Формулы 20 незаменимых аминокислот: названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :: SYL.ru

названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :: SYL.ru

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

• метионин;
• треонин;
• изолейцин;
• лейцин;
• фенилаланин;
• триптофан;
• валин;
• лизин;
• также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

• аланин;
• глицин;
• аргинин;
• аспарагин;
• кислота аспарагиновая;
• цистеин;
• кислота глютаминовая;
• глютамин;
• пролин;
• серин;
• тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина — животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин — медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин — эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов — упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот — это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты — кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе — отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

— протеиногенные — Биохимия

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

Выделяют

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
• серусодержащие (цистеин, метионин),
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Обычно названия аминокислот сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты и полярные.

К неполярным относят аминокислоты, имеющие алифатические углеводородные цепи (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин) и ароматические кольца (фенилаланин, триптофан).

К полярным незаряженным относятся аминокислоты, имеющие гидроксильные группы (серин, треонин, тирозин), амидные группы (аспарагин, глутамин), тиольную группу (цистеин) и глицин. Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу, отрицательно заряжены и, соответственно, полярны. К аминокислотам с полярными положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин, гистидин. 

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют

нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты в питании человека Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

lectures

АМИНОКИСЛОТЫ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА

Лысиков Ю.А.

ГУ Институт питания РАМН, Москва

Лысиков Юрий Александрович 109240 Москва, Устьинский проезд, д. 2/14 E-mail: [email protected]

РЕЗЮМЕ

В статье представлены данные о метаболизме аминокислот в организме человека. Рассмотрена структура и свойства аминокислот, критерии незаменимости, вклад аминокислот в энергетику организма, специфические функции аминокислот, потребность в аминокислотах.

SUMMARY

The article presents data on amino acids metabolism in human organism. The review described structure and function of amino acids, essentiality criteria, amino acids energy source role, amino acids specific functions, amino acids requirements.

CO CO

СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Известно около 200 природных аминокислот, из них только 20 входят в состав белков. Эти аминокислоты называют протеиногенными — строящими белки. В организме человека наряду с протеиногенными аминокислотами можно найти и другие, которые играют иную роль, например, орнитин, в-аланин, таурин и др.. Многие из протеиноген-ных аминокислот в организме человека выполняют важные самостоятельные функции, например, глицин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты являются биологически активными соединениями, фенилаланин, тирозин и триптофан служат источником образования биогенных аминов и других биорегуляторов, глицин и таурин входят в состав желчных кислот.

Первая аминокислота, аспарагин, была открыта еще в 1806 году. Последней из обнаруженных известных аминокислот оказался треонин, который

соон

Н — С — 1ЧН2

Рис. 1. Общая структурная формула аминокислоты

удалось выделить лишь в 1938 году. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда связанное с источником происхождения. Например, аспарагин впервые был обнаружен в аспарагусе, глютаминовая кислота — в клейковине (глютене) пшеницы. Глицин был назван так за сладкий вкус (от греческого glykos — сладкий). В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

Все 20 аминокислот, которые входят в состав белка, характеризуются общей структурной особенностью — наличием карбоксильной группы (-СООН) и аминогруппы (-№И2), связанной с одним и тем же атомом углерода и различаются структурой боковых цепей групп) (рис. 1). Почти все аминокислоты содержат по одной карбоксильной и аминогруппе. Однако имеются аминокислоты, которые могут содержать две карбоксильные (дикарбоновые аминокислоты) или две аминогруппы (диаминоами-нокислоты). Большинство аминокислот являются а-аминокислотами, в отличие от в-аминокислот, таких как в-аланин и таурин.

Стереоизомеры аминокислот. Из-за асимметрии молекулы все а-аминокислоты, за исключением

глицина, могут существовать в форме двух Б- или Ь-стереоизомеров — оптических изомеров, которые представляют собой зеркальные изображения друг друга. В ходе биосинтеза белка в его состав попадают только Ъ-аминокислоты. Следует подчеркнуть, что присутствие в составе белка Ъ-аминокислот определяет его структуру и свойства. Б-аминокислоты никогда не включаются в белки в процессе биосинтеза. В то же время в составе белка можно обнаружить и Б-аминокислоты. Причина этого парадокса

заключается в том, что для аминокислот характерна медленная самопроизвольная неферментативная рацемизация, в результате которой в составе белка появляются Б-аминокислоты. По этой причине структура белка со временем начинает меняться, могут изменяться и его свойства. Это является одним из механизмов старения белков, что вызывает необходимость их непрерывного обновления.

Таблица 1

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ [2; 3]

Химическая структура Полярность боковой цепи Изоэлектри-ческая точка р! Молекулярная масса , г/моль Степень гидрофильности Полярность боковой цепи

1. Алифатические Высокогидрофильные

Алании -1,9 6,0 89 Глютамин +9,4

Валин* -2,0 6,0 117 Аспарагин +9,7

Глицин -2,4 6,0 75 Глютаминовая кислота +10,2

Изолейцин* -2,2 5,9 131 Гистидин +10,3

Лейцин* -2,3 6,0 131 Аспарагиновая кислота +11,0

2. Серосодержащие Лизин* +15,0

Метионин* -1,5 5,7 149 Аргинин +20,0

Цистеин -1,2 5,0 121 Умеренно гидрофильные

3. Ароматические Треонин* +4,9

Тирозин +6,1 5,7 181 Серин +5,1

Триптофан* +5,9 5,9 204 Триптофан* +5,9

Фенилаланин* +0,8 5,5 165 Пролин +6,0

4. Оксиаминокислоты Тирозин +6,1

Серин +5,1 5,7 105 Высокогидрофобные

Треонин* +4,9 5,6 119 Цистеин -1,2

5. Дикарбоновые (кислые) Метионин* -1,5

Аспарагиновая кислота +11,0 2,8 133 Аланин -1,9

Глютаминовая кислота +10,2 3,2 147 Валин* -2,0

6. Амиды дикарбоновых кислот Изолейцин* -2,2

Аспарагин +9,7 5,4 132 Лейцин* -2,3

Глютамин +9,4 5,7 146 Глицин -2,4

7. Диаминоаминокислоты (основные) Фенилаланин* +0,8

Аргинин +20,0 10,9 174

Гистидин +10,3 7,6 155

Лизин* +15,0 9,7 146

8. Иминокислота

Пролин +6,0 6,3 115

о

СО

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.

сэ

о

Биосинтез Ь-аминокислот в клетках организма происходит с помощью стереоспецифических ферментов, которые имеют асимметричные активные центры. При химическом синтезе аминокислот с одинаковой скоростью образуются как Б-, так и Ь-стереоизомеры. В результате получается рацемическая (одинаковая по составу) смесь разных стереоизомеров аминокислот. Рацемическую смесь аминокислот можно разделить на Б- и Ь-стереоизомеры, но это дорого. Поэтому полученные искусственным путем препараты аминокислот могут содержать не только необходимые организму Ь-аминокислоты, но и Б-стереоизомеры. Полные гидролизаты белков будут содержать только Ь-стереоизомеры аминокислот. В природе встречаются и некоторые Б-аминокислоты, которые входят в состав пептидных антибиотиков и клеточных стенок бактерий [1].

По химической структуре можно выделить 8 классов аминокислот (табл. 1):

1. Алифатические аминокислоты (аланин, ва-лин, глицин, изолейцин и лейцин) отличаются тем, что их боковые цепи содержат лишь атомы углерода и водорода.

У валина, изолейцина и лейцина боковая цепь разветвляется, их еще называют аминокислотами с разветвленной цепью.

2. Серосодержащие аминокислоты (метионин и цистеин) содержат атомы серы. При этом место серы может занимать атом селена.

3. Ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан и фенилаланин) содержат ароматические циклические группы.

4. Оксиаминокислоты (серин и треонин) содержат -ОН-группы.

5. Дикарбоновые аминокислоты (аспарагино-вая и глютаминовая кислоты) содержат две карбоксильные группы

6. Амиды дикарбоновых аминокислот (аспа-рагин и глютамин) содержат атом азота в составе второй карбоксильной группы.

7. Диамино-, или двуосновные, аминокислоты (аргинин, гистидин и лизин) содержат две аминогруппы.

8. «Аминокислота» пролин занимает особое положение, поскольку, аминокислотой не является. По своей структуре это иминокислота и включает циклическое имидазольное кольцо. Благодаря циклической группе пролин вызывает изгибы в полипептидной цепочке белка, что очень важно, например, для структуры белка соединительной ткани коллагена, где пролина очень много.

Благодаря наличию карбоксильной и аминогруппы в водных растворах все аминокислоты ионизированы и ведут себя одновременно как кислоты и как основания. В водной среде организма свободные аминокислоты играют роль буферных веществ, стабилизируя рН среды. При этом растворимость в воде и степень гидрофильности разных аминокислот существенно различается. По степени

гидрофильности — способности связывать молекулы воды аминокислоты можно разделить на [2]:

1. Высокогидрофильные: аспарагин, аспара-гиновая кислота, аргинин, гистидин, глютамин, глютаминовая кислота и лизин, которые почти всегда располагаются на внешней поверхности молекул белка.

2. Умеренно гидрофильные: пролин, серин, тирозин, треонин и триптофан. Они занимают промежуточное положение, отличаясь определенной гидрофильностью.

3. Гидрофобные: аланин, валин, глицин, изо-лейцин, лейцин, метионин, цистеин и фенилала-нин, которые располагаются в основном внутри молекул белка.

Гидрофильность аминокислот во многом зависит от их полярности, которая связана с величиной заряда их боковых групп. Пять алифатических аминокислот (аланин, валин, глицин, изолейцин и лейцин) содержат слабо полярные боковые группы. Слабую полярность имеют серосодержащие аминокислоты (метионин и цистеин), а также одна из ароматических аминокислот — фенилаланин. Благодаря гидрофобности эти аминокислоты плохо растворяются в воде. Остальные аминокислоты содержат заряженные положительно полярные боковые группы и поэтому они более гидрофильны и хорошо растворяются в воде. Полярность аминокислот оказывают существенное влияние на структуру белка, его свойства и функции. Следует подчеркнуть, что большинство гидрофобных аминокислот являются незаменимыми (валин, изолейцин, лейцин, метионин и фенилаланин). Две других незаменимых аминокислоты (треонин и триптофан) отличаются умеренной гидрофильностью.

Онкотическое давление. Гидрофобные аминокислоты, как правило, располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные — на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка. Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток. Гидрофильность белков крови обеспечивают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах. При уменьшении содержания белка в организме человека в первую очередь уменьшается количество плазменных белков, что приводит к снижению он-котического давления крови, выходу жидкости из кровеносной системы в межклеточное пространство, что может приводить к возникновению безбелковых (голодных) отеков. Гидрофильность пищевых белков обеспечивает их способность набухать, образовывать студни, эмульсии и пены. Гидрофильность белков клейковины злаков определяет качество зерна и его хлебопекарные свойства.

Нестандартные аминокислоты в составе белка. Кроме 20 стандартных аминокислот, которые присутствуют почти во всех белках, существуют так называемые нестандартные аминокислоты, которые

встречаются лишь в некоторых из них. Причем, каждая из этих аминокислот представляет собой производное одной из обычных. К нестандартным аминокислотам относят: производное пролина — 4-гидроксипролин и 5-гидроксипролин. Обе аминокислоты входят в состав коллагена. В мышечном белке миозине присутствует производное лизина — Nметиллизин. Другое производное лизина — аминокислота десмозин (комплекс из четырех молекул лизина — тетрапептид) содержится только в фибриллярном белке соединительной ткани — эластине. В белке протромбине, а также в некоторых других белках, которые активно связывают ионы кальция, присутствует у-карбоксиглютаминовая кислота.

Особо следует остановиться на серосодержащей аминокислоте цистеине. Она может находиться в составе белка в двух формах: либо в форме цисте-ина, либо в форме дипептида — цистина, который представляет собой комплекс из двух молекул ци-стеина, ковалентно связанных друг с другом при помощи дисульфидного мостика. Благодаря этому свойству цистеин выполняет важную функцию по стабилизации структуры белковой молекулы. Цистеин играет ключевую роль в формировании инсулина и иммуноглобулинов (антител). В этих белках благодаря дисульфидным цистеиновым мостикам соединяются разные полипептидные цепи в одну молекулу белка. Такие поперечные связи обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, но широко представлены в секреторных белках. Разрушение дисульфидных связей в кератине, формирующем структуру волос, лежит в основе процесса химической завивки. Для этого используют тиоловые соединения, под действием которых происходит разрыв поперечных дисульфидных связей в кератине. После укладки волос действие кислорода воздуха приводит к образованию новых поперечных связей, которые закрепляют новую форму волос.

Функциональная классификация аминокислот. С физиологических позиций аминокислоты можно разделить на:

• Протеиногенные, которые входят в состав белка (20 аминокислот), и непротеиногенные, не входящие в состав белка, но выполняющие в организме человека другие важные функции.

• Заменимые (8 аминокислот) и незаменимые (12 аминокислот). О них мы будем говорить ниже.

• Глюкогенные, которые превращаются в глюкозу и далее в гликоген или расщепляются по пути метаболизма глюкозы с образованием АТФ. Глюкогенными, в той или иной степени, являются подавляющее большинство — 19 аминокислот, за исключением лейцина.

• Кетогенные, которые могут превращаться в кетоновые тела (короткоцепочечные жирные кислоты). Кетогенными являются 6 аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин, тирозин, триптофан и фенилаланин.

АМИНОКИСЛОТЫ КАК ИСТОЧНИКИ ЭНЕРГИИ

Известно, что при полном окислении 1 г белка (или смеси аминокислот) в калориметрической бомбе в среднем образуется 5,65 ккал. Углерод аминокислот окисляется до СО2, водород — до Н2О, а азот — до NО2. Однако в организме человека энергию в форме АТФ можно получить только при окислении углеводородной составляющей аминокислот. Поэтому из 5,65 ккал организму будут доступны только 4,3 ккал, а оставшаяся часть (1,3 ккал) является энергией окисления азота. В настоящее время установлено, что действительная энергетическая ценность белка колеблется от 1,82 до 4,27 ккал/г, однако за эталон принимают цифру 4,0 ккал/г [4]. Существенные различия в энергетической ценности белка связаны, с одной стороны, с различной молекулярной массой аминокислот, а с другой — с разными путями и механизмами их окислительного метаболизма (рис. 2).

Считают, что белки (аминокислоты) могут обеспечить 11-14% энергии суточного рациона. Например, при суточной калорийности в 2500 ккал на белок может приходиться 275-350 ккал, что должно соответствовать 69-88 г белка. Однако все пищевые аминокислоты не могут полностью окисляться с образованием энергии. Значительная часть энергии теряется в процессе кругооборота и метаболизма аминокислот. Поэтому эффективность использования энергии пищи организмом человека, как полагают, составляет около 20-25% [4].

Аминокислоты мышечных белков, а также сывороточные и другие белки являются важным источником образования глюкозы и метаболической энергии в форме АТФ. При длительном голодании это приводит к массивному распаду мышечного белка и снижения содержания белка и его фракций в сыворотке крови. Диеты с низким (недостаточным) количеством углеводов также ведут к деградации мышечных и сывороточных белков.

В биосинтезе глюкозы участвуют в основном заменимые аминокислоты — 10-25% и только 1% незаменимых аминокислот. В организме человека углеродные скелеты некоторых аминокислот могут непосредственно превращаться в пируват или в промежуточные продукты цитратного цикла (окса-лоацетат, сукцинил-КоА, кетоглутарат и фума-рат) с освобождением энергии в дыхательной цепи митохондрий (табл. 2). При этом оксалоацетат может превращаться в фосфоенолпируват и по пути глюконеогенеза — в глюкозу. Источником глюкозы может стать и пируват [5]. Таким образом, разные глюкогенные аминокислоты могут включаться в пути обмена глюкозы (гликолиз и глюконеогенез) на разных его этапах. Судьба разных аминокислот

го

О 2

ГЛЮКОЗА

ГЛИКОГЕН

фосфоенолп и руват

оксалоацетат

го

го

0 ^

2

го

1

I

ГЛЮКОЗА

ГЛИКОГЕН

фосфоенолпируват

оксалоацетат

Пируват

аминокислоты

Ацетил-КоА

I

ЦИТРАТНЫЙ ЦИКЛ сукцинил КоА, кетоглутарат, фумарат, оксалоацетат

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ

ЭНЕРГИЯ

Рис. 2. Пути метаболизма глюкогенных аминокислот

о

неодинакова: одни из них могут превращаться в глюкозу и далее в гликоген, тогда как другие, минуя глюкозу, могут непосредственно окисляться до СО2 и Н2О с образованием АТФ.

Установлено, что из 100 г аминокислот может образовываться только 57 г глюкозы. При голодании в первые 3-4 дня из аминокислот в среднем в сутки образуется около 41 г глюкозы, а спустя несколько недель голодания образование глюкозы снижается до 16 г в сутки. При сахарном диабете 2-го типа превращение глюкогенных аминокислот в глюкозу происходит с гораздо большей скоростью, чем у здоровых людей [5]. Как следствие этого у больных диабетом с мочой выводится большое количество мочевины, которая образуется при дезаминировании глюкогенных аминокислот. В критических состояниях скорость глюконеогенеза с использованием аминокислот также существенно возрастает.

Среди аминокислот наиболее эффективно превращаются в глюкозу серин, аланин и пролин, тогда как глютамин, который широко используется в энтеральном и парентеральном питании, стоит на четвертом месте (табл. 3).

Важную роль в процессах глюконеогенеза играет так называемый цикл аланина, который характерен для мышечной ткани (рис. 3). При дефиците глюкозы в организме или при голодании усиливается катаболизм мышечных белков с освобождением свободных аминокислот, около 50% которых составляет аланин [2]. Аланин поступает в печень, где из него образуется пируват, который включается в глюконеогенез. Когда в мышечной ткани возобновляется биосинтез белка, возникает потребность в аланине, который начинает синтезироваться из пирувата. В свою очередь источником пирувата является глюкоза, из которой он образуется в результате гликолиза. Таким образом, аланин завершает свой кругооборот:

НЕЗАМЕНИМОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

Говоря о значении различных аминокислот для организма человека, необходимо рассмотреть понятие незаменимости. Основным критерием в определении биологической ценности аминокислот является их способность поддерживать рост животных и человека, что связано с биосинтезом белка в организме. Исключение из пищевого рациона хотя бы одной из таких аминокислот, при сохранении содержания остальных, влечет за собой задержку роста и снижение массы тела растущего организма. Поэтому незаменимыми аминокислотами считают такие, которые «либо не синтезируются в организме, или синтезируются со скоростью, недостаточной или не соответствующей обмену веществ,

S Lr

обеспечивающих пластические и регенера- sj

тивные процессы, связанные с образованием ц

новых клеток и тканей» [6]. <

Согласно классическим исследованиям Rose, для взрослого здорового человека жизненно необходимыми являются 8 аминокислот, которые стали считать незаменимыми (табл. 4). Полагают, что эти аминокислоты не образуются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей.

Остальные 12 аминокислот считают заменимыми. К ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, гистидин, глицин, глютамин, глютами-новую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин. Эти аминокислоты, как полагают,

катаболизм белка t! глюконеогенез

БЕЛОК аланин пируват ГЛЮКОЗА

анаболизм белка МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ гликолиз ПЕЧЕНЬ

Рис. 3. Цикл аланина Таблица 2

СУДЬБА ГЛЮКОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ [5]

Аминокислоты Превращаются в: Результат

Аланин, глицин, серин, треонин, цистеин Пируват Глюкоза/АТФ

Аспарагин, аспарагиновая кислота Оксалоацетат Глюкоза/АТФ

Валин, изолейцин, метионин, триптофан Сукцинил-КоА АТФ

Аргинин, гистидин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин Кетоглутарат АТФ

Аспарагиновая кислота, тирозин, фенилаланин Фумарат АТФ

Таблица 3

СКОРОСТЬ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА В ПЕЧЕНИ ИЗ РАЗЛИЧНЫХ ПРЕДШЕСТВЕННИКОВ [5]

Предшественник Образование глюкозы мк моль/мин г ткани Предшественник Образование глюкозы, мкмоль/мин г ткани

Фруктоза 2,68 Глутамин 0,45

Диоксиацетон 2,07 Треонин* 0,40

Лактат 1,06 Глутамат 0,31

Пируват 1,02 Аргинин 0,27

Серин 0,98 Аспартат 0,23

Аланин 0,66 Изолейцин* 0,22

Пролин 0,55 Орнитин 0,19

Глицерин 0,48 Валин* 0,12

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.

m

о

способны синтезироваться в организме человека в достаточном количестве. Наряду с этим выделяют группу аминокислот, которые необходимы человеку в определенные периоды развития и в некоторых физиологических и клинических ситуациях. Эти аминокислоты относят к условно незаменимым (табл. 5).

Другим критерием значимости и биологической ценности аминокислот считают степень их участия в обеспечении азотистого равновесия. Имеются данные о целесообразности выделения третьей группы аминокислот, обладающих свойствами ускорять рост. К их числу относят 7 аминокислот: аргинин, глютаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин, триптофан и цистеин.

Заслуживает внимание классификация аминокислот, предложенная Josue de Castro, который разделил их на две группы. В первую группу вошли 5 аминокислот, обеспечивающие рост: аргинин, гистидин, лизин, пролин и цистеин. Во вторую — другие 5 аминокислот, которые необходимы для регенерации тканей: аспарагиновая и глютаминовая кислоты, тирозин, триптофан и фенилаланин [6].

А.Э. Шарпенак относил к незаменимым 12 аминокислот: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин. По данным Eagle, для культивирования клеток животных и человека необходимы те же 12 аминокислот, но с заменой треонина на глютамин [6].

Таблица 4

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ [6]

Автор Rose Условно незаменимые Ускоряют рост Jose de Castro А.Э. Шарпенак Eagle, 1958

Число 8 6 7 10 12 12

Валин Аспартат Аргинин Рост Аргинин Аргинин

Изолейцин Гистидин Глютамат Аргинин Валин Валин

Лейцин Глютамин Пролин Гистидин Гистидин Гистидин

ЛИЗИН* Таурин Серин Лизин Изолейцин Изолейцин

Метионин Тирозин Тирозин Пролин Лейцин Лейцин

Ами- ТРЕОНИН* Цистеин Триптофан Цистеин Лизин Лизин

лоты Триптофан Цистеин Регенерация Метионин Метионин

Фенилаланин Аспартат Тирозин Тирозин

Абсолютно Глютамат Треонин Глютамин

заменимые Тирозин Триптофан Триптофан

ГЛЮТАМАТ Триптофан Фенилаланин Фенилаланин

СЕРИН Фенилаланин Цистеин Цистеин

Примечание: * — абсолютно незаменимые аминокислоты.

Таблица 5

ФУНКЦИИ УСЛОВНО НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислота Функции в организме

Аспартат Необходим для процессов регенерации

Гистидин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен

Глютамин Необходим для процессов регенерации, является важным энергетическим субстратом в критических состояниях

Таурин Необходим для новорожденных, у которых эндогенный синтез недостаточен, а также для больных в критических состояниях. Дефицит возникает при недостатке метионина и цистеина

Тирозин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. При нарушении функции почек снижено образование тирозина из фенилаланина

Цистеин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. Дефицит возникает при недостаточном содержании метионина в питании. Крайне необходим при нарушениях функции печени и для больных в критических состояниях

В основе разноголосицы в определении важности и незаменимости тех или иных аминокислот лежат особенности их биосинтеза и метаболизма в организме человека. За исключением двух аминокислот — лизина и треонина, которые являются у человека абсолютно незаменимыми, остальные «незаменимые» аминокислоты в определенных количествах могут синтезироваться за счет реакций трансаминирования, но объем их синтеза является недостаточным.

Ряд незаменимых аминокислот являются предшественниками для синтеза заменимых. Например, из незаменимой аминокислоты фенилаланина синтезируется заменимая аминокислота тирозин, а из незаменимого метионина — заменимый цистеин. Установлено, что до 80-89% метионина может трансформироваться в цистеин, а 70-75% фенилаланина — в тирозин [2]. По этой причине незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина требуется больше, так как существенная их часть должна расходоваться на образование цистеина и тирозина. Аминокислоты цистеин и тирозин по своему физиологическому значению близки к незаменимым аминокислотам, к которым их относили ранее. Таким образом, поступление с пищей цистеина и тирозина позволяют сократить потребность в незаменимых аминокислотах мети-онине и фенилаланине.

С метаболических позиций абсолютно заменимыми являются глютаминовая кислота и серин, которые в необходимых количествах синтезируются из кетокислот. Биосинтез остальных «заменимых» аминокислот в организме человека ограничен. По этой и другим причинам полностью обеспечить потребность организма только за счет биосинтеза большинства заменимых аминокислот невозможно. Важно подчеркнуть, что потребность организма в белке, а, стало быть, в аминокислотах — есть величина переменная, которая изменяется на протяжении жизни и может резко возрастать при очень многих физиологических и патологических состояниях.

Подводя итог спорам о важности и незаменимости тех или иных аминокислот, следует подчеркнуть:

• Во-первых, ценность тех или иных аминокислот определяется возможностью их биосинтеза в организме. При этом часть незаменимых аминокислот может синтезироваться в организме, но объем их биосинтеза недостаточен. Разумеется, те аминокислоты, которые ни при каких условиях не образуются в организме и являются абсолютно незаменимыми, должны непрерывно поступать с пищей. Возможности запасания и резервирования лимитирующих аминокислот в составе мышечных белков, альбумина или других белков ограничены.

• Во-вторых, некоторая часть незаменимых аминокислот, помимо пищи, может образовываться при микробиологическом синтезе кишечной микрофлорой и поступать во внутреннюю среду организма.

• В-третьих, физиологическая потребность в незаменимых аминокислотах есть величина переменная и может изменяться в зависимости от активности процессов анаболизма и катаболизма белка, которые, в свою очередь, зависят от уровня физической активности, особенностей обмена веществ, состояния здоровья.

• В-четвертых, обеспечение организма белком и незаменимыми аминокислотами зависит не только от качества, но и режима питания, а также от содержания других компонентов пищевого рациона, например, углеводов. Заменимые аминокислоты занимают

достаточно большой удельный вес в составе белков пищи — до 2/3 суммы аминокислот. В организме человека они выполняют весьма важные функции, причем многие из них играют не меньшую роль, чем незаменимые аминокислоты. Следует подчеркнуть, что хотя заменимые аминокислоты могут образовываться в организме, однако за счет эндогенного биосинтеза обеспечивается лишь минимальная потребность организма. Более того, установлено, что при небольшом потреблении белка в том случае, когда потребность в незаменимых аминокислотах удовлетворяется полностью, лимитирующими становятся заменимые аминокислоты I II [6]. Для обеспечения стабильного азотистого равновесия в организме необходимо примерно в 2 раза больше качественного белка, чем для того, чтобы закрыть потребность в незаменимых аминокислотах. Таким образом, хотя заменимые аминокислоты не являются лимитирующим фактором в белковом питании, но их присутствие в питании также является обязательным. Поступление достаточного количества заменимых аминокислот в составе белков пищи является тем путем, с помощью которого можно обеспечить их оптимальную физиологическую потребность, более легкое и быстрое использования для нужд организма.

ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

В организме человека аминокислоты, помимо строительства белковых молекул, выполняют еще целый ряд важных функций:

• Участвуют в образовании других аминокислот.

• Входят в состав разных природных соединений — коферментов, желчных кислот, антибиотиков.

• Участвуют в образовании гормонов, медиаторов и нейротрансмиттеров.

• Являются источниками метаболитов, принимающих участие в обмене веществ.

К числу медиаторов относятся некоторые аминокислоты (глютаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и дофа), а также биогенные амины.

1-Л

о

<3

о

Биогенные амины образуются при отщеплении от аминокислот карбоксильной группы (реакция декарбоксилирования). К их числу относятся: у-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин, адреналин, серотонин, гистамин. Из триптофана через промежуточный продукт 5-гидрокситриптофан образуется нейромедиатор серотонин. Из глютамино-вой кислоты образуется у-аминомасляная кислота.

Гистамин — важнейший медиатор и нейромедиатор, образуется в основном в тучных клетках и нейтрофильных лейкоцитах и участвует в развитии аллергических и воспалительных реакций. При аллергических реакциях высвобождение гистамина происходит под действием аллергенов, лекарств, некоторых тканевых гормонов. В ЦНС гистамин действует как нейромедиатор. Важным системным эффектом гистамина является расширение кровеносных сосудов, снижение артериального давления и частоты сердечных сокращений. Гистамин также стимулирует секрецию соляной кислоты.

Таблица 6

Адреналин — гормон коры надпочечников, где он образуется из аминокислоты тирозина. Адреналин является ключевым гормоном стресса — «аварийным гормоном» и действует на обмен веществ и сердечно-сосудистую систему: повышает сердечную функцию; сужает сосуды, повышая артериальное давление; расширяет бронхи, увеличивая снабжение кислородом; ускоряет расщепление гликогена до глюкозы, обеспечивая энергией мышечную ткань.

Катехоламины — группа биогенных аминов, которые содержат в качестве общего фрагмента производное фенилаланина — катехол. Все эти вещества берут свое начало от аминокислоты тирозина, из которой первоначально образуется аминокислота дофа (3,4-дигидроксифенилаланин). При ее декар-боксилировании образуется дофамин, который в дальнейшем может превращаться в норадреналин и далее в адреналин. Адреналин выполняет функции, как медиатора, так и гормона [2].

ПРОДУКТЫ МЕТАБОЛИЗМА И СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ [8]

Аминокислота Метаболиты аминокислот Физиологическая функция

Аргинин Образования N0 Креатин Полиамины Молекулярный биорегулятор Предшественник креатинфосфата Экспрессия генов

Аспарагиновая кислота Основа нуклеотида пиримидина Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот

Гистидин Гистамин Нейромедиатор, медиатор воспаления, стимуляция секреции соляной кислоты

Глицин Основа нуклеотида пурина Порфирин Креатин Гиппуровая кислота Гликохолевая желчная кислота Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот Входит в состав гемоглобина и цитохрома Предшественник креатинфосфата Связывание токсических соединений — детоксикация Эмульгирование липидов

Глютаминовая кислота Глютамин у-аминомасляная кислота Транспорт азота в организме, важный источник энергии, предшественник глутатиона Нейромедиатор

Лизин Гидроксилизин Карнитин Составная часть коллагена Транспорт жирных кислот в клетке

Метионин Холин Составная часть фосфолипидов

Серин Этаноламин Холин-ацетилхолин Составная часть фосфолипидов Нейромедиатор

Тирозин Норадреналин-адреналин Тироксин Меланин Нейромедиатор, гормон Гормон щитовидной железы Пигмент кожи и волос

Триптофан Серотонин Никотиновая кислота Нейромедиатор Витамин, составная часть пуриновых нуклеотидов, NAD и NADH

Цистеин Таурин Таурохолевая желчная кислота Антиокислительная активность Предшественник глутатиона

В процессе обмена веществ отдельные аминокислоты превращаются в метаболиты, которые выполняют важные функции в организме человека.-имидазолилпролиновая кислота) выделен в 1896 году. В значительном количестве содержится в гемоглобине, а также входит в состав карнозина и ансерина. По этой причине недостаток гистидина приводит к снижению уровня гемоглобина. Гемоглобин является одним из резервов гистидина в организме и при недостатке гистидина происходит повышенное разрушение гемоглобина, в результате которого высвобождается гистидин. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин. В ряде продуктов при их хранении, например в рыбе и сыре, происходит микробиологическое декарбоксилирование гисти-дина с образованием и накоплением больших количеств гистамина, что может иметь клинические последствия.

Лейцин (а-аминоизокапроновая кислота) впервые получен из сыра в 1819 году. Его много в составе белка (в среднем 10%). При недостатке лейцина в

Таблица 7

питании у детей происходит задержка роста и снижение массы тела, отмечают изменения в почках и щитовидной железе.

Лизин (а,е-диаминокапроновая кислота) выделен в 1889 году из казеина. Недостаточное содержание лизина в широко распространенных зерновых продуктах и сравнительно высокая потребность в нем организма (3-5 г в сутки) делают его одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Его недостаток в питании приводит к уменьшению числа эритроцитов и снижению гемоглобина, возникают дистрофические изменения в мышцах, в печени и в легких, нарушается кальцификация костей. Наиболее богат лизином мышечный белок — миозин, а также гемоглобин.

Метионин (а-амино-у-метилтиомасля-ная кислота) впервые был выделен в 1922 году из казеина. Метионин относится к серосодержащим аминокислотам и играет исключительно важную роль в обмене веществ и в процессах метилирования и трансметилирования. Метионин является основным донатором метильных групп. В процессе деметилирования метионина образуется гомоцистеин. Метильные группы метионина используются для синтеза хо-лина, который участвует в обмене липидов. Метионин, также как и холин, относится к липотропным веществам, оказывая влияние на обмен липидов и фосфолипидов, он важен в профилактике атеросклероза. При высоком уровне метионина наиболее полно проявляется

I

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]

Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Валин Легко переаминируется и теряется, восстанавливает мышцы после физической нагрузки Гипертензия, атаксия

Гистидин Синтез фолиевой кислоты, нуклеиновых кислот, гемоглобина и карнозина, важна при уремии, усиливает секрецию соляной кислоты и пепсина Анемия, нехватка карнози-на, нарушение умственного развития у детей

Изолейцин Много в составе иммуноглобулинов, ключевая роль в утилизации пищи Потеря массы тела, высокий диурез

Лейцин Активирует эндокринную систему, важная роль для иммунной системы Задержка роста и физического развития

Лизин Содержится во всех белках, обеспечивает рост костной ткани, стимулирует митозы, поддерживает половую функцию у женщин, снижает уровень триглицеридов, противовирусное действие Головная боль, тошнота, снижение слуха, медленный рост костной ткани

Метионин Защита печени, детоксикация организма, защита от токсикоза беременных, антиоксидантное действие, синтез гемоглобина, функция щитовидной железы, рост Ожирение, цирроз печени, анемия, кровотечения, атрофия мышц

Треонин Усвоение пищевого белка, липотропное действие, обмен коллагена и эластина, повышает иммунитет Потеря веса, высокий диурез

Фенилала-нин 50% идет на синтез белка, синтез адреналина и тирозина, умственная активность, память, улучшает работу печени и поджелудочной железы Нарушение функции щитовидной железы и надпочечников, гипотония

г^.

о

СО

о

биологическое действие витамина В и фолиевой кислоты. В свою очередь эти витамины стимулируют деметилирование метионина и образование холина. Метионин играет важную роль в функции надпочечников, он необходим для синтеза адреналина. Имеются данные о профилактическом действии метионина при лучевых поражениях и бактериальной интоксикации.

Треонин (а-амино-в-оксимасляная кислота) получен в 1935 году из фибрина. Дефицит треонина вызывает задержку роста и снижение массы тела.

Триптофан (а-амино-в-индолилпропионовая кислота) выделен в 1901 году. Важнейшая из незаменимых аминокислот необходим для роста и поддержания азотистого равновесия, участвует в биосинтезе белков сыворотки крови и гемоглобина. Триптофан играет важную роль в образовании никотиновой кислоты (витамина РР).

Фенилаланин (а-амино-в-фенилпропионовая кислота) выделен в 1879 году. Фенилаланин регулирует функцию щитовидной железы и надпочечников. Из него образуется гормон тироксин, а также аминокислота тирозин, из которого, в свою очередь, образуется адреналин. Тирозин может образовываться из фенилаланина, однако обратного образования фенилаланина из тирозина не происходит.

ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

Аргинин (амино-$-гуанидин валериановая кислота) открыт в 1886 году. Играет очень важную роль в обмене веществ. Белки ядер сперматозоидов содержат до 80% аргинина. Аргинин является предшественником оксида азота (N0), который является важным молекулярным биорегулятором. Введение аргинина приводит к расширению сосудов и существенному снижению артериального давления при гипертонической болезни. Регулярное назначение аргинина способствует улучшению клинического состояния больных ишемической болезнью сердца. Помимо этого он снижает вязкость крови и уменьшает риск тромбоза сосудов. При физической нагрузке аргинин способствует улучшению кровотока в коронарных артериях. Аргинин ускоряет регенерацию печени при ее токсическом поражении и может применяться при лечении цирроза печени и жирового гепатоза. Ингаляционное назначение аргинина при муковис-цидозе приводит к быстрому улучшению функции легких, он помогает при астматическом бронхите.

Известно, что аргинин стимулирует активность Т-лимфоцитов, предотвращает возрастное угнетение фагоцитоза макрофагами. Неспецифическая стимуляция иммунной функции аргинином сопровождается снижение частоты рака толстой кишки и молочной железы у экспериментальных животных. Назначение аргинина больным сахарным диабетом 2-го типа существенно повышает чувствительность к инсулину рецепторов клеток организма. У пациентов

с сахарным диабетом он ингибирует гликозилиро-вание гемоглобина, снижая развитие осложнений. У лиц с повышенной физической нагрузкой аргинин усиливает действие инсулина и увеличивает рост кровеносных капилляров в скелетных мышцах. Аргинин стимулирует выработку соматотропного гормона (гормона роста), способствует уменьшению жировых отложений, росту мышечной массы, увеличивает активность и физическую выносливость, улучшает настроение. Он повышает половую функцию, увеличивают выработку сперматозоидов.

Аргинин не рекомендуют беременным и кормящим женщинам, больным шизофренией. Он может стимулировать свободнорадикальные процессы, поэтому его следует принимать в сопровождении антиоксидантов.

Глицин (аминоуксусная кислота) — наиболее простая из аминокислот, в большом количестве содержится в клетках головного и спинного мозга. Он является метаболитом широкого спектра действия, специфическим регулятором активности нервных клеток, тормозным медиатором. Глицин способен связывать различные эндогенные и экзогенные (лекарства) соединения. В настоящее время его применяют как успокаивающее (седативное) средство, он улучшает мозговую функцию. Менее известна его способность нормализовать синтез коллагена и соединительной ткани.

Глютамин (8-амид-а-аминоглутаровая кислота) — самая распространенная свободная аминокислота в организме человека (в мышечной ткани содержание свободного глютамина составляет 67%). Очень активно обменивается в организме и является наиболее важной для переноса азота в печень и другие органы. Однако содержание глютамина в составе белка сравнительно небольшое — 5-7% (на лейцин приходится 10%). Глютамин является важным энергетическим субстратом для клеток печени, эпителиальных клеток тонкой кишки и иммунных клеток. Введение глютамина тяжелым больным ослабляет потерю мышечной массы улучшает функцию всасывания. Наличие глютамина является необходимым условием синтеза нуклео-тидов — пиринов и пиримидинов.

Глютамин играет ключевую роль в регуляции синтеза глутатиона — трипептида, состоящего из глютаминовой кислоты, цистеина и глицина. Глутатион является важнейшим эндогенным анти-оксидантом и защищает клетки от окислительного повреждения. Потребность в глютамине возрастает при окислительном стрессе.

Глютаминовая кислота (аминоглютаровая кислота) выделена в 1866 году из эндосперма пшеницы. Глютаминовая кислота играет активную роль в обмене белка и в удалении из организма продуктов распада. Глютаминовая кислота является единственной аминокислотой, поддерживающей дыхание клеток головного мозга. Аминокислоту применяют при лечении некоторых нервных и психических заболеваний. Глютаминовая кислота

участвует в поддержании кислотно-щелочного го-меостаза в крови и тканях.

Пролин (пирролидин-а-карбоновая кислота) — способствует заживлению ран, укрепляет сухожилия, связки и суставы, увеличивает физическую работоспособность, укрепляет сердечную мышцу.

Тирозин (а-амино-в-параоксифенилпропионовая кислота) — способствует функционированию щитовидной железы (синтез тироксина), гипофиза, надпочечников, снижает раздражительность, усталость, стресс, укрепляет сон.

Цистеин (ди-а-амино-в-тиопропионовая кислота) — способствует заживлению ожогов и ран, регенерации кожи, активирует иммунную систему, обладает антиоксидантной активностью.

ПОТРЕБНОСТЬ В АМИНОКИСЛОТАХ

Физиологическая потребность в аминокислотах окончательно не установлена. Проведенные исследования позволили выявить ориентиры потребности в незаменимых аминокислотах, отражающие минимальную потребность, «безусловно достаточное количество» и минимальные показатели суточной потребности [6]. Считают, что может быть «только один уровень физиологической потребности в незаменимых аминокислотах для здорового человека, хотя этот уровень для разных людей и в разное время может быть различным». ФАО/ВОЗ предложил в качестве идеального белка аминокислотную шкалу, в которой представлены незаменимые аминокислоты в расчете на 100 г стандартного белка. Однако данная шкала далека от идеального белка, о чем мы будем говорить ниже.

Поскольку заменимые аминокислоты могут образовываться в организме, определение их физиологической потребности также непросто. В 2004 году в РФ предложены (на основе расчета) значения адекватного и верхнего уровня потребности для заменимых и незаменимых аминокислот, табл. 9.

Как видно из таблицы, в 2004 году по сравнению с 1971-м суточная потребность примерно для половины аминокислот была пересмотрена как в сторону повышения (аспарагиновая кислота, серин и аланин), так и в сторону снижения (фенилаланин, валин, метионин, триптофан и глютами-новая кислота). При этом суточная потребность в заменимых аминокислотах выше (в 2,5 раза), чем в незаменимых, и в настоящее время составляет 56,9 г/сутки (72%), против 22,6 г/сутки (28%) для незаменимых аминокислот. В соответствии с современными нормами потребности среди незаменимых аминокислот доминируют: лейцин, фенилаланин и лизин, тогда как среди заменимых: глютамин (включая глютамат), аспарагин (включая аспартат) и серин. Следует подчеркнуть, что в соответствии с нормами потребности заменимых аминокислот должно быть в 2-2,5 раза больше, чем незаменимых.

Аминокислотный скор. Качество белка можно оценивать, сравнивая его аминокислотный состав с составом стандартного (идеального) белка. Такой расчет называют аминокислотным скором (оценкой). Аминокислотный скор определяют по формуле:

I

Таблица 8

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]

Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Аргинин Образование мочевины, регулирует рост, тормозит рост опухолей за счет стимуляции иммунитета, детоксикация печени Нарушение роста, риск развития сахарного диабета, эректильная дисфункция

Глицин Синтез коллагена и соединительной ткани, седативное действие, нормализует мозговую функцию и сон, связывание аммиака. Увеличивает синтез лецитина Артрозы и артриты Повышенная возбудимость

Глютамин Переносчик аминных групп, важный энергетический субстрат для печени, тонкой кишки и иммунной системы, играет ключевую роль в регуляции синтеза глутатиона Быстрая потеря мышечной массы у больных, окислительный стресс

Пролин Синтез коллагена и соединительной ткани

Таурин Незаменим у детей, необходим в критических состояниях Нарушение развития мозга, миокарда, ЖКТ

Тирозин Синтез тироксина, пигмента кожи меланина, норадренали-на и адреналина Нарушение пигментации кожи

Триптофан Образование альбумина, выработка серотонина, снижает содержание жира, гипотензивное действие, синтез альбумина и глобулинов, гормона роста, антидепрессант, улучшает сон, снижает аппетит Анемия, стерильность, выпадение волос, депрессия, тревожность

Цистеин Процессы регенерации и заживления ожогов и ран Длительное заживление ран

о о

CD CD

(содержание аминокислоты данного белка (г/100 г) / содержание аминокислоты стандартного белка (г/100 г)) х 100.

Если в исследуемом белке содержание какой-либо аминокислоты будет менее 100%, то эта аминокислота окажется лимитирующей. Для взрослого человека в качестве идеального белка применяют шкалу ФАО/ВОЗ, в которой указано содержание каждой из незаменимых аминокислот в расчете на 100 г белка. Однако для человека и животных существует другие белки, которые в определенные периоды жизни являются единственным источником аминокислот для растущего организма. Среди белков животного происхождения к ним относятся белки молока и яйца. Среди растительных белков

Таблица 9

такими белками являются, например, белки сои, орехов, зародыша пшеницы и др. Сравним состав незаменимых аминокислот женского молока, который можно считать эталонным, с составом аминокислот известных животных (табл. 10) и растительных (табл. 11) белков [9].

Как видно из таблицы, состав незаменимых аминокислот женского молока является достаточно уникальным и не похожим как по составу, так и по соотношению аминокислот среди аналогичных по значимости белков коровьего молока и куриного яйца. В составе коровьего молока незаменимых аминокислот на 11% меньше, чем в женском молоке, в белке коровьего молока на 30% меньше валина, хотя метионина на 61% больше. Куриное яйцо по

РЕЙТИНГ ПОТРЕБНОСТИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА В АМИНОКИСЛОТАХ (г/сутки)

Аминокислоты А.Э. Шарпенак [6] Rous, Mesy, Block [6] ФАО/ВОЗ г/100 г белка [4] О.П. Молчанова, 1971 [6] Адекватный уровень (РФ, 2004) Верхний уровень (РФ, 2004)

Незаменимые

Лейцин 10,0*** 9,1 6,6 4-6 4,6 7,3

Фенилаланин 4,5 4,4 6,3* 2-4 4,4* 6,9*

Лизин 8,0 5,2 5,8 3-5 4,1 6,4

Валин 6,0 3,8 3,5 4,0 2,5 3,9

Треонин — 3,5 3,4 2-3 2,4 3,7

Изолейцин — 3,3 2,8 3-4 2,0 3,1

Метионин 2,5 3,8** 2,5** 2-4 1,8** 2,8**

Триптофан 1,6 1,1 1,1 1,0 0,8 1,2

Суммарно, г/сутки 32,6 34,2 32,0 26 22,6 35,3

% аминокислот 32% 34% 28% 28%

Заменимые

Глютамин + глютаминовая кислота 16,0 13,6 21,8

Аспарагин + аспарагиновая кислота 6,0 12,2 19,9

Серин 3,0 8,3 13,3

Аланин 3,0 6,6 10,6

Аргинин 6,0 6,1 9,8

Пролин 5,0 4,5 7,2

Глицин 3,0 3,5 5,6

Гистидин 2,0 2,1 3,4

Тирозин 3-4

Цистеин 2-3

Суммарно, г/сутки 68 50 56,9 91,6

% аминокислот 68% 66% 72% 72%

Сумма всех аминокислот 100 76 79,5 126,9

заменимые : незаменимые 2,12 1,92 2,5 2,6

Примечание:* — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — лейцин + изолейцин.

Таблица 10

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

И ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ

Аминокислоты Женское молоко Коровье молоко Куриное яйцо Рыба Мясо ФАО/ВОЗ

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 9,7 95 9,2 90 9,1 89 8,7 85 6,6 65

Валин 9,9 6,9 70 7,3 74 6,1 62 5,9 60 3,5 35

Лизин 8,5 7,5 88 7,9 93 9,5 112 8,6 101 5,8 68

Изолейцин 7,6 6,2 82 8,0 105 6,0 79 4,5 59 2,8 37

Фенилаланин 5,9 5,7 97 7,3 124 4,8 81 4,5 76 6,3* —

Треонин 5,0 4,6 92 5,9 118 5,1 102 5,3 106 3,4 68

Метионин 2,3 3,7 161 4,1 178 2,6 113 3,2 139 2,5** —

Триптофан 1,9 1,6 84 1,5 79 0,8 42 1,2 63 1,1 58

Аргинин*** 5,0 4,3 86 6,5 130 8,1 162 6,5 130 — —

Гистидин*** 2,7 2,5 93 2,1 78 2,6 96 3,0 111 — —

Суммарно 51,3 45,9 89 51,2 100 44,0 86 41,9 82 32,0 62

Заменимые 48,7 54,1 48,8 56,0 58,1 68,0

Заменимые : незаменимые 0,94 1,18 0,95 1,27 1,39 2,13

Примечание: * — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — заменимые аминокислоты.

Таблица 11

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

И РАСТИТЕЛЬНЫХ БЕЛКОВ

Аминокислоты Женское молоко Соевые бобы Овсяные хлопья Пшеничная мука Картофель

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 7,7 75 7,7 75 6,2 61 10* 56

Валин 9,9 5,3 54 5,3 54 4,3 43 4,0 40

Лизин 8,5 6,9 81 3,0 35 2,5 29 2,6 31

Изолейцин 7,6 5,8 76 5,3 70 3,1 41

Фенилаланин 5,9 5,0 85 4,6 78 4,8 81 6,4 108

Треонин 5,0 4,4 88 3,5 70 2,8 56 3,1 62

Метионин 2,3 1,3 57 1,2 52 1,2 52 1,5 65

Триптофан 1,9 1,3 68 1,3 68 1,3 68 0,6 32

Аргинин** 5,0 7,3 146 7,4 148 4,5 90 1,4 28

Гистидин** 2,7 2,5 93 2,0 74 2,0 74 0,6 22

Суммарно 51,3 37,7 73 31,9 62 26,2 51 28,2 55

Заменимые 48,7 62,3 68,1 73,8 71,8

Заменимые : незаменимые 0,94 1,65 2,13 2,82 2,55

Примечание: * — лейцин + изолейцин; ** — заменимые аминокислоты. а белку женского молока, и кроме фенилаланина, ™ являются дефицитными практически по всем не° а__заменимым аминокислотам, особенно по лизину

(29-35%), валину (40-54%) и метионину (52-65%). Среди наиболее распространенных растительных белков, безусловно, лучшим является белок сои, который содержит существенно больше незаменимых аминокислот, чем другие растительные белки. Однако белок сои дефицитен по валину (54%), метионину (57%) и изолейцину (76%). Обращает на себя внимание доминирование в растительном белке заменимых аминокислот, которых больше чем незаменимых в 1,6-2,5 раза.

Сравнивая состав незаменимых аминокислот «идеального» белка ФАО/ВОЗ с белками женского или коровьего молока, а также яйца, можно увидеть, что последние отличаются принципиально иным составом и соотношением заменимых и незаменимых аминокислот близким к 1,0. Тогда как в «идеальном» белке ФАО/ВОЗ, а также в современных отечественных нормах это соотношение больше 2,0 (2,12-2,5), что характерно для белков растительного происхождения. Таким образом, по составу незаменимых аминокислот к идеальному белку наиболее близки белки яиц и молока. Белки рыбы

и мяса по содержанию аминокислот существенно отличаются от идеала, а растительные белки имеют еще более низкую биологическую ценность.

Биологическая ценность белка — доля задержки азота в организме от всего белка, попавшего в кровь. Мерой биологической ценности является такое количество белка, которое необходимо для поддержания азотистого равновесия в организме человека или животных. Если в белке есть все необходимые организму незаменимые и заменимые аминокислоты в нужном количестве и в необходимых пропорциях, и они полностью всасываются в желудочно-кишечном тракте, то его биологическая ценность будет равна 100. Когда в составе белка соотношение аминокислот неоптимальное, имеется дефицит отдельных незаменимых аминокислот или если белок плохо усваивается, то его биологическая ценность будет заведомо ниже (табл. 12).

Кругооборот белка в организме человека — явление физиологическое и связано с необходимостью обновления белка. Дело в том, что большинство белков и, прежде всего ферменты, живут недолго и могут разрушаться через несколько часов после биосинтеза. Значительно более долговечны структурные белки, гистоны, гемоглобин или компоненты цитоскелета клетки. Полупериод жизни белков в организме человека в среднем составляет 2-8 дней. Постоянное обновление белка играет важную роль в обмене веществ и является весьма эффективным механизмом регуляции активности ферментов, обновления пула иммуноглобулинов, удаления дефектных и ненужных в данное время белков. Быстрое разрушение требуется для удаления из организма биологически активных пептидов и пептидных гормонов. Постоянное разрушение и ресинтез новых белков позволяет клеткам «быстро приводить в соответствие с метаболическими потребностями уровень и активность наиболее важных ферментов» [2]. Ориентировочно в организме взрослого человека ежедневно в результате протеолиза деградирует до аминокислот 300-400 г белка. В то же время примерно столько же аминокислот включается во вновь

Таблица 12

ОЛ

сэ

КАЧЕСТВО НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ ОТНОСИТЕЛЬНО БЕЛКОВ ЖЕНСКОГО МОЛОКА

Пищевой белок Химическая ценность, % Биологическая ценность, % Дефицитные аминокислоты

Женское молоко 100 95 Нет

Яйцо куриное 100 87 Валин (74%), триптофан (79%)

Говядина 98 93 Изолейцин (59%), валин (60%), триптофан (63%), фенилала-нин (76%)

Коровье молоко 95 80-82 Валин (70%)

Рыба 61-86 Триптофан (42%), валин (62%), изолейцин (79%)

Соя 61-73 Валин (64%), метионин (57%), лейцин (75%), изолейцин (76%)

Белый хлеб 47 30 Лизин (29%), изолейцин (41%), валин (43%), метионин (52%), треонин (56%), лейцин (61%), триптофан (68%)

образованные белки. Оба эти процесса формируют кругооборот белка в организме. Учитывая, что в организме содержится около 10 кг различных белков, текущий протеолиз затрагивает всего 3% белка [2].

В результате протеолиза образуются аминокислоты, которые могут быть использованы клеткой для биосинтеза новых белков или поступают в кровь, формируя пул свободных аминокислот, объем которого составляет около 100 г. Деградация белка в клетках осуществляется с помощью двух специализированных систем: лизосом и протеосом. Важную роль в осуществлении деградации белков организма играет система пищеварения, в которой переваривается, а затем реутилизируется значительная часть плазматических и других эндогенных белков, а также белки, которые попадают в просвет кишки при слущивании завершивших свою работу эпителиальных клеток. В ходе деградации белка может накапливаться аминный азот, который, в отличие от углеводородной части аминокислот, непригоден для получения энергии. Поэтому аминогруппы, которые не могут быть использованы повторно, например, в реакциях трансаминирования, превращаются в аммиак, а затем — в мочевину.

В организме человека существует весьма эффективный механизм регуляции уровня белка. Чем выше дефицит белка в организме, тем лучше

Таблица 13

усваивается пищевой белок, и тем меньше будут потери аминокислот с калом и мочой. С другой стороны, чем больше белка содержится в пище, тем хуже он будет усваиваться. При отсутствии дефицита белка в организме его усвоение в желудочно-кишечном тракте также снижается. Механизм регуляции уровня белка в организме человека также связан с увеличением кругооборота белка и аминокислот при его дефиците и снижением кругооборота и усилением катаболизма белка при его избыточном поступлении с пищей. Таким образом, организм способен в определенной степени сглаживать дефицит белка, в то же время препятствуя перегрузке организма пищевым белком. Например, после приема пищи с высоким содержанием белка более половины аминокислот (57%), поступающих в печень, превращается в мочевину, 14% аминокислот остаются в печени и 23% — выходят в кровь и поступают в пул свободных аминокислот. Только 6% аминокислот используется печенью для синтеза белков [2].

Свободные аминокислоты, находящиеся в крови, захватываются печенью, почками, поджелудочной железой, тонкой кишкой,

РЕЙТИНГ СОДЕРЖАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КРОВИ И В МОЧЕ ЧЕЛОВЕКА [10]

Аминокислота Содержание в крови, мг/100 мл Экскреция с мочой в сутки, мг

Незаменимые диапазон в среднем

Валин 2,88 4-6 5,0

Лизин 2,72 7-48 27,5

Лейцин 1,86 9-26 17,5

Треонин 1,67 15-53 34,0

Изолейцин 1,34 14-28 21

Триптофан 1,27

Метионин 0,52 5-10 7,5

Заменимые

Аланин 3,40 21-71 46

Пролин 2,36 Менее 10 10

Аргинин 1,62

Глицин 1,50 21-71 46

Цистеин 1,47 10-21 15,5

Гистидин 1,38 113-320 217

Серин 1,12 27-73 50

Тирозин 1,04 15-49 32

Глютамат 0,70 8-40 24

Аспартат 0,03 Менее 10 10

т

сэ

более 85% свободных аминокислот покидает систему кровообращения в течение 5-15 минут, поэтому концентрация аминокислот в крови достаточно низкая — 35-70 мг/100 мл [2] (табл. 13).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, потребность человека в белке во многом зависит от качественного состава аминокислот, и прежде всего незаменимых. Поэтому белков животного происхождения, которые наиболее близки по составу аминокислот к белкам организма человека, требуется меньше, чем белков растительных, аминокислотный состав которых существенно отличается от оптимального для человека. Например, при употреблении белков с высокой биологической ценностью (мяса, молока, яиц) для удовлетворения потребности взрослого человека достаточно 0,75 г/ кг массы тела (52,5 г белка/сутки). При употреблении смешанного рациона (белки животного и растительного происхождения) потребность в белке будет составлять 0,85-1,0 г кг массы тела (59,5-70,0 г белка/сутки). Более того, при потреблении животных белков с калом теряется 2,5-3,0% азота, тогда как употреблении в пищу растительных продуктов, богатых клетчаткой (овощи, зерновые) — до 40% пищевого азота [6].

Низкие нормы потребности в белке, которые в свое время предлагали Ро и Читтенден, а затем и Вильямс, были основаны на классических представлениях об азотистом балансе (равновесии). Согласно этим представлениям для поддержания азотистого (белкового) равновесия в организме большинства взрослых людей, которые здоровы и находятся в покое, может быть достаточно 30 г белка/сутки. Читтенден, который изучал белковый обмен у молодых людей (студентов, солдат, спортсменов), показал, что азотистое равновесие вполне может обеспечить 55-60 г белка/сутки [7].

В принципе для поддержания азотистого равновесия у взрослого и здорового человека на минимальном уровне достаточно 36,9 г молочного белка/ сутки. С учетом высокого качества белка куриного яйца минимальная потребность в белке для поддержания азотистого равновесия может составлять 0,34-0,43 г белка/кг массы тела в сутки, или 28 г яичного белка в сутки [11]. Однако для обеспечения «надежного уровня потребления», белка требуется больше — 56,25-57,5 г белка казеина в сутки при калорийности пищевого рациона около 3000 ккал/ сутки. Для нормального физического развития, повышения работоспособности и устойчивости к неблагоприятным внешним воздействиям, а также сопротивляемости организма к инфекции белка нужно еще больше, чем то количество, которое всего лишь «обеспечивает поддержание азотистого равновесия». В этой связи выделяют «оптимальную потребность человека в белке», которая должна превышать надежный уровень на 50% и будет составлять 84,4-87,5 г белка/сутки [7].

Таким образом, потребность в белке должна складываться из некоего минимального количества — «безопасного уровня белка», который обеспечивает «надежный уровень потребления», и «дополнительного количества белка», который учитывает особенности обмена веществ, состояние здоровья и качественный состав пищевого рациона. Безопасный уровень белка обеспечивает надежное поддержание азотистого равновесия в организме определенного числа людей, а введение дополнительного количества белка необходимо для заполнения так называемых «лабильныхрезервов белка».

В 1973 году ФАО/ВОЗ путем расчета определило, что величина средней потребности в белке населения развитых стран должно составлять 48,5-56,6 г/ сутки (при относительной биологической ценности 70-80%). Для развивающихся стран, в питании которых присутствует большая доля низкокачественного растительного белка (относительная биологическая ценность — 60-70%), средняя потребность в белке была определена равной 56,6-65,5 г в сутки [11].

Чем ниже биологическая ценность белка, тем больше его требуется. Однако в этом случае некоторые аминокислоты будут поступать в организм человека в избыточном количестве, превышающем текущие потребности, связанные с биосинтезом белка и специфическим метаболизмом отдельных аминокислот. Белки и аминокислоты не способны запасаться в организме, поэтому лишние аминокислоты будут либо выводиться из организма, либо подвергаться метаболической деградации. Содержащийся в аминокислотах азот будет превращаться в мочевину и креатинин и выделяться с почками, углеродный скелет — использоваться для биосинтеза глюкозы или жирных кислот, а другая его часть — окисляться до углекислого газа и воды с образованием АТФ.

Потребность в белке во многом зависит от калорийности и состава других компонентов пищевого рациона — углеводов и липидов (табл. 14). Низкокалорийные диеты или диеты с недостаточным количеством углеводов увеличивают потребность в белке, поскольку часть белка начинает расходоваться для образования глюкозы и кетоновых тел. При отсутствии в пищевом рационе углеводов и жиров для достижения азотистого равновесия пищевого белка требуется в 5 раз больше [6]. С увеличением калорийности пищевого рациона потребность в белке снижается.

Таким образом, рассматривая потребность организма в белке и аминокислотах, можно сделать следующие выводы:

• Белок пищи необходим не только для биосинтеза белков организма, но и для решения энергетических проблем, особенно в критических ситуациях.

• Отдельные аминокислоты пищевого белка выполняют в организме самостоятельную функцию, что необходимо учитывать при назначении

Таблица 14

ВЛИЯНИЕ КАЛОРИЙНОСТИ РАЦИОНА НА ПОТРЕБНОСТЬ В БЕЛКЕ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ АЗОТИСТОГО РАВНОВЕСИЯ [12]

Калорийность рациона Потребность в белке для нулевого баланса Безопасный уровень потребления белка

ккал/кг кал/70 кг г/кг г/70 кг г/кг г/70 кг

40 2800 0,78 54,6 1,02 71,4

45 3150 0,56 39,2 0,74 51,8

48 3360 0,51 35,7 0,62 43,4

57 4000 0,42 29,4 0,50 35

Рекомендуемая норма потребления 0,80 56

I

аминокислот, используя отдельные аминокислоты для коррекции питания.

• Идеальными белками по составу и пропорциям незаменимых аминокислот являются белки молока и куриного яйца и в меньшей степени — белки мяса. Растительные белки содержат аминокислоты в иных пропорциях и дефицитны по большинству незаменимых аминокислот.

• Избыточное потребление белковой пищи «не идет нам впрок», поскольку лишние аминокислоты пищи будут разрушаться, а белковый азот удаляться из организма. Потребление белка

должно быть равномерным на протяжении суток, что позволяет оптимизировать его всасывание и утилизацию, а также свести к минимуму потери аминокислот.

• Умеренное потребление белка не является столь катастрофичным для организма человека, поскольку при этом снижаются потери аминокислот.

• Для достижения разных целей необходимы белковые модули с разным количеством и соотношением как заменимых, так и незаменимых аминокислот.

ЛИТЕРАТУРА

1. ЛенинджерА.Л. Основы биохимии. — М.: Мир, 1985. — Т. 1. — 365 с.

2. КольманЯ., РемК.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир, 2000. — 469 с.

3. Попова Т.С., Шестопалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояниях. — М., 2002. — 320 с.

4. Мартинчик А.Н., Маев И.В., Петухов А.Б. Питание человека (основы нутрициологии). — М.: ГОУ ВУНМЦ МЗ РФ, 2002. — 572 с.

5. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. — М.: Мир, 1977. — 408 с.

6. Гигиена питания / Под ред. К.С. Петровского. — М.: Медицина, 1971.— Т. 1. — 511 с.

7. Высоцкий В.Г. К оценке потребности человека в белке // Вопросы питания. — 1978. — № 6. — С. 8-17.

8. Основы клинического питания. — Петрозаводск: ИнтелТек, 2003. — 412 с.

9. Химический состав пищевых продуктов. Книга 2. — М.: ВО Агропромиздат, 1987. — 360 с.

10. Большая медицинская энциклопедия. — М.: Медицина, 1974. — Т. 1. — С. 364-371.

11. Energy and Protein Requirements // WHO Tech. Rep. Ser. — 1973. — No 522. — P. 40-72.

12. Общая нутрициология. — М.: МЕДпресс-информ, 2005. — 392 с.

LЛ

CD

Как выучить аминокислоты. Аминокислоты необходимые человеку

Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок — своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине — это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.

Аминокислоты — что это такое?

Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) — органические соединения, на 16 % состоящие из аминов — органических производных аммония, — что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид — полузаменимые (условно заменяемые).

Заменимые аминокислоты

Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.

• Аланин — мономер биологических соединений и белков. Осуществляет один из главенствующих путей глюкогенеза, то есть в печени превращается в глюкозу, и наоборот. Высокоактивный участник метаболических процессов в организме.
• Аргинин — АМК, способная синтезироваться в организме взрослого, но не способная к синтезу в теле ребёнка. Содействует выработке гормонов роста и других. Единственный переносчик азотистых соединений в организме. Содействует увеличению мышечной массы и уменьшению жировой.
• Аспарагин — пептид, участвующий в азотном обмене. В ходе реакции с ферментом аспарагиназой отщепляет аммониак и превращается в аспарагиновую кислоту.
• Аспарагиновая кислота — принимает участие в создании иммуноглобулина, деактивирует аммиак. Необходим при сбоях в работе нервной и сердечно-сосудистой систем.
• Гистидин — используется для профилактики и лечения болезней ЖКТ; оказывает положительную динамику при борьбе со СПИДом. Уберегает организм от пагубного воздействия стресса.
• Глицин — нейромедиаторная аминокислота. Применяется в качестве мягкое успокоительное и антидепрессивное средство. Усиливает действие некоторых ноотропных препаратов.
• Глутамин — в большом объёме Активатор процессов восстановления тканей.
• Глутаминовая кислота — обладает нейромедиаторным действием, а также стимулирует метаболические процессы в ЦНС.
• Пролин — является одним из составляющих практически всех протеинов. Им особенно богаты эластин и коллаген, отвечающие за эластичность кожи.
• Серин — АМК, что содержится в нейронах головного мозга, а также способствует выделению большого количества энергии. Является производной глицина.
• Тирозин — составляющая тканей животных и растений. Может воспроизводиться из фенилаланина под действием фермента фенилаланингидроксилазы; обратного процесса не происходит.
• Цистеин — один из компонентов кератина, отвечающего за упругость и эластичность волос, ногтей, кожи. Ещё он является антиоксидантом. Может производиться из серина.

Аминокислоты, не способные к синтезу в организме, — незаменимые

Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.

• Валин — АМК, которая содержится практически во всех белках. Повышает координацию мышц и снижает чувствительность организма к температурным перепадам. Поддерживает гормон серотонин на высоком уровне.
• Изолейцин — естественный анаболик, который в процессе окисления насыщает энергией мышечную и мозговую ткани.
• Лейцин — аминокислота, улучшающая метаболизм. Является своеобразным «строителем» структуры белка.
• Эти три АМК входят в так называемый комплекс BCAA, особо востребованный среди спортсменов. Вещества этой группы выступают в качестве источника для увеличения объема мышечной массы, уменьшения жировой массы и поддержания хорошего самочувствия при особо интенсивных физических нагрузках.
• Лизин — пептид, ускоряющий регенерацию тканей, выработку гормонов, ферментов и антител. Отвечает за прочность сосудов, содержится в мышечном белке и коллагене.
• Метионин — пронимает участие в синтезе холина, недостаток которого может привести к усиленному накоплению жира в печени.
• Треонин — придает эластичность и силу сухожилиям. Очень положительно влияет на сердечную мышцу и зубную эмаль.
• Триптофан — поддерживает эмоциональное состояние, так как в организме преобразуется в серотонин. Незаменим при депрессиях и других психологических расстройствах.
• Фенилаланин — улучшает внешний вид кожи, нормализуя пигментацию. Поддерживает психологическое благополучие, улучшая настроение и привнося ясность в мышление.

Другие методы классификации пептидов

С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.

Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.

20 аминокислот: формулы (таблица)

Аминокислота	Аббревиатура
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Гистидин
Глутамин
Глутаминовая кислота
Изолейцин
Метионин
Триптофан
Фенилаланин

Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.

Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки

Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка — процесс моделирования полипептидной («поли» — много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме — органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.

Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК — информационная РНК — тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.

Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК

В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.

Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.

Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина — в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина — в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.

Нехватка аминокислот при вегетарианстве

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, — миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.

Какое количество аминокислот нужно потреблять в день

В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.

Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.

Влияние пептидов на качество жизни обычного человека

Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.

Аминокислоты и спорт

Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.

Как уже писалось ранее, аминокислоты — основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.

20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.

Что происходит с организмом человека при нехватке или переизбытке аминокислот

Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.

Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.

Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее — враг хорошего».

В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.

Биохимия соединяет в себе биологию и химию. Эта наука занимается изучением метаболических путей (химических превращений) в живых организмах на клеточном уровне. Помимо того, что биохимия изучает метаболические пути в растениях и микроорганизмах, она является экспериментальной наукой, для занятий которой необходимо соответствующее специальное оборудование. Эта обширная наука базируется на ряде основных понятий и идей, которые изучают в начале курса биохимии.

Шаги

Часть 1

Ознакомьтесь с основами

Запомните структуру аминокислот. Аминокислоты являются строительными кирпичиками, из которых сложены все белки. При изучении биохимии необходимо запомнить структуру и свойства всех 20 аминокислот. Выучите их однобуквенные и трехбуквенные обозначения, чтобы вы могли легко распознавать их в дальнейшем.

• Изучите пять групп аминокислот, по четыре кислоты в каждой группе.
• Запомните важные свойства аминокислот, такие как заряд и полярность.
• Вновь и вновь чертите структуру аминокислот до тех пор, пока она не отложится в вашей памяти.

Ознакомьтесь со структурой белков. Белки состоят из цепочек аминокислот. Для знания основ биохимии необходимо распознавать различные уровни структуры белков и уметь изобразить наиболее важные из них (альфа-спирали и бета-листы). Существует четыре уровня структуры белков:

• Первичная структура представляет собой линейное расположение аминокислот.
• Вторичная структура соответствует участкам белка в виде альфа-спиралей и бета-листов.
• Третичная структура — это трехмерное строение молекулы белка, которое обусловлено взаимодействием аминокислот. Это физиологическая форма белка. Третичная структура многих белков все еще неизвестна.
• Четвертичная структура возникает в результате взаимодействия нескольких белков, которые образуют более крупную молекулу белка.

Узнайте об уровне pH. Уровень pH раствора характеризует его кислотность. Он указывает на количество присутствующих в растворе ионов водорода и гидроксид-ионов. В кислых растворах содержится больше ионов водорода и сравнительно мало гидроксид-ионов. И наоборот, в щелочных растворах преобладают гидроксид-ионы.

• Кислоты выполняют роль доноров ионов водорода (H +).
• Щелочи являются акцепторами ионов водорода (H +).

Научитесь определять pK a раствора. Константа диссоциации кислоты K a показывает, насколько легко кислота отдает ионы водорода в данном растворе. Эта константа определяется как K a = /. Для большинства растворов K a можно найти по таблицам в справочниках или интернете. Величина pK a определяется как отрицательный десятичный логарифм константы K a .

Научитесь находить pH по pK a с помощью уравнения Гендерсона-Гассельбаха. Это уравнение используют для приготовления буферных растворов в лабораторных условиях. Уравнение Гендерсона-Гассельбаха записывается в следующем виде: pH = pK a + lg [основание]/[кислота]. Величина pK a раствора равна уровню pH данного раствора в том случае, если концентрации кислоты и основания одинаковы.

Узнайте об ионных и ковалентных химических связях. Ионная связь между атомами возникает в том случае, если один или несколько электронов переходят от одного атома к другому. В результате образуются положительный и отрицательный ионы, которые притягиваются друг к другу. При ковалентной связи атомы обмениваются электронными парами.

Узнайте о ферментах. Ферменты представляют собой белки, которые играют важную роль в организме — они катализируют (ускоряют) биохимические реакции. Почти каждая биохимическая реакция в организме ускоряется с помощью определенного фермента, поэтому изучение каталитического действия ферментов является важнейшей задачей биохимии. Каталитические механизмы исследуются главным образом с точки зрения кинетики.

• Ингибирование ферментов используется в фармакологии для лечения многих видов болезней.

Часть 2

Запомните метаболические пути

1. Почитайте о метаболических путях и изучите соответствующие диаграммы. Существует множество важных метаболических путей, которые следует запомнить при изучении биохимии. В частности, к таким путям относятся: гликолиз, окислительное фосфорилирование, цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса), дыхательная цепь переноса электронов, фотосинтез.

   • Почитайте описание метаболических путей и изучите их изображения на диаграммах.
   • Не исключено, что на экзамене вас попросят нарисовать полную схему того или иного метаболического пути.

2. Изучайте один путь за раз. Если вы попытаетесь одновременно выучить все метаболические пути, то запутаетесь и не сможете как следует запомнить ни один из них. Сосредоточьтесь на одном пути и посвятите ему несколько дней, прежде чем перейти к изучению следующего.

   • После того как вы запомните какой-либо путь, постарайтесь не забыть его. Почаще рисуйте этот путь, чтобы освежить память.

3. Начертите основной путь. Начинайте с изучения основного метаболического пути. Некоторые пути представляют собой повторяющиеся циклы (цикл трикарбоновых кислот), другие имеют вид линейного процесса (гликолиз). Для начала запоминайте форму пути, где он начинается, какие вещества при этом распадаются и какие синтезируются.

   • В начале каждого цикла имеются исходные молекулы, такие как никотинамидадениндинуклеотид, аденозиндифосфат (АДФ) или глюкоза, и конечные продукты, например аденозинтрифосфат или гликоген. В первую очередь запомните исходные вещества и конечные продукты.

4. Изучите коферменты и метаболиты. Теперь ознакомьтесь с данным путем более подробно. Метаболиты представляют собой промежуточные продукты, которые образуются в ходе процесса, они используются в последующих реакциях. Существуют также коферменты, которые делают реакцию возможной или ускоряют ее.

5. Запишите необходимые ферменты. Конечный этап в изучении метаболического пути заключается в том, чтобы добавить к нему ферменты, необходимые для протекания реакций. Такое поэтапное запоминание пути облегчит вашу задачу. Вы завершите изучение метаболического пути после того, как запомните названия соответствующих ферментов.

   • После этого вы легко сможете записать все белки, метаболиты и молекулы, которые участвуют в данном метаболическом пути.

6. Регулярно повторяйте изученные пути. Информацию подобного типа следует еженедельно освежать в памяти, иначе вы забудете ее. Каждый день повторяйте какой-то метаболический путь. К концу недели вы повторите все пути и сможете начать заново на следующей неделе.

   • Когда подойдет время контрольной работы или экзамена, вам не придется лихорадочно заучивать метаболические пути, поскольку вы уже будете их знать.

Ксю

Так это прикол такой? Как биохимию выучить?

admin

Ну как, как? Учить. Какие тут могут быть приколы. Хотя, о чем это я… Большая половина читать не умеет, а я про биохимию…

Простой пример
В форме регистрации на сайте написано:
Фамилия, инициалы:
То есть, ожидается что-то вроде Пупкин И.И. Фамилия и инициалы.
Два из трех студентов заполняют только фамилию. В «урожайные годы» — три из четырех .
Вот что это? Невнимательность? Отсутствие словарного запаса? Пофигизм?

Вот и предмет так же учат — конспект лекций препода скачал, по диагонали пролистал — типа подготовился. Ну-ну…

admin

По мере приближения сессии наблюдается лавинообразный прирост прочтений этого материала.

Гавриленко Алена Валерьевна

Замечательная статья о юной науке будущего, спасибо. А на каких сайтах можно найти анимации молекулярной биологии, «биохимические» видео, вроде как на канале Это Работает, на русском. И существуют ли вообще аудиолекции для свободного скачивания в инете на русском или через какой сайт их лучше заказать для покупки. И, если не сложно, подскажите, пожалуйста серверы онлайн для внесения изменений в PDB файлы. Спасибо.

admin

Гавриленко Алена Валерьевна

А на каких сайтах можно найти анимации молекулярной биологии, «биохимические» видео, вроде как на канале Это Работает, на русском.

На русском? Можно посмотреть на едином образовательном портале, хотя там, откровенно говоря, уровень школьный. Зачастую информация устаревшая, с ошибками. Скорее всего, придется переводить своими силами — gif-редакторы, видео-редакторы. Возможно, что и рисовать или снимать самому (самой). Я исхожу из того факта, что каждое видео или анимация, которую можно найти в сети, делались под конкретные задачи.

Гавриленко Алена Валерьевна

И существуют ли вообще аудиолекции для свободного скачивания в инете на русском или через какой сайт их лучше заказать для покупки.

Аудиолекции? По биохимии??? Никогда не интересовался этим вопросом… Вообще не представляю, как давать, например, структурную биохимию исключительно на слух. Хиральность, стереоизомерию рассказывать студентам, у которых завязаны глаза. Они и с презентациями/графикой не сразу понимают, о чем речь…
Что же касается свободного скачивания… В настоящее время, с учетом монетизации всего и вся, а также с учетом Авторских Прав На Любой Хлам — бесплатных источников качественного контента нет. Если что-то вдруг и есть, то это, скорее всего пиратка откровенная.
Относительно покупки — возможно, стоит обратить внимание на видеолекции? Посмотреть центры дистанционного обучения при ВУЗах, каналы на ютубе поискать. Хотя и там все тоскливо… На канале МГУ, например аж целых 7 видео от химфака и 10 видео от биофака. Полных наборов лекций нет, хотя точно знаю, что писались лекции проф. Милекяна, например. Спирина писали. Нужно списываться с центром дистанционного обучения, узнавать, оно вообще оцифровано? Если да, то как добыть/купить/выменять.

Гавриленко Алена Валерьевна

подскажите, пожалуйста серверы онлайн для внесения изменений в PDB файлы.

http://deposit.rcsb.org/ — депозитарий
http://deposit.rcsb.org/depoinfo/depofaq.html — FAQ по размещению.
Там все инструкции — как проверять, как оформлять, чем и как паковать файлы.

Алена

Хочу стать зубром в белок белковом докинге, как бы это смешно не звучало с моими нулевыми знаниями по химии и физике. Делаю вид, что учу физику белка Финкельштейна и Молекулярное моделирование теория и практика Хёльте, Зиппля, Роньян, Фолькерс-показалось, что это может мне помочь. В какой литературе поднабраться разума в моей ситуации и какие бы бесплатные программки на ПК скачать для белок белкового докинга?

admin

Алена

В какой литературе поднабраться разума в моей ситуации

Cервер NCBI , само-собой. ключевая фраза для поиска: protein-protein docking . Там, в поиске статей вы и найдете все новинки по используемому софту, алгоритмам, принципам etc. В любом случае, поиск лучше начинать оттуда.

Алена

И какие бы бесплатные программки на ПК скачать для белок белкового докинга?

С бесплатными будет проблема… Так как предсказание структур — потенциальное «хлебное» место — драгдизайн, например, то бесплатный софт придется сильно поискать…

Я бы посоветовал пользоваться серверным софтом для начала. Докинг, по сути — предсказание трехмерной структуры и варианты её упаковки с соседними молекулами(доменами). Расчеты очень «прожорливые» и требовательные к ресурсам компьютера — как-то не радует постоянно зависший комп и расчет, длящийся неделю.

Опять же, в западном научном мире еще не все жлобы, и некоторый софт можно добыть бесплатно по академической лицензии: http://www.russelllab.org/cgi-bin/tools/interprets.pl

Да, еще посмотрите в сторону BioLinux — неплохая сборка именно для биоинформатики, со свободной лицензией.

Руслан

Здравствуйте, заинтересовала карта метаболических путей(та, которая в описании указана). Не подскажите где её можно скачать? P.S. На сайте, указанном в описании, такой возможности не обнаружил. Заранее спасибо.

admin

Руслан

Не подскажите где её можно скачать?

Нигде. Скачать эту карту одним файлом (целым куском) нет возможности.
в электронном виде она есть на указанном сайте, именно в виде карты:

Electronic version

Following the outstanding success of the two posters for over four decades, and of the electronic version hosted on ExPASy since 1994, Roche has created a new electronic version of Biochemical Pathways .

Руслан

На сайте, указанном в описании, такой возможности не обнаружил.

Само-собой. Они на этом денюжки зарабатывают, и немалые. Можно пользоваться их сайтом, постояно накручивая ему посещаемость, а можно заказать уже распечатанную карту — здоровенный такой постер:

Hard copy

More than 700″000 hard copies of the wall charts have been distributed to medical and life-science researchers and students around the world. The Biochemical Pathway posters are still available as paper copy from Roche: Visit the Roche website and order your copy by using the order form.

Пупкин И. И.

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

• метионин;
• треонин;
• изолейцин;
• лейцин;
• фенилаланин;
• триптофан;
• валин;
• лизин;
• также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

• аланин;
• глицин;
• аргинин;
• аспарагин;
• кислота аспарагиновая;
• цистеин;
• кислота глютаминовая;
• глютамин;
• пролин;
• серин;
• тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина — животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин — медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин — эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов — упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот — это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты — кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе — отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

Наверное, стоит начать с того, что организм человека примерно на четверть (или чуть меньше) состоит из протеинов, то есть, белков. Ребенку они необходимы для роста и развития. Можно сказать, что белки – это каркас, основа нашего тела.

При этом каждый белок выполняет свой, строго определенный объем работы: например, гемоглобин отвечает за обогащение организма малыша кислородом, миозин и актин — за развитие и сокращение мышц, инсулин влияет на обмен веществ, кератин является важной составляющей волос и ногтей, а без коллагена немыслимо образование костей, кожи и сухожилий. Благодаря белковой поддержке иммунная система ребенка противостоит инфекциям, а его психика легко справляется со стрессами.

Они бывают растительными и животными и поступают в организм во время приема пищи. Когда малыш кушает тот или иной продукт, содержащиеся в нем белки попадают в желудочно-кишечный тракт и расщепляются на аминокислоты. А затем из них формируются собственные белки человека – «строительный материал» для развития и постоянного обновления органов и тканей. Аминокислоты несут ответственность и за то, чтобы этот процесс был непрерывным: рост – стабильным, обновление клеток – бесперебойным, развитие мышления – постоянным.

К счастью, мамам не придется выискивать какие-то специальные или редкие продукты, чтобы обеспечить кроху столько необходимыми белками: они присутствуют в большинстве блюд, которыми традиционно кормят маленьких деток. Так, растительные белки малыш получает, в частности, из овощей, фруктов, круп и бобовых, а животные – из мяса, яиц, рыбы и молока. Для его здоровья важны и те, и другие.

Что бы такого скушать?

Известно, что полный набор незаменимых аминокислот присутствует в белках продуктов животного происхождения – яйцах и молоке, а также в белках сои. В то время как в растительной пище аминокислоты распределены несколько неравномерно, как бы «разбросаны» по разным продуктам: одни присутствуют в овощах, другие — в орехах, третьи – в водорослях, четвертые – в кунжуте.

Поэтому нельзя сказать, что подросший малыш, в рационе которого будут присутствовать перечисленные продукты животного происхождения, не сможет без вреда для здоровья перейти на вегетарианский рацион. Тем не менее, поскольку большинство родителей не обладают профессиональными знаниями в данной области, ответственным шагом станет обращение к педиатру, а в идеале — к врачу-диетологу. Только специалисту по силам рассчитать рацион крепыша, включив туда продукты растительного происхождения, способные удовлетворить потребность растущего организма в аминокислотах, в правильных пропорциях, с учетом возраста, состояния здоровья и развития ребенка.

Получив подобную профессиональную консультацию, в дальнейшем мама с папой смогут самостоятельно придерживаться рекомендаций специалиста и добавлять те или иные блюда . Это вполне реально сделать, обладая достаточным количеством информации о каждом требуемом продукте, тем более, что информации во всемирной сети – более чем достаточно. Например, известно, что количество содержащихся в белках орехов незаменимых аминокислот практически приближает их к эталону – так называемому «идеальному белку» куриного яйца. Однако стоит быть готовыми и к поиску нужных для полноценного рациона, но, в то же время, довольно редких для нашей полосы продуктов – например, миндального молока или спирулины.

Рассматривая идею о переводе ребенка на вегетарианский стол, родителям также, стоит принять во внимание информацию о том, что, несмотря на подтвержденную питательную ценность, растительные белки, за исключением соевых, все-таки усваиваются организмом всего на 60 процентов, в то время как животные — на все 90.

Как бы то ни было, основная часть богатых растительным белком продуктов появится в рационе малыша несколько позже (за исключением сои, входящей, в частности, в некоторые детские смеси, и овощей).

Совершенно незаменимые

Если же говорить о крохах до трех лет, то для удовлетворения потребности их организма в аминокислотах, ежедневное меню должно быть составлено таким образом, чтобы ребенок получал с пищей не менее 53 граммов белка, причем, большая часть — 37 граммов — обязательно должна быть животного происхождения, и только 16 граммов – растительного.

Аминокислоты настолько важны для роста и развития детей, что медики, вплоть до миллиграмма, рассчитали необходимый минимум, благодаря которому крепыши смогут вырасти большим и сильным. Оказалось, что наибольшую потребность ребенок до года испытывает в лизине — 150 мг на 1 килограмм массы тела, а наименьшую — в триптофане – 17 мг. Все это в достаточном количестве содержится, например, в мясных блюдах. По словам специалистов, желательно, чтобы у ребенка, которому по возрасту уже разрешено кушать мясо, оно присутствовало в ежедневном рационе.

Восемь или десять? Принято считать, что незаменимых аминокислот – восемь: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. И это действительно так, если речь идет о сформировавшемся организме взрослого человека. Однако для малышей незаменимыми являются еще аргинин и гистидин. Для того чтобы облегчить запоминание десяти незаменимых аминокислот, студенты-медики используют вот такое забавное мнемоническое правило: «Лиза Метнула Фен в Трибуну, Трезвый Лейтенант Валялся в Изоляторе с Аргентинским Гитаристом».

Однако в наши дни, не имея собственного натурального хозяйства, довольно сложно удостовериться в том, что предназначенный для ребенка продукт – хорошего качества. Поэтому наилучшим и самым безопасным вариантом станут готовые мясные и мясоовощные пюре от ведущих мировых производителей детского питания.

Разрабатываются с учетом рекомендаций педиатров и диетологов, готовятся из натуральных продуктов без добавления соли, крахмала, генномодифицированных компонентов, искусственных ароматизаторов и усилителей вкуса. Безопасность таких продуктов гарантируется и репутацией компании-производителя, и постоянным контролем со стороны многочисленных проверяющих инстанций.

Благодаря своей консистенции и продуманному сочетанию компонентов такие блюда, как, например, «Телятинка по-деревенски» Heinz, легко усвоятся, обогатив рацион ребенка полноценными белками, необходимыми для успешного роста витаминами, микроэлементами и органическими кислотами. Широкий ассортимент предлагаемых производителями мясных пюре позволит сделать питание карапуза максимально разнообразным, периодически знакомить его с новыми интересными вкусами, давая попробовать то нежную индеечку, то крольчатинку, то курочку.

К чему приводит дефицит? Дефицит незаменимых аминокислот может привести к серьезным, а порой даже необратимым последствиям. Когда в организме ребенка начинает развиваться белковая недостаточность, в первую очередь страдают органы и ткани, для которых интенсивное обновление максимально важно, например, кишечник. Не исключено также развитие анемии, снижение массы печени, ослабление иммунитета и, наконец, торможение роста волос и ноготков.

Таким образом, постепенно вводя мясные прикормы в рацион малыша, родители не только обеспечат его самым лучшим питанием, но и с раннего детства привьют крохе привычку к натуральным продуктам и, тем самым, обеспечат ему здоровое будущее.

Классификация аминокислот | Химия онлайн

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH₂СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH₂-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серусодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными  R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серусодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин  и тирозин

—  HS-группу: цистеин

— амидную  группу: глутамин,  аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

 VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются  гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот 

Качество некоторых пищевых белков относительно белков женского молока

Аминокислоты

1. Аминокислоты, Протеиногенные ак, классиф. Незаменимые и заменимые ак. Редкие ак.

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержа­щие —NH₂-rpynny. Это амфотерные электролиты. Обладают свой­ствами кислот и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов. Являются исходными соединениями при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пирими-диновых оснований, алкалоидов и др. Известно свыше 150 природных аминокислот, из них 20 важнейших (и два амида) служат мономер­ными звеньями, из которых построены все белки.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необ­ходимые им аминокислоты; организмы животных и человека не спо­собны к образованию так называемых незаменимых аминокислот и получают их с пищей.

В состав белковых молекул входят в основном а-аминокислоты — аминокислоты, содержащие NH₂-rpyппy в а-положении.

Общая формула а-аминокислот

R—СН—СООН

NH₂

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными аминокислотами называются а-аминокислоты, которые являются мономерами белковых молекул и подраз­деляются на ациклические и циклические.

Ациклические аминокислоты — а-аминокислоты, имеющие ли­нейное строение, подразделяются:

— на моноаминомонокарбоновые; глицин, аланин, серин, треонин, Валин, лейцин, изолейцин, метионин, цистеин

— моноаминодикарбоновые; аспаргиновая кислота, глутаминовая к-а,

— диаминомонокарбоновые; лизин, аргинин, оксилизин

— диаминодикарбоновые. цистин

Циклические аминокислоты, имеющие в основе строения цик­лы, подразделяются на ароматические и гетероциклические

ароматические: фенилаланин, тирозин.

гетероциклические: триптофан, гистидин.

Иминокислоты: пролин, оксипролин.

Амиды аспаргиновой и глутаминовой кислот: аспаргин, глутамин.

βВажной особенностью протеиногенных аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, они построены асимметрично и способны вращать плоскость поляризации света. Величина удельного вращения составляет от 20 до 30°.

Редкие аминокислоты

Кроме 20 аминокислот и двух амидов, входящих в состав белков, известно более 150 аминокислот, которые называются редкими амино­кислотами.

По химической природе редкие аминокислоты — это в основном а-аминокислоты, а также β-, γ-, γ-аминокислоты. Примерами редких аминокислот являются орнитин, цитруллин, β-аланин, у-аминомасляная кислота, норлейцин и др.

Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты

Незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны поступать с пищей. К ним относятся треонин, фенилаланин, лейцин, триптофан, изолейцин, валин, лизин и метионин.

В ряде случаев две важные аминокислоты — гистидин и аргинин — также являются незаменимыми (например, для детского организма).

Исключение из пищи хотя бы одной незаменимой аминокислоты делает невозможным синтез белка.

Аминокислоты, которые синтезируются организмом, называ­ются заменимыми аминокислотами.

Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты (белки жи­вотного происхождения), называются биологически полноценными белками; белки, которые не содержат хотя бы одной незаменимой аминокислоты (белки растительного происхождения), — биологически неполноценными белками.

Биологическая роль аминокислот

1. Участие в биосинтезе белков. Белки пищи распадаются до аминокислот. Как мономеры аминокислоты участвуют в био­синтезе белков живого организма.

2. Каждая аминокислота участвует в биосинтезе других важ­ных соединений.

Школа рационального питания — Школа здоровья — ГБУЗ Городская поликлиника 25 г. Краснодара МЗ КК

10 июня 2016 г.

ЗАНЯТИЕ 1

 

Концепция сбалансированного питания

 

Концепция сбалансированного питания, определяющая пропорции отдельных веществ в пищевых рационах, отражает сумму обменных реакций, характеризующих химические процессы, лежащие в основе жизни организма. Всякое отклонение от соответствия ферментных наборов организма химическим структурам пищи приводит к нарушению нормальных процессов превращения того или иного пищевого вещества. Это правило должно соблюдаться на всех уровнях ассимиляции пищи и превращения пищевых веществ: в желудочно-кишечном тракте – в процессах пищеварения и всасывания, а также при транспорте пищевых веществ к тканям; в клетках и субклеточных структурах – в процессе клеточного питания, а также в процессе выделения продуктов обмена из организма.  

Ферментные системы приспособлены к тем пищевым веществам, которые содержит обычная для данного биологического вида пища. Эти соотношения пищевых веществ закрепляются как формулы сбалансированного питания, типичные для отдельных биологических видов.

Для обеспечения нормальной жизнедеятельности организма в состав пищи обязательно должны входить вещества, названные незаменимыми факторами питания. Их химические структуры, не синтезирующиеся ферментными системами организма, необходимы для нормального течения обмена веществ. К их числу относятся незаменимые аминокислоты, витамины, некоторые жирные кислоты, минеральные вещества и микроэлементы.

При определении сбалансированности рационов по белку главное внимание должно быть удалено соблюдению отдельных пропорций аминокислот. Это имеет важное значение для усвоения белков в обеспечении необходимого уровня процессов синтеза. Белки пищи лучше усваиваются при условии сбалансированного аминокислотного состава пищи при каждом приеме.

Дефицит незаменимых аминокислот в пищевом рационе или его несбалансированность (т.е. нарушение правильных соотношений между аминокислотами) приводит к задержке роста и развития, а также к возникновению ряда других нарушений. Тяжелые заболевания могут иметь место у взрослых и особенно у детей не только при недостатке какой-либо незаменимой аминокислоты, но и значительном избытке ее.

Аминокислоты при изолированном введении в организм могут оказывать выраженное токсическое действие. Наиболее токсические аминокислоты – метионин, тирозин и гистидин. Их токсическое действие, как и других аминокислот, в более тяжелой степени проявляется при низкобелковой диете. Таким образом, необходимость сбалансирования аминокислотного состава вытекает не только из возможности более полного их усвоения, но и из взаимонейтрализующего действия этих биологически активных веществ.

Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты (линолевая и арахидоновая) необходимы не только для нормального развития организма, но и оказывают благотворное действие на обмен холестерина. Суточная потребность взрослого человека в полиненасыщенных жирных кислотах составляет примерно 3-6 г. основным источником этих кислот в питании служат растительные масла. Значительные количества  полиненасыщенных жирных кислот входят в состав рыбьего жира. В животных жирах преобладают многоатомные насыщенные жирные кислоты. Биологическая ценность растительных жиров связана не только с наличием полиненасыщенных жирных кислот, но и с содержанием в них высококачественных фосфатидов и токоферолов.

Потребность организма в отдельных витаминах также претерпевает определенные изменения и даже для взрослых не может считаться постоянной величиной; она в значительной степени связана с характером питания. Так, потребность в тиамине находится в прямой связи с энергетическими тратами организма и в определенной степени сопряжена с повышением доли углеводов в питании. Принято считать, что потребность в тиамине составляет примерно 0,6 мг на 1000 ккал и что она несколько возрастает с повышением количества углеводов в питании.

Потребность в никотиновой кислоте тесно связана со степенью обеспеченности организма триптофаном, который может служить предшественником для синтеза витамина РР.  Полагают, что примерно 55-60 мг триптофана в диете адекватны 1 мг никотиновой кислоты. Сопоставление потребности в никотинамиде с энерготратами организма показывают, что на каждые 1000 ккал необходимо 6,5 мг никотиновой кислоты.

Потребность в витамине В6 значительно возрастает с повышением содержания животного белка в рационе. То же касается и ряда микроэлементов. Таким образом, принцип сбалансированного питания не может ограничиваться какой-либо узкой группой веществ, как бы ни были они важны для жизнедеятельности организма. В оценке сбалансированного или несбалансированного питания необходимо ориентироваться на весь комплекс незаменимых факторов питания с возможно более полным учетом существующих коррелятивных взаимозависимостей.

Под оптимальным питанием следует понимать правильно организованное и соответствующее физиологическим ритмам снабжение организма хорошо приготовленной, питательной и вкусной пищей, содержащей адекватные количества незаменимых пищевых веществ, необходимых для его развития и функционирования. Оптимальное питание должно обеспечивать сбалансированность поступления энергии в организм с его энергетическими тратами, равновесие поступления и расходования основных пищевых веществ при учете  дополнительных потребностей организма, связанных с его ростом и развитием. Оптимальное питание должно способствовать сохранению здоровья, хорошему самочувствию, максимальной продолжительности жизни, а также созданию наилучших условий с целью преодоления трудных для организма ситуаций, связанных с воздействием стрессовых факторов, инфекций и экстремальных условий. Представление об оптимальном питании, очевидно, всегда будет иметь определенные черты индивидуальности, однако с целью создания необходимых условий для его реализации в каждой стране оно должно опираться на средние числа так называемых душевых потребностей, дифференцированных по отдельным контингентам населения в зависимости от климато-географических условий, национальных обычаев и т.п.

Необходимо учитывать новые данные о процессах регуляции и адаптации, а также сложные метаболические закономерности, поддерживающие в организме гомеостаз. Несомненно, что всякое достаточно длительное отклонение от принципов рационального питания неизбежно оказывает неблагоприятное воздействие на организм.

 

Таблица

Потребность взрослого человека в пищевых веществах

(формула  сбалансированного питания по А. А. Покровскому)

 

 

Пищевые вещества	Суточная потребность
Вода, г	1750-2200
В том числе:
питьевая (чай, кофе и др)	800—1000
в супах	250—500
в продуктах питания	700
Белки, г	80—100
В том числе животные	50
Незаменимые аминокислоты, г
Триптофан	1
Лейцин	4-6
Изолейцин	3-4
Валин	4
Треонин	2—3
Лизин	3-5
Метионин	2-4
Фонилаланин	2-4
Заменимые аминокислоты, г
Гистидин	2
Аргинин	6
Цистин	2-3
Тирозин	3-4
Алании	3
Серии	3
Глутаминовая кислота	16
Аспарагиновая к — та	6
Пролин	5
Гликокол	3
Углеводы, г	400—500
В том числе:
крахмал	400-450
сахар	50-100
Органические кислоты,   (лимонная, молочная и другие), г	2
Балластные вещества (клетчатка, пектин), г	25
Жиры, г	80—100
В том числе растительные	20-25
Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты, г	3-6
Холестерин	0,3—0,6
Фосфолипиды	5
Минеральные вещества, мг
Кальцин	800-1000
Фосфор	1000—1500
Натрий	4000—G00O
Калий	2500—5000
Хлориды	5000—7000
Магний	300—500
Железо	15
Цинк	10—15
Марганец	5—10
Хром	2-2,5
Медь	2
Кобальт	0,1-0,2
Молибден	0,5
Селен	0,5
Фториды	0,5-1
Йодиды	0,1—0,2
Витамины и витаминоподобные соединения, мг
Аскорбиновая кислота (витамин С)	70-100
Рутин (витамин Р)	25
Тиамии (витамин В,)	1.5—2
Рибофлавин (витамин В2)	2—2,5
Пиридоксин (витамин В6)	2—3
Ниацин (никотиновая кислота)	15—25
Фолацин (фолиевая кислота)	0,2—0,4
Цианокобаламин (витамин В12)	0,002-0.003
Пантотеновая кислота (витамин В3)	5—10
Биотин	0.15-0.3
Витамин А —различные формы	1,5—2,5
Витамин D — различные формы (для детей)	100—400 ME
Витамин Е — различные формы	2—6
Витамин К —различные формы	2
Холина хлорид	500—1000
Инозит	500—1000
Липоевая кислота	0,5

 

 

Значение белков, жиров и углеводов (БЖУ) в питании человека

 

Значение белка в питании здорового человека

 

Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 100000 и более. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеются две функциональные группы – карбоксильная, определяющая кислотные свойства молекул и аминогруппа, придающая этим соединениям основные свойства.

Среди большого число природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламин относятся глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты.

Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной ткани). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.

 

Основные функции белков в организме.

 

1. П л а с т и ч е с к а я. Белки составляют 15-20% сырой массы различных тканей (в сравнении – липиды и углеводы лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.

2. К а т а л и т и ч е с к а я. Белки являются основным компонентом всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулами белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Г о р м о н а л ь н а я. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежит инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.

4. Ф у н к ц и я   с п е ц и ф и ч н о с т и. Чрезвычайное  разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5. Т р а н с п о р т н а я. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Организм человека практически лишен резерва белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белков в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.

Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и поэтому являются незаменимыми факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.

При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведет к возникновению  ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать, прежде всего, как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.

Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.

Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию человека.

 Важным показателем качества пищевого белка может служить и степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1) рыбные и молочные, 2) мясные, 3) белки хлеба и круп.

Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учетом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным.

 

Содержание белка в основных пищевых продуктах

 

Продукт	Белок, г/100 г съедобной части	Продукт	Белок г/100 г. съедобной части
Говядина	18,9—20,2	Мука ржаная сеяная	6,9
Баранина	10,3-20,8	Крупа манная	11,3
Свинина мясная	14,6	гречневая ядрица	12,6
Печень говяжья	17,4	Крупа рисовая	7,0
Куры	18,2—20,8	Хлеб из муки пшеничной	7,6-8,1
Утки	15,8—17,2
Яйца куриные	12,7	Хлеб из муки ржаной	4,7—6,3
Колбаса любительская вареная	12,2	Макаронные изделия высшего сорта	10,4
Сервелат	28,2	Хлеб   безбелковый из пшеничного крахмала	0,7
Сардельки свиные	10,1
Судак	19,0	Диетические безбелковые макаронные изделия	0,8
Треска	17,5
Навага	15,1—17,0
Икра осетровых (паюсная)	36,0	Саго Капуста белокочанная	0,8
			1,8
Молоко коровье па- стеризованное	2,8	Морковь	1,3
		Свекла	1,7
Творог нежирный	18,0	Томаты	0,6
Сыры (твердые)	19,0—31,0	Картофель	2,0
Соя	34,9	Апельсины	0,9
Горох	23,0	Яблоки, груши	0,4
Фасоль	22,3	Смородина черная	1,0
Грибы сушеные (белые)	27,6	Масло сливочное несоленое	0,6
Ядро ореха фундук	16,1	Масло сливочное с белком	5,1
Мука пшеничная 1-го	10,6
сорта

По данным таблиц: Химический состав пищевых продуктов/Под ред, А. А. Покровского. — М.: Пищевая промышленность, 1976

 

 

 

 

Значение жира в питании здорового человека

 

Жиры по обеспечению организма энергией занимают второе место после углеводов. Однако калорийная ценность этих веществ отнюдь не исчерпывает их биологического значения. Различают животные и растительные жиры, придавая особое значение полиненасыщенным жирным кислотам: арахидоновой и линолевой, которые являются незаменимыми факторами питания. Исключение этих кислот из рациона вызывает серьезные нарушения процессов жизнедеятельности.

В жирах содержится ряд других веществ, оказывающих выраженное физиологическое действие. К ним относятся стерины, фосфолипиды и жирорастворимые витамины (А, D, Е).

Отдельные виды жирных продуктов характеризуются различной пищевой ценностью, что связано с особенностью их химического состава и физико-химических свойств.

С л и в о ч н о е   м а с л о  представляет тонкую эмульсию молочного жира с 15-20% воды, обладает относительно невысокой для жира калорийностью. В сливочном масле имеется относительно большой процент насыщенных жирных кислот и до 5% полиненасыщенных жирных кислот. В 100 г сливочного масла содержится 200-300 мг холестерина. Сливочное масло богато витамином А, количество которого значительно повышается в летний период.

Ж и в о т н ы е    ж и р ы  включает в себя говяжье, баранье, свиное сало и костный жир. Говяжье сало – твердый жир, содержащий до 50% насыщенных жирных кислот (главным образом пальмитиновой и стеариновой), около 45% олеиновой кислоты и 2-5% линолевой. Говяжий жир содержит холестерин (до 120 мл в 100 г), небольшое количество витамина А и каротина. Бараний жир по составу сходен с говяжьим, но имеет еще большую твердость и температуру плавления. Свиной жир характеризуется большим содержанием ненасыщенных жирных кислот: в нем обнаружено 50-52% олеиновой кислоты и до 9% полиненасыщенных жирных кислот, в том числе и арахидоновой. В свином жире содержится до 0,15 мг% витамина А и каротина. Содержание холестерина – в пределах 50-80 мг в 100 г. В костном жире преобладает олеиновая кислота (до 60%), а полиненасыщенных жирных кислот больше, чем в других животных жирах (до 10%). Костный жир содержит около 0,2-0,3% фосфатидов, витамин А и холестерин (60-100 мг в 100 г). Калорийность животных жиров составляет 9 ккал/г.

Р а с т и т е л ь н ы е   ж и р ы представляют собой триглицериды с большим содержанием полиненасыщенных жирных кислот. В них обнаружены также фосфатиды (около 0,5%), фитостерины и токоферолы (витамин Е). в растительных маслах содержатся две полиненасыщенные жирные кислоты – линолевая и линоленовая. Линолевая кислота содержится в подсолнечном, кукурузном, хлопковом маслах, линоленовая – в льняном, конопляном. В некоторых растительных маслах (соевое, горчичное, рапсовое) присутствуют обе кислоты.

М а р г а р и н  в зависимости от рецептуры приготовления представляет собой смесь растительных и животных жиров в натуральном и гидрированном виде с добавлением обезжиренного молока, яичных желтков, витаминов и различных вкусовых добавок.

Жировые продукты способны обеспечивать высокую энерге­тическую ценность рациона в малом объеме. Имеются доста­точно серьезные основания ограничивать количество жира в ра­ционе. Величины потребности человека в жире не являются столь же определенными, как для белковых веществ, так как значительная часть жировых компонентов тела может быть син­тезирована в организме прежде всего из углеводов. Жир, синте­зированный самим организмом, равно как и поступающий с пи­щей, может быть депонирован в жировой ткани и затем по мере надобности — мобилизован на покрытие энергетических и пла­стических потребностей организма. Средняя физиологическая потребность в жире здорового человека составляет около 30 % общей калорийности рациона. При тяжелом физическом труде в соответственно высокой калорийности рациона, обеспечивающей такой уровень энерготрат, доля калорийности за счет жира может быть несколько выше — 35 % общей калорийности. Нормальный уровень потребления жира составляет примерно 1—1,5 г жира на 1 кг массы тела, т. е. для человека с массой тела 70 кг — 70—105 г в день. В расчет берется весь жир, содержащийся в рационе, как в составе жировых продуктов, так и скрытый жир всех других продуктов.

В пожилом возрасте рационально снизить долю жира до 25 % общей калорийности, которая также уменьшается. Содер­жание жира в рационах населения наиболее развитых в техни­ко-экономическом отношении стран превышает рекомендуемый уровень и составляет 40—45 % общей калорийности — рациона. В нашей стране также отмечается тенденция к увеличению кво­ты жира в питании. Немалую роль в этом играют скрытые жиры в составе различных изделий, включая хлебобулочные и конди­терские. Жир вводят в те или иные изделия для улучшения их вкусовых качеств. Увеличение потребления жира оказывает отрицательное влияние на здоровье, способствуя, в частности увеличению частоты сердечно-сосудистых заболеваний и рака кишечника. Наиболее неблагоприятно для здоровья увеличение доли жира при общей избыточной калорийности рациона.

Минимальная суточная потребность человека в линолевой кислоте составляет 2—6 г. Это количество содержится в 10—15 г растительного масла (подсолнечного, хлопкового, кукурузного).  Для создания некоторого избытка незаменимой линолевой кисло­ты рекомендуется вводить в суточный рацион 20—25 г расти­тельного масла, что составляет примерно 1/3 от всего количества жира в рационе. При некоторых заболеваниях требуется уста­новление иных пропорций отдельных видов жировых продуктов.

Увеличение жира в рационе уменьшает возможность разви­тия дефицита линолевой кислоты. Абсолютной недостаточности ее не наблюдается, но случаи низкого потребления линолевой кислоты с рационом питания достаточно распространены. Так, при суточном потреблении 100 г жира в виде сливочного масла организм получает немногим более 1 г линолевой кислот линолевой

Для обеспечения необходимого жирнокислотного состава ра­циона здорового человека необходимо выдержать соотношение 1/3 растительных масел и 2/3 животных жиров, используя раститель­ные масла, богатые линолевой кислотой (подсолнечное, хлопковое, кукурузное, соевое). Растительные масла, содержащие линоленовую кислоту (льняное, конопляное), рационально использовать в меньших количествах, вводя одновременно большую часть растительных масел, богатых линолевой кислотой. Рапсовое и горчич­ное масла, обладающие более низкой пищевой ценностью, не следует использовать в качестве единственного источника расти­тельного жира в рационе: небольшие количества их должны сочетаться с полноценными маслами, например подсолнечным, кукурузным.

Для лиц пожилого возраста, а также при повышенном содер­жании холестерина в сыворотке крови соотношение растительно­го масла и животных жиров в рационе должно быть 1:1, т. е. половина жирового компонента рациона должна быть введена в виде растительных масел при условии снижения общего количе­ства жира в рационе.

Высокие пищевые и вкусовые достоинства жировых продуктов могут быть утрачены в процессе хранения или нерациональные кулинарной обработки.

Возможно образование продуктов окисления полиненасыщенных жирных кислот, часть из которых в определенных концентрациях оказывает неблагоприятное дей­ствие на организм. При окислении не только теряется часть полиненасыщенных жирных кислот, но появляются новые вещества в пище. Прогоркание жиров в результате длительного или непра­вильного хранения (на свету) достаточно хорошо известно и лег­ко определяется органолептическими методами. Гораздо сложнее вопрос о термическом окислении жиров. В зависимости от усло­вий нагревания, длительности его, контактов с другими пищевы­ми продуктами образуются весьма неоднородные по составу и физиологическому действию смеси химических веществ. Неко­торые из них не имеют выраженного запаха и вкуса (хотя для продуктов термического окисления характерен запах и вкус олифы). Кроме того, органолептические свойства могут маскиро­ваться теми продукта

Витамины, стерины, фосфолипиды, содержащиеся в жировых продуктах, также играют существенную роль в обменных процес­сах организма и определяют в известной мере пищевую ценность жира. В сливочном масле содержится 0,4—0,5 мг % витамина А, в других жирах животного происхождения его значительно мень­ше. Жировые продукты не являются единственными источник

20 незаменимых аминокислот

Аминокислоты относятся к молекулярной структуре, состоящей как из аминных, так и из карбоксильных функциональных групп. В биохимии он называется альфа-аминокислотами и обычно определяется формулой h3NCHRCOOH, где R обозначает органический заменитель. Аминокислоты можно назвать строительными блоками нашей жизни.

Они объединяются в неограниченное количество конфигураций, чтобы построить все необходимые белки, из которых построено наше тело.По сути, существует 20 распространенных аминокислот, которые делают нас живыми, здоровыми и энергичными. Если возникает дефицит отдельной аминокислоты, это может создать серьезную проблему для нашей системы здравоохранения. Эти 20 распространенных аминокислот имеют следующие названия: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилалаин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин.

Аланин

Это одна из наиболее значимых среди 20 распространенных аминокислот .Он дает энергию вашей системе. Он попадает в кровоток во время физических упражнений и оказывает влияние на систему здоровья с потреблением углеводов. Он способствует улучшению синтеза белка и азотного баланса.

Аргинин

Известно, что аргинин, нормально синтезируемый в организме, является полузаменимой аминокислотой. Иногда требуется больше, чем при нормальном производстве. Недостатки могут включать плохое заживление ран, слабость в мышцах, выпадение волос, раздражение кожи и запоры.

Аспарагин

Это одна из 20 распространенных аминокислот. Он необходим для поддержания гомеостатического баланса в нервной системе. Трансформация аминокислот и синтез аммиака в значительной степени зависят от аспарагина.

Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота — одна из двух кислотных аминокислот, принадлежащих к группе из 20 распространенных аминокислот. Он способствует активности ферментов, поддержанию растворимости в организме, а также гомеостазу ионных свойств белков.

Цистеин

Он присутствует только в количестве 2,8% в белках, но обеспечивает трехмерную стабильность белковой молекулы. Он также играет решающую роль в метаболическом процессе многих важных ферментов.

Глутаминовая кислота

Это одна из важных аминокислот среди всех 20 распространенных аминокислот. Он отвечает за транспортировку глутамата и других аминокислот через гематоэнцефалический барьер.

Глютамин

Глютамин способен выводить избыток аммиака из системы организма.Укрепляет иммунную систему. Кроме того, глютамин обладает успокаивающим действием, что позволяет расслабить разум.

Глицин

Глицин известен как вторая по распространенности группа аминокислот. Он помогает преобразовывать вредные токсичные вещества в организме в нетоксичную форму.

Гистидин

Гистидин необходим для развития младенцев. Дефицит гистидина может привести к экземе, разновидности кожного заболевания.Есть несколько генетических нарушений, которые способствуют неметаболическому состоянию гистидина. Это приводит к нарушениям речи и умственной отсталости у младенцев и детей ясельного возраста.

Изолейцин

Эта аминокислота особенно важна для стимуляции мозга с целью повышения умственной активности.

Лейцин

Он особенно эффективен в производстве других важных биохимических соединений в организме. Эти химические вещества важны для производства энергии тела и умственной активности.

Лизин

Лизин — одна из наиболее важных аминокислот среди всех 20 распространенных аминокислот . Он действует против вируса герпеса, в частности, обеспечивая организм необходимыми пищевыми добавками.

Метионин

Это незаменимая аминокислота, которая запускает трансляцию информационной РНК.

Фенилалаин

Эта аминокислота глубоко влияет на клетки мозга на биохимическом уровне.

Пролин

Существенно влияет на питание человека. Считается, что он действует как источник азота.

Серин

Серин тесно связан с различными функциями организма, такими как метаболизм жиров, рост тканей, укрепление иммунной системы и многое другое. Это важный ингредиент белка мозга.

Треонин

Он помогает поддерживать белковый баланс, а также способствует образованию коллагена.

Триптофан

Это особенно необходимо в организме для производства витамина B3.

Тирозин

Это очень важно для установления связи между дофамином и норэпинефрином. Он также снижает жир за счет подавления аппетита.

Валин

Эффективно способствует росту тканей и поддерживает азотный баланс в системе здравоохранения.

Я давно был убежден, что доминирующим фактором успеха является набор психических привычек, которыми обладает человек.Нет никакого призвания это справедливее, чем призвание продавца. «Как думает человек …» относится к нему очень важным образом. Техники и навыки, методы подхода, демонстрации и завершения — это вопросы, требующие изучения и практики. Эти вещи холодны, механичны, деревянны и неэффективны, за исключением тех случаев, когда они согреваются, заряжаются энергией и реализуются динамикой позитивной личности. Позитивную личность никогда не найти без глубокого убеждения, искренней веры в основы, «добродетели из тетради», известные и почитаемые мужчинами и женщинами с характером во всех поколениях.

Это убеждение укрепилось во мне некоторое время назад, когда попал в руки анкетный опрос, распространенный среди членов Клуба руководителей продаж. Эти мужчины и женщины занимают первое место в отделах продаж крупного бизнеса. Они несут ответственность за распространение продукции своей фирмы; в некоторых случаях под их руководством и руководством находятся сотни, даже тысячи менеджеров по продажам и продавцов. Набор, обучение и управление этими силами являются их повседневной заботой.

Этим менеджерам по продажам был задан следующий вопрос: какие качества или черты характера вы больше всего цените в продавцах? Это список, который они предложили, в котором характеристики указаны в порядке важности, придаваемой им этими руководителями продаж. Здесь есть пища для размышлений. Обратите внимание, например, что «убедительность» находится ближе к концу списка. Большинство людей назвали бы искусство убеждения синонимом умения продавать, но, по словам этих менеджеров по продажам, есть и другие более важные черты, они перечислены ниже.

Надежность была выбрана как важнейшая.

Следующей была целостность. Обладая этой чертой, продавец не может обмануть доверие, которое ему оказывает компания, или действительные интересы своего покупателя.

Знание продукта — одна из трех основ успеха в сфере продаж.

Самостоятельное управление временем Возможно, ни одно призвание не дает мужчине большей свободы действий. Он должен быть хорошим «начальником» для себя и обладать высокой степенью самодисциплины в продажах.

Организация труда — это эффективность в самоуправлении. Большая часть времени продавца тратится на перспективу. Он должен ревностно охранять баланс и рассчитывать каждую минуту.

Искренность исключает фальсификацию любого оттенка. Это должно быть реально, мало кто может «притвориться» на успех.

Инициатива — это свеча зажигания продавца.

Трудолюбие — это преданность делу, никогда не быть безработным в рабочее время.

Принятие ответственности за автомобиль, за материалы для продажи, записи, образцы и, прежде всего, за доброе имя компании и добрую волю клиентов.

Понимание мотивов покупателя — это еще один из трех основных принципов продажи.

Этика продаж Больше не лозунг? Caveat emptor? (пусть покупатель остерегается), но «предостеречь продавца»? (пусть продавец остерегается).

Решение не передается по наследству. Это можно развить как привычку. Логика — предмет, который должен быть обязательным для продавцов.

Забота о здоровье душевном, физическом, духовном, финансовом.

Вежливость — это больше, чем вежливость. Это уважение к другим, уважение к их мнению, их положению, полу, возрасту.

Решительность — это неуклонное следование тщательно разработанной и установленной программе и цели. Воля к осуществлению. Нежелание идти на компромисс с чем-либо меньшим, чем ваш лучший результат.

Агрессивность требует уверенности в себе и уверенности во всех интервью. Это давление применяется без неприятного запаха.

Дружелюбие подразумевает теплоту чувств, положительный тип сердечности, не требующий отпирания или мудрого взлома.

Изобретательность Широкие знания, любопытство, долговременная память, широкая пробужденность.Быстрое мышление в клинче.

Убедительность выходит за рамки рассуждений, обращения к чувствам, желаниям и эмоциям.

Признание продажи как профессии и пути к личному успеху. Осознание того факта, что область «распределения» предлагает больше денег, удовлетворения, возможностей для служения и личного роста во всех внутренних добродетелях и способностях, чем любое другое призвание, особенно больше, чем что-либо в области «производства».

Авторские права? 2006 Мэри Ханна Все права защищены.

Аминокислоты

Аминокислоты

Аминокислоты

Аминокислоты

Белки образуются путем полимеризации мономеров которые известны как аминокислот , потому что они содержат амин (-NH ₂ ) и карбоновую кислоту (-CO ₂ H) функциональная группа. За исключением аминокислоты пролина, который является вторичным амином, аминокислоты, используемые для синтеза белки представляют собой первичные амины со следующей общей формулой.

Аминокислота

Эти соединения известны как а-амино кислоты, потому что группа -NH ₂ находится на атоме углерода рядом с группой -CO ₂ H, так называемый атом углерода карбоновая кислота.

Цвиттерионы

Химия аминокислот усложняется тем, что группа -NH ₂ является базовой, а группа -CO ₂ H группа — кислота.В водном растворе ион H ⁺ является поэтому переносится с одного конца молекулы на другой чтобы сформировать цвиттерион (от немецкого значения беспородный ион, или гибридный ион).

цвиттерионов одновременно электрически заряжены и электрически нейтрален. Они содержат положительные и отрицательные заряды, но чистый заряд молекулы равен нулю.

Аминокислоты Используется для синтеза белков

Более 300 аминокислот перечислены в Практическом справочнике . Справочник по биохимии и молекулярной биологии , но только двадцать аминокислот в таблице ниже используются для синтеза белки.Большинство этих аминокислот различаются только природой заместитель R . Стандартные аминокислоты: поэтому классифицируется на основе этих групп R . Аминокислоты с неполярными заместителями считаются гидрофобными (ненависть к воде). Аминокислоты с полярными группами R , которые образуют водородные связи с водой, классифицируются как гидрофильные (любящий воду). Остальные аминокислоты имеют заместители, которые несут отрицательные или положительные заряды в водном растворе при с нейтральным pH и, следовательно, сильно гидрофильны.

20 стандартных аминокислот

Аминокислоты как стереоизомеры

За исключением глицина, все распространенные аминокислоты содержат по крайней мере один хиральный атом углерода. Эти аминокислоты поэтому существуют как пары стереоизомеров. Структуры D- и L-изомеры аланина показаны на рисунке ниже.Хотя D-аминокислоты можно найти в природе, только L-изомеры используются для образования белков. Изомеры D чаще всего встречаются прикрепляется к клеточным стенкам бактерий и антибиотиков, которые атаковать бактерии. Присутствие этих изомеров D защищает бактерии из ферментов, которые организм-хозяин использует для защиты от бактериальной инфекции путем гидролиза белков в стенка бактериальной клетки.

D-аланин		L-аланин

Несколько биологически важных производных стандартной аминокислоты кислоты показаны на рисунке ниже.Любой, кто использовал «антигистаминный» для облегчения симптомов воздействия к аллергену можно оценить роль гистамина a декарбоксилированное производное гистидина пьес в опосредовании реакции организма на аллергические реакции. L-ДОПА, который является производным тирозина, использовался для лечения Болезнь Паркинсона. Это соединение получило известность несколько лет назад. назад в фильме Пробуждение , в котором задокументировано его использование в качестве лечение других неврологических расстройств.Тироксин, который йодированный эфир тирозина — гормон, который действует на щитовидная железа для стимуляции обмена веществ.

	Гистамин			L-ДОПА
			Тироксин

Кислотно-щелочная Химия аминокислот

Уксусная кислота и аммиак часто играют важную роль в обсуждение химии кислот и оснований.Один из них соединения — слабая кислота; другой — слабая база.

Таким образом, неудивительно, что ион H ⁺ является переносится с одного конца молекулы на другой, когда аминокислота растворяется в воде.

Цвиттерион является доминирующим веществом в водных растворах при физиологический pH (pH 7). Цвиттерион может вступать в кислотно-основные реакции, однако, если мы добавим к раствору сильную кислоту или сильное основание. решение.

Представьте, что произойдет, если мы добавим сильную кислоту к нейтральной раствор аминокислоты в воде. При наличии сильного кислота, -CO ₂ ^— конец этой молекулы выбирает вверх ион H ⁺ , чтобы сформировать молекулу с чистым положительным плата.

При наличии прочной базы -NH ₃ ⁺ конец молекулы теряет ион H ⁺ , чтобы сформировать молекулу с чистым отрицательным зарядом.

На рисунке ниже показано, что происходит с pH кислого раствора глицина, когда эта аминокислота титруют сильным основанием, например NaOH.

Чтобы понять эту кривую титрования, начнем с уравнение, описывающее равновесие кислотной диссоциации постоянное выражение для кислоты, HA.

Давайте теперь изменим K _{на выражение} ,

возьмите бревно к основанию 10 с обеих сторон этого уравнение,

, а затем умножьте обе части уравнения на -1.

По определению, член в левой части этого уравнения равен pH раствора и первый член справа p K _a кислоты.

Знак минус в этой правой части уравнения часто рассматривается как «неудобно». Следовательно, вывод продолжает, используя следующую особенность логарифмическая математика

, чтобы получить следующую форму этого уравнения.

Это уравнение известно как Henderson-Hasselbach уравнение , и его можно использовать для расчета pH раствор в любой точке кривой титрования.

При переходе слева направо через это происходит следующее. кривая титрования.

• Изначально pH увеличивается по мере добавления основания в раствор. потому что база депротонирует некоторые из положительно заряжено H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H ионы, которые присутствовали в сильнокислом растворе.
• Затем pH стабилизируется, потому что мы формируем буферный раствор. в котором у нас есть разумные концентрации как кислота, H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H, и его сопряженное основание, H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^—.
• Когда практически все H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H молекулы депротонированы, у нас больше нет буферный раствор, и pH быстро повышается, когда больше NaOH добавляется в раствор.
• Затем pH выравнивается до уровня нейтрального H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^— молекулы теряют протоны с образованием отрицательно заряженного H ₂ NCH ₂ CO ₂ ^— ионы. Когда эти ионы образуются, мы снова получаем буферный раствор, в котором pH остается относительно постоянным, пока практически все H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H молекулы были преобразованы в H ₂ NCH ₂ CO ₂ ^— ионы.
• В этот момент pH быстро повышается, пока не достигнет значение наблюдается для сильной базы.

Кривая титрования pH показывает объем основания, необходимый для титровать положительно заряженный H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H молекула к H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^— цвиттерион. Если мы добавим только половину базы, только половина положительные ионы будут титроваться до цвиттерионов.Другими словами, концентрация H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H и H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^— ионы были бы такими же. Или, используя символику в Уравнение Хендерсона-Хассельбаха:

[HA] = [A ^–]

Поскольку концентрации этих ионов одинаковы, логарифм отношения их концентраций равен нулю.

Таким образом, в этой конкретной точке кривой титрования Уравнение Хендерсона-Хассельбаха дает следующее равенство.

pH = p K _a

Таким образом, мы можем определить p K _a кислоты путем измерения pH раствора, в котором кислота была полутитрированный.

Поскольку в глицине есть две титруемые группы, мы получаем две точки, в которых аминокислота титруется наполовину. Первое происходит при половине положительного H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H молекулы были преобразованы в нейтральный H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^— ионы.Второй возникает, когда половина H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ ^— цвиттерионы преобразованы в отрицательно заряженные H ₂ NCH ₂ CO ₂ ^— ионы.

Следующие результаты получены при использовании этого метода. применяется к глицину.

Давайте сравним эти значения с pK _и из уксусной кислоты. кислота и ион аммония.

CH 3 CO 2 H			p K a = 4,74
NH 4 +			p K a = 9,24

Кислотные / основные свойства a-амино группы в аминокислоте очень похожи на свойства аммиак и ион аммония.А-амин, однако оказывает значительное влияние на кислотность карбоновая кислота. -Амин увеличивает значение K _a для карбоновой кислоты примерно в 100 раз.

Индуктивный эффект a-амина ощущается только на a-CO ₂ H группа. Если мы посмотрим на химию глутаминовой кислоты, например, группа a-CO ₂ H на R заместитель имеет кислотность, близкую к уксусной кислоте.

Когда мы титруем аминокислоту от нижнего предела шкалы pH (pH 1) до верхний предел (pH 13), мы начинаем с иона, который имеет чистый положительный заряжаются и в конечном итоге получают ион, имеющий чистый отрицательный заряд.

Где-то между этими крайностями мы должны найти ситуацию в котором подавляющее большинство аминокислот присутствует в виде zwitterion без чистого электрического заряда.Эта точка называется изоэлектрической точкой (pI) . аминокислоты.

Для простых аминокислот, в которых группа R не содержат любые титруемые группы, изоэлектрическая точка может быть рассчитано путем усреднения pK _a значения для α-карбоновой кислоты и α-аминогрупп. Глицин, например, имеет p I из примерно 6.

p I = 2.35 + 9,78 = 6,1
2

при pH 6, более 99,98% молекул глицина в этом растворе являются присутствует как нейтраль H ₃ N ⁺ CH ₂ CO ₂ H цвиттерион.

При вычислении p I аминокислоты, имеющей титруемая группа на боковой цепи R , полезно начните с написания структуры аминокислоты на физиологической pH (pH 7).Лизин, например, может быть представлен следующим диаграмма.

При физиологическом pH лизин имеет чистый положительный заряд. Таким образом, мы должны увеличить pH раствора, чтобы удалить положительный зарядить, чтобы достичь изоэлектрической точки. П I для лизина — это просто среднее значение pK _и два -NH ₃ ⁺ группы.

p I = 9.18 + 10,79 10,0
2

При этом pH все группы карбоновых кислот присутствуют в виде -CO ₂ ^— ионов и всего населения -NH ₃ ⁺ группы равно единице. Таким образом, чистая заряд молекулы при этом pH равен нулю.

Если применить ту же технику к p K _a данных для глутаминовой кислоты, приведенных выше, мы получаем p I из около 3.1. Таким образом, три аминокислоты в этом разделе имеют очень разные значения p I .

Глутаминовая кислота		( R = -CH 2 CH 2 CO 2 —):		p I = 3,1
Глицин		( R = -H):		p I = 6.1
Лизин		( R = -CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 + ):		п I = 10,0

Таким образом, неудивительно, что обычная техника для разделение аминокислот (или белков, которые они образуют) включает поместите смесь в центр геля, а затем нанесите сильное напряжение на этом геле.Этот метод, известный как гель-электрофорез основан на том, что аминокислоты или белки, несущие чистый положительный заряд на pH, при котором происходит разделение, будет двигаться в сторону отрицательного значения. электрод, тогда как те, у кого чистый отрицательный заряд, будут двигаться к положительному электроду.

---

Советы и мнемоники для запоминания аминокислотных структур

Изучение аминокислотных структур — сложная часть курсовой работы по биологии и биохимии.Многие студенты чувствуют себя совершенно подавленными заданием. Лучший способ овладеть этим навыком — это много повторений (вот ссылка на викторину Sporcle, которая может помочь вам с частью повторения), но могут быть полезны уловки и мнемоника, чтобы вы начали. Ниже приведена таблица с некоторыми мнемониками и приемами, которые я собирал за эти годы — надеюсь, это станет хорошей отправной точкой для вашего мастерства в отношении аминокислот!

Приступим!

GLycine

Глицин — самая простая аминокислота.Лучше просто запомнить, что эта важная аминокислота имеет функциональную группу, которая содержит только водород!

Аланин

Аланин также имеет действительно простую функциональную группу (просто метильную группу), на которой строятся некоторые другие функциональные группы AA. Вы можете запомнить название, потому что алфавит основан на букве A, а другие функциональные группы построены на простой группе аланина R. А как насчет других аминокислот A? Что ж, у аланина самая короткая группа R (помимо глицина), поэтому вы можете помнить, что у него самое короткое название аминокислот, начинающееся с A!

Валин

Эта аминокислота — единственная, которая начинается с буквы V, а функциональная группа имеет V-образную форму!

Лейцин

Вы можете думать о лейцине как о «более свободной» версии валина с немного более длинной R-группой.

Изолейцин

Изолейцин — изомер лейцина! Для тех, кто еще не изучал химию, изомер — это молекула, имеющая ту же химическую формулу, но другое расположение атомов. Вы можете вспомнить, что есть что, потому что у лейцина простое название и более простое (менее однобокое) расположение атомов, чем у изолейцина.

Движение вправо …

Proline

Пролин уникален по своей структуре и часто встречается в чередовании.Его боковая цепь изгибается и связывается с собой, что делает его похожим на петлю в букве «P» для пролина!

метионин

Метионин имеет короткую 2-углеродную цепь, за которой следует сера, а затем метильная группа. Вы можете помнить это, потому что Met — это сокращение от метила, а в химии это указывает на присутствие серы!

ЦИСТИНА

Цистеин начинается со звука «сс», и это единственная аминокислота, которая образует двойную связь S-S.Фактически, только одна боковая цепь другой аминокислоты содержит серу (метионин), но она не находится на конце R-группы и не может образовывать связи S-S. Вот еще один глупый совет, который я усвоил, когда был студентом: когда вы думаете о цистеине, представьте себе знаменитую картину в Сикстинской капелле, изображающую Адама и Бога, касающуюся пальцев! Это немного похоже на формирование связи. Это должно помочь вам помнить, что цистеин содержит S и является единственной аминокислотой, способной к образованию связи S-S.

Фенилаланин

Фенильная группа представляет собой углеводородное кольцо.Группа R фенилаланина представляет собой группу R аланина плюс фенил!

ТИРОЗИН

Тирозин выглядит как фенилаланин с группой ОН, присоединенной к фенильной группе. Вы можете запомнить это, потому что первая часть этого названия аминокислоты (tyr) звучит как шина, что должно напоминать вам, что группа R содержит фенильную группу в форме шины. За Tyr следует буква «о», которая должна напоминать вам, что группа -ОН присоединена к фенилу.

И, конечно, вы не можете забыть…

Триптофан

Триптофан — это химическое вещество, от которого хочется спать после еды индейки в День Благодарения! Вы можете узнать эту структуру, потому что она имеет две кольцевые структуры, которые немного похожи на индейку. Вы также можете распознать эту структуру, потому что это, пожалуй, самая сложная группа R, и изучение сложных групп R может вызвать у вас сонливость!

Серин

Серин похож на цистеин по структуре и названию! Единственное отличие состоит в том, что группа -SH заменена группой -OH.Вот мнемоника, которая поможет вам это запомнить: О нет, STY! Аминокислоты, содержащие группу -ОН, представляют собой серин, треонин и тирозин, а их однобуквенные сокращения — S, T и Y.

Треонин

Вы можете распознать треонин, потому что у него есть три элемента, выходящие за пределы углерода группы R: водород, гидроксильная группа и метильная группа.

Аспартат и глутамат

Аспартат и глутамат очень похожи по структуре! Оба они имеют группу R, состоящую из углеродной цепи, оканчивающейся карбоксильной группой.Единственная разница в том, что аспартат имеет только 1 C, а глутамат — 2 Cs. Вот два, которые нужно запомнить: 1) A стоит перед G в алфавите, поэтому аспартат короче глутамата и 2) в аспартате есть спарт, что очень похоже на спартанское, поэтому в нем должно быть меньше C. В глутамате есть избыток, поэтому он должен быть жадным и иметь больше Cs. Вы можете отличить эти аминокислоты от очень похожих аминокислот глутамина и аргинина, потому что они заканчиваются на -ат, поэтому они должны содержать карбоксильную группу!

И последнее, но не менее важное!

Аргинин

Гистидин, аргинин и лизин (HAL) являются тремя основными аминокислотами, и все они имеют азотсодержащие боковые цепи.Вы можете распознать аргинин, потому что это аминокислота HAL с наибольшим числом n в названии, а также аминокислота HAL с группой R, которая содержит наибольшее количество n.

Лизин

Группа R лизина содержит углеродную цепь, оканчивающуюся атомом азота. Это самая прямая из азотсодержащих боковых цепей HAL, поэтому вы можете помнить об этом, потому что лизин — это линейная аминокислота HAL.

Гистидин

Гистидин — последняя аминокислота HAL.У него короткая цепь из 2 атомов углерода, а затем кольцо, содержащее два атома азота.

Аспарагин и глутамин

Аспарагин и глутамин действительно легко запомнить, если вы знаете глутамат и аспартат! Единственное отличие состоит в том, что у них есть амидная группа, которая заменяет карбоксильную группу после атомов углерода. Вы можете запомнить это различие, потому что суффикс -ine указывает на присутствие азота.

Теперь у вас есть полный доступ к ТОЧНОМУ ключу исследования аминокислот!

Таблица структуры аминокислот — GenScript

Аминокислоты составляют основу пептидов и белков.Все аминокислоты содержат как амино, так и карбоновые кислоты, а в некоторых случаях и боковые цепи.

Свойства аминокислот определяются функциональными заместителями, связанными с боковыми цепями, которые чаще всего называют группами R. В приведенной здесь таблице аминокислот мы описываем 20 стандартных остатков, встречающихся в природе, а также универсальные генетические коды.

Надежный пептидный сервис ^{Новое обновление} в GenScript готово для ускорения ваших исследований! Или вы можете связаться с пептидом @ genscript.com для любой технической поддержки.

Алифатические аминокислоты с гидрофобной боковой цепью
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Аланин	ALA	А	C 3 H 7 N 1 O 2	89.09	6,00
Изолейцин	ИЛЭ	I	C 6 H 13 N 1 O 2	131,17	5,94
Лейцин	LEU	л	C 6 H 13 N 1 O 2	131,17	5,98
Валин	VAL	В	C 5 H 11 N 1 O 2	117.15	5,96

Ароматические аминокислоты с гидрофобной боковой цепью
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Фенилаланин	PHE	F	C 9 H 11 N 1 O 2	165.19	5,48
Триптофан	ГТО	Вт	C 11 H 12 N 2 O 2	204,23	5,89
Тирозин	TYR	Y	C 9 H 11 N 1 O 3	181,19	5,66

Аминокислоты с нейтральной боковой цепью
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Аспарагин	ASN	N	C 4 H 8 N 2 O 3	132.12	5,41
Цистеин	CYS	С	C 3 H 7 N 1 O 2 S 1	121,16	5,02
Глютамин	GLN	Q	C 5 H 10 N 2 O 3	146,15	5,65
метионин	МЕТ	M	C 5 H 11 N 1 O 2 S 1	149.21	5,74
Серин	SER	S	C 3 H 7 N 1 O 3	105.09	5,68
Треонин	THR	Т	C 4 H 9 N 1 O 3	119,12	5,64

Аминокислоты с положительно заряженной боковой цепью
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Аргинин	ARG	р	C 6 H 14 N 4 O 2	174.2	11,15
Гистидин	ЕГО	H	C 6 H 9 N 3 O 2	155,16	7,47
Лизин	LYS	К	C 6 H 14 N 2 O 2	146,19	9,59

Аминокислоты с отрицательной заряженной боковой цепью
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Аспарагиновая кислота	ASP	D	C 4 H 7 N 1 O 4	133.1	2,77
Глутаминовая кислота	GLU	E	C 5 H 9 N 1 O 4	147,13	3,22

Уникальные аминокислоты
Имя	Трехбуквенное обозначение	Однобуквенное обозначение	Формула	Молекулярный вес	Изоэлектрическая точка	Структура
Глицин	GLY	G	C 2 H 5 N 1 O 2	75.07	5,97
Пролин	ПРО	П,	C 5 H 9 N 1 O 2	115,13	6,30

Надежный пептидный сервис ^{Новое обновление} в GenScript готово для ускорения ваших исследований! Или вы можете связаться с [email protected] для получения любой технической поддержки.

Термическое разложение аминокислот глицина, цистеина, аспарагиновой кислоты, аспарагина, глутаминовой кислоты, глутамина, аргинина и гистидина | BMC Biophysics

Исходные данные

Хотя мы исследовали все 20 аминокислот, мы сообщаем результаты для тех восьми из них, для которых сумма летучих газов, NH ₃ , H ₂ O, CO ₂ и H ₂ S, соответствует потере массы, зарегистрированной термогравиметрическим методом (ТГ).Только если и масса, и баланс энтальпии точно совпадают, как в нашем случае ± 5 Да (подробности см. В Таблице 1), можно принять эти данные как доказательство правильности предложенной реакции. По этой причине здесь указаны только 8 из 20 аминокислот. Только по ним мы точно знаем, как они разлагаются. Для каждой аминокислоты мы показываем структуру скелета, оптические наблюдения, сигнал DSC красным цветом и сигнал TG черным, а также ионные токи для важных каналов, количественно значимыми являются только 17 Да (NH ₃ , зеленый линии), 18 Да (H ₂ O, синие линии) и 44 Да (CO ₂ , серые линии).Логарифмическая шкала чрезмерно подчеркивает молекулярные массы. Данные ДСК приведены в Вт / г, данные ТГ — в%. Данные QMS представляют собой ионные токи [А] на образец. Все данные сведены на рис. 1 для глицина, рис. 2 для цистеина, рис. 3 для аспарагиновой кислоты, рис. 4 для аспарагина, рис. 5 для глутаминовой кислоты, рис. 6 для глутамина, рис. 7 для аргинина и Рис. 8 для гистидина.

Рис. 1

Данные глицина. C ₂ H ₅ N O ₂ , 75 Da, H _f = −528 кДж / моль

Рис.2

Данные по цистеину. C ₃ H ₇ N O ₂ S, 121 Da, H _f = −534 кДж / моль

Рис.3

Данные по аспартату. C ₄ H ₇ N O ₄ , 133 Da, H _f = -973 кДж / моль

Рис.4

Данные по аспарагину. C ₄ H ₈ N ₂ O ₃ , 132 Da, H _f = −789 кДж / моль

Рис.5

Данные по глутамату. C ₅ H ₉ N O ₄ , 147 Da, H _f = -1097 кДж / моль

Рис.6

Данные по глутамину. C ₅ H ₁₀ 0 N ₂ O ₃ , 146 Da, H _f = −826 кДж / моль

Рис.7

Данные по аргинину. C ₆ H ₁₄ N ₄ O ₂ , 174 Da, H _f = −623 кДж / моль

Рис.8

Данные по гистидину. C ₆ H ₉ N ₃ O ₂ , 155 Da, H _f = −467 кДж / моль

Glycine, Gly, G

C ₂ H ₅ N O ₂ , 75 Da, H _f = −528 кДж / моль

Цистеин, Cys, C

C ₃ H ₇ N O ₂ S, 121 Da, H _{f 917} = −534 кДж / моль

Аспарагиновая кислота, Asp, D

C ₄ H ₇ N O ₄ , 133 Da, H _f = -973 кДж / моль

Аспарагин, Asn, N

C ₄ H ₈ N ₂ O ₃ , 132 Da37 917 936 H3 = −789 кДж / моль

Глутаминовая кислота, Glu, E

C ₅ H ₉ N O ₄ , 147 Da, H _{f f f f = -1097 кДж / моль}

Глютамин, Gln, Q

C ₅ H ₁₀ N ₂ O ₃ , 146 Da37 917 917 917 _{6 H} = −826 кДж / моль

Аргинин, Arg, R

C ₆ H ₁₄ N ₄ O ₂ , 174 Da17 917 917 917 9173 H = −623 кДж / моль

Гистидин, His, H

C ₆ H ₉ N ₃ O ₂ , 155 Da, 3 H = -467 кДж / моль

Кривые DSC, TGA и QMS имеют одну важную особенность: в DSC есть пики при определенной температуре T _пик для каждой аминокислоты, при тех же температурах они сопровождаются падениями TGA и пики СМК.Тот простой факт, что сигналы DSC и QMS совпадают в виде колоколообразных пиков с каплей TGA, доказывает, что по существу имеет место один простой процесс разложения, а не спектр температур разложения, как это было бы для белков. Качественно это доказывает, что наблюдаемый процесс не является ни плавлением, ни сублимацией (как утверждается в литературе [5]). Наблюдаемый процесс — разложение, ни одна из восьми аминокислот не существует в жидкой форме. Тем не менее, оптические наблюдения, полученные не в вакууме, а при некотором доступе воздуха, являются информативными.Переходы твердое тело / жидкость при сильном кипении жидкости совпадают с пиковыми температурами для Gly, Cys, Gln, Glu, Arg и His. Только для Asn и Asp наблюдаются превращения твердое тело / твердое тело при пиковых температурах. Для Asn происходит разжижение при 280 ° C, Asp остается твердым до 320 ° C.

Калибровочная и количественная масс-спектрометрия

Сигналы ДСК имеют размерность удельной мощности [Вт / г], сигналы QMS — ионные токи порядка пА. Интегрирование по времени или, что то же самое, по температуре дает площади пиков, которые представляют собой удельные энергии [Дж / г] и заряды ионов порядка pC.Уменьшение веса образца, обычно 10 мг, до мольных значений тривиально. В абсолютном выражении ионные токи и ионные заряды не имеют смысла, поскольку в зависимости от оборудования необходима калибровка. Доступно только одно надежное калибровочное вещество, бикарбонат натрия (NaHCO ₃ ) = X1. При нагревании разлагается 2 NaHC O ₃ → N a ₂ C O ₃ + C O ₂ + H ₂ O. \ (\ mathrm {\ frac {1} {2} CO_ {2}} \) моль / моль NaHCO ₃ и \ (\ mathrm {\ frac {1} {2} H_ {2} O} \) моль / моль NaHCO ₃ линии были количественно воспроизводимы в течение нескольких месяцев с точки зрения пКл / моль CO ₂ и пКл / моль H ₂ O.Они позволили без всяких сомнений идентифицировать 1 моль CO ₂ / моль Cys и \ (\ frac {1} {2} \) моль H ₂ O / моль Q. В отсутствие первичной калибровки NH ₃ нам пришлось прибегнуть к вторичным веществам, глутамину, аспарагиновой кислоте и аспарагину, которые сохраняли стабильные сигналы NH ₃ и H ₂ O в течение нескольких месяцев. \ (\ Frac {1} {2} \) моль NH ₃ / моль Q может происходить только от димера глутамина, что означает, что сигнал H ₂ O от глутамина также соответствует \ (\ frac {1 } {2} \) моль H ₂ O / моль Q.Для двух других соответствие между 1 моль H ₂ O и 1 моль NH ₃ убедительно. Таким образом, у нас было четыре последовательных контрольных точки: \ (\ frac {1} {2} \) моль H ₂ O и \ (\ frac {1} {2} \) моль CO ₂ из NaHCO ₃ , и \ (\ frac {1} {2} \) моль NH ₃ из глютамина и 1 моль NH ₃ из аспарагина. Для каждого образца аминокислоты ионный ток измеряется индивидуально в каждом массовом канале от 1 до 100 Да с интервалами 1 Да.Интегрирование по времени (и температуре) дает для каждой массы заряд иона на моль AA, [C / molAA], а с четырьмя калибровками — окончательные значения моль / мольAA. На рис. На фиг.9, 10 и 11 слева показаны заряды ионов, справа — количество молей. На графике для 17 Да (рис. 9) появился сигнал 20 мк Кл / моль для эталонного вещества X1. Поскольку он определенно не может содержать NH ₃ , должна присутствовать систематическая ошибка 20 мк Кл / моль, хотя статистические ошибки меньше.

Рис. 9

Данные QMS для канала 17 Да. Сигналы в канале 17 Да, NH ₃ , для каждой из аминокислот. Ионные заряды в пиках слева, моль NH ₃ / моль аминокислоты справа. Кластеризация G, C, D, Q вокруг \ (\ frac {1} {2} \) моль NH ₃ на моль AA и N и R около 1 моля NH ₃ на моль AA впечатляет

Рис. 10

Данные QMS для канала 18 Да. Сигналы в 18 Да, канале H ₂ O для каждой из аминокислот.Ионные заряды в пиках слева, моль H ₂ О / моль аминокислоты справа. Кластеризация C и Q вокруг уровня \ (\ frac {1} {2} \) моль H ₂ O, из N, E, R, H вокруг уровня 1 моль H ₂ O и уровня 2 мольные точки для D поразительны

Рис. 11

Данные QMS для канала 44 Да. Сигналы в 44 Да, канале CO ₂ , для каждой из аминокислот. Ионные заряды в пиках слева, моль CO ₂ / моль аминокислоты справа.Только C производит 1 моль CO ₂ , уровень остальных незначителен

Абсолютные ионные токи на рис. 9, 10 и 11 зависят от оборудования и не имеют большого значения, но относительные значения обнадеживают. Один моль NH ₃ производит на 12% меньше, а CO ₂ на 54% больше ионов, чем один моль H ₂ O. Действительно, сечения ионизации NH ₃ , H ₂ O и CO ₂ равны сообщается, что именно в таком порядке [6].

На рисунках 9, 10, 11 и 12 и в таблице 1 суммированы экспериментальные данные: за исключением цистеина, термическое разложение приводит к трем газам, в основном H ₂ O, за исключением NH ₃ и почти без CO ₂ .Вес этих трех газов суммируется с потерей веса, зарегистрированной TGA, поэтому никакие другие газы не выделяются в заметном количестве — они также не видны в QMS. Близость мольфракции к целым или полуцелым значениям указывает на простые цепочки разложения. Процесс, вызывающий пики, не может быть ни плавлением (из-за потери массы), ни сублимацией (из-за сигналов QMS). Можно сделать вывод, что аминокислоты не существуют в жидкой или газообразной форме. Они разлагаются эндотермически с теплотой разложения от -72 до -151 кДж / моль при четко определенных температурах от 185 ° C до 280 ° C.

Рис. 12

Сравнение массовых балансов, зарегистрированных в экспериментах TGA и QMS. Разница между потерей массы, зарегистрированной TGA, Δ M, и летучей массой, определенной как NH ₃ , H ₂ O, CO ₂ и H ₂ S, Δ M — M _газ остается ниже | 9 | Да. Это подтверждение того, что никаких других газов не производится

Анализ данных, аминокислота за аминокислотой

Эти аминокислоты состоят из разных боковых цепей, прикрепленных к C α одной и той же основной цепи, N H ₂ -Cα- ( C ^∗ OOH) , но их цепочки разложения совершенно разные.Пиролитический процесс регулируется тремя законами баланса: в терминах Da массы должны складываться, химически атомные частицы должны уравновешиваться, а энтальпия образования должна равняться энтальпиям образования продуктов плюс эндотермическая теплота реакции. Количества летучих продуктов являются экспериментальными значениями (TGA и QMS). Для остатков экспериментальным является только масса, их состав предполагаемый. В этом разделе мы анализируем возможные пути. Хотя выбор, ограниченный соображениями состава, массы и энтальпии, убедителен, он не может быть вне всяких сомнений уникальным.Возможны альтернативы нашим предложениям, но неотличимые нами. Таким образом, анализ цепочек разложения носит предварительный или умозрительный характер. Тем не менее, они менее умозрительны, чем у Rodante et al. [7], у которых были только TGA и DSC, но не было QMS. То, что Акри и Чикос [5] называют «энтальпиями сублимации», более или менее согласуется с нашими энтальпиями разложения. Можно сделать вывод, что они должны относиться к разложению, а не просто к сублимации без изменения состава.

Мы использовали значения энтальпии, указанные для стандартных условий [8], без незначительных поправок на удельную теплоемкость и энтропию вплоть до фактических температур реакции.Более того, газообразный водород ускользает от нашего внимания, он слишком легкий (2 Да), чтобы регистрироваться в QMS и TGA, и не фигурирует в сумме энтальпий, его теплота образования равна нулю по определению. За исключением водорода, баланс массы, контролируемый TGA, подтверждает, что кроме остатка и трех газов больше ничего не образуется. Настоящее ограничение — это баланс энтальпии. Для баланса энтальпии необходимо производство воды. Выражение энтальпии образования 20 аминокислот (C _a H _b N _c О _д S _e ) имеет наименьшие квадраты H _f (К _a H _b N _c О _д S _e ) = 30.3 a −37,8 b +16,5 c −182,4 d −71,3 e [кДж / моль]. Кислород уравновешивает остальные с -182 кДж / моль. Очевидным способом эффективного переноса энтальпии от реагентов к продуктам является образование воды с H _f ( H ₂ O ) = — 242 кДж / моль.

Детальному анализу каждой аминокислоты помогает предварительная ссылка на несколько принципиально возможных реакций. Производство CO ₂ в Cys, очевидно, является особым случаем.В принципе, можно ожидать, что N-концы будут стабильными, что делает маловероятным образование NH ₃ при дезаминировании. Другой вопрос — азот в боковых цепях, действительно, у NH ₃ , продуцирующего Asn и Arg, есть азот в боковых цепях. Преобладание продукции H ₂ O указывает на нестабильность C-конца за пределами атома C ^* , где дегидратация может происходить путем n-олигомеризации, которая дает (n-1) / н-моль H ₂ O / моль. AS, от димеризации для n = 2, до 1 моль H ₂ O / моль для n → ∞ при полимеризации.Особым случаем димеризации является внешняя циклизация в реакции дикетопиперазина, которая дает 1 моль H ₂ O / моль AA. Они включают присоединение N- и C-концов в реакции дегидратации. Для длинных боковых цепей может быть предусмотрена также внутренняя циклизация, когда конец боковой цепи соединяется с С-концом. Целочисленные и полуцелые значения mol ограничивают выбор остатков, но не однозначно.

Все пики ДСК эндотермические, их площадям даны отрицательные знаки.Согласно этому соглашению эндотермическое испарение и экзотермическое производство воды записываются как

$$ \ begin {array} {@ {} rcl @ {}} {\ mathrm {H_ {2} O (l)}} & \ quad \ longrightarrow & \ quad {\ mathrm {H_ {2} O ( g)}} \\ \ mathbf {-285.5} && \ quad \ mathbf {-241.8} \ quad \ mathbf {-44} ~ \ boldsymbol {кДж / моль} \ end {array} $$

$$ \ begin {array} {ccrcl} {2} (\ mathrm {H} _ {2}) & + & \ mathrm {O} _ {2} & \ longrightarrow & 2 (\ mathrm {H} _ { 2} \ mathrm {O}) (\ mathrm {g}) \\ \ mathbf {0} & & \ mathbf {0} & & 2 \ mathbf {(- 241.8)} + 2 \ mathbf {(241.8)} ~ \ boldsymbol {кДж / моль} \ end {array} $$

Глицин

Глицин, Gly, G, C ₂ H ₅ NO ₂ , 75 Да, H _f = -528 кДж / моль.

Простой эндотермический пик при 250 ° C, H _пик = -72,1 кДж / моль.

QMS-сигнал \ (\ frac {3} {2} \) моль H ₂ O / моль Gly плюс \ (\ frac {1} {2} \) моль NH ₃ / моль Gly выходит за пределы Сомневаюсь, что это подтверждается потерей массы 35 Да / моль Гли. В остатке остается только 10% исходного водорода.Тройные и двойные связи в богатых углеродом C ₄ HNO, C ₃ HNO и C ₂ HNO исключают их энтальпийно и делают вероятным отложение углерода,

$$ \ begin {array} {lclcccrcccl} {4 (\ mathrm {C} _ {2} \ mathrm {H} _ {5} \ text {NO} _ {2})} & \ longrightarrow & {6 \ , (\ mathrm {H} _ {2} \ mathrm {O})} & + & 2 {(\ text {NH} _ {3})} & + & {6 \, \ mathrm {C}} & + & 2 & {(\ text {CHNO})} \\ \ mathbf {-2112} & & \ mathbf {-1452} && \ mathbf {-92} & & \ mathbf {0} & & 2 & \ times & \ mathbf {-288} ~ \ boldsymbol {кДж / моль}, \ end {array} $$

, оставляя -280 кДж / моль = x для фрагмента CHNO, который является составом пептидной связи.В базе данных ChemSpider [9] перечислены две симметричные молекулы, полностью состоящие из пептидных связей, 1,3-диазетин-2,4-дион, C ₂ H ₂ N ₂ O ₂ , chemspider 115, 86 Да , (Рис. 13a) или его изомер 1,2-диазетин-3,4-дион, C ₂ H ₂ N ₂ O ₂ , chemspider 11383421, 86 Da, фиг. 13b. Дефицит водорода таков, что даже самый мелкий лактам, 2-азиридинон, C ₂ H ₃ NO, 57 Da, chemspider 10574050, точка кипения 57 ° C (рис.13c) может служить остатком.

Рис. 13

Интерпретация данных по глицину. a , Остаток Gly, C ₂ H ₂ N ₂ O ₂ , 1,3-диазетин-2,4, дион, 86 Да. b , изомер фиг. 13а, 1,2-диазетин-3,4-дион, 86 Да. c , 2-азиридинон, C ₂ H ₃ NO, 57 Да. d , Промежуточный димер, глиглик, C ₄ H ₈ N ₂ O ₃ , 132 Da

$$ \ begin {array} {lclclclclll} 2 \ text {Cys} = \\ \ mathrm {C} _ {6} \ mathrm {H} _ {14} \ mathrm {N} _ {2} \ mathrm { O} _ {4} \ mathrm {S} _ {2} & \ longrightarrow & 2 \, \ text {CO} _ {2} & + & 2 \, \ mathrm {H} _ {2} \ mathrm {S } & + & \ text {NH} _ {3} & + & \ mathrm {C} _ {4} \ mathrm {H} _ {7} \ mathrm {N}, & \\ \ \ \ 2 \ mathbf { (-534)} & & \! \ mathbf {-788} & & \ mathbf {-40} & & \ mathbf {-46} & & \ mathbf {-47} & \! \! \! + & 2 \, \ mathbf {(- 96)} ~ \ boldsymbol {кДж / моль}.\ end {array} $$

Самым простым путем кажется образование линейного глицилглицина, chemspider 10690 (рис. 13d), т. Пл. 255 ° C (то есть T _пик !) C ₄ H ₈ N ₂ O ₃ , H _f (s) = — 748 кДж / моль [8], из которых центральная пептидная связь — (C = O) -NH — отделяется от группы NH ₂ -C α -H ₂ — с одной стороны, и группа C α -H ₂ -C ^∗ OOH с другой стороны.Первый дает NH ₃ плюс C, второй дает 2 C плюс 2 H ₂ O. Этот процесс специфичен для димера глицина, в котором атомы C ^α не защищены соответствующими боковыми цепями, они всего — C α -H ₂ — шт. Этот путь разрыва пептидных связей представляет интерес в контексте возможного синтеза пептидных нуклеиновых кислот (ПНК) [10] через N-2-аминоэтилглицин (AEG), C ₄ H ₁₀ N ₂ O ₂ , chemspider 379422, который представляет собой раскисленный диглицин, 2Gly → O ₂ + AEG.

Цистеин

Цистеин, Cys, C, C ₃ H ₇ NO ₂ S: 121 Da, H _f = -534 кДж / моль.

T _пик = 221 ° C с потерей массы 98 Да, H _пик = -96 кДж / моль.

Чистый сигнал 1 моль CO ₂ не оставляет кислорода для образования H ₂ O, поэтому ложная линия 18 Da должна возникать из-за систематической ошибки. Также имеется \ (\ frac {1} {2} \) моль NH ₃ / моль Cys. Для H ₂ S действительно есть сигнал на 34 Да.Это соответствует 1 моль, потому что сечения ионизации H ₂ S и H ₂ O практически идентичны, так что применима калибровка, показанная на рис. Потеря массы 44 + 34 + 8,5 = 70% от 121 Да согласуется с TGA. Химический анализ не обнаружил в остатке серы. Не остается возможности образования дисульфидных мостиков между молекулами. Ни COS, ни CS ₂ не обнаружены. Суммарная реакция

Слева –1068 кДж, справа –1113 кДж. Путь к образованию C ₄ H ₇ N может быть отщеплением карбоксильной группы — C ^∗ OOH и группы -SH из Cys, оставшаяся цепь NH ₂ -C α — C ^∗ слишком коротка для внутренней, но подходит для внешней циклизации.Два из них образуют асимметричное 5-кольцо (3-пирролидинамин, chemspider 144134), рис. 14а, от которого отрезано -NH ₂ . Действительно, выброс \ (\ frac {1} {2} \) NH ₃ подтверждает такую ​​димеризацию. Остается молекула C ₄ H ₇ N: 2,5-дигидро-1H-пиррол, chemspider 13870958, т.кип. 90 ° C, 69 Да, H _f (s) = -46,6 кДж / моль (рис. 14b), или другой пирролин с двойной связью в другом месте кольца.Действительно, за пиком наблюдается сильное кипение. Учитывая богатство водородом, несколько небольших углеводородных линий неудивительны.

Рис. 14

Интерпретация данных по цистеину. a , Промежуточное соединение: 3-пирролидинамин, Chemspider 144134, 86 Да. b , остаток Cys, C ₄ H ₇ N, 2,5-дигидро-1H-пиррол, химспайдер 13870958, 69 Da

Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота, Asp, D, C ₄ H ₇ NO ₄ : 133 Da, H _f = -973 кДж / моль.

ДСК показывает два отдельных пика, при 230 ° C и при 250 ° C, в каждом из которых выбрасывается 1 моль H ₂ O / моль Asp. Эндотермические температуры составляют -64 и -61 кДж / моль соответственно. Вещество остается порошком до 294 ° C, т.е. в пике происходит преобразование твердое вещество / твердое тело. Реакция

$$ \ begin {array} {llllllcl} \ mathrm {C} _ {4} \ mathrm {H} _ {7} \ text {NO} _ {4} & \ longrightarrow & \ mathrm {H} _ { 2} \ mathrm {O} & + & \ mathrm {H} _ {2} \ mathrm {O} & + & \ mathrm {C} _ {4} \ mathrm {H} _ {3} \ text {NO} _ {2} \\ \ mathbf {-973} & & \ mathbf {-242} & & \ mathbf {-242} & & y & \! \! \ mathbf {(- 125)} ~ \ boldsymbol {кДж / моль}, \ end {array} $$

с расчетным значением y = −364 кДж / моль, что является разумным для энтальпии образования полисукцинимидного звена ( PSI).Молекулярная масса C ₄ H ₃ NO ₂ составляет 97 Да.

Состав (C ₄ H ₃ NO ₂ ) _n — полисукцинимид. Два пика подтверждают, что реакция протекает в два этапа, на первом при 230 ° C в результате реакции конденсации образуется полиаспарагиновая кислота, n Asp → H ₂ O + ( A s p ) _n , во втором случае при 250 ° C поли-Asp разлагается до полисукцинимида (PSI) за счет выброса еще 1 моль H ₂ O / моль Asp.О такой реакции сообщил Шифф [11]. На рис. 15 изображена молекула β -поли-Asp, имеется изомер α -поли-Asp, где следующий C в кольце образует связь со своим соседом. У нас нет возможности выбирать между ними.

Рис. 15

Интерпретация данных по аспартату. Путь от аспарагиновой кислоты (D) к полисукцимиду (PSI). По сравнению с сукцинимидом связь N-C в полисукцинимиде экономит два атома водорода

Аспарагин

Аспарагин, Asn, N, C ₄ H ₈ N ₂ O ₃ : 132 Да, H _f = -789 кДж / моль.

В широком пике при 232 ° C выбрасывается 1 моль H ₂ O / моль Asn и 1 моль NH ₃ / моль Asn. H _пик = -122 кДж / моль. Продукт остается белым порошком до 265 ° C, т.е. в реакции происходит переход твердого вещества в твердое.

$$ \ begin {array} {llllllcl} \ mathrm {C} _ {4} \ mathrm {H} _ {8} \ mathrm {N} _ {2} \ mathrm {O} _ {3} & \ longrightarrow & \ mathrm {H} _ {2} \ mathrm {O} & + & \ text {NH} _ {3} & + & \ mathrm {C} _ {4} \ mathrm {H} _ {3} \ текст {NO} _ {2} & \\ \ mathbf {-789} & & \ mathbf {-242} & & \ mathbf {-46} & & \ times & \! \! \ mathbf {(- 122)} ~ \ boldsymbol {кДж / моль}, \ end {array} $$

с расчетным значением x = -379 кДж / моль.В разложении Asp H _f (C ₄ H ₃ NO ₂ ) был рассчитан как y = -364 кДж / моль. Эти два значения согласуются, хотя из-за своей истории эти два PSI не идентичны. Если бы Asn последовал примеру Asp, он выбрасывал бы 1 моль H ₂ O / моль Asn в реакции конденсации n Asn → H ₂ O + ( A s n ) _n , поли-N, с последующим разложением поли-N до полисукцинимида (PSI) эжекцией 1 моль NH ₃ / моль Asn.Если, однако, H ₂ O реакции конденсации не выбрасывается, а сохраняется, он может заменить -NH ₂ в поли-N на -OH. Согласно Asn-> NH ₃ + поли-D, это составляет образование полиаспарагиновой кислоты из аспарагина путем выброса NH ₃ . Поли-D затем разлагается до полисукцинимида (PSI) за счет выброса 1 моль H ₂ O / моль Asn. Очевидно, встречаются обе альтернативы, показанные на рис. 16, и имеется один широкий пик, содержащий как NH ₃ , так и H ₂ O.

Рис. 16

Интерпретация данных по аспарагину. Два пути от аспарагина (N) к полисукцинимиду (PSI): либо через полиаспарагин (поли-N), либо через полиаспарагиновую кислоту (поли-D). По сравнению с сукцинимидом связь N-C в полисукцинимиде экономит два атома водорода

Хотя формулы для PSI, образованного из Asp и Asn, одинаковы, (C ₄ H ₃ NO ₂ ) _n , эти два остатка не обязательно должны быть идентичными.По кинетическим причинам олигомеризация или полимеризация могла протекать до различной длины в поли-Asp и поли-Asn, поэтому продукты разложения PSI могли иметь разную длину, с разной стабильностью и температурами плавления. Более того, теломеры различны: -OH для PSI из Asp и -NH ₂ для PSI из Asn. Действительно, PSI из Asp остается белым порошком до 289 ° C, а PSI из Asn начинает плавиться при 289 ° C.

Глутаминовая кислота

Глутаминовая кислота, Glu, E, C ₅ H ₉ NO ₄ : 147 Da, H _f = -1097 кДж / моль; Пик T = 200 ° C, пик H = -88 кДж / моль.

При 200 ° C, 1 моль H ₂ O / моль Glu наблюдается в QMS, площадь DSC -121 кДж / моль, потеря массы в пике составляет 12% (17 Да). Об обезвоживании Glu известно давно [12].

$$ \ begin {array} {llllcl} \ text {C5H9NO4} & \ longrightarrow & \ text {h3O} & + & \ text {C5H7NO3 (l)} & \\ \ mathbf {-1097} & & \ mathbf {-242} & & \ times & \ mathbf {(- 121)} ~ \ boldsymbol {кДж / моль}, \ end {array} $$

с расчетным x = −734 кДж / моль для H _f (C ₅ H ₇ NO ₃ ), пироглутаминовая кислота, Chemspider 485, 129 Da, T _m = 184 ° C, b.п. = 433 ° С (рис. 17а). Этот лактам является биологически важным, но его энтальпия образования, по-видимому, неизвестна. Известен H _{f .} (т) = -459 кДж / моль и H _f (г) = -375 кДж / моль для C ₄ H ₅ NO ₂ , сукцинимид, 99 Да, пять колец с O = и = O в качестве крыльев (структура похожа на пироглутаминовую кислоту, но с карбоксильная группа -COOH заменена на = O, показанная на рис.17б). Дополнительный O должен добавить примерно -200 кДж / моль, что делает вероятным -734 кДж / моль для пироглутаминовой кислоты. Потеря веса ТГА сверх пика — это испарение. Пироглутаминовая кислота образуется в результате внутренней циклизации E: после выброса -OH, висящего на C ^δ , C ^δ присоединяется к -NH ₂ , висящему на C ^α . Это было предложено Москейрой и др. [13], наша работа является первым экспериментальным свидетельством этого процесса.Поскольку QMS не показывает никакого CO ₂ , реакция на C ₄ H ₇ NO, лактампирролидон (рис. 17c), 85 Da, T _m = 25 ° C, т.кип. = 245 ° C, H _f (л) = -286 кДж / моль, желтая жидкость, можно исключить, хотя отключение CO ₂ является стерически заманчивым.

Рис. 17

Интерпретация данных по глутамату. a , Конечный остаток Glu, пироглутаминовая кислота, C ₅ H ₇ N O ₃ , 129 Да. b , сукцинимид, C ₄ H ₅ N O ₂ , 99 Да. c , пирролидон, C ₄ H ₇ NO, 85 Da

Глутамин

Глютамин, Gln, Q, C ₅ H ₁₀ N ₂ O ₃ : 146 Da, H _f = -826 кДж / моль.

Точные \ (\ frac {1} {2} \) мольные доли H ₂ O и NH ₃ в пике при T _пик = 185 ° C, H _пик = -77 кДж / моль, указывают на то, что димер служит промежуточной стадией, γ -глутамилглутамин (рис.18a), C ₁₀ H ₁₇ N ₃ O ₆ , chemspider 133013, т.кип. 596 ° С:

$$ \ mathrm {2 \ Q \ = {C_ {10} H_ {20} N_ {4} O_ {6} \ \ longrightarrow [NH_ {3} + C_ {10} H_ {17} N_ {3} O_ {6}]}.} $$

Рис. 18

Интерпретация данных по глутамину. a , Промежуточная стадия, гамма-глутамилглютамин, C ₁₀ H ₁₇ N ₃ O ₆ , 275 Da. b , Остаток Gln: 5-оксо-L-пролил-L-глутамин, C ₁ 0 H ₁ 5 N ₃ O ₅ , 257 Da

После дальнейшего выброса H ₂ O общая реакция

$$ \ mathrm {2 \ Q \ = 2 ({C_ {5} H_ {10} N_ {2} O_ {3}) \ \ longrightarrow NH_ {3} + H_ {2} O + C_ {10} H_ {15} N_ {3} O_ {5}.}} $$

В базе данных ChemSpider [9] для остатка указана подходящая молекула, 07, 5-Oxo-L-пролил-L-глутамин (рис. 18b), C ₁₀ H ₁₅ N ₃ O ₅ , 257 Da, т.н. 817 ° C, H _пар = 129 кДж / моль. Выше пика при 185 ° C оптические наблюдения действительно показывают некипящую жидкость, что согласуется с указанной высокой температурой кипения.

Аргинин

Аргинин, Arg, R, C ₆ H ₁₄ N ₄ O ₂ : 174 Da, H _f = −623 кДж / моль.

Небольшой пик без потери массы при 220 ° C, −14 кДж / моль, и основной пик при 230 ° C, −52 кДж / моль, с образованием 1 моль NH ₃ плюс 1 моль H ₂ O в QMS, подтверждено потерей 20% веса 174 Да в TGA. Пик предшественника без потери массы при 220 ° C, -14 кДж / моль, вероятно, происходит из-за перегруппировки в гуанидиновой звезде. В большом пике происходит двойная внутренняя циклизация. Потеря аминогруппы -NH ₂ в основной цепи и внутреннее циклическое присоединение N рядом с C ^δ в боковой цепи с C ^α ,

$$ \ mathrm {C_ {6} H_ {14} N_ {4} O_ {2} \ \ longrightarrow NH_ {3} + H_ {2} O + C_ {6} H_ {11} N_ {3} O_ {2}.} $$

образует промежуточное соединение, 1-карбамимидоилпролин, 157 Да, химспайдер 478133 (фиг. 19a). Это называется «..proline», потому что кольцо расположено между N и C ^α , хотя N не от магистрали. При потере -ОН и второй внутренней циклизации, соединяющей = NH или -NH ₂ с C ^* , образуется тот или иной таутомер конечного остатка. Суммарная реакция: C ₆ H ₁₄ N ₄ O ₂ → N H ₃ + H ₂ 917 9019 36 H ₉ N ₃ O, изображенный на рис.19b, не цитируется в базе данных [9, 14].

Рис. 19

Интерпретация данных по аргинину. a ,1-карбамимидоилпролин, 157 Да, что представляет собой промежуточную стадию после выброса N H ₃ из Arg. b , конечный остаток Arg, C ₆ H ₉ N ₃ O, 139 Да, «креатин-пролин». Кольцо креатина сверху соединяется с кольцом пролина

Этот последний остаток примечателен.Он содержит пролиновое кольцо, гуанидиновую звезду и пептидную связь в кольце креатинина, которое представляет собой 5-кольцо с двойными связями = O и = OH. Креатинин, H _f = −240 кДж / моль, т.пл. 300 ° C, C ₄ H ₇ N ₃ O, chemspider 568, имеет несколько таутомерных форм. Рассматриваемый конечный продукт может содержать любое из этих колец. У нас нет возможности выбрать между альтернативами, но двойная кольцевая структура кажется вероятной.

Гистидин

Гистидин, His, H, C ₆ H ₉ N ₃ O ₂ : 155 Da, H f 9173 9173 917 = -466 кДж / моль.

Результаты QMS ясны, His выбрасывает 1 моль H ₂ O в реакцию

$$ \ mathrm {His = C_ {6} H_ {9} N_ {3} O_ {2} \ \ longrightarrow 1 \, H_ {2} O + C_ {6} H_ {7} N_ {3} O }. $$

Наблюдаемый 1 моль H ₂ O / моль His, подтвержденный потерей веса в размере 13% 155 Да, мог быть результатом реакции конденсации полимеризации, но наблюдаемая летучесть оптически противоречит этому варианту.Вероятна внутренняя циклизация. Если C ^∗ основной цепи присоединяется к C имидазольного кольца с присоединенными снаружи = O и -NH ₂ , образовавшееся 5-кольцо присоединяется к 5-кольцу имидазола. Предлагаемая конструкция представлена ​​на рис.20.

Рис. 20

Интерпретация данных гистидина. Конечный остаток His, C ₆ H ₉ N ₃ O, 139 Da, состоящий из двух 5-колец: 2-амино-2,4-циклопентадиен-1-он ( C ₅ H ₅ NO, chemspider 28719770) и имидазол

База данных MolPort [14] цитирует эту структуру, но с пиразольным кольцом (где два N являются ближайшими соседями) вместо имидазольного кольца (где два N являются следующими ближайшими соседями): 5-амино-4H, 5H, 6H -пирроло [1,2-b] пиразол-4-он, molport 022-469-240.Разделение азота энергетически выгодно: для пиразола H _f (т) = +105 кДж / моль, H _f (г) = +179 кДж / моль; для имидазола H _f (т) = +49 кДж / моль, H _f (г) = +132,9 кДж / моль [8]. Более того, исходный His имеет имидазольное, а не пиразольное кольцо, как и остаток.

20 видов аминокислот

20 видов аминокислот сока2018-03-31T07: 50: 50 + 00: 00

Существует двадцать видов аминокислот, поддерживающих организм, каждая из которых выполняет свои функции. Существует до ста тысяч видов белков, из которых состоит тело, и они состоят только из двадцати видов аминокислот в различных комбинациях. Эти двадцать аминокислот необходимы организму. Помимо того, что они являются материалами для белков, они при необходимости используются как источник энергии для организма.Кроме того, каждая аминокислота играет важную и уникальную роль в организме, как подробно описано ниже.

---

---

Чтобы узнать больше об аминокислотах, нажмите здесь

---

Валин, лейцин и изолейцин

• Все эти 3 аминокислоты называются аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA).
• Они выполняют важные функции по увеличению количества белков и служат источником энергии во время упражнений.
• BCAA — это аминокислоты, в основном присутствующие в миопротеинах.

---

Аланин

• Важная аминокислота, поскольку она является источником энергии для печени.
• Одна из аминокислот, наиболее легко используемых в качестве источника энергии.
• Сообщается об улучшении метаболизма алкоголя.
• Используется как материал для синтеза глюкозы (сахара в крови), необходимой организму.
• Необходим для здоровья печени.

В начало

---

Аргинин

• Аминокислота, необходимая для поддержания нормального функционирования кровеносных сосудов и других органов.
• Играет важную роль в расширении кровеносных сосудов для облегчения кровотока.
• Оксид азота, который необходим для расширения кровеносных сосудов, производится из аргинина.
• Аминокислота, которая помогает выводить из организма излишки аммиака.
• Сообщается об усилении иммунологической функции.
• Аргинин обладает различными функциями, которые организм использует при необходимости; например, когда кровоток недостаточен во время упражнений; или когда повышается содержание аммиака, вызывающего усталость вещества; или когда сопротивление тела может снизиться.

---

Глютамин

• Аминокислота, необходимая для поддержания нормальных функций желудочно-кишечного тракта и мышц.
• Одна из аминокислот, наиболее широко содержащихся в организме.
• Играет роль в защите желудка и кишечника.
• Используется, в частности, в качестве источника энергии для кишечного тракта.
• Сообщается, что защищает печень и увеличивает метаболизм алкоголя.
• Важен для здоровья печени
• Глютамин используется в качестве источника энергии для кишечника и является незаменимым компонентом для поддержания его нормальной функции.Эта аминокислота также используется для улучшения функции печени.

В начало

---

Лизин

• Это типичная незаменимая аминокислота.
• Когда мы придерживаемся диеты, состоящей из хлеба или риса, как правило, этого недостаточно.
• Дефицит муки и шлифованного риса.
• В муке больше всего отсутствует лизин, особенно по сравнению с идеальным аминокислотным составом.
• Дефицитную аминокислоту следует дополнить для повышения питательной ценности.
• Проект Университета Организации Объединенных Наций показал, что лизин, как правило, испытывает дефицит в развивающихся странах, где люди зависят от муки как источника белка.
• Недостаток аминокислот, таких как лизин, может привести к задержке роста.

---

Аспарагиновая кислота

• В большом количестве содержится в спарже.
• Аминокислота, которую легче всего использовать в качестве источника энергии.
• Может использоваться как компонент питательных препаратов.
• Аспарагиновая кислота — это аминокислота, которая наиболее близко расположена к циклу TCA, месту производства энергии.
• Цикл TCA можно сравнить с двигателем автомобиля. На основе этого механизма каждая клетка нашего тела вырабатывает энергию.

В начало

---

Глутаминовая кислота

• Глутаминовую кислоту часто называют глутаматом.
• В больших количествах содержится в пшенице и сое.
• Аминокислота, которую легче всего использовать в качестве источника энергии.
• Важный вкусовой компонент японского бульона. Он содержится в различных натуральных продуктах.
• Сообщается об ускорении раннего восстановления после усталости во время упражнений.

---

Пролин

• Главный компонент «коллагена», из которого состоит кожа и другие ткани.
• Служит быстродействующим источником энергии.
• Пролин — важнейшая аминокислота как естественный увлажняющий фактор, который увлажняет кожу

.
В начало

---

Цистеин

• У младенцев легко восполняется дефицит цистеина.
• Синтезируется из метионина в организме человека.
• У младенцев способность этой активности синтеза цистеина недостаточна.

---

Треонин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для образования активных центров ферментов.

---

Метионин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных веществ, необходимых организму.
  К началу

---

Гистидин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства гистамина и других веществ.

---

Фенилаланин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных полезных аминов.

---

Тирозин

• Используется для получения различных полезных аминов и иногда называется ароматической аминокислотой вместе с фенилаланином и триптофаном.

В начало

---

Триптофан

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных полезных аминов.

---

Аспарагин

• Это аминокислота, которая находится рядом с циклом TCA (место выработки энергии) вместе с аспарагиновой кислотой.

---

Глицин

• Используется для производства глутатиона и порфирина, компонента гемоглобина.

В начало

---

Серин

• Используется для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

Чужая жизнь может использовать бесконечный массив строительных блоков

Только 20 стандартных аминокислот используются для создания белков, но почему именно природа «выбрала» именно эти аминокислоты, остается загадкой.

Одним из шагов к решению этой проблемы является исследование «аминокислотного пространства», набора возможных или гипотетических аминокислот, которые могли бы использоваться вместо этого.Новое исследование использовало компьютерные модели для создания большой базы данных вероятных аминокислот, выявив тысячи структур аминокислот, которые могли быть использованы.

Все организмы на Земле используют одну и ту же рабочую силу для выполнения широкого круга важных биохимических задач. Эта рабочая сила состоит из белков, которые состоят из длинной цепочки аминокислот, прикрепленных друг к другу. [7 теорий происхождения жизни]

Даже для белков с особенно длинными цепочками аминокислот все еще существует только 20 различных типов аминокислот, которые кодируются генетически.Эти аминокислоты, по сути, являются строительными блоками жизни, и одни и те же 20 стандартных аминокислот использовались в белках на протяжении всей истории жизни на Земле, с момента существования последнего универсального общего предка три-четыре миллиарда лет назад.

Все аминокислоты имеют схожую «основную» структуру, которая является основой, на которой построена кислота. Эта основная цепь удерживается вместе с помощью одного атома углерода, действующего как мост, соединяющий различные группы атомов. Аминокислоты с одним углеродным соединителем называются альфа-аминокислотами.Однако в мостике может быть более одного атома углерода. В этом случае их называют бета-аминокислотами и так далее.

20 различных аминокислот будут слипаться в различных формах, образуя белок. (Изображение предоставлено электронной библиотекой Plant & Soil Sciences)

Группа атомов, называемая боковой цепью, прикреплена к основной цепи, и именно структура боковой цепи отличается от одной аминокислоты к другой, создавая ошеломляющую вариативность. .

Конечно, аминокислоты встречаются не только в белках.Есть еще много других, которые выполняют различные биологические функции, и некоторые аминокислоты также производятся абиотически. Некоторые из этих абиотических аминокислот существуют не только на Земле. Например, было обнаружено, что метеорит Мерчисон содержит не менее 75 аминокислот, и даже считается, что аминокислота глицин может существовать в межзвездной среде.

Тем не менее, абиотическая химия все еще может составлять только половину из 20 генетически кодируемых аминокислот, и остается много нерешенных вопросов относительно роли, которую играют аминокислоты.Может ли внеземная жизнь использовать другой набор аминокислот? Почему жизнь на Земле выбрала именно эти аминокислоты? Какие еще аминокислоты можно было выбрать? Все это открытые вопросы в астробиологии, и один из шагов к ответу на них — оценка разнообразия аминокислот, которые могли быть использованы для жизни на Земле. [Каковы составляющие жизни?]

Определение аминокислот

Маркус Мерингер, Джим Кливс и Стивен Фриланд предприняли этот шаг, попытавшись создать синтетическую карту вероятных структур аминокислот, которые похожи по размеру и составу к 20 генетическим аминокислотам.

До сих пор моделирование этих структур было затруднено из-за сложности создания множества различных химических структур. Однако, применив другой подход к проблеме, ученые смогли составить предварительную аминокислотную карту.

Они вводят молекулярную формулу в компьютерную программу, которая имеет возможность визуализировать различные структуры аминокислот на основе этой формулы. Однако вычисление всех возможных аминокислот — сложная задача даже для самых быстрых компьютеров.Кроме того, перечисление всех возможных аминокислот не ограничивает только те, которые представляют интерес для астробиологии. Таким образом, основная задача ученых заключалась в том, чтобы определить, какой должна быть аминокислота, и для этого они использовали разные методы.

Различные варианты аминокислот

Чтобы сузить круг интересных аминокислот, нужно исследовать «пространство» вокруг 20 генетических аминокислот. Это можно сделать, создав несколько вариантов каждой аминокислоты путем перетасовки атомов.

Например, изомер имеет ту же молекулярную формулу, но другую химическую структуру (или расположение в пространстве), поэтому образование изомеров каждой аминокислоты даст «изомерное пространство».

Размер этого изомерного пространства различается для каждой аминокислоты, частично в зависимости от количества атомов в кислоте. Следовательно, изомерное пространство является наибольшим вокруг триптофана, аминокислоты с наибольшим числом атомов.

В метеорите Мерчисон содержится не менее 75 аминокислот.(Изображение предоставлено Wikimedia Commons)

Нечеткие формулы

Однако изомерное пространство по-прежнему является нижним пределом числа потенциальных аминокислот, которые могли быть доступны для использования в белках. Изомерное пространство только исследует область в непосредственной близости от аминокислоты, а не тянется к своим соседям, чтобы исследовать промежуточное пространство между формулами.

Поэтому ученые включили дополнительные комбинации, рассматривая минимальное и максимальное количество возможных атомов для каждого химического элемента.Уловка, которую они применили для этого, заключалась в использовании «нечеткой формулы».

Это означает, что вместо того, чтобы сообщать программе, что каждый атом каждого химического элемента должен встречаться определенное количество раз, нечеткая формула сообщает программе, чтобы она была немного более расплывчатой, или «нечеткой», так что элемент может иметь различные числа атомов. Например, кислород можно указать в диапазоне от 2 до 4, чтобы программа могла искать решения, содержащие 2, 3 или 4 атома кислорода.

Используя эту нечеткую формулу, мы обнаружили кладезь дополнительных комбинаций аминокислот.Однако одну нечеткую формулу можно использовать только для исследования пространства около 15 аминокислот. Одна формула, которая может включать все 20, по-прежнему слишком велика, чтобы справиться с нынешней вычислительной мощностью.

Biochemistry’s palette

Следующим шагом была попытка изучить аминокислотное пространство за пределами изомеров, включая пять, которыми пренебрегли на предыдущем шаге. Это означало, что нужно было использовать несколько нечетких формул, но этого нельзя было сделать без классификации генетических аминокислот на 10 различных групп.

«Существует множество способов классификации кодируемых аминокислот по функциональным группам и свойствам», — сказал Кливз. «Но если вы будете использовать только функциональные группы, наблюдаемые в биологии, и с помощью вычислений исследуете это химическое разнообразие, оно не будет таким широким, как то, что мы придумали, и ясно, что биохимия имела огромную палитру, с которой можно было бы поиграть. во время эволюции «.

Использование 10 нечетких формул оказалось наиболее успешным способом исследования аминокислотного пространства.Этот метод не только требует меньшего времени обработки, чем использование одной нечеткой формулы, но и имеет то преимущество, что он включает вариации всех генетических аминокислот. [Генетика в цифрах: 10 увлекательных историй]

«Изомерное пространство», показанное слева, исследует только пространство непосредственно вокруг аминокислот. На втором рисунке показано, что использование единой «нечеткой формулы» исследует гораздо более широкое пространство, но не может учесть все аминокислоты. На последнем рисунке показано пространство аминокислот при использовании нескольких нечетких формул.(Изображение предоставлено: перепечатано с разрешения Meringer et al. (2013). Авторское право Американского химического общества, 2013 г.)

Картография аминокислот

Количество образованных аминокислотных структур превосходит все предыдущие оценки. Использование метода с единственной нечеткой формулой позволило получить 120000 правдоподобных структур, а использование 10 нечетких формул сузило их до более биологически релевантного набора из почти 4000 аминокислот. Это показывает, что существовало ошеломляющее количество доступных вариантов, которые могли быть использованы для создания генетически кодируемого набора аминокислот, но их всего 20.

Они сравнили результаты обоих методов с базами данных биологических альфа-аминокислот помимо 20 генетических, а также с аминокислотами, обнаруженными в углеродистых метеоритах. Многие аминокислоты, присутствующие в компьютерной библиотеке, также встречаются в природе, показывая, что создание аминокислот с помощью компьютера — это способ идентификации потенциально интересных аминокислот, которые могут быть использованы в белках. Возможно даже, что существуют неоткрытые природные аминокислоты, химическая структура которых была исследована компьютерной базой данных.

Компьютерные библиотеки, созданные командой, теперь могут быть использованы в качестве основы для дальнейшего исследования джунглей аминокислот и, в конечном итоге, могут привести к пониманию строительных блоков жизни.

Исследование было опубликовано в ноябрьском выпуске журнала «Химическая информация и моделирование», его можно найти здесь: http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ci400209n

Этот материал предоставлен журналом Astrobiology Magazine Интернет-издание, спонсируемое программой астробиологии НАСА.

Следуйте за нами @Spacedotcom, Facebook или Google+.