Протеин или всаа: Протеин или BCAA . Что выбрать?

17.04.2021 0 Разное

Содержание

Что лучше принимать протеин или BCAA?

Магазины › Что купить девушке › Bcaa для похудения девушкам какой купить

Протеин обладает более высокой питательной ценностью и сытнее. В его состав входят БЦАА и еще 17 важных для мышечного восстановления и общего здоровья аминокислот. Приняв 30 г медленно усвояемого порошка можно притупить голод и отказаться от одного приема пищи. А 6 г быстро усвояемых БЦАА усвоятся без насыщения.

  1. Можно ли пить БЦАА и протеин?
  2. Что лучше пить перед тренировкой протеин или Бца?
  3. Что лучше пить с утра BCAA или протеин?
  4. Что лучше принимать аминокислоты или протеин?
  5. Как влияет BCAA на рост мышц?
  6. Какой толк от БЦАА?
  7. Можно ли пить протеин и не заниматься спортом?
  8. Нужно ли принимать протеин каждый день?
  9. Что лучше принимать после тренировки для роста мышц?
  10. Можно ли пить протеин и аминокислоты вместе?
  11. Можно ли принимать BCAA вместе с креатином и протеином?
  12. Можно ли принимать BCAA без протеина?
  13. Можно ли постоянно пить БЦАА?

Можно ли пить БЦАА и протеин?

БЦАА и протеин имеют отличную совместимость. При совместном приеме BCAA «подзаряжает» для эффективных тренировок, а протеин — обеспечивает снабжение организма белком и аминокислотами с «долгоиграющим эффектом». Дело в том, что он на 20% состоит из БЦАА, но эти аминокислоты образуют пептидные цепи.

Что лучше пить перед тренировкой протеин или Бца?

С утра после пробуждения можно принять как протеиновую добавку, так и BCAA. За 30–40 минут до начала тренировки нужно вновь принять протеин. BCAA принимается прямо перед началом тренировки или сразу после ее окончания. Спустя 20–30 минут снова принимается порция протеина.

Что лучше пить с утра BCAA или протеин?

Важно понимать, что принимать belok и BCAA одновременно нет никакого смысла. Например, если вы утром принимаете натощак порцию сывороточного протеина, в нем уже будет достаточное количество BCAA. То же касается и послетренировочного приема.

Что лучше принимать аминокислоты или протеин?

Итак, подведем черту, что предпочтительнее…. Протеин — отличный натуральный продукт для набора сухой мышечной массы. Если сравнивать протеин и аминокислоты, то в порции протеина содержится больше белка, чем в порции аминокислот. Да, протеин немного дольше усваивается, зато наши мышцы получают больше питания.

Как влияет BCAA на рост мышц?

BCAA — это комплекс из трёх необходимых организму аминокислот, которые поступают с едой. BCAA повышают продуктивность в течение дня и выносливость во время тренировки; BCAA предотвращают катаболизм — разрушение мышц — за счёт подавления выработки гормона кортизола и способствуют росту мышц.

Какой толк от БЦАА?

БЦА стимулируют выработку инсулина, что ускоряет поступление в кровь необходимых аминокислот. Замедляет катаболизм. Поступление лейцина в кровь тормозит выработку кортизола, способствующего разрушению мышц, поэтому спортсменам рекомендован прием БЦА после занятий в спортзале. Ускоряет регенерацию и рост мышц.

Можно ли пить протеин и не заниматься спортом?

Принимать протеин без тренировок в большинстве случаев не рекомендуется. Это может спровоцировать появление лишнего веса. Спортсменам также не стоит превышать допустимую дозировку вещества, это чревато проблемами с внутренними органами.

Нужно ли принимать протеин каждый день?

Принимать протеин необходимо каждый день, а не только в день тренировок. Если вы будете его пить только в день тренировки, то его эффективность значительно уменьшится.

Что лучше принимать после тренировки для роста мышц?

Минеральная вода без газа, зеленый чай без сахара, натуральные свежевыжатые соки или компоты из несладких фруктов — лучшие напитки в период набора мышечной массы. Пить нужно в течение всего дня, и особенно во время тренировки, когда возрастает риск обезвоживания организма.

Можно ли пить протеин и аминокислоты вместе?

Можно комбинировать и принимать в течение дня как протеин, так и аминокислоты. Но смешивать эти две добавки в одном коктейле, в этом нет никакого смысла. Аминокислоты лучше пить перед тренировкой или во время, а после тренировки уже протеин.

Можно ли принимать BCAA вместе с креатином и протеином?

Есть строго определенная схема, позволяющая правильно совмещать различные добавки к спортивному питанию: БЦАА — на голодный желудок за полтора часа до тренировки. Протеин — через полчаса после приема аминокислот. Креатин совместно с БЦАА — сразу после тренировки.

Можно ли принимать BCAA без протеина?

БЦАА без протеина принимают ежедневно по 10–25 г в зависимости от особенностей рациона, разделив суточную норму на несколько раз — по 5–7 г. Внимание! Для полного восстановления после тренировок необходимо потреблять 20 г БЦАА в день.

Можно ли постоянно пить БЦАА?

БЦАА — это аминокислоты, входящие в состав животных белков. Они безвредны для человеческого организма. А значит их вполне можно принимать постоянно.

Как правильно принимать протеин и ВСАА

Протеин и аминокислоты относятся к белковым спортивным добавкам, которые известны во всем мире.

Если точнее, то речь именно о сывороточном протеине и аминокислотах с разветвленными боковыми цепочками — ВСАА.

Сегодня говорим о том, как правильно принимать протеин и BCAA, и зачем они вообще нужны нашему организму.

Что такое протеин

С точки зрения биохимии, протеин (белок) – это биологически активное вещество, состоящее из структурных строительных единиц – аминокислот.

Протеин относится к макроэлементам и должен ежедневно поступать в организм в относительно больших количествах, вместе с продуктами питания.

Белок – это главный строительный материал для мышц. Его нехватка в рационе приводит к замедлению мышечного роста или полной его остановке.

При критической нехватке протеина организм человека начинает “поедать” сам себя. Развиваются процессы катаболизма — расщепления тканей, в том числе и мышечной.

При регулярных силовых тренировках норма потребления белка увеличивается вдвое, и составляет 2 грамма на 1 кг собственного веса тела в сутки.

Различают белок животного и растительного происхождения, который можно дополнять приемом пищевой добавки, добытой искусственно из этих же продуктов — протеина.

Протеин в виде спортивного питания бывает следующих видов:

  1. Сывороточный
  2. Казеиновый
  3. Яичный
  4. Говяжий
  5. Растительный
  6. Комбинированный (в него входит 4-6 видов, перечисленных выше)

Что такое ВСАА

Среди разнообразия аминокислот по степени важности для мышечного роста на первом месте однозначно стоят ВСАА.

В их состав входят 3 аминокислоты: валин, лейцин и изолейцин.

Они относятся к незаменимым, то есть таким, которые не синтезируются в организме самостоятельно. Из них состоит порядка 30% мышечной ткани.

Термин произошел от английского Branched Chain Amino Acids – аминокислоты с разветвленными боковыми цепочками.

С их помощью в мышечной клетке протекают разные биохимические реакции:

  1. Восстановление микроповреждений мышц после силовых тренировок
  2. Повышение физической работоспособности в период занятия
  3. Выступают альтернативным источником энергии в мышечной клетке
  4. Защищают мышцы от распада
  5. Участвуют в синтезе других аминокислот (глютамин, аланин)

Наибольшее количество ВСАА содержится в натуральных белковых продуктах животного происхождения. Растительный белок уступает по этому показателю.

При интенсивных силовых нагрузках потребность организма в ВСАА возрастает.

Чтобы обеспечить их поступление в нужном количестве, в бодибилдинге принят дополнительный прием этого вещества в виде пищевой добавки.

По форме выпуска различают порошок, таблетки, капсулы и жидкие формы. При своих достоинствах и недостатках все они обеспечивают примерно одинаковый эффект.

Что лучше принимать после тренировки

По сути BCAA — это тот же белок, который содержится в любом протеиновом коктейле.

Но после силовой тренировки очень важно обеспечить быстрое поступление пластического материала в мышечную клетку. И здесь аминокислоты в виде отдельной добавки лидируют.

Прием ВСАА рекомендован за 10-15 минут до окончания тренировки. Именно столько времени уходит на его усвоение, если желудок пуст.

Что касается ВСАА, содержащихся в сывороточном протеине, то скорость их усвоения чуть меньше.

Там они смешаны с другими видами аминокислот, а также с углеводами и жирами, которые замедляют этот процесс.

Совместное потребление добавок

Ответ на вопрос, можно ли смешивать протеин и ВСАА, лежит на поверхности. 

ВСАА отвечает за сверхсрочное (моментальное) восстановление мышц. Поэтому важно, чтобы аминокислоты усвоились быстро и в полном объеме. Для этого их желательно не смешивать с протеином.

Это правило касается в первую очередь послетренировочного применения.

В дни отдыха ВСАА и протеин можно принимать вместе. Хотя и здесь распространена практика их разделения по времени.

Логика здесь проста — чем чаще вы принимаете эти добавки в течение дня (натуральная пища также учитывается), тем выше вероятность стабильно высокого уровня аминокислот в крови. А это гарантирует мышечный рост.

Правила приема

Резюмируя все сказанное, выделяем схему приема протеина и ВСАА:

  1. В дни тренировок

За 10-15 минут до начала тренировки принимайте одну порцию ВСАА — 5 грамм. Для продвинутых спортсменов с большой мышечной массой – 10 грамм.

После этого следует еще одна порция за 10-15 минут до окончания тренировки.

Еще один вариант применения в тренировочный день – это когда вся суточная норма (для любителей 5-10 г, для спортсменов 10-20 г) равномерно распределяется в промежутке всей тренировки.

Спустя 15-30 минут после занятия рекомендуется порция сывороточного протеина на воде.

Так он усвоится быстрее, чем на молоке или соке.

На ночь можно принять еще одну порцию протеина. В идеале — медленного казеинового или комплексного.

Здесь лучше разводить концентрат с молоком, чтобы увеличить период усвоения белка  еще больше.

Такой прием помогает снизить до минимума ночное расщепление мышечной ткани.

  1. В дни отдыха от силовых тренировок

Утро лучше начать с порции ВСАА, приняв аминокислоты сразу после пробуждения, натощак.

Через 10-15 минут можно выпить порцию сывороточного протеина на воде, а через 30-40 минут позавтракать натуральной пищей. Так вы быстро остановите ночной катаболизм.

Еще одну порцию ВСАА принимают в течение дня. Как правило, за 10-15 минут до еды. Также рекомендуют принимать порцию перед сном.

Днем можно принимать любой вид протеина.

Сывороточный или комплексный — не важно, главное, чтобы поступление белка из натуральных продуктов и спортивного питания происходило регулярно и через небольшие промежутки времени.

Идеальная частота приемов пищи – каждые 2-3 часа. На ночь можно принять “медленный” протеин.

Совместный прием ВСАА с другими добавками

Мы уже выяснили, что совместный прием ВСАА и протеина в день тренировки нежелателен с позиции ускорения восстановления и мышечного роста.

Что касается других добавок, то эти аминокислоты “дружат” с многими из них.

Научные исследования показали хорошую совместимость и эффект синергизма (взаимного дополнения) ВСАА с креатином, некоторыми другими аминокислотами, витаминами и минералами.

Поэтому на рынке спортивного питания различают так много продуктов, в состав которых входят все перечисленные выше вещества.

Покупая такие добавки, помните, что это уже не ВСАА в чистом виде, а комплексные препараты. И их анаболические свойства могут отличаться.

5 1 голос

Рейтинг статьи

Белки Vsa модулируют восприимчивость Mycoplasma pulmonis к уничтожению комплемента, гемадсорбции и адгезии к полистиролу

1. Alitalo, A., T. Meri, L. Ramo, T.S. , М. Вильянен и С. Мери. 2001. Дополнить уклонение от Borrelia burgdorferi : резистентные к сыворотке штаммы способствуют инактивации C3b. Заразить. Иммун. 69 : 3685-3691. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

2. Bhugra, B., L.L. Voelker, N. Zou, H. Yu, and K. Dybvig. 1995. Механизм антигенной изменчивости у Mycoplasma pulmonis : переплетающиеся сайт-специфические инверсии ДНК. Мол. микробиол. 18 : 703-714. [PubMed] [Google Scholar]

3. Бредт В., М. Кист и Э. Джейкобс. 1981. Фагоцитоз и действие комплемента. Изр. Дж. Мед. науч. 17 : 637-640. [PubMed] [Google Scholar]

4. Картнер, С. К., Дж. Р. Линдси, Дж. Гиббс-Эрвин, Г. Х. Касселл и Дж. В. Симека. 1998. Роль врожденного и адаптивного иммунитета при респираторном микоплазмозе. Заразить. Иммун. 66 : 3485-3491. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

5. Cartner, S.C., JW Simecka, D.E. Briles, GH Cassell, and JR Lindsey. 1996. Устойчивость к микоплазменной болезни легких у мышей является сложным генетическим признаком. Заразить. Иммун. 64 : 5326-5331. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

6. Cartner, S.C., JW Simecka, JR Lindsey, GH Cassell и JK Davis. 1995. Хронический респираторный микоплазмоз у мышей C3H/HeN и C57BL/6N: тяжесть поражения и реакция антител. Заразить. Иммун. 63 : 4138-4142. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

7. Cassell, GH 1982. Лекция на премию Деррика Эдварда. Патогенный потенциал микоплазм: модель Mycoplasma pulmonis . Преподобный Заразить. Дис. 4 : С18-34. [PubMed] [Google Scholar]

8. Cassell, G. H., JWA Clyde, and JK Davis. 1985. Микоплазменные респираторные инфекции, с. 65-106. В С. Разин и М. Ф. Бариле (ред.), Микоплазмы: патогенность микоплазм, т. 1, с. 4. Academic Press, Орландо, Флорида,

9. Читти, К., М. Ф. Ким и К. С. Уайз. 1997. Удлиненные версии поверхностных липопротеинов Vlp защищают варианты ускользания Mycoplasma hyorhinis от ингибирующих рост антител хозяина. Заразить. Иммун. 65 : 1773-1785. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10. Дэвидсон, М. К., Дж. Р. Линдси, Дж. К. Дэвис, Р. Ф. Паркер, С. Э. Росс, Х. Л. Уотсон, Дж. Г. Талли и Г. Х. Касселл. 1990. Альтернативный подход к выявлению механизмов вирулентности Mycoplasma pulmonis , с. 695-697. В Г. Станек, Г. Х. Касселл, Дж. Г. Талли и Р. Ф. Уиткомб (ред.), Недавние достижения в микоплазмологии, том. 20. Gustav Fischer Verlag, New York, NY

11. Davidson, M.K., J.R. Lindsey, R.F. Parker, J.G. Tully, and G.H. Cassell. 1988. Различия в вирулентности для мышей среди штаммов Mycoplasma pulmonis . Заразить. Иммун. 56 : 2156-2162. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Дэвис, Дж. К., Р. Б. Торп, Р. Ф. Паркер, Х. Уайт, Д. Дзидзич, Дж. Д’Арси и Г. Х. Кассел. 1986. Разработка аэрозольной модели мышиного респираторного микоплазмоза у мышей. Заразить. Иммун. 54 : 194-201. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Dybvig, K., J. Alderete, HL Watson, and GH Cassell. 1988. Адсорбция вируса микоплазмы Р1 клетками-хозяевами. Дж. Бактериол. 170 : 4373-4375. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Dybvig, K., CT French, and L.L. Voelker. 2000. Создание и использование производных транспозона Tn 4001 , функционирующих в Mycoplasma pulmonis и Mycoplasma arthritidis . Дж. Бактериол. 182 : 4343-4347. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Фини, К. А., Н. Винер, С. М. Гилберт, Н. Г. Халфорд, А. С. Татем, П. Р. Шьюри и П. С. Белтон. 2003. Молекулярные структуры и взаимодействия повторяющихся пептидов на основе субъединиц глютенина пшеницы зависят от длины цепи. Биополимеры 72 : 123-131. [PubMed] [Google Scholar]

16. Фигероа, Дж. Э. и П. Денсен. 1991. Инфекционные болезни, связанные с дефицитом комплемента. клин. микробиол. Ред. 4 : 359-395. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

17. Гарделла Р. С. и Р. А. Дель Джудиче. 1983. Гемагглютинация, гемадсорбция и гемолиз, с. 379-384. В С. Разин и Дж. Г. Талли (ред.), Методы микоплазмологии. Academic Press, New York, NY

18. Gumulak-Smith, J., A. Teachman, A.H. Tu, J.W. Simecka, J.R. Lindsey, and K. Dybvig. 2001. Изменения поверхностных белков и систем рестрикционных ферментов Mycoplasma pulmonis в дыхательных путях инфицированных крыс. Мол. микробиол. 40 : 1037-1044. [PubMed] [Google Scholar]

19. Харди, Р. Д., Х. С. Джафри, К. Олсен, Дж. Хэтфилд, Дж. Иглхарт, Б. Б. Роджерс, П. Патель, Г. Х. Касселл, Г. Х. Маккракен и О. Рамило. 2002. Mycoplasma pneumoniae вызывает хроническую респираторную инфекцию, гиперреактивность дыхательных путей и воспаление легких: мышиная модель связанного с инфекцией хронического реактивного заболевания дыхательных путей. Заразить. Иммун. 70 : 649-654. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Харди, Р. Д., Х. С. Джафри, К. Олсен, М. Вордеманн, Дж. Хэтфилд, Б. Б. Роджерс, П. Патель, Л. Даффи, Г. Х. Касселл, Г. Х. Маккракен и О. Рамило. 2001. Повышенные уровни цитокинов и хемокинов и длительное сопротивление легочному воздушному потоку у мышиной модели пневмонии Mycoplasma pneumoniae : микробиологический, гистологический, иммунологический и респираторный плетизмографический профиль. Заразить. Иммун. 69 : 3869-3876. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21. Джонс, Т. С. и Л. Ян. 1977. Прикрепление и проглатывание микоплазм мышиными макрофагами. Являюсь. Дж. Патол. 87 : 331-345. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22. Keystone, E., D. Taylor-Robinson, C. Pope, G. Taylor, and P. Furr. 1978. Влияние наследственного дефицита пятого компонента комплемента на артрит, вызванный у мышей Mycoplasma pulmonis . Ревмирующий артрит. 21 : 792-797. [PubMed] [Академия Google]

23. Krause, D.C. 1998. Mycoplasma pneumoniae Цитаадгерентность: организация и сборка органеллы прикрепления. Тенденции микробиол. 6 : 15-18. [PubMed] [Google Scholar]

24. Краузе Д. К., Д. К. Лейт и Дж. Б. Бейсман. 1983. Повторное приобретение специфических белков придает вирулентность Mycoplasma pneumoniae . Заразить. Иммун. 39 : 830-836. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Краузе, Д. К., Д. К. Лейт, Р. М. Уилсон и Дж. Б. Бейсман. 1982. Идентификация белков Mycoplasma pneumoniae , связанных с гемадсорбцией и вирулентностью. Заразить. Иммун. 35 : 809-817. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Краузе, округ Колумбия, и Д. Тейлор-Робинсон. 1992. Микоплазмы, поражающие человека, с. 417-444. В Дж. Манилофф, Р. Н. МакЭлхейни, Л. Р. Финч и Дж. Б. Бейсман (ред.), Микоплазмы: молекулярная биология и патогенез. Американское общество микробиологии, Вашингтон, округ Колумбия

27. Линдси, Дж. Р. и Г. Х. Касселл. 1973. Экспериментальная инфекция Mycoplasma pulmonis у мышей, свободных от патогенов. Являюсь. Дж. Патол. 72 : 63-83. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Martin, RJ, HW Chu, JM Honor и RJ Harbeck. 2001. Воспаление дыхательных путей и гиперреактивность бронхов после инфекции Mycoplasma pneumoniae на мышиной модели. Являюсь. Дж. Дыхание. Ячейка Мол. биол. 24 : 577-582. [PubMed] [Академия Google]

29. Neeleman, C., S.P. Geelen, PC Aerts, M.R. Daha, T.E. Mollnes, J.J. Roord, G. Posthuma, H. van Dijk и A. Fleer. 1999. Устойчивость как к активации комплемента, так и к фагоцитозу у пневмококков 3 типа опосредована связыванием регуляторного белка комплемента с фактором Н. Заражают. Иммун. 67:4517-4524. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Parker, RF, JK Davis, DK Blalock, RB Thorp, JW Simecka и GH Cassell. 1987. Легочный клиренс Mycoplasma pulmonis у мышей C57BL/6N и C3H/HeN. Заразить. Иммун. 55 : 2631-2635. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

31. Parker, RF, JK Davis, GH Cassell, H. White, D. Dziedzic, DK Blalock, RB Thorp и JW Simecka. 1989. Кратковременное воздействие двуокиси азота повышает восприимчивость мышей к респираторному микоплазмозу и снижает внутрилегочную гибель Mycoplasma pulmonis . Являюсь. Преподобный Респир. Дис. 140 : 502-512. [PubMed] [Google Scholar]

32. Rautemaa, R., G. A. Jarvis, P. Marnila, and S. Meri. 1998. Приобретенная устойчивость Escherichia coli к лизису комплемента путем связывания гликофосфоинозитол-заякоренного протектина (CD59). Заразить. Иммун. 66 : 1928-1933. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

33. Regal, JF 1997. Роль системы комплемента в легочных заболеваниях. Иммунофармакология 38 : 17-25. [PubMed] [Академия Google]

34. Shen, X., J. Gumulak, H. Yu, C. T. French, N. Zou, and K. Dybvig. 2000. Генные перестройки в локусе vsa Mycoplasma pulmonis . Дж. Бактериол. 182 : 2900-2908. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

35. Simecka, J.W., J.K. Davis, M.K. Davidson, S.E. Ross, C.T.K.-H. Штедтландер и Г. Х. Касселл. 1992. Микоплазменные болезни животных, с. 391-415. В Дж. Манилофф, Р. Н. МакЭлхейни, Л. Р. Финч и Дж. Б. Бейсман (ред.), Микоплазмы: молекулярная биология и патология. Американское общество микробиологии, Вашингтон, округ Колумбия

36. Simecka, J. W., P. Patel, J. K. Davis и G. H. Cassell. 1989. Верхние дыхательные пути являются основным местом выработки антител при хронических респираторных заболеваниях, вызванных микоплазмами. Рег. Иммунол. 2 : 385-389. [PubMed] [Google Scholar]

37. Simmons, WL, C. Zuhua, JI Glass, JW Simecka, GH Cassell и HL Watson. 1996. Анализ последовательности хромосомной области вокруг и внутри гена, кодирующего V-1, Mycoplasma pulmonis 9.0006: свидетельство инверсии ДНК как механизма вариации V-1. Заразить. Иммун. 64 : 472-479. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

38. Sitaraman, R., AM Denison, and K. Dybvig. 2002. Уникальная бифункциональная сайт-специфичная ДНК-рекомбиназа из Mycoplasma pulmonis . Мол. микробиол. 46 : 1033-1040. [PubMed] [Google Scholar]

39. Stadtlander, CT, HL Watson, JW Simecka, and GH Cassell. 1991. Цитопатические эффекты Mycoplasma pulmonis in vivo и in vitro. Заразить. Иммун. 59 : 4201-4211. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Talkington, D.F., MT Fallon, HL Watson, RK Thorp и GH Cassell. 1989. Mycoplasma pulmonis Изменение поверхностного белка V-1: встречаемость in vivo и связь с поражением легких. микроб. Патог. 7 : 429-436. [PubMed] [Google Scholar]

41. Taylor-Robinson, D., H.U. Schorlemmer, PM Furr, and AC Allison. 1978. Секреция макрофагов и продукт расщепления комплемента С3а в патогенезе инфекций микоплазмами и L-формами бактерий и в иммунитете к этим микроорганизмам. клин. Эксп. Иммунол. 33 : 486-494. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Teachman, AM, CT French, H. Yu, WL Simmons, and K. Dybvig. 2002. Перенос генов в Mycoplasma pulmonis . Дж. Бактериол. 184 : 947-951. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

43. Таубин Х., Т. Штелин и Дж. Гордон. 1979. Электрофоретический перенос белков из полиакриламидных гелей на листы нитроцеллюлозы: методика и некоторые применения. проц. Натл. акад. науч. США 76 : 4350-4354. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Watson, HL, DK Blalock, and GH Cassell. 1988. Характеристика вариабельного антигена V-1 Mycoplasma pulmonis , p. 529-534. В Г. Станек, Г. Х. Касселл, Дж. Г. Талли и Р. Ф. Уиткомб (ред.), Недавние достижения в микоплазмологии, том. 20. Gustav Fischer Verlag, Нью-Йорк, штат Нью-Йорк,

45. Watson, H.L., D.K. Blalock, and G.H. Cassell. 1990. Связь гидрофобности антигена V-1 Mycoplasma pulmonis с адгезией. Рек. Доп. Микоплазмол. 20 : 650-654. [Google Scholar]

46. Watson, H. L., K. Dybvig, D. K. Blalock, and G. H. Cassell. 1989. Субъединичная структура вариабельного антигена V-1 Mycoplasma pulmonis . Заразить. Иммун. 57 : 1684-1690. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47. Watson, H.L., L.S. McDaniel, D.K. Blalock, M.T. Fallon, and G.H. Cassell. 1988. Гетерогенность штаммов и высокая степень изменчивости внутри штаммов основного поверхностного антигена Mycoplasma pulmonis . Заразить. Иммун. 56 : 1358-1363. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48. Watson, HL, X. Zheng, and GH Cassell. 1993. Структурные вариации и фенотипическое переключение микоплазменных антигенов. клин. Заразить. Дис. 17 : S183-S186. [PubMed] [Google Scholar]

49. Wise, K.S., D. Yogev, and R. Rosengarten. 1992. Антигенная вариация, с. 473-490. В Дж. Манилофф, Р. Н. МакЭлхейни, Л. Р. Финч и Дж. Б. Бейсман (ред.), Микоплазмы: молекулярная биология и патогенез. Американское общество микробиологии, Вашингтон, округ Колумбия,

50. Yano, T., Y. Ichikawa, S. Komatu, S. Arai и K. Oizumi. 1994. Ассоциация антигена Mycoplasma pneumoniae с начальным началом бронхиальной астмы. Являюсь. Дж. Дыхание. крит. Уход Мед. 149 : 1348-1353. [PubMed] [Google Scholar]

Белки Vsa модулируют восприимчивость Mycoplasma pulmonis к уничтожению комплемента, гемадсорбции и прилипанию к полистиролу

. 2003 г., октябрь; 71 (10): 5733-8.

doi: 10.1128/IAI.71.10.5733-5738.2003.

Уоррен Л. Симмонс 1 , Кевин Дибвиг

принадлежность

  • 1 Факультет генетики, Алабамский университет в Бирмингеме, 720 South 20th Street, Kaul Room 720, Бирмингем, AL 35294, США. [email protected]
  • PMID: 14500494
  • PMCID: PMC201092
  • DOI: 10. 1128/ИАИ.71.10.5733-5738.2003

Бесплатная статья ЧВК

Уоррен Л. Симмонс и др. Заразить иммун. 2003 Октябрь

Бесплатная статья ЧВК

. 2003 г., октябрь; 71 (10): 5733-8.

doi: 10.1128/IAI.71.10.5733-5738.2003.

Авторы

Уоррен Л. Симмонс 1 , Кевин Дибвиг

принадлежность

  • 1 Факультет генетики, Алабамский университет в Бирмингеме, 720 South 20th Street, Kaul Room 720, Бирмингем, AL 35294, США. [email protected]
  • PMID: 14500494
  • PMCID: PMC201092
  • DOI: 10. 1128/ИАИ.71.10.5733-5738.2003

Абстрактный

Вариабельные поверхностные антигены (Vsa) мышиного респираторного патогена Mycoplasma pulmonis связаны с вирулентностью микроорганизма в легких. В штамме UAB CT антигены состоят из N-концевой области, которая объединена с одной из семи различных С-концевых вариабельных областей, состоящих из тандемных повторов. M. pulmonis, продуцирующий белок VsaA с примерно 40 тандемными повторами (R40), не прилипает к эритроцитам или полистиролу. Штаммы, продуцирующие VsaH, содержат короткую С-концевую область, в которой отсутствуют тандемные повторы, и которые прикрепляются к эритроцитам и пластику. Мы выделили и проанализировали варианты CT штамма M. pulmonis (CT182 и производные), которые продуцировали белок VsaA только с тремя тандемными повторами (R3). Эти варианты прикреплялись к пластику и эритроцитам так же, как штамм, продуцирующий VsaH. Когда штамм CT182, продуцирующий R3, или штаммы, продуцирующие VsaH, инкубировали с нормальной сывороткой морской свинки, они эффективно погибали.

Убийство было отменено, когда сыворотка была инактивирована нагреванием. Напротив, штаммы M. pulmonis, продуцирующие VsaA R40, были очень устойчивы к уничтожению комплемента. Все варианты CT182R3, пережившие реакции уничтожения комплемента, продуцировали форму R40 VsaA и были устойчивы к уничтожению комплемента. VsaA R40 является первым микоплазменным белком, ассоциированным с резистентностью к комплементу. Поскольку как VsaH, так и VsaA могут опосредовать приверженность к пластике, цитадгерентность и восприимчивость к комплементу, мы предполагаем, что Vsa модулирует эти фенотипы посредством неспецифических взаимодействий.

Цифры

РИС. 1.

Вестерн-анализ M. pulmonis…

РИС. 1.

Вестерн-анализ белков M.

pulmonis , обнаруженных с помощью Vsa-специфических MAb 7.1-2. (А) Анализ…

ИНЖИР. 1.

Вестерн-анализ белков M. pulmonis , обнаруженных с помощью Vsa-специфических MAb 7.1-2. (A) Анализ штаммов M. pulmonis CT228, CT39-6-2, CTp12 и CT182. (B) Анализ штамма CT182 и репрезентативных субклонов CT182R40-1 (дорожка -R40-1), CT182R40-2 (дорожка -R40-2) и CT182R3-1 (дорожка -R3-1). (C) Анализ выживших штаммов R3 CT182R3R40-1 (дорожка -R3-R40-1) и CT182R3R40-2 (дорожка -R3-R40-2).

См. это изображение и информацию об авторских правах в PMC

Похожие статьи

  • Устойчивость Mycoplasma pulmonis к лизису комплемента зависит от количества тандемных повторов Vsa: гипотеза защиты.

    Симмонс В.Л., Денисон А.М., Дибвиг К. Симмонс В.Л. и соавт. Заразить иммун.

    2004 декабрь; 72 (12): 6846-51. doi: 10.1128/IAI.72.12.6846-6851.2004. Заразить иммун. 2004. PMID: 15557605 Бесплатная статья ЧВК.

  • Полисахарид микоплазмы защищает от комплемента.

    Болланд Дж. Р., Симмонс В. Л., Добенспек Дж. М., Дибвиг К. Болланд Дж. Р. и др. Микробиология (чтение). 2012 июль; 158 (часть 7): 1867–1873. doi: 10.1099/мик.0.058222-0. Epub 2012 13 апр. Микробиология (чтение). 2012. PMID: 22504437 Бесплатная статья ЧВК.

  • Vsa-щит Mycoplasma pulmonis обладает антифагоцитарным действием.

    Шоу Б.М., Симмонс В.Л., Дибвиг К. Шоу Б.М. и др. Заразить иммун. 2012 г., февраль; 80(2):704-9. doi: 10.1128/IAI.06009-11. Epub 2011 14 ноября. Заразить иммун. 2012. PMID: 22083715 Бесплатная статья ЧВК.

  • Генные перестройки в локусе vsa Mycoplasma pulmonis.

    Shen X, Gumulak J, Yu H, French CT, Zou N, Dybvig K. Шэнь X и др. J Бактериол. 2000 май; 182(10):2900-8. дои: 10.1128/JB.182.10.2900-2908.2000. J Бактериол. 2000. PMID: 10781561 Бесплатная статья ЧВК.

  • Отношения Mycoplasma pulmonis-хозяин в размножающейся колонии крыс Sprague-Dawley с энзоотическим мышиным респираторным микоплазмозом.

    Линдси М.Р., Дэвидсон М.К., Шоб Т.Р., Касселл Г.Х. Линдси Дж. Р. и др. Лаборатория анимационных наук. 1985 декабрь; 35 (6): 597-608. Лаборатория анимационных наук. 1985. PMID: 3912611 Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Цитируется

  • Mycoplasma bovis Мастит.

    Гелги А.Э., Корса М.Г., Керро Дего О. Гелги А.Э. и соавт. Curr Res Microb Sci. 2022, 24 февраля; 3:100123. doi: 10.1016/j.crmicr.2022.100123. Электронная коллекция 2022. Curr Res Microb Sci. 2022. PMID: 35909617 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.

  • Обзор Ureaplasma diversum

    : представителя класса Mollicute , связанного с репродуктивными и респираторными расстройствами у крупного рогатого скота.

    Сантос Жуниор М.Н., де Маседу Нерес Н.С., Кампос Г.Б., Бастос Б.Л., Тименецки Д., Маркес Л.М. Сантос Джуниор М.Н. и соавт. Передняя ветеринарная наука. 2021, 18 фев; 8:572171. doi: 10.3389/fvets.2021.572171. Электронная коллекция 2021. Передняя ветеринарная наука. 2021. PMID: 33681318 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.

  • Toll-подобный рецептор 2 (TLR2) и TLR4 опосредуют иммунный ответ IgA, индуцированный Mycoplasma hyopneumoniae.

    Li X, Zhang YK, Yin B, Liang JB, Jiang F, Wu WX. Ли Х и др. Заразить иммун. 17 декабря 2019 г .; 88 (1): e00697-19. doi: 10.1128/IAI.00697-19. Печать 2019 17 декабря. Заразить иммун. 2019. PMID: 31611272 Бесплатная статья ЧВК.

  • Таинственные сироты Mycoplasmataceae.

    Татаринова Т.В., Лиснянский И., Никольский Ю.В., Большой А. Татаринова Т.В. и др. Биол Директ. 2016 8 января; 11 (1): 2. doi: 10.1186/s13062-015-0104-3. Биол Директ. 2016. PMID: 26747447 Бесплатная статья ЧВК.

  • Штаммы Mycoplasma pneumoniae 1 и 2 типа образуют разные биопленки.

    Симмонс В.Л., Добенспек Дж.М., Осборн Дж.Д., Балиш М.Ф., Уэйтс К.Б., Дибвиг К. Симмонс В.Л. и соавт. Микробиология (чтение).

Вам так же может понравиться...

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *