Атф биология расшифровка: АТФ и другие органические соединения клетки — урок. Биология, 9 класс.

Лактат

Лактат – это продукт клеточного метаболизма, производная молочной кислоты. Может находиться в клетках в виде самой молочной кислоты либо в виде ее солей.

Синонимы русские

Молочная кислота, соли молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate, lactic acid.

Метод исследования

Кинетический колориметрический метод.

Единицы измерения

Ммоль/л (миллимоль на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

В ходе анализа измеряется количество лактатов в крови.

Они являются продуктом клеточного метаболизма и в зависимости от рН (кислотности) могут присутствовать в клетках в виде молочной кислоты или при нейтральной рН в форме солей молочной кислоты.

В норме концентрация лактатов в крови очень низкая. В мышцах, эритроцитах, клетках мозга и в других тканях она повышается при недостатке кислорода в клетке либо если первичный путь производства энергии в клетках нарушен.

Основные запасы клеточной энергии производятся в митохондриях, крошечных «энергетических станциях» внутри клеток организма. Митохондрии используют глюкозу и кислород для производства АТФ (аденозинтрифосфата), главного энергетического источника в организме. Это называется аэробным образованием энергии.

При падении уровня кислорода в клетке либо при нарушении нормального функционирования митохондрий организм переключается на менее эффективное производство энергии (анаэробное) путем расщепления глюкозы с образованием АТФ. Лактат является основным побочным продуктом этого анаэробного процесса.

Молочная кислота может накапливаться в случае, если она производится быстрее, чем печень успевает ее утилизировать. Когда ее содержание в крови значительно повышается, наступает гиперлактатацидемия, которая может далее развиться в лактацидоз, если молочная кислота будет продолжать накапливаться. Организму часто удается компенсировать эффект лактацидоза, однако в тяжелых случаях нарушается кислотно-щелочной баланс, что сопровождается слабостью, учащенным дыханием, тошнотой, рвотой, потливостью и даже комой.

Причины повышения уровня лактатов подразделяются на две группы в соответствии с механизмом, который вызывает лактацидоз.

Лактацидоз А-типа наиболее распространен и ассоциирован с факторами, вызывающими недостаточный захват кислорода легкими либо замедленное кровообращение, что приводит к уменьшению снабжения тканей кислородом. Примеры лактацидоза А-типа:

• шок в результате полученной травмы или сильной кровопотери,
• сепсис,
• инфаркт,
• застойная сердечная недостаточность,
• тяжелые легочные либо респираторные заболевания,
• отек легких,
• тяжелые формы анемии.

Лактацидоз Б-типа не связан с поступлением кислорода к тканям, он является причиной повышенной потребности в кислороде из-за проблем обмена веществ. Примеры лактацидоза Б-типа:

• болезни печени,
• почечные заболевания,
• сахарный диабет,
• лейкемия,
• СПИД,
• болезни, связанные с сохранением гликогена (например, глюкозо-6-фосфатазная недостаточность),
• лекарства и токсины, такие как салицилаты, цианиды, метанол, метформин,
• различные наследственные митохондриальные и метаболические заболевания, являющиеся формами мышечной дистрофии и затрагивающие синтез АТФ,
• состояние при интенсивных физических нагрузках.

Для чего используется исследование?

• Для выявления лактацидоза, то есть высокого содержания лактатов.
• Чтобы определить гипоксию и лактацидоз и оценить их тяжесть, если есть факторы, понижающие снабжение кислородом клеток и тканей (лактацидоз чаще всего возникает именно из-за этого), например шок или застойная сердечная недостаточность.
• Для оценки кислотно-щелочного баланса и оксигенации (вместе с анализом на газы в крови).
• При диагностике болезней, которые способны привести к повышенному содержанию лактатов, а также при симптомах ацидоза, поскольку лактацидоз может вызываться факторами, не связанными с уровнем кислорода в тканях.
• Чтобы выяснить, не являются ли сопутствующие заболевания, например болезни печени или почек, причиной лактацидоза (вместе с другими исследованиями, такими как клинический анализ крови или мочи, некоторые биохимические тесты).
• Для обследования больных с подозрением на сепсис. Если уровень лактатов у них падает ниже нормы, лечение им назначается незамедлительно. При своевременной диагностике и безотлагательном лечении сепсиса шансы на успешное выздоровление увеличиваются во много раз.
• Для наблюдения за течением гипоксии и контроля за эффективностью ее лечения в случае обострения таких болезней, как сепсис, инфаркт и застойная сердечная недостаточность.

Когда назначается исследование?

• При симптомах недостатка кислорода (одышка, учащенное дыхание, бледность, потливость, тошнота, слабость в мышцах).
• При подозрении на сепсис, шок, инфаркт, сердечную недостаточность, почечную недостаточность или сахарный диабет.
• При острых головных болях, лихорадке, расстройстве и потере сознания, а также признаках менингита.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0,5 – 2,2 ммоль/л.

Клиническое значение имеет лишь повышение концентрации лактата в крови.

• Высокая концентрация лактата указывает на болезнь (либо иные  факторы), которая является причиной накопления лактатов в тканях. В целом чем выше уровень лактатов, тем острее протекает заболевание. Если накопление лактатов связано с гипоксией, то их повышение означает, что организм не способен ее компенсировать. В то же время сама по себе избыточная концентрация лактатов не является прямым указанием на диагноз, она лишь помогает подтвердить либо исключить возможные причины наблюдаемых симптомов.
• Если есть подозрение на состояние, ведущее к кислородной недостаточности, например на шок, полученный в результате травмы или сильной кровопотери, сепсис, инфаркт, застойную сердечную недостаточность, острые респираторные или легочные заболевания, отек легких, острую анемию, то повышенный уровень лактатов может быть признаком гипоксии и/или дисфункции органов.
• Иногда лактацидоз является осложнением болезней печени, почек, диабета, лейкемии, СПИДа, болезней, связанных с сохранением гликогена (например, глюкозо-6-фосфатазной недостаточностью), различных наследственных митохондриальных и метаболических заболеваний (форм мышечной дистрофии и тех, которые затрагивают синтез АТФ).
• Увеличивать концентрацию лактатов способны лекарства и токсины (салицилаты, цианиды, метанол, метформин) и интенсивные физические нагрузки.
• При симптомах менингита значительно повышенный уровень лактатов в цереброспинальной жидкости указывает на вероятность бактериального менингита, в то время как слегка повышенный – на его вирусную разновидность.
• Нормальный уровень лактатов свидетельствует о том, что у пациента нет лактацидоза, а также о достаточном снабжении кислородом на клеточном уровне.
• При лечении лактацидоза или гипоксии уменьшение концентрации лактатов со временем отражает реакцию организма на процесс лечения.

ГЛИКОЛИЗ • Большая российская энциклопедия

Авторы: А. Е. Медведев

ГЛИКО́ЛИЗ (от греч. γλυϰύς – слад­кий и …лиз), фер­мен­та­тив­ный про­цесс ана­эроб­но­го (про­те­каю­ще­го без уча­стия ки­сло­ро­да) рас­ще­п­ле­ния глю­ко­зы, со­про­во­ж­даю­щий­ся на­ко­п­ле­ни­ем энер­гии, за­па­сае­мой в ви­де аде­но­зин­три­фос­фа­та (АТФ). Ши­ро­ко рас­про­стра­нён в при­ро­де, иг­ра­ет важ­ную роль в ме­та­бо­лиз­ме жи­вых ор­га­низ­мов. Г. ле­жит в ос­но­ве разл. ви­дов бро­же­ния. У об­ли­гат­ных ана­эроб­ных мик­ро­ор­га­низ­мов, а так­же в не­ко­то­рых клет­ках жи­вот­ных и че­ло­ве­ка (напр., зре­лые эрит­ро­ци­ты мле­ко­пи­таю­щих) Г. – един­ст­вен­ный про­цесс, по­став­ляю­щий энер­гию. В аэроб­ных ус­ло­ви­ях у боль­шин­ст­ва ор­га­низ­мов Г. пред­ше­ст­ву­ет окис­ли­тель­но­му рас­па­ду ор­га­нич. со­еди­не­ний до СО₂ и Н₂О. У выс­ших жи­вот­ных Г. ин­тен­сив­но про­те­ка­ет в ске­лет­ных мыш­цах, пе­че­ни, серд­це, эрит­ро­ци­тах, спер­ма­то­зои­дах, бы­ст­ро де­ля­щих­ся (в т. ч. опу­хо­ле­вых) клет­ках. Фер­мен­ты Г. ло­ка­ли­зо­ва­ны в рас­тво­ри­мой час­ти ци­то­плаз­мы кле­ток.

Пол­ная де­таль­ная рас­шиф­ров­ка отд. ре­ак­ций Г. бы­ла осу­ще­ст­в­ле­на гл. обр. бла­го­да­ря ра­бо­там немецких био­хи­ми­ков Г. Эм­бде­на, О. Мей­ер­го­фа, О. Вар­бур­га, К. Ной­бер­га, а так­же Я. О. Пар­на­са и К. Ко­ри (1930–37). Ино­гда Г. на­зы­ва­ют «пу­тём Эм­бде­на – Мей­ер­го­фа – Пар­на­са».

Ус­лов­но в про­цес­се Г. вы­де­ля­ют две ста­дии. На пер­вой (под­го­то­ви­тель­ной) сна­ча­ла про­ис­хо­дит фос­фо­ри­ли­ро­ва­ние глю­ко­зы (ре­ак­ция 1), ка­та­ли­зи­руе­мое фер­мен­том гек­со­ки­на­зой (ино­гда глю­ко­ки­на­зой) и тре­бую­щее за­тра­ты энер­гии мо­ле­ку­лы АТФ (см. схе­му). Об­ра­зо­вав­ший­ся глю­ко­зо-6-фос­фат при уча­стии фер­мен­та фос­фог­лю­кои­зо­ме­ра­зы пре­вра­ща­ет­ся (2) во фрук­то­зо-6-фос­фат, ко­то­рый в свою оче­редь фос­фо­ри­ли­ру­ет­ся (для это­го тре­бу­ет­ся ещё од­на мо­ле­ку­ла АТФ) с по­мо­щью фос­фоф­рук­то­ки­на­зы-1 (3) с об­ра­зо­ва­ни­ем фрук­то­зо-1,6-ди­фос­фа­та. По­след­ний с по­мо­щью фрук­то­зо-1,6-ди­фос­фа­таль­до­ла­зы (4) рас­ще­п­ля­ет­ся до двух фос­фот­ри­оз: гли­це­р­аль­де­гид-3-фос­фа­та и ди­гид­рок­си­аце­тон­фос­фа­та. По­след­ний лег­ко изо­ме­ризу­ет­ся под дей­ст­ви­ем трио­зо­фос­фа­тизоме­ра­зы в гли­це­раль­де­гид-3-фос­фат (5). В даль­ней­шем ис­поль­зу­ет­ся толь­ко пер­вое со­еди­не­ние. Т. о., из од­ной мо­ле­ку­лы глю­ко­зы на пер­вой ста­дии Г. об­ра­зу­ют­ся две мо­ле­ку­лы гли­це­раль­де­гид-3-фос­фа­та и при этом ис­поль­зу­ет­ся энер­гия двух мо­ле­кул АТФ. На вто­рой – осн. ста­дии Г. – гли­цер­аль­де­гид-3-фос­фат пре­тер­пе­ва­ет се­рию по­сле­до­ва­тель­ных пре­вра­ще­ний, при­во­дя­щих к об­ра­зо­ва­нию пи­ро­ви­но­град­ной ки­сло­ты (ио­ни­зи­ро­ван­ная фор­му­ла – пи­ру­ват) и вы­деле­нию энер­гии, ак­ку­му­ли­ру­емой в ви­де АТФ. Сна­ча­ла при уча­стии фер­мен­та гли­це­раль­де­гид-3-фос­фат­де­гид­ро­геназы (6), в при­сут­ст­вии ко­фер­мен­та ни­ко­ти­н­ами­да­де­нин­ди­нук­ле­о­ти­да (НАД), ко­то­рый уча­ст­ву­ет в окис­ле­нии аль­де­гид­ной груп­пы, пе­ре­хо­дя при этом в вос­ста­нов­лен­ную фор­му (НАДН), и не­ор­га­ни­че­ско­го фос­фа­та (Ф_н) про­ис­хо­дит пре­вра­ще­ние гли­це­раль­де­гид-3-фос­фа­та в вы­со­ко­энер­ге­ти­че­ское со­еди­не­ние – 1,3-ди-фос­фог­ли­це­рат. За­тем в ре­ак­ции т. н. суб­страт­но­го фос­фо­ри­ли­ро­ва­ния, ко­то­рую осу­ще­ст­в­ля­ет фер­мент фос­фог­ли­це­рат­ки­на­за (7), про­ис­хо­дит пе­ре­нос фос­фо­риль­ной груп­пы с 1,3-ди­фос­фо­гли­це­ра­та на аде­но­зин­ди­фос­фат (АДФ) с об­ра­зо­ва­ни­ем АТФ. Дру­гой про­дукт этой ре­ак­ции – 3-фос­фог­ли­це­рат при уча­стии фер­мен­та фос­фог­ли­це­рат­му­та­зы (8) под­вер­га­ет­ся изо­ме­ри­за­ции в 2-фос­фог­ли­це­рат. По­сле это­го в ре­зуль­та­те реакции от­ще­п­ле­ния мо­ле­ку­лы во­ды, ко­то­рую осу­ще­ст­в­ля­ет фер­мент ено­ла­за (9), про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние фос­фо­енол­пи­ру­ва­та и в про­цес­се ещё од­ной ре­ак­ции суб­страт­но­го фос­фо­ри­ли­ро­ва­ния, ко­то­рую ка­та­ли­зи­ру­ет фер­мент пи­ру­ват­ки­на­за (10), фос­фо­риль­ная груп­па фос­фое­нол­пи­ру­ва­та пе­ре­но­сит­ся на АДФ с об­ра­зо­ва­ни­ем оче­ред­ной мо­ле­ку­лы АТФ. Сле­до­ва­тель­но, за вы­че­том за­тра­чен­ных на под­го­то­ви­тель­ной ста­дии двух мо­ле­кул АТФ в ко­неч­ном ито­ге при рас­па­де глю­ко­зы об­ра­зу­ют­ся две мо­ле­ку­лы АТФ.

Схема гликолиза.

Даль­ней­шая судь­ба об­ра­зо­вав­ше­го­ся пи­ру­ва­та и НАДН оп­ре­де­ля­ет­ся осо­бен­но­стя­ми ме­та­бо­лиз­ма кон­крет­ных ти­пов кле­ток и их обес­пе­чен­но­стью ки­сло­ро­дом. В аэроб­ных ус­ло­ви­ях пи­ру­ват и вос­ста­нов­лен­ные эк­ви­ва­лен­ты от НАДН (гид­рид-ион) по­сту­па­ют в ми­то­хон­д­рии, где про­ис­хо­дит пре­вра­ще­ние пи­ру­ва­та в аце­тил-КоА (см. Ко­фер­мен­т А), ко­то­рый по­сту­па­ет в три­кар­бо­но­вых ки­слот цикл. В от­сут­ст­вии ки­сло­ро­да НАДН ис­поль­зу­ет­ся на вос­ста­нов­ле­ние пи­ру­ва­та в лак­тат (ио­ни­зи­ро­ван­ная фор­ма мо­лоч­ной ки­сло­ты). Это не­об­хо­ди­мо для по­лу­че­ния НАД, без ко­то­ро­го не­воз­мож­но про­те­ка­ние гли­це­раль­де­гид-3-фос­фат­де­гид­ро­геназной ре­ак­ции, а зна­чит и все­го Г. В мо­лоч­но­кис­лых бак­те­ри­ях, а так­же в бе­лых мыш­цах (обед­нён­ных ми­то­хон­д­рия­ми по срав­не­нию с крас­ны­ми мыш­ца­ми) лак­тат яв­ля­ет­ся ко­неч­ным про­дук­том Г. У дрож­жей пи­ру­ват пре­вра­ща­ет­ся в эта­нол (спир­то­вое бро­же­ние). Др. гек­со­зы (га­лак­то­за, ман­но­за, фрук­то­за), пен­то­зы и гли­це­рин мо­гут вклю­чать­ся в Г. на раз­ных его ста­ди­ях (напр., ста­дии 2, 3, 5). По­став­щи­ком ос­тат­ков глю­ко­зы для нужд Г. у жи­вот­ных мо­жет так­же слу­жить гли­ко­ген (в этом слу­чае про­цесс на­зы­ва­ют гли­ко­ге­но­ли­зом, он наи­бо­лее ин­тен­сив­но про­те­ка­ет в мыш­цах), а у рас­те­ний – крах­мал, ос­тат­ки глю­ко­зы ко­то­рых во­вле­ка­ют­ся в Г. бла­го­да­ря дей­ст­вию фер­мен­тов, при­во­дя­щих к об­ра­зо­ва­нию сна­ча­ла глю­ко­зо-1-фос­фа­та, а за­тем глю­ко­зо-6-фос­фа­та. В при­сут­ст­вии ки­сло­ро­да ско­рость Г. сни­жа­ет­ся в свя­зи с на­ча­лом про­цес­са ды­ха­ния (эф­фект Пас­те­ра), ко­то­рое обес­пе­чи­ва­ет бо­лее эф­фек­тив­ный ме­ха­низм об­ра­зо­ва­ния бо­га­тых энер­ги­ей свя­зей. В опу­хо­ле­вых клет­ках, безъ­я­дер­ных эрит­ро­ци­тах, эм­брио­наль­ных и не­ко­то­рых дру­гих тка­нях эф­фект Па­сте­ра ос­лаб­лен или от­сут­ству­ет вов­се (т.  н. аэроб­ный Г.).

Все ре­ак­ции Г., за ис­клю­че­ни­ем 1, 3 и 10-й, об­ра­ти­мы. Фер­мен­ты, ка­та­ли­зи­рую­щие эти три ре­ак­ции, яв­ля­ют­ся объ­ек­та­ми слож­ной ре­гу­ля­ции. Ско­рость Г. ли­ми­ти­ру­ет фос­фоф­рук­то­ки­на­за-1. Этот фер­мент ак­ти­ви­ру­ют фрук­то­зо-2,6-ди­фос­фат, АДФ и аде­но­зин­мо­но­фос­фат (АМФ), а ин­ги­би­ру­ют АТФ и цит­рат (ио­ни­зи­ро­ван­ная фор­ма ли­мон­ной ки­сло­ты). АТФ по­дав­ля­ет так­же ак­тив­ность гек­со­ки­на­зы и пи­ру­ват­ки­на­зы. Об­ра­зо­ва­ние мощ­но­го ак­ти­ва­то­ра Г. – фрук­то­зо-2,6-ди­фос­фа­та – из фрук­то­зо-6-фос­фа­та осу­ще­ст­в­ля­ет осо­бый фер­мент фос­фоф­рук­то­ки­на­за-2. Гор­мо­ны ад­ре­на­лин и глю­ка­гон че­рез сис­те­му внут­ри­кле­точ­ной сиг­на­ли­за­ции, вклю­чаю­щую об­ра­зо­ва­ние цик­ли­че­ско­го 3’,5’-аде­но­зин­мо­но­фос­фа­та (цАМФ) и ак­ти­ва­цию фер­мен­та про­те­ин­ки­на­зы, вы­зы­ва­ют фос­фо­ри­ли­ро­ва­ние и инак­ти­ва­цию пи­ру­ват­ки­на­зы в пе­че­ни, но не в мыш­цах. Та­кая тка­нес­пе­ци­фич­ная ре­гу­ля­ция не­об­хо­ди­ма для эф­фек­тив­но­го про­те­ка­ния глю­ко­не­о­ге­не­за в пе­че­ни.

Ус­та­нов­ле­но, что не­ко­то­рым фер­мен­там Г. свой­ст­вен ряд функ­ций, не свя­зан­ных с этим про­цес­сом. Напр., гли­цер­аль­де­гид-3-фос­фат­де­гид­ро­геназа мо­жет пе­ре­но­сить­ся в яд­ро и уча­ст­во­вать в ин­дук­ции апоп­то­за, ак­ти­ви­руя про­цес­сы транс­крип­ции.

обширное семейство белков лейциновой молнии, способных избирательно образовывать гетеродимеры, связывающиеся с ДНК.

1. Т. В. Хай,
2. Ф Лю,
3. В. Дж. Кукос и
4. МР Зеленый

1. Кафедра биохимии и молекулярной биологии, Гарвардский университет, Кембридж, Массачусетс 02138.

Abstract

Сайт связывания активирующего фактора транскрипции (ATF) (консенсусная последовательность 5′-GTGACGTACAG-3′) представляет собой присутствующий элемент промотора в широком спектре вирусных и клеточных генов. Два наиболее хорошо охарактеризованных класса генов, которые содержат сайты ATF, являются E1A-индуцируемыми. аденовирусные гены и цАМФ-индуцируемые клеточные гены. Здесь мы сообщаем о выделении восьми клонов кДНК ATF, каждый из которых происходит от отдельного гена. Все исследованные клоны кДНК ATF содержат мотив лейциновой молнии и в значительной степени сходны. между собой только в пределах этого региона. Область лейциновой молнии белков ATF также похожа на область AP-1/c-jun. семейство факторов транскрипции, сайт связывания ДНК которых отличается от сайта связывания ATF в одном положении. Связывание ДНК исследования выявили два механизма создания дальнейшего разнообразия из белков ATF. Во-первых, некоторые, но не все комбинации Белки ATF образуют гетеродимеры, которые эффективно связываются с ДНК. Во-вторых, хотя все белки ATF связываются с сайтом ATF, их точные взаимодействия с ДНК отличаются друг от друга, о чем свидетельствует анализ интерференции метилирования.

Наши результаты помогают чтобы объяснить, как один элемент промотора, сайт ATF, может присутствовать в большом количестве промоторов.

Сноски

• Copyright © Cold Spring Harbour Laboratory Press

« Предыдущая | Следующая статья » Содержание

Эта статья

1. дои: 10.1101/гад.3.12б.2083 Гены и Дев. 1989. 3: 2083-2090 Авторские права © Лаборатория Колд Спринг Харбор Пресс

1. • ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКАЯ СТАТЬЯ

1. Ссылка на PubMed
2. Статьи Hai, T. W.
3. Статьи Грина, М. Р.

Просмотреть все …

Твиты от @genesdev

Текущий выпуск

1. 1 мая 2023 г., 37 (9-10)

 

Элементы ATF/CREB в промоутерах латентно-ассоциированного транскрипта вируса простого герпеса типа 1 взаимодействуют с членами семейств транскрипционных факторов ATF/CREB и AP-1

• DOI:10. 1159/000025361 9 0004
• Идентификатор корпуса: 1279623

 @article{Millhouse1998ATFCREBEI,
  title={Элементы ATF/CREB в промоутерах латентно-ассоциированного транскрипта вируса простого герпеса типа 1 взаимодействуют с членами семейств факторов транскрипции ATF/CREB и AP-1},
  автор = {Скотт Миллхаус, Дж. Дж. Кенни, Патрик Дж. Куинн, Вивьен Ли и Брайан Вигдал},
  journal={Журнал биомедицинских наук},
  год = {1998},
  громкость = {5},
  страницы = {451 - 464}
} 

• S. Millhouse, J. J. Kenny, B. Wigdahl
• Опубликовано 1 ноября 1998 г.
• Biology
• Journal of Biomedical Science

V-1) латентно-ассоциированный транскрипт (LAT) промотор 1 (LP1) представляет собой индуцируемый и специфичный для типа клеток промотор, участвующий в регуляции продукции первичного транскрипта LAT размером 8,3 т.п.н. во время острой и латентной инфекции периферических сенсорных нейронов и во время последующей реактивации вируса. Ряд цис-действующих регуляторных элементов был идентифицирован в LP1, включая две последовательности, подобные циклическому AMP (cAMP) элементу ответа (CRE), обозначенные CRE-1 и CRE-2. КРЭ-1… 

Посмотреть в PubMed

doi.org

Ответный элемент цАМФ в ассоциированном с латентностью транскрипт-промоторе HSV-1 способствует индуцированной реактивации глаза в модели гипертермии у мышей.

M. Marquart, X. Zheng, R. Tran, H. Thompson, D. Bloom, J. Hill

Biology

Вирусология

• 2001

Существуют доказательства того, что этот сайт CRE в промоттере лат со -1 реактивация у мышей.

Перекрестные помехи CREB и Fos/Jun на одном цис-элементе: репрессия транскрипции гена стероидогенного острого регуляторного белка.

P. Manna, D. Stocco

Biology

Journal of молекулярной эндокринологии

• 2007

Эти результаты идентифицируют молекулярные события, участвующие в перекрестных помехах между CREB и cFos/cJun, которые придают как усиление, так и потерю функции одному ci с -элемент тонкой настройки регуляторных событий, участвующих в транскрипции гена StAR.

Ранний репрессор индуцируемого циклического АМФ вызывает реактивацию латентного вируса простого герпеса типа 1 в нейронах In Vitro

M. Colgin, Roderic L. Smith, C. Wilcox

Biology

Journal of Virology

• 2001

Результаты показывают, что ICER подавляет экспрессию LAT и индуцирует реактивацию латентного HSV-1.

Роль активирующего фактора транскрипции 3 в синтезе латентно-ассоциированного транскрипта и поддержании вируса простого герпеса 1 в латентном состоянии в ганглиях

M. Shu, Te Du, G. Zhou, B. Roizman

Биология

Национальная академия наук

• 2015

Сообщается об открытии того, что активирующий фактор транскрипции 3 (ATF3), белок реакции на стресс, сильно влияет на взаимодействие ВПГ с хозяином.

Молекулярная схема, регулирующая латентность вируса простого герпеса типа 1 в нейронах.

S. Millhouse, B. Wigdahl

Biology

Journal of neurovirology

• 2000

Предложена модель, включающая данные ряда экспериментальных исследований, которая резюмирует участие локуса LAT в биологии HSV-1. латентность и взаимодействие между регуляторами транскрипции хозяина и экспрессией вирусных генов, которые могут влиять на латентность и реактивацию.

Транскрипционная регуляция латентно-ассоциированных транскриптов (LAT) вирусов простого герпеса

Ying Zhang, Qiang Xin, H. Xin

Biology

Journal of Cancer

• 2020

9 0064 Семь новых факторов транскрипции и соответствующие им регуляторные последовательности транскрипции обнаружены LAT HSV, что позволяет предположить, что они потенциально функциональны в регуляции транскрипции гена HSV, включая транскрипцию LAT.

Противовирусная активность ингибиторов протеасом при инфекции вирусом простого герпеса-1: роль ядерного фактора-κB

S. L. Frazia, C. Amici, M. Santoro

Биология, химия

Противовирусная терапия

• 2006

Ингибиторы протеасом предотвращают индуцированную ВПГ-1 активацию NF-kappaB на ранней стадии заражения и выявить Путь IKK/NF-kappaB как подходящая мишень для новых противогерпетических препаратов.

Ингибирование стресс-активируемой киназы p38 не влияет на программу транскрипции вируса простого герпеса типа 1.

G. Karaca, D. Hargett, S. Bachenheimer

Биология

Вирусология

• 2004

Молекулярная характеристика энхансерной области LATP2 вируса простого герпеса-1.

C. English

Biology

• 2006

Исследования показали, что, хотя не было обнаружено существенных различий в ацетилировании в разных локусах LATP2, регуляторная область LAT, как правило, больше связана с гиперацетилированными гистонами во время латентного периода, чем не-LAT. промоторы, и что это повышенное ацетилирование передается экзогенному промотору, когда он помещается в область LAT.

Роль основных белков лейциновой молнии в регуляции транскрипции гена стероидогенного острого регуляторного белка

Идентификация второй ATF /CREB-подобный элемент в промоторе латентно-ассоциированного транскрипта (LAT) вируса простого герпеса типа 1 (HSV-1).

Дж. Дж. Кенни, Ф. Кребс, Б. Вигдал

Биология

Вирусология

• 1994

Члены семейства транскрипционных факторов активирующего транскрипционного фактора (ATF)/циклического AMP-ответного белка (CREB) взаимодействуют с нуклеотидами от -75 до -83 LP HSV-1, что приводит к идентификации нового ATF/CREB-подобный элемент в LP.

Семейство восходящих стимулирующих факторов связывается с промотором транскрипта вируса простого герпеса типа 1, ассоциированным с латентностью.

Дж. Дж. Кенни, С. Миллхаус, М. Вотринг, Б. Вигдал

Биология

Virology

• 1997

Олигонуклеотиды, содержащие либо последовательность распознавания LPBF, либо последовательности распознавания USF/MLTF из ранее описанных промоторов, связывают клеточные факторы, которые демонстрируют очень сходную подвижность в анализе сдвига электрофоретической подвижности (EMS), и поддерживают гипотезу о том, что USF может действительно играют значительную роль в транскрипционной активности HSV-1 LP1.

Промотор транскрипта, связанный с вирусом простого герпеса типа 1, активируется через Ras и Raf фактором роста нервов и бутиратом натрия в клетках PC12

D. P. Frazier, D. Cox, E. Godshalk, P. Schaffer

Biology

Journal of virology

• 1996

Ф ) и/или бутират натрия (NaB), агенты, которые влияют на экспрессию генов, связанных с клеточным циклом, и обнаружили, что активация промотора LAT требует активации Ras и что активации серин/треонинкиназы Raf достаточно для индукции экспрессии LAT.

Два латентно-активных промотора вируса простого герпеса типа 1 различаются по своему вкладу в связанную с латентностью экспрессию транскриптов во время литических и латентных инфекций

X. Chen, M. Schmidt, W. Goins, J. Glorioso

Biology

Journal of virology

• 1995

Указано, что и LAP1, и LAP2 являются критическими для экспрессии 2-kb LAT, но в разных условиях, и могут оказаться функционально независимыми промоторными элементами, которые контролируют экспрессию 2-kb LAT на разных стадиях ВПГ-1. 1 инфекции.

Ассоциированный с латентностью промотор вируса простого герпеса типа 1 требует области ниже места начала транскрипции для долгосрочной экспрессии в течение латентности

1997

Данные показывают, что область промотора латентно-ассоциированного транскрипта (LAT) является более сложной, чем первоначально предполагалось, и что в дополнение к обязательным сайтам связывания как основного промотора, так и фактора транскрипции нейронов, промотору требуется специфическая область ДНК для предотвращения его отключение при латентной инфекции.

Промотор ассоциированных с латентностью транскриптов вируса простого герпеса типа 1 содержит функциональный элемент ответа на цАМФ: роль транскриптов, ассоциированных с латентностью, и цАМФ в реактивации латентности вируса.

D. Leib, K. Nadeau, S.A. Rundle, P. Schaffer

Biology

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

• 1991

Было показано, что реактивация герпеса дикого типа Simplex вируса типа 1 из диссоциированных латентно инфицированных ганглиев тройничного нерва мышей был значительно ускорен добавлением аналогов цАМФ или активаторов аденилатциклазы, и эта экспрессия LAT, вероятно, контролируется передачей сигнала вторичного мессенджера и предполагает роль цАМФ в запуске вирусной реактивации.

Регуляция и специфичная для типа клеток активность промотора, расположенного выше латентно-ассоциированного транскрипта вируса простого герпеса типа 1 7 Произошло резкое изменение относительной активности в пользу промотора LAT, так что он был в 45 и 200 раз сильнее, чем конструкции IE110K и SV40, соответственно, а для оптимальной активности в клетках нейробластомы требовались последовательности в области -1267 для -797, что мало влияло на активность клеток HeLa.

Роли цАМФ-ответного элемента и блока ТАТА в экспрессии транскриптов вируса простого герпеса типа 1, ассоциированных с латентностью.

C. Ackland-Berglund, D. Davido, D. Leib

Биология

Вирусология

• 1995

Использование этого анализа параллельно с измерением титров вируса в ганглиях тройничного нерва мышей показало, что пик репликации вируса предшествует пик и последующее плато экспрессии LAT, что свидетельствует о том, что LAT не накапливается в дальнейшем во время латентного периода вируса дикого типа.