Белок для мышц: Белковые продукты или протеин для набора мышечной массы

Употребление белка на завтрак связали с увеличением мышечной массы

The Bugs Bunny Show / 1960-1975, Warner Bros. Television

Индекс массы скелетной мускулатуры позитивно коррелирует с тем, какой процент белка приходится на завтрак по отношению к его общему количеству в суточном рационе. Такой результат получили японские медики, когда сравнили мышечную массу женщин старшего возраста, употреблявших белки в разное время суток — утром и вечером. Перед этим ученые провели подобный эксперимент на мышах, и обнаружили, что эффекты потребления белка в разное время суток связаны с функционированием генов циркадных ритмов. Исследование опубликовали в 

Cell Reports.

Польза от продуктов питания в большой степени определяется временем суток, в которое их едят. Циркадные ритмы организма влияют на переваривание еды, ее всасываемость и обмен веществ. Мы уже писали, что шоколад оказывает на организм различные эффекты, если его есть в разное время суток. Употребление шоколада утром уменьшало потребление калорий на 300 килокалорий в день, а вечером такое снижение было вполовину меньше. Шоколад главным образом состоит из углеводов и жиров, но эффекты циркадных ритмов также наблюдали и для метаболизма аминокислот в скелетных мышцах у мышей, при этом было неизвестно, как это влияет на мышечную массу.

Японские ученые под руководством Сигэнобу Сибата (Shigenobu Shibata) из Университета Васэда решили изучить, как время употребления белка связано с мышечной массой. Первую часть эксперимента они провели на мышах. Животных разделили на три группы и на протяжении недели давали два раза в день корм с разным содержанием белка казеина (20 процентов белка и 3 процента белка). Одна группа получала белковую пищу на завтрак, другая — на ужин, а в третьей группе мыши ели одинаковое количество белка утром и вечером. Мышечная масса у животных, получавших белки на завтрак, была выше, чем у тех, кто получал белки на ужин (p < 0,01). При этом во втором эксперименте, в котором участвовали мыши с неработающими генами, регулирующими циркадные ритмы (

ClockΔ19 и Bmal1) разницы между группами не наблюдали.

Мышечная масса у мышей из разных групп после недельного эксперимента.

Aoyama et al / Cell Repots, 2021

Затем исследователи решили посмотреть, окажутся ли полученные результаты верными и для людей. Они набрали группу из 60 женщин (средний возраст 69,6 лет). Участницы были относительно здоровыми, но не занимались спортом. Их разделили на две группы на основании опроса о диете: 18 женщин ели белковую пищу на завтрак, а остальные 42 участницы — на обед. При этом общее количество потребляемого белка у женщин было одинаковым (75 грамм белка в день). Мышечная масса участниц, которые ели белки на завтрак, в среднем оказалась выше, чем у тех, кто употреблял их на обед, хотя результат не был статистически значимым (p = 0,061). Исследователи нашли позитивную корреляцию между индексом массы скелетной мускулатуры (SMI) и количеством потребляемого на завтрак белка по сравнению с его суммарным количеством в суточном рационе.

Мышечная масса у женщин из разных экспериментальных групп.

Aoyama et al / Cell Repots, 2021

Корреляция между SMI и употреблением белков на завтрак.

Aoyama et al / Cell Repots, 2021

Ученые считают, что завтрак жителей европейских и азиатских стран содержит меньше белков, чем следовало бы (в среднем 15 грамм белка на завтрак и 28 грамм на ужин). Исследователи советуют изменить пищевые привычки и употреблять больше белков утром, чем вечером.

Мышцы также сами способны контролировать обмен жиров. Ученые из США обнаружили, что для этого они используют белок Foxo, с помощью которого обеспечивают себе долговременный запас энергии для работы в светлое время суток.

Анастасия Кузнецова-Фантони

Самые частые вопросы о белке в еде: про мышцы, похудение, вред и пользу

Перевод интервью Лайла Макдональда

Нужно ли больше белка, если человек занимается силовыми тренировками?

Последние 40 лет идут дискуссии о том, растут ли потребности в белке у тренирующихся людей. Как часто бывает в теме спортивного питания, аргументы «за» есть у обоих лагерей. Одни исследования показали, что из-за тренировок организм начинает лучше использовать пищевые белки. Другие — что этот эффект исчезает довольно быстро, как только организм адаптируется.

Проблема еще и в том, что наука редко ставит целью изучить то, что так важно для бодибилдеров — максимальный рост мышц и тому подобное.

И еще, большинство исследований смотрит только на обмен белков в мышцах, хотя белок используется в организме не только для этого — он нужен для работы иммунной системы, синтеза разных веществ, соединительной ткани и многого другого. От силовых тренировок эти системы начинают работать активнее, и их потребности в белке тоже растут. К сожалению, эта область пока совершенно не изучена.

С новыми методами измерения обмена белков, ученые пришли к выводу: официальные рекомендации по норме белка занижены даже для не-спортсменов. Какое значение это имеет для спортивного питания, пока не ясно. Но я не уверен, что новые методы оценки обмена белков скоро ответят на этот вопрос.

На данный момент, я склоняюсь к рекомендации увеличить белок в питании. Лучше ошибиться в большую сторону (на худой конец, белок просто превратится в источник энергии, хоть и дорогой), чем есть слишком мало и получить проблемы с производительностью, поддержанием мышц, восстановлением, иммунитетом. Но это не значит, что люди должны есть как можно больше белка.

Многие критикуют высокобелковые диеты, потому что это вредно для почек. Сколько белка — слишком много и потенциально опасно?

По большей части, связь белка и повреждения почек была раздута. Эта теория опирается на исследования, которые показали, что избыток белков вреден для людей с уже существующей почечной недостаточностью. Но из этого сделали вывод, что высокобелковая диета в принципе вредит почкам любого человека.

Другие исследования нашли, что у пожилых людей часто снижена функция почек (через скорость клубочковой фильтрации, или СКФ), и это связано с высоким потреблением белка в молодости. Но оказалось, что это просто отражение текущего потребления белка. СКФ растет, если есть много белка, и снижается, если белка в питании становится меньше.  Это обычная адаптация организма, а не патология.

Сколько белка — слишком много? Однозначно, белка слишком много, если на него уходят все калории, и не остается места ни для углеводов, ни для жиров в нужном количестве. Хотя, это не касается выступающих бодибилдеров, которые во время подготовки к конкурсу едят почти один белок. Но для долгосрочного питания такой вариант — большая ошибка.

Другая потенциальная проблема: избыток белка метаболизируется в печени. Продукты метаболизма — мочевина и аммиак. Границу, после которой белок становится вредным, определить трудно, и для каждого она своя.

Я рекомендую максимум 3 грамма белка на килограмм веса тела для занимающихся силовыми тренировками атлетов, особенно во время диеты. Для спортсменов на выносливость нет особых причин есть больше 2 грамм белка.

Какой самый лучший способ узнать норму белка?

Я принципиально не согласен с установкой нормы белков, жиров и углеводов в процентах и считаю этот подход ошибочным. Это может не совпадать с потребностям в БЖУ каждого отдельного человека. Например, возьмем три диеты: на 600 калорий, 2000 калорий и 5000 калорий и 150 грамм белка в каждой (что составляет 600 калорий). В первом варианте белок составит 100%. Во втором — 30%, в третьем — 12%, хотя цифра одна и та же.

Я предпочитаю считать норму белка на вес тела. Более точно — считать только на «сухую массу», то есть вес тела за вычетом жира, который практически не нуждается в белках. Но для этого нужно узнать процент жира в теле.

Расчет на вес тела подходит только для стройных людей, у которых не так много жира, чтобы он внёс погрешности. Но если у человека лишний вес, норму лучше считать все же на сухую массу тела, иначе белка в еде будет слишком много, и он «заберет» на себя все калории, не оставив их для углеводов и жиров.

Примерно до 25% жира в теле можно считать белок на всю массу тела. От 25-30% — на сухую. Для этого нужно узнать процент жира в теле.

• Пример: девушка весом 70 кг, 35% жира

• 70 кг х 35% = 25 кг. Это вес жира.

• 70 кг — 25 кг = 45 кг. Это вес сухой массы тела, на которую и считается норма белка.

• 45 кг х 2(3 грамма) = 90(135) грамм белка в день

Отличается ли норма белка женщин и мужчин?

Женщины, как правило, имеют более высокий процент жира, чем мужчины. У них меньше мышц, поэтому и потребности в белке ниже.

С физиологической точки зрения, женщины не набирают мышцы так быстро, как мужчины, имея в 10 раз меньше тестостерона. Их организм просто не может синтезировать белок достаточно быстро, если только женщина не использует анаболические стероиды. Я думаю, что женщины, вероятно, могут немного уменьшить потребление белка относительно рекомендаций, которые обычно даются мужчинам. Хотя, я все еще считаю, что лучше ошибиться в большую сторону, чем есть слишком мало белка.

Есть еще один момент, о котором было сказано выше. Обычно женщины сильно ограничивают калории на диете, поэтому слишком много белка в еде не оставит свободных калорий для жиров и углеводов. Недостаток углеводов ухудшает способность интенсивно тренироваться, а интенсивность тренировок в долгосрочной перспективе приносит много пользы.

Говорят, нужно есть белок каждые два часа, чтобы не потерять мышцы. Сколько времени можно остаться без еды и белка в течение дня?

Это будет зависеть от источника белка. Чистый казеин поставляет аминокислоты в кровь до 8 часов после приема. Сыворотка молочного белка (сывороточный протеин) — около 3 часов. Сывороточный протеин вместе с углеводами, жирами и клетчаткой, замедляет высвобождение аминокислот в кровь, так что роль играет все съеденное за день. В целом, обычное питание будет поддерживать анаболическое состояние в течение 5 часов — это тот максимум, который может пройти между приемами пищи.

Интересно, что некоторые новые исследования показывают: слишком частое употребление белка маленькими порциями может быть вредным с точки зрения роста мышц.

Это идет вразрез с общепринятым мнением. Какая теория за этим стоит?

Хочу сразу сказать, результаты исследований часто мало применимы к обычному питанию.

Аминокислоты в крови — один из стимулов роста мышц (особенно ВСАА). В исследовании ученые добились постоянно высокого уровня аминокислот в крови и измерили скорость синтеза мышечного белка. Результаты оказались неожиданными: сначала синтез белка сильно вырос, но после двух часов начал снижаться, несмотря на сохранение высокого уровня аминокислот в крови. Также исследователи обнаружили повышение уровня мочевины (продукт распада белка): оказалось, что постоянно приходящие аминокислоты просто сжигались для получения энергии.

Предполагается, что мышцы теряют чувствительность, если их постоянно и часто стимулировать аминокислотами. Ученые считают, что для возвращения чувствительности нужно сначала понизить уровень аминокислот в крови.

В недавнем исследовании из Норвегии сравнили трехразовое и шестиразовое питание у культуристов, оба варианта — с небольшим избытком калорий и с силовыми тренировками. Вопреки ожиданиям, группа с трехразовым питанием набрала больше мышц (но и жира тоже больше). Я пока не видел полный документ исследования, поэтому нельзя сказать точно, что там произошло. Возможно, «трехразовая» группа просто ела больше суммарно, хотя исследователи пытались учесть это с помощью статистических методов. Может быть, более редкое, но большое поступление аминокислот лучше стимулировало синтез мышечного белка.

Правда ли, что протеиновый шейк нужно выпить как можно быстрее после тренировки?

Эта идея пришла из исследований спортсменов, тренирующихся на выносливость. Ученые пытались выяснить, как улучшить синтез гликогена после тренировки. Один из факторов — то, насколько быстро питательные вещества поступят в организм после тренировки.

Многие исследования обнаружили, что и в силовых тренировках это важно и помогает переключить организм из состояния катаболизма (распада) в анаболизм. Но у этих исследований одна огромная методологическая проблема: все они проводились натощак. То есть, голодных людей утром привозили в лабораторию, проводили с ними тренировку, кормили их или не кормили и смотрели, что происходит. Только в этих условиях поступление питательных веществ сразу после тренировки принципиально важно.

Далее, одно исследование обнаружило, что протеин, выпитый перед тренировкой, работает намного лучше, чем после. В этом есть логика: к концу тренировки аминокислоты как раз поступят в кровоток и будут усвоены сразу после нее. Дело в том, что даже самому быстрому белку — сывороточному протеину — нужно около часа, чтобы поднять уровень аминокислот в крови.

Но если вы тренируетесь не натощак, а спустя 2-3 часа после еды, имеет ли смысл есть сразу после тренировки? Выше я уже говорил, что еда усваивается до 5 часов, поддерживая анаболическое состояние, поэтому в крови обычно достаточно питательных веществ.

Тем не менее, пока все еще больше вопросов, чем ответов. Так, в одном исследовании участвовали опытные культуристы, им была дана одинаковая программа тренировок. Одни пили сывороточный протеин/декстрозу/креатин непосредственно до и сразу после тренировки. Другие — в том же количестве, но два раза в день, в дни без тренировок. По результатам, первая группа набрала больше мышц и даже незначительно потеряла в весе.

Поэтому даже если спортсмен сыт с физиологической точки зрения (питательные вещества с последнего приема пищи все еще в крови), кое-какая польза от питания вокруг тренировки все еще может быть.

Какова роль белка в похудении? Если кто-то хочет похудеть, нужно ли ему есть больше белка? Или это только для тех, кто растит мышцы?

Чем ниже калорийность питания, тем хуже организм удерживает свои белки от распада. Когда калорийность питания  повышается, белки сохраняется лучше. Поэтому потребности в белке на диете растут. Конечно, бодибилдеры давно знали об этом интуитивно, но и исследования ясно показали: увеличение белка на диете имеет ряд преимуществ. Среди них — лучшее насыщение, поддержание термогенеза, лучший контроль глюкозы крови и, конечно, потери веса за счет жира, а не мышц. Когда вы снижаете калории, часть съеденного белка будет использоваться для получения энергии организмом, в противном случае он будет разрушать свои белки.

почему он не подходит для похудения и набора мышц?

Все задаются вопросом: «Какой протеин самый лучший?», но при этом никто не знает, какой протеин является самым худшим. Сегодня мы поговорим о соевом протеине.

На данный момент известно, что самым неэффективным протеином является соевый. Его применение в бодибилдинге и фитнесе может быть оправдано только одним фактором – полным отказом от животных продуктов, т.е. тотальным вегетарианством, ведь сывороточный, яичный и другие белки являются нутриентами животного происхождения.

Соевый белок добывают из растения сои. Попытки активно продавать его объясняются низкой стоимостью производства такого протеина, что и вынуждает недобросовестных производителей фальсифицировать те или иные исследования, которые якобы доказывают преимущество соевого белка над другими видами. На практике же, это вовсе не так, и мы постараемся объяснить почему.

Первый и самый важный негативный факт – низкая биологическая ценность соевого белка. Он не обладает полноценным аминокислотным составом, поэтому не способствует ускоренному синтезу белка и стимуляции различных гормонов, таких как ИФР-1 и других.

(ИФР-1 или Инсулиноподобный фактор роста-1, или, соматомедин С или IGF1 – белок по структуре и функциям похожий на инсулин, являющийся одним из важнейших членов семейства инсулиноподобных факторов роста, осуществляющих эндокринную, аутокринную и паракринную регуляцию процессов роста, развития и дифференцировки клеток и тканей организма.)

В среднем, биологическая ценность соевого протеина равна 70 принятым единицам, в то время как обыкновенное куриное яйцо или сывороточный белок обладает наивысшим показателем – 100 единиц.

Растительный белок вообще и соевый в частности, считается неполноценным по своему аминокислотному составу, вследствие отсутствия у растений функции локомоции (локомоция — движение), присущей животным. 

Кроме того соевый белок не может похвастаться высокой скоростью усвоения, следовательно добавки данного вида не вызывают быстрого повышения свободных аминокислот в крови, что ставит под сомнение употребление такого продукта при наборе мышечной массы.

Казалось бы, казеин так же не обладает данным свойством, но при этом активно используется в бодибилдинге и фитнесе из-за своих антикатаболических свойств, так чем же соя хуже? Ответ – всем, что важно в атлетизме. Низкая биологическая ценность – это лишь один негативный фактор, из множества других. Соевый протеин не может рассматриваться, как способ подавить катаболические процессы, так как он усваивается гораздо хуже других видов белка.

Ряд исследований доказал, что соевый белок обладает невысокой скоростью абсорбции из-за наличия в нём вторичных веществ: ингибиторов протеазы, фитоэстрогенов и т.п.

Напомним, протеазы – это особая группа ферментов, которая помогает расщеплять и усваивать белок. Ингибиторы протеазы замедляют скорость протекания соответствующей реакции, что ведет к длительному и главное – нестабильному усвоению продуктов с соей.

Чего не хватает в соевом белке?
Как уже отмечалось выше, биологическая ценность соевого протеина является самой низкой среди всех видов протеинов. Во многом это обуславливается отсутствием в структуре данного белка аминокислоты метионина и других незаменимых аминокислот, которые присутствуют в полном составе в животных белках (известно, что белки состоят из аминокислот). Это важно знать, поскольку метионин играет чуть ли не ключевую роль в наборе мышечной массы, так как из неё синтезируется креатин – важнейшее энергетическое соединение для человеческого организма в целом, и мышц в частности.

Помимо этого соевый белок не обладает адекватным количеством аминокислот с разветвленной боковой цепью (англ. Branched Chain Amino Acid – BCAA): лейцина, изолейцина и валина – так же относящихся к незаменимым, а они как вы знаете из других статей, так же важны, причем как для набора мышечной массы, так и для похудения.

Что касается фитоэстрогенов, так же известных как изофлавоны, то мужчинам-атлетам необходимо отдавать себе отчет в том, что наличие таких веществ в еде негативно скажется на их спортивных показателях, из-за понижения этими веществами уровня основного анаболического гормона тестостерона. Объясняется это тем, что фитоэстрогены по принципу их действия на организм, условно можно отнести к аналогам женских половых гормонов.

В то же время нельзя забывать о том, что спортивные добавки проходят огромное количество контрольных тестов и проверок. Каждая компания старается очищать свой продукт от такого рода веществ, вследствие чего их количество в конечном продукте становится относительно невелико. По крайней мере, оно меньше чем в любом натуральном соевом продукте. Однако это не избавляет сою от негативных эффектов фитоэстрогенов. Безусловно, снижение тестостерона может быть минимальным, т.е. не более 2-3% в течение 1-2 месяцев употребления. Но ведь лучше попросту не испытывать на себе такое негативное воздействие, каково бы мало оно ни было, не так ли?

Итоги. Соевый протеин при занятиях спортом?
Независимо от пола, возраста и других характеристик, соевый белок не является подходящим питанием, потому что занятия спортом должны быть подкреплены сбалансированной диетой из качественных натуральных продуктов и спортивных питательных добавок, к коим соевый протеин никак не относится.

Соевые протеиновые комплексы зачастую используются атлетами-вегетарианцами, которые довольно часто испытывают острую потребность в белке, из-за отсутствия в их рационе животных источников аминокислот. Напоследок отметим:

1. Для набора мышечной массы соевый протеин не подходит. Потому что в нём нет необходимых для роста мышц незаменимых аминокислот: метионина, изолейцина, лейцина, валина и других;

2. Для «сжигания жира» соевый протеин не подходит так же. Потому что сжигание жира – это, прежде всего диета, и именно этот факт ставит крест на использовании соевого белка. А данный вид протеина не оказывает «термогенный» эффект и не подавляет чувство голода на длительное время. В то же время соевая добавка от любого производителя вызывает заметный всплеск инсулина, который сопоставим с эффектом сывороточного белка. Зато для похудения отлично подойдет комплексный протеин или казеин.

Сократительный белок мышц — Справочник химика 21

    Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

    Рассмотрим некоторые основные данные о сократительном белке мышц. [c.193]

    Фибриллярные белки являются структурным или сократительным материалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хрящей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин является сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде. [c.238]

    Каковы особенности строения сократительных белков мышц, белков соединительной ткани и переносчиков кислорода  [c.263]

    При экстрагировании измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 и при дальнейшем диализе экстракта выпадает в осадок белковая фракция, получившая название миозин. Миозиновая фракция белков входит в состав фибрилл мышечных волокон, являющихся сократительной структурой мышц, поэтому миозин называют сократительным белком мышц (правильнее было бы его назвать фракцией сократительных белков мышц). После извлечения измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 остается еще белковый осадок, состоящий из белков мышечной стромы. Данные о содержании различных белковых фракций в мышцах высших животных приводятся ниже  [c.542]

    По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

    Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

    Гидролиз АТФ происходит с участием АТФ-азы. Рабочими веществами механохимических процессов служат сократительные белки. Открытие АТФ-азной активности одного из них — миозина мышцы, сделанное Энгельгардтом и Любимовой, является ключевым для всей биологической механохимии. [c.392]

    Регуляция скорости синтеза белков. Такое действие оказывают стероидные и тиреоидные гормоны они проникают в клетку и взаимодействуют со специфическими рецепторами. Гормонрецепторный комплекс проникает в ядро, связывается с хроматином и увеличивает скорость синтеза белков на уровне генов (рис. 51). Активные гены усиливают синтез определенной РНК, которая выходит из ядра, поступает к рибосомам и запускает синтез новых белков, которые могут быть структурными или сократительными белками мышц и других тканей, а также ферментами или гормонами. В этом состоит их анаболическое действие. Однако скорость белкового синтеза в клетках — относительно медленный процесс, так как требует большого количества энергии и пластического материала. Поэтому такие гормоны не могут осуществлять быстрый контроль процессов метаболизма. Основная их функция сводится к регуляции процессов роста, развития и дифференцировки клеток организма. [c.138]

    Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение физического состояния особого сократительного белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 448). Это взаимодействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне орга-иизма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волй кна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-( юсфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях подобное сокращению живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с богатым энергией химическим веществом. [c.8]

    Способность хлоропластов к конформационным изменениям в некоторых работах приписывалась выделенному из их ламеллярных систем специальному белку, аналогичному по свокы свойствам акто-миозину — сократительному белку мышц ( Pa ker, Mar hant Д964  [c.232]

    В состав сократительного белка мышц миозина входит неосновная аминокислота М-метиллизин  [c.228]

    Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

    Нельзя не упомянуть в связи с вопросом об установлении белковой природы ферментов об открытии, имевшем принципиальное научное и познавательное значение-. Изучая сокращение и расслабление искусственно приготовленных миозиновых нитей, В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова в 1940г, (50) установили, что сократительные белки мышц обладают ферментативной активностью, расщепляя богатые энергией связи аденозинтрифосфата. [c.180]

    Циклические нуклеотиды участвуют в регуляции процессов транспорта ионов через клеточные мембраны, распада углеводов и жиров, модификации сократительных белков мышц, что влияет на функцию скелетных мышц и других органов. Доказана регуляторная роль циклических нуклеотидов в процессах клеточной дифференцировки, секреции гормонов. Циклическим нуклеотидам принадлежит главная роль в гормональной регуляции внутриклеточных процессов в различных тканях как вторичных передатчиков. [c.215]

    Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

    Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

    В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокраще-.ния, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

    Как уже указывалось (стр. 544), нити, полученные из актомиозина, помещенные в раствор аденозинтрифосфорной кислоты, с добавлением ионов магния и калия обладают способностью укорачиваться. При этом происходит расщепление аденозинтрифосфорной кислоты. Это явление, установленное впервые В. А. Энгельгардтом, а также и А. Сцент-Дьиордьи, указывает, что распад аденозинтрифосфорной кислоты каким-то образом связан с изменением физико-химического состояния сократительного белка мышц, т. е. что распад аденозинтрифосфорной кислоты является процессом, непосредственно связанным с работой мышц. Аденозинтрифосфорной кислоте, ее синтезу и распаду, принадлежит особенно важная, если не главная, роль в превращении химической энергии в механическую. Распад гликогена с образованием молочной кислоты, как и дефосфорилирование креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот не требуют участия кислорода, и это объясняет, почему изолированная из организма мышца способна работать в анаэробных условиях. В утомленной при работе в анаэробных условиях мышце накопляются молочная кислота и продукты распада креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот в ней исчерпываются запасы веществ, расщепление которых дает необходимую для работы энергию. При помещении утомленной мышцы в среду, содержащую кислород, она начинает его потреблять. Некоторая часть молочной кислоты, накопившейся в мышце при работе, подвергается окислению с образованием углекислого газа и воды. Освобождающаяся энергия используется для ресинтеза гликогена, креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот из продуктов их распада, и мышца снова приобретает способность к работе. [c.553]

    Молекула миозина не только обеспечивает сокращение различных типов мышц, но способна принимать участие в ряде таких внутриклеточных процессов, как перемещение органелл, прикрепление нитей актина к мембранам, различные рецеппи )ные процессы, формирование и функционирование цитоскелета. Практически во всех случаях молекула миозина тем или иным способом взаимодействует с актином — вторым главным сократительным белком мышц. [c.190]

    Было показано, что молекулы мышечного белка акто-миозина способны изменять свою длину непосредственно за счет химической энергии, выделяющейся при отщеплении остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ, т. е. этот процесс обусловливает сократительную деятельность мышц. Таким образом, система АТФ — белок играет роль аккумулятора химической энергии в организме. Накопленная химическая энергия по мере надобности превращается при помощи белка актомио-зина непосредственно в механическую энергию, без промежуточного перехода в тепловую энергию. Для этого [c.449]

    Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са » ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

    К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

    На с. 396 уже говорилось о жидкокристаллических свойствах сократительных белков. При укорочении мышцы меняется период решетки, построенной из протофибрилл. При вдвижении решетки тонких нитей в решетку толстых нитей тетрагональная симметрия заменяется гексагональной. Это можно трактовать как полиморфный переход в жидкокристаллической системе. Вопрос требует дальнейших исследований. [c.404]

    Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актом иозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства — сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомнозину. Эта гипотеза была подтверждена — сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран — фосфатидилинозитол. [c.431]

    Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

    Легко различить два главных типа волокон. Красные мышечные волокна, как, иапример, в темном курином мясе, богаты белком, связывающим кислород,-миоглобином. Белые мышечные волокна, такие как в белом курином мя-се, содержат гораздо меньше миоглобииа. (Есть также промежуточные волок-на, но основное внимание мы уделим красным и белым.) Различное содержание миоглобииа-белка, родственного гемоглобину,-отражает различия в метаболизме клеток с неодинаковым потреблением кислорода дц красных волокон более карактерно окислительное фосфорилирование, для белых-анаэробный гликолиз. Различные типы метаболизма в свою очередь связаны с разными типами сократительной активности. Красные волокна в ответ на стимуляцию сокращаются медленно, они менее подвержены утомлению и более эффективны при необходимости длительных усилий. Белые волокна дают быстрый ответ, легче утомляются и более эффективны при быстрых повторяющихся движениях. Красные и белые волокна содержат разные формы сократительных белков (таких, как миозин), кодируемых различными генами. В то время как большинство мыщц содержит смесь волокон разного типа, некоторые мышцы оказываются в основном красными, т.е. медленными, а другие-в основном белыми, т.е. быстрыми. [c.174]

    В сократительной системе мышцы толстые нити (состоящие из молекул миозина) и тонкие нити (состоящие из О-актина) уложены параллельными рядами. Как мы увидим ниже (гл. 14 и 25), сокращение скелетной мьшщы происходит благодаря скольжению тонких нитей вдоль толстых, причем это скольжение индуцируется в присутствии некоторых других мьппечных белков и ионов Са . Скольжение нитей, обусловливающее укорочение скелетной мьшщы в процессе сокращения, осуществляется только при наличии в системе АТР. [c.183]

    В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

    Опыты с мышечными волокнами, отмытыми от большей части водорастворимых белков и всех экстрактивных веществ водой или 50% раствором глицерина, убедительно показали, что сокращение мышцы наступает в результате взаимодействия сократительного (контрактильного) белка мышцы с аденозинтрифосфатом. [c.430]

---

Белки, которые строят мышцы. Рельефный пресс за 3 месяца

Белки, которые строят мышцы

Белки – это основной и единственный строительный материал для мышц. По-научному белки – это цепи связанных между собой аминокислот. По значимости для мышц белок стоит на первом после воды месте. Та часть мышц, которая состоит из воды, нас не особо интересует. Мы рассматриваем именно ту часть мышц, которая состоит из белка, – сухую мышечную массу.

Не буду вам рассказывать об образовании белка в мышцах, так как этот процесс довольно сложный, и ученые до сих пор не сделали окончательных выводов о том, как именно это происходит.

Но скажу, что при интенсивных нагрузках, направленных на рост мышц, количество белка, поступающего с пищей, должно быть достаточно большим. Такие нагрузки вызывают повышенный процесс образования белковых структур мышц (миофибрилл). Если вы не будете употреблять достаточное количество белков с пищей, то для образования мышечного белка организм будет брать недостающие вещества из самих же мышц. Это как если бы вам нечего было есть и вы стали бы отрезать от себя кусочки мяса, чтобы прокормиться.

Какие источники белка наиболее качественные?

Самый лучший белок – это яйца, творог, рыба, индейка и некоторые виды мясных блюд. Всё это животные белки. Они содержат в себе весь набор необходимых аминокислот, которые организм использует для строительства мышечной ткани.

Есть также и растительные белки, такие как соя или чечевица.

Но растительный белок не так популярен, как животный, потому что содержит в себе неполный набор необходимых аминокислот для строительства мышц. То есть, потребляя растительный белок, организм не получает всех необходимых аминокислот, которые нужны для строительства мышечных тканей.

Помимо строительства мышц организм также использует белок для роста волос, ногтей, для поддержания эластичности кожи.

Еще один немаловажный плюс белковой пищи заключается в том, что она довольно долгое время находится в желудке, прежде чем усвоится организмом. Белковая пища дает нам чувство насыщения так же, как и клетчатка. Это опять же позволяет нам не тянуться за едой лишний раз.

Что же можно сказать по поводу использования организмом мышечного белка в качестве источника энергии при малом количестве углеводов?

К использованию мышечного белка в качестве источника энергии организм прибегает в самую последнюю очередь.

Многие утверждают, что при недостатке углеводов жиры сжигаются только после использования организмом в качестве источника энергии белка. Однако здесь подразумевается не мышечный белок, а некоторые виды свободных белков, которые никак не относятся к мышцам. Прежде чем перейти к мышечному белку, организм сначала израсходует жир.

А вот для строительства мышц организм использовать жиры не сможет. Если вы будете потреблять недостаточное количество белка, то, как мы уже говорили, появится вероятность сжигания именно мышечного белка. Будет происходить потеря мышечной массы.

Так что если вы собираетесь наращивать мышцы, то будьте добры их кормить как следует. В противном случае ваши мышцы после тренировок просто-напросто начнут уменьшаться. Но если вы будете потреблять достаточное количество белка, то вам не стоит беспокоиться о своей мышечной массе.

При занятиях на увеличение мышечной массы общее количество белка в идеале составляет 53 % от общего количества килокалорий в сутки.

Так, если ваша суточная норма составляет 3000 килокалорий, то на долю белков будет выпадать 1590 килокалорий. Делим на 4 (1 грамм белка – 4 килокалории) и получаем 397,5 граммов белков.

Как видите, белки, точно так же, как и углеводы, нужны лишь для поддержания всех необходимых и жизненно важных процессов в организме, не более того.

Что касается двухчасового распределения, то белковую пищу можно разбить и на часовые приемы, то есть потреблять ее каждый час в необходимом количестве. Такую возможность можно использовать, так как белковая пища не вызывает повышения сахара в крови, а соответственно, не провоцирует и выброс инсулина.

Частые скачки инсулина грозят человеку диабетом. Так что принимайте белковую пищу понемногу.

Давайте подведем краткий итог

Белки – единственный строительный материал для мышц.

Белки бывают двух видов: животные и растительные.

Животные белки содержат в себе весь необходимый набор аминокислот для строительства мышц.

Растительные белки не содержат всего набора аминокислот, необходимых для строительства мышц.

При тренировках на увеличение мышечной массы количество белка должно составлять 53 % от общего количества калорий в сутки.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Продолжение на ЛитРес

Ученые открыли белок, сохраняющий упругость мышц без тренировок

Фото pixabay.com

Пока такое свойство открыли только у животных, однако вероятность аналогичного эффекта у человека велика.

Ученые из Мичиганского университета идентифицировали природное соединение, высокий уровень которого позволил получать эффект упругих мышц без спортивной нагрузки. Статья вышла в журнале Nature Communications. Но накачаться без тренировок пока не получится. Тренировки нужны хотя бы для того, чтобы довести мыщцы до нужного уровня.

Из-за того, что повышение уровня белков класса сестрины имитирует молекулярные и физиологические эффекты упражнений, то именно они могут быть главным фактором метаболизма.

Исследователи создали беговую дорожку для мух-дрозофил. Результаты трех групп сравнили. В первую вошли обычные, во вторую модифицированные — с пониженной экспрессией гена выработки сестрина, третью составили модифицированные для повышенной выработки этого белка.

Первая, контрольная группа повышала свою выносливость за три недели. Тренировки шли в импровизированном спортзале. Группа с пониженным белком даже после тренировок не принесла хорошие результаты, а успехи третьей группы стали самыми показательными даже без тренировок.

Ученые повторили свой опыт на мышах и выяснили, что эффекты не ограничиваются ростом выносливости. Животные с низким уровнем сестрина не повысили аэробные возможности, которые обычно возникают при физических упражнениях.

При этом сверхэкспрессия сестрина способна улучшать состояние при атрофии мышц. В перспективе такая лекарственная поддержка может помочь мышцам пожилых.

Для подтверждения этого эффекта у человека еще далеко, но так как похожий эффект наблюдался у разных животных, то прогнозы оптимистичны, сообщает Naked Science.

Читайте также: поход в кино приравняли к кардиотренировке

Найден белок, который укрепляет мышцы без тренировок

Светлана Маслова14 января 2020, 11:15Фото: Pexels

Необычные эксперименты с мушками-дрозофилами помогли идентифицировать белок, который повышает тонус мышц без занятий спортом. В перспективе открытие продлит активность у пожилых людей, мышцы которых с возрастом дряхлеют, а также у людей с характерными заболеваниями.

19

Чтобы сохранить здоровье в пожилом возрасте и не дать мышцам атрофироваться, врачи рекомендуют заниматься посильными физическим нагрузками или хотя бы гулять каждый день. Изучая белок сестрин, который накапливается в мышцах людей после физических упражнений, американские ученые из Мичиганского университета обнаружили, что он может имитировать эффект от спорта даже без выполнения упражнений. Работа опубликована на сайте EurekAlert.

Эффект от воздействия белка сестрина обнаружен после экспериментов с мушками-дрозофилами, которых заставили «бегать» по пробирке в течение трех недель, тренируя выносливость. В этих экспериментах ученые протестировали мух с мутацией, которая нарушала выработку сестрина, а также обычных здоровых дрозофил.

Уже через две недели тренировок выносливость обычных дрозифил увеличилась. Однако у мушек с мутацией показали не улучшились. Затем ученые провели еще один эксперимент и повысили экспрессию сестрина в мышцах обычных мух, которых не повергали никаким тренировкам.

Такая манипуляция позволила достичь значительного эффекта даже без упражнений.

В другом независимом исследовании ученых из Испании также было показано, что повышенная экспрессия сестрина снижает атрофию мышц у мышей.

Тем не менее, пока не приходится говорить о скором появлении таблеток на основе сестрина, которые заменят спорт. «Сестрины — это большие молекулы, и их достаточно сложно избирательно направить в мышечную ткань человека», — объяснили авторы. Сейчас команда работает над поиском низкомолекулярных модуляторов белка, которые могут сработать у человека.

Регулярные физические упражнения необходимы не только пожилым. Исследования показывают, что спорт является профилактикой многих тяжелых типов рака, может защищать от депрессии и деменции.

FacebookВконтакте19WhatsAppTelegram

---

Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения

J Physiol. 1 марта 2012 г .; 590 (Pt 5): 1049–1057.

Отделение метаболической физиологии, Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Университет Ноттингема, Королевская больница Дерби, Дерби, Великобритания

Автор, ответственный за переписку П.Дж. Атертон: Школа аспирантуры по медицине и здоровью, Отделение метаболической физиологии, Ноттингемский университет , Королевский госпиталь Дерби, Уттоксетер-роуд, Дерби DE22 3DT, Великобритания.Электронная почта: [email protected]

Этот обзор взят из симпозиума «Метаболизм при упражнениях » на конференции «Биомедицинские основы элитной эффективности», совместного заседания Психологического общества и Британского фармакологического общества, а также журнала The Journal of Physiology , Экспериментальная физиология, Британский журнал фармакологии и Скандинавский журнал медицины и науки в спорте , в Королевском зале Елизаветы, Лондон, 20 марта 2012 г.

Поступило 21 ноября 2011 г .; Принята в печать 25 января 2012 г.

Copyright © 2012 Авторы. The Journal of Physiology © 2012 The Physiological SocietyЭта статья цитируется другими статьями в PMC.

Abstract

Синтез мышечного протеина (MPS) является движущей силой адаптивных реакций на упражнения и представляет собой широко используемый показатель для измерения хронической эффективности острых вмешательств (например, упражнения / питание). Недавние открытия в этой области были прогрессивными. Повышение MPS, обусловленное питательными веществами, имеет конечную продолжительность (~ 1,5 часа), после чего отключается, несмотря на устойчивую доступность аминокислот и внутримышечную анаболическую передачу сигналов.Интересно, что эта «уставка полной нагрузки на мышцы» задерживается упражнениями с отягощениями (т. Е. Комбинация кормление × упражнение «более анаболична», чем одно питание) даже на ≥24 ч после одной тренировки, что ставит под сомнение важность сроков подачи питательных веществ по сравнению с достаточностью как таковой . Исследования, регулирующие интенсивность упражнений / рабочую нагрузку, показали, что увеличение MPS незначительно при RE на 20–40%, но является максимальным при 70–90% от максимума одного повторения, когда рабочая нагрузка согласована (в соответствии с нагрузкой × количество повторений).Однако упражнения низкой интенсивности, выполняемые до отказа, уравновешивают эту реакцию. Анализ отдельных субклеточных фракций (например, миофибриллярных, саркоплазматических, митохондриальных) может обеспечить считывание эффективности хронических упражнений в дополнение к величине эффекта в MPS per se , то есть в то время как «смешанный» MPS увеличивается аналогично с выносливостью и RE, увеличивается в миофибриллярных MPS специфичны для RE, пророка адаптации (т. Е. Гипертрофии). Наконец, молекулярная регуляция MPS с помощью физических упражнений и ее регуляция с помощью «анаболических» гормонов (например,грамм. IGF-1) был поставлен под сомнение, что привело к открытию альтернативной механочувствительной передачи сигналов для MPS.

Фил Атертон (слева) завершил свою докторскую диссертацию по путям передачи сигналов, регулирующих метаболизм и пластичность скелетных мышц. После этого он закончил трехлетнюю докторантуру, внося данные молекулярной биологии в крупномасштабную программу тренировок, посвященную влиянию старения на физиологическую и метаболическую адаптацию к упражнениям. В 2008 году он принял участие в стипендии Исследовательского совета Великобритании (HEFCE финансируется после 2012 года) с целью развития независимой карьеры и в настоящее время продолжает работу по определению молекулярной регуляции белкового обмена с помощью питания и физических упражнений, здоровья и болезней.Особый интерес Фила заключается в обратном переводе «совпадений и наводок» от людей в более удобные модели in vitro с целью достижения как наблюдательного, так и механистического понимания. Кен Смит (справа) защитил докторскую диссертацию в Университете Данди под руководством профессора Майка Ренни, где в течение длительного периода своей карьеры он интересовался разработкой и применением методологий стабильных изотопов для понимания регуляции метаболизма человеческого топлива, в частности обмен аминокислот и белков в скелетных мышцах, при здоровье и болезнях; с особым вниманием к роли питания и упражнений в поддержании мышечной массы и функции.В настоящее время он является главным научным сотрудником отдела метаболической физиологии в Университете Ноттингема, где он курирует центр масс-спектрометрии, ключевой компонент недавно награжденного MRC / ARUK «центра скелетно-мышечного старения».

Предпосылки

Скелетные мышцы — это ткани с высокой пластичностью, которые адаптируются к повышенным двигательным и метаболическим требованиям, предъявляемым физическими упражнениями. Однако успешная адаптация к упражнениям с точки зрения измененной физиологии мышц и повышения производительности сильно зависит от выполняемых действий (например,грамм. сила, продолжительность и т. д.) и генетическим составом человека, который определяет его или ее «статус респондента» (Timmons, 2011). Отсюда следует, что избирательность по количеству (то есть отдельные белки или «объемные» субфракции, такие как миофибриллярные, митохондриальные и саркоплазматические) синтезируемых мышечных белков лежит в основе изысканной адаптивной специфичности к различным режимам тренировок и, возможно, даже заметной неоднородности реакции на тренировку ( Тиммонс, 2011).

У здоровых людей, ведущих активный отдых, белки скелетных мышц демонстрируют скорость обновления ~ 1.2% день ^-1 и существуют в динамическом равновесии: распад мышечного белка (MPB) превышает синтез мышечного белка (MPS) в состоянии натощак, а MPS превышает MPB в состоянии сытости. В ответ на упражнения MPS временно увеличивается, тогда как MPB также увеличивается или остается неизменным (последнее при условии достаточного поступления экзогенных питательных веществ; Kumar et al. 2009 a ). Отсюда следует, что в совокупности увеличение MPS после каждой тренировки «стимулирует» адаптацию к тренировке с физической нагрузкой.

Стабильные изотопы: захват белкового обмена

in vivo

Динамические измерения обмена мышечного белка могут быть определены в мышечной ткани с использованием методологий стабильных изотопов (Rennie et al. 1982; Wolfe, 1982). Стабильные изотопы — это нерадиоактивные природные «тяжелые атомы» (NB, безопасные для использования в человеке), которые по существу идентичны своим эндогенным аналогам, но могут быть различимы по разнице масс (с использованием методов масс-спектрометрии).Это позволяет нам измерить включение этих изотопных «мотивов» в биологические образцы, т. Е. Изотопно меченные аминокислоты, чтобы измерить MPS в белке, полученном из биопсийной ткани (Rennie et al. 1982; Trappe et al. 2002; Katsanos et al. др. 2005; Купман и др. 2008 г.). Однако, поскольку эти методы требуют постоянных инфузий индикаторов, они подходят только для измерения «острого» (~ часов) МПС в контролируемых лабораторных условиях. В связи с этим представляет большой интерес тот факт, что недавно были разработаны новые методы отслеживания, в которых измерение MPS возможно у свободноживущих субъектов в течение недель или месяцев.Этот метод включает прием дейтерированной воды (D ₂ O) для оценки кумулятивного включения дейтерия в мышечные белки посредством обмена дейтерия через аланин (Robinson et al. 2011).

Выбор меченой аминокислоты будет определять метод измерения. Использование дейтерия (вместо водорода) позволяет измерять синтез с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии (ГХ-МС), тогда как использование ¹³ C или ¹⁵ N традиционно измеряется с помощью масс-спектрометрии изотопного отношения (IRMS) фиксированные газы, т.е.е. CO ₂ или N ₂ , что требует сжигания или выделения CO ₂ , например реакцией с нингидрином или, в случае ¹⁵ N, сжиганием до NO ₂ с последующим восстановлением с получением N ₂ . Свободные аминокислоты (АК) от гидролиза белков отделяются хроматографией (газовой или жидкой) и сжигаются перед масс-спектрометрическим анализом, например газовая хроматография – сжигание (GC-C) –IRMS или жидкостная хроматография – сжигание (LC-C) –IRMS (вводный обзор методов с использованием индикаторов см. Rennie, 1999).

Последние достижения в стабильности и чувствительности масс-спектрометров в сочетании с доступностью аминокислот, меченных множеством «тяжелых атомов», например [1,2- ¹³ C ₂ ] лейцин (Atherton et al. 2010), [D ₅ ] — или [ ¹³ C ₆ ] фенилаланин (Koopman et al. 2008 ; Burd et al. 2011), позволил лучше разрешить острые реакции MPS даже в течение 30–45 минутных периодов (Atherton et al. 2010) и, таким образом, измерение временного характера отклика MPS. Однако техническая разработка и применение методов измерения распада мышечного белка (MPB) отстают от MPS, и в результате гораздо меньше известно о реакции MPB на упражнения и питание. Тем не менее, стабильные изотопы позволяют оценить MPB путем разбавления индикатора через конечность (с использованием модели артериовенозного баланса) при оценке в сочетании с кровотоком в конечности, т. Е. Большая разница в маркировке незаменимой аминокислоты (EAA). между артериально-венозными образцами указывает на более высокую скорость высвобождения АК через MPB (Wilkes et al. 2009).

Регулирование MPS посредством питания

Двумя основными детерминантами протеостаза скелетных мышц взрослых являются физическая активность (обсуждается далее) и доступность питательных веществ. Анаболические эффекты питания в основном обусловлены переносом и включением аминокислот, захваченных из пищевых источников белка, в белки скелетных мышц. Целью этого является компенсация мышечного белка, который теряется в периоды голодания (после абсорбции), например, из-за окисления аминокислот и / или донорства углерода для глюконеогенеза печени (Wackerhage & Rennie, 2006).Крайне важно (при условии хорошего здоровья и подвижности) именно этот динамический цикл «голод-потеря / сытость-прибыль» в протеостазе обеспечивает постоянство мышечной массы. Но каковы «анаболические компоненты» питания? После ранней работы, в которой было установлено, что анаболические эффекты смешанного кормления полностью связаны с незаменимыми аминокислотами (EAA) (Smith et al. 1992), мы и другие исследователи продемонстрировали дозозависимые и насыщаемые эффекты при употреблении 10 г. EAA (Cuthbertson et al. 2005), эквивалентные ~ 20 г белка (Moore et al. 2009). Возможно, неудивительно, что этот анаболический ответ носит временный характер, что имеет смысл, поскольку отказавшись от адаптивного увеличения MPB, можно достичь гипертрофии, просто потребляя избыток белка! График реакции на кормление насыщенным количеством протеина выглядит следующим образом. После задержки примерно в 30 минут наблюдается значительное увеличение (примерно в 3 раза) с максимальным значением MPS примерно через 1,5 часа, а затем возвращение к исходному уровню через 2 часа (Atherton et al. 2010), несмотря на продолжающееся повышение доступности циркулирующих аминокислот и устойчивый рост. «анаболическая сигнализация» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010). Именно в этот момент мышца становится рефрактерной к стимуляции, несмотря на устойчивое повышение уровня АК (см.). Мы назвали это явление «заполнением мышц» (Bohe et al. 2001; Atherton et al. 2010) на основе концепции развития, представленной Джо Миллуордом, согласно которой наращивание мышечного белка физически ограничено неэластичной соединительной тканью коллагена. эндомизий, окружающий каждое волокно (гипотеза «полного мешка») (Millward et al. 1994).

Эффект «мускулов». Связь между MPS, AA и внутримышечной передачей сигналов

Какова роль инсулина в регуляции анаболических реакций на питание (через секрецию, индуцированную питательными веществами)? Хотя стоит отметить, что предоставление только белка (то есть без углеводов) вызывает повышение уровня инсулина, подобное тому, которое наблюдается после смешанного приема пищи (Atherton et al. 2010), инсулин, по-видимому, не влияет на анаболические эффекты EAA на MPS. . Чтобы проиллюстрировать это, инфузии EAA надежно стимулируют MPS, даже когда инсулин «зажимается» при постабсорбционных концентрациях (5 мкМЕ / мл ^-1 с ингибитором β-клеток октреотидом; Greenhaff et al. 2008 г.). Однако это не означает, что инсулин не играет роли постпрандиального анаболика. Действительно, помимо трехкратного увеличения MPS, существует также значительный антипротеолитический (~ 40-50%) эффект питания на скелетные мышцы, который, по-видимому, полностью связан с инсулином. Чтобы проиллюстрировать это, повышение уровня инсулина до всего лишь 15 мкМЕ / мл ^-1 (3 × постабсорбционные концентрации) достаточно для имитации 50% ингибирования MPB (NB, максимальный размер эффекта), вызванного смешанным приемом пищи (Wilkes et al. al. 2009). Более того, этот антикатаболический эффект нельзя воспроизвести с помощью инфузий больших доз АК (18 gh ^-1 в течение 3 часов), когда инсулин зажимается при постабсорбтивных концентрациях (5 мкЕд / мл ^-1 ) (Greenhaff et al. ). 2008 г.). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что EAA регулирует анаболические ответы посредством значительного увеличения MPS, в то время как высвобождение инсулина регулирует антикатаболические (депрессии MPB) ответы. Отсюда следует, что, поскольку изменение MPS намного больше, чем изменение MPB, MPS является основной движущей силой анаболизма, индуцированного питательными веществами.

Регулирование MPS с помощью острых упражнений

Величина острой реакции мышцы на упражнения с отягощениями в терминах MPS зависит как от рабочей нагрузки, так и от интенсивности. Например, при интенсивностях ≤40% от максимума однократного повторения (1-RM) нет заметного увеличения MPS, тогда как при интенсивностях более 60% 1-RM упражнения увеличивают MPS в 2-3 раза (Kumar и др. 2009 b ). Однако это не означает, что упражнения с меньшей интенсивностью не могут дать анаболический эффект.Действительно, увеличение MPS на 30% 1-RM сопоставимой величины с группой, выполняющей 90% 1-RM, возможно, но только тогда, когда упражнение выполняется до отказа, а не когда работа соответствует от 30 до 90% 1-RM (Burd и др. 2010). По сути, это означает, что увеличение объема работы с более низкой интенсивностью может преодолеть и даже превзойти притупленный ответ MPS с подобранными с работой упражнениями низкой интенсивности, вероятно, как следствие увеличения набора волокон типа II из-за утомительного характера сокращений. (Burd et al. 2010). Таким образом, утомительные сокращения с низкой нагрузкой могут представлять собой реальный подход к стимуляции гипертрофии мышц и средство ухода от работы с тяжелыми весами.

Что касается режима сокращения, хотя упражнения эксцентрического типа (т. Е. Удлинение сокращений, а не бег назад), как было показано, приводят к большей гипертрофии мышц (Roig et al. 2009), измерение МПС после концентрических и эксцентрических упражнений сокращения продемонстрировали лишь относительно небольшие временные различия (Cuthbertson et al. 2006). Более того, когда общая работа согласована между эксцентрическими и концентрическими сокращениями, нет никакой разницы в гипертрофии мышц, вызванной тренировкой (Moore et al. 2011). Таким образом, повышенная внешняя нагрузка, возникающая во время эксцентрических сокращений, может объяснить большую эффективность эксцентрической тренировки, а не режима сокращения как такового .

Возможно, неудивительно, что, как и в случае с «полной мышечной массой» на кормление, анаболическая реакция на упражнения также должна быть ограниченной продолжительности.Что касается динамики ответа MPS, сразу после тренировки существует латентный период (до подъема MPS) длительностью, которая, по-видимому, связана с величиной энергии / механического напряжения, связанного с упражнением. Эта предпосылка была проиллюстрирована в исследовании на грызунах, показавшем, что MPS подавляется во время интенсивного сокращения в зависимости от рабочего цикла (т.е. работы) (Atherton & Rennie, 2006; Rose et al. 2009). Кроме того, хотя не существует эквивалентных исследований на людях (т.е. МПС во время упражнений), в острый период восстановления после упражнений были предприняты меры, которые могут указывать на аналогичные механизмы. Например, в то время как MPS оставался неизменным в течение 3 часов после чрезвычайно утомляющих и разрушительных эксцентрических сокращений (шаг вверх / вниз с отягощением) (Cuthbertson et al. 2006), латентный период для упражнений с меньшей интенсивностью (6 × 8 повторений) при 75% 1-RM) составляет <1 ч (Kumar et al. 2009 b ).

После этого латентного периода MPS резко возрастает между 45 и 150 минутами и может поддерживаться до 4 часов (Kumar et al. 2009 b ) в голодном состоянии (ограничено доступностью субстрата) и в присутствии повышенной доступности АК, до 24 часов и более (Cuthbertson et al. 2006). Интересно, что динамика изменений МПС во время тренировки имитирует динамику эпимизиального коллагена и коллагена сухожилий, что демонстрирует высокую степень координации между тканями опорно-двигательного аппарата в ответ на упражнения (Miller et al. 2005 ).

Упражнение × взаимодействие питательных веществ, регулирующее МПС

Ключевым аспектом, окружающим острую реакцию на упражнения и последующую адаптацию, является взаимодействие питательных веществ × упражнений.Это подтверждается тем фактом, что резкое увеличение MPS после тренировки в отсутствие питания EAA обеспечивает более продолжительное повышение MPB, так что чистым эффектом является отрицательный баланс мышечных белков (Biolo et al. 1995). Если такой дефицит ЕАА будет сохраняться на протяжении всей тренировки, это приведет к дезадаптации; вы не можете нарастить или реконструировать мышцы без аминокислот! Отсюда следует, что увеличение доступности EAA в рационе после упражнений увеличивает как величину, так и продолжительность увеличения MPS (Pennings et al. 2011). Следовательно, по сути, упражнения способны предварительно подготовить мышцы, чтобы отсрочить полное «заданное значение» мышцы (проиллюстрировано на). Интересно отметить, что добавление углеводов к белку не оказывает большего анаболического воздействия на обмен белка (ни увеличения MPS, ни депрессии MPB) после тренировки, подчеркивая центральную роль EAA как основных (и, возможно, единственных!) Макроэлементов, необходимых для оптимизации анаболических реакций в организме. обмен белка при физических упражнениях (Staples et al. 2011).

Была проведена значительная работа по определению оптимального времени приема пищи, чтобы максимизировать MPS после тренировки и последующую адаптацию к тренировкам (Cribb & Hayes, 2006; Hoffman et al. 2009). В целом, мы считаем, что в значительной степени не имеет значения, давать ли корм до, во время или после тренировки. Это связано с тем, что задержка полной мышечной реакции длится не менее 24 часов (Burd et al. 2011) после одного упражнения, что может помочь объяснить хронические адаптации, такие как гипертрофия / ремоделирование мышц с течением времени, независимо от режима кормления, зависящего от близости (см.).Следовательно, мы утверждаем, что достаточность питательных веществ как таковая , а не время приема, является более важным аспектом для успешной гипертрофической адаптации (это не означает, что некоторые важные преимущества производительности / восстановления могут быть обеспечены за счет потребления пищи в непосредственной близости от упражнение) (Ferguson-Stegall et al. 2011). Более того, все еще существуют пределы того, насколько сильно система может быть задействована, и увеличение нагрузки белком до идентичного цикла упражнений по-прежнему демонстрирует насыщаемую реакцию примерно при 20 г (что эквивалентно максимальной дозе ЕАА 10 г, наблюдаемой с ЕАА в отсутствие упражнений. ), выше которого окисление аминокислот увеличивается, и, таким образом, катаболизируется избыток белка (Moore et al. 2009). Следовательно, увеличение нагрузки на ЕАА не полностью преодолеет эффект увеличения мышц, обеспечиваемый упражнениями; скорее, он продлевает анаболическое окно. Такие стратегии умеренного кормления могут быть лучше (аликвоты ~ 20 г PRO), но, возможно, более часто (частота которых еще предстоит определить, то есть как долго мышца остается невосприимчивой к анаболическим эффектам АК).

Задержка сигнала «заполнение мышц» в ответ на питание сохраняется даже на 24 часа после одной тренировки.

Регулирование MPS с помощью тренировок.

Влияние тренировок с упражнениями на MPS изучено не так хорошо.Хотя в ряде исследований отмечается увеличение «базального или постабсорбтивного» МПС в результате тренировки per se , они могут просто подтверждать длительные острые эффекты, особенно если измерения проводились менее чем через 24 часа после последней тренировки ( Hasten и др. 2000). Тем не менее, есть данные, свидетельствующие о том, что тренировка сокращает продолжительность анаболического ответа, что может быть связано с большей острой адаптационной эффективностью (Hartman et al. 2006; Тан и др. 2008), или, возможно, законы убывающей отдачи с точки зрения адаптивных реакций.

Ответы в MPS на различные режимы упражнений

Как область, мы часто виноваты в том, что делаем упор на упражнениях с отягощениями и питании, а также на способах увеличения мышц. Тем не менее, большинство исследований подтверждают мнение о том, что ответы MPS одинаковы независимо от режима упражнений, то есть сопротивление против без сопротивления (хотя продолжительность сенсибилизации может отличаться).Например, упражнения на выносливость, такие как бег или езда на велосипеде, также связаны с резким повышением синтеза смешанных мышечных белков (~ 50–60%) (Harber et al. 2010). Однако эти острые реакции не связаны со значительными изменениями мышечной массы, то есть гипертрофией, наблюдаемой при упражнениях с отягощениями. Так что же означают эти изменения? Ясно, что экстраполяция амплитуды увеличения MPS смешанных мышц не может дать информацию об адаптации — так что же мы можем сделать? Как было сказано в начальном разделе этого обзора, для адаптации к отображению специфичности режима упражнений в мышцах должны быть разные ответы различных фракций белка (и, действительно, отдельных белков).Действительно, это предположение было элегантно продемонстрировано в исследовании, в котором одни и те же люди выполняли 10-недельную программу сопротивления (поднятие тяжестей) для одной ноги и 10-недельную программу на выносливость (езда на велосипеде) — для другой. После тренировки посттренировочный синтез миофибриллярного, а не митохондриального белка увеличивался при выполнении упражнений с отягощениями (Wilkinson et al. 2008). И наоборот, после тренировки синтез митохондриального белка увеличивался только в ноге, тренированной на выносливость, тогда как миофибриллы — нет.Эти данные, по-видимому, предполагают «соответствие» между ответами MPS и фенотипическими изменениями, то есть гипертрофией мышц при тренировках с отягощениями по сравнению с биогенезом митохондрий при тренировках на выносливость. Тем не менее, хотя было бы заманчиво сделать вывод о том, что острые реакции в определенных мышечных пулах могут дать представление о последующей хронической адаптации, ответы у нетренированного человека могут быть менее специфичными (Wilkinson et al. 2008) и в большей степени связаны с незнакомостью упражнение как таковое (Coffey et al. 2006). Следовательно, экстраполяцию острого МПС в субфракциях на потенциальные адаптивные реакции после одного сеанса незнакомых упражнений следует интерпретировать с осторожностью.

Чувствительность и сигнализация, регулирующая MPS

Несмотря на то, что вопрос «черного ящика», связанный с механизмами, регулирующими MPS и адаптацию к упражнениям, все еще является горячим местом для исследований, все еще остается плохо определенным. Упражнения запускают сложные механотрансдукционные и физико-химические (т.е. эндокринные, ауто / паракринные) сенсорные механизмы (Glass, 2010; West et al. 2010). Последующая активация рецепторной и нерецепторной внутримышечной передачи сигналов модулирует клеточный аппарат, регулируя как краткосрочный посттрансляционный (фосфорилирование) контроль белкового обмена и экспрессии генов (мРНК / миРНК), так и долгосрочные изменения в метаболической способности клеток.

Но что мы знаем об этом черном ящике? Во-первых, точно установлено, что мишень рапамицина у млекопитающих (mTOR) является ключевым сигнальным путем, регулирующим изменения, вызванные физической нагрузкой / питательными веществами, при MPS (Drummond et al. 2009; Dickinson et al. 2011). Действительно, активация mTOR в конечном итоге индуцирует фосфорилирование нескольких субстратов факторов инициации трансляции (4E-связывающего белка (4EBP1), киназы рибосомного белка S6 (p70S6K1), факторов инициации эукариот 4 G / A / B (eIF4G / A / B) и образования каркас eIF3F), чтобы способствовать сборке пре-инициаторного комплекса 48S. По параллельному пути, активация ключевого фактора обмена гуанина, эукариотический фактор инициации 2B (eIF2B) eIF2 доставляет инициаторную тРНК (Met-tRNAi) к рибосоме во время образования пре-инициаторного комплекса 48S, тем самым способствуя «глобальному» синтезу белка. и скоординированное повышение эффективности трансляции (подробные обзоры mTOR и связанной с ним передачи сигналов см. в Proud, 2009; Goodman et al. 2011).

Что касается вопроса «что находится выше mTOR?», Давно известно, что нутриенты (EAA) передают сигнал через mTOR независимо от проксимальной передачи сигналов инсулина (подробные обзоры, выходящие за рамки этого обзора, см. В Proud, 2009, 2011). Тем не менее, влияние физических упражнений перед mTOR было более спорным. Большая часть ранних исследований животных (Stitt et al. 2004) и клеток (Rommel et al. 2001) указала на канонический сигнальный путь, посредством которого увеличивается инсулиноподобный фактор роста (IGF-1 или варианты сплайсинга, такие как механохимия). -фактор роста (MGF)) стимулирует проксимальные пути передачи сигналов инсулина (IGFr – AKT – mTOR) и, следовательно, ключевые субстраты mTOR, регулирующие инициацию трансляции.Однако существует ряд доказательств из систем in vivo и in vitro , аргументирующих противодействие такому каноническому пути IGFr – AKT – mTOR в регуляции MPS, вызванного физической нагрузкой. В элегантно разработанном исследовании упражнения с отягощениями выполнялись в мышцах рук человека в условиях либо высокой концентрации эндогенного гормона (HH; одновременные двусторонние упражнения для ног), либо низких концентраций эндогенного гормона (LH; отсутствие одновременных упражнений для ног) (West et al. 2009). ). Тем не менее, несмотря на значительные различия в концентрациях гормона роста, тестостерона и IGF-1 между группами LH и HH, не было различий в передаче сигналов mTOR, MPS или в хронической адаптации к тренировкам с точки зрения увеличения массы или силы (West et al. . 2010). Эти данные предполагают, что системная индукция IGF-1 не является основной частью адаптивного процесса. Тем не менее, можно утверждать, что IGF-1 регулирует передачу сигналов AKT-mTOR посредством более «местных» ауто / паракринных механизмов передачи сигналов. Тем не менее, это также трудно согласовать, поскольку устранение IGFr не ставит под угрозу хронические адаптации, то есть гипертрофические реакции на нагрузку в доклинических моделях (Spangenburg et al. 2008; Hamilton et al. 2010).

Итак, что еще может быть перед mTOR в ответ на упражнение? Механотрансдукция — это процесс преобразования механических (т.е. упражнение) стимулы в клеточные ответы и представляет собой жизнеспособное средство, с помощью которого клетки могут различать механические входы и, таким образом, возможно, придают адаптивную специфичность (подробный обзор см. Hornberger, 2011). Важно отметить, что недавняя работа подчеркнула, что фосфолипаза D (PLD) и ее мембранный липидный вторичный мессенджер фосфатидовая кислота (PA) находятся выше по течению от индуцированной сокращением активации mTOR, поскольку фармакологическое ингибирование PLD эффективно отменяет активацию mTOR в ответ на сокращения ( О’Нил и др. 2009). Возможно, это представляет собой по крайней мере один из внутренних механизмов, с помощью которых мышцы могут адаптироваться независимо от системных или даже локальных сигналов, основанных на мембранных рецепторах.

С точки зрения генерации фенотипа выносливости, возможно, основной сигнальной осью, участвующей в биогенезе митохондрий, является путь коактиватора γ-рецептора, активируемого 5′-AMP-активированной протеинкиназой (AMPK) и активируемого пролифератором пероксисом (PGC-1), вероятно, активируется повышенным соотношением АМФ: АТФ из-за высоких энергозатрат (и / или стресса), связанных с выносливостью (Atherton et al. 2005) или даже незнакомые занятия (Coffey et al. 2006). Сверхэкспрессия PGC-1 способствует биогенезу митохондрий (Viscomi et al. 2011), а активация AMPK может как тормозить MPS, так и индуцировать MPB посредством протеаосомных механизмов и механизмов, связанных с аутофагией (Bolster et al. 2002).

Последнее представление о том, что контроль MPS и MPB координируется посредством потока через «пути» AMPK – AKT – mTOR, интригует, и предполагается, что баланс этих сигналов (регулируемый энергетическим и механическим воздействием) может в какой-то степени определяют адаптивную специфичность и, возможно, емкость.

Выводы и будущая работа

Как рабочие в полевых условиях, мы склонны «разбивать» режимы тренировок на «выносливость», составляя длительные малоинтенсивные нагрузки (например, длительный бег и езда на велосипеде) или «упражнения с сопротивлением» (Kumar и др., 2009 a ), включающие высокоинтенсивные усилия (например, поднятие тяжестей). Однако эта классификация опровергает тот факт, что существуют режимы упражнений, в которых используются оба метода. Например, высокоинтенсивный тренинг (HIT) включает в себя очень короткие приступы высокоинтенсивных сокращений в стиле Вингейта, но в первую очередь вызывает адаптацию типа выносливости как его главную особенность (Burgomaster et al. 2008 г.). Более того, для Джо Паблика в тренажерном зале и, что особенно важно для элитных спортсменов, цель часто состоит в том, чтобы выполнять кросс-стилевые тренировки (также называемые параллельными тренировками), чтобы подготовиться к соревнованиям, требующим сочетания силы, выносливости и мощности, вклад каждого необходимого варьируется в зависимости от требований конкретного мероприятия (мероприятий). Тем не менее, существует ли конфликт между различными режимами обучения на молекулярной, MPS или адаптивной основе, еще предстоит определить.

Несмотря на значительный прогресс в нашем биохимическом понимании «задействованных сигнальных путей», мы еще очень далеки от понимания их участия в адаптивной специфичности человека.Например, как очевидно похожие изменения клеточных сигналов регулируют определенные мышечные фракции (митохондриальные, миофибриллярные и т. Д.) В соответствии с характером упражнения? Действительно, даже сравнение режимов упражнений, обеспечивающих адаптацию на противоположных концах спектра (классическая выносливость против сопротивления ), не привело к консенсусу по отдельным регуляторным сигнальным событиям. Возможно, это связано с тем, что ответы во многом зависят от уровня подготовки (Coffey et al. 2006; Wilkinson et al. 2008; Vissing et al. 2011), генетическая гетерогенность (Timmons, 2011) и даже технические ограничения, связанные с плохим временным разрешением по «мгновенным» измерениям фосфорилирования. С другой стороны, нам, возможно, придется столкнуться с перспективой того, что поиск «главных регуляторов», таких как AMPK, AKT и mTOR у людей, наивен и что расширение наших сетей, то есть охват измерений геномной мРНК / миРНК, необходимо для истинного понимания роль белкового обмена в определении неоднородности адаптивной специфичности и способности.

Благодарности

P.J.A. является назначенным научным сотрудником Исследовательского совета Великобритании при поддержке Королевского общества и Ajinomoto Inc. Мы также признаем выдающийся и пожизненный вклад профессора Майкла Дж. Ренни, доктора философии, FRSE (почетного профессора Ноттингемского университета) в эту область. Мы любезно приносим извинения коллегам, чьи работы мы не смогли включить в этот обзор из-за нехватки места.

Ссылки

• Atherton PJ, Babraj J, Smith K, Singh J, Rennie MJ, Wackerhage H.Селективная активация передачи сигналов AMPK-PGC-1α или PKB-TSC2-mTOR может объяснить специфические адаптивные ответы на электрическую стимуляцию мышц, подобную тренировке на выносливость или сопротивление. FASEB J. 2005; 19: 786–788. [PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж. Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010. 92: 1080–1088.[PubMed] [Google Scholar]
• Атертон П.Дж., Ренни М.Дж. Синтез белка — низкий приоритет для тренировки мышц. J Physiol. 2006; 573: 288–289. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Biolo G, Maggi SP, Williams BD, Tipton KD, Wolfe RR. Повышение скорости обмена мышечного белка и транспорта аминокислот после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1995; 268: E514 – E520. [PubMed] [Google Scholar]
• Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ. Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот.J Physiol. 2001; 532: 575–579. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крысы посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим. J Biol Chem. 2002; 277: 23977–23980. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T., Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.J Nutr. 2011; 141: 568–573. [PubMed] [Google Scholar]
• Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом, у молодых мужчин. PLoS One. 2010; 5: e12033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Burgomaster KA, Howarth KR, Phillips SM, Rakobowchuk M, Macdonald MJ, McGee SL, Gibala MJ.Аналогичная метаболическая адаптация во время упражнений после интервала спринта небольшого объема и традиционных тренировок на выносливость у людей. J Physiol. 2008; 586: 151–160. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Coffey VG, Zhong Z, Shield A, Canny BJ, Chibalin AV, Zierath JR, Hawley JA. Ранняя сигнальная реакция на расходящиеся стимулы при физической нагрузке в скелетных мышцах от хорошо тренированных людей. FASEB J. 2006; 20: 190–192. [PubMed] [Google Scholar]
• Крибб П.Дж., Хейс А. Влияние времени приема добавок и упражнений с отягощениями на гипертрофию скелетных мышц.Медико-спортивные упражнения. 2006; 38: 1918–1925. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж. Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 2005; 19: 422–424. [PubMed] [Google Scholar]
• Катбертсон Д. Д., Бабрадж Дж., Смит К., Уилкс Э., Феделе М. Дж., Эссер К., Ренни М. Анаболическая передача сигналов и синтез белка в скелетных мышцах человека после динамических упражнений на сокращение или удлинение.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 290: E731 – E738. [PubMed] [Google Scholar]
• Дикинсон Дж. М., Фрай К. С., Драммонд М. Дж., Гундерманн Д. К., Уокер Д. К., Глинн Е. Л., Тиммерман К. Л., Дханани С., Вольпи Е., Расмуссен Б. Б.. Активация комплекса 1 рапамицина у млекопитающих необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека незаменимыми аминокислотами. J Nutr. 2011; 141: 856–862. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Драммонд М.Дж., Фрай К.С., Глинн Э.Л., Дрейер Х.С., Дханани С., Тиммерман К.Л., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц. J Physiol. 2009; 587: 1535–1546. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Ferguson-Stegall L, McCleave E, Ding Z, Iii DoernerPG, Liu Y, Wang B, Healy M, Kleinert M, Dessard B, Lassiter DG, Kammer L, Ivy JL. Адаптация к тренировкам к аэробным упражнениям повышается за счет углеводно-белковых добавок после тренировки. J Nutr Metab. 2011; 2011: 623182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Glass DJ.Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010. 13: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]
• Goodman CA, Mayhew DL, Hornberger TA. Недавний прогресс в понимании молекулярных механизмов, регулирующих массу скелетных мышц. Сотовый сигнал. 2011; 23: 1896–1906. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E595 – E604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Hamilton DL, Philp A, MacKenzie MG, Baar K. Ограниченная роль регуляции PI (3,4,5) P3 в контроле массы скелетных мышц в ответ на упражнения с отягощениями . PLoS One. 2010; 5: e11624. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Член парламента Харбер, Конопка А.Р., Джемиоло Б., Траппе С.В., Траппе Т.А., Рейди П.Т. Синтез мышечного белка и экспрессия генов во время восстановления после аэробных упражнений натощак и после еды.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010; 299: R1254 – R1262. [PubMed] [Google Scholar]
• Хартман Дж. У., Мур Д. Р., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями снижают обмен белка во всем теле и улучшают удержание чистого белка у нетренированных молодых мужчин. Appl Physiol Nutr Metab. 2006. 31: 557–564. [PubMed] [Google Scholar]
• Hasten DL, Pak-Loduca J, Obert KA, Yarasheski KE. Упражнения с отягощениями резко увеличивают скорость синтеза MHC и смешанного мышечного белка в возрасте 78–84 и 23–32 лет. Am J Physiol Endocrinol Metab.2000; 278: E620 – E626. [PubMed] [Google Scholar]
• Hoffman JR, Ratamess NA, Tranchina CP, Rashti SL, Kang J, Faigenbaum AD. Влияние времени приема протеиновых добавок на силу, мощность и изменения состава тела у тренирующихся с отягощениями мужчин. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009. 19: 172–185. [PubMed] [Google Scholar]
• Хорнбергер Т.А. Механотрансдукция и регуляция передачи сигналов mTORC1 в скелетных мышцах. Int J Biochem Cell Biol. 2011; 43: 1267–1276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR.Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82: 1065–1073. [PubMed] [Google Scholar]
• Купман Р., Вердейк Л. Б., Белен М., Горселинк М., Круземан А. Н., Вагенмакерс А. Дж., Койперс Х., Лун ван Л. Дж.. Совместный прием лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2008; 99: 571–580. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж.Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009a; 106: 2026–2039. [PubMed] [Google Scholar]
• Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейннес О., Хискок Н., Ренни М.Дж. Возрастные различия во взаимосвязи между синтезом мышечного белка и упражнениями с отягощениями доза-реакция у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009b; 587: 211–217. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Миллер Б.Ф., Олесен Дж. Л., Хансен М., Доссинг С., Крамери Р. М., Веллинг Р. Дж., Лангберг Х., Фливбьерг А., Кьяер М., Бабрай Дж. А., Смит К., Ренни М. Дж..Скоординированный синтез коллагена и мышечного белка в сухожилии надколенника и четырехглавой мышце человека после тренировки. J Physiol. 2005; 567: 1021–1033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Millward DJ, Bowtell JL, Pacy P, Rennie MJ. Физическая активность, белковый обмен и потребность в белке. Proc Nutr Soc. 1994; 53: 223–240. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Робинсон М. Дж., Фрай Дж. Л., Тан Дж. Э., Гловер Е. И., Уилкинсон С. Б., Приор Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.Am J Clin Nutr. 2009. 89: 161–168. [PubMed] [Google Scholar]
• Мур Д. Р., Янг М., Филлипс С. М.. Аналогичное увеличение размера и силы мышц у молодых мужчин после тренировки с максимальным сокращением или удлинением сокращений при совместимости с общей работой. Eur J Appl Physiol. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• О’Нил Т.К., Даффи Л.Р., Фрей Дж. У., Хорнбергер Т.А. Роль фосфоинозитид-3-киназы и фосфатидной кислоты в регуляции рапамицина-мишени млекопитающих после эксцентрических сокращений.J Physiol. 2009; 587: 3691–3701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Пеннингс Б., Купман Р., Белен М., Сенден Дж. М., Сарис У.Х., ван Лун Л.Дж. Выполнение упражнений перед приемом белка позволяет шире использовать аминокислоты, полученные из пищевого белка, для синтеза мышечного белка de novo как у молодых, так и у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2011; 93: 322–331. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG. Передача сигналов mTORC1 и трансляция мРНК. Biochem Soc Trans. 2009. 37: 227–231. [PubMed] [Google Scholar]
• Proud CG.Сигнализация mTOR в здоровье и болезнях. Biochem Soc Trans. 2011; 39: 431–436. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни MJ. Введение в использование индикаторов в питании и обмене веществ. Proc Nutr Soc. 1999; 58: 935–944. [PubMed] [Google Scholar]
• Ренни М.Дж., Эдвардс Р.Х., Холлидей Д., Мэтьюз Д.Е., Вулман С.Л., Миллуорд Д.И. Синтез мышечного белка, измеренный с помощью методов стабильных изотопов у человека: влияние кормления и голодания. Clin Sci (Лондон), 1982; 63: 519–523. [PubMed] [Google Scholar]
• Робинсон М.М., Тернер С.М., Хеллерстайн М.К., Гамильтон К.Л., Миллер Б.Ф.Скорость долгосрочного синтеза ДНК и белка скелетных мышц выше во время аэробных тренировок у пожилых людей, чем у молодых людей, ведущих малоподвижный образ жизни, но не изменяется при добавлении белков. FASEB J. 2011; 25: 3240–3249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Роиг М., О’Брайен К., Кирк Г., Мюррей Р., Маккиннон П., Шадган Б., Рид В.Д. Влияние эксцентрических и концентрических тренировок с отягощениями на силу и массу мышц у здоровых взрослых: систематический обзор с метаанализом. Br J Sports Med.2009. 43: 556–568. [PubMed] [Google Scholar]
• Rommel C, Bodine SC, Clarke BA, Rossman R, Nunez L, Stitt TN, Yancopoulos GD, Glass DJ. Посредничество IGF-1-индуцированной гипертрофии скелетных миотрубок с помощью путей PI ₃ K / Akt / mTOR и PI ₃ K / Akt / GSK3. Nat Cell Biol. 2001; 3: 1009–1013. [PubMed] [Google Scholar]
• Rose AJ, Alsted TJ, Jensen TE, Kobbero JB, Maarbjerg SJ, Jensen J, Richter EA. Сигнальный каскад Ca ²⁺ -calmodulin-eEF2K-eEF2, но не AMPK, способствует подавлению синтеза белка скелетных мышц во время сокращений.J Physiol. 2009; 587: 1547–1563. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Smith K, Barua JM, Watt PW, Scrimgeour CM, Rennie MJ. Наполнение L- [1- ¹³ C] лейцином стимулирует включение человеческого мышечного белка непрерывно вводимого L- [1- ¹³ C] валина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1992; 262: E372 – E376. [PubMed] [Google Scholar]
• Spangenburg EE, Le RD, Ward CW, Bodine SC. Функциональный рецептор инсулиноподобного фактора роста не является необходимым для индуцированной нагрузкой гипертрофии скелетных мышц.J Physiol. 2008. 586: 283–291. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM. Углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком. Медико-спортивные упражнения. 2011; 43: 1154–1161. [PubMed] [Google Scholar]
• Ститт Т.Н., Друян Д., Кларк Б.А., Панаро Ф., Тимофеева Ю., Клайн В.О., Гонсалес М., Янкопулос Г.Д., Glass DJ. Путь IGF-1 / PI3K / Akt предотвращает экспрессию индуцированных мышечной атрофией убиквитинлигаз путем ингибирования факторов транскрипции FOXO.Mol Cell. 2004. 14: 395–403. [PubMed] [Google Scholar]
• Тан Дж. Э., Перко Дж. Г., Мур Д. Р., Уилкинсон С. Б., Филлипс С. М.. Тренировки с отягощениями изменяют реакцию синтеза смешанного мышечного белка в сытом состоянии у молодых мужчин. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008; 294: R172 – R178. [PubMed] [Google Scholar]
• Timmons JA. Вариабельность адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011; 110: 846–853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Trappe TA, White F, Lambert CP, Cesar D, Hellerstein M, Evans WJ.Влияние ибупрофена и ацетаминофена на синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E551 – E556. [PubMed] [Google Scholar]
• Viscomi C, Bottani E, Civiletto G, Cerutti R, Moggio M, Fagiolari G, Schon EA, Lamperti C, Zeviani M. Коррекция дефицита COX in vivo путем активации AMPK / PGC- Ось 1α. Cell Metab. 2011; 14: 80–90. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Виссинг К., МакГи С.Л., Фаруп Дж., Кьолхеде Т., Вендельбо М.Х., Джессен Н. Дифференцированная передача сигналов mTOR, но не AMPK, после силовых и выносливых упражнений у людей, привыкших к тренировкам.Scand J Med Sci Sports. 2012 (2012) [PubMed] [Google Scholar]
• Wackerhage H, Rennie MJ. Как питание и упражнения поддерживают мышечно-скелетную массу человека. J Anat. 2006; 208: 451–458. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Burd NA, Tang JE, Moore DR, Staples AW, Holwerda AM, Baker SK, Phillips SM. Повышение якобы анаболических гормонов при выполнении упражнений с отягощениями не увеличивает ни вызванную тренировкой гипертрофию мышц, ни силу сгибателей локтя. J Appl Physiol.2010; 108: 60–67. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• West DW, Kujbida GW, Moore DR, Atherton P, Burd NA, Padzik JP, De LM, Tang JE, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM. Повышение предполагаемых анаболических гормонов, вызванное упражнениями с отягощениями, не усиливает синтез мышечного белка или внутриклеточную передачу сигналов у молодых мужчин. J Physiol. 2009; 587: 5239–5247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкс Э.А., Селби А.Л., Атертон П.Дж., Патель Р., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении. Am J Clin Nutr. 2009; 90: 1343–1350. [PubMed] [Google Scholar]
• Уилкинсон С.Б., Филлипс С.М., Атертон П.Дж., Патель Р., Ярашески К.Е., Тарнопольский М.А., Ренни М.Дж. Дифференциальное влияние упражнений на сопротивление и выносливость в сытом состоянии на фосфорилирование сигнальных молекул и синтез белка в мышцах человека. J Physiol. 2008. 586: 3701–3717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Wolfe RR.Подходы стабильных изотопов для изучения метаболизма энергетических субстратов. Fed Proc. 1982; 41: 2692–2697. [PubMed] [Google Scholar]

Синхронизация белков и его влияние на мышечную гипертрофию и силу у людей, занимающихся силовыми тренировками | Журнал Международного общества спортивного питания

Purpose

Людям, которые занимаются силовыми тренировками с отягощениями, будь то в качестве спортсменов-тяжелоатлетов или для достижения оптимальных физических результатов, будет полезно знать идеальный протокол приема пищи, необходимый для максимальной гипертрофии и силы мышц.Тип, время (до и после тренировки) или количество потребляемого белка, необходимого для достижения целей силовой тренировки, могут быть неясны тяжелоатлетам или их тренерам. Целью этого обзора было определить, предоставляют ли прошлые исследования убедительные доказательства влияния типа и времени приема определенных источников белка теми, кто занимается силовыми тренировками с отягощениями. Обзор нацелен на влияние приема и времени приема следующих источников белка на физические результаты: сыворотки, казеина, молока, сои и незаменимых аминокислот.

Потребление белков и калорий

Для максимальной гипертрофии мышц тяжелоатлетам необходимо потреблять 1,2–2,0 грамма (г). килограмм белка. (кг) ^–1 и> 44–50 килокалорий (ккал) ^. кг ^-1 массы тела в сутки [1–9]. Это значительно превышает рекомендуемую норму потребления белка (в настоящее время 0,8 г ^, кг ^-1 ), которая удовлетворяет потребности 97,5% всех здоровых взрослых американцев, не занимающихся тяжелой атлетикой с целью набора мышечной массы. [8].В таблице 1 приведены диапазоны потребления белка для тяжелоатлетов, основанные на предыдущих обзорах литературы.

Таблица 1 Сводка потребностей в белке для тяжелоатлетов

Лейцин и синтез мышечного белка

Содержание лейцина в источнике белка влияет на синтез белка и влияет на мышечную гипертрофию [10–15]. В этом разделе подробно описывается роль лейцина в синтезе белка, чтобы проиллюстрировать его важность в этом процессе.

Синтез белка происходит, когда рибонуклеиновая кислота, переносящая метионил (метионил-тРНК), связывается с малой рибосомной субъединицей эукариот (40S рибосомная единица), в результате чего образуется преинициативный комплекс (преинициативный комплекс 43S) [16]. Этот начальный шаг опосредуется фактором инициации эукариот 2 (eIF2) [16]. Комплекс 43S впоследствии связывается с рибонуклеиновой кислотой-мессенджером (мРНК) около кэп-структуры. После успешного взаимодействия комплекса предварительной инициации 43S с РНК, молекула эукариотического фактора инициации 5 (eIF5) удаляет eIF2, в то время как молекула гуанозинтрифосфата (GTP) гидролизуется, так что eIF2 возвращается в свою активную форму eIF2-GTP [16 ].Это позволяет eIF2-GTP продолжить начальную стадию синтеза белка. После того, как eIF2-GTP будет выпущен, можно будет выполнить второй шаг. Сайт связывания рибосомы / сайт начала трансляции формируется, как только эукариотический фактор инициации 4F (eIF4F) распознает молекулу [16]. Комплекс eIF4F связывает субъединицу эукариотического фактора инициации 4E (eIF4E) eIF4F со структурой кэпа m ⁷ GTP, присутствующей во всех мРНК эукариот [16]. Происходит репликация цепи мРНК, что указывает на синтез белка. По-видимому, процессы синтеза белка в высокой степени регулируются аминокислотой лейцином [10–14].

Лейцин играет роль в синтезе мышечного белка в основном за счет стимуляции мишени рапамайцина (mTOR) млекопитающих [15, 17, 18]. Лейцин взаимодействует с двумя регуляторными белками mTOR: mTOR raptor (или raptor) и рашомологом, обогащенным в головном мозге (или Rheb) [19, 20]. Важность регуляции mTOR заключается в том, что при активации он фосфорилирует белки eIF4E-связывающий белок 1 (4E-BP1) и комплекс рибосомного белка S6-киназы (S6K1) [21, 22]. Когда 4E-BP1 фосфорилируется, он становится неактивным, что позволяет продолжить фазу инициации трансляции второй стадии путем ингибирования его связывания с комплексом eIF4F [10].Это позволяет выполнить дополнительный перевод. Когда S6K1 фосфорилируется, он продуцирует дополнительные eIF, которые увеличивают трансляцию мРНК, кодирующих компоненты пути синтеза белка [10, 12].

Лейцин указан как единственный стимулятор синтеза белка [10–15]. Например, Dreyer et al. провела исследование с участием 16 молодых, здоровых нетренированных мужчин, чтобы определить влияние потребления после тренировки либо без напитков, либо с повышенными лейцином ЕАА [15]. У тех, кто употреблял напиток с повышенным содержанием лейцина через час после единственной тренировки с отягощениями, уровень синтеза белка был выше, чем у контрольной группы.Другое исследование, проведенное Купманом и др. [23] соглашается с выводами Дрейера. Восемь нетренированных мужчин были случайным образом распределены для употребления одного из трех напитков: углеводов, углеводов и белков или углеводов, белков и свободного лейцина после 45 минут упражнений с отягощениями. Результаты показали, что чистый белковый баланс всего тела был значительно выше в группе углеводов, белков и лейцина по сравнению со значениями, наблюдаемыми в группах углеводов, белков и только углеводов, что указывает на способность лейцина увеличивать синтез белка [23].

Сам по себе лейцин, по-видимому, почти так же эффективен в стимулировании синтеза белка, как и при потреблении всех аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) [24–26]. Лейцин также, по-видимому, обладает как инсулинозависимыми, так и инсулиннезависимыми механизмами стимулирования синтеза белка [27, 28]. Приблизительно от 3 до 4 г лейцина на порцию необходимо для обеспечения максимального синтеза белка [29, 30]. См. В Таблице 2 содержание лейцина в источниках белка для всех исследований времени приема белка, упомянутых в этом обзоре.

Таблица 2 Содержание лейцина в источниках белка для исследований, в которых использовался метод определения времени приема белка

Типы протеина

Потребителю доступны многочисленные источники протеина. В этой обзорной статье основное внимание уделяется исследованиям, в которых использовались различные источники белка на основе молочных продуктов и сои. В этом разделе описывается каждый из этих источников белка и сравнивается их качество по двум шкалам, наиболее значимым для данного обзора: биологическая ценность и оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка (PDCAAS) [44].Биологическая ценность (BV) определяет, насколько эффективно экзогенный белок приводит к синтезу белка в тканях организма после его всасывания, и имеет максимальный балл 100 [44]. PDCAAS численно ранжирует источники белка на основе полноты содержания в них незаменимых аминокислот и имеет максимальный балл 1,0 [44]. И BV, и PDCAAS важны для понимания биодоступности и качества различных источников белка.

Три источника молочного белка, которые обычно используются в исследованиях мышечной гипертрофии и силы, — это коровье молоко, казеин и сыворотка.Коровье молоко — это источник белка с высокой биодоступностью, состоящий из 80% казеина и 20% сыворотки [44]. В целом, коровье молоко имеет BV 91 и PDCAAS 1,00, что указывает на то, что оно легко усваивается организмом, способствуя синтезу белка и восстановлению тканей, и содержит все незаменимые аминокислоты (EAA). Казеин с BV 77 и PDCAAS 1,00 является преобладающим белком в коровьем молоке и придает молоку белый цвет [44]. Он существует в форме мицелл, и в желудке образуется гель или сгусток, что приводит к замедленному высвобождению аминокислот [45].По сравнению с молоком, он менее биодоступен, но, как и молоко, содержит все EAA. Сывороточный протеин, другой белок, содержащийся в молоке, представляет собой жидкую часть молока, которая остается после процесса производства сыра [44]. При BV 104 и PDCAAS 1,00 сыворотка превосходит как молоко, так и казеин. Он содержит все EAA, а его отличная биодоступность приводит к быстрому синтезу белка [44, 45].

Соя — это растительный источник белка, полезный для вегетарианцев и людей с непереносимостью лактозы или казеина.Соя имеет BV 74 и PDCAAS 1,00, что указывает на то, что она не так биодоступна, как белок на основе молока, но содержит все EAA [44].

Исследования потребления цельного белка: только после тренировки

Время потребления белка было важным условием в исследованиях гипертрофии мышц и силы у людей, тренирующихся с отягощениями. В этом разделе исследования с использованием источников цельного белка (например, коровьего и соевого молока) были рассмотрены в отношении их потребления после тренировок с отягощениями.

Во многих исследованиях, посвященных влиянию времени приема белка на физические изменения, использовались белковые добавки [31–36], но в некоторых исследованиях использовались молоко и другие жидкие источники белка. В исследовании, посвященном потреблению белка после одной тренировки с отягощениями, Elliot et al. исследовали потребление молока после тренировки у 24 нетренированных мужчин и женщин [37]. Субъекты были случайным образом разделены на одну из трех групп: 237 г обезжиренного молока, 237 г цельного молока или 393 г изокалорийного обезжиренного молока.Результаты показали, что у нетренированных людей потребление треонина было значительно выше у тех, кто потреблял 237 г цельного молока, по сравнению с теми, кто потреблял 237 г обезжиренного молока. Поглощение треонина указывает на чистый синтез мышечного белка. Результаты этого исследования показывают, что цельное молоко увеличивает использование доступных аминокислот для синтеза белка [37]. Типтон и др. провели исследование с участием 23 нетренированных мужчин и женщин, участники которого принимали 1) 20 г казеина, 2) 20 г сыворотки или 3) искусственно подслащенную воду через час после тяжелых упражнений с отягощениями ног [46]. Положительные изменения в чистом балансе мышечного белка привели к обе группы белков, но не для контрольной группы.Это исследование показало, что молочные белки (казеин и сыворотка) после тренировки увеличивают синтез белка [46].

Различные исследования сравнивали источники цельного белка, чтобы определить, какой из них наиболее эффективен для улучшения мышечной массы и увеличения силы. Hartman et al. провели исследование, в котором сравнивали употребление молока, соевого белка или углеводных напитков 56 молодыми нетренированными мужчинами [38]. Субъекты были разделены на одну из трех групп; каждый потреблял по 500 миллилитров (мл) а) обезжиренного молока, б) изокалорийного, изоназотного и соответствующего макроэлементам соевого белкового напитка или в) изокалорийного углеводного напитка сразу после и снова через час после тренировки с отягощениями.Состав тела, мышечная гипертрофия и показатели силы регистрировались на исходном уровне и через три дня после 12 недель тренировок 5 дней в неделю ^-1 . Группа, использовавшая молоко после тренировки, значительно увеличила массу тела и уменьшила жировые отложения по сравнению с двумя другими группами, что указывает на увеличение безжировой массы тела (ММТ). Результаты показали, что потребление обезжиренного молока после тренировки было статистически более эффективным, чем соевый белок, в отношении увеличения LBM (p <0,01), увеличения площади мышечных волокон типа II (p <0.05) и уменьшение жировых отложений (p <0,05) [38]. Эти результаты были аналогичны результатам, полученным Уилкинсоном и др. [39]. Исследователи назначили восьми тренирующимся с отягощениями мужчинам либо 500 мл обезжиренного молока, либо изонитрогенный, изокалорийный и соответствующий макроэлементам соевый протеиновый напиток после упражнений с отягощениями [39]. Был использован перекрестный дизайн, так что все участники потребляли молоко или сою в своих первых испытаниях и чередовали другие добавки во вторых испытаниях. Испытания разделяла одна неделя.Оба протеиновых напитка увеличивают синтез белка и способствуют увеличению мышечной массы; однако потребление обезжиренного молока оказало значительно большее влияние на развитие мышечной массы, чем потребление соевого белка [39]. Оба, Хартман и др. [38] и Уилкинсон и др. [39] продемонстрировали превосходство молочных белков над соевым белком в наращивании мышечной массы. Это может быть связано с тем, что соя имеет более низкий BV, чем молоко (74 против 91 соответственно), что приводит к более низкой биодоступности, что обеспечивает меньший синтез белка в тканях организма.

Ранкин и др. изучили влияние потребления молока и углеводов после упражнений с отягощениями на состав тела и силу [40]. Девятнадцать нетренированных мужчин были случайным образом распределены в одну из двух групп, которые обеспечивали 5 ккал ^. кг ^-1 масса тела шоколадного молока или углеводно-электролитного напитка. Субъекты прошли сканирование всего тела с помощью двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии (DXA) и оценку силы до и после 3 дней ^. нед ^-1 для 10-недельного протокола тяжелой атлетики.Результаты показали, что в обеих группах наблюдалось увеличение LBM и силы, но не было значительных различий между группами [40]. Добавление контрольной группы к этому исследованию помогло бы определить, связано ли увеличение силы исключительно с программой тяжелой атлетики или комбинацией упражнений и добавок. Результаты показывают, что потребление шоколадного молока после тренировки может быть эффективным для увеличения LBM у тяжелоатлетов, но необходимы дополнительные исследования с использованием контрольных групп.

Употребление молока и тренировки с отягощениями также были исследованы на женщинах. Josse et al. изучили влияние потребления молока после тренировки на силу и состав тела у 20 здоровых нетренированных женщин [41]. Испытуемым было назначено 500 мл обезжиренного молока или изокалорийного мальтодекстрина. Женщины следовали протоколу силовых тренировок 5 дней ^. нед ^-1 в течение 12 недель. Каждый участник прошел оценку силы, сканирование DXA и анализы крови. Группа, потребляющая молоко, показала статистически большее увеличение LBM, большую потерю жировой массы и больший прирост силы, что свидетельствует о том, что потребление обезжиренного молока после тренировки было эффективным для повышения LBM и силы у женщин-тяжелоатлетов [41].Результаты этого исследования подтверждают результаты предыдущих исследований, проведенных с участием мужчин, которые показали, что потребление молока после тренировки оказывает благоприятное влияние на MPS [37-40].

Исследования потребления протеиновых добавок: сравнение протоколов времени

Белковые и аминокислотные добавки широко использовались в исследованиях, показывающих их эффективность в отношении синтеза протеина. Hoffman et al. сравнили протоколы, предусматривающие добавление протеина и последующее воздействие на мышечную силу и состав тела у 33 силовых тренировок взрослых мужчин [31].В течение 10 недель силовых тренировок с отягощениями применялись две стратегии выбора времени потребления белка [31]. Одна группа принимала протеиновую добавку, содержащую ферментативно гидролизованные изоляты коллагена, сыворотки и казеина, до и после тренировки. Вторая группа принимала ту же добавку утром после пробуждения и вечером. Контрольной группе протеиновая смесь не давалась. Среднее потребление калорий в трех группах составило 29,1 ± 9,7 ккал ^. кг Масса тела — ^1. д ^-1 .

Сила мышц оценивалась по максимуму одного повторения (1ПМ) в жиме лежа и ногами. Состав тела оценивали с помощью DXA [31]. Не было групповых различий в составе тела в зависимости от времени приема добавок [31]. Все группы увеличили 1ПМ для приседаний, что указывает на увеличение мышечной силы. Только группы, принимавшие протеиновые добавки, также показали значительное увеличение 1ПМ в жиме лежа, что указывает на улучшение силы [31]. Эти результаты показали, что добавка была полезной для увеличения мышечной силы в жиме лежа на 1 ПМ, но время приема не имело значения.Результаты по составу тела могли иметь различный эффект, если бы участники потребляли достаточное количество ккал ^. кг ^-1 , поскольку для возникновения мышечной гипертрофии необходимы калории, превышающие поддерживаемые потребности. Сила действительно увеличилась, что свидетельствует как об эффективности протеиновых добавок в отношении силы, так и об эффективности режима тренировок, использованного в этом исследовании. Дальнейшие исследования должны гарантировать, что участники потребляют более 44–50 ккал ^. кг ^-1 для максимальной гипертрофии мышц [9].

Hoffman et al. провели двойное слепое исследование, посвященное использованию протеиновых добавок для ускорения восстановления после силовых тренировок с отягощениями [32]. Пятнадцать силовых тренировок мужчин были подобраны по силе, а затем случайным образом распределены для приема 42 г либо а) патентованной белковой смеси (ферментативно гидролизованные изоляты коллагенового, сывороточного или казеинового протеина, плюс 250 мг дополнительных BCAA до и после тренировки) или б) плацебо мальтодекстрина до и после тренировки [32]. Сначала участники выполняли 1ПМ для приседаний, становой тяги и выпадов со штангой.Во время второго посещения испытуемые выполнили четыре подхода по крайней мере из 10 повторений с 80% их 1ПМ для упражнений с 90 секундами между подходами. Во время третьего посещения (24 часа после второго посещения) и четвертого (48 часов после второго посещения) участники выполняли четыре подхода приседаний с предыдущим весом и выполняли как можно больше повторений за подход [32]. Хоффман и др. [32] обнаружили, что группа, получавшая патентованную протеиновую смесь, выполняла значительно больше повторений на третьем и четвертом посещениях, чем испытуемые, получавшие плацебо.Эти данные свидетельствуют о том, что добавление протеина до и после тренировки полезно для максимального увеличения производительности силовых тренировок, а также для ускорения восстановления после тренировки через 24 и 48 часов после тренировки.

Время приема добавок в связи с тренировкой с отягощениями также было изучено [33]. Cribb et al. разделили 23 бодибилдера мужского пола в одну из двух групп: тех, кто получал добавки а) до и после тренировки или б) утром и вечером. Добавка содержала 40 г белка (из изолята сыворотки), 43 г углеводов (глюкозы) и 7 г моногидрата креатина на 100 г.Каждому участнику была дана добавка в количестве 1,0 г ^. кг ^-1 масса тела. Все участники выполняли предварительную программу силовых тренировок с отягощениями в течение 8–12 недель до проведения исходных измерений. Затем участники начали 10-недельную тренировку с отягощениями, которая была разделена на три отдельных этапа: подготовительный (70–75% 1ПМ), фаза 1 перегрузки (80–85% 1ПМ) и фаза 2 (90–95% 1ПМ). ) [33].

Результаты показали значительные различия в составе тела в группе, принимавшей добавки до и после тренировки [33].В этой группе наблюдалось увеличение LBM и уменьшение жировых отложений. Обе группы продемонстрировали увеличение силы, но группа до и после тренировки продемонстрировала значительно больший прирост [33], что указывает на то, что время приема протеиновой добавки имеет решающее значение. Это противоречит выводам Хоффмана и др. [31] в отношении изменения состава тела. Это могло быть связано с тем, что Крибб и др. [33] использовали добавку, которая представляла собой комбинацию белка, углеводов и креатина, тогда как Hoffman et al.[31] с добавлением только белка. Главный вывод этого исследования заключался в том, что после 10 недель тренировок прием добавок до / после каждой тренировки приводил к большему улучшению силы и состава тела 1ПМ (увеличение LBM и снижение процентного содержания жира в организме) по сравнению с подобранной группой, которая принимала добавку утром. и вечером, вне пределов времени до и после тренировки.

Большинство исследований потребления белка и упражнений с отягощениями было проведено на более молодых взрослых мужчинах [31–33].Напротив, Verdijk et al. исследовали влияние протеина, гидролизата казеина, на мышечную гипертрофию у здоровых нетренированных пожилых мужчин [34]. Исследователи случайным образом назначили 28 пожилых мужчин принимать белковые добавки или плацебо до и после тренировки. Испытуемые выполняли 12-недельную программу силовых тренировок с отягощениями, требовавшую 3 дней по тяжелой атлетике ^. нед ^-1 . Были получены исходные и конечные измерения, включая оценку силы, компьютерную томографию, сканирование DXA, образцы крови, суточные образцы мочи, биопсию мышц и иммуногистохимические тесты.Результаты показали отсутствие различий в конечных измерениях гипертрофии мышц, силы или состава тела между группой, принимавшей протеин, и группой плацебо [34], предполагая, что для пожилых мужчин прием 20 г гидролизата казеина до и после тренировки с отягощениями не увеличивает гипертрофию мышц или сила. Однако в этом исследовании использовалось всего 20 г казеина, и он был разделен на две порции. Этот протокол не обеспечил бы участников необходимыми 3 г лейцина, необходимыми для максимального синтеза белка.Кроме того, поскольку казеин медленно переваривается [44, 45], он, возможно, не был идеальным для использования в исследовании с участием пожилых мужчин. В будущих исследованиях с этой популяцией следует включить сывороточный белок, который имеет высокую биодоступность в количестве, обеспечивающем не менее 3 г лейцина [29, 30]. Чтобы определить, нужен ли креатин для достижения желаемых результатов, следует также провести исследования, сравнивающие эффекты добавок с адекватным белком и с добавками с повышенным содержанием креатина белком до и после тренировки, как это было продемонстрировано у молодых мужчин [33] (см. Таблица 2).

Долгосрочное использование сывороточного протеина до и после тренировки с отягощениями было исследовано Hulmi et al. [35] путем распределения участников в одну из трех групп: 1) 15 г сывороточного протеина до и после тренировки с отягощениями, 2) плацебо до и после упражнений с отягощениями, или 3) отсутствие добавок, отсутствие участия в тяжелой атлетике, но продолжение обычных упражнений, как они делали до исследования. Участники первых двух групп выполняли две тренировки с отягощениями в неделю в течение 21 недели, состоящие из многосуставных упражнений на верхнюю и нижнюю части тела.Затем всем участникам была проведена биопсия латеральной широкой мышцы бедра. Результаты показали, что в группе сывороточного протеина наблюдалось значительно большее увеличение гипертрофии широкой мышцы бедра, чем в других группах, и более выраженная общая гипертрофия мышц [35]. Эти данные свидетельствуют о том, что добавление сывороточного протеина до и после тренировки полезно для увеличения мышечной гипертрофии.

Андерсен и др. исследовали влияние смешанной смеси белков на мышечную силу и размер мышечных волокон [36].Они изучили прием до и после тренировки 25 г белковой смеси (сыворотка, казеин, белки яичного белка и l-глутамин) по сравнению с добавкой мальтодекстрина в течение 3 дней ^. недель ^-1 14-недельная программа тренировок с отягощениями. Результаты биопсии мышц латеральной широкой мышцы бедра показали, что в группе, принимавшей протеиновые добавки, наблюдалось большее увеличение мышечной гипертрофии и высоты прыжка при приседании [36]. Результаты этого исследования доказывают, что добавление смеси сыворотки, казеина, белков яичного белка и l-глутамина до и после тренировки способствует гипертрофии мышц и улучшает физическую работоспособность.

Тренировочные эффекты

Эффекты тренировочных протоколов также очень важны для увеличения силы и гипертрофии мышц. Все исследования, использованные в этом обзоре, следовали протоколу тяжелой атлетики с отягощениями [31–36, 38–41]. Из исследований, упомянутых в этом обзоре, следует, что тренировочный протокол, рассчитанный на гипертрофию и силу мышц, должен длиться не менее 10–12 недель и включать от трех до пяти тренировок в неделю, состоящих из комплексных упражнений, включающих как верхнюю, так и нижнюю часть тела. [31, 33, 35, 36, 38, 40, 41].

Потребление белка и упражнения с отягощениями: максимальное увеличение анаболического потенциала

ОСНОВНЫЕ МОМЕНТЫ

• Спортсмены должны обращать внимание на три «Р» после тренировки — регидратация, восполнение (мышечный гликоген) и восстановление (поврежденные белки). Эффективная адаптация к тренировкам произойдет только в том случае, если будут соблюдены все три «Р».
• Прием белка и упражнения с отягощениями стимулируют процесс синтеза нового мышечного протеина (MPS) и действуют синергетически, когда потребление протеина следует за тренировкой.У здоровых людей изменения MPS гораздо сильнее влияют на чистый прирост мышечной массы, чем изменения в распаде мышечного белка (MPB).
• Суммирование положительных периодов баланса мышечного белка (т. Е. Когда MPS превышает MPB) приводит к гипертрофии мышц. Потребление протеина в непосредственной близости по времени, и в настоящее время имеются данные в пользу потребления протеина после упражнений, приводит к более высокому уровню MPS и большей гипертрофии.
• Точный период времени после тренировки, в течение которого было бы полезно употреблять белок, неизвестен; однако анаболический эффект от упражнений длится долго, но, вероятно, ослабевает с увеличением времени после тренировки.
• Для поддержания и наращивания мышечной массы следует потреблять более высокое общее суточное потребление белка (больше, чем рекомендуемая суточная норма, которая в настоящее время составляет 0,8 г белка / кг массы тела в день) в диапазоне 1,4–1,6 г / кг / день. .
• Спортсмены должны потреблять белок во время каждого приема пищи, чтобы обеспечить оптимальный синтез белка после каждого приема пищи (0,25–0,30 г белка на кг массы тела на прием пищи). Кроме того, высококачественные белки, такие как белки на основе молока, такие как казеин и сыворотка, могут предотвратить потерю мышечной массы и могут способствовать увеличению мышечной массы в периоды интенсивных тренировок или ограничения калорийности.
• Быстро перевариваемые белки, содержащие большое количество незаменимых аминокислот (EAA), ключевой аминокислотой которых является лейцин, более эффективны в стимулировании MPS, чем другие белки.
• Нет доказательств, подтверждающих рекомендацию о необходимости добавок белка для достижения целей, изложенных здесь. Пищевой белок, особенно высококачественный молочный белок, содержащий все ЕАА и высокое содержание лейцина, может быть более эффективным, чем другие источники белка.

ВВЕДЕНИЕ

Процессы синтеза мышечного белка (MPS) и распада мышечного белка (MPB) происходят одновременно.Этот постоянный обмен белка позволяет мышечным волокнам изменять свою структуру белка при изменении нагрузки или изменении диеты. Пластичность скелетных мышц в ответ на измененную нагрузку и сократительную способность свидетельствует о способности волокна к ремоделированию. Например, достаточно хорошо задокументировано, что содержание митохондрий увеличивается при работе на выносливость. Напротив, более высокая нагрузка приводит к меньшим изменениям в составе митохондрий, но увеличивает сократительные или миофибриллярные белки.Все вышеупомянутые адаптации к окружающей среде представляют собой изменение паттерна генетической экспрессии мышц, трансляции белков и процессов разрушения существующих белковых структур для «вставки» новых белков. Постоянный обмен мышечного белка также обеспечивает постоянный механизм «поддержания» белка за счет удаления поврежденных белков и замены их новыми белками. Повреждение белков может произойти из-за окисления или просто механического повреждения из-за высоких сил во время удлинения сокращений.Независимо от механизма, баланс между процессами синтеза мышечного белка (MPS) и распада мышечного белка (MPB) будет определять чистый прирост, потерю или отсутствие изменений белков в миофибрилле. На общем уровне белковый баланс определяет, увеличивается ли размер мышечных волокон (гипертрофия) или уменьшается (атрофия). В недавних обзорах подчеркивается регуляция процессов синтеза белка (Philp et al., 2011) и распада белка (Glass, 2010), и читателю отсылают к этим публикациям для получения более точной информации о регуляции MPS и MPB соответственно.

Что хорошо известно, так это то, что у людей только выполнение упражнений с отягощениями (Phillips et al., 1997) и потребление только белка или аминокислот (Bohe et al., 2001) являются мощными стимуляторами MPS и большей частью миофибриллярные белки (Moore et al., 2009b). Комбинация упражнений с отягощениями и потребления белка, чаще всего в виде аминокислот или белка, потребляемого после упражнений с отягощениями, приводит к синергической стимуляции MPS (Biolo et al., 1997). Важно отметить, что стимуляция МПС считается ключевым процессом в увеличении размера мышц, вызванном упражнениями, который в конечном итоге приводит к гипертрофии (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012). Согласие между краткосрочными изменениями в MPS или балансе белка мышечной сети (т. Е. MPS минус MPB) и долгосрочным приростом мышечной массы было замечено при обеспечении питательными веществами (Hartman et al., 2007; Wilkinson et al., 2007) и различные сократительные парадигмы (Mitchell et al., 2012). Кроме того, оказывается, что, по крайней мере, у здоровых людей и независимо от их возраста, именно колебания MPS от еды к приему пищи гораздо более влияют на улучшение показателей (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al. ., 2012) и потери (Phillips et al., 2009) массы скелетных мышц. Таким образом, в динамическом смысле волнообразные изменения MPS и только небольшие изменения MPB определяют чистый белковый баланс (Рис. 1).

АМИНОКИСЛОТ: СВОЙСТВА И ДОЗЫ ДЛЯ СТИМУЛЯЦИИ MPS

Кормление белков или аминокислот стимулирует MPS, эффект, который, по-видимому, обусловлен почти исключительно самими аминокислотами, а не изменениями гормонов, таких как инсулин (Biolo et al., 1997; Fujita et al., 2007). Похоже, что для этого эффекта необходимы только незаменимые аминокислоты (EAA) (Volpi et al., 2003). В частности, аминокислота лейцин занимает видное место, поскольку сама по себе действует как стимулирующий сигнал для MPS (Philp et al., 2011). Однако следует отметить, что лейцин не может стимулировать повышение MPS в отсутствие полного набора EAA (Churchward-Venne et al., 2012). Таким образом, полные смеси аминокислот (Tipton et al., 1999) или прием интактных белков (Tipton et al., 2004; Wilkinson et al., 2007) необходимы для демонстрации увеличения MPS.

Интересно, что процесс MPS является насыщаемым с точки зрения дозы белка. Это имеет смысл, поскольку существует ограниченная способность накапливать аминокислоты в мышцах, и не существует дополнительного «резервуара» белка для размещения избытка азота белка сверх того, который может быть использован для процессов, требующих аминокислот. Дозозависимый эффект MPS, по-видимому, является функцией концентраций внеклеточных аминокислот, а не внутриклеточных (Bohe et al., 2003). Было обнаружено, что реакция МПС как у молодых, так и у пожилых людей стабилизируется при ~ 10 г незаменимых или незаменимых аминокислот (Cuthbertson et al., 2005). Мы также сообщили о дозозависимости MPS после упражнений с отягощениями с использованием изолированного яичного белка в качестве источника питания (Moore et al., 2009a). То, что мы наблюдали, подобно тому, что сообщалось ранее (Cuthbertson et al., 2005), заключалось в том, что плато MPS происходило при 20 г потребленного белка (~ 8,5 г незаменимых аминокислот). На рис. 2 показан стилизованный график реакции MPS, а также соответствующий график окисления лейцина как показателя катаболизма аминокислот.Становится очевидным, что на плато MPS «лишние» аминокислоты просто сжигаются в качестве топлива. Рисунок 2 также демонстрирует, что потребление очень большого количества аминокислот и / или белка в надежде, что это ускорит набор мышечной массы, вызванный тренировками, кажется ошибочным. Напротив, употребление «всего лишь» 20 г высококачественного белка (0,25 г белка / кг массы тела / прием пищи) максимально стимулирует MPS, процесс, лежащий в основе изменений мышечной массы. Конечно, более крупные спортсмены (чем испытуемые весом 87 кг, использованные в исследовании Мура и соавт., 2009a) может потребоваться больше белка для максимального увеличения MPS и меньше у спортсменов меньшего роста.

Рис. 2: Процент увеличения (от базового уровня или 0 г) синтеза мышечного белка (MPS) и окисления лейцина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин в зависимости от принятой дозы белка и лейцина. Принимаемый белок представлял собой изолированный яичный белок; данные взяты из (Moore et al., 2009a).

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОСТРОМ ПИТАНИЕМ И ТРЕБОВАНИЯМИ

Эффекты одних упражнений с отягощениями являются мощными и продолжительными, при этом базальный МПС натощак повышается как минимум на 48 часов (Phillips et al., 1997). Много раз было показано, что употребление протеина сразу после тренировки дополнительно стимулирует МПС (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012). Даже в течение 24 часов после упражнений с отягощениями мышцы остаются чувствительными к эффектам упражнений с отягощениями и демонстрируют повышенный ответ MPS на повышенный уровень аминокислот в крови (Burd et al., 2011). Таким образом, разумно предположить, что даже во временных точках, удаленных от 24 часов, повышенная чувствительность будет очевидна (Рисунок 3).

Рис. 3. Упражнения с отягощениями стимулируют длительное увеличение синтеза мышечного белка (MPS), который может оставаться повышенным в течение ≥ 24 часов (пунктирные линии). Таким образом, мы предполагаем, что потребление белка в любой момент в течение этого усиленного периода «анаболического потенциала» будет добавлено к этим уже повышенным показателям, опосредованным упражнениями (сплошная линия).

Как показано на рисунке 3, «окно» для потребления белка длиннее, чем мы, возможно, оценили. Тем не менее, есть определенные преимущества в потреблении белка в непосредственной близости от упражнений.

ВРЕМЯ ПРОГЛАТЫВАНИЯ БЕЛКА

Существует физиологическая основа того, почему острое потребление белка, близкое к выполнению упражнений с отягощениями, может иметь стимулирующий эффект на синтез мышечного белка и наращивание мышечной массы (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006). Увеличение концентрации аминокислот в крови в сочетании с выполнением упражнений с отягощениями могло бы «использовать преимущества» механизмов на клеточном уровне, которые активируются после упражнений с отягощениями (Philp et al., 2011). Существуют доказательства, подтверждающие утверждение, что потребление белка (или аминокислот), а не просто энергии в виде углеводов, в непосредственной временной близости от упражнений с отягощениями важно для поддержки большей гипертрофии (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006 ). Эти исследования хронических тренировок показывают, что «окно», в течение которого следует потреблять белок или аминокислоты, вероятно, составляет менее 2 часов после тренировки, чтобы поддерживать большее увеличение безжировой массы тела и гипертрофию мышц у молодых людей.Примечательно, что в одном исследовании острых заболеваний эквивалентный полный анаболический ответ у молодых людей был вызван скелетными мышцами как через 1 час, так и через 3 часа после тренировки с потреблением кристаллических аминокислот (Rasmussen et al., 2000). Однако не исследовалось, приведет ли такой режим питания к аналогичной гипертрофии мышц при тренировках. Следовательно, для поддержания большей гипертрофии с помощью силовых тренировок в любом возрасте было бы полезно потреблять источник белка в течение 1 часа после прекращения упражнений.В долгосрочных исследованиях типа тренировок эффекты немедленного (или, по крайней мере, временного) обеспечения питания, по-видимому, усиливают прирост мышечной массы (Hartman et al., 2007; Holm et al., 2006). Влияние кормления перед тренировкой привлекло особое внимание с выводами Tipton et al. (2001) показали, что потребление аминокислот перед тренировкой по сравнению с потреблением аминокислот после тренировки привело к улучшению чистого аминокислотного баланса после тренировки. Однако важно то, что два последующих исследования (Fujita et al., 2009; Tipton et al., 2006) не смогли воспроизвести данные о стимулирующем эффекте кормления перед тренировкой (Tipton et al., 2001). Таким образом, в настоящее время неясно, может ли питание перед тренировкой эффективно усилить посттренировочный анаболизм.

ИСТОЧНИК БЕЛКА: ВЛИЯНИЕ НА MPS

Острые исследования, в которых испытуемые потребляли белки цельного молока или соевый белок (Elliot et al., 2006; Wilkinson et al., 2007), как отдельно, так и в качестве добавки (Tipton et al., 2004; Tipton et al., 2006). ), все показали, что эти белки способны поддерживать наращивание мышечного белка после упражнений с отягощениями.Например, обезжиренное жидкое молоко (237 мл, 377 кДж, 8,8 г белка), цельное молоко (237 мл, 627 кДж, 8,0 г белка) и изоэнергетическое количество (по отношению к цельному молоку) жира — свободное молоко (393 мл, 626 кДж, 14,5 г белка) для поддержки наращивания мышечной массы после тренировки (Elliot et al., 2006). Было обнаружено, что цельное молоко приводит к большему количеству треонина и тенденции к большему чистому поглощению фенилаланина через тренированную ногу, что позволяет предположить, что цельное молоко превосходит обезжиренное жидкое молоко по способности наращивать мышцы после упражнений.Долгосрочные последствия употребления изонитрогенного количества обезжиренного молока по сравнению с цельным молоком предполагают, что цельное молоко должно приводить к большему накоплению белка, но в настоящее время у нас отсутствуют долгосрочные исследования, чтобы сделать такой вывод. При сравнении потребления обезжиренного жидкого молока (500 мл, 745 кДж, 18,2 г белка) с изоназотным, изоэнергетическим и подобранным по составу макронутриентами количеством соевого белкового напитка был выявлен больший баланс чистого мышечного белка и фракционный синтетический сообщалось о частоте приема молока (Wilkinson et al., 2007). Было высказано предположение, что эти результаты были результатом различий в скорости переваривания белка, которые повлияли на увеличение количества аминокислот в крови и впоследствии повлияли на анаболизм мышечного белка. Это подтверждается данными исследований, подтверждающих различия в том, как молочные и соевые белки распределяются между внутренними и периферическими (то есть мышечными) тканями (Fouillet et al., 2002). В частности, соевые белки поддерживают больший внутренний синтез белка и превращаются в мочевину в большей степени, чем молочные белки (Fouillet et al., 2002). Быстро усваиваемый гидролизат сывороточного протеина был более эффективным, чем соя и мицеллярный казеин (форма казеина в молоке), в стимуляции MPS как в состоянии покоя, так и после упражнений с отягощениями, а реакция MPS коррелировала с пиковой концентрацией лейцина (Tang et al., 2009 г.). Это наблюдение было недавно подтверждено (Pennings et al., 2011) практически идентичными результатами при приеме сыворотки. Эти данные (Pennings et al., 2011; Tang et al., 2009) приводят к предложению гипотезы о « триггере лейцина » (рис. 4), которая просто утверждает, что более быстро перевариваемый белок, содержащий высокую долю лейцин был бы наиболее эффективным для увеличения MPS (Breen & Phillips, 2012; Churchward-Venne et al., 2012).

Рисунок 4: Концепция «триггера лейцина» с данными, адаптированными из (Tang et al., 2009), как показано для белков сыворотки, соевого белка и казеина. Эти белки перевариваются в следующем порядке: сыворотка ≥ соя >> казеин и следующее содержание лейцина: сыворотка> казеин> соя. Таким образом, более сильное и быстрое повышение уровня лейцина в крови вызывает большее повышение MPS.

В дополнение к гидратации и углеводам необходимо признать важность белка из-за его роли в обеспечении адаптации и восстановления.Чрезмерно большое потребление белка, по-видимому, не способствует адаптации и может поставить под угрозу потребление других важных питательных веществ, таких как углеводы. На рекомендованных здесь уровнях и с особым вниманием к потреблению белка в период после тренировки спортсмены должны иметь возможность максимизировать восстановление своих мышц и, вероятно, соединительных тканей, и тем самым обеспечить максимальную производительность.

ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ

• Потребляйте белок после тренировки, чтобы максимизировать синтез белка и способствовать адаптации.
• Жидкие формы белка лучше всего из-за их быстрого усвоения.
• Быстро усваиваемые белки лучше всего, а изолированные белки, такие как сыворотка, молочные белки или соя, оказываются наиболее эффективными.
• Сывороточный протеин, благодаря содержанию лейцина, представляет собой, в пересчете на грамм, лучший источник протеина для стимуляции синтеза нового мышечного протеина.
• Потребляйте белок в течение дня через регулярные промежутки времени, чтобы максимизировать анаболический ответ (20-25 г на прием пищи или между 0.25-0,30 г белка / кг массы тела / прием пищи).
• Избыточные количества протеина не являются необходимыми для достижения результатов, однако уровни потребления протеина в диапазоне 1,2–1,6 г протеина / кг / день будут достаточными и больше, чем требуется большинству спортсменов даже во время тяжелых тренировок.

ССЫЛКИ

Биоло, Г., К. Д. Типтон, С. Кляйн и Р. Р. Вулф (1997). Обильный запас аминокислот усиливает метаболический эффект упражнений на мышечный белок. Являюсь. J. Physiol.273: E122-E129.

Бохе, Дж., Дж. Ф. Лоу, Р. Р. Вулф и М. Дж. Ренни (2001). Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот. J. Physiol. 532: 575-579.

Бохе, Дж., А. Лоу, Р. Р. Вулф и М. Дж. Ренни (2003). Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование зависимости реакции от дозы. J. Physiol. 552: 315-324.

Брин Л. и С. М. Филлипс (2012).Взаимодействие с питательными веществами для оптимального анаболизма белков при упражнениях с отягощениями. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 15: 226-232.

Бурд, Н.А., Д. Уэст, Д. Р. Мур, П. Дж. Атертон, А. У. Стейплз, Т. Прайор, Дж. Э. Танг, М. Дж. Ренни, С. К. Бейкер и С. М. Филлипс (2011). Повышенная аминокислотная чувствительность при синтезе миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Nutr. 141: 568-573.

Черчвард-Венн, Т.А., Н.А. Бурд и С.М. Филлипс (2012).Пищевая регуляция синтеза мышечного белка с помощью упражнений с отягощениями: стратегии повышения анаболизма. Nutr. Метаб. (Лондон) 9: 40.

Катбертсон, Д., К. Смит, Дж. Бабрадж, Дж. Лиз, Т. Уодделл, П. Атертон, Х. Вакерхаге, П. М. Тейлор и М. Дж. Ренни (2005). Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе аминокислотной устойчивости истощенных, стареющих мышц. FASEB J. 19: 422-424.

Эллиот Т.А., М.Г. Кри, А.П. Сэнфорд, Р.Р. Вулф и К.Д. Типтон (2006). Прием молока стимулирует синтез чистого мышечного протеина после упражнений с отягощениями.Med. Sci. Спортивные упражнения. 38: 667-674.

Фуйе, Х., Ф. Мариотти, К. Гаудишон, К. Бос и Д. Томе (2002). Источник белка у людей по-разному влияет на периферический и внутренний метаболизм пищевого азота, что оценивается с помощью компартментального моделирования. J. Nutr. 132: 125-133.

Фудзита, С., Х. К. Дрейер, М. Дж. Драммонд, Э. Л. Глинн, Дж. Г. Каденас, Ф. Йошизава, Э. Вольпи и Б. Б. Расмуссен (2007). Передача сигналов питательных веществ в регуляции синтеза мышечного белка человека.J. Physiol. 582: 813-823.

Фуджита, С., Х. К. Дрейер, М. Дж. Драммонд, Э. Л. Глинн, Э. Вольпи и Б. Б. Расмуссен (2009). Прием незаменимых аминокислот и углеводов перед тренировкой с отягощениями не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки. J. Appl. Physiol. 106: 1730-1739.

Гласс, Д.Дж. (2010). Сигнальные пути, влияющие на мышечную массу. Curr. Opin. Clin. Nutr. Метаб. Уход 13: 225-229.

Хартман, Дж. У., Дж. Э. Танг, С. Б. Уилкинсон, М. А. Тарнопольский, Р.Л. Лоуренс, А. В. Фуллертон и С. М. Филлипс (2007). Употребление обезжиренного жидкого молока после упражнений с отягощениями способствует большему приросту мышечной массы, чем потребление сои или углеводов у молодых, новичков, тяжелоатлетов мужского пола. Являюсь. J. Clin. Nutr. 86: 373-381.

Холм, Л., Б. Эсмарк, М. Мизуно, Х. Хансен, К. Суэтта, П. Холмих, М. Крогсгаард и М. Кьяер (2006). Влияние белково-углеводных добавок на результаты реабилитации пациентов с ПКС.J. Orthop. Res. 24: 2114-2123.

Карлссон, Х.К., П.А. Нильссон, Дж. Нильссон, А.В. Чибалин, Дж. Р. Зиерат и Э. Бломстранд (2004). Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают фосфорилирование p70S6k в скелетных мышцах человека после упражнений с отягощениями. Являюсь. J. Physiol. 287: E1-E7.

Митчелл, С.Дж., Т.А. Черчвард-Венн, Д. Д. Уэст, Н. А. Берд, Л. Брин, С. К. Бейкер и С. М. Филлипс (2012). Упражнения с отягощениями не определяют рост гипертрофии у молодых мужчин, опосредованный тренировками.J Appl. Physiol. 113: 71-77.

Мур Д.Р., М. Дж. Робинсон, Дж. Л. Фрай, Дж. Э. Танг, Э. И. Гловер, С. Б. Уилкинсон, Т. Прайор, М. А. Тарнопольски и С. М. Филлипс (2009a). Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. Являюсь. J. Clin. Nutr. 89: 161-168.

Мур Д.Р., Дж. Э. Танг, Н. А. Бурд, Т. Реречич, М. А. Тарнопольский и С. М. Филлипс (2009b). Дифференциальная стимуляция синтеза миофибриллярных и саркоплазматических белков при приеме белков в покое и после упражнений с отягощениями.J. Physiol. 597: 897-904.

Пеннингс, Б., Й. Бури, Дж. М. Зенден, А. П. Гийсен, Х. Койперс и Л. Дж. Ван Лун (2011). Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного белка после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин. Являюсь. J. Clin. Nutr. 93: 997-1005.

Филипс С.М., К. Д. Типтон, А. Аарсленд, С. Э. Вольф и Р. Р. Вулф (1997). Синтез и распад смешанного мышечного белка после упражнений с отягощениями у людей. Являюсь. J. Physiol. 273: E99-E107.

Филипс, С.М., Э. И. Гловер и М. Дж. Ренни (2009). Изменения белкового обмена, лежащие в основе атрофии неиспользования в скелетных мышцах человека. J. Appl. Physiol. 107: 643-654.

Филп А., Д. Л. Гамильтон и К. Баар (2011). Сигналы, опосредующие ремоделирование скелетных мышц при упражнениях с отягощениями: независимая от PI3-киназы активация mTORC1. J. Appl. Physiol. 110: 561-568.

Расмуссен, Б. Б., К. Д. Типтон, С. Л. Миллер, С. Э. Вольф и Р. Р. Вульф (2000). Пероральная добавка незаменимых аминокислот и углеводов усиливает анаболизм мышечного белка после упражнений с отягощениями.J. Appl. Physiol. 88: 386-392.

Тан, Дж. Э., Д. Р. Мур, Г. В. Куйбида, М. А. Тарнопольский и С. М. Филлипс (2009). Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Appl. Physiol. 107: 987-992.

Типтон, К. Д., А. А. Феррандо, С. М. Филлипс, Д. Дойл, младший, и Р. Р. Вулф (1999). Послетренировочный синтез чистого белка в мышцах человека из перорально вводимых аминокислот.Являюсь. J. Physiol. 276: E628-E634.

Типтон, К.Д., Б. Б. Расмуссен, С. Л. Миллер, С. Э. Вольф, С. К. Оуэнс-Стовалл, Б. Э. Петрини и Р. Р. Вулф (2001). Выбор времени приема углеводов и аминокислот изменяет анаболический ответ мышц на упражнения с отягощениями. Являюсь. J. Physiol. 281: E197-E206. Типтон, К. Д., Т. А. Эллиот, М. Г. Кри, С. Е. Вольф, А. П. Сэнфорд и Р. Р. Вулф (2004). Прием казеина и сывороточных белков приводит к анаболизму мышц после упражнений с отягощениями. Med. Sci. Спортивные упражнения.36: 2073-2081.

Типтон, К. Д., Т. А. Эллиот, М. Г. Кри, А. А. Аарсленд, А. П. Сэнфорд и Р. Р. Вулф (2006). Стимуляция синтеза чистого мышечного протеина путем употребления сывороточного протеина до и после тренировки. Являюсь. J. Physiol. 292: E71-E76.

Вольпи, Э., Х. Кобаяши, М. Шеффилд-Мур, Б. Миттендорфер и Р. Р. Вулф (2003). Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечного белка у здоровых пожилых людей. Являюсь. J. Clin. Nutr.78: 250-258.

Уилкинсон, С. Б., М. А. Тарнопольский, М. Дж. Макдональд, Дж. Р. Макдональд, Д. Армстронг и С. М. Филлипс (2007). Потребление жидкого обезжиренного молока способствует большему наращиванию мышечного белка после упражнений с отягощениями, чем изонитрогенный и изоэнергетический соевый протеиновый напиток. Являюсь. J. Clin. Nutr. 85: 1031-1040.

Белок скелетных мышц, регулирующий выносливость

Образец цитирования: (2004) Белок скелетных мышц, регулирующий выносливость.PLoS Biol 2 (10): e315. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.0020315

Опубликовано: 24 августа 2004 г.

Авторские права: © 2004 Public Library of Science. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии правильного цитирования оригинальной работы.

Это обычная жалоба бегунов.Когда вы накопите достаточно силы и выносливости, чтобы бегать весело, эти мучительные боли не исчезнут. Каждый раз, когда ваша ступня ударяется о землю, через ваше тело проходит сила, примерно равная удвоенному вашему весу, в конечном итоге разрывая кости, хрящи, мышцы, сухожилия, связки и суставы. Для тех удачливых людей, которые могут выдержать удары, главное ограничение беговой производительности связано с мышечной усталостью. Рэндалл Джонсон и его коллеги сообщают, что белок, обнаруженный в скелетных мышцах, сильно влияет на мышечную выносливость.

Бег, как и любая продолжительная активность скелетных мышц, потребляет большое количество аденозинтрифосфата (АТФ), молекулы, которая питает многие важные клеточные процессы. Ряд метаболических путей снабжают мышечную ткань АТФ, необходимым для сокращения мышц и поддержания продолжающихся упражнений. Преобладающий путь зависит от таких факторов, как скорость, продолжительность и тип активности, а также от доступности кислорода, которая колеблется во время активности. (Для получения дополнительной информации о типах мышечных клеток и их выносливости см. Синопсис под названием «Нацеливание на гены превращает мышей в бегунов на длинные дистанции.”)

Допустим, вы начинаете получасовой бег со спринта. В течение нескольких секунд ваше тело использует кислород в своих мышцах и должно переключиться на анаэробные пути, которые метаболизируют сахара и жиры для регенерации АТФ. Аэробные пути действуют внутри митохондрий, основных генераторов энергии клетки. В цитоплазме функционируют анаэробные пути, такие как гликолиз.

Гипоксия (физиологическое состояние, которое возникает, когда уровень кислорода падает ниже нормального) определяет, как АТФ перерабатывается и какие субстраты, производящие энергию (например, глюкоза или жирные кислоты), используются; он также производит побочные продукты метаболизма, такие как молочная кислота, во время физических упражнений.(Бегунам известен «ожог молочной кислоты», связанный со снижением pH крови.) Гликолиз — основной источник анаэробной энергии у животных — использует глюкозу, хранящуюся в виде гликогена в мышечных клетках, для производства АТФ. Когда уровень кислорода в крови падает, ген фактора транскрипции, индуцируемый гипоксией 1α (HIF-1α), запускает гликолитический путь.

Чтобы понять, как HIF-1α регулирует функцию скелетных мышц, команда Джонсона создала мышей, которые не могли экспрессировать HIF-1α в скелетных мышцах. Нормальные и мутантные мыши выполняли упражнения, которые включали плавание и бег на беговых дорожках.После упражнений у нормальных мышей был повышен уровень транскриптов генов и ферментов, участвующих в транспорте и метаболизме глюкозы. У мутантных мышей экспрессия этих связанных с гликолизом генов и ферментов была значительно ниже. Однако уровень АТФ у мутантов был нормальным. Без молекулярных механизмов, задействованных в анаэробном метаболизме, их мышцы переключились на аэробные пути. Присутствие ферментов, которые реагируют на снижение уровня АТФ увеличением выработки митохондриального АТФ, в сочетании с низким уровнем молочной кислоты, подтвердило переключение.

Во время тестов на выносливость мутанты могли плавать и бегать в гору (на беговых дорожках с наклоном вверх) дольше, чем нормальные мыши, но когда дело доходило до бега под гору, преобладали нормальные мыши. Оказывается, бег под гору способствует метаболизму гликолита; бег в гору и плавание благоприятствуют окислительным путям, к которым были предрасположены мутанты. Но их ненадлежащее использование этого пути дорого обошлось. К последнему дню четырехдневной тренировки время бега мутантов было значительно короче, а их мышцы были явно повреждены.

У мутантов обнаружен ряд фирменных дефектов мышц, наблюдаемых у людей с нарушениями гликолитической обработки. У этих пациентов часто наблюдается пониженный уровень лактата и повышенный уровень митохондриальных ферментов, что, по-видимому, может вызвать второе дыхание и повысить выносливость. Это неправильное использование окислительных путей, которое компенсирует неспособность запустить гликолиз, может объяснить вызванное физическими упражнениями повреждение мышц, связанное с этими заболеваниями.

Эти результаты демонстрируют, что потеря молекул, необходимых для задействования путей реакции на гипоксию, имеет серьезные последствия для мышечной функции во время упражнений; он может дать повышенную выносливость, но за высокую цену.Представленная здесь модель на мышах поможет исследователям изучить, как мышцы обычно функционируют в ответ на низкий уровень кислорода и как метаболический дефицит вызывает изнурительное мышечное заболевание.

белков — Max Muscle Nutrition

Протеин — Максимальное питание для мышц перейти к содержанию {% elsif box.template.id == 2 или box.template.id == ‘2’%}

{{box.title.text}}

{% if box.subtitle%}

{{box.subtitle.text}}

{% endif%} {% assign total_price = 0%} {% для продукта в продуктах%} {% assign first_available_variant = false%} {% за вариант в продукте.варианты%} {% if first_available_variant == false и variant.available%} {% assign first_available_variant = option%} {% endif%} {% endfor%} {% if first_available_variant == false%} {% assign first_available_variant = product.variants [0]%} {% endif%} {% if first_available_variant.available и box.template.selected%} {% assign total_price = total_price | plus: first_available_variant.price%} {% endif%} {% if product.images [0]%} {% assign Feature_image = product.изображения [0] | img_url: ‘350x’%} {% еще %} {% assign Feature_image = no_image_url | img_url: ‘350x’%} {% endif%} {% endfor%} {%, если box.template.elements содержит ‘price’%}

{{translation.total_price}} {{total_price | money}}

{% endif%} {%, если box.template.elements содержит ‘addToCartBtn’%} {{translation.add_selected_to_cart}} {% endif%} {% elsif box.template.id == 3 или box.template.id == ‘3’%}

{{box.title.text}}

{% if box.subtitle%}

{{box.subtitle.text}}

{% endif%} {% assign total_price = 0%} {%, если box.template.elements содержит ‘price’%}

{{translation.total_price}} {{total_price | money}}

{% endif%} {%, если box.template.elements содержит ‘addToCartBtn’%} {{translation.add_selected_to_cart}} {% endif%} {% endif%}

Используйте стрелки влево / вправо для навигации по слайд-шоу или проведите пальцем влево / вправо при использовании мобильного устройства

Как белок превращается в мышцы?

Мы каждый день слышим, что для наращивания здоровых мышц нашего тела нам необходимо получать достаточное количество белка, но многие из вас все еще задаются вопросом , как белок на самом деле превращается в мышцы?

Простой ответ

Белок на самом деле является единственным питательным веществом, которое непосредственно отвечает за наращивание мышечной массы. Будучи прямым предшественником наращивания мышечной массы, белок необходим для восстановления и роста мышц.Следовательно, для наращивания мышечной массы важно, чтобы в нужное время потреблялось надлежащее количество высококачественного протеина.

Как это работает

Пищеварение
Ваш желудок и тонкий кишечник заполнены ферментами, которые расщепляют белок на пептиды — комбинации по крайней мере двух или трех аминокислот (также называемые строительными блоками вашего тела). Затем другие ферменты расщепляют пептиды на отдельные аминокислоты.

Транспорт
Аминокислоты попадают прямо из желудочно-кишечного тракта в печень.Хотя основная функция печени заключается в детоксикации крови, она также возвращает аминокислоты в кровоток для доставки в мышцы.

Response
Ваши мышцы представляют собой пучки длинных волокон. Силовые тренировки вызывают микротрещины в этих волокнах, которые сигнализируют вашей иммунной системе, что нужно отправить рабочую группу (гормон роста и стволовые клетки) и восстановить материал (аминокислоты) в поврежденные участки.

Строительство
Ваша ДНК действует как прораб: она вызывает определенные аминокислоты, направляет их использование и назначает их роли.Бригада по работе с мышечными волокнами использует свежие запасы аминокислот для плетения миофибрилл; это пучки белковых нитей миозина и актина, которые имеют решающее значение для сокращения мышц.

Восстановление и рост
Новые миофибриллы срастаются с поврежденными участками мышечных волокон. Но восстановление микротрещины — это больше, чем просто заплатка: эти миофибриллы также помогают сделать мышцу больше и сильнее , чем она была раньше!

Посмотрите видео ниже из журнала Mens Health Magazine, в котором все объясняется в потрясающем анимационном видео!

С белком, играющим такую ​​важную роль в вашем организме, легко понять, почему нам нужно его много! Если вы хотите добавить больше белка в свой рацион, но не являетесь большим мясоедом, мы вам поможем, см. Некоторые из наших предыдущих статей ниже:

Как белок превращается в мышцы?

Мы слышим это каждый день, чтобы нарастить здоровые мышцы нашего тела…

ПОСМОТРЕТЬ ЭТУ СТАТЬЮ

Как мне добавить больше протеина в …

Общий вопрос, который задают как вегетарианцы, так и веганы: как я могу …

ПОСМОТРЕТЬ СТАТЬЮ

---

Источники:
http://www.menshealth.com/nutrition/ipad-exclusive-protein-to-muscle
http://www.acaloriecounter.com/diet/ ежедневное потребление белка /
http://www.webmd.com/men/features/benefits-protein#1

Профиль автора

Люк Хопкинс

Заядлый бегун босиком, исследователь, создатель и увлеченный ученик.Я невероятно потрясен всеми, кто помог компании Protein Bread Co. вырасти до сегодняшнего состояния — активно поддерживаю нашу миссию — помочь 5 миллионам австралийцев и 20 миллионам людей во всем мире жить более здоровой, здоровой и счастливой жизнью. Вы можете связаться со мной через Twitter или Instagram @thelowcarbgiant, Facebook @lukehopkins или написать мне письмо по адресу [email protected]

Что такое синтез мышечного протеина

Если вы много читали о питании, добавках , и тренировки, скорее всего, вы слышали о синтезе мышечного белка (MPS).MPS — это биологический процесс создания новых белков, в частности, мышечной ткани. Синтез белка происходит в ответ на упражнения и тренировки с отягощениями, а аминокислоты используются для восстановления и восстановления мышечной массы. Мы собираемся рассказать, что такое синтез мышечного протеина и как определенные добавки и пищевые продукты могут максимизировать рост ваших мышц, чтобы получить с трудом заработанные вами результаты.

Синтез мышечного белка — это биологический процесс создания новых белковых клеток для восстановления и восстановления мышечной ткани с помощью аминокислот.Этот биологический процесс является результатом интенсивного физического стресса, вызванного микротравмами и мини-травмами мышечной ткани во время тренировки. Однако исследования показывают, что интенсивность / рабочая нагрузка незначительны для скорости MPS. MPS действительно контролируется упражнениями в дополнение к потреблению питательных веществ.

Аминокислоты — это небольшие молекулы, известные как «строительные блоки» белка. Всего в организме человека 20 аминокислот и девять из них классифицируются как незаменимые. Незаменимые, то есть вы должны получать их с пищей или с добавками.Источниками пищи, которые содержат все девять незаменимых аминокислот, являются источники белка, обычно получаемые из мяса, птицы или молочных продуктов. Остальные одиннадцать аминокислот не являются необходимыми, то есть ваше тело производит их самостоятельно в количествах, которые можно использовать без истощения.

Из девяти незаменимых аминокислот три классифицируются как аминокислоты с разветвленной цепью BCAA, которые отвечают за стимуляцию синтеза мышечного белка. Лейцин, изолейцин и валин помогают восстанавливать и восстанавливать мышечную массу, подавляя распад мышечного белка (MPB) и увеличивая синтез мышечного белка (MPS).Чтобы нарастить мышцы или стать анаболиком, ваше тело должно иметь чистый положительный аминокислотный баланс. Если скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка, ваше тело становится катаболическим и разрушает мышечную массу.

Например, методы высокоинтенсивной тренировки, такие как HIFT или HIIT, могут стать катаболическими, когда ваше тело не имеет необходимого количества мышечного топлива, также известного как аминокислоты, для поддержания положительного аминокислотного баланса.Вот почему люди принимают добавки с аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA). Чтобы поддерживать и наращивать мышечную массу, вашему организму необходимы незаменимые аминокислоты во время и после тренировки, чтобы оптимизировать ваши достижения и восстановление.

В состоянии натощак MPB превышает MPS, что означает, что ваше тело находится в катаболическом состоянии. Вот почему добавки имеют решающее значение во время голодания во время тренировки. В состоянии питания MPS превышает MPB, в то время как во время обучения MPS и MPB постепенно увеличиваются.

СВЯЗАННАЯ СТАТЬЯ Каковы лучшие добавки во время прерывистого голодания?

Белковая добавка

Очень важно наполнить мышцы топливом, необходимым для достижения максимальной производительности.Протеиновый коктейль перед тренировкой поможет увеличить количество аминокислот в крови гораздо быстрее, чем употребление одной еды. Кратковременный выброс аминокислот известен как гипераминоацидемия и стимулирует синтез большего количества мышечного белка. Получение большого количества аминокислот после тренировки не менее важно, так как это поможет в процессе восстановления мышц и оптимизирует восстановление после тренировки. Добавление дополнительных отдельных аминокислот, таких как L-глутамин, в ваш послетренировочный коктейль может помочь еще больше оптимизировать ваше восстановление за счет уменьшения разрушения протеина в мышцах и мышечной болезненности, вызванной физическими упражнениями.

Пейте BCAA во время тренировки

Высокоинтенсивные тренировки являются катаболическими. Синтез мышечного белка можно усилить за счет увеличения потребления аминокислот, в частности лейцина. Исследования показывают, что аминокислота с разветвленной цепью, лейцин, больше всего стимулирует MPS, чтобы помочь доставить жизненно важные питательные вещества, необходимые вашим мышцам для восстановления и восстановления. Тренировки несколько раз в день или в течение продолжительных периодов могут значительно увеличить скорость расщепления белка. Таким образом, во время тренировки крайне важно обеспечить организм необходимыми аминокислотами для подпитки, гидратации и восстановления.

Пара белков и углеводов после тренировки

Наличие питательных веществ и послетренировочное питание являются определяющим фактором между достижением ваших целей и посредственными результатами. Белок в сочетании с высококачественными сложными углеводами максимизирует скорость синтеза мышечного белка. Способность к упражнениям, работоспособность и восстановление после упражнений могут быть улучшены с помощью научно обоснованных вмешательств в области питания путем манипулирования различными переменными питательными веществами (например, составом питательных веществ, количеством и временем приема питательных веществ.) [Р].

Многочисленные исследования показали, что прием белковых добавок или их употребление после тренировки оказывает благотворное влияние на анаэробную мощность, силу и восстановление [R]. Однако включение белка в вашу стратегию питания после тренировки действительно зависит от того, сколько белка вы съели в течение дня. Текущая рекомендуемая диета (RDA) для здоровых людей составляет 0,8 г / кг / день для нетренированной традиционной диеты. Однако у физически активных людей, которые оптимизируют тренировочные показатели, потребление белка составляет не менее 1.Рекомендуется 4–1,6 г / кг / день [R].

Для достижения наилучших результатов после тренировки выберите жидкую форму протеина, такую ​​как изолят сывороточного протеина. Цельные продукты перевариваются медленно, и если после тренировки цельные приемы пищи нецелесообразны, бросьте обратно диетический коктейль после тренировки, чтобы получить необходимые питательные вещества быстро и эффективно.

РЕКОМЕНДУЕМЫЙ ПРОДУКТ Изолят сывороточного протеина (шоколад или ваниль, 30 порций)

Гликоген является основным источником топлива, производимым из глюкозы, содержащейся в углеводах.Гликоген играет важную роль в поддержании потребности в энергии во время длительных высокоинтенсивных тренировок и умеренных упражнений. [Р]. Истощение запасов гликогена является основным фактором возникновения усталости во время упражнений [R]. Для быстрого восстановления после продолжительных упражнений важно пополнить запасы гликогена, чтобы инициировать восстановление мышц и адаптацию [R]. Углеводы можно использовать в вашей стратегии питания после тренировки, чтобы повлиять на восстановление выносливости во время высокоинтенсивных тренировок [R].

Многочисленные клинические исследования доказали, что длительные упражнения коррелируют с низким содержанием гликогена в мышцах [R]. Поэтому, если вы планируете выдерживать длительные тренировки или выполнять несколько тренировок на тренировках, очень важно принимать добавки с чистым натуральным комплексным углеводным продуктом, который поможет пополнить запасы гликогена, для длительной энергии и выносливости. Мы рекомендуем наш продукт Clean Carbs , который содержит сладкий картофель, ямс, овес и чернику.

РЕКОМЕНДУЕМЫЙ ПРОДУКТ Чистые углеводы (45 порций)

Получение необходимого и достаточного количества незаменимых аминокислот из белка и гликогена из углеводов имеет решающее значение для посттренировочного питания, чтобы восполнить и запустить процесс восстановления и усилить синтез мышечного протеина для оптимизации тренировок.

Клинические исследования показали, что включение углеводов и белков вместе в послетренировочное питание дает наибольшие преимущества для оптимизации производительности [R].

В исследовании, проведенном в Университете Бирмингема, изучалось влияние добавок сывороточного протеина на частоту ответа на МПС у мужчин. Участникам исследования давали 10, 20 или 40 граммов сывороточного протеина сразу после тренировки с отягощениями. По словам исследователей:

• 10-граммовая доза сывороточного протеина не повлияла на синтез мышечного протеина.
• Доза в 20 граммов увеличила MPS на 49%.
• Доза в 40 граммов увеличила MPS на 56%, но также вызвала чрезмерное накопление мочевины.

Потребление от 20 до 40 граммов сывороточного протеина после тренировки также увеличивает концентрацию аминокислот фенилаланина, лейцина и треонина.

Стимуляция синтеза мышечного протеина — это автоматизированная реакция на упражнения, но при правильном питании, добавках и выборе времени приема пищи вы можете увеличить скорость MPS, чтобы помочь нарастить больше мышц и силу, чтобы достичь поставленных целей.

---

Хотите улучшить синтез мышечного протеина и нарастить больше мышц?

Swolverine’s Whey Protein Isolate содержит 26 граммов ультрачистого, холодного отжима, насыщенного и кремообразного микрофильтрованного протеина на порцию. гормон), изолят сывороточного протеина Swolverine содержит строительные блоки, необходимые для развития ваших спортивных результатов и силы. * Каждая мерная ложка содержит добавленные пищеварительные ферменты (папаин и протеаза) для максимального увеличения скорости всасывания, что является ключом к оптимизации роста мышц и послетренировочное восстановление.Мы превратим послетренировочный коктейль в самую увлекательную часть тренировки!

SWOLVERINE — это бренд спортсменов, ведущих активный образ жизни и выносливость. Наши продукты созданы для элитных спортсменов, а наши продукты созданы для того, чтобы поддерживать ваши спортивные результаты. Мы выполняем , когда вы выполняете.

Мы верим, что каждый может оптимизировать не только свои спортивные результаты, но и свой человеческий потенциал. Мы считаем, что мы можем оптимизировать производительность за счет прозрачности , клинически эффективных доз и клинически проверенных ингредиентов с результатами, основанными на доказательствах. Мы обеспечиваем питательными веществами, необходимыми для вашего активного образа жизни.

Ссылки

Атертон, П. Дж. И К. Смит. «Синтез мышечного белка в ответ на питание и упражнения». Журнал физиологии т.