллюлярной карциномы и улучшают бессобытийную выживаемость у пациентов с циррозом печени. Dig. Дис. 29 , 326–332 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 45

    Холечек, М. Три цели добавления аминокислот с разветвленной цепью при лечении заболеваний печени. Питание 26 , 482–490 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 46

    Layman, D. K. Диетические рекомендации должны отражать новое понимание потребностей взрослых в белке. Nutr. Метаб. (Лондон) 6 , 12 (2009).

    Google Scholar

  • 47

    Mojtahedi, M.C. et al. . Влияние повышенного потребления белка во время ограничения энергии на изменения в составе тела и физических функциях у пожилых женщин. J. Gerontol A Biol. Sci. Med. Sci. 66 , 1218–1225 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 48

    Непрофессионал, Д. К. и др. . Определение потребности в белке в пище для оптимизации метаболической роли аминокислот. Am. J. Clin. Nutr. http://dx.doi.org/10.3945/ajcn.114.084053.

  • 49

    Миллуорд, Д. Дж., Лейман, Д. К., Том, Д. и Шаафсма, Г. Оценка качества белка: влияние расширения понимания потребностей в белках и аминокислотах для оптимального здоровья. Am. J. Clin. Nutr. 87 , 1576S – 1581S (2008 г.).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 50

    Муто, Ю. и др. . Избыточный вес и ожирение увеличивают риск рака печени у пациентов с циррозом печени, а длительный пероральный прием гранул аминокислот с разветвленной цепью подавляет канцерогенез печени у более тяжелых пациентов с циррозом печени. Hepatol. Res. 35 , 204–214 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 51

    Norton, L.E., Wilson, G.J., Layman, D.K., Moulton, C.J. и Garlick, P.J. Содержание лейцина в пищевых белках является определяющим фактором постпрандиального синтеза белка скелетных мышц у взрослых крыс. Nutr. Метаб. (Лондон) 9 , 67 (2012).

    CAS Google Scholar

  • 52

    Цзэн, Ю.J. и др. . Характеристики и факторы риска гипергликемии у китайских пациенток с системной красной волчанкой. Волчанка 19 , 1344–1350 (2010).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 53

    Wurtz, P. и др. . Метаболические признаки инсулинорезистентности у 7 098 молодых людей. Диабет 61 , 1372–1380 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 54

    Ван Т.J. и др. . Профили метаболитов и риск развития диабета. Nat. Med. 17 , 448–453 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 55

    Tai, E. S. и др. . Инсулинорезистентность связана с метаболическим профилем измененного белкового обмена у китайских и азиатско-индийских мужчин. Диабетология 53 , 757–767 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 56

    Сухре, К. и др. . Метаболический след диабета: исследование мультиплатформенной метаболомики в эпидемиологических условиях. PLoS ONE 5 , e13953 (2010).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 57

    Шаудер, П., Завельберг, Д., Лангер, К. и Гербертц, Л. Половые различия в уровнях кетокислот с разветвленной цепью в плазме при ожирении. Am. J. Clin. Nutr. 46 , 58–60 (1987).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 58

    Pennetti, V., Galante, A., Zonta-Sgaramella, L. & Jayakar, S.D. Связь между ожирением, инсулинемией и концентрацией аминокислот в сыворотке крови в образце взрослых итальянцев. Clin. Chem. 28 , 2219–2224 (1982).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 59

    Ньюгард, К.Б. и др. . Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением от худощавых и способствует развитию инсулинорезистентности. Cell Metab. 9 , 311–326 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 60

    Ньюгард, К. Б. Взаимодействие между липидами и аминокислотами с разветвленной цепью в развитии инсулинорезистентности. Cell Metab. 15 , 606–614 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 61

    Наир, К. С., Гарроу, Дж. С., Форд, К., Малер, Р. Ф. и Холлидей, Д. Влияние плохого контроля диабета и ожирения на метаболизм белков в организме человека. Diabetologia 25 , 400–403 (1983).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 62

    Маккормак, С.Е. и др. . Концентрации циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью связаны с ожирением и будущей инсулинорезистентностью у детей и подростков. Pediatr. Ожирение. 8 , 52–61 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 63

    Лаки, Д. Э. и др. . Регулирование экспрессии фермента катаболизма аминокислот с разветвленной цепью жировой ткани и перекрестного потока аминокислот в жировой ткани при ожирении у человека. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 304 , E1175 – E1187 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 64

    Ким М. Дж. и др. . Связанный с ожирением метаболомный анализ людей в интервенционном исследовании пептидов черной сои с помощью сверхпроизводительной жидкостной хроматографии и квадрупольной времяпролетной масс-спектрометрии. J. Obes. 2013 , 874981 (2013).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 65

    Форлани Г. и др. . Инсулинозависимый метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при ожирении. Метаболизм 33 , 147–150 (1984).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 66

    Файн, О. и др. . Метаболомные профили плазмы, отражающие гомеостаз глюкозы у афроамериканок с ожирением и ожирением без диабета 2 типа. PLoS ONE 5 , e15234 (2010).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 67

    Фелиг, П., Марлисс, Э. и Кэхилл, Г. Ф. Младший. Уровни аминокислот в плазме и секреция инсулина при ожирении. N. Engl. J. Med. 281 , 811–816 (1969).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 68

    Cheng, S. и др. . Профилирование метаболитов выявляет пути, связанные с метаболическим риском у людей. Тираж 125 , 2222–2231 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 69

    Кабальеро, Б., Файнер, Н. и Вуртман, Р. Дж. Аминокислоты в плазме и уровни инсулина при ожирении: реакция на потребление углеводов и добавки триптофана. Метаболизм 37 , 672–676 (1988).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 70

    Бельфиоре, Ф., Яннелло, С. и Рабуаццо, А. М. Инсулинорезистентность при ожирении: критический анализ на уровне ферментов. Обзор. Внутр. J. Obes. 3 , 301–323 (1979).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 71

    Адиби, С. А. Влияние диетических деприваций на плазменную концентрацию свободных аминокислот человека. J. Appl. Physiol. 25 , 52–57 (1968).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 72

    She, P. et al . Повышение лейцина в плазме, связанное с ожирением, связано с изменениями ферментов, участвующих в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 293 , E1552 – E1563 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 73

    Она, П. и др. . Лейцин и белковый обмен у крыс Zucker с ожирением. PLoS ONE 8 , e59443 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 74

    Герман, М. А., Ше, П., Перони, О. Д., Линч, К. Дж. И Кан, Б. Б. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) жировой ткани модулирует уровни циркулирующих BCAA. J. Biol. Chem. 285 , 11348–11356 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 75

    Олсон, К.C., Chen, G., Xu, Y., Hajnal, A. & Lynch, C. J. Аллоизолейцин дифференцирует аминоацидемию с разветвленной цепью у крыс Zucker и крыс, страдающих ожирением. Ожирение (Серебряная весна) 22 , 1212–1215 (2014).

    CAS Google Scholar

  • 76

    Batch, B.C. и др. . Аминокислоты с разветвленной цепью являются новыми биомаркерами для определения метаболического благополучия. Метаболизм 62 , 961–969 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 77

    Хуанг, Ю., Чжоу, М., Сунь, Х. и Ван, Ю. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при сердечных заболеваниях: эпифеномен или реальный виновник? Cardiovasc. Res. 90 , 220–223 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 78

    Брейтман, И. и др. .Влияние аминокислотных добавок на гомеостаз глюкозы, маркеры воспаления и инкретины после лапароскопического обходного желудочного анастомоза. J. Am. Coll. Surg. 212 , 617–625 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 79

    Бадуд, Ф. и др. . Аминокислотный гомеостаз сыворотки и жировой ткани у метаболически здоровых тучных. J. Proteome Res. 13 , 3455–3466 (2014).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 80

    Фернстром, Дж. Д. Аминокислоты с разветвленной цепью и функция мозга. J. Nutr. 135 , 1539S – 1546S (2005 г.).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 81

    Ман, А. М., Де Джозеф, М. Р., Дэвис, Д. В. и Хокинс, Р. А. Региональный транспорт аминокислот в мозг во время диабета: влияние аминокислот в плазме. Am. J. Physiol. 253 , E575 – E583 (1987).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 82

    Crandall, E. A. & Fernstrom, J. D. Влияние экспериментального диабета на уровни ароматических аминокислот и аминокислот с разветвленной цепью в крови и мозге крыс. Диабет 32 , 222–230 (1983).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 83

    Фернстрем, М.Х., Волк, Э. А. и Фернстром, Дж. Д. In vivo ингибирование поглощения тирозина сетчаткой крысы большими нейтральными, но не кислыми аминокислотами. Am. J. Physiol. 251 , E393 – E399 (1986).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 84

    Коппола А. и др. . Аминокислоты с разветвленной цепью изменяют нейроповеденческую функцию у крыс. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 304 , E405 – E413 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 85

    Пан, А. и др. . Двунаправленная связь между депрессией и ожирением у женщин среднего и старшего возраста. Внутр. J. Obes. (Лондон) 36 , 595–602 (2012).

    CAS Google Scholar

  • 86

    Бломмаарт, Э. Ф., Луйкен, Дж. Дж., Бломмаарт, П. Дж., Ван Верком, Г. М.И Мейер, А. Дж. Фосфорилирование рибосомного белка S6 ингибирует аутофагию в изолированных гепатоцитах крысы. J. Biol. Chem. 270 , 2320–2326 (1995).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 87

    Маки, Т. и др. . Аминокислоты с разветвленной цепью снижают атрофию мышц, вызванную подвешиванием задних конечностей, и снижают уровень белка атрогина-1 и MuRF1 у крыс. Nutr. Res. 32 , 676–683 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 88

    Мэй, М. Э. и Бузе, М. Г. Влияние аминокислот с разветвленной цепью на обмен белков. Diabetes Metab. Ред. 5 , 227–245 (1989).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 89

    Mordier, S., Deval, C., Bechet, D., Tassa, A. & Ferrara, M. Ограничение лейцина вызывает аутофагию и активацию зависимого от лизосом протеолиза в мышечных трубках C2C12 через мишень рапамицина у млекопитающих. независимый сигнальный путь. J. Biol. Chem. 275 , 29900–29906 (2000).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 90

    Мортимор, Г. Э. и Посо, А. Р. Лизосомные пути деградации печеночного белка: регулирующая роль аминокислот. Fed. Proc. 43 , 1289–1294 (1984).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 91

    Сугавара Т., Ito, Y., Nishizawa, N. & Nagasawa, T. Регулирование деградации, а не синтеза мышечного белка с помощью диетического лейцина у крыс, получавших диету с дефицитом белка. Аминокислоты 37 , 609–616 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 92

    Хонг, С.О. и Лейман, Д.К. Влияние лейцина на синтез и распад белка in vitro в скелетных мышцах крыс. J. Nutr. 114 , 1204–1212 (1984).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 93

    Adegoke, O.A. et al . Клещи с питанием от еды стимулируют клеточные механизмы анаболизма мышечных белков и регулируют утилизацию глюкозы у нормальных мужчин. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 296 , E105 – E113 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 94

    Баптиста, И.Л. и др. . Лейцин снижает истощение скелетных мышц за счет ингибирования убиквитинлигаз. Мышечный нерв 41 , 800–808 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 95

    Гласс, Д. Дж. Сигнальные пути, нарушающие мышечную массу. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 13 , 225–229 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 96

    Латрес, Э. и др. . Инсулиноподобный фактор роста-1 (IGF-1) обратно регулирует гены, индуцированные атрофией, через путь фосфатидилинозитол-3-киназы / Akt / млекопитающее, являющийся мишенью рапамицина (PI3K / Akt / mTOR). J. Biol. Chem. 280 , 2737–2744 (2005).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 97

    Паула-Гомес, С. и др. . Инсулин подавляет гены атрофии и аутофагии в сердечной ткани и кардиомиоцитах посредством передачи сигналов AKT / FOXO. Horm. Метаб. Res. 45 , 849–855 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 98

    Williamson, J. R., Walajtys-Rode, E. & Coll., K. E. Влияние α-кетокислот с разветвленной цепью на метаболизм изолированных клеток печени крысы. I. Регуляция метаболизма α-кетокислоты с разветвленной цепью. J. Biol. Chem. 254 , 11511–11520 (1979).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 99

    Гринхафф, П.Л. и др. . Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 295 , E595 – E604 (2008).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 100

    О’Коннор, П. М., Буш, Дж. А., Сурьяван, А., Нгуен, Х. В. и Дэвис, Т. А. Инсулин и аминокислоты независимо друг от друга стимулируют синтез белка скелетных мышц у новорожденных свиней. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 284 , E110 – E119 (2003).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 101

    Фрайбург, Д. А., Ян, Л. А., Хилл, С. А., Оливерас, Д. М. и Барретт, Э. Дж. Инсулин и инсулиноподобный фактор роста-I усиливают анаболизм белков скелетных мышц человека во время гипераминоацидемии с помощью различных механизмов. J. Clin. Вкладывать деньги. 96 , 1722–1729 (1995).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 102

    Эсторнелл, Э., Кабо, Дж. И Барбер, Т. Синтез белка стимулируется у крыс, страдающих ожирением от питания. J. Nutr. 125 , 1309–1315 (1995).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 103

    Guillet, C., Masgrau, A. & Boirie, Y. Изменяется ли метаболизм белков при ожирении? Curr.Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 14 , 89–92 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 104

    Кумаширо, Н. и др. . Нацеленность на пируваткарбоксилазу снижает глюконеогенез и ожирение, а также улучшает инсулинорезистентность. Диабет 62 , 2183–2194 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 105

    Нильссон, М.I. и др. . Аномальный обмен белка и анаболическая резистентность к упражнениям при саркопеническом ожирении. FASEB J. 27 , 3905–3916 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 106

    Велле, С., Барнард, Р. Р., Статт, М. и Аматруда, Дж. М. Увеличение белкового обмена у женщин с ожирением. Метаболизм 41 , 1028–1034 (1992).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 107

    Louard, R.J., Barrett, E. J. и Gelfand, R. A. Ночная инфузия аминокислот с разветвленной цепью вызывает устойчивое подавление протеолиза мышц. Метаболизм 44 , 424–429 (1995).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 108

    Хунг, К. Ф. и др. . Взаимосвязь между ожирением и риском клинически значимой депрессии: Менделирующее рандомизированное исследование. Br. J. Psychiatry 205 , 24–28 (2014).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 109

    Ум, С. Х. и др. . Отсутствие S6K1 защищает от ожирения, вызванного возрастом и диетой, одновременно повышая чувствительность к инсулину. Nature 431 , 200–205 (2004).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 110

    Умм, С. Х., Д’Алессио, Д. и Томас, Г. Перегрузка питательными веществами, инсулинорезистентность и рибосомный протеин S6 киназа 1, S6K1. Cell Metab. 3 , 393–402 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 111

    She, P. et al . Нарушение BCATm у мышей приводит к увеличению расхода энергии, связанного с активацией цикла бесполезного обмена белка. Cell Metab. 6 , 181–194 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 112

    Кильберг, Р., Барк, С. и Холлберг, Д. Пероральный тест на аминокислотную нагрузку до и после операции кишечного анастомоза при патологическом ожирении. Acta Chir. Сканд. 148 , 73–86 (1982).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 113

    Magkos, F. и др. . Влияние обходного желудочного анастомоза по Ру и лапароскопического регулируемого бандажирования желудка на метаболизм аминокислот с разветвленной цепью. Диабет 62 , 2757–2761 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 114

    Лаферрере Б. и др. . Дифференциальное метаболическое влияние операции обходного желудочного анастомоза по сравнению с диетическим вмешательством у тучных диабетиков, несмотря на одинаковую потерю веса. Sci. Пер. Med. 3 , 80re2 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 115

    Дои, М. и др. . Изолейцин, аминокислота, снижающая уровень глюкозы в крови, увеличивает захват глюкозы в скелетных мышцах крыс в отсутствие повышения активности АМФ-активированной протеинкиназы. J. Nutr. 135 , 2103–2108 (2005).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 116

    Doi, M., Yamaoka, I., Nakayama, M., Sugahara, K. & Yoshizawa, F. Гипогликемический эффект изолейцина включает увеличение поглощения глюкозы мышцами и окисление глюкозы в организме, а также снижение глюконеогенеза в печени. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 292 , E1683 – E1693 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 117

    Broca, C. et al. . Инсулинотропный агент ID-1101 (4-гидроксиизолейцин) активирует передачу сигналов инсулина у крыс. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 287 , E463 – E471 (2004).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 118

    Бланшар, П.G. и др. . Основное участие mTOR в индуцированной PPARγ стимуляции поглощения липидов жировой тканью и накопления жира. J. Lipid Res. 53 , 1117–1125 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 119

    Гердер К. и Роден М. Генетика диабета 2 типа: патофизиологическая и клиническая значимость. Eur. J. Clin. Вкладывать деньги. 41 , 679–692 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 120

    Тиффин Н. и др. . Вычислительная идентификация генов болезни: комплекс методов отдает приоритет генам-кандидатам диабета 2 типа и ожирения. Nucleic Acids Res. 34 , 3067–3081 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 121

    Вималесваран, К.С. и др. . Гены-кандидаты на предрасположенность к ожирению демонстрируют усиленную ассоциацию в рамках большого полногеномного исследования ассоциации для ИМТ. Hum. Мол. Genet. 21 , 4537–4542 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 122

    Leibowitz, G., Cerasi, E. & Ketzinel-Gilad, M. Роль mTOR в адаптации и отказе β-клеток при диабете 2 типа. Диабет, ожирение.Метаб. 10 (Приложение 4), 157–169 (2008).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 123

    Лопес, П. и др. . Влияние циклоспорина и сиролимуса на инсулино-стимулированный транспорт глюкозы и толерантность к глюкозе на модели крыс. Transplant Proc. 45 , 1142–1148 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 124

    Дандель, М., Lehmkuhl, H. B., Knosalla, C. & Hetzer, R. Влияние различных стратегий долгосрочной поддерживающей иммуносупрессивной терапии на исход пациентов после трансплантации сердца. Transpl. Иммунол. 23 , 93–103 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 125

    Дьюрус, Э., Капоштас, З. и Кахан, Б. Д. Терапия сиролимусом предрасполагает к впервые возникшему сахарному диабету после трансплантации почки: долгосрочный анализ различных схем лечения. Transplant Proc. 43 , 1583–1592 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 126

    Хьюз, К. Дж. И Кеннеди, Б. К. Парадокс рапамицина разрешен. Наука 335 , 1578–1579 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 127

    Ламминг, Д. В. и др. .Индуцированная рапамицином резистентность к инсулину опосредуется потерей mTORC2 и не связана с продолжительностью жизни. Наука 335 , 1638–1643 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 128

    Сарбасов Д.Д. и др. . Длительное лечение рапамицином ингибирует сборку mTORC2 и Akt / PKB. Mol. Ячейка 22 , 159–168 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 129

    Фам, П.-Т. Т., Фам, П.-М. Т., Фам, С.В., Фам, П.-А. T. & Pham, P.-C. T. Новое начало диабета после трансплантации (NODAT): обзор. Diabetes Metab. Syndr. Ожирение. 4 , 175–186 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 130

    Бриди, Р. и др. . α-кетокислоты, накапливающиеся в моче кленового сиропа, стимулируют перекисное окисление липидов и снижают антиоксидантную защиту в коре головного мозга молодых крыс. Metab. Brain Dis. 20 , 155–167 (2005).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 131

    Фуншал, К. и др. . Морфологические изменения и индукция окислительного стресса в глиальных клетках, вызванная накапливанием α-кетокислот с разветвленной цепью в моче кленового сиропа. Neurochem. Int. 49 , 640–650 (2006).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 132

    Джексон, Р.Х. и Сингер Т. П. Инактивация комплексов 2-кетоглутарата и пируватдегидрогеназы говяжьего сердца кетокислотами с разветвленной цепью. J. Biol. Chem. 258 , 1857–1865 (1983).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 133

    Walajtys-Rode, E. & Williamson, J.R. Влияние α-кетокислот с разветвленной цепью на метаболизм изолированных клеток печени крысы. III. Взаимодействие с пируватдегидрогеназой. J. Biol. Chem. 255 , 413–418 (1980).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 134

    Jouvet, P., Kozma, M. & Mehmet, H. Первичные человеческие фибробласты пациента с болезнью мочи кленового сиропа подвергаются апоптозу после воздействия физиологических концентраций аминокислот с разветвленной цепью. Ann. NY Acad. Sci. 926 , 116–121 (2000).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 135

    Жуве П. и др. . Метаболиты болезни мочи кленового сиропа вызывают апоптоз в нервных клетках без высвобождения цитохрома c или изменений митохондриального мембранного потенциала. Biochem. Soc. Пер. 26 , S341 (1998).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 136

    Kasinski, A., Doering, C. B. & Danner, D. J. Токсичность лейцина в модели нейрональных клеток с ингибированным катаболизмом аминокислот с разветвленной цепью. Brain Res. Мол. Brain Res. 122 , 180–187 (2004).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 137

    Лу, Г. и др. . Протеинфосфатаза 2Cm является важным регулятором катаболизма аминокислот с разветвленной цепью у мышей и культивируемых клеток. J. Clin. Вкладывать деньги. 119 , 1678–1687 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 138

    Оярзабал, А. и др. . Новый регуляторный дефект в комплексе дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью из-за мутации в гене PPM1K вызывает умеренный вариантный фенотип болезни мочи кленового сиропа. Hum. Мутат. 34 , 355–362 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 139

    Лу, Г. и др. . Функциональная характеристика митохондриальной протеинфосфатазы Ser / Thr в регуляции гибели клеток. Methods Enzymol. 457 , 255–273 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 140

    Лу, Г. и др. . Новая серин / треониновая протеинфосфатаза митохондриального матрикса регулирует поры перехода проницаемости митохондрий и необходима для выживания и развития клеток. Genes Dev. 21 , 784–796 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 141

    Амарал, А.U. и др. . α-кетоизокапроновая кислота и лейцин провоцируют биоэнергетическую дисфункцию митохондрий в головном мозге крысы. Brain Res. 1324 , 75–84 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 142

    Адамс, С. Х. и др. . Профили ацилкарнитина в плазме указывают на неполное β-окисление длинноцепочечных жирных кислот и изменение активности цикла трикарбоновых кислот у афроамериканок с диабетом 2 типа. J. Nutr. 139 , 1073–1081 (2009).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 143

    Адамс, С. Х. Новые перспективы метаболизма незаменимых аминокислот при ожирении и инсулинорезистентном состоянии. Adv. Nutr. 2 , 445–456 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 144

    Шах, С.Х. и др. . Уровни аминокислот с разветвленной цепью связаны с улучшением инсулинорезистентности с потерей веса. Диабетология 55 , 321–330 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 145

    Вайнер, М. и Гудман, С. I. Нарушение митохондриального гомеостаза при органических ацидуриях: выводы из исследований на людях и животных. J. Bioenerg. Биомембр. 43 , 31–38 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 146

    Климчакова Е. и др. . Ухудшение ожирения и метаболического статуса вызывает сходные молекулярные адаптации подкожной и висцеральной жировой ткани человека: снижение метаболизма и усиление иммунного ответа. J. Clin. Эндокринол. Метаб. 96 , E73 – E82 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 147

    Пиетилайнен, К.Х. и др. . Глобальные профили транскрипции жира у монозиготных близнецов, не согласующиеся с ИМТ: пути, лежащие в основе приобретенного ожирения. PLoS Med. 5 , e51 (2008).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 148

    Лескинен, Т. и др. . Различия в экспрессии генов мышечной и жировой ткани и кардиометаболических факторах риска у членов пар близнецов, дискордантных по физической активности. PLoS ONE 5 , e12609 (2010).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 149

    Лан, Х. и др. . Профили экспрессии генов недиабетических мышей и мышей с диабетом с ожирением предполагают роль липогенной способности печени в предрасположенности к диабету. Диабет 52 , 688–700 (2003).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 150

    Станчакова, А. и др. . Гипергликемия и общий вариант GCKR связаны с уровнем восьми аминокислот у 9 369 финских мужчин. Диабет 61 , 1895–1902 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 151

    Циммерман, Х. А., Олсон, К. К., Чен, Г. и Линч, К. Дж. Трансплантат жировой ткани при врожденных ошибках метаболизма аминокислот с разветвленной цепью у мышей. Mol. Genet.Метаб. 109 , 345–353 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 152

    Мазариегос, Г. В. и др. . Трансплантация печени при классической болезни мочи кленового сиропа: долгосрочное наблюдение у 37 пациентов и сравнительный опыт United Network for Organ Sharing. J. Pediatr. 160 , 116–121 (2012).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 153

    Харрис Р.A., Joshi, M., Jeoung, N.H. и Obayashi, M. Обзор молекулярных и биохимических основ катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. J. Nutr. 135 , 1527S – 1530S (2005 г.).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 154

    Лефорт, Н. и др. . Повышенная продукция активных форм кислорода и меньшее количество субъединиц комплекса I и белка карнитин-пальмитоилтрансферазы 1B, несмотря на нормальное дыхание митохондрий в инсулинорезистентных скелетных мышцах человека. Диабет 59 , 2444–2452 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 155

    Mullen, E. & Ohlendieck, K. Протеомное профилирование скелетных мышц с диабетом 2 типа без ожирения. Внутр. J. Mol. Med. 25 , 445–458 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 156

    Роу, К.Р. и др. . Изолированный дефицит изобутирил-КоА-дегидрогеназы: нераспознанный дефект метаболизма валина человека. Mol. Genet. Метаб. 65 , 264–271 (1998).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 157

    Шин А.С. и др. . Мозговой инсулин снижает уровни циркулирующих BCAA, индуцируя печеночную α-кетокислотную дегидрогеназу с разветвленной цепью. Cell Metab. (в печати).

  • 158

    Чоп, М. Х. и др. . Руководство по анализу энергетического метаболизма мышей. Nat. Методы 9 , 57–63 (2012).

    Google Scholar

  • 159

    Wolfe, R. & Chinkes, D. L. in Изотопные индикаторы в метаболических исследованиях 299–323 (Wiley, 2005).

    Google Scholar

  • 160

    Оллсоп, Дж. Р., Вулф, Р.Р. и Берк, Дж. Ф. Трейсер грунтование бикарбонатного бассейна. J. Appl. Physiol. 45 , 137–139 (1978).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 161

    Дойсаки, М. и др. . Регулирование печеночной киназы дегидрогеназы α-кетокислот с разветвленной цепью на крысиной модели сахарного диабета 2 типа на разных стадиях заболевания. Biochem. Биофиз. Res. Commun. 393 , 303–307 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 162

    Кузуя Т. и др. . Регулирование катаболизма аминокислот с разветвленной цепью на моделях спонтанного сахарного диабета 2 типа на крысах. Biochem. Биофиз. Res. Commun. 373 , 94–98 (2008).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 163

    Кадота, Ю., Тойода, Т., Китаура, Ю., Адамс, С. Х., Шимомура, Ю. Регулирование комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты печени с разветвленной цепью у крыс, получавших диету с высоким содержанием жиров. Obes. Res. Clin. Практик. 7 , e439 – e444 (2013).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 164

    Джоши М., Джунг Н. Х., Попов К. М. и Харрис Р. А. Идентификация новой митохондриальной фосфатазы типа PP2C. Biochem. Биофиз.Res. Commun. 356 , 38–44 (2007).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 165

    Танеера, Дж. и др. . Подход системной генетики определяет гены и пути развития диабета 2 типа на островках человека. Cell Metab. 16 , 122–134 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 166

    Кеттунен, Дж. и др. . Полногеномное ассоциативное исследование выявляет множественные локусы, влияющие на уровни метаболитов в сыворотке крови человека. Nat. Genet. 44 , 269–276 (2012).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 167

    Сюй, М. и др. . Генетическая детерминанта метаболитов аминокислот и изменений массы тела и инсулинорезистентности в ответ на диеты для похудания: исследование предотвращения избыточного веса с помощью новых диетических стратегий (POUNDS LOST). Тираж 127 , 1283–1289 (2013).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 168

    Чиполла-Нето, Дж., Амарал, Ф. Г., Афече, С. К., Тан, Д. X. и Рейтер, Р. Дж. Мелатонин, энергетический обмен и ожирение: обзор. J. Pineal Res. 56 , 371–381 (2014).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 169

    Ши, С.К., Ансари, Т. С., МакГиннесс, О. П., Вассерман, Д. Х. и Джонсон, К. Х. Нарушение циркадных ритмов приводит к инсулинорезистентности и ожирению. Curr. Биол. 23 , 372–381 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 170

    Ву, Л. и Редди, А. Б. Нарушение ритмов: ожирение, вызванное диетой, нарушает суточные ритмы в метаболических тканях. Диабет 62 , 1829–1830 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 171

    Холт Р. И., Барнетт А. Х. и Бейли К. Дж. Бромокриптин: старый препарат, новый состав и новое показание. Диабет, ожирение. Метаб. 12 , 1048–1057 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 172

    Кано, П. и др. . Влияние диеты с высоким содержанием жиров на 24-часовой характер циркулирующих адипоцитокинов у крыс. Ожирение (Серебряная весна) 17 , 1866–1871 (2009).

    CAS Google Scholar

  • 173

    Takashima, M. et al. . Роль KLF15 в регуляции глюконеогенеза в печени и действия метформина. Диабет 59 , 1608–1615 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 174

    Эльбейн, С.С. и др. . Глобальные профили экспрессии генов подкожной жировой клетчатки и мышц у лиц, толерантных к глюкозе, чувствительных к инсулину и резистентных к инсулину, сопоставлены с ИМТ. Диабет 60 , 1019–1029 (2011).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 175

    Корки, Б. Э., Мартин-Рекеро, А., Валайтис-Род, Э., Уильямс, Р. Дж. И Уильямсон, Дж. Р. Регулирование пути α-кетокислот с разветвленной цепью в печени. J. Biol. Chem. 257 , 9668–9676 (1982).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 176

    Hu, H., Jaskiewicz, J. A. & Harris, R.A. Ингибирование метаболизма α-кетоизовалерата и 3-гидроксиизобутирата изолированными гепатоцитами этанолом и олеатом. Arch. Biochem. Биофиз. 299 , 57–62 (1992).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 177

    Ковес, Т.Р. и др. . Перегрузка митохондрий и неполное окисление жирных кислот способствуют развитию инсулинорезистентности скелетных мышц. Cell Metab. 7 , 45–56 (2008).

    CAS Google Scholar

  • 178

    Фронерт Б. И. и Бернлор Д. А. Карбонилирование белков, дисфункция митохондрий и инсулинорезистентность. Adv. Nutr. 4 , 157–163 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 179

    Фронерт, Б.I. и др. . Повышенное карбонилирование жировых белков при ожирении у человека. Ожирение (Серебряная весна) 19 , 1735–1741 (2011).

    CAS Google Scholar

  • 180

    Long, EK, Olson, DM & Bernlohr, DA Диета с высоким содержанием жиров вызывает изменения уровней транс-4-оксо-2-ноненаля и транс-4-гидрокси-2-ноненаля в жировой ткани в зависимости от депо. манера. Free Radic. Биол. Med. 63 , 390–398 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 181

    Русковска Т. и Бернлор Д. А. Окислительный стресс и карбонилирование белков в жировой ткани — последствия для инсулинорезистентности и сахарного диабета. J. Proteomics 92 , 323–334 (2013).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 182

    Мамер, О.A. & Reimer, M. L. О механизмах образования L-аллоизолейцина и стереоизомеров 2-гидрокси-3-метилвалериановой кислоты из L-изолейцина у пациентов с болезнью мочи кленового сиропа и у нормальных людей. J. Biol. Chem. 267 , 22141–22147 (1992).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 183

    Zhang, B., Zhao, Y., Harris, R.A. & Crabb, D. W. Молекулярные дефекты в субъединице E1 α-кетоокислоты дегидрогеназного комплекса с разветвленной цепью, которые вызывают болезнь мочи кленового сиропа. Mol. Биол. Med. 8 , 39–47 (1991).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 184

    Штраус, К. А. и др. . Заболевание мочи кленовым сиропом. GeneReviews [онлайн], (1993).

    Google Scholar

  • 185

    Штраус, К. А. и др. . Классическая болезнь мочи кленового сиропа и развитие мозга: принципы управления и разработка формулы. Mol. Genet. Метаб. 99 , 333–345 (2010).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 186

    Homanics, G.E., Skvorak, K., Ferguson, C., Watkins, S. & Paul, H. S. Получение и характеристика мышей модели классической и промежуточной болезни мочи кленового сиропа. BMC Med. Genet. 7 , 33 (2006).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 187

    Zinnanti, W.J. и др. . Двойной механизм повреждения мозга и новая стратегия лечения болезни мочи кленовым сиропом. Мозг 132 , 903–918 (2009).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 188

    Бриди, Р. и др. . Индукция окислительного стресса в головном мозге крыс за счет метаболитов, накапливающихся в моче кленового сиропа. Внутр. J. Dev. Neurosci. 21 , 327–332 (2003).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 189

    Кобаяши, Р. и др. . Клофибриновая кислота стимулирует катаболизм аминокислот с разветвленной цепью по трем механизмам. Arch. Biochem. Биофиз. 407 , 231–240 (2002).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 190

    Шимомура Ю. и др. .Активация комплекса дегидрогеназы 2-оксокислоты с разветвленной цепью за счет тетанических сокращений в скелетных мышцах крыс. Biochim. Биофиз. Acta 1157 , 290–296 (1993).

    CAS Google Scholar

  • 191

    Шимомура Ю. и др. . Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью при упражнениях и заболеваниях печени. J. Nutr. 136 , 250S – 253S (2006 г.).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 192

    Ван Х.& Прайс, С. Р. Дифференциальная регуляция экспрессии киназы дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью глюкокортикоидами и подкисление в клетках LLC-PK1-GR101. Am. J. Physiol. Renal Physiol. 286 , F504 – F508 (2004).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 193

    Блок, К. П., Ричмонд, В. Б., Мехард, В. Б. и Буз, М. Г. Глюкокортикоид-опосредованная активация мышечной дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью in vivo . Am. J. Physiol. 252 , E396 – E407 (1987).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 194

    Попов К.М. и др. . Диетический контроль и тканеспецифическая экспрессия киназы дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью. Arch. Biochem. Биофиз. 316 , 148–154 (1995).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 195

    Кобаяши Р. и др. . Печеночный комплекс дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью у самок крыс: активация упражнениями и голоданием. J. Nutr. Sci. Витаминол. (Токио) 45 , 303–309 (1999).

    CAS Google Scholar

  • 196

    Чжао, Ю. и др. . Влияние диетического белка на содержание в печени и субъединичный состав комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью. Arch. Biochem.Биофиз. 308 , 446–453 (1994).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 197

    Nellis, M. M., Doering, C. B., Kasinski, A. & Danner, D. J. Инсулин увеличивает экспрессию киназы α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью в клетках крыс Clone 9. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 283 , E853 – E860 (2002).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 198

    Харрис Р.А. и др. . Регулирование дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью и выяснение молекулярной основы болезни мочи кленового сиропа. Adv. Enzyme Regul. 30 , 245–263 (1990).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 199

    Харпер А. Э., Миллер Р. Х. и Блок К. П. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью. Annu. Rev. Nutr. 4 , 409–454 (1984).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 200

    Пакстон Р. и Харрис Р. А. Регулирование киназы дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью. Arch. Biochem. Биофиз. 231 , 48–57 (1984).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 201

    Наваби, М. Д., Блок, К. П., Чакрабарти, М. К. и Бус, М.G. Введение крысам эндотоксина, фактора некроза опухоли или интерлейкина 1 активирует дегидрогеназу α-кетокислоты скелетных мышц с разветвленной цепью. J. Clin. Вкладывать деньги. 85 , 256–263 (1990).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 202

    Харрис Р. А., Кобаяши Р., Мураками Т. и Шимомура Ю. Регулирование экспрессии киназы дегидрогеназы α-кетокислот с разветвленной цепью в печени крыс. J. Nutr. 131 , 841S – 845S (2001).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 203

    Шимомура Ю., Обаяши М., Мураками Т. и Харрис Р.А. Регуляция катаболизма аминокислот с разветвленной цепью: пищевая и гормональная регуляция активности и экспрессии дегидрогеназы α-кетокислот с разветвленной цепью киназа. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 4 , 419–423 (2001).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 204

    Харрис Р. А. и др. . in Липоевая кислота: производство энергии, антиоксидантная активность и влияние на здоровье (редакторы Патель, М. С. и Пакер, Л.) 101–148 (CRC Press, 2008).

    Google Scholar

  • 205

    Gillim, SE, Paxton, R., Cook, GA & Harris, RA Состояние активности комплекса α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью в сердце, печени и почках у нормальных, голодных, диабетических и страдающих недостатком белка крысы. Biochem. Биофиз. Res. Commun. 111 , 74–81 (1983).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 206

    Lombardo, Y. B., Serdikoff, C., Thamotharan, M., Paul, H. S. & Adibi, S. A. Обратные изменения активности дегидрогеназы BCKA в сердечных и скелетных мышцах крыс с диабетом. Am. J. Physiol. 277 , E685 – E692 (1999).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 207

    Ломбардо, Ю.Б., Тамотаран, М., Бавани, С. З., Пол, Х. С. и Адиби, С. А. Посттранскрипционные изменения белковых масс кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью печени и связанной с ней киназы при диабете. Proc. Доц. Являюсь. Врачи 110 , 40–49 (1998).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 208

    Кобаяши, Р., Шимомура, Ю., Оцука, М., Попов, К. М. и Харрис, Р. А. Экспериментальный гипертиреоз вызывает инактивацию комплекса дегидрогеназы α-кетокислоты с разветвленной цепью в печени крыс. Arch. Biochem. Биофиз. 375 , 55–61 (2000).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 209

    Харрис, Р. А., Пауэлл, С. М., Пакстон, Р., Гиллим, С. Э. и Нага, Х. Физиологическая ковалентная регуляция α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью печени крысы. Arch. Biochem. Биофиз. 243 , 542–555 (1985).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • 210

    Сяо, Г. и др. . Мульти-тканевая селективная модуляция PPARγ чувствительности к инсулину и метаболических путей у крыс с ожирением. Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 300 , E164 – E174 (2011).

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Функция BCAA (аминокислот с разветвленной цепью) во время занятий спортом

    Белки, из которых состоит тело, состоят из 20 различных аминокислот

    Белки — незаменимые компоненты в строении человеческого тела.Они состоят из комбинации 20 различных аминокислот.

    Все 20 аминокислот необходимы для построения тела.
    Поскольку незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме,
    они должны быть получены из пищи.

    Белки, из которых состоит человеческое тело, состоят из 20 различных аминокислот (9 незаменимых аминокислот + 11 заменимых аминокислот). Функция и форма каждого белка варьируются в зависимости от количества, типа и порядка комбинации его аминокислот.Все 20 аминокислот необходимы для построения тела, но незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме и должны быть получены с пищей. Незаменимыми аминокислотами, которые превращаются в энергию в мышцах, являются валин, лейцин и изолейцин, а общее название этих трех аминокислот — «BCAA (аминокислоты с разветвленной цепью)».

    Три функции BCAA

    Если вы употребляете BCAA перед тренировкой и используете их в качестве источника энергии, они помогут вам поддерживать вашу работоспособность.Их основные функции заключаются в следующем.

    1. 1 Составьте 30-40% незаменимых аминокислот, из которых состоят мышцы
    2. 2 Предотвращение расщепления мышечных белков
    3. 3 Используется как эффективный источник энергии во время упражнений

    BCAA — общее название валина, лейцина и изолейцина.
    BCAA — это аминокислоты, которые подавляют распад белка и используются в качестве эффективного источника энергии во время упражнений.

    Отчет об исследовании потребления BCAA во время тренировки

    Если вы постоянно пьете напиток, содержащий BCAA, концентрация BCAA в вашем кровотоке повышается перед тренировкой.